| ADA | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| Идентификаторы | |||||||||||||||||||||||||
| Псевдонимы | ADA , entrez: 100, аденозиндезаминаза | ||||||||||||||||||||||||
| Внешние идентификаторы | OMIM : 608958 MGI : 87916 HomoloGene : 37249 GeneCards : ADA | ||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| Ортологи | |||||||||||||||||||||||||
| Разновидность | Человек | Мышь | |||||||||||||||||||||||
| Entrez |
|
| |||||||||||||||||||||||
| Ансамбль |
|
| |||||||||||||||||||||||
| UniProt |
|
| |||||||||||||||||||||||
| RefSeq (мРНК) |
|
| |||||||||||||||||||||||
| RefSeq (белок) |
|
| |||||||||||||||||||||||
| Расположение (UCSC) | Chr 20: 44,62 - 44,65 Мб | Chr 2: 163,73 - 163,75 Мб | |||||||||||||||||||||||
| PubMed поиск | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
| Викиданные | |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| Аденозин / AMP дезаминаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
кристаллическая структура аденозиндезаминазы плазмодия yoelii (py02076) | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | A_deaminase | ||||||||
| Pfam | PF00962 | ||||||||
| Клан пфам | CL0034 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR001365 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00419 | ||||||||
| SCOP2 | 1add / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd01320 | ||||||||
| |||||||||
| Аденозиндезаминазный (editase) домен | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | A_deamin | ||||||||
| Pfam | PF02137 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR002466 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00419 | ||||||||
| SCOP2 | 1add / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| Аденозин / AMP дезаминаза N-концевой | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | A_deaminase_N | ||||||||
| Pfam | PF08451 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR013659 | ||||||||
| |||||||||
Аденозиндезаминаза (также известная как аденозинаминогидролаза или ADA ) - это фермент ( EC 3.5.4.4 ), участвующий в метаболизме пуринов . Он необходим для расщепления аденозина с пищей и для обмена нуклеиновых кислот в тканях.
Его основная функция у людей - развитие и поддержание иммунной системы. [5] Однако полная физиологическая роль ADA еще полностью не изучена. [6]
Структура [ править ]
ADA существует как в малой форме (как мономер), так и в большой форме (как димер-комплекс). [6] В мономерной форме фермент представляет собой полипептидную цепь [7], свернутую в восемь нитей параллельных α / β-бочек, которые окружают центральный глубокий карман, который является активным центром. [5] Помимо восьми центральных β-цилиндров и восьми периферических α-спиралей , ADA также содержит пять дополнительных спиралей: остатки 19-76 складываются в три спирали, расположенные между β1 и α1 складками; и две антипараллельные карбоксиконцевые спирали расположены поперек амино-конца β-цилиндра.
Активный центр ADA содержит ион цинка, который расположен в самом глубоком углублении активного центра и координирован пятью атомами His15, His17, His214, Asp295 и субстратом. [5] Цинк - единственный кофактор, необходимый для активности.
Субстрат, аденозин, стабилизирован и связан с активным центром девятью водородными связями. [5] Карбоксильная группа Glu217, примерно копланарная пуриновому кольцу субстрата, может образовывать водородную связь с N1 субстрата. Карбоксильная группа Asp296, также копланарная пуриновому кольцу субстрата, образует водородную связь с N7 субстрата. Группа NH Gly184 может образовывать водородную связь с N3 субстрата. Asp296 образует связи как с Zn 2+ион, а также с 6-ОН субстрата. His238 также водородно связывается с субстратом 6-OH. 3'-ОН субстрата рибозы образует водородную связь с Asp19, а 5'-ОН образует водородную связь с His17. Две другие водородные связи образуются с молекулами воды при открытии активного центра с помощью 2'-OH и 3'-OH субстрата.
Из-за того, что активный центр находится внутри фермента, после связывания субстрат почти полностью изолируется от растворителя. [5] Воздействие на поверхность подложки связанного растворителя составляет 0,5% от воздействия на поверхность подложки в свободном состоянии.
Реакции [ править ]
ADA необратимо дезаминирует аденозин, превращая его в родственный нуклеозид- инозин путем замены аминогруппы на кетогруппу.
