Актинин альфа 2

ACTN2

Доступные конструкции

Ортолог поиск: PDBe RCSB

Список идентификационных кодов PDB
1H8B , 1HCI , 1QUU , 4D1E , 5A37 , 5A36 , 5A38 , 5A4B

Идентификаторы

Псевдонимы

ACTN2 , CMD1AA, CMH23, актинин альфа 2, MYOCOZ, MPD6

Внешние идентификаторы

OMIM : 102573 MGI : 109192 HomoloGene : 31016 GeneCards : ACTN2

Расположение гена ( человек )

Chr.	Хромосома 1 (человека) ^[1]

Группа	1q43	Начинать	236 664 141 п.н. ^[1]
Группа	1q43	Конец	236 764 631 п.н. ^[1]

Расположение гена ( Мышь )

Chr.	Хромосома 13 (мышь) ^[2]

Группа	13 A1 \| 13 4,54 см	Начинать	12 269 426 п.н. ^[2]
Группа	13 A1 \| 13 4,54 см	Конец	12 340 760 п.н. ^[2]

Паттерн экспрессии РНК

Дополнительные данные эталонного выражения

Генная онтология
Молекулярная функция	• ион кальция связывания • белок димеризации активность • белок гомодимеризация активности • ионного канала связывания • коактиватор активность щитовидной железы рецепторов гормонов • домен белка Специфическое связывание • тайтина Z домен связывания • LIM домен связывания • тайтина связывания • связывание иона металла • цитоскелета связывания с белками • интегрин связывания • связывание с актиновыми филаментами • связывание с белком GO: 0001948 • коактиватор ядерного рецептора • идентичное связывание с белками • Fatz связывание • актина связывания • связывание фосфатидилинозитолы-4,5-бисфосфата • структурной составляющей мышцы • Расы обмена активность фактор гуанил-нуклеотид
Сотовый компонент	• цитоплазма • цитозоль • ложноножка • фокальной адгезии • филоподий • плазматической мембраны • саркомера • дендритных позвоночника • внеклеточная область • Z диск • корковое актинового цитоскелета • актина нити • внеклеточного экзосом • цитоскелета • альфа-гранулы тромбоцитов Просвет • постсинаптической плотности мембраны • глутаматергической синапсов • постсинаптическая плотность, внутриклеточный компонент
Биологический процесс	• позитивная регуляция активности катионных каналов • регуляция процесса апоптоза • сокращение мышц • позитивная регуляция транспорта ионов калия • сигнальный путь, активируемый ангиотензином, активирующий фосфолипазу C • развитие клеток сердечной мышцы • регуляция мембранного потенциала • дегрануляция тромбоцитов • распаковка актиновых нитей • Каскад MAPK • сборка очаговой адгезии • негативная регуляция локализации белка на поверхности клетки • позитивная регуляция активности сигнального рецептора • клеточная адгезия • негативная регуляция активности трансмембранного переносчика ионов калия • негативная регуляция транспорта ионов калия • регуляция транскрипции, основанная на нуклеиновых кислотах • сборка микрошипов • позитивная регуляция рециклинга эндоцитов • скольжение мышечных волокон • гомотетрамеризация белков • организация саркомеров • позитивная регуляция трансмембранных ионов калия активность транспортера • локализация белка на плазматической мембране • положительная регуляция транскрипции, основанная на нуклеиновых кислотах • регуляция активности рецептора NMDA
Источники: Amigo / QuickGO

Ортологи

Разновидность

Человек

Мышь

Entrez


88


11472

Ансамбль


ENSG00000077522


ENSMUSG00000052374

UniProt


P35609


Q9JI91

RefSeq (мРНК)


NM_001103 NM_001278343 NM_001278344


NM_033268

RefSeq (белок)


NP_001094 NP_001265272 NP_001265273


NP_150371

Расположение (UCSC)

Chr 1: 236.66 - 236.76 Мб

Chr 13: 12.27 - 12.34 Мб

PubMed поиск

^[3]

^[4]

Викиданные

Просмотр / редактирование человека

Просмотр / редактирование мыши

Альфа-актинина 2 представляет собой белок , который у человека кодируется ACTN2 гена . ^[5] Этот ген кодирует изоформу альфа-актинина, которая экспрессируется как в скелетных, так и в сердечных мышцах и выполняет функцию прикрепления тонких нитей миофибриллярного актина и тайтина к Z-дискам .

