| аргининдеиминаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| ЕС нет. | 3.5.3.6 | ||||||||
| № CAS | 9027-98-9 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| BRENDA | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | Amigo / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимологии , аргинин deiminase ( ЕС 3.5.3.6 ) представляет собой фермент , который катализирует в химическую реакцию
- L-аргинин + H 2 O L-цитруллин + NH 3
Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются L-аргинин и H 2 O , а двумя его продуктами являются L-цитруллин и NH 3 .
Этот фермент принадлежит к семейству гидролаз , действующих на связи углерод-азот, отличные от пептидных связей, особенно в линейных амидинах. Систематическое название данного фермента класса L-аргинин iminohydrolase . Другие имена в общем пользовании включают аргинин dihydrolase , цитруллина iminase и L-аргинин deiminase . Этот фермент участвует в метаболизме аргинина и пролина . Этот фермент широко экспрессируется в бактериях, включая стрептококки и актиномицеты . Экспрессия бактериальной аргининдезиминазы может регулироваться различными факторами окружающей среды.
В последнее время новый фермент , который катализирует в химическую реакцию
- L-аргинин + 2H 2 O L-орнитин + 2NH 3 + CO 2 был идентифицирован у цианобактерий [1], которую следует назвать аргининдигидролазой .
Структурные исследования [ править ]
По состоянию на конец 2007 г. было решено 7 структур для этого класса ферментов с кодами доступа PDB 1LXY , 1RXX , 1S9R , 2A9G , 2AAF , 2ABR и 2ACI .
Ссылки [ править ]
- ↑ Zhang H, Liu YJ, Nie XQ, Liu LX, Hua Q, Zhao GP, Yang C (апрель 2018 г.). «Цианобактериальный орнитин-аммиачный цикл включает аргининдигидролазу». Природа Химическая биология . 14 (6): 575–581. DOI : 10.1038 / s41589-018-0038-Z . PMID 29632414 . S2CID 4937151 .
- ОГИНСКИЙ Е.Л., ГЕХРИГ РФ (1952). «Аргининдигидролазная система Streptococcus faecalis. II Свойства аргининдезимидазы». J. Biol. Chem . 198 (2): 799–805. PMID 12999797 .
- ЛИУ И, БЕРН РА (2009). «Множественные двухкомпонентные системы модулируют образование щелочи в Streptococcus gordonii в ответ на стрессы окружающей среды» . J. Bacteriol . 191 (23): 7353–7362. DOI : 10.1128 / JB.01053-09 . PMC 2786566 . PMID 19783634 .
- ПЕТРАК Б, СУЛЛИАН Л, НАЗАД S (1957). «Поведение очищенной аргининдезиминазы из S. faecalis». Arch. Биохим. Биофиз . 69 : 186–197. DOI : 10.1016 / 0003-9861 (57) 90485-X . PMID 13445192 .
- РАТНЕР С (1954). Синтез мочевины и метаболизм аргинина и цитруллина . Adv. Энзимол. Relat. Subj. Биохим . Достижения в энзимологии и смежных областях молекулярной биологии. 15 . С. 319–87. DOI : 10.1002 / 9780470122600.ch8 . ISBN 9780470122600. PMID 13158183 .
- ЛИУ И, БЕРН РА (2008). «Окружающая среда и регуляция фазы роста аргининдезиминазы Streptococcus gordonii» . Appl Environ Microbiol . 74 (16): 5023–5030. DOI : 10,1128 / AEM.00556-08 . PMC 2519279 . PMID 18552185 .
