Аннексин А2

ANXA2

Доступные конструкции

Ортолог поиск: PDBe RCSB

Список идентификационных кодов PDB
1W7B , 1XJL , 2HYU , 2HYV , 2HYW , 4DRW , 4FTG , 4HRH

Идентификаторы

Псевдонимы

ANXA2 , ANX2, ANX2L4, CAL1H, HEL-S-270, LIP2, LPC2, LPC2D, P36, PAP-IV, аннексин A2

Внешние идентификаторы

OMIM : 151740 MGI : 88246 HomoloGene : 20857 GeneCards : ANXA2

Расположение гена ( человек )

Chr.	Хромосома 15 (человека) ^[1]

Группа	15q22.2	Начинать	60 347 134 п.н. ^[1]
Группа	15q22.2	Конец	60 402 883 п.н. ^[1]

Расположение гена ( Мышь )

Chr.	Хромосома 9 (мышь) ^[2]

Группа	9 C \| 9 38,58 см	Начинать	69 453 620 п.н. ^[2]
Группа	9 C \| 9 38,58 см	Конец	69 491 795 п.н. ^[2]

Паттерн экспрессии РНК

Дополнительные данные эталонного выражения

Генная онтология
Молекулярная функция	• фосфолипазы ингибитор активности • ион кальция связывания • S100 связывания с белками • фосфолипазы ингибитора активности A2 • связывание кальций-зависимый белок • протеазы связывания • цитоскелета связывания с белками • связывание Rab ГТФаза • ГО: связывание 0001948 белок • кальций-зависимых фосфолипид связывания • фосфатидилинозитол-4 , Связывание 5-бисфосфата • связывание кадгерина, участвующее в клеточной адгезии • связывание РНК • идентичное связывание с белками • связывание костного сиалопротеина • регулятор молекулярной функции • связывание фосфатидилсерина • активность кальциевых каналов • связывание вирионов • активность потенциал-зависимых кальциевых каналов, участвующих в регуляции уровней кальция в цитозоле
Сотовый компонент	• пузырек • цитозоль • эндосома • мембрана • конце эндосома мембрана • меланосомы • рябить • клеточная мембрана • липидный капелька • миелиновой оболочки adaxonal область • Шмидт-Лантермана вырезка • PCSK9-AnxA2 комплекс • macropinosome • базальная мембрана • клеточной поверхности • лизосомальная мембрана • базолатеральная плазматическая мембрана • кора головного мозга • среднее тело • ранняя эндосома • перинуклеарная область цитоплазмы • сарколемма • внешний компонент плазматической мембраны • внеклеточная экзосома • ядро клетки • внеклеточный • просвет азурофильных гранул • цитоплазма • мембранный плот • внеклеточный матрикс • внеклеточная область • макромолекулярный комплекс • внеклеточный матрикс, содержащий коллаген
Биологический процесс	• негативная регуляция катаболического процесса рецептора липопротеиновых частиц низкой плотности • позитивная регуляция фосфорилирования белков • гетеротетрамеризация протеина • фибринолиз • секреция жидкости организма • организация фибрилл коллагена • позитивная регуляция пролиферации фибробластов • ответ на тироидный гормон • позитивная регуляция связывания • позитивная регуляция слияния везикул • сборка мембранного рафта • ангиогенез • почкование везикул от мембраны • развитие остеокластов • межклеточной адгезии • ГО: 0048553 негативная регуляция каталитической активности • положительного регулирования рециркуляции рецепторов • дегрануляции нейтрофилов • положительное регулирование липопротеинов низкой плотности клиренса частиц • положительное регулирование липопротеинов низкой плотности связывания с рецептором частиц • положительное регулирование низкой плотности активность рецептора липопротеинов • позитивная регуляция рецептор-опосредованного эндоцитоза, участвующего в транспорте холестерина • негативная регуляция развития симбионта, участвующего во взаимодействии с хозяином • катаболизм хозяином симбионтного белка • отрицательная регуляция хозяином молекулярной функции симбионта • позитивная регуляция организации вакуолей • опосредованный интерлейкином-12 сигнальный путь • локализация белка на плазматической мембране • развитие хряща пластинки роста • регуляция активации плазминогена • развитие биоминеральной ткани • позитивная регуляция дифференцировки хондроцитов • положительный результат регуляция вирусного процесса хозяином • регуляция концентрации ионов кальция в цитозоле • положительная регуляция транспорта ионов кальция • дифференцировка эндокардиальных клеток • трансмембранный транспорт ионов кальция • положительное регулирование жизненного цикла вируса
Источники: Amigo / QuickGO

