Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
CDC20
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

4GGA , 4GGC , 4GGD , 4N14 , 5G04

Идентификаторы
ПсевдонимыCDC20 , CDC20A, bA276H19.3, p55CDC, цикл клеточного деления 20
Внешние идентификаторыOMIM : 603618 MGI : 1859866 HomoloGene : 37459 GeneCards : CDC20
Расположение гена ( человек )
Хромосома 1 (человек)
Chr.Хромосома 1 (человека) [1]
Хромосома 1 (человек)
Геномное расположение CDC20
Геномное расположение CDC20
Группа1п34.2Начинать43 358 981 п.н. [1]
Конец43 363 203 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Хромосома 4 (мышь)
Chr.Хромосома 4 (мышь) [2]
Хромосома 4 (мышь)
Геномное расположение CDC20
Геномное расположение CDC20
Группа4 | 4 D2.1Начинать118 432 901 п.н. [2]
Конец118 437 352 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК
PBB GE CDC20 202870 s в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• связывающий белок С-конец
• GO: связывание белка 0001948
• анафазе промотирующее комплекс связывания
• убиквитин-белок - активатор активности трансферазы
• связывание фермента
• гистондеацетилазу связывания
Сотовый компонент• центросома
• полюс веретена
• веретено
• центр организации микротрубочек
• перинуклеарная область цитоплазмы
• комплекс, стимулирующий анафазу
• цитоскелет
• цитоплазма
• ядро
• нуклеоплазма
• цитозоль
• белковый комплекс
Биологический процесс• дифференциация клеток
• регулирование мейотического деления ядра
• регулирование дендритов развития
• развитие нервной системы
• положительная регуляция синаптической пластичности
• деление клеток
• положительное регулирование синапсов созревания
• белка убихитинизация
• положительное регулирование пролиферации клеточной популяции
• анафаза-продвижение комплексно-зависимой катаболический процесс
• GO: 0090623, GO: 1903835, GO: 0007092, GO: 0051488 положительная регуляция активности убиквитин протеинлигазы
• митотическое слияние сестринских хроматид
• деубиквитинирование белков
• сборка митотического веретена
• клеточный цикл
• сигнализация контрольной точки сборки митотического веретена
• регуляция фазового перехода митотического клеточного цикла
• убиквитин-зависимый белковый катаболический процесс
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

991

107995

Ансамбль

ENSG00000117399

ENSMUSG00000006398

UniProt

Q12834

Q9JJ66

RefSeq (мРНК)

NM_001255

NM_023223

RefSeq (белок)

NP_001246

NP_075712

Расположение (UCSC)Chr 1: 43.36 - 43.36 МбChr 4: 118.43 - 118.44 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Деление клеток белки цикл 20 гомолог является существенным регулятором клеточного деления , который кодируется с помощью CDC20 гена [5] [6] в организме человека. Насколько нам известно, его наиболее важной функцией является активация комплекса, способствующего анафазе (APC / C), большого комплекса из 11-13 субъединиц, который инициирует разделение хроматид и вход в анафазу . Белковый комплекс APC / C Cdc20 имеет две основные нисходящие мишени. Во-первых, он нацелен на разрушение секурина , что делает возможным возможное разрушение когезина и, таким образом, разделение сестринских хроматид. Он также нацелен на разрушение циклинов S и M-фаз (S / M) , что инактивирует S / M.циклин-зависимые киназы (Cdks) и позволяют клетке выйти из митоза . Близкородственный белок Cdc20homologue-1 (Cdh1) играет комплементарную роль в клеточном цикле.

CDC20, по-видимому, действует как регуляторный белок, взаимодействующий со многими другими белками во многих точках клеточного цикла. Это необходимо для двух зависимых от микротрубочек процессов: движения ядра до анафазы и разделения хромосом. [7]

Открытие [ править ]

CDC20, наряду с горсткой других белков Cdc, был открыт в начале 1970-х годов, когда Хартвелл и его коллеги создали мутанты цикла клеточного деления, которые не смогли завершить основные события клеточного цикла в дрожжевом штамме S. cerevisiae . [8] Хартвелл обнаружил мутанты, которые не входили в анафазу и, следовательно, не могли завершить митоз; этот фенотип можно проследить до гена CDC20. [9] Однако даже после того, как биохимия белка была в конечном итоге выяснена, молекулярная роль CDC20 оставалась неуловимой до открытия APC / C в 1995 году. [10] [11]

Структура [ править ]

CDC20 - это белок, относящийся к бета-субъединице гетеротримерных G-белков . Рядом со своим С-концом он содержит семь повторов WD40 , которые представляют собой несколько коротких структурных мотивов из примерно 40 аминокислот, которые часто играют роль в связывании с более крупными белковыми комплексами. В случае CDC20 они объединяются в семилопастной бета-винт. CDC20 человека имеет длину около 499 аминокислот и содержит по крайней мере четыре сайта фосфорилирования около N-конца. Между этими сайтами фосфорилирования, которые играют регуляторные роли, находятся C-box, KEN-box, Mad2-взаимодействующий мотив и Cry-бокс. KEN-бокс, так же как и Cry-бокс, являются важными последовательностями распознавания и деградации для комплекса APC / C Cdh1 (см. Ниже).

