В молекулярной биологии репрессор аргинина ( ArgR ) является репрессором путей аргининдеиминазыпрокариот .
Путь аргининдигидролазы (АД) обнаружен у многих прокариот и некоторых эукариот, примером последних является лямблия лямблий ( Giaardia кишечная ). [1] Трехферментный анаэробный путь расщепляет L-аргинин с образованием 1 моля АТФ, углекислого газа и аммиака . У некоторых бактерий первый фермент — аргининдеиминаза — может составлять до 10% общего клеточного белка . [1]
Большинство прокариотических путей аргининдеиминазы находятся под контролем гена- репрессора , называемого ArgR. [2] Это негативный регулятор, который высвобождает оперон аргининдеиминазы для экспрессии только в присутствии аргинина. [3] Кристаллическая структура апо-ArgR из Bacillus stearothermophilus была определена до 2,5А с помощью рентгеновской кристаллографии . [4] Белок существует в виде гексамера из идентичных субъединиц и, как показано, имеет шесть ДНК-связывающих доменов, сгруппированных вокруг центрального олигомерного ядра при связывании с аргинином. Он преимущественно взаимодействует с остатками АТ в ARG-боксах. Этот гексамерный белок связывает ДНК на своем N-конце, подавляя биосинтез аргинина или активируя катаболизм аргинина . Некоторые виды имеют несколько паралогов ArgR . В дереве, соединяющем соседей, некоторые из этих паралогичных последовательностей имеют длинные ветви и значительно отличаются от хорошо консервативной С-концевой области.