Ортологи

Разновидность

Человек

Мышь

Entrez


302


12306

Ансамбль


ENSG00000182718


ENSMUSG00000032231

UniProt


P07355


P07356

RefSeq (мРНК)


NM_001002857 NM_001002858 NM_001136015 NM_004039


NM_007585

RefSeq (белок)


NP_001002857 NP_001002858 NP_001129487 NP_004030


NP_031611

Расположение (UCSC)

Chr 15: 60.35 - 60.4 Мб

Chr 9: 69.45 - 69.49 Мб

PubMed поиск

^[3]

^[4]

Викиданные

Просмотр / редактирование человека

Просмотр / редактирование мыши

Аннексин А2 также известный как аннексин II , является белком , который в организме человека кодируется ANXA2 геном . ^[5]

Аннексин 2 участвует в различных клеточных процессах, таких как подвижность клеток (особенно эпителиальных клеток ), связывание мембранно-ассоциированных белковых комплексов с актиновым цитоскелетом , эндоцитоз , фибринолиз, формирование ионных каналов и взаимодействия клеточного матрикса . Это кальций-зависимый фосфолипид-связывающий белок, функция которого состоит в том, чтобы помочь организовать экзоцитоз внутриклеточных белков во внеклеточный домен. Аннексин II является плейотропным белком, что означает, что его функция зависит от места и времени в организме.

Джин [ править ]

Ген ANXA2, расположенный в 15q22.2, имеет три псевдогена, расположенных на хромосомах 4, 9 и 10 соответственно. Для этого гена было обнаружено множество альтернативно сплайсированных вариантов транскриптов, кодирующих разные изоформы. ^[6]

Функция [ править ]

Этот белок является членом семейства аннексинов . Члены этого семейства кальций-зависимых фосфолипид-связывающих белков играют роль в регуляции клеточного роста и в путях передачи сигнала. Этот белок действует как аутокринный фактор, который усиливает образование остеокластов и резорбцию кости. ^[6] Эпигенетическая регуляция аннексина А2 была определена как ключевой детерминант мезенхимальной трансформации в опухолях головного мозга. ^[7]

Было высказано предположение, что аннексин А2 действует внутри клетки при сортировке эндосом и вне клетки при антикоагулянтных реакциях.

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что аннексин A2 взаимодействует с Prohibitin , ^[8] CEACAM1 , ^[9] S100A10 , ^[10]^[11] PCNA , ^[12] фактором комплемента H , ^[13] и рядом вирусных факторов, включая минорный капсидный белок HPV16. L2. ^[14]^[15]

См. Также [ править ]

Аннексин

Ссылки [ править ]

