Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Для небиологического синтеза аминокислот см. Синтез аминокислот Strecker .
Обзор биосинтеза аминокислот. Нарисованные молекулы находятся в нейтральной форме и не полностью соответствуют представленным им названиям. Люди не могут синтезировать все эти аминокислоты.

Синтез аминокислот - это набор биохимических процессов ( метаболических путей ), посредством которых производятся аминокислоты . Субстратами для этих процессов являются различные соединения в рационе организма или питательной среде. Не все организмы способны синтезировать все аминокислоты. Например, люди могут синтезировать только 11 из 20 стандартных аминокислот (также известных как заменимые аминокислоты ), а во время ускоренного роста гистидин может считаться незаменимой аминокислотой . [1]

Из промежуточных продуктов цикла лимонной кислоты и других путей [ править ]

Из основного набора из двадцати аминокислот (не считая селеноцистеина ) человек не может синтезировать восемь. Кроме того, аминокислоты аргинин , цистеин , глицин , глутамин , гистидин , пролин , серин и тирозин считаются условно незаменимыми , что означает, что они обычно не требуются в рационе, а должны доставляться экзогенно конкретным популяциям, которые не синтезируют их в организме. адекватные количества. [2] [3]Например, цикл мочевины синтезирует достаточное количество аргинина, чтобы удовлетворить потребности взрослого, но, возможно, не растущего ребенка. Аминокислоты, которые необходимо получать с пищей, называются незаменимыми аминокислотами . Заменимые аминокислоты производятся в организме. Пути синтеза заменимых аминокислот довольно просты. Глутаматдегидрогеназа катализирует восстановительное аминирование α-кетоглутарата до глутамата. При синтезе большинства аминокислот происходит реакция переаминирования . На этом этапе устанавливается хиральность аминокислоты. Аланин и аспартат синтезируются путем переаминирования пирувата и оксалоацетата., соответственно. Глутамин синтезируется из NH4 + и глутамата, аналогично синтезируется аспарагин . Пролин и аргинин являются производными глутамата. Серин , образованный из 3-фосфоглицерата, является предшественником глицина и цистеина . Тирозин синтезируется путем гидроксилирования фенилаланина , незаменимой аминокислоты. Пути биосинтеза незаменимых аминокислот намного сложнее, чем пути для несущественных.

Кортизол подавляет синтез белка. [4]

α-Кетоглутараты: глутамат, глутамин, пролин, аргинин [ править ]

Большинство аминокислот синтезируется из α- кетокислот , а затем трансаминируется из другой аминокислоты, обычно глутамата . Фермент, участвующий в этой реакции, - аминотрансфераза .

α-кетокислота + глутамат ⇄ аминокислота + α-кетоглутарат

Глутамат сам образован аминирования из -кетоглутарата :

α-кетоглутарат + NH+
4 ⇄ глутамат

Семейство α-кетоглутарата синтеза аминокислот (синтез глутамата, глутамина, пролина и аргинина) начинается с α-кетоглутарата, промежуточного звена в цикле лимонной кислоты. Концентрация α-кетоглутарата зависит от активности и метаболизма внутри клетки, а также от регуляции ферментативной активности. В цитрат-синтазе E. coli фермент, участвующий в реакции конденсации, инициирующей цикл лимонной кислоты, сильно ингибируется ингибированием по обратной связи α-кетоглутаратом и может ингибироваться DPNH, а также высокими концентрациями АТФ. [5] Это один из начальных правил синтеза аминокислот семейства α-кетоглутарата.

