Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
BAR домен
PDB 1uru EBI.jpg
Структура амфифизина БАР. [1]
Идентификаторы
СимволБАР
PfamPF03114
ИнтерПроIPR004148
УМНАЯSM00721
PROSITEPDOC51021
SCOP21uru / SCOPe / SUPFAM
CDDcd07307
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumрезюме структуры

В молекулярной биологии BAR-домены представляют собой высококонсервативные домены димеризации белков, которые встречаются во многих белках, участвующих в динамике мембран в клетке. Домен BAR имеет форму банана и связывается с мембраной своей вогнутой поверхностью. Он способен определять кривизну мембраны, связываясь преимущественно с изогнутыми мембранами. Домены BAR названы в честь трех белков, в которых они обнаружены: Bin, Amphiphysin и Rvs.

Домены BAR встречаются в сочетании с другими доменами [ править ]

Многие белки семейства BAR содержат альтернативные домены липидной специфичности, которые помогают направлять эти белки в определенные мембранные компартменты. Некоторые также имеют домены SH3, которые связываются с динамином, и, таким образом, белки, подобные амфифизину и эндофилину, участвуют в оркестровке деления везикул.

N-BAR домен [ править ]

Некоторые белки, содержащие домен BAR, имеют N-концевую амфипатическую спираль, предшествующую домену BAR. Эта спираль вставляется (как в домене epsin ENTH) в мембрану и вызывает кривизну, которая стабилизируется димером BAR. Амфифизин, эндофилин, BRAP1 / bin2 и надрин являются примерами таких белков, содержащих N-BAR . Амфифизин N-BAR дрозофилы (DA-N-BAR) является примером белка, предпочитающего отрицательно заряженные поверхности. [1]

Домен F-BAR (EFC) [ править ]

Домены F-BAR (для FCH-BAR или EFC для расширенной гомологии FCH) - это домены BAR, которые являются расширениями уже установленного домена FCH. Они часто находятся на амино-конце белков. Они могут связывать липидные мембраны и могут канальцевать липиды in vitro и in vivo, но их точная физиологическая роль все еще исследуется. [2] Примерами семейства доменов F-BAR являются CIP4 / FBP17 / Toca-1, синдапины (также называемые PACSIN) и мунисцины . Нокаут гена синдепина I у мышей показал, что эта обогащенная мозгом изоформа семейства синдепина имеет решающее значение для правильного контроля размера синаптических пузырьков и, таким образом, действительно помогает определить кривизну мембраны.физиологический процесс. Работа лаборатории Бритт Qualmann также показала , что syndapin I имеет решающее значение для правильного нацеливания большого ГТФА динамина в мембраны. [3]

Сортировка нексинов [ править ]

Сортировки нексин семейства белков включает в себя несколько членов , которые обладают доменом BAR, в том числе хорошо охарактеризованный SNX1 и SNX9 .

Человеческие белки, содержащие этот домен [ править ]

AMPH ; ARHGAP17 ; BIN1 ; BIN2 ; BIN3 ; ДНМБП ; GMIP ; RICH2 ; SH3BP1 ; SH3GL1 ; SH3GL2 ; SH3GL3 ; SH3GLB1 ; SH3GLB2 ;

См. Также [ править ]

  • Эпсин
  • Кривизна мембраны

Внешние ссылки [ править ]

  • endocytosis.org

Ссылки [ править ]

  1. ^ а б Питер Б.Дж., Кент Х.М., Миллс И.Г. и др. (Январь 2004 г.). «BAR домены как сенсоры кривизны мембраны: структура амфифизина BAR». Наука . 303 (5657): 495–9. DOI : 10.1126 / science.1092586 . PMID  14645856 . S2CID  6104655 .
  2. ^ Qualmann B, D Koch, Kessels MM (август 2011). «Поехали, бананы: возвращаемся к эндоцитарному BAR-коду» . EMBO J . 30 (17): 3501–15. DOI : 10.1038 / emboj.2011.266 . PMC 3181480 . PMID 21878992 .  
  3. ^ Кох D, Spiwoks-Беккер I, Сабаны В, согрешающем, Dugladze Т, Штельмахер А, Ахадж R, Гримм Дж, Schüler S, Мюллер А, Angenstein F, Ахмед Т, Дислер А, Moser М, Том Dieck S, Spessert R, Boeckers TM, Fässler R, Hübner CA, Balschun D, ​​Gloveli T, Kessels MM, Qualmann B (декабрь 2011 г.). «Правильное формирование синаптических пузырьков и активность нейронной сети критически зависят от синдепина I» . EMBO J . 30 (24): 4955–69. DOI : 10.1038 / emboj.2011.339 . PMC 3243622 . PMID 21926968 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Левентис П.А., Чоу Б.М., Стюарт Б.А., Айенгар Б., Кампос А.Р., Булианна Г.Л. (ноябрь 2001 г.). «Амфифизин дрозофилы - это постсинаптический белок, необходимый для нормального передвижения, но не для эндоцитоза» . Трафик . 2 (11): 839–50. DOI : 10.1034 / j.1600-0854.2001.21113.x . PMID  11733051 .
  • Чжан Б., Zelhof AC (июль 2002 г.). «Амфифизины: повышение BAR для рециклинга синаптических пузырьков и динамики мембраны. Bin-Amphiphysin-Rvsp». Трафик . 3 (7): 452–60. DOI : 10.1034 / j.1600-0854.2002.30702.x . PMID  12047553 .Рассмотрение.
  • Zelhof AC, Bao H, Hardy RW, Razzaq A, Zhang B, Doe CQ (декабрь 2001 г.). «Амфифизин дрозофилы участвует в локализации белка и морфогенезе мембраны, но не в эндоцитозе синаптических везикул» . Развитие . 128 (24): 5005–15. PMID  11748137 .
  • Мэтью Д., Попеску А., Будник В. (ноябрь 2003 г.). «Функции амфифизина дрозофилы во время цикла синаптических мембран Fasciclin II» . J. Neurosci. 23 (33): 10710–6. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.23-33-10710.2003 . PMC  6740931 . PMID  14627656 .
  • Питер Б.Дж., Кент Х.М., Миллс И.Г. и др. (Январь 2004 г.). «BAR домены как сенсоры кривизны мембраны: структура амфифизина BAR». Наука . 303 (5657): 495–9. DOI : 10.1126 / science.1092586 . PMID  14645856 . S2CID  6104655 .
  • Weissenhorn W (август 2005 г.). «Кристаллическая структура BAR-домена эндофилина-A1». J. Mol. Биол . 351 (3): 653–61. DOI : 10.1016 / j.jmb.2005.06.013 . PMID  16023669 .
  • Галлоп JL, Jao CC, Kent HM и др. (Июнь 2006 г.). «Механизм опосредованного эндофилином N-BAR домена кривизны мембраны» . EMBO J . 25 (12): 2898–910. DOI : 10.1038 / sj.emboj.7601174 . PMC  1500843 . PMID  16763559 .
  • Масуда М., Такеда С., Соне М. и др. (Июнь 2006 г.). «BAR домен эндофилина управляет кривизной мембраны с помощью двух недавно идентифицированных структурных механизмов» . EMBO J . 25 (12): 2889–97. DOI : 10.1038 / sj.emboj.7601176 . PMC  1500852 . PMID  16763557 .
  • Фрост А., Перера Р., Ру А. и др. (Март 2008 г.). «Структурные основы инвагинации мембран F-BAR доменами» . Cell . 132 (5): 807–17. DOI : 10.1016 / j.cell.2007.12.041 . PMC  2384079 . PMID  18329367 .