Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
ADIPOQ
Белок PBB ADIPOQ image.jpg
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

4DOU

Идентификаторы
ПсевдонимыADIPOQ , ACDC, ACRP30, ADIPQTL1, ADPN, APM-1, APM1, GBP28, адипонектин, C1Q и содержащий коллагеновый домен, адипонектин
Внешние идентификаторыOMIM : 605441 MGI : 106675 HomoloGene : 3525 GeneCards : ADIPOQ
Расположение гена ( человек )
Хромосома 3 (человек)
Chr.Хромосома 3 (человека) [1]
Хромосома 3 (человек)
Геномное расположение ADIPOQ
Геномное расположение ADIPOQ
Группа3q27.3Начинать186 842 704 п.н. [1]
Конец186 858 463 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Хромосома 16 (мышь)
Chr.Хромосома 16 (мышь) [2]
Хромосома 16 (мышь)
Геномное расположение ADIPOQ
Геномное расположение ADIPOQ
Группа16 B1 | 16 13,96 смНачинать23 146 536 п.н. [2]
Конец23 158 028 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК
PBB GE ADIPOQ 207175 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• гормональной активности
• связывания рецептора
• активность цитокинов
• сиаловой кислоты связывания
• белок гомодимеризация активность
• ГО: связывание белка 0001948
• идентичный белок связывания
• внеклеточного матрикса структурно составляющей
Сотовый компонент• поверхность клетки
• эндоплазматический ретикулум
• коллаген
• внеклеточная
• внеклеточная область
• макромолекулярный комплекс
• внеклеточный матрикс, содержащий коллаген
Биологический процесс• позитивная регуляция импорта глюкозы
• позитивная регуляция фосфорилирования белков
• негативная регуляция связывания рецепторов
• клиренс липопротеинов низкой плотности
• негативная регуляция артериального давления
• негативная регуляция дифференцировки макрофагов
• негативная регуляция синаптической передачи
• генерация метаболитов-предшественников и энергии
• клеточный ответ на стимул адреналина
• отрицательная регуляция глюконеогенеза
• клеточный ответ на лекарство
• регуляция процесса метаболизма глюкозы
• циркадный ритм
• окисление жирных кислот
• позитивная регуляция продукции интерлейкина-8
• метаболический процесс глюкозы
• гетеротримеризация белков
• негативная регуляция гетеротипической клеточно-клеточной адгезии
• ответ на этанол
• негативная регуляция воспалительного ответа
• клеточный ответ на цАМФ
• позитивная регуляция протеинкиназы A передача сигналов
• негативная регуляция сигнального пути рецептора фактора роста тромбоцитов
• позитивная регуляция передачи сигнала
• позитивная регуляция процесса метаболизма клеточных белков
• отрицательная регуляция дифференцировки жировых клеток
• ответ на линолевую кислоту
• обнаружение окислительного стресса
• гомеостаз глюкозы
• сигнальный путь, активируемый адипонектином
• ответ на фактор некроза опухоли
• положительное регулирование артериального давления
• ответ на уровни питательных веществ
• положительное регулирование оттока холестерина
• отрицательный регуляция активности MAP-киназы
• клеточный ответ на стимул инсулина
• положительная регуляция фосфорилирования пептидил-тирозина
• бета-окисление жирных кислот
• • негативная регуляция выработки фактора некроза опухоли
• локализация белка на плазматической мембране
• негативная регуляция секреции гормонов
• гомоолигомеризация протеина
• ответ на сахарозу
• позитивная регуляция метанефрического развития висцеральных эпителиальных клеток клубочков
• позитивная регуляция абсорбции почечного альбумина
• негативная регуляция дифференцировки гранулоцитов
• реакция на питательные вещества
• негативная регуляция аутофосфорилирования белка
• негативная регуляция внутриклеточного транспорта протеина
• деполяризация мембраны
• ответ на глюкозу
• позитивная регуляция апоптотического процесса миелоидных клеток
• негативная регуляция передачи сигналов I-kappaB киназы / NF-kappaB
• негативная регуляция миграции метанефрических мезенхимальных клеток
• негативная регуляция миграции клеток
• позитивная регуляция процесса метаболизма жирных кислот
• коричневые жировые клетки дифференцировка
• позитивная регуляция активности цАМФ-зависимой протеинкиназы
• позитивная регуляция активности гликоген (крахмал) синтазы
• негативная регуляция транскрипции, ДНК-шаблон
• негативная регуляция процесса биосинтеза ДНК
• положительная регуляция активности протеинкиназы
• реакция на гипоксию
• негативная регуляция фагоцитоза
• гиперполяризация мембраны
• негативная регуляция сигнального пути, опосредованного фактором некроза опухоли
• позитивная регуляция продукции хемотаксического протеина-1 моноцитами
• ответ на глюкокортикоид
• ответ на активность
• негативная регуляция сигнального пути рецептора-альфа фактора роста тромбоцитов
• позитивная регуляция передачи сигналов I-kappaB киназы / NF-kappaB
• негативная регуляция каскада ERK1 и ERK2
• отрицательная регуляция дифференцировки пенистых клеток, происходящих из макрофагов
• реакция на лекарство
• регуляция процесса биосинтеза жирных кислот
• регуляция активности рецепторов
• негативная регуляция пролиферации гладкомышечных клеток сосудов
• негативная регуляция связанной с сосудами миграции гладкомышечных клеток
• реакция на бактерии
• положительная регуляция холодового термогенеза
• негативная регуляция индуцированного холода термогенеза
• сигнальная трансдукция
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