Затем инозин может быть дерибозилирован (удален из рибозы ) другим ферментом, называемым пуриновой нуклеозидфосфорилазой (PNP), превращая его в гипоксантин .
Механизм катализа [ править ]
Предлагаемый механизм дезаминирования, катализируемого ADA, представляет собой стереоспецифическое добавление-элиминирование через тетраэдрический промежуточный продукт. [8] По любому механизму Zn 2+ как сильный электрофил активирует молекулу воды, которая депротонируется основным Asp295 с образованием атакующего гидроксида. [5] His238 ориентирует молекулу воды и стабилизирует заряд атакующего гидроксида. Glu217 протонируется, чтобы отдать протон N1 субстрата.
Реакция является стереоспецифической из-за расположения остатков цинка, Asp295 и His238, которые все обращены к B-стороне пуринового кольца субстрата. [5]
Конкурентное ингибирование наблюдалось для ADA, когда продукт инозин действует как конкурентный ингибитор ферментативной активности. [9]
Функция [ править ]
ADA считается одним из ключевых ферментов метаболизма пуринов. [8] Фермент был обнаружен у бактерий, растений, беспозвоночных, позвоночных и млекопитающих с высокой степенью сохранности аминокислотной последовательности . [6] Высокая степень сохранения аминокислотной последовательности свидетельствует о решающей природе ADA в пути спасения пуринов.
В первую очередь, ADA у человека участвует в развитии и поддержании иммунной системы. Однако связь ADA также наблюдалась с дифференцировкой эпителиальных клеток , нейротрансмиссией и поддержанием беременности . [10] Также было высказано предположение, что АДА, помимо распада аденозина, стимулирует высвобождение возбуждающих аминокислот и необходим для связывания аденозиновых рецепторов A1 и гетеротримерных G-белков . [6] Дефицит аденозиндезаминазы приводит к фиброзу легких, [11]предполагая, что хроническое воздействие высоких уровней аденозина может усиливать воспалительные реакции, а не подавлять их. Также было установлено, что белок и активность аденозиндезаминазы активируются в сердцах мышей, которые сверхэкспрессируют HIF-1 альфа , что частично объясняет ослабленные уровни аденозина в сердцах, экспрессирующих HIF-1 альфа , во время ишемического стресса. [12]
Патология [ править ]
Некоторые мутации в гене аденозиндезаминазы приводят к тому, что она не экспрессируется. Возникающий в результате дефицит является одной из причин тяжелого комбинированного иммунодефицита (ТКИД), особенно аутосомно-рецессивного наследования. [13] Недостаточный уровень ADA также был связан с воспалением легких, гибелью клеток тимуса и нарушением передачи сигналов рецепторами Т-клеток. [14] [15]
И наоборот, мутации, вызывающие сверхэкспрессию этого фермента, являются одной из причин гемолитической анемии . [16]
Есть некоторые свидетельства того, что другой аллель (ADA2) может приводить к аутизму . [17]
Повышенный уровень АДА также был связан со СПИДом . [14] [18]
Изоформы [ править ]
Существует 2 изоформы ADA: ADA1 и ADA2.