Регулирование синтеза глутамата из α-кетоглутарата является предметом регулирующего контроля цикла лимонной кислоты, а также массового воздействия в зависимости от концентраций задействованных реагентов из-за обратимого характера реакций трансаминирования и глутаматдегидрогеназы. [5]

Превращение глутамата в глутамин регулируется глутамин синтетазой (GS) и является ключевым этапом в метаболизме азота. [5] Этот фермент регулируется по крайней мере четырьмя различными механизмами: 1. Подавление и депрессия из-за уровня азота ; 2. Активация и инактивация за счет ферментативных форм (напряженная и расслабленная); 3. Ингибирование кумулятивной обратной связи через метаболиты конечного продукта; и 4. Изменения фермента из-за аденилирования и деаденилирования . [5] В богатой азотом среде или условиях роста, содержащих большое количество аммиака.низкий уровень GS, тогда как в предельных количествах аммиака удельная активность фермента в 20 раз выше. [5] Подтверждение активности фермента играет роль в регуляции в зависимости от того, находится ли GS в напряженной или расслабленной форме. Натянутая форма GS полностью активна, но удаление марганца переводит фермент в расслабленное состояние. Специфическое конформационное состояние возникает на основе связывания определенных двухвалентных катионов и также связано с аденилированием. [5] Ингибирование GS с обратной связью происходит из-за кумулятивной обратной связи из-за нескольких метаболитов, включая L-триптофан, L-гистидин, AMP, CTP, глюкозамин-6-фосфат и карбамилфосфат, аланин и глицин. [5]Избыток какого-либо одного продукта индивидуально не ингибирует фермент, но комбинация или накопление всех конечных продуктов оказывает сильное ингибирующее действие на синтез глутамина . [5] Активность глутаминсинтазы также подавляется посредством аденилирования. Активность аденилирования катализируется бифункциональным ферментом аденилилтрансфераза / удаление аденилила (AT / AR). Глутамин и регуляторный белок, называемый PII, действуют вместе, чтобы стимулировать аденилирование. [6]

Регулирование биосинтеза пролина может зависеть от начального этапа контроля посредством ингибирования отрицательной обратной связи. [7] В E. coli пролин аллостерически ингибирует глутамат-5-киназу, которая катализирует реакцию от L-глутамата до нестабильного промежуточного соединения L-γ-глутамилфосфата. [7]

Синтез аргинина также использует отрицательную обратную связь, а также репрессор через репрессор, кодируемый геном argR . Продукт гена argR , ArgR как апорепрессора и аргинина как корепрессора влияют на оперон биосинтеза аргинина. Степень репрессии определяется концентрацией белка-репрессора и уровнем корепрессора. [8]

Эритрозо-4-фосфат и фосфоенолпируват: фенилаланин, тирозин и триптофан [ править ]

Фенилаланин , тирозин и триптофан , ароматические аминокислоты , происходят из хоризмат . На первом этапе, конденсации 7-фосфата 3-дезокси-D-арабиногептулозоновой кислоты (DAHP) из PEP / E4P, используются три изофермента AroF, AroG и AroH. Синтез каждого из них регулируется тирозином, фенилаланином и триптофаном соответственно. Остальные ферменты общего пути (превращение DAHP в хоризмат), по-видимому, синтезируются конститутивно, за исключением шикимат киназы , которая может подавляться шикиматом посредством линейного ингибирования смешанного типа.

Тирозин и фенилаланин биосинтезируются из префената , который превращается в специфичный для аминокислоты промежуточный продукт. Этот процесс опосредуется фенилаланином (PheA) или тирозином (TyrA), специфичным для хоризматмутазы-префенатдегидрогеназы. PheA использует простую дегидрогеназу для преобразования префената в фенилпируват , в то время как TyrA использует NAD-зависимую дегидрогеназу для производства 4-гидроксилфенилпирувата. И PheA, и TyrA по обратной связи ингибируются соответствующими аминокислотами. Тирозин также может подавляться на уровне транскрипции репрессором TyrR. TyrR связывается с блоками TyrR на опероне рядом с промотором гена, который он хочет репрессировать.

Биосинтез триптофана включает преобразование хоризмата в антранилат с использованием антранилатсинтазы . Этот фермент требует либо глутамина в качестве донора аминогруппы, либо самого аммиака. Антранилатсинтаза регулируется продуктами генов trpE и trpG. trpE кодирует первую субъединицу, которая связывается с хоризматом и перемещает аминогруппу от донора к хоризмату. trpG кодирует вторую субъединицу, которая облегчает перенос аминогруппы из глутамина. Антранилатсинтаза также регулируется ингибированием по обратной связи: триптофан является ко-репрессором репрессора TrpR.