^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000182718 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000032231 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
↑ Takahashi S, Reddy SV, Chirgwin JM, Devlin R, Haipek C, Anderson J, Roodman GD (ноябрь 1994 г.). «Клонирование и идентификация аннексина II как аутокринного / паракринного фактора, который увеличивает образование остеокластов и резорбцию кости». Журнал биологической химии . 269 (46): 28696–701. PMID 7961821 .
^ а б «Энтрез Ген: ANXA2 аннексин A2» .
^ Клинг Т, Ferrarese Р, О Hailin Д, Йоханссон Р, Heiland DH, Даи F, Vasilikos я, Weyerbrock А, Jörnsten R, Карро МС, Nelander S (сентябрь 2016). «Интегративное моделирование выявляет опосредованный аннексином А2 эпигенетический контроль мезенхимальной глиобластомы» . EBioMedicine .
^ Bacher S, Achatz G, Schmitz ML, Lamers MC (декабрь 2002). «Prohibitin и prohibitone содержатся в высокомолекулярных комплексах и взаимодействуют с альфа-актинином и аннексином A2». Биохимия . 84 (12): 1207–20. DOI : 10.1016 / S0300-9084 (02) 00027-5 . PMID 12628297 .
^ Киршнер J, Шуман D, Шивели JE (декабрь 2003). «CEACAM1, молекула межклеточной адгезии, напрямую связывается с аннексином II в трехмерной модели морфогенеза молочных желез» . Журнал биологической химии . 278 (50): 50338–45. DOI : 10.1074 / jbc.M309115200 . PMID 14522961 .
^ Rety S, Сопкова Дж, Renouard М, Остерлох Д, Герка В, С Tabaries, русско-Мари Ж, Левит-Bentley А (январь 1999). «Кристаллическая структура комплекса p11 с N-концевым пептидом аннексина II». Структурная биология природы . 6 (1): 89–95. DOI : 10,1038 / 4965 . PMID 9886297 .
↑ He KL, Deora AB, Xiong H, Ling Q, Weksler BB, Niesvizky R, Hajjar KA (июль 2008 г.). «Аннексин А2 эндотелиальных клеток регулирует полиубиквитинирование и деградацию своего партнера по связыванию S100A10 / p11» . Журнал биологической химии . 283 (28): 19192–200. DOI : 10.1074 / jbc.M800100200 . PMC 2443646 . PMID 18434302 .
↑ Ohta S, Shiomi Y, Sugimoto K, Obuse C, Tsurimoto T (октябрь 2002 г.). «Протеомический подход к идентификации белков, связывающих ядерный антиген пролиферирующих клеток (PCNA), в лизатах клеток человека. Идентификация человеческого комплекса CHL12 / RFCs2-5 как нового связывающего PCNA белка» . Журнал биологической химии . 277 (43): 40362–7. DOI : 10.1074 / jbc.M206194200 . PMID 12171929 .
Перейти ↑ Leffler J, Herbert AP, Norström E, Schmidt CQ, Barlow PN, Blom AM, Martin M (февраль 2010 г.). «Аннексин-II, ДНК и гистоны служат лигандами фактора H на поверхности апоптотических клеток» . Журнал биологической химии . 285 (6): 3766–76. DOI : 10.1074 / jbc.M109.045427 . PMC 2823518 . PMID 19951950 .
^ Woodham AW, Da Silva DM, Skeate JG, Рафф AB, Ambroso MR, Марка HE, Isas JM, Ланген R, Каст WM (2012). «Субъединица S100A10 гетеротетрамера аннексина А2 способствует L2-опосредованной инфекции папилломы человека» . PLoS One . 7 (8): e43519. DOI : 10.1371 / journal.pone.0043519 . PMC 3425544 . PMID 22927980 .
^ Woodham AW, Рафф AB, Рафф Л.М., Da Silva DM, Ян L, Skeate JG, Вонг М.К., Лин YG, Каст WM (май 2014). «Ингибирование созревания клеток Лангерганса вирусом папилломы человека типа 16: новая роль гетеротетрамера аннексина А2 в подавлении иммунитета» . Журнал иммунологии . 192 (10): 4748–57. DOI : 10.4049 / jimmunol.1303190 . PMC 4019435 . PMID 24719459 .