- ADA1 обнаружен в большинстве клеток организма, особенно в лимфоцитах и макрофагах , где он присутствует не только в цитозоле и ядре, но также в виде эктоформы на клеточной мембране, присоединенной к дипептидилпептидазе-4 (также известному как CD26). ADA1 участвует в основном во внутриклеточной активности и существует как в малой форме (мономер), так и в большой форме (димер). [6] Преобразование малых форм в большие регулируется «коэффициентом преобразования» в легких. [19]
- ADA2 был впервые обнаружен в селезенке человека. [20] Впоследствии он был обнаружен в других тканях, включая макрофаг, где он сосуществует с ADA1. Две изоформы регулируют соотношение аденозина и дезоксиаденозина, усиливая уничтожение паразитов. ADA2 обнаруживается преимущественно в плазме и сыворотке человека и существует исключительно в виде гомодимера. [21]
Клиническое значение [ править ]
ADA2 является преобладающей формой, присутствующей в плазме крови человека, и его количество увеличивается при многих заболеваниях, особенно связанных с иммунной системой: например, ревматоидном артрите , псориазе и саркоидозе . Изоформа ADA2 в плазме также увеличивается при большинстве видов рака. ADA2 не является повсеместным, но сосуществует с ADA1 только в моноцитах-макрофагах. [ необходима цитата ]
Общий ADA в плазме можно измерить с помощью высокоэффективной жидкостной хроматографии или ферментативных или колориметрических методов. Возможно, самая простая система - это измерение аммиака, выделяемого из аденозина при расщеплении до инозина. После инкубации плазмы с забуференным раствором аденозина аммиак реагирует с реактивом Бертло с образованием синего цвета, который пропорционален степени активности фермента. Для измерения ADA2 перед инкубацией добавляют эритро-9- (2-гидрокси-3-нонил) аденин (EHNA), чтобы ингибировать ферментативную активность ADA1. [20] Это отсутствие ADA1, которое вызывает SCID .
ADA также может использоваться при лечении лимфоцитарных плевральных выпотов или перитонеального асцита , поскольку такие образцы с низким уровнем ADA по существу исключают туберкулез из рассмотрения. [22]
Туберкулезный плевральный выпот теперь можно точно диагностировать по повышенному уровню аденозиндезаминазы в плевральной жидкости, превышающему 40 ЕД на литр. [23]
Кладрибин и пентостатин - противоопухолевые средства, используемые при лечении волосисто-клеточного лейкоза ; их механизм действия - ингибирование аденозиндезаминазы.
См. Также [ править ]
- Дефицит аденозиндезаминазы
Ссылки [ править ]
- ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000196839 - Ensembl , май 2017 г.
- ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000017697 - Ensembl , май 2017 г.
- ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ Б с д е е г Wilson DK, Rudolph FB, Quiocho FA (май 1991). «Атомная структура аденозиндезаминазы в комплексе с аналогом переходного состояния: понимание катализа и мутации иммунодефицита». Наука . 252 (5010): 1278–1284. DOI : 10.1126 / science.1925539 . PMID 1925539 .
- ^ a b c d e Cristalli G, Costanzi S, Lambertucci C, Lupidi G, Vittori S, Volpini R, Camaioni E (март 2001 г.). «Аденозиндезаминаза: функциональные последствия и различные классы ингибиторов». Обзоры медицинских исследований . 21 (2): 105–128. DOI : 10.1002 / 1098-1128 (200103) 21: 2 <105 :: АИД-MED1002> 3.0.CO; 2-У . PMID 11223861 .
- ^ Daddona PE, Kelley WN (январь 1977). «Аденозиндезаминаза человека. Очистка и субъединичная структура». Журнал биологической химии . 252 (1): 110–115. PMID 13062 .
- ^ a b Losey HC, Рутенбург AJ, Verdine GL (январь 2006 г.). «Кристаллическая структура тРНК Staphylococcus aureus аденозиндезаминазы TadA в комплексе с РНК». Структурная и молекулярная биология природы . 13 (2): 153–159. DOI : 10.1038 / nsmb1047 . PMID 16415880 . S2CID 34848284 .
- ^ Saboury AA, Divsalar A, Jafari GA, Moosavi-Movahedi AA, Housaindokht MR, Hakimelahi GH (май 2002 г.). «Исследование ингибирования продукта аденозиндезаминазы с помощью спектроскопии и калориметрии» . Журнал биохимии и молекулярной биологии . 35 (3): 302–305. DOI : 10.5483 / BMBRep.2002.35.3.302 . PMID 12297022 .
- ^ Мориваки Y, Ямамото Т, Хигасино К (октябрь 1999 г.). «Ферменты, участвующие в метаболизме пуринов - обзор гистохимической локализации и функционального значения». Гистология и гистопатология . 14 (4): 1321–1340. PMID 10506947 .
- Перейти ↑ Blackburn MR (2003). «Слишком много хорошего: перегрузка аденозином у мышей с дефицитом аденозиндезаминазы». Направления фармакологических наук . 24 (2): 66–70. DOI : 10.1016 / S0165-6147 (02) 00045-7 . PMID 12559769 .