9370

11450

Ансамбль

ENSG00000181092

ENSMUSG00000022878

UniProt

Q15848

Q60994

RefSeq (мРНК)

NM_001177800
NM_004797

NM_009605

RefSeq (белок)

NP_001171271
NP_004788

NP_033735

Расположение (UCSC)Chr 3: 186,84 - 186,86 МбChr 16: 23.15 - 23.16 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Адипонектин (также называемый GBP-28 , apM1 , AdipoQ и Acrp30 ) представляет собой белковый гормон и адипокин , который участвует в регулировании уровня глюкозы, а также в распаде жирных кислот . В организме человека он кодируется ADIPOQ гена и его получают в основном в жировой ткани , но и в мышцах, и даже в головном мозге. [5] [6]

Структура [ править ]

Адипонектин представляет собой полипептид (белок) из 244 аминокислот . Есть четыре различных региона адипонектина. Первый - это короткая сигнальная последовательность, которая нацелена на секрецию гормона за пределы клетки; следующая - короткая область, которая варьируется между видами; третий - область из 65 аминокислот, аналогичная коллагеновым белкам; последний - глобулярный домен. В целом этот белок демонстрирует сходство с факторами 1Q комплемента ( C1Q ). Однако, когда была определена 3-мерная структура глобулярной области, было обнаружено поразительное сходство с TNFα , несмотря на неродственные белковые последовательности. [7]

Функция [ править ]

Адипонектин - это белковый гормон, который модулирует ряд метаболических процессов, включая регуляцию глюкозы и окисление жирных кислот . [8] Адипонектин секретируется из жировой ткани (а также из плаценты во время беременности [9] ) в кровоток и в плазме содержится в большом количестве по сравнению со многими гормонами. Многие исследования показали, что адипонектин обратно коррелирует с индексом массы тела в популяциях пациентов. [10] Однако метаанализ не смог подтвердить эту связь у здоровых взрослых. [11]Концентрации циркулирующего адипонектина повышаются во время ограничения калорийности у животных и людей, например, у пациентов с нервной анорексией . Это наблюдение удивительно, учитывая, что адипонектин продуцируется жировой тканью. Однако недавнее исследование предполагает, что жировая ткань в костном мозге, которая увеличивается во время ограничения калорийности, в этом контексте способствует повышению циркулирующего адипонектина. [12]

Трансгенные мыши с повышенным уровнем адипонектина демонстрируют сниженную дифференцировку адипоцитов и повышенный расход энергии, связанный с разобщением митохондрий . [13] Гормон играет роль в подавлении метаболических расстройств , которые могут привести к сахарному диабету 2 -го типа , [10] ожирение , атеросклероз , [8] неалкогольная жировой болезнь печени (НАЖБП) и независимый фактор риска для метаболического синдрома . [14] Адипонектин в сочетании с лептином полностью устраняет инсулинорезистентность. у мышей. [15] Адипонектин увеличивает чувствительность к инсулину, прежде всего, за счет регуляции окисления жирных кислот и подавления выработки глюкозы в печени. [16]

Адипонектин секретируется в кровоток, где на его долю приходится примерно 0,01% всего белка плазмы в концентрации примерно 5-10 мкг / мл (мг / л). У взрослых концентрация в плазме выше у женщин, чем у мужчин, и ниже у диабетиков по сравнению с недиабетиками. Снижение веса значительно увеличивает циркулирующие концентрации. [17]