Структура [ править ]

Альфа-актинин 2 представляет собой белок массой 103,8 кДа, состоящий из 894 аминокислот. ^[6]^[7] Каждая молекула имеет форму стержня (длина 35 нм) и гомодимеризуется антипараллельным образом. Каждый мономер имеет N-концевую актин-связывающую область, состоящую из двух доменов гомологии кальпонина, двух C-концевых доменов EF hand и четырех тандемных спектриноподобных повторов, образующих стержневой домен в центральной области молекулы. ^[8] Кристаллическая структура человеческого альфа-актинина 2 с высоким разрешением при 3,5 Å недавно была определена. ^[9] Альфа- актинины принадлежат к суперсемейству генов спектринов , которое представляет собой разнообразную группу актин-связывающих цитоскелетныхбелки, включая спектрин , дистрофин , утрофин и фимбрин . ^[8] Изоформы скелетных, сердечных и гладких мышц локализованы на Z-диске и аналогичных плотных телах, где они помогают закрепить миофибриллярные актиновые филаменты. Альфа-актинин 2 взаимодействует с KCNA5 , ^[10]^[11] DLG1 , ^[10] DISC1 , ^[12] MYOZ1 , ^[13] GRIN2B , ^[14] ADAM12 , ^[15] ACTN3 , ^[16] MYPN., ^[17] PDLIM3 , ^[18] PKN , ^[19] MYOT , ^[20] TTN , ^[21] NMDAR , ^[22] SYNPO2 , ^[23] LDB3 , ^[24] и FATZ. ^[13]

Функция [ править ]

Основная функция альфа-актинина 2 состоит в том, чтобы сшивать молекулы нитевидного актина и молекулы тайтина из соседних саркомеров на Z-дисках , функция, которая модулируется фосфолипидами. ^[25]^[26] Из исследований Hampton et al. что это сшивание может принимать различные формы с предпочтением углов 60 ° и 120 °. ^[27] Альфа-актинин 2 также участвует в стыковке сигнальных молекул на Z-дисках , и дополнительные исследования также показали, что альфа-актинин 2 участвует в связывании сердечных ионных каналов, в частности K v 1.5 . ^[10]

Клиническое значение [ править ]

Мутации в ACTN2 связаны с гипертрофической кардиомиопатией , ^[28] , а также дилатационной кардиомиопатии и эндокарда фиброэластоз . ^[29] Различные функции альфа-актинина 2 отражаются в разнообразных клинических проявлениях пациентов, несущих мутации ACTN2 . ^[30]

Ссылки [ править ]