- ^ Ву Дж, Бонд С, Р Чен, Чен М, Li Y, Shohet Р.В., Райт G (2015). «HIF-1α в сердце: ремоделирование метаболизма нуклеотидов» . Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 82 : 194–200. DOI : 10.1016 / j.yjmcc.2015.01.014 . PMC 4405794 . PMID 25681585 .
- ^ Sanchez JJ, Монаган G, Бёрстинг C, Norbury G, Morling N, Гаспар HB (май 2007). «Частота носителя бессмысленной мутации в гене аденозиндезаминазы (ADA) подразумевает высокую частоту тяжелого комбинированного иммунодефицита (SCID) с дефицитом ADA в Сомали, а единичный общий гаплотип указывает на общее происхождение». Анналы генетики человека . 71 (Pt 3): 336–47. DOI : 10.1111 / j.1469-1809.2006.00338.x . PMID 17181544 . S2CID 34850391 .
- ^ a b Блэкберн MR, Келлемс RE (2005). «Дефицит аденозиндезаминазы: метаболическая основа иммунодефицита и воспаления легких». Успехи иммунологии. 86 : 1–41. DOI : 10.1016 / S0065-2776 (04) 86001-2 . ISBN 9780120044863. PMID 15705418 . Цитировать журнал требует
|journal=( помощь ) - ^ Апасы SG, Blackburn MR, Келлемс RE, Smith PT, Sitkovsky MV (июль 2001). «Дефицит аденозиндезаминазы увеличивает апоптоз тимуса и вызывает нарушение передачи сигналов рецептора Т-клеток» . Журнал клинических исследований . 108 (1): 131–141. DOI : 10.1172 / JCI10360 . PMC 209335 . PMID 11435465 .
- ^ Chottiner EG, Cloft HJ, Тарталья А.П., Митчелл Б. (март 1987). «Повышенная активность аденозиндезаминазы и наследственная гемолитическая анемия. Доказательства аномального трансляционного контроля синтеза белка» . Журнал клинических исследований . 79 (3): 1001–5. DOI : 10.1172 / JCI112866 . PMC 424261 . PMID 3029177 .
- ^ Персико AM, Militerni R, Bravaccio C, Schneider C, Melmed R, Trillo S, Montecchi F, Palermo MT, Pascucci T, Puglisi-Allegra S, Reichelt KL, Conciatori M, Baldi A, Keller F (декабрь 2000 г.). «Аллели аденозиндезаминазы и аутичное расстройство: исследования случай-контроль и семейные ассоциации». Американский журнал медицинской генетики . 96 (6): 784–90. DOI : 10.1002 / 1096-8628 (20001204) 96: 6 <784 :: АИД-AJMG18> 3.0.CO; 2-7 . PMID 11121182 .
- ^ Коуэн MJ, Brady RO, Widder KJ (февраль 1986). «Повышенная активность аденозиндезаминазы эритроцитов у пациентов с синдромом приобретенного иммунодефицита» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 83 (4): 1089–1091. DOI : 10.1073 / pnas.83.4.1089 . PMC 323016 . PMID 3006027 .
- ^ Schrader WP, Стейси AR (сентябрь 1977). «Очистка и субъединичная структура аденозиндезаминазы из почек человека». Журнал биологической химии . 252 (18): 6409–6415. PMID 893413 .
- ^ a b Schrader WP, Pollara B, Meuwissen HJ (январь 1978 г.). «Характеристика остаточной деаминирующей активности аденозина в селезенке пациента с комбинированным иммунодефицитным заболеванием и дефицитом аденозиндезаминазы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 75 (1): 446–50. DOI : 10.1073 / pnas.75.1.446 . PMC 411266 . PMID 24216 .
- ^ Завьялов А.В., Engström A (октябрь 2005). «Человеческий ADA2 принадлежит к новому семейству факторов роста с активностью аденозиндезаминазы» . Биохимический журнал . 391 (Pt 1): 51–57. DOI : 10.1042 / BJ20050683 . PMC 1237138 . PMID 15926889 .