Адипонектин автоматически объединяется в более крупные структуры. Первоначально три молекулы адипонектина связываются вместе, образуя гомотример. В тримерах продолжают самоассоциации и формы гексамер или додекамер. Как и концентрация в плазме, относительные уровни структур более высокого порядка сексуально диморфны, при этом у женщин увеличиваются пропорции высокомолекулярных форм. Недавние исследования показали, что высокомолекулярная форма может быть наиболее биологически активной формой в отношении гомеостаза глюкозы. [18] Было также установлено, что высокомолекулярный адипонектин связан с более низким риском диабета с такой же степенью связи, как и общий адипонектин. [19] Однако ишемическая болезнь сердцабыло обнаружено, что он положительно связан с адипонектином с высокой молекулярной массой, но не с адипонектином с низкой молекулярной массой. [20]

Адипонектин оказывает некоторые эффекты снижения веса через мозг . Это похоже на действие лептина ; [21] адипонектин и лептин могут действовать синергетически.

Адипонектин способствует синаптической функции и функции памяти в головном мозге. [22] У людей с низким уровнем адипонектина когнитивные функции снижены. [22]

Рецепторы [ править ]

Основная статья: рецептор адипонектина

Адипонектин связывается с рядом рецепторов. К настоящему времени были идентифицированы два рецептора , гомологичных рецепторам , связанным с G-белком , и один рецептор, подобный рецептору семейства кадгеринов: [23] [24]

  • Рецептор адипонектина 1 (AdipoR1)
  • Рецептор адипонектина 2 (AdipoR2)
  • Т-кадгерин - CDH13

Они обладают различными тканевыми особенностями в организме и имеют различное сродство к различным формам адипонектина. AdipoR1 обогащен скелетными мышцами, тогда как AdipoR2 обогащен печенью. [6] Было показано, что шесть месяцев физических упражнений удвоили мышечный AdipoR1 у крыс. [6]

Рецепторы влияют на нижележащую целевую киназу АМФ , важную точку контроля скорости клеточного метаболизма. Экспрессия рецепторов коррелирует с уровнями инсулина, а также снижается на мышиных моделях диабета, особенно в скелетных мышцах и жировой ткани. [25] [26] В 2016 году Токийский университет объявил о начале расследования анонимных заявлений о сфабрикованных и фальсифицированных данных об идентификации AdipoR1 и AdipoR2. [27]

Открытие [ править ]

Адипонектин был впервые охарактеризован в 1995 г. для дифференциации адипоцитов 3T3-L1 (Scherer PE et al.). [28] В 1996 году он был охарактеризован у мышей как транскрипт мРНК, наиболее высоко экспрессируемый в адипоцитах. [5] В 2007 году адипонектин был идентифицирован как транскрипт, высоко экспрессирующийся в преадипоцитах [29] (предшественниках жировых клеток), дифференцирующихся в адипоциты . [29] [30]

Гомолог человека был идентифицирован как самый распространенный транскрипт в жировой ткани. Вопреки ожиданиям, несмотря на то , что адипонектин вырабатывается в жировой ткани , он снижается при ожирении . [8] [10] [21] Это подавление не было полностью объяснено. Ген был локализован в хромосоме 3q27, области, которая, как было отмечено, влияет на генетическую предрасположенность к диабету 2 типа и ожирению. Добавление различных форм адипонектина улучшило контроль инсулина , уровень глюкозы в крови и триглицеридов на моделях мышей.

Ген был исследован на предмет предрасположенности к диабету 2 типа. [21] [29] [31] [32] [33] [34] Несколько однонуклеотидных полиморфизмов в кодирующей области и окружающей последовательности были идентифицированы из нескольких разных популяций с разной распространенностью, степенью ассоциации и силой воздействия на тип 2 сахарный диабет. Было показано, что берберин , изохинолиновый алкалоид, увеличивает экспрессию адипонектина [35], что частично объясняет его благотворное влияние на метаболические нарушения. Мышей кормили омега-3 жирными кислотами эйкозапентаеновой кислотой  (EPA) и докозагексаеновой кислотой (DHA) показали повышенный уровень адипонектина в плазме. [36] Куркумин , капсаицин , гингерол и катехины также увеличивают экспрессию адипонектина. [37]

Филогенетическое распространение включает экспрессию у птиц [38] и рыб. [39]

