Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

ATF2
Белок ATF2 PDB 1bhi.png
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

1BHI , 1T2K , 4H36

Идентификаторы
ПсевдонимыATF2 , CRE-BP1, CREB-2, CREB2, HB16, TREB7, активирующий фактор транскрипции 2
Внешние идентификаторыOMIM: 123811 MGI: 109349 HomoloGene: 31061 GeneCards: ATF2
Расположение гена (человек)
Хромосома 2 (человек)
Chr.Хромосома 2 (человека) [1]
Хромосома 2 (человек)
Геномное расположение ATF2
Геномное расположение ATF2
Группа2q31.1Начинать175 072 250 п.н. [1]
Конец175 168 382 п.н. [1]
Расположение гена (Мышь)
Хромосома 2 (мышь)
Chr.Хромосома 2 (мышь) [2]
Хромосома 2 (мышь)
Геномное расположение ATF2
Геномное расположение ATF2
Группа2 | 2 C3Начинать73 816 509 п.н. [2]
Конец73 892 639 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК
PBB GE ATF2 212984 в формате fs.png

PBB GE ATF2 205446 s в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• трансферазной активности
• ГО: 0000980 РНК - полимеразы связывания II цис-регуляторных ДНК-последовательность конкретного региона
• ДНК связывания
• последовательность ДНК-специфическое связывание
• связывание РНК - полимеразы регуляторную последовательность ДНК конкретного региона II
• элемент ответа цАМФ - связывающий белок связывания
• GO: 0001131 , GO: 0001151, GO: 0001130, GO: 0001204 Активность ДНК-связывающего фактора транскрипции
• GO: 0001077, GO: 0001212, GO: 0001213, GO: 0001211, GO: 0001205 Активность ДНК-связывающего активатора транскрипции, специфическая для РНК-полимеразы II
• Коактиватор транскрипции GO: 0001105
• Связывание с хроматином
• Связывание с ионами металлов
• РНК - полимеразы II , фактор активации транскрипции связывания
• GO: 0001948 связывания с белками
• GO: связывание 0001158 ядро промотора проксимальная область ДНК-последовательность конкретных
• связывания нуклеиновых кислот
• транскрипционный фактор активности РНК - полимеразы II дистальный энхансер последовательность-специфического связывания
• протеинкиназа связывания
• цАМФ связывание ответного элемента
• активность гистонацетилтрансферазы
• GO: 0001200, GO: 0001133, GO: 0001201 ДНК-связывающий фактор транскрипции, специфичность к РНК-полимеразе II
• связывание фактора транскрипции
• активность гетеродимеризации белка
Сотовый компонент• цитоплазма
• мембрана
• нуклеоплазма
• митохондриальной наружной мембраны
• митохондрия
• ядро клетки
• Сайт двухцепочечной перерыва
Биологический процесс• регуляция транскрипции, ДНК-шаблон
• регуляция транскрипции с промотора РНК-полимеразы II
• контрольная точка повреждения ДНК внутри S
• морфогенез тракта оттока
• реакция на водную депривацию
• позитивная регуляция активности специфичного для последовательности ДНК связывающего фактора транскрипции
• негативная регуляция транскрипции от промотора РНК-полимеразы II
• транскрипция с промотора РНК-полимеразы II
• позитивная регуляция продукции трансформирующего фактора роста бета2
• транскрипция, ДНК-шаблон
• клеточный ответ на стимул повреждения ДНК
• реакция на осмотический стресс
• положительная регуляция процесса апоптоза нейронов
• регуляция активности специфичного для последовательности ДНК связывающего фактора транскрипции
• позитивная регуляция проницаемости митохондриальной мембраны, участвующая в процессе апоптоза
• негативная регуляция пролиферации эпителиальных клеток
• развитие жировой ткани
• дифференцировка жировых клеток
• положительная регуляция транскрипции с промотора РНК-полимеразы II
• амелогенез
• ацетилирование гистонов
• позитивная регуляция пролиферации миобластов сердечной мышцы
• позитивная регуляция экспрессии генов
• отрицательная регуляция ангиогенеза
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