^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000077522 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000052374 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Энтрез Ген: актинин ACTN2, альфа 2» .
^ «Информация о белке - Основная информация: идентификатор белка COPaKB: P35609» . Атлас кардиоорганических белков . Архивировано из оригинала на 2015-04-13 . Проверено 13 апреля 2015 .
↑ Zong NC, Li H, Li H, Lam MP, Jimenez RC, Kim CS, Deng N, Kim AK, Choi JH, Zelaya I, Liem D, Meyer D, Odeberg J, Fang C, Lu HJ, Xu T, Weiss Дж., Дуан Х., Улен М., Йетс Дж. Р., Апвейлер Р., Ге Дж., Хермякоб Х., Пинг П. (октябрь 2013 г.). «Интеграция биологии кардиального протеома и медицины с помощью специализированной базы знаний» . Циркуляционные исследования . 113 (9): 1043–53. DOI : 10,1161 / CIRCRESAHA.113.301151 . PMC 4076475 . PMID 23965338 .
^ а б Лютер П.К. (2009). «Z-диск мышцы позвоночного: якорь саркомера для структуры и передачи сигналов» . Журнал исследований мышц и подвижности клеток . 30 (5–6): 171–85. DOI : 10.1007 / s10974-009-9189-6 . PMC 2799012 . PMID 19830582 .
^ Рибейро Эде А, Pinotsis Н, Ghisleni А, Salmazo А, Конарев П. В., Костан Дж, Sjöblom В, Шрайнер С, Полянский А.А., Gkougkoulia Е.А., Холт Р., Aachmann FL, Zagrović В, Bordignon Е, Пиркер К.Ф., Свергун Д.И., Гаутель М., Джинович-Каруго К. (декабрь 2014 г.). «Структура и регуляция α-актинина в мышцах человека» . Cell . 159 (6): 1447–60. DOI : 10.1016 / j.cell.2014.10.056 . PMC 4259493 . PMID 25433700 .
^ a b c Eldstrom J, Choi WS, Steele DF, Fedida D (июль 2003 г.). «SAP97 увеличивает токи Kv1,5 посредством непрямого N-терминального механизма» . Письма FEBS . 547 (1–3): 205–11. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (03) 00668-9 . PMID 12860415 .
^ Maruoka ND, Steele DF, Au BP, Dan P, Чжан X, Мур ED, Fedida D (май 2000). «Альфа-актинин-2 соединяется с сердечными каналами Kv1.5, регулируя плотность тока и локализацию каналов в клетках HEK» . Письма FEBS . 473 (2): 188–94. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (00) 01521-0 . PMID 10812072 .
^ Моррис JA, Kandpal G, Ma L, Остин CP (июль 2003). «DISC1 (Disrupted-In-Schizophrenia 1) представляет собой связанный с центросомами белок, который взаимодействует с MAP1A, MIPT3, ATF4 / 5 и NUDEL: регуляция и потеря взаимодействия с мутацией» . Молекулярная генетика человека . 12 (13): 1591–608. DOI : 10,1093 / HMG / ddg162 . PMID 12812986 .
^ a b Фолкнер Г., Паллавичини А., Комелли А., Саламон М., Бортолетто Г., Иеволелла С., Тревизан С., Кожич С., Далла Веккья Ф, Лаведер П., Валле Г., Ланфранчи Г. (декабрь 2000 г.). «FATZ, филамин-, актинин- и телетонин-связывающий белок Z-диска скелетных мышц» . Журнал биологической химии . 275 (52): 41234–42. DOI : 10.1074 / jbc.M007493200 . PMID 10984498 .
^ Вышинского М, Лин Дж, Рао А, Най Е, Beggs АГ, Крэйг А.М., Шэн М (январь 1997). «Конкурентное связывание альфа-актинина и кальмодулина с рецептором NMDA». Природа . 385 (6615): 439–42. DOI : 10.1038 / 385439a0 . PMID 9009191 . S2CID 4266742 .
^ Гальяно М.Ф., Huet С, Frygelius Дж, Polgren А, Wewer единой системы обмена сообщениями, Engvall Е (май 2000 г.). «Связывание ADAM12, маркера регенерации скелетных мышц, с мышечным актин-связывающим белком, альфа-актинином-2, необходимо для слияния миобластов» . Журнал биологической химии . 275 (18): 13933–9. DOI : 10.1074 / jbc.275.18.13933 . PMID 10788519 .
↑ Chan Y, Tong HQ, Beggs AH, Kunkel LM (июль 1998 г.). «Специфические для скелетных мышц человека изоформы альфа-актинина-2 и -3 образуют гомодимеры и гетеродимеры in vitro и in vivo». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 248 (1): 134–9. DOI : 10.1006 / bbrc.1998.8920 . PMID 9675099 .
^ Взрыва М.Л., Мудрого RE, McElhinny А.С., Trombitás К, Гич AJ, Ямасаки R, Sorimachi Н, Granzier Н, Грегорио CC, Labeit S (апрель 2001 г.). «Миопалладин, новый саркомерный белок массой 145 килодальтон, который играет множество ролей в белковых сборках Z-диска и I-диапазона» . Журнал клеточной биологии . 153 (2): 413–27. DOI : 10.1083 / jcb.153.2.413 . PMC 2169455 . PMID 11309420 .