Метаболический [ править ]

Эффекты адипонектина:

  • поток глюкозы
    • снижение глюконеогенеза
    • повышенное потребление глюкозы [8] [21] [32]
  • катаболизм липидов [32]
    • β-окисление [21]
    • клиренс триглицеридов [21]
  • защита от эндотелиальной дисфункции (важный аспект атеросклеротического образования)
  • чувствительность к инсулину
  • потеря веса
  • контроль энергетического обмена. [32]
  • активация разобщающих белков [13]
  • снижение TNF-альфа
  • содействие обратному транспорту холестерина [40]

Регулирование адипонектина

  • Ожирение связано со снижением адипонектина.
    • Точный механизм регуляции неизвестен, но адипонектин может регулироваться посттрансляционными механизмами в клетках. [41]

Гипоадипонектинемия [ править ]

Низкий уровень адипонектина - независимый фактор риска развития:

  • Метаболический синдром [14]
  • Сахарный диабет [21] [29] [31] [33] [34]

Другое [ править ]

Более низкие уровни адипонектина связаны с СДВГ у взрослых. [42]

Было обнаружено, что уровни адипонектина повышены у пациентов с ревматоидным артритом, отвечающих на лечение БПВП или ингибиторами ФНО . [43]

Вызванное физическими упражнениями высвобождение адипонектина увеличивало рост гиппокампа и приводило к появлению антидепрессивных симптомов у мышей. [44]

Несколько исследований обнаружили положительную корреляцию между потреблением кофеина и повышенным уровнем адипонектина, хотя механизм этого неизвестен и требует дополнительных исследований. [45]

В качестве мишени для лечения [ править ]

Уровни циркулирующего адипонектина можно косвенно повысить за счет изменения образа жизни и некоторых лекарств, таких как статины . [46]

Малая молекула рецептора адипонектина AdipoR1 и AdipoR2 агониста , AdipoRon , сообщается. [47] В 2016 году Токийский университет объявил о начале расследования анонимных заявлений о сфабрикованных и фальсифицированных данных об AdipoR1, AdipoR2 и AdipoRon. [27]

Сообщалось, что экстракты сладкого картофеля повышают уровень адипонектина и тем самым улучшают гликемический контроль у людей. [48] Однако систематический обзор пришел к выводу, что данных, подтверждающих потребление сладкого картофеля для лечения сахарного диабета 2 типа, недостаточно . [49]

Адипонектин, по-видимому, способен преодолевать гематоэнцефалический барьер . [44] Однако существуют противоречивые данные по этому вопросу. [50] Адипонектин имеет период полураспада у человека 2,5 часа. [51]