1386

11909

Ансамбль

ENSG00000115966

ENSMUSG00000027104

UniProt

P15336

P16951

RefSeq (мРНК)
NM_001256090
NM_001256091
NM_001256092
NM_001256093
NM_001256094

NM_001880

NM_001025093
NM_001284369
NM_001284370
NM_001284371
NM_001284372

NM_001284373
NM_001284374
NM_001284376
NM_009715

RefSeq (белок)
NP_001243019
NP_001243020
NP_001243021
NP_001243022
NP_001243023

NP_001871

NP_001020264
NP_001271298
NP_001271299
NP_001271300
NP_001271301

NP_001271302
NP_001271303
NP_001271305
NP_033845

Расположение (UCSC)Chr 2: 175.07 - 175.17 МбChr 2: 73,82 - 73,89 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Активация фактора транскрипции 2 , также известный как ATF2 , является белком , который, в организме человека, кодируется ATF2 геном . [5]

Функция [ править ]

Этот ген кодирует фактор транскрипции, который является членом семейства ДНК-связывающих белков лейциновой молнии . Этот белок связывается с цАМФ-чувствительным элементом (CRE), октамерным палиндромом. Белок образует гомодимер или гетеродимер с c-Jun . Белок также представляет собой гистонацетилтрансферазу (HAT), которая специфически ацетилирует гистоны H2B и H4 in vitro; таким образом, он может представлять класс факторов, специфичных для последовательности, которые активируют транскрипцию путем прямого воздействия на компоненты хроматина . Были идентифицированы дополнительные варианты транскриптов, но их биологическая достоверность не была определена. [5]

Ген atf2 расположен на хромосоме 2q32 человека. [6] Белок ATF-2 состоит из 505 аминокислот. Исследования на мышах указывают на роль ATF-2 в развитии нервной системы и скелета. [7] ATF-2 обычно активируется в ответ на сигналы, которые сходятся на активируемых стрессом протеинкиназах p38 и JNK . [8] Было продемонстрировано фосфорилирование ATF-2 в ответ на обработку клеток сложным эфиром форбола промотора опухоли . [9]

Несколько исследований указывают на ненормальную активацию ATF-2 в росте и прогрессировании опухолей кожи млекопитающих. [10] [11] ATF-2 может опосредовать онкогенез, вызванный мутантным белком Ras [12], и регулировать поддержание агрессивного ракового фенотипа некоторых типов эпителиальных клеток.

Было также показано, что ATF2 фосфорилируется на своем С-конце (серин 472 и 480 у мышей; серин 490 и 498 у человека) с помощью ATM при двухцепочечных разрывах . [13] Мыши с мутациями этих двух серинов чувствительны к облучению и легче подвергаются онкогенезу на фоне нокаута p53.

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что активирующий фактор транскрипции 2 взаимодействует с

  • C-июн , [14] [15] [16]
  • Казеинкиназа 2, альфа 1 , [17]
  • CREB-связывающий белок , [18]
  • CSNK2A2 , [17]
  • JDP2 , [19]
  • MAPK14 , [20] [21] [22]
  • MAPK8 , [20] [21] [22] [23]
  • Матери против декапентаплегического гомолога 3 [24]
  • NCOA6 , [25]
  • RUVBL2 , [26]
  • UBE2I . [27]

См. Также [ править ]