Оксалоацетат / аспартат: лизин, аспарагин, метионин, треонин и изолейцин [ править ]

Семейство оксалоацетат / аспартат аминокислот состоит из лизина , аспарагина , метионина , треонина и изолейцина . Аспартат может быть преобразован в лизин, аспарагин, метионин и треонин. Треонин также дает изолейцин . Связанные ферментыподлежат регулированию посредством подавления и / или подавления обратной связи на генетическом уровне. Как типично для сильно разветвленных метаболических путей, дополнительная регуляция в каждой точке ветвления пути. Этот тип регуляторной схемы позволяет контролировать общий поток пути аспартата в дополнение к общему потоку отдельных аминокислот. В аспартатном пути L-аспарагиновая кислота используется в качестве предшественника для биосинтеза одной четвертой аминокислотных составляющих.

Аспартат [ править ]

Биосинтез аспартата часто включает переаминирование оксалоацетата.

Фермент аспартокиназа , который катализирует фосфорилирование из аспартата и инициирует его превращение в другие аминокислоты, может быть разбита на 3 изоферменты, АК-I, II и III. AK-I ингибируется треонином , в то время как AK-II и III ингибируются лизином . Как Замечание, АК-III , катализирует фосфорилирование из аспарагиновой кислоты , которая является приверженным шагом в этом пути биосинтеза. Аспартаткиназа подавляется присутствием треонина или лизина .

Лизин [ править ]

Лизин синтезируется из аспартата через диаминопимелатный (DAP) путь. Первые две стадии пути DAP катализируются аспартокиназой и аспартат-полуальдегиддегидрогеназой. Эти ферменты играют ключевую роль в биосинтезе лизина , треонина и метионина . Существуют две бифункциональные аспартокиназы / гомосериндегидрогеназы, ThrA и MetL, в дополнение к монофункциональной аспартокиназе, LysC.. Транскрипция генов аспартокиназы регулируется концентрациями продуцируемых впоследствии аминокислот, лизина, треонина и метионина. Чем выше концентрация этих аминокислот, тем меньше транскрибируется ген. ThrA и LysC также ингибируются треонином и лизином. Наконец, DAP декарбоксилаза LysA опосредует последнюю стадию синтеза лизина и является общей для всех изученных видов бактерий. Образование аспартаткиназы (АК), которая катализирует фосфорилирование аспартата и инициирует его превращение в другие аминокислоты, также ингибируется как лизином, так и треонином , что предотвращает образование аминокислот, полученных из аспартата. Кроме того, высокие концентрации лизина подавляют активностьдигидродипиколинатсинтаза (DHPS). Таким образом, помимо ингибирования первого фермента пути биосинтеза семейств аспартатов, лизин также ингибирует активность первого фермента после точки ветвления, то есть фермента, который специфичен для собственного синтеза лизина.

Аспарагин [ править ]

Биосинтез аспарагина происходит из аспартата с использованием фермента трансаминазы . Фермент аспарагинсинтетаза производит аспарагин, АМФ , глутамат и пирофосфат из аспартата, глутамина и АТФ . В реакции аспарагинсинтетазы АТФ используется для активации аспартата с образованием β-аспартил-АМФ. Глутамин отдает аммонийную группу, которая реагирует с β-аспартил-АМФ с образованием аспарагина и свободного АМФ.

Биосинтез аспартата и аспарагина из оксалоацетата.

Две аспарагинсинтетазы обнаружены в бактериях . Оба они называются белком AsnC . Они кодируются генами AsnA и AsnB. AsnC регулируется аутогенно, то есть продукт структурного гена регулирует экспрессию оперона, в котором находятся гены. Стимулирующий эффект AsnC на транскрипцию AsnA подавляется аспарагином. Однако аспарагин не влияет на ауторегуляцию AsnC.