- ^ Хименес Кастро D, Диас Нуэво G, Перес-Родригес E, Light RW (2003). «Диагностическое значение аденозиндезаминазы при нетуберкулезных лимфоцитарных плевральных выпотах» (PDF) . Евро. Респир. Дж . 21 (2): 220–4. DOI : 10.1183 / 09031936.03.00051603 . PMID 12608433 . S2CID 10703687 .
- ^ Brunicardi Г, Д Андерсен, Billiar Т, Данна D, Хантер Дж, Поллок RE (2005). «Глава 18, вопрос 16». Принципы хирургии Шварца (8-е изд.). Нью-Йорк: McGraw-Hill Professional. ISBN 978-0071410908.
Дальнейшее чтение [ править ]
- да Кунья JG (1992). «[Аденозиндезаминаза. Многодисциплинарный фермент]». Acta Médica Portuguesa . 4 (6): 315–23. PMID 1807098 .
- Франко Р., Касадо В., Сируэла Ф, Саура С., Маллол Дж., Канела Е. И., Луис С. (июль 1997 г.). «Аденозиндезаминаза клеточной поверхности: гораздо больше, чем эктофермент». Прогресс нейробиологии . 52 (4): 283–94. DOI : 10.1016 / S0301-0082 (97) 00013-0 . PMID 9247966 . S2CID 40318396 .
- Валенсуэла А., Бланко Дж., Каллебаут С., Жакото Е., Луис С., Ованесян А.Г., Франко Р. (1997). «Gp120 оболочки ВИЧ-1 и вирусные частицы блокируют связывание аденозиндезаминазы с человеческим CD26». Успехи экспериментальной медицины и биологии . 421 : 185–92. DOI : 10.1007 / 978-1-4757-9613-1_24 . ISBN 978-1-4757-9615-5. PMID 9330696 .
- Мориваки Ю., Ямамото Т., Хигасино К. (октябрь 1999 г.). «Ферменты, участвующие в метаболизме пуринов - обзор гистохимической локализации и функционального значения». Гистология и гистопатология . 14 (4): 1321–40. PMID 10506947 .
- Хиршхорн Р. (1993). «Идентификация двух новых миссенс-мутаций (R156C и S291L) у двух пациентов с ADA-SCID, необычных для ответа на терапию с частичным обменным переливанием крови». Мутация человека . 1 (2): 166–8. DOI : 10.1002 / humu.1380010214 . PMID 1284479 . S2CID 44617309 .
- Berkvens TM, van Ormondt H, Gerritsen EJ, Khan PM, van der Eb AJ (август 1990 г.). «Идентичная делеция 3250 п.н. между двумя повторами AluI в генах ADA неродственных пациентов с ADA-SCID». Геномика . 7 (4): 486–90. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (90) 90190-6 . PMID 1696926 .
- Аран Дж. М., Коломер Д., Матутес Е., Вивес-Корронс Дж. Л., Франко Р. (август 1991 г.). «Присутствие аденозиндезаминазы на поверхности мононуклеарных клеток крови: иммунохимическая локализация с использованием световой и электронной микроскопии» . Журнал гистохимии и цитохимии . 39 (8): 1001–8. DOI : 10.1177 / 39.8.1856451 . PMID 1856451 .
- Бьелат К., Трич Г.Л. (апрель 1989 г.). «Эктоферментная активность аденозиндезаминазы эритроцитов человека». Молекулярная и клеточная биохимия . 86 (2): 135–42. DOI : 10.1007 / BF00222613 . PMID 2770711 . S2CID 20850552 .
- Хиршхорн Р., Цалл С., Элленбоген А., Оркин С.Х. (февраль 1989 г.). «Идентификация точечной мутации, приводящей к термолабильной аденозиндезаминазе (ADA) у двух неродственных детей с частичным дефицитом ADA» . Журнал клинических исследований . 83 (2): 497–501. DOI : 10.1172 / JCI113909 . PMC 303706 . PMID 2783588 .