  • Активирующий фактор транскрипции

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000115966 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000027104 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ a b «Ген Entrez: ATF2, активирующий фактор транскрипции 2» .
  6. ↑ Ozawa K, Sudo T, Soeda E, Yoshida MC, Ishii S (1991). «Отнесение гена CREB2 (CRE-BP1) человека к 2q32». Геномика . 10 (4): 1103–4. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (91) 90210-6 . PMID 1833307 . 
  7. ^ Реймольд AM, Грусби MJ, Kosaras B, Fries JW, Mori R, Maniwa S, Clauss IM, Collins T, Sidman RL, Glimcher MJ, Glimcher LH (1996). «Хондродисплазия и неврологические нарушения у мышей с дефицитом ATF-2». Природа . 379 (6562): 262–5. Bibcode : 1996Natur.379..262R . DOI : 10.1038 / 379262a0 . PMID 8538792 . S2CID 4326412 .  
  8. ^ Гупта S, Кэмпбелл D, Dérijard В, Дэвис RJ (1995). «Регулирование фактора транскрипции ATF2 путем передачи сигнала JNK». Наука . 267 (5196): 389–93. Bibcode : 1995Sci ... 267..389G . DOI : 10.1126 / science.7824938 . PMID 7824938 . S2CID 40268838 .  
  9. ^ Ямасаки Т, Такахаши А, пан - J, Yamaguchi N, Ёкояма КК (март 2009 г.). «Фосфорилирование активационного фактора транскрипции-2 в серине 121 протеинкиназой C контролирует активацию транскрипции, опосредованную c-Jun» . J. Biol. Chem . 284 (13): 8567–81. DOI : 10.1074 / jbc.M808719200 . PMC 2659215 . PMID 19176525 .  
  10. Перейти ↑ Leslie MC, Bar-Eli M (2005). «Регуляция экспрессии генов при меланоме: новые подходы к лечению». J. Cell. Biochem . 94 (1): 25–38. DOI : 10.1002 / jcb.20296 . PMID 15523674 . S2CID 23515325 .  
  11. ^ Papassava Р, Gorgoulis В.Г., Papaevangeliou D, Vlahopoulos S, ван Дам Н, Zoumpourlis В (2004). «Сверхэкспрессия активирующего фактора транскрипции-2 необходима для роста и прогрессирования опухолей кожи мышей» . Cancer Res . 64 (23): 8573–84. DOI : 10.1158 / 0008-5472.CAN-03-0955 . PMID 15574764 . 
  12. ^ Vlahopoulos SA, Logotheti S, Mikas D, Giarika A, Gorgoulis V, Zoumpourlis V (17 марта 2008). «Роль АТФ-2 в онкогенезе». BioEssays . 30 (4): 314–27. DOI : 10.1002 / bies.20734 . PMID 18348191 . S2CID 678541 .  
  13. ^ Bhoumik А, Такахаши S, Breitweiser Вт, Шило Y, Джонс N, Ронаи Z (май 2005 г.). «ATM-зависимое фосфорилирование ATF2 необходимо для ответа на повреждение ДНК» . Мол. Cell . 18 (5): 577–87. DOI : 10.1016 / j.molcel.2005.04.015 . PMC 2954254 . PMID 15916964 .  
  14. ^ Newell CL, Дейссерот AB, Lopez-Berestein G (июль 1994). «Взаимодействие ядерных белков с AP-1 / CRE-подобной промоторной последовательностью в гене TNF-альфа человека». J. Leukoc. Биол . 56 (1): 27–35. DOI : 10.1002 / jlb.56.1.27 . PMID 8027667 . S2CID 85570533 .  
  15. ^ Кара CJ, Liou HC, Ivashkiv LB, Глимчер LH (апрель 1990). «КДНК для белка, связывающего элемент ответа на циклический АМФ человека, который отличается от CREB и экспрессируется преимущественно в головном мозге» . Мол. Клетка. Биол . 10 (4): 1347–57. DOI : 10,1128 / MCB.10.4.1347 . PMC 362236 . PMID 2320002 .  
  16. ↑ Хай Т., Курран Т. (май 1991 г.). «Перекрестная димеризация факторов транскрипции Fos / Jun и ATF / CREB изменяет специфичность связывания ДНК» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 88 (9): 3720–4. Bibcode : 1991PNAS ... 88.3720H . DOI : 10.1073 / pnas.88.9.3720 . PMC 51524 . PMID 1827203 .  