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000181092 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000022878 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ а б Маэда К., Окубо К., Шимомура И., Фунахаши Т., Мацудзава Ю., Мацубара К. (апрель 1996 г.). «Клонирование кДНК и экспрессия нового специфического для жировой ткани коллагеноподобного фактора, apM1 (транскрипт 1 самого распространенного гена AdiPose)». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 221 (2): 286–9. DOI : 10.1006 / bbrc.1996.0587 . PMID 8619847 . 
  6. ^ a b c Мартинес-Хуэнчуллан С.Ф., Там С.С., Бан Л.А., Эренфельд-Слейтер П., Макленнан С.В., Твигг С.М. (2020). «Индукция адипонектина в скелетных мышцах при ожирении и физических упражнениях» . Метаболизм: клинический и экспериментальный . 102 : 154008. DOI : 10.1016 / j.metabol.2019.154008 . PMID 31706980 . 
  7. Перейти ↑ Shapiro L, Scherer PE (март 1998 г.). «Кристаллическая структура белка семейства комплемента-1q предполагает эволюционную связь с фактором некроза опухоли». Текущая биология . 8 (6): 335–8. DOI : 10.1016 / S0960-9822 (98) 70133-2 . PMID 9512423 . S2CID 14287212 .  
  8. ^ a b c d Диес JJ, Иглесиас P (март 2003 г.). «Роль нового гормона адипонектина, полученного из адипоцитов, в заболевании человека» . Европейский журнал эндокринологии . 148 (3): 293–300. DOI : 10,1530 / eje.0.1480293 . PMID 12611609 . 
  9. ^ Chen J, Tan B, E Karteris, Zervou S, Дигби J, Hillhouse EW, Vatish M, Randeva HS (июнь 2006). «Секреция адипонектина плацентой человека: дифференциальная модуляция адипонектина и его рецепторов цитокинами» . Диабетология . 49 (6): 1292–302. DOI : 10.1007 / s00125-006-0194-7 . PMID 16570162 . 
  10. ^ a b c Ukkola O, Santaniemi M (ноябрь 2002 г.). «Адипонектин: связь между избыточным ожирением и сопутствующими заболеваниями?». Журнал молекулярной медицины . 80 (11): 696–702. DOI : 10.1007 / s00109-002-0378-7 . PMID 12436346 . S2CID 23209903 .  
  11. ↑ Kuo SM, Halpern MM (декабрь 2011 г.). «Отсутствие связи между индексом массы тела и уровнем адипонектина в плазме у здоровых взрослых» . Международный журнал ожирения . 35 (12): 1487–94. DOI : 10.1038 / ijo.2011.20 . PMID 21364526 . 
  12. ^ Cawthorn WP, Scheller EL, Learman BS, Parlee SD, Simon BR, Mori H, Ning X, Bree AJ, Schell B, Broome DT, Soliman SS, DelProposto JL, Lumeng CN, Mitra A, Pandit SV, Gallagher KA, Miller Д.Д., Кришнан В., Хуэй С.К., Бределла М.А., Фазели П.К., Клибански А., Горовиц М.С., Розен С.Дж., МакДугальд О.А. (август 2014 г.). «Жировая ткань костного мозга - это эндокринный орган, который способствует увеличению циркулирующего адипонектина во время ограничения калорийности» . Клеточный метаболизм . 20 (2): 368–75. DOI : 10.1016 / j.cmet.2014.06.003 . PMC 4126847 . PMID 24998914 .  
  13. ^ a b Bauche IB, El Mkadem SA, Pottier AM, Senou M, Many MC, Rezsohazy R, Penicaud L, Maeda N, Funahashi T, Brichard SM (апрель 2007 г.). «Сверхэкспрессия адипонектина, направленная на жировую ткань у трансгенных мышей: нарушение дифференцировки адипоцитов» . Эндокринология . 148 (4): 1539–49. DOI : 10.1210 / en.2006-0838 . PMID 17204560 . 
  14. ^ a b Renaldi O, Pramono B, Sinorita H, Purnomo LB, Asdie RH, Asdie AH (январь 2009 г.). «Гипоадипонектинемия: фактор риска метаболического синдрома». Acta Medica Indonesia . 41 (1): 20–4. PMID 19258676 . 
  15. ^ Ямаути Т, Камон Дж, Ваки Х, Тераучи Й, Кубота Н, Хара К., Мори Й, Иде Т, Мураками К., Цубояма-Касаока Н, Эзаки О, Аканума Й, Гаврилова О., Винсон С, Рейтман М.Л., Кагечика Х. , Шудо К., Йода М., Накано И., Тобе К., Нагаи Р., Кимура С., Томита М., Фрогель П., Кадоваки Т. (август 2001 г.). «Гормон адипонектин, полученный из жиров, устраняет инсулинорезистентность, связанную как с липоатрофией, так и с ожирением». Природная медицина . 7 (8): 941–6. DOI : 10.1038 / 90984 . PMID 11479627 . S2CID 31308235 .  