Дальнейшее чтение [ править ]

Kwon M, MacLeod TJ, Zhang Y, Waisman DM (январь 2005 г.). «S100A10, аннексин А2 и гетеротетрамер аннексина а2 в качестве кандидатов в рецепторы плазминогена». Границы биологических наук . 10 (1–3): 300–25. DOI : 10.2741 / 1529 . PMID 15574370 .
Бабийчук Е.Б., Дрегер А. (июнь 2006 г.). «Регулирование активности экто-5'-нуклеотидазы посредством Ca2 + -зависимой, опосредованной аннексином 2 перестройки мембраны?». Труды биохимического общества . 34 (Pt 3): 374–6. DOI : 10.1042 / BST0340374 . PMID 16709165 .
Бон Э., Герке В., Крессе Х., Лёффлер Б.М., Кунце Х. (январь 1992 г.). «Аннексин II ингибирует кальций-зависимую фосфолипазу А1 и лизофосфолипазу, но не триацилглицерин-липазную активность липазы печени крысы». Письма FEBS . 296 (3): 237–40. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (92) 80294-Q . PMID 1531641 .
Доусон С.Дж., Уайт Л.А. (май 1992 г.) «Лечение эндокардита Haemophilus aphrophilus ципрофлоксацином». Журнал инфекции . 24 (3): 317–20. DOI : 10.1016 / S0163-4453 (05) 80037-4 . PMID 1602151 .
Джиндал Х. К., Чейни В. Г., Андерсон К. В., Дэвис Р. Г., Вишваната Дж. К. (март 1991 г.). «Субстрат протеин-тирозинкиназы, тяжелая цепь кальпактина I (p36), является частью белкового комплекса распознавания праймера, который взаимодействует с ДНК-полимеразой альфа». Журнал биологической химии . 266 (8): 5169–76. PMID 1825830 .
Филипек А., Герке В., Вебер К., Кузницкий Дж. (Февраль 1991 г.). «Характеристика регулируемого клеточного цикла белка кальциклина из асцитных опухолевых клеток Эрлиха. Идентификация двух связывающих белков, полученных с помощью Ca2 (+) - зависимой аффинной хроматографии». Европейский журнал биохимии / FEBS . 195 (3): 795–800. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1991.tb15768.x . PMID 1999197 .
Беккер Т., Вебер К., Джонссон Н. (декабрь 1990 г.). «Узнавание белок-белок с помощью коротких амфифильных спиралей; мутационный анализ сайта связывания аннексина II для p11» . Журнал EMBO . 9 (13): 4207–13. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1990.tb07868.x . PMC 552202 . PMID 2148288 .
Spano F, Raugei G, Palla E, Colella C, Melli M (ноябрь 1990 г.). «Характеристика мультигенного семейства, кодирующего липокортин-2 человека: его структура предполагает существование короткой аминокислотной единицы, подвергающейся дупликации». Джин . 95 (2): 243–51. DOI : 10.1016 / 0378-1119 (90) 90367-Z . PMID 2174397 .
Джонссон Н., Джонссон К., Вебер К. (август 1988 г.). «Прерывистый эпитоп на p36, основном субстрате тирозин-протеинкиназы src, приводит сайт фосфорилирования в окрестности согласованной последовательности для Ca2 + / липид-связывающих белков» . Письма FEBS . 236 (1): 201–4. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (88) 80314-4 . PMID 2456953 .