Метионин [ править ]

Биосинтез путем транссульфурации начинается с аспарагиновой кислоты. Соответствующие ферменты включают аспартокиназы , аспартаты-полуальдегиддегидрогеназу , гомосериндегидрогеназа , гомосерин О-transsuccinylase , цистатионин-γ-синтазы , цистатионин-бету-лиазу (у млекопитающих, этот шаг осуществляются гомоцистеин метилтрансферазой или бетаин-гомоцистеин S-метилтрансферазой .)

Биосинтез метионина строго регулируется. Репрессорный белок MetJ в сотрудничестве с корепрессорным белком S-аденозил-метионином опосредует подавление биосинтеза метионина. Регулятор MetR необходим для экспрессии генов MetE и MetH и функционирует как трансактиватор транскрипции для этих генов . Транскрипционная активность MetR регулируется гомоцистеином, который является метаболическим предшественником метионина . Также известно, что витамин B12 может подавлять экспрессию гена MetE, которая опосредуется холоферментом MetH.

Треонин [ править ]

У растений и микроорганизмов треонин синтезируется из аспарагиновой кислоты через α-аспартил-полуальдегид и гомосерин . Гомосерин подвергается О- фосфорилированию; этот сложный эфир фосфорной кислоты подвергается гидролизу одновременно с перемещением группы ОН. [9] Ферменты, участвующие в типичном биосинтезе треонина, включают аспартокиназу , β-аспартат-полуальдегиддегидрогеназу , гомосериндегидрогеназу , гомосеринкиназу , треонинсинтазу .

Биосинтез треонина регулируется посредством аллостерической регуляции его предшественника, гомосерина , путем структурного изменения фермента гомосериндегидрогеназы. Эта реакция происходит в ключевой точке разветвления пути, когда субстрат гомосерин служит предшественником для биосинтеза лизина, метионина, треонина и изолейцина. Высокий уровень треонина приводит к низкому уровню синтеза гомосерина. Синтез аспартаткиназы (АК), который катализирует фосфорилирование аспартата и инициирует его превращение в другие аминокислоты, ингибируется лизином , изолейцином и треонином., что предотвращает синтез аминокислот, полученных из аспартата. Таким образом, помимо ингибирования первого фермента пути биосинтеза семейств аспартата, треонин также ингибирует активность первого фермента после точки ветвления, то есть фермента, специфичного для собственного синтеза треонина.

Изолейцин [ править ]

В растениях и микроорганизмах изолейцин биосинтезируется из пировиноградной кислоты и альфа-кетоглутарата . Ферменты, участвующие в этом биосинтезе, включают ацетолактатсинтазу (также известную как синтаза ацетогидроксикислот ), изомероредуктаза ацетогидроксикислот , дегидратаза дигидроксикислот и валинаминотрансфераза . [10]

Что касается регуляции, ферменты треониндезаминаза, дегидраза дигидроксикислот и трансаминаза контролируются регуляцией конечного продукта. т.е. присутствие изолейцина снижает биосинтез треонина. Высокие концентрации изолейцина также приводят к подавлению превращения аспартата в промежуточный аспартилфосфат, тем самым останавливая дальнейший биосинтез лизина , метионина , треонина и изолейцина .

Рибозо-5-фосфаты: гистидин [ править ]

Синтез гистидина в E. coli - сложный путь с участием нескольких ферментов. Синтез начинается с фосфорилирования 5-фосфорибозилпирофосфата (PRPP), катализируемого АТФ-фосфорибозилтрансферазой . Фосфорибозил-АТФ превращается в фосфорибозил-АМФ (PRAMP). His4 затем катализирует образование фосфорибозилформино-AICAR-фосфата, который затем превращается в фосфорибулозилформино-AICAR-P продуктом гена His6. [11] His7 расщепляет фосфорибулозилформино-AICAR-P с образованием D- эритроимидазол-глицеринфосфата. После этого His3 образует имидазол-ацетол-фосфат с высвобождением воды. His5 затем производит L- гистидинол-фосфат, который затем гидролизуется His2 с образованием гистидинола .His4 катализирует окисление L- гистидинола с образованием L- гистидинала, аминоальдегида. На последнем этапе L- гистидинал превращается в L- гистидин. [11] [12]

