Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

Бета-амилаза ( EC 3.2.1.2 , β-амилаза , сахарогенамилаза , гликогеназа ) представляет собой фермент с систематическим названием 4-альфа-D-глюканмальтогидролаза . [2] [3] [4] Этот фермент катализирует следующую химическую реакцию :

Гидролиз (1-> 4) -альфа-D-глюкозидных связей в полисахаридах с целью удаления последовательных мальтозных единиц с невосстанавливающих концов цепей.

Этот фермент действует на крахмал , гликоген и родственные полисахариды и олигосахариды, образуя бета- мальтозу путем инверсии. Бета-амилаза содержится в бактериях , грибах и растениях ; источники бактерий и злаков являются наиболее термостойкими. Работая с невосстанавливающего конца, β-амилаза катализирует гидролиз второй α-1,4-гликозидной связи, отщепляя две единицы глюкозы ( мальтозы ) за раз. Во время созревания из фруктов , β-амилазы расщепляющий крахмал в мальтозу, в результате чего сладкий вкус спелых фруктов.

β-амилаза присутствует в неактивной форме до прорастания семян . Многие микробы также производят амилазу для разложения внеклеточного крахмала.  Ткани животных не содержат β-амилазу, хотя она может присутствовать в микроорганизмах, содержащихся в пищеварительном тракте . Оптимальный pH для β-амилазы составляет 4,0–5,0 [5]. Они принадлежат к семейству гликозидгидролаз 14 .

См. Также [ править ]

  • Амилаза
  • Альфа-амилаза

Ссылки [ править ]

  1. ^ Рейзек М., Стивенсон CE, Саутард А.М., Стэнли Д., Дениер К., Смит А.М., Налдретт М.Дж., Лоусон Д.М., Field RA (март 2011 г.). «Химическая генетика и метаболизм крахмала злаков: структурные основы нековалентного и ковалентного ингибирования β-амилазы ячменя». Молекулярные биосистемы . 7 (3): 718–30. DOI : 10.1039 / c0mb00204f . PMID  21085740 .
  2. Перейти ↑ Balls AK, Walden MK, Thompson RR (март 1948 г.). «Кристаллическая бета-амилаза из сладкого картофеля». Журнал биологической химии . 173 (1): 9–19. PMID 18902365 . 
  3. ^ Французский D (1960). «β-Амилазы». В Boyer PD, Lardy H, Myrbaumlck K (ред.). Ферменты . 4 (2-е изд.). Нью-Йорк: Academic Press. С. 345–368.
  4. Перейти ↑ Manners DJ (1962). «Ферментативный синтез и разложение крахмала и гликогена». Достижения в химии углеводов . 17 : 371–430. DOI : 10.1016 / s0096-5332 (08) 60139-3 . ISBN 9780120072170.
  5. ^ "Амилаза, альфа", IUB: 3.2.1.11,4-α-D-глюканглюканогидролаза .

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Боллз А.К., Уолден М.К., Томпсон Р.Р. (март 1948 г.). «Кристаллическая бета-амилаза из сладкого картофеля». Журнал биологической химии . 173 (1): 9–19. PMID  18902365 .
  • Manners DJ (январь 1963). «Ферментативный синтез и разложение крахмала и гликогена». Достижения в химии углеводов . Академическая пресса. 17 : 371–430.
  • Манеры ди-джея (1962). «Ферментативный синтез и разложение крахмала и гликогена». Достижения в химии углеводов . 17 : 371–430. DOI : 10.1016 / s0096-5332 (08) 60139-3 . ISBN 9780120072170.
  • Фридберг Ф., Родос С (март 1986 г.). «Клонирование и характеристика гена бета-амилазы из Bacillus polymyxa» . Журнал бактериологии . 165 (3): 819–24. DOI : 10.1128 / JB.165.3.819-824.1986 . PMC  214501 . PMID  2419310 .
  • Родос С., Штрассер Дж., Фридберг Ф. (май 1987 г.). «Последовательность активного фрагмента бета-амилазы B. polymyxa» . Исследования нуклеиновых кислот . 15 (9): 3934. DOI : 10,1093 / NAR / 15.9.3934 . PMC  340808 . PMID  2438660 .

Внешние ссылки [ править ]

  • { http://www.worthington-biochem.com/BA/default.html «Амилаза, альфа», IUB: 3.2.1.11, 4-α-D-глюканглюканогидролаза.] «Amylase, Alpha», IUB: 3.2. 1,11,4-α-D-глюканглюканогидролаза.

Внешние ссылки [ править ]

  • Бета-амилаза в Национальных медицинских предметных рубриках США (MeSH)