Гулд К.Л., Вудгетт-младший, Исак К.М., Хантер Т. (июль 1986 г.). «Субстрат протеин-тирозинкиназы p36 также является субстратом для протеинкиназы C in vitro и in vivo» . Молекулярная и клеточная биология . 6 (7): 2738–44. DOI : 10.1128 / mcb.6.7.2738 . PMC 367834 . PMID 2946940 .
Huebner K, Cannizzaro LA, Frey AZ, Hecht BK, Hecht F, Croce CM, Wallner BP (май 1988 г.). «Хромосомная локализация человеческих генов липокортина I и липокортина II». Онкогенные исследования . 2 (4): 299–310. PMID 2969496 .
Хуанг К.С., Валлнер Б.П., Матталиано Р.Дж., Тизард Р., Берн С., Фрей А., Хессион С., МакГрей П., Синклер Л.К., Чоу Е.П. (июль 1986 г.). «Два человеческих ингибитора фосфолипазы А2 35 кДа связаны с субстратами pp60v-src и рецептора / киназы эпидермального фактора роста». Cell . 46 (2): 191–9. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (86) 90736-1 . PMID 3013422 .
Будай Л., Иган С.Е., Родригес Вичиана П., Кантрелл Д.А., Вниз J. (март 1994 г.). «Комплекс адапторного белка Grb2, фактора обмена Sos и 36-кДа мембраносвязанного тирозинфосфопротеина участвует в активации ras в Т-клетках». Журнал биологической химии . 269 (12): 9019–23. PMID 7510700 .
Chung CY, Erickson HP (июль 1994 г.). «Аннексин II на клеточной поверхности представляет собой рецептор с высоким сродством к альтернативно сплайсированному сегменту тенасцина-C» . Журнал клеточной биологии . 126 (2): 539–48. DOI : 10,1083 / jcb.126.2.539 . PMC 2200039 . PMID 7518469 .
Като С., Секин С., О С.В., Ким Н.С., Умедзава И., Абэ Н., Ёкояма-Кобаяси М., Аоки Т. (декабрь 1994 г.). «Конструирование банка полноразмерных кДНК человека». Джин . 150 (2): 243–50. DOI : 10.1016 / 0378-1119 (94) 90433-2 . PMID 7821789 .
Ричард I, Бру О., Чианнилкулчай Н., Фужерус Ф., Алламанд В., Бур Н., Бренгье Л., Дево С., Пастюро П., Рудау С. (октябрь 1994 г.). «Региональная локализация локусов хромосомы 15 человека». Геномика . 23 (3): 619–27. DOI : 10.1006 / geno.1994.1550 . PMID 7851890 .
Такахаши С., Редди С.В., Чиргвин Дж. М., Девлин Р., Хайпек С., Андерсон Дж., Рудман Г. Д. (ноябрь 1994 г.). «Клонирование и идентификация аннексина II как аутокринного / паракринного фактора, который увеличивает образование остеокластов и резорбцию кости». Журнал биологической химии . 269 (46): 28696–701. PMID 7961821 .
Hyatt SL, Liao L, Chapline C, Jaken S (февраль 1994 г.). «Идентификация и характеристика белков, связывающих альфа-протеинкиназу С в нормальных и трансформированных клетках REF52». Биохимия . 33 (5): 1223–8. DOI : 10.1021 / bi00171a023 . PMID 8110754 .
Райт Дж. Ф., Курски А., Васи С. (февраль 1994 г.). «Поверхность эндотелиальных клеток аннексина II связывает цитомегаловирус человека». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 198 (3): 983–9. DOI : 10.1006 / bbrc.1994.1140 . PMID 8117306 .
Маруяма К., Сугано С. (январь 1994 г.). «Олиго-кэппинг: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Джин . 138 (1–2): 171–4. DOI : 10.1016 / 0378-1119 (94) 90802-8 . PMID 8125298 .