В целом биосинтез гистидина у растений и микроорганизмов очень похож. [13] [14]

HisG → HisE / HisI → HisA → HisH → HisF → HisB → HisC → HisB → HisD (HisE / I и HisB оба являются бифункциональными ферментами)

Ферменты кодируются опероном his. Этот оперон имеет отдельный блок лидерной последовательности, называемый блоком 1:

Met-Thr-Arg-Val-Gln-Phe-Lys-His-His-His-His-His-His-His-Pro-Asp

Эта лидерная последовательность важна для регуляции гистидина в E. coli . Его оперон работает по системе координированного регулирования , где все генные продукты будут репрессированы или депрессии одинаково. Основным фактором подавления или дерепрессии синтеза гистидина является концентрация заряженных гистидином тРНК. Регулирование гистидина на самом деле довольно просто, учитывая сложность пути его биосинтеза, и оно очень похоже на регулирование триптофана . В этой системе полная лидерная последовательность имеет 4 блока дополнительных цепей, которые могут образовывать структуры петель шпильки. [14] Блок 1, показанный выше, является ключом к регулированию. Когда гистидин заряжает тРНКуровни в клетке низкие, рибосома остановится на цепочке остатков His в блоке 1. Это остановка рибосомы позволит комплементарным цепям 2 и 3 образовать петлю шпильки. Петля, образованная нитями 2 и 3, образует антитерминатор, и трансляция his- генов будет продолжаться, и будет производиться гистидин. Однако, когда уровни тРНК, заряженной гистидином, высоки, рибосома не остановится в блоке 1, это не позволит нитям 2 и 3 образовать шпильку. Вместо этого нити 3 и 4 будут образовывать петлю шпильки дальше по ходу от рибосомы. Петля шпильки, образованная нитями 3 и 4, является завершающей петлей, когда рибосома входит в контакт с петлей, она «сбивает» транскрипт. Когда рибосома удаляется, егогены не будут транслироваться, и гистидин не будет продуцироваться клеткой. [15]

3-фосфоглицераты: серин, глицин, цистеин [ править ]

Серин [ править ]

Серин - первая производимая аминокислота в этом семействе; затем он модифицируется для производства как глицина, так и цистеина (и многих других биологически важных молекул). Серин образуется из 3-фосфоглицерата по следующему пути:

3-фосфоглицерат → фосфогидроксил-пируват → фосфосерин → серин

Превращение 3-фосфоглицерата в фосфогидроксилпируват достигается ферментом фосфоглицератдегидрогеназой . Этот фермент является ключевым регуляторным звеном на этом пути. Фосфоглицератдегидрогеназа регулируется концентрацией серина в клетке . При высоких концентрациях этот фермент будет неактивен, и серин не будет продуцироваться. При низких концентрациях серина фермент будет полностью активен, и бактерия будет продуцировать серин . [16] Поскольку серин является первой аминокислотой, продуцируемой в этом семействе, как глицин, так и цистеин будут регулироваться доступной концентрацией серина в клетке. [17]

Глицин [ править ]

Глицин биосинтезируется из серина под действием серингидроксиметилтрансферазы (SHMT). Фермент эффективно заменяет гидроксиметильную группу на атом водорода.

SHMT кодируется геном glyA . Регулирование glyA является сложным и, как известно, включает серин, глицин, метионин, пурины, тимин и фолаты. Полный механизм еще предстоит выяснить. [18] Продукт гена метионина MetR и промежуточный гомоцистеин метионина, как известно, положительно регулируют глиА. Гомоцистеин является коактиватором glyA и должен действовать совместно с MetR. [18] [19] С другой стороны, известно, что PurR, белок, который играет роль в синтезе пурина, и S-адено-силметионин подавляют глиА . PurR связывается непосредственно с контрольной областью glyA и эффективно выключает ген, чтобы бактерия не вырабатывала глицин.