  16. ^ Fisman EZ, Тененбаум A (июнь 2014). «Адипонектин: разнообразная терапевтическая мишень для лечения метаболического синдрома, диабета и коронарной болезни?» . Сердечно-сосудистая диабетология . 13 (1): 103. DOI : 10,1186 / 1475-2840-13-103 . PMC 4230016 . PMID 24957699 .  
  17. ^ Коппола А, Marfella R, Коппола л, Tagliamonte Е, Фонтана Д, Е Liguori, Чирило Т, Кафьеро М, S Натале, Астарита С (май 2009 г.). «Влияние потери веса на коронарное кровообращение и уровень адипонектина у женщин с ожирением». Международный журнал кардиологии . 134 (3): 414–6. DOI : 10.1016 / j.ijcard.2007.12.087 . PMID 18378021 . 
  18. ^ О DK, Ciaraldi T, Генри RR (май 2007). «Адипонектин в здоровье и болезни». Диабет, ожирение и метаболизм . 9 (3): 282–9. DOI : 10.1111 / j.1463-1326.2006.00610.x . PMID 17391153 . S2CID 23270116 .  
  19. ↑ Zhu N, Pankow JS, Ballantyne CM, Couper D, Hoogeveen RC, Pereira M, Duncan BB, Schmidt MI (ноябрь 2010 г.). «Высокомолекулярный адипонектин и риск диабета 2 типа в исследовании ARIC» . Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 95 (11): 5097–104. DOI : 10.1210 / jc.2010-0716 . PMC 2968724 . PMID 20719834 .  
  20. ^ Рица S, Джильи Ж, Галли А, Micchelini В, Д Лауро, Лауро Р, М Federici (апрель 2010 г.). «Изоформы адипонектина у пожилых пациентов с ишемической болезнью сердца или без нее». Журнал Американского гериатрического общества . 58 (4): 702–6. DOI : 10.1111 / j.1532-5415.2010.02773.x . PMID 20398150 . S2CID 30291450 .  
  21. ^ a b c d e f g Nedvídková J, Smitka K, Kopský V, Hainer V (2005). «Адипонектин, белок, полученный из адипоцитов» (PDF) . Физиологические исследования . 54 (2): 133–40. PMID 15544426 .  
  22. ^ a b Форни-Германо Л., Де Феличе Ф. Г., Виейра М. (2019). «Роль лептина и адипонектина в когнитивном снижении, связанном с ожирением, и болезни Альцгеймера» . Границы неврологии . 12 : 1027. DOI : 10,3389 / fnins.2018.01027 . PMC 6340072 . PMID 30692905 .  
  23. ^ Ямаути Т, Камон Дж, Ито И, Цучида А, Йокомидзо Т, Кита С, Сугияма Т, Миягиши М, Хара К., Цунода М, Мураками К., Охтеки Т, Учида С, Такекава С, Ваки Х, Цуно NH, Сибата Y, Тераучи Y, Froguel P, Tobe K, Koyasu S, Taira K, Kitamura T., Shimizu T., Nagai R, Kadowaki T. (июнь 2003 г.). «Клонирование рецепторов адипонектина, которые опосредуют противодиабетические метаболические эффекты». Природа . 423 (6941): 762–9. Bibcode : 2003Natur.423..762Y . DOI : 10,1038 / природа01705 . PMID 12802337 . S2CID 52860797 .  
  24. Перейти ↑ Hug C, Wang J, Ahmad NS, Bogan JS, Tsao TS, Lodish HF (июль 2004 г.). «Т-кадгерин представляет собой рецептор для гексамерных и высокомолекулярных форм Acrp30 / адипонектина» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (28): 10308–13. Bibcode : 2004PNAS..10110308H . DOI : 10.1073 / pnas.0403382101 . PMC 478568 . PMID 15210937 .  
  25. ↑ Fang X, Sweeney G (ноябрь 2006 г.). «Механизмы, регулирующие энергетический обмен адипонектином при ожирении и диабете». Сделки Биохимического Общества . 34 (Pt 5): 798–801. DOI : 10.1042 / BST0340798 . PMID 17052201 . S2CID 1473301 .  
  26. ^ Боннар С, Дюран А, Видал Н, J Rieusset (февраль 2008 г.). «Изменения адипонектина, его рецепторов и активности AMPK в тканях мышей с диабетом, вызванным диетой». Диабет и метаболизм . 34 (1): 52–61. DOI : 10.1016 / j.diabet.2007.09.006 . PMID 18222103 . 
  27. ^ a b Токийский университет расследует обвинения в манипулировании данными в отношении шести известных исследовательских групп ScienceInsider, Деннис Нормайл, 20 сентября 2016 г.