^ Pomiès P, T Macalma, Бекерле MC (октябрь 1999). «Очистка и характеристика альфа-актинин-связывающего белка PDZ-LIM, который активируется во время дифференцировки мышц» . Журнал биологической химии . 274 (41): 29242–50. DOI : 10.1074 / jbc.274.41.29242 . PMID 10506181 .
^ Мукаи H, Toshimori M, Shibata H, Takanaga H, Китагава M, Мияхара M, Shimakawa M, Ono Y (февраль 1997). «Взаимодействие PKN с альфа-актинином» . Журнал биологической химии . 272 (8): 4740–6. DOI : 10.1074 / jbc.272.8.4740 . PMID 9030526 .
^ Salmikangas Р, Mykkänen ОМ, Гронхольм М, Heiska л, Kere Дж, CARPEN O (июль 1999 г.). «Миотилин, новый саркомерный белок с двумя Ig-подобными доменами, кодируется геном-кандидатом для мышечной дистрофии конечностей и поясов». Молекулярная генетика человека . 8 (7): 1329–36. DOI : 10.1093 / HMG / 8.7.1329 . PMID 10369880 .
^ Young P, C Ferguson, Bañuelos S, M Gautel (март 1998). «Молекулярная структура саркомерного Z-диска: два типа взаимодействий тайтина приводят к асимметричной сортировке альфа-актинина» . Журнал EMBO . 17 (6): 1614–24. DOI : 10.1093 / emboj / 17.6.1614 . PMC 1170509 . PMID 9501083 .
^ Chunn CJ, Starr PR, Gilbert DN (август 1977). «Нейтрофильная токсичность амфотерицина B» . Противомикробные препараты и химиотерапия . 12 (2): 226–30. DOI : 10.1128 / aac.12.2.226 . PMC 429889 . PMID 900919 .
^ Linnemann А, ван дер Вен PF, P, посланник Альбин B, D, Simonis Бендас G, Шенка JA, Micheel B, KLEY RA, Fürst DO (сентябрь 2010 г.). «Миоподин, составляющий саркомерный Z-диск, представляет собой мультиадаптерный белок, который взаимодействует с филамином и альфа-актинином». Европейский журнал клеточной биологии . 89 (9): 681–92. DOI : 10.1016 / j.ejcb.2010.04.004 . PMID 20554076 .
^ Яни K, Schöck F (декабрь 2007). «Zasp необходим для сборки функциональных сайтов адгезии интегрина» . Журнал клеточной биологии . 179 (7): 1583–97. DOI : 10,1083 / jcb.200707045 . PMC 2373490 . PMID 18166658 .
^ Young P, Gautel M (декабрь 2000). «Взаимодействие тайтина и альфа-актинина регулируется фосфолипид-регулируемым внутримолекулярным псевдолигандным механизмом» . Журнал EMBO . 19 (23): 6331–40. DOI : 10.1093 / emboj / 19.23.6331 . PMC 305858 . PMID 11101506 .
^ Фуками К, Furuhashi К, Инагаки М, Т Эндо, Хатано S, Takenawa Т (сентябрь 1992). «Потребность фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфата для функции альфа-актинина». Природа . 359 (6391): 150–2. DOI : 10.1038 / 359150a0 . PMID 1326084 . S2CID 4372960 .
^ Hampton CM, Taylor DW, Taylor KA (апрель 2007). «Новые структуры для альфа-актинина: взаимодействия F-актина и их значение для прикрепления актина к мембране и ощущения напряжения в цитоскелете» . Журнал молекулярной биологии . 368 (1): 92–104. DOI : 10.1016 / j.jmb.2007.01.071 . PMC 1919418 . PMID 17331538 .
^ Чиу С, Багнолл РД, Инглес Дж, Йетс л, Kennerson М, Дональда JA, Jormakka М, Линд Ю.М., Semsarian С (март 2010 г.). «Мутации в альфа-актинине-2 вызывают гипертрофическую кардиомиопатию: анализ на уровне всего генома» . Журнал Американского колледжа кардиологии . 55 (11): 1127–35. DOI : 10.1016 / j.jacc.2009.11.016 . PMID 20022194 .
^ Мохапатра B, Хименес S, Лин JH, Боулз KR, Ковелер KJ, Маркс JG, Chrisco MA, Мерфи RT, Lurie PR, Schwartz RJ, Elliott PM, Vatta M, McKenna W, Towbin JA, Bowles NE (2003). «Мутации в мышечном белке LIM и генах альфа-актинина-2 при дилатационной кардиомиопатии и эндокардиальном фиброэластозе». Молекулярная генетика и метаболизм . 80 (1-2): 207-15. DOI : 10.1016 / s1096-7192 (03) 00142-2 . PMID 14567970 .
^ Bagnall RD, Молла LK, Кальман JM, Semsarian C (сентябрь 2014). «Секвенирование экзома идентифицирует мутацию в гене ACTN2 в семье с идиопатической фибрилляцией желудочков, некомпактностью левого желудочка и внезапной смертью» . BMC Medical Genetics . 15 (1): 99. DOI : 10,1186 / s12881-014-0099-0 . PMC 4355500 . PMID 25224718 .