Внешние ссылки [ править ]

Аннексин + A2 в Национальной медицинской библиотеке США по предметным заголовкам по медицинским предметам (MeSH)
Расположение генома человека ANXA2 и страница сведений о гене ANXA2 в браузере генома UCSC .

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000182718 - Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000032231 - Ensembl , май 2017 г.

[3] "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid7961821-5] Takahashi S, Reddy SV, Chirgwin JM, Devlin R, Haipek C, Anderson J, Roodman GD (ноябрь 1994 г.). «Клонирование и идентификация аннексина II как аутокринного / паракринного фактора, который увеличивает образование остеокластов и резорбцию кости». Журнал биологической химии . 269 (46): 28696–701. PMID 7961821 .

[entrez-6] а б «Энтрез Ген: ANXA2 аннексин A2» .

[pmidTBD-7] Клинг Т, Ferrarese Р, О Hailin Д, Йоханссон Р, Heiland DH, Даи F, Vasilikos я, Weyerbrock А, Jörnsten R, Карро МС, Nelander S (сентябрь 2016). «Интегративное моделирование выявляет опосредованный аннексином А2 эпигенетический контроль мезенхимальной глиобластомы» . EBioMedicine .

[pmid12628297-8] Bacher S, Achatz G, Schmitz ML, Lamers MC (декабрь 2002). «Prohibitin и prohibitone содержатся в высокомолекулярных комплексах и взаимодействуют с альфа-актинином и аннексином A2». Биохимия . 84 (12): 1207–20. DOI : 10.1016 / S0300-9084 (02) 00027-5 . PMID 12628297 .

[pmid14522961-9] Киршнер J, Шуман D, Шивели JE (декабрь 2003). «CEACAM1, молекула межклеточной адгезии, напрямую связывается с аннексином II в трехмерной модели морфогенеза молочных желез» . Журнал биологической химии . 278 (50): 50338–45. DOI : 10.1074 / jbc.M309115200 . PMID 14522961 .

[pmid9886297-10] Rety S, Сопкова Дж, Renouard М, Остерлох Д, Герка В, С Tabaries, русско-Мари Ж, Левит-Bentley А (январь 1999). «Кристаллическая структура комплекса p11 с N-концевым пептидом аннексина II». Структурная биология природы . 6 (1): 89–95. DOI : 10,1038 / 4965 . PMID 9886297 .

[pmid18434302-11] He KL, Deora AB, Xiong H, Ling Q, Weksler BB, Niesvizky R, Hajjar KA (июль 2008 г.). «Аннексин А2 эндотелиальных клеток регулирует полиубиквитинирование и деградацию своего партнера по связыванию S100A10 / p11» . Журнал биологической химии . 283 (28): 19192–200. DOI : 10.1074 / jbc.M800100200 . PMC 2443646 . PMID 18434302 .

[pmid12171929-12] Ohta S, Shiomi Y, Sugimoto K, Obuse C, Tsurimoto T (октябрь 2002 г.). «Протеомический подход к идентификации белков, связывающих ядерный антиген пролиферирующих клеток (PCNA), в лизатах клеток человека. Идентификация человеческого комплекса CHL12 / RFCs2-5 как нового связывающего PCNA белка» . Журнал биологической химии . 277 (43): 40362–7. DOI : 10.1074 / jbc.M206194200 . PMID 12171929 .

[pmid19951950-13] Перейти ↑ Leffler J, Herbert AP, Norström E, Schmidt CQ, Barlow PN, Blom AM, Martin M (февраль 2010 г.). «Аннексин-II, ДНК и гистоны служат лигандами фактора H на поверхности апоптотических клеток» . Журнал биологической химии . 285 (6): 3766–76. DOI : 10.1074 / jbc.M109.045427 . PMC 2823518 . PMID 19951950 .

[14] Woodham AW, Da Silva DM, Skeate JG, Рафф AB, Ambroso MR, Марка HE, Isas JM, Ланген R, Каст WM (2012). «Субъединица S100A10 гетеротетрамера аннексина А2 способствует L2-опосредованной инфекции папилломы человека» . PLoS One . 7 (8): e43519. DOI : 10.1371 / journal.pone.0043519 . PMC 3425544 . PMID 22927980 .

[15] Woodham AW, Рафф AB, Рафф Л.М., Da Silva DM, Ян L, Skeate JG, Вонг М.К., Лин YG, Каст WM (май 2014). «Ингибирование созревания клеток Лангерганса вирусом папилломы человека типа 16: новая роль гетеротетрамера аннексина А2 в подавлении иммунитета» . Журнал иммунологии . 192 (10): 4748–57. DOI : 10.4049 / jimmunol.1303190 . PMC 4019435 . PMID 24719459 .

[1]