Цистеин [ править ]

Гены, необходимые для синтеза цистеина , кодируются цис-регулоном . Интеграция серы положительно регулируется CysB. Эффективными индукторами этого регулона являются N-ацетил-серин (NAS) и очень небольшие количества восстановленной серы. CysB функционирует путем связывания с полусайтами ДНК на cys-регулоне . Эти половинки сайтов различаются по количеству и расположению в зависимости от интересующего промоутера. Однако есть одна половина сайта, которая сохраняется. Он находится прямо перед сайтом -35 промотора. Есть также несколько дополнительных сайтов в зависимости от промоутера. В отсутствие индуктора, NAS, CysB будет связывать ДНК.и покрыть многие вспомогательные половинки сайтов. Без дополнительных полусайтов регулон не может быть транскрибирован и цистеин не будет продуцироваться. Считается, что присутствие NAS заставляет CysB претерпевать конформационные изменения. Это конформационное изменение позволяет CysB правильно связываться со всеми половинными сайтами и вызывает рекрутирование РНК-полимеразы. Затем РНК-полимераза расшифрует цисрегулон, и будет производиться цистеин.

Однако для этого пути требуется дальнейшее регулирование. CysB может подавлять собственную транскрипцию, связываясь со своей собственной последовательностью ДНК и блокируя РНК-полимеразу. В этом случае NAS будет действовать, чтобы запретить связывание CysB с его собственной последовательностью ДНК. OAS является предшественником NAS, цистеин сам по себе может ингибировать CysE, который функционирует для создания OAS. Без необходимого OAS не будет производиться NAS и не будет производиться цистеин. Есть два других негативных регулятора цистеина. Это молекулы сульфида и тиосульфата , они связываются с CysB и конкурируют с NAS за связывание с CysB. [20]

Пируват: аланин, валин и лейцин [ править ]

Пируват, конечный результат гликолиза , может использоваться как в цикле TCA, так и в процессах ферментации . Реакции, начинающиеся с одной или двух молекул пирувата, приводят к синтезу аланина, валина и лейцина. Обратная связь ингибирование конечных продуктов является основным способом торможения, и в E.coli , , то ilvEDA оперон также играет определенную роль в этом регулировании.

Аланин [ править ]

Аланин образуется путем трансаминирования одной молекулы пирувата с использованием двух альтернативных стадий: 1) превращение глутамата в α-кетоглутарат с использованием глутамат-аланинтрансаминазы и 2) превращение валина в α-кетоизовалерат с помощью трансаминазы C.

О регуляции синтеза аланина известно немного. Единственным определенным методом является способность бактерии подавлять активность трансаминазы C либо валином, либо лейцином (см. Оперон ilvEDA ). В остальном биосинтез аланина, по-видимому, не регулируется. [21]

Валин [ править ]

Валин продуцируется четырехферментным путем. Он начинается с конденсации двух эквивалентов пирувата, катализируемой синтазой ацетогидроксикислот, с образованием α-ацетолактата. Второй этап включает НАДФН + -зависимое восстановление α-ацетолактата и миграцию метильных групп с образованием α, β-дигидроксиизовалерата. Это катализируется ацетогидроксиизомероредуктазой. Третий этап - дегидратация α, β-дигидроксиизовалерата, катализируемая дегидразой дигидроксикислоты. На четвертом и последнем этапе полученный α-кетоизовалерат подвергается трансаминированию, катализируемому либо аланин-валин трансаминазой, либо глутамат-валин трансаминазой. Биосинтез валина подвергается ингибированию по обратной связи в производстве синтазы ацетогидроксикислот. [21]

Лейцин [ править ]

Путь синтеза лейцина отклоняется от пути валина, начиная с α-кетоизовалерата. α-Изопропилмалатсинтаза катализирует эту конденсацию с ацетил-КоА с образованием α-изопропилмалата. Изомераза превращает α-изопропилмалат в β-изопропилмалат. Третья стадия - это НАД + -зависимое окисление β-изопропилмалата, катализируемое дегидрогеназой. Заключительным этапом является трансаминирование α-кетоизокапроата под действием глутамат-лейцинтрансаминазы.