Дальнейшее чтение [ править ]

Фолкнер Дж., Ланфранки Дж., Валле Дж. (Май 2001 г.). «Телетонин и другие новые белки Z-диска скелетных мышц» . IUBMB Life . 51 (5): 275–82. DOI : 10.1080 / 152165401317190761 . PMID 11699871 .
Beggs AH, Byers TJ, Knoll JH, Boyce FM, Bruns GA, Kunkel LM (май 1992 г.). «Клонирование и характеристика двух генов альфа-актинина скелетных мышц человека, расположенных на хромосомах 1 и 11» . Журнал биологической химии . 267 (13): 9281–8. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (19) 50420-3 . PMID 1339456 .
Беггс А. Х., Филлипс Х. А., Козман Х., Малли Дж. К., Уилтон С. Д., Кункель Л. М., Лейнг Н. Г. (август 1992 г.). «Полиморфизм повторов A (CA) n для гена альфа-актинина скелетных мышц человека ACTN2 и его локализация на карте сцепления хромосомы 1». Геномика . 13 (4): 1314–5. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (92) 90054-V . PMID 1505962 .
Юрюкер Б., Ниггли В. (февраль 1992 г.). «Альфа-актинин и винкулин в нейтрофилах человека: реорганизация во время адгезии и связь с актиновой сетью». Журнал клеточной науки . 101 (2): 403–14. PMID 1629252 .
Павалко FM, Ла Рош С.М. (октябрь 1993 г.). «Активация нейтрофилов человека вызывает взаимодействие между бета-2-субъединицей интегрина (CD18) и актин-связывающим белком альфа-актинином». Журнал иммунологии . 151 (7): 3795–807. PMID 8104223 .
Йошида М., Вестлин В.Ф., Ван Н., Ингбер Д.Е., Розенцвейг А., Резник Н., Джимброне М.А. (апрель 1996 г.). «Адгезия лейкоцитов к эндотелию сосудов индуцирует связывание Е-селектина с актиновым цитоскелетом» . Журнал клеточной биологии . 133 (2): 445–55. DOI : 10,1083 / jcb.133.2.445 . PMC 2120789 . PMID 8609175 .
Вышински М., Лин Дж., Рао А., Ниг Э, Беггс А. Х, Крейг А. М., Шэн М. (январь 1997 г.). «Конкурентное связывание альфа-актинина и кальмодулина с рецептором NMDA». Природа . 385 (6615): 439–42. DOI : 10.1038 / 385439a0 . PMID 9009191 . S2CID 4266742 .
Мукаи Х., Тошимори М., Сибата Х., Таканага Х., Китагава М., Мияхара М., Шимакава М., Оно Y (февраль 1997 г.). «Взаимодействие PKN с альфа-актинином» . Журнал биологической химии . 272 (8): 4740–6. DOI : 10.1074 / jbc.272.8.4740 . PMID 9030526 .
Янг П., Фергюсон С., Бануэлос С., Готель М. (март 1998 г.). «Молекулярная структура саркомерного Z-диска: два типа взаимодействий тайтина приводят к асимметричной сортировке альфа-актинина» . Журнал EMBO . 17 (6): 1614–24. DOI : 10.1093 / emboj / 17.6.1614 . PMC 1170509 . PMID 9501083 .
Zhang S, Ehlers MD, Bernhardt JP, Su CT, Huganir RL (август 1998 г.). «Кальмодулин опосредует кальций-зависимую инактивацию рецепторов N-метил-D-аспартата». Нейрон . 21 (2): 443–53. DOI : 10.1016 / S0896-6273 (00) 80553-X . PMID 9728925 . S2CID 18234477 .
Крупп Дж. Дж., Виссель Б., Томас К. Г., Хайнеманн С.Ф., Вестбрук Г.Л. (февраль 1999 г.). «Взаимодействие кальмодулина и альфа-актинина с субъединицей NR1 модулирует Са2 + -зависимую инактивацию рецепторов NMDA» . Журнал неврологии . 19 (4): 1165–78. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.19-04-01165.1999 . PMC 6786025 . PMID 9952395 .
Чжоу К., Руис-Лозано П., Мартоне М.Э., Чен Дж. (Июль 1999 г.). «Cypher, ограниченный поперечнополосатыми мышцами белок, содержащий PDZ и LIM-домен, связывается с альфа-актинином-2 и протеинкиназой C» . Журнал биологической химии . 274 (28): 19807–13. DOI : 10.1074 / jbc.274.28.19807 . PMID 10391924 .
Faulkner G, Pallavicini A, Formentin E, Comelli A, Ievolella C, Trevisan S, Bortoletto G, Scannapieco P, Salamon M, Mouly V, Valle G, Lanfranchi G (июль 1999 г.). «ZASP: новый белок с мотивом PDZ, альтернативно сплайсированный Z-полосой» . Журнал клеточной биологии . 146 (2): 465–75. DOI : 10.1083 / jcb.146.2.465 . PMC 3206570 . PMID 10427098 .
Тисо Н., Маджетти М., Станчи Ф, Рампаццо А., Зимбелло Р., Нава А., Даниэли Г. А. (ноябрь 1999 г.). «Точное картирование и геномная структура ACTN2, человеческого гена, кодирующего саркомерную изоформу альфа-актинина-2, экспрессируемого в скелетных и сердечных мышцах». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 265 (1): 256–9. DOI : 10.1006 / bbrc.1999.1661 . PMID 10548523 .
Николопулос С.Н., Шпенглер Б.А., Киссельбах К., Эванс А.Е., Бидлер Дж.Л., Росс Р.А. (январь 2000 г.). «Немышечный белок альфа-актинин человека, кодируемый геном ACTN4, подавляет онкогенность клеток нейробластомы человека» . Онкоген . 19 (3): 380–6. DOI : 10.1038 / sj.onc.1203310 . PMID 10656685 .
Galliano MF, Huet C, Frygelius J, Polgren A, Wewer UM, Engvall E (май 2000 г.). «Связывание ADAM12, маркера регенерации скелетных мышц, с мышечным актин-связывающим белком, альфа-актинином-2, необходимо для слияния миобластов» . Журнал биологической химии . 275 (18): 13933–9. DOI : 10.1074 / jbc.275.18.13933 . PMID 10788519 .
Маруока Н.Д., Стил Д.Ф., Au BP, Дэн П., Чжан Х, Мур Е.Д., Федида Д. (май 2000 г.). «Альфа-актинин-2 соединяется с сердечными каналами Kv1.5, регулируя плотность тока и локализацию каналов в клетках HEK» . Письма FEBS . 473 (2): 188–94. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (00) 01521-0 . PMID 10812072 .
Kotaka M, Kostin S, Ngai S, Chan K, Lau Y, Lee SM, Li H, Ng EK, Schaper J, Tsui SK, Fung K, Lee C, Waye MM (июнь 2000 г.). «Взаимодействие hCLIM1, белка семейства загадочных, с альфа-актинином 2». Журнал клеточной биохимии . 78 (4): 558–65. DOI : 10.1002 / 1097-4644 (20000915) 78: 4 <558 :: АИД-JCB5> 3.0.CO; 2-я . PMID 10861853 .
Parast MM, Otey CA (август 2000 г.). «Характеристика палладина, нового белка, локализованного в стрессовых волокнах и клеточных адгезиях» . Журнал клеточной биологии . 150 (3): 643–56. DOI : 10,1083 / jcb.150.3.643 . PMC 2175193 . PMID 10931874 .
Faulkner G, Pallavicini A, Comelli A, Salamon M, Bortoletto G, Ievolella C, Trevisan S, Kojic 'S, Dalla Vecchia F, Laveder P, Valle G, Lanfranchi G (декабрь 2000 г.). «FATZ, филамин-, актинин- и телетонин-связывающий белок Z-диска скелетных мышц» . Журнал биологической химии . 275 (52): 41234–42. DOI : 10.1074 / jbc.M007493200 . PMID 10984498 .