  28. Перейти ↑ Scherer PE, Williams S, Fogliano M, Baldini G, Lodish HF (ноябрь 1995 г.). «Новый сывороточный белок, подобный C1q, производимый исключительно в адипоцитах» . Журнал биологической химии . 270 (45): 26746–9. DOI : 10.1074 / jbc.270.45.26746 . PMID 7592907 . 
  29. ^ a b c d Лара-Кастро C, Fu Y, Chung BH, Garvey WT (июнь 2007 г.). «Адипонектин и метаболический синдром: механизмы, опосредующие риск метаболических и сердечно-сосудистых заболеваний». Текущее мнение в липидологии . 18 (3): 263–70. DOI : 10.1097 / MOL.0b013e32814a645f . PMID 17495599 . S2CID 20799218 .  
  30. ^ Matsuzawa Y, Фунахаси T, Кихара S, Шимомура I (январь 2004). «Адипонектин и метаболический синдром» . Артериосклероз, тромбоз и биология сосудов . 24 (1): 29–33. DOI : 10.1161 / 01.ATV.0000099786.99623.EF . PMID 14551151 . 
  31. ^ а б Хара К., Ямаути Т., Кадоваки Т. (апрель 2005 г.). «Адипонектин: адипокин, связывающий адипоциты и диабет 2 типа у людей». Текущие отчеты о диабете . 5 (2): 136–40. DOI : 10.1007 / s11892-005-0041-0 . PMID 15794918 . S2CID 23664493 .  
  32. ^ a b c d Vasseur F, Leprêtre F, Lacquemant C, Froguel P (апрель 2003 г.). «Генетика адипонектина». Текущие отчеты о диабете . 3 (2): 151–8. DOI : 10.1007 / s11892-003-0039-4 . PMID 12728641 . S2CID 21611611 .  
  33. ^ a b Hug C, Lodish HF (апрель 2005 г.). «Роль адипоцитарного гормона адипонектина в сердечно-сосудистых заболеваниях» . Текущее мнение в фармакологии . 5 (2): 129–34. DOI : 10.1016 / j.coph.2005.01.001 . PMID 15780820 . 
  34. ^ a b Vasseur F, Meyre D, Froguel P (ноябрь 2006 г.). «Адипонектин, диабет 2 типа и метаболический синдром: уроки генетических исследований человека». Обзоры экспертов в области молекулярной медицины . 8 (27): 1–12. DOI : 10.1017 / S1462399406000147 . PMID 17112391 . 
  35. ↑ Choi BH, Kim YH, Ahn IS, Ha JH, Byun JM, Do MS (2009). «Ингибирование экспрессии воспалительных молекул на адипоцитах 3T3-L1 берберином не опосредуется передачей сигналов лептина» . Исследования и практика питания . 3 (2): 84–8. DOI : 10.4162 / nrp.2009.3.2.84 . PMC 2788178 . PMID 20016706 .  
  36. ^ Гримшо CE, Мэттьюз Д., Varughese К. И., М Скиннера, Xuong NH, Bray Т, Хок Дж, Уайтли Дж.М. (август 1992 г.). «Характеристика и свойства связывания нуклеотидов мутантной дигидроптеридинредуктазы, содержащей замену 37-изолейцина аспартата». Журнал биологической химии . 267 (22): 15334–9. PMID 1639779 . 
  37. ^ Nigro Е, Scudiero О, Монако М.Л., Пальмиери А, Mazzarella G, Costagliola С, Bianco А, Даниэле А (2014). «Новое понимание роли адипонектина в ожирении и заболеваниях, связанных с ожирением» . BioMed Research International . 2014 : 1–14. DOI : 10.1155 / 2014/658913 . PMC 4109424 . PMID 25110685 .  
  38. Перейти ↑ Yuan J, Liu W, Liu ZL, Li N (2006). «Клонирование кДНК, геномная структура, хромосомное картирование и анализ экспрессии ADIPOQ (адипонектина) у кур». Цитогенетические и геномные исследования . 112 (1–2): 148–51. DOI : 10.1159 / 000087527 . PMID 16276104 . S2CID 27327817 .  
  39. ^ Нисио S, Гиберт Y, Бернарда L, Брунет F, G Triqueneaux, Laudet В (июнь 2008 г.). «Гены адипонектина и рецепторов адипонектина коэкспрессируются во время эмбриогенеза рыбок данио и регулируются лишением пищи» . Динамика развития . 237 (6): 1682–90. DOI : 10.1002 / dvdy.21559 . PMID 18489000 . S2CID 39211439 .  
  40. ^ Hafiane А, Gasbarrino К, Даскалопулу СС (2019). «Роль адипонектина в оттоке холестерина, биогенезе и метаболизме ЛПВП». Метаболизм: клинический и экспериментальный . 100 : 153953. дои : 10.1016 / j.metabol.2019.153953 . PMID 31377319 . 