Лейцин, как и валин, регулирует первую стадию своего пути, ингибируя действие α-изопропилмалатсинтазы. [21] Поскольку лейцин синтезируется путем отклонения от пути синтеза валина, ингибирование валина на его пути с помощью обратной связи также может подавлять синтез лейцина.

ilvEDA operon [ править ]

Гены, кодирующие дегидразу дигидроксикислот, используемую для создания α-кетоизовалерата и трансаминазы E, а также другие ферменты, кодируются опероном ilvEDA. Этот оперон связывается и инактивируется валином , лейцином и изолейцином . (Изолейцин не является прямым производным пирувата, но вырабатывается с помощью многих из тех же ферментов, которые используются для производства валина и, косвенно, лейцина.) Когда одна из этих аминокислот ограничена, ген, наиболее удаленный от аминокислоты сайт связывания этого оперона можно транскрибировать. Когда вторая из этих аминокислот ограничена, может быть транскрибирован следующий ближайший к сайту связывания ген и так далее. [21]

Коммерческий синтез аминокислот [ править ]

Коммерческое производство аминокислот обычно зависит от мутантных бактерий, которые перепроизводят отдельные аминокислоты, используя глюкозу в качестве источника углерода. Некоторые аминокислоты производятся путем ферментативного превращения синтетических промежуточных продуктов. 2-Аминотиазолин-4-карбоновая кислота является промежуточным продуктом, например, в промышленном синтезе L- цистеина . Аспарагиновая кислота производится добавлением аммиака к фумарату с использованием лиазы. [22]

Ссылки [ править ]