Внешние ссылки [ править ]

Масс-спектрометрическая характеристика человеческого ACTN2 на COPaKB
GeneReviews / NIH / NCBI / UW запись об обзоре семейной гипертрофической кардиомиопатии
Расположение генома человека ACTN2 и страница сведений о гене ACTN2 в браузере генома UCSC .

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000077522 - Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000052374 - Ensembl , май 2017 г.

[3] "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[entrez-5] «Энтрез Ген: актинин ACTN2, альфа 2» .

[6] «Информация о белке - Основная информация: идентификатор белка COPaKB: P35609» . Атлас кардиоорганических белков . Архивировано из оригинала на 2015-04-13 . Проверено 13 апреля 2015 .

[cite_PMID_|_23965338-7] Zong NC, Li H, Li H, Lam MP, Jimenez RC, Kim CS, Deng N, Kim AK, Choi JH, Zelaya I, Liem D, Meyer D, Odeberg J, Fang C, Lu HJ, Xu T, Weiss Дж., Дуан Х., Улен М., Йетс Дж. Р., Апвейлер Р., Ге Дж., Хермякоб Х., Пинг П. (октябрь 2013 г.). «Интеграция биологии кардиального протеома и медицины с помощью специализированной базы знаний» . Циркуляционные исследования . 113 (9): 1043–53. DOI : 10,1161 / CIRCRESAHA.113.301151 . PMC 4076475 . PMID 23965338 .

[cite_PMID_|_19830582-8] а б Лютер П.К. (2009). «Z-диск мышцы позвоночного: якорь саркомера для структуры и передачи сигналов» . Журнал исследований мышц и подвижности клеток . 30 (5–6): 171–85. DOI : 10.1007 / s10974-009-9189-6 . PMC 2799012 . PMID 19830582 .