  17. ^ a b Ямагути Ю., Вада Т., Судзуки Ф., Такаги Т., Хасэгава Дж., Ханда Х (август 1998 г.). «Казеинкиназа II взаимодействует с доменами bZIP нескольких факторов транскрипции» . Nucleic Acids Res . 26 (16): 3854–61. DOI : 10.1093 / NAR / 26.16.3854 . PMC 147779 . PMID 9685505 .  
  18. ^ Сано Y, Tokitou F, Dai P, Маекава T, Yamamoto T, S Ишии (октябрь 1998). «CBP снижает внутримолекулярное ингибирование функции ATF-2» . J. Biol. Chem . 273 (44): 29098–105. DOI : 10.1074 / jbc.273.44.29098 . PMID 9786917 . 
  19. ^ Murata T, Shinozuka Y, Y Обата, Ёкояма KK (май 2008). «Фосфорилирование двух эукариотических факторов транскрипции, белка димеризации Jun 2 и фактора активации транскрипции 2, в Escherichia coli N-концевой киназой 1 Jun». Анальный. Biochem . 376 (1): 115–21. DOI : 10.1016 / j.ab.2008.01.038 . PMID 18307971 . 
  20. ^ a b Рейнджо Дж, Гупта С., Роджерс Дж. С., Диккенс М, Хан Дж., Улевич Р. Дж., Дэвис Р. Дж. (март 1995 г.). «Провоспалительные цитокины и экологический стресс вызывают активацию митоген-активируемой протеинкиназы p38 путем двойного фосфорилирования тирозина и треонина» . J. Biol. Chem . 270 (13): 7420–6. DOI : 10.1074 / jbc.270.13.7420 . PMID 7535770 . 
  21. ↑ a b Chen Z, Cobb MH (май 2001 г.). «Регулирование стресс-ответных путей митоген-активируемого протеина (MAP) киназы с помощью TAO2» . J. Biol. Chem . 276 (19): 16070–5. DOI : 10.1074 / jbc.M100681200 . PMID 11279118 . 
  22. ^ a b Tournier C, Whitmarsh AJ, Cavanagh J, Barrett T, Davis RJ (июль 1997 г.). «Митоген-активированная киназа протеинкиназы 7 является активатором c-Jun NH2-концевой киназы» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 94 (14): 7337–42. Bibcode : 1997PNAS ... 94.7337T . DOI : 10.1073 / pnas.94.14.7337 . PMC 23822 . PMID 9207092 .  
  23. ↑ Fuchs SY, Xie B, Adler V, Fried VA, Davis RJ, Ronai Z (декабрь 1997 г.). «c-Jun NH2-концевые киназы нацелены на убиквитинирование связанных с ними факторов транскрипции» . J. Biol. Chem . 272 (51): 32163–8. DOI : 10.1074 / jbc.272.51.32163 . PMID 9405416 . 
  24. Перейти ↑ Sano Y, Harada J, Tashiro S, Gotoh-Mandeville R, Maekawa T, Ishii S (март 1999). «ATF-2 является общей ядерной мишенью для путей Smad и TAK1 при трансформации передачи сигналов фактора роста-бета» . J. Biol. Chem . 274 (13): 8949–57. DOI : 10.1074 / jbc.274.13.8949 . PMID 10085140 . 
  25. ↑ Hong S, Choi HM, Park MJ, Kim YH, Choi YH, Kim HH, Choi YH, Cheong J (апрель 2004 г.). «Активация и взаимодействие ATF2 с коактиватором ASC-2 отвечает за гранулоцитарную дифференцировку ретиноевой кислотой» . J. Biol. Chem . 279 (17): 16996–7003. DOI : 10.1074 / jbc.M311752200 . PMID 14734562 . 
  26. ^ Чо С.Г., Bhoumik А, Broday л, Иванов В, Розенштайн В, Ронаи Z (декабрь 2001 г.). «TIP49b, регулятор активации ответа фактора транскрипции 2 на стресс и повреждение ДНК» . Мол. Клетка. Биол . 21 (24): 8398–413. DOI : 10.1128 / MCB.21.24.8398-8413.2001 . PMC 100004 . PMID 11713276 .  
  27. ^ Firestein R, Феюрштайн N (март 1998). «Ассоциация активирующего фактора транскрипции 2 (ATF2) с убиквитин-конъюгированным ферментом hUBC9. Влияние пути убиквитин / протеасома в регуляцию ATF2 в Т-клетках» . J. Biol. Chem . 273 (10): 5892–902. DOI : 10.1074 / jbc.273.10.5892 . PMID 9488727 . 