  1. ^ Анниган, Янв. "Сколько аминокислот требуется организму?" . SFGate . Спрос СМИ . Проверено 28 июля 2015 года .
  2. ↑ Fürst P, Stehle P (1 июня 2004 г.). «Какие основные элементы необходимы для определения потребности человека в аминокислотах?» . J. Nutr . 134 (6 доп.): 1558S – 1565S. DOI : 10.1093 / JN / 134.6.1558S . PMID 15173430 . 
  3. ^ Тростников PJ (1 июля 2000). «Незаменимые и незаменимые аминокислоты для человека» . J. Nutr . 130 (7): 1835С – 40С. DOI : 10.1093 / JN / 130.7.1835S . PMID 10867060 . 
  4. Перейти ↑ Manchester KL (1964). «Сайты гормональной регуляции белкового обмена». В Munro HN, Allison JB (ред.). Белковый обмен у млекопитающих . 4 . Нью-Йорк: Academic Press. п. 229. ISBN 978-0-12-510604-7.
  5. ^ a b c d e f g h Шапиро Б. М., Штадтман Э. Р. (1970). «Регуляция синтеза глутамина в микроорганизмах». Ежегодный обзор микробиологии . 24 : 501–524. DOI : 10.1146 / annurev.mi.24.100170.002441 . PMID 4927139 . 
  6. ^ Белый D (2007). Физиология и биохимия прокариот (3-е изд.). Нью-Йорк: Oxford Univ. Нажмите. ISBN 978-0195301687.
  7. ^ a b Марко-Марин C, Гиль-Ортис F, Перес-Арельяно I, Сервера J, Фита I, Рубио V (2007). «Новая двухдоменная архитектура в семействе ферментов аминокислотных киназ, выявленная кристаллической структурой глутамат-5-киназы Escherichia coli» . Журнал молекулярной биологии . 367 (5): 1431–1446. DOI : 10.1016 / j.jmb.2007.01.073 . hdl : 10261/111016 . PMID 17321544 . 
  8. ^ Maas WK (1991). «Регуляция биосинтеза аргинина: его вклад в понимание контроля экспрессии генов» . Генетика . 128 (3): 489–94. PMC 1204522 . PMID 1874410 .  
  9. ^ Lehninger, Альберт L .; Нельсон, Дэвид Л .; Кокс, Майкл М. (2000). Принципы биохимии (3-е изд.). Нью-Йорк: В. Х. Фриман. ISBN 1-57259-153-6.
  10. ^ Нельсон Д.Л., Кокс М. (2000). Ленингер, Принципы биохимии (3-е изд.). Нью-Йорк: стоит публикации. ISBN 1-57259-153-6.
  11. ^ a b Кулис-Хорн, Роберт К; Персике, Маркус; Калиновски, Йорн (01.01.2014). «Биосинтез гистидина, его регуляция и биотехнологическое применение у Corynebacterium glutamicum» . Микробная биотехнология . 7 (1): 5–25. DOI : 10.1111 / 1751-7915.12055 . ISSN 1751-7915 . PMC 3896937 . PMID 23617600 .   
  12. ^ Адамс, Э. (1955-11-01). «L-гистидинал, биосинтетический предшественник гистидина». Журнал биологической химии . 217 (1): 325–344. ISSN 0021-9258 . PMID 13271397 .  
  13. ^ Степанский, А .; Леустек, Т. (01.03.2006). «Биосинтез гистидина в растениях». Аминокислоты . 30 (2): 127–142. DOI : 10.1007 / s00726-005-0247-0 . ISSN 0939-4451 . PMID 16547652 . S2CID 23733445 .   
  14. ^ а б Коэн GN (2007). Биосинтез гистидина и его регуляция . Springer. С. 399–407. ISBN 9789048194377.
  15. ^ "Регулирование гистидина и оперонов хижины" . Архивировано из оригинала 9 декабря 2012 года . Проверено 29 апреля 2012 года .
  16. ^ Бриджерс WF (1970). «Взаимосвязь регуляции метаболизма серина с фосфолипидами и одноуглеродного метаболизма». Международный журнал биохимии . 1 (4): 495–505. DOI : 10.1016 / 0020-711X (70) 90065-0 .
  17. ^ Пилзер LI (декабрь 1963). «Путь и контроль биосинтеза серина в Escherichia coli». J. Biol. Chem . 238 : 3934–44. PMID 14086727 . 
  18. ^ a b Steiert JG, Rolfes RJ, Zalkin H, Stauffer GV (1990). «Регулирование гена glyA Escherichia coli с помощью продукта гена purR» . J. Bacteriol . 172 (7): 3799–803. DOI : 10.1128 / jb.172.7.3799-3803.1990 . PMC 213358 . PMID 2113912 .  
  19. ^ Plamann MD, Стауффер GV (1989). «Регулирование гена glyA Escherichia coli с помощью продукта гена metR и гомоцистеина» . J. Bacteriol . 171 (9): 4958–62. DOI : 10.1128 / jb.171.9.4958-4962.1989 . PMC 210303 . PMID 2670901 .  
  20. ^ Figge RM (2007). «Биосинтез метионина». В Вендиш В.Ф. (ред.). Биосинтез аминокислот: пути, регуляция и метаболическая инженерия . Берлин: Springer. С. 206–208. ISBN 978-3540485957.
  21. ^ a b c d Umbarger HE (1978). «Биосинтез аминокислот и его регуляция». Ежегодный обзор биохимии . 47 : 533–606. DOI : 10.1146 / annurev.bi.47.070178.002533 . PMID 354503 . 
  22. ^ Драуз, Карлхайнц; Грейсон, Ян; Климанн, Аксель; Криммер, Ханс-Петер; Лойхтенбергер, Вольфганг; Weckbecker, Кристоф (2006). Энциклопедия промышленной химии Ульмана . Вайнхайм: Wiley-VCH. DOI : 10.1002 / 14356007.a02_057.pub2 .

Внешние ссылки [ править ]

  • NCBI Bookshelf Бесплатный доступ к учебникам