[9] Рибейро Эде А, Pinotsis Н, Ghisleni А, Salmazo А, Конарев П. В., Костан Дж, Sjöblom В, Шрайнер С, Полянский А.А., Gkougkoulia Е.А., Холт Р., Aachmann FL, Zagrović В, Bordignon Е, Пиркер К.Ф., Свергун Д.И., Гаутель М., Джинович-Каруго К. (декабрь 2014 г.). «Структура и регуляция α-актинина в мышцах человека» . Cell . 159 (6): 1447–60. DOI : 10.1016 / j.cell.2014.10.056 . PMC 4259493 . PMID 25433700 .

[pmid12860415-10] Eldstrom J, Choi WS, Steele DF, Fedida D (июль 2003 г.). «SAP97 увеличивает токи Kv1,5 посредством непрямого N-терминального механизма» . Письма FEBS . 547 (1–3): 205–11. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (03) 00668-9 . PMID 12860415 .

[pmid10812072-11] Maruoka ND, Steele DF, Au BP, Dan P, Чжан X, Мур ED, Fedida D (май 2000). «Альфа-актинин-2 соединяется с сердечными каналами Kv1.5, регулируя плотность тока и локализацию каналов в клетках HEK» . Письма FEBS . 473 (2): 188–94. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (00) 01521-0 . PMID 10812072 .

[pmid12812986-12] Моррис JA, Kandpal G, Ma L, Остин CP (июль 2003). «DISC1 (Disrupted-In-Schizophrenia 1) представляет собой связанный с центросомами белок, который взаимодействует с MAP1A, MIPT3, ATF4 / 5 и NUDEL: регуляция и потеря взаимодействия с мутацией» . Молекулярная генетика человека . 12 (13): 1591–608. DOI : 10,1093 / HMG / ddg162 . PMID 12812986 .

[pmid10984498-13] Фолкнер Г., Паллавичини А., Комелли А., Саламон М., Бортолетто Г., Иеволелла С., Тревизан С., Кожич С., Далла Веккья Ф, Лаведер П., Валле Г., Ланфранчи Г. (декабрь 2000 г.). «FATZ, филамин-, актинин- и телетонин-связывающий белок Z-диска скелетных мышц» . Журнал биологической химии . 275 (52): 41234–42. DOI : 10.1074 / jbc.M007493200 . PMID 10984498 .

[pmid9009191-14] Вышинского М, Лин Дж, Рао А, Най Е, Beggs АГ, Крэйг А.М., Шэн М (январь 1997). «Конкурентное связывание альфа-актинина и кальмодулина с рецептором NMDA». Природа . 385 (6615): 439–42. DOI : 10.1038 / 385439a0 . PMID 9009191 . S2CID 4266742 .

[pmid10788519-15] Гальяно М.Ф., Huet С, Frygelius Дж, Polgren А, Wewer единой системы обмена сообщениями, Engvall Е (май 2000 г.). «Связывание ADAM12, маркера регенерации скелетных мышц, с мышечным актин-связывающим белком, альфа-актинином-2, необходимо для слияния миобластов» . Журнал биологической химии . 275 (18): 13933–9. DOI : 10.1074 / jbc.275.18.13933 . PMID 10788519 .

[pmid9675099-16] Chan Y, Tong HQ, Beggs AH, Kunkel LM (июль 1998 г.). «Специфические для скелетных мышц человека изоформы альфа-актинина-2 и -3 образуют гомодимеры и гетеродимеры in vitro и in vivo». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 248 (1): 134–9. DOI : 10.1006 / bbrc.1998.8920 . PMID 9675099 .

[pmid11309420-17] Взрыва М.Л., Мудрого RE, McElhinny А.С., Trombitás К, Гич AJ, Ямасаки R, Sorimachi Н, Granzier Н, Грегорио CC, Labeit S (апрель 2001 г.). «Миопалладин, новый саркомерный белок массой 145 килодальтон, который играет множество ролей в белковых сборках Z-диска и I-диапазона» . Журнал клеточной биологии . 153 (2): 413–27. DOI : 10.1083 / jcb.153.2.413 . PMC 2169455 . PMID 11309420 .

[18] Pomiès P, T Macalma, Бекерле MC (октябрь 1999). «Очистка и характеристика альфа-актинин-связывающего белка PDZ-LIM, который активируется во время дифференцировки мышц» . Журнал биологической химии . 274 (41): 29242–50. DOI : 10.1074 / jbc.274.41.29242 . PMID 10506181 .

[19] Мукаи H, Toshimori M, Shibata H, Takanaga H, Китагава M, Мияхара M, Shimakawa M, Ono Y (февраль 1997). «Взаимодействие PKN с альфа-актинином» . Журнал биологической химии . 272 (8): 4740–6. DOI : 10.1074 / jbc.272.8.4740 . PMID 9030526 .