Внешние ссылки [ править ]

  • Расположение генома человека ATF2 и страница сведений о гене ATF2 в браузере генома UCSC .

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Денис Х., Десмет Р., Стрейджер М., Верджисон Р., Лемахье С.Ф. (1977). «Цистит эмфизематозный». Acta Urol Belg . 45 (4): 327–31. PMID  602896 .
  • Ким С.Дж., Вагнер С., Лю Ф., О'Рейли М.А., Роббинс П.Д., Грин М.Р. (1992). «Продукт гена ретинобластомы активирует экспрессию гена TGF-бета 2 человека через фактор транскрипции ATF-2». Природа . 358 (6384): 331–4. Bibcode : 1992Natur.358..331K . DOI : 10.1038 / 358331a0 . PMID  1641004 . S2CID  9770957 .
  • Хай Т., Курран Т. (1991). «Перекрестная димеризация факторов транскрипции Fos / Jun и ATF / CREB изменяет специфичность связывания ДНК» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 88 (9): 3720–4. Bibcode : 1991PNAS ... 88.3720H . DOI : 10.1073 / pnas.88.9.3720 . PMC  51524 . PMID  1827203 .
  • Hoeffler JP, Lustbader JW, Chen CY (1991). «Идентификация множества ядерных факторов, которые взаимодействуют с циклическим аденозин-3 ', 5'-монофосфатным связывающим элементом белком и активируют фактор транскрипции-2 посредством белок-белковых взаимодействий» . Мол. Эндокринол . 5 (2): 256–66. DOI : 10.1210 / Менд-5-2-256 . PMID  1828107 .
  • Одзава К., Судо Т., Соеда Е., Йошида М.К., Исии С. (1991). «Отнесение гена CREB2 (CRE-BP1) человека к 2q32». Геномика . 10 (4): 1103–4. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (91) 90210-6 . PMID  1833307 .
  • Дип А., Ли К., Клисак И., Мохандас Т., Спаркс Р.С., Гейнор Р., Лусис А.Дж. (1991). «Присвоение гена белка 2, связывающего элемент циклического АМФ-ответа (CREB2), хромосоме 2q24.1-q32 человека». Геномика . 11 (4): 1161–3. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (91) 90047-I . PMID  1838349 .
  • Кара CJ, Liou HC, Ивашкив LB, Glimcher LH (1990). «КДНК для белка, связывающего элемент ответа на циклический АМФ человека, который отличается от CREB и экспрессируется преимущественно в головном мозге» . Мол. Клетка. Биол . 10 (4): 1347–57. DOI : 10,1128 / MCB.10.4.1347 . PMC  362236 . PMID  2320002 .
  • Гонсалес Г.А., Ямамото К.К., Фишер В.Х., Карр Д., Мензель П., Биггс В., Вейл В.В., Монмини М.Р. (1989). «Кластер сайтов фосфорилирования на циклическом AMP-регулируемом ядерном факторе CREB, предсказанный его последовательностью». Природа . 337 (6209): 749–52. Bibcode : 1989Natur.337..749G . DOI : 10.1038 / 337749a0 . PMID  2521922 . S2CID  4345950 .
  • Маэкава Т., Сакура Х, Каней-Исии К., Судо Т., Йошимура Т., Фудзисава Дж., Йошида М., Исии С. (1989). «Лейциновая застежка-молния белка CRE-BP1, связывающегося с элементом ответа на циклический АМФ в головном мозге» . EMBO J . 8 (7): 2023–208. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1989.tb03610.x . PMC  401081 . PMID  2529117 .
  • Рейнго Дж., Гупта С., Роджерс Дж. С., Диккенс М., Хан Дж., Улевич Р. Дж., Дэвис Р. Дж. (1995). «Провоспалительные цитокины и экологический стресс вызывают активацию митоген-активируемой протеинкиназы p38 путем двойного фосфорилирования тирозина и треонина» . J. Biol. Chem . 270 (13): 7420–6. DOI : 10.1074 / jbc.270.13.7420 . PMID  7535770 .