  41. Перейти ↑ Liu M, Liu F (октябрь 2012 г.). «Повышение и понижение регуляции экспрессии и мультимеризации адипонектина: механизмы и терапевтическое значение» . Биохимия . 94 (10): 2126–30. DOI : 10.1016 / j.biochi.2012.01.008 . PMC 3542391 . PMID 22342903 .  
  42. ^ Mavroconstanti Т, Halmøy А, Haavik J (апрель 2014). «Снижение сывороточных уровней адипонектина при синдроме дефицита внимания и гиперактивности у взрослых». Психиатрические исследования . 216 (1): 123–30. DOI : 10.1016 / j.psychres.2014.01.025 . PMID 24559850 . S2CID 14858659 .  
  43. ↑ Kim KS, Choi HM, Ji HI, Song R, Yang HI, Lee SK, Yoo MC, Park YB (январь 2014 г.). «Уровни адипокина в сыворотке крови у пациентов с ревматоидным артритом и их вклад в устойчивость к лечению» . Отчеты по молекулярной медицине . 9 (1): 255–60. DOI : 10.3892 / mmr.2013.1764 . PMID 24173909 . 
  44. ^ a b Яу С.Ю., Ли А., Ху Р.Л., Чинг Ю.П., Кристи Б.Р., Ли TM, Сюй А., Со К.Ф. (ноябрь 2014 г.). «Вызванный физическими упражнениями нейрогенез гиппокампа и антидепрессивные эффекты опосредуются адипоцитарным гормоном адипонектином» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 111 (44): 15810–5. Bibcode : 2014PNAS..11115810Y . DOI : 10.1073 / pnas.1415219111 . PMC 4226125 . PMID 25331877 .  
  45. ^ «Кофе и нарушение обмена веществ: обновленный обзор эпидемиологических исследований» . Журнал NFS . 3 : 1–7. 2016-08-01. DOI : 10.1016 / j.nfs.2016.02.001 . ISSN 2352-3646 . 
  46. ↑ Lim S, Quon MJ, Koh KK (апрель 2014 г.). «Модуляция адипонектина как потенциальная терапевтическая стратегия». Атеросклероз . 233 (2): 721–8. DOI : 10.1016 / j.atherosclerosis.2014.01.051 . PMID 24603219 . 
  47. ^ Окада-Ивабу М, Ямаути Т, Ивабу М, Хонма Т, Хамагами К., Мацуда К., Ямагути М, Танабэ Х, Кимура-Сомея Т, Широузу М, Огата Х, Токуяма К., Уэки К., Нагано Т, Танака А, Ёкояма С., Кадоваки Т. (ноябрь 2013 г.). «Низкомолекулярный агонист AdipoR для лечения диабета 2 типа и короткой жизни при ожирении». Природа . 503 (7477): 493–9. Bibcode : 2013Natur.503..493O . DOI : 10,1038 / природа12656 . PMID 24172895 . S2CID 4447039 .  
  48. ^ Людвик B, Hanefeld M, Пачини G (июль 2008). «Улучшенный метаболический контроль с помощью Ipomoea batatas (Caiapo) связан с повышенным уровнем адипонектина и снижением уровня фибриногена у пациентов с диабетом 2 типа». Диабет, ожирение и метаболизм . 10 (7): 586–92. DOI : 10.1111 / j.1463-1326.2007.00752.x . PMID 17645559 . S2CID 30418587 .  
  49. ^ Уи CP, Лок SC (сентябрь 2013). «Сладкий картофель при сахарном диабете 2 типа» . Кокрановская база данных систематических обзоров . 9 (9): CD009128. DOI : 10.1002 / 14651858.CD009128.pub3 . PMC 6486146 . PMID 24000051 .  
  50. ^ Шпрангера J, S Верма, Göhring я, Bobbert Т, Сеиферт Дж, Šindler А.Л., Пфайфер А, Hileman С.М., Tschöp М, Банки штат Вашингтон (январь 2006 г.). «Адипонектин не проникает через гематоэнцефалический барьер, но изменяет экспрессию цитокинов эндотелиальных клеток головного мозга» . Диабет . 55 (1): 141–7. DOI : 10.2337 / diabetes.55.1.141 . PMID 16380487 . 
  51. ^ Hoffstedt Дж, Арвидссон Е, Шёлина Е, Wahlen К, Arner Р (март 2004 г.). «Производство адипонектина в жировой ткани и концентрация адипонектина в сыворотке при ожирении и инсулинорезистентности человека» . Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 89 (3): 1391–6. DOI : 10.1210 / jc.2003-031458 . PMID 15001639 . 

Внешние ссылки [ править ]

  • Расположение генома человека ADIPOQ и страница сведений о гене ADIPOQ в браузере генома UCSC .
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : Q15848 ( адипонектин человека) в PDBe-KB .
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : Q60994 (мышиный адипонектин) в PDBe-KB .