- Мюррей Дж. Л., Перес-Солер Р., Байуотерс Д., Херш Е. М. (январь 1986 г.). «Снижение активности аденозиндезаминазы (ADA) и 5'-нуклеотидазы (5NT) в Т-клетках периферической крови при болезни Ходжкина». Американский журнал гематологии . 21 (1): 57–66. DOI : 10.1002 / ajh.2830210108 . PMID 3010705 . S2CID 25540139 .
- Wiginton DA, Kaplan DJ, States JC, Akeson AL, Perme CM, Bilyk IJ, Vaughn AJ, Lattier DL, Hutton JJ (декабрь 1986 г.). «Полная последовательность и структура гена аденозиндезаминазы человека». Биохимия . 25 (25): 8234–44. DOI : 10.1021 / bi00373a017 . PMID 3028473 .
- Akeson AL, Wiginton DA, Dusing MR, States JC, Hutton JJ (ноябрь 1988 г.). «Мутантные аллели аденозиндезаминазы человека и их экспрессия путем трансфекции в фибробласты». Журнал биологической химии . 263 (31): 16291–6. PMID 3182793 .
- Glader BE, Backer K (февраль 1988 г.). «Повышенная активность аденозиндезаминазы эритроцитов: маркер нарушенного эритропоэза при анемии Даймонда-Блэкфана и других гематологических заболеваниях». Британский журнал гематологии . 68 (2): 165–8. DOI : 10.1111 / j.1365-2141.1988.tb06184.x . PMID 3348976 . S2CID 44789636 .
- Петерсен М.Б., Транебьярг Л., Томмеруп Н., Найгаард П., Эдвардс Н. (февраль 1987 г.). «Новое отнесение локуса гена аденозиндезаминазы к хромосоме 20q13 X 11 при исследовании пациента с интерстициальной делецией 20q» . Журнал медицинской генетики . 24 (2): 93–6. DOI : 10.1136 / jmg.24.2.93 . PMC 1049896 . PMID 3560174 .
- Оркин С.Х., Гофф С.К., Келли В.Н., Даддона П.Е. (апрель 1985 г.). «Временная экспрессия кДНК аденозиндезаминазы человека: идентификация нефункционального клона, полученного в результате замены одной аминокислоты» . Молекулярная и клеточная биология . 5 (4): 762–7. DOI : 10.1128 / mcb.5.4.762 . PMC 366780 . PMID 3838797 .
- Валерио Д., Дуйвестейн М.Г., Деккер Б.М., Вида Г., Берквенс TM, ван дер Вурн Л., ван Ормондт Х., ван дер Эб А.Дж. (февраль 1985 г.). «Аденозиндезаминаза: характеристика и экспрессия гена с замечательным промотором» . Журнал EMBO . 4 (2): 437–43. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1985.tb03648.x . PMC 554205 . PMID 3839456 .
- Bonthron DT, Markham AF, Ginsburg D, Orkin SH (август 1985). «Идентификация точечной мутации в гене аденозиндезаминазы, ответственной за иммунодефицит» . Журнал клинических исследований . 76 (2): 894–7. DOI : 10.1172 / JCI112050 . PMC 423929 . PMID 3839802 .
- Daddona PE, Shewach DS, Kelley WN, Argos P, Markham AF, Orkin SH (октябрь 1984 г.). «Аденозиндезаминаза человека. КДНК и полная первичная аминокислотная последовательность». Журнал биологической химии . 259 (19): 12101–6. PMID 6090454 .
- Валерио Д., Дуйвестейн М.Г., Мира Хан П., Геуртс ван Кессель А., де Ваард А., ван дер Эб А.Дж. (ноябрь 1983 г.). «Выделение клонов кДНК аденозиндезаминазы человека». Джин . 25 (2–3): 231–40. DOI : 10.1016 / 0378-1119 (83) 90227-5 . PMID 6198240 .
Внешние ссылки [ править ]
- Расположение человеческого гена ADA в браузере генома UCSC .
- Подробная информация о человеческом гене ADA в браузере генома UCSC .
- PDBe-KB предоставляет обзор всей структурной информации, доступной в PDB для аденозиндезаминазы человека.
- PDBe-KB предоставляет обзор всей структурной информации, доступной в PDB для мышиной аденозиндезаминазы.