  • Ливингстон К., Патель Дж., Джонс Н. (1995). «ATF-2 содержит домен активации транскрипции, зависимый от фосфорилирования» . EMBO J . 14 (8): 1785–97. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1995.tb07167.x . PMC  398272 . PMID  7737129 .
  • ван Дам Х, Вильгельм Д., Герр I, Штеффен А., Герлих П., Ангел П. (1995). «ATF-2 предпочтительно активируется стресс-активируемыми протеинкиназами, чтобы опосредовать индукцию c-jun в ответ на генотоксические агенты» . EMBO J . 14 (8): 1798–811. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1995.tb07168.x . PMC  398273 . PMID  7737130 .
  • Чжоу К., Гедрич Р.В., Энгель Д.А. (1995). «Репрессия транскрипции гена c-fos с помощью YY1 опосредуется прямым взаимодействием с ATF / CREB» . J. Virol . 69 (7): 4323–30. DOI : 10,1128 / JVI.69.7.4323-4330.1995 . PMC  189172 . PMID  7769693 .
  • Ньюэлл CL, Deisseroth AB, Lopez-Berestein G (1994). «Взаимодействие ядерных белков с AP-1 / CRE-подобной промоторной последовательностью в гене TNF-альфа человека». J. Leukoc. Биол . 56 (1): 27–35. DOI : 10.1002 / jlb.56.1.27 . PMID  8027667 . S2CID  85570533 .
  • Номура Н., Зу Ю.Л., Маэкава Т., Табата С., Акияма Т., Исии С. (1993). «Выделение и характеристика нового члена семейства генов, кодирующего белок, связывающий элемент ответа цАМФ CRE-BP1». J. Biol. Chem . 268 (6): 4259–66. PMID  8440710 .
  • Мартин М.Л., Либерман П.М., Курран Т. (1996). «Димеризация Fos-Jun способствует взаимодействию основной области с TFIIE-34 и TFIIF» . Мол. Клетка. Биол . 16 (5): 2110–8. DOI : 10.1128 / mcb.16.5.2110 . PMC  231198 . PMID  8628277 .
  • Ян Л., Ланье Э.Р., Крейг Э. (1997). «Идентификация нового сплайсированного варианта CREB, который преимущественно экспрессируется в тимусе». J. Immunol . 158 (6): 2522–5. PMID  9058782 .
  • Шуман JD, Cheong J, Coligan JE (1997). «ATF-2 и C / EBPalpha могут образовывать гетеродимерный ДНК-связывающий комплекс in vitro. Функциональное значение для регуляции транскрипции» . J. Biol. Chem . 272 (19): 12793–800. DOI : 10.1074 / jbc.272.19.12793 . PMID  9139739 .
  • Фукунага Р., Охотник Т. (1997). «MNK1, новая протеинкиназа, активируемая MAP-киназой, выделенная с помощью нового метода скрининга экспрессии для идентификации субстратов протеинкиназы» . EMBO J . 16 (8): 1921–33. DOI : 10.1093 / emboj / 16.8.1921 . PMC  1169795 . PMID  9155018 .
  • Кумар С., Макдоннелл П.К., Гам Р.Дж., Хэнд А.Т., Ли Дж.С., Молодой PR (1997). «Новые гомологи киназы CSBP / p38 MAP: активация, субстратная специфичность и чувствительность к ингибированию пиридинилимидазолами». Biochem. Биофиз. Res. Commun . 235 (3): 533–8. DOI : 10.1006 / bbrc.1997.6849 . PMID  9207191 .

Внешние ссылки [ править ]

  • PDBe-KB предоставляет обзор всей структурной информации, доступной в PDB для человеческого циклического AMP-зависимого фактора транскрипции ATF-2.