[20] Salmikangas Р, Mykkänen ОМ, Гронхольм М, Heiska л, Kere Дж, CARPEN O (июль 1999 г.). «Миотилин, новый саркомерный белок с двумя Ig-подобными доменами, кодируется геном-кандидатом для мышечной дистрофии конечностей и поясов». Молекулярная генетика человека . 8 (7): 1329–36. DOI : 10.1093 / HMG / 8.7.1329 . PMID 10369880 .

[21] Young P, C Ferguson, Bañuelos S, M Gautel (март 1998). «Молекулярная структура саркомерного Z-диска: два типа взаимодействий тайтина приводят к асимметричной сортировке альфа-актинина» . Журнал EMBO . 17 (6): 1614–24. DOI : 10.1093 / emboj / 17.6.1614 . PMC 1170509 . PMID 9501083 .

[22] Chunn CJ, Starr PR, Gilbert DN (август 1977). «Нейтрофильная токсичность амфотерицина B» . Противомикробные препараты и химиотерапия . 12 (2): 226–30. DOI : 10.1128 / aac.12.2.226 . PMC 429889 . PMID 900919 .

[23] Linnemann А, ван дер Вен PF, P, посланник Альбин B, D, Simonis Бендас G, Шенка JA, Micheel B, KLEY RA, Fürst DO (сентябрь 2010 г.). «Миоподин, составляющий саркомерный Z-диск, представляет собой мультиадаптерный белок, который взаимодействует с филамином и альфа-актинином». Европейский журнал клеточной биологии . 89 (9): 681–92. DOI : 10.1016 / j.ejcb.2010.04.004 . PMID 20554076 .

[24] Яни K, Schöck F (декабрь 2007). «Zasp необходим для сборки функциональных сайтов адгезии интегрина» . Журнал клеточной биологии . 179 (7): 1583–97. DOI : 10,1083 / jcb.200707045 . PMC 2373490 . PMID 18166658 .

[25] Young P, Gautel M (декабрь 2000). «Взаимодействие тайтина и альфа-актинина регулируется фосфолипид-регулируемым внутримолекулярным псевдолигандным механизмом» . Журнал EMBO . 19 (23): 6331–40. DOI : 10.1093 / emboj / 19.23.6331 . PMC 305858 . PMID 11101506 .

[26] Фуками К, Furuhashi К, Инагаки М, Т Эндо, Хатано S, Takenawa Т (сентябрь 1992). «Потребность фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфата для функции альфа-актинина». Природа . 359 (6391): 150–2. DOI : 10.1038 / 359150a0 . PMID 1326084 . S2CID 4372960 .

[27] Hampton CM, Taylor DW, Taylor KA (апрель 2007). «Новые структуры для альфа-актинина: взаимодействия F-актина и их значение для прикрепления актина к мембране и ощущения напряжения в цитоскелете» . Журнал молекулярной биологии . 368 (1): 92–104. DOI : 10.1016 / j.jmb.2007.01.071 . PMC 1919418 . PMID 17331538 .

[28] Чиу С, Багнолл РД, Инглес Дж, Йетс л, Kennerson М, Дональда JA, Jormakka М, Линд Ю.М., Semsarian С (март 2010 г.). «Мутации в альфа-актинине-2 вызывают гипертрофическую кардиомиопатию: анализ на уровне всего генома» . Журнал Американского колледжа кардиологии . 55 (11): 1127–35. DOI : 10.1016 / j.jacc.2009.11.016 . PMID 20022194 .

[29] Мохапатра B, Хименес S, Лин JH, Боулз KR, Ковелер KJ, Маркс JG, Chrisco MA, Мерфи RT, Lurie PR, Schwartz RJ, Elliott PM, Vatta M, McKenna W, Towbin JA, Bowles NE (2003). «Мутации в мышечном белке LIM и генах альфа-актинина-2 при дилатационной кардиомиопатии и эндокардиальном фиброэластозе». Молекулярная генетика и метаболизм . 80 (1-2): 207-15. DOI : 10.1016 / s1096-7192 (03) 00142-2 . PMID 14567970 .

[30] Bagnall RD, Молла LK, Кальман JM, Semsarian C (сентябрь 2014). «Секвенирование экзома идентифицирует мутацию в гене ACTN2 в семье с идиопатической фибрилляцией желудочков, некомпактностью левого желудочка и внезапной смертью» . BMC Medical Genetics . 15 (1): 99. DOI : 10,1186 / s12881-014-0099-0 . PMC 4355500 . PMID 25224718 .

[1]