Взаимодействия [ править ]

CDC20 взаимодействует с:

  • ANAPC7 [12] [13]
  • BUB1B , [13] [14] [15] [16] [17] [18]
  • CDC16 , [12] [13] [16] [19]
  • CDC27 , [12] [13] [16] [19] [20] [21] [22]
  • Циклин А1 , [23]
  • FBXO5 , [24]
  • HDAC1 , [25]
  • HDAC2 , [25] и
  • MAD2L1 . [13] [16] [18] [19] [20] [21] [26] [27] [28] [29] [30] [31] »

Однако наиболее важным взаимодействием CDC20 является комплекс, способствующий продвижению анафазы. APC / C - это большая убиквитинлигаза E3, которая запускает переход от метафазы к анафазе, маркируя выбранные белки для деградации. Двумя основными мишенями APC / C являются циклины S / M и белок секурин. S / M-циклины активируют циклин-зависимые киназы (Cdks), которые обладают огромным набором нисходящих эффектов, которые работают, направляя клетку через митоз. Они должны быть разрушены, чтобы клетки вышли из митоза. Секурин - это белок, ингибирующий сепарацию., который, в свою очередь, ингибирует когезин, белок, который скрепляет сестринские хроматиды. Следовательно, для того, чтобы анафаза прогрессировала, секурин должен быть ингибирован, чтобы когезин мог расщепляться сепаразой. Эти процессы зависят как от APC / C, так и от CDC20: когда Cdks фосфорилирует APC / C, CDC20 может связываться и активировать его, позволяя как деградацию Cdks, так и расщепление когезина. Активность APC / C зависит от CDC20 (и Cdh1), поскольку CDC20 часто напрямую связывает субстраты APC / C. [32] Фактически, считается, что CDC20 и Cdh1 (см. Ниже) являются рецепторами для мотивов KEN-box и D-box на субстратах. [33] Однако этих последовательностей обычно недостаточно для убиквитинирования и деградации; Еще многое предстоит узнать о том, как CDC20 связывает свой субстрат.

Регламент [ править ]

Комплекс APC / C Cdc20 регулируется так, что он присутствует в соответствующие периоды клеточного цикла. Для того, чтобы CDC20 связывался с APC / C, определенные субъединицы APC / C должны фосфорилироваться с помощью Cdk1 (среди других Cdk). Следовательно, когда активность cdk в митозе высока и клетка должна подготовиться к входу в анафазу и выходу из митоза, комплекс APC / C Cdc20 активируется. Будучи активным, APC / C Cdc20 способствует деградации Cdks, инактивируя S / M циклины. Деградация Cdk вызывает более низкие скорости фосфорилирования APC / C и, следовательно, более низкие скорости связывания CDC20. Таким образом, комплекс APC / C Cdc20 инактивируется к концу митоза. [34]Однако, поскольку клетка не сразу входит в клеточный цикл, Cdks не может быть немедленно повторно активирован. Множество различных механизмов ингибируют Cdks в G1: белки-ингибиторы Cdk экспрессируются, а экспрессия гена циклина подавляется. Важно отметить, что накопление циклина также предотвращается с помощью Cdh1. [34]

Cdh1 [ править ]

CDC20-гомолог 1 (Cdh1) играет роль, комплементарную CDC20 в развитии клеточного цикла. Во время активности APC / C Cdc20 Cdh1 фосфорилируется и не может связываться с APC / C. Однако после метафазы S / M-Cdks инактивируются APC / C Cdc20 , и Cdh1 может существовать в нефосфорилированном состоянии и связывать APC / C. Это позволяет APC / C продолжать разлагать S / M циклины (и, следовательно, S / M Cdks) до тех пор, пока они снова не потребуются в следующей S-фазе. Как могут снова появиться S / M циклины, чтобы вести клетку к митозу? APC / C Cdc20 не распознает циклины G1 / S. Их концентрация повышается во время G1, активируя G1 / S Cdks, которые, в свою очередь, фосфорилируют Cdh1 и постепенно снимают ингибирование S / M циклинов. [34]

Контрольная точка сборки шпинделя [ править ]

CDC20 также является частью контрольной точки узла шпинделя (SAC) и регулируется ею . Эта контрольная точка гарантирует, что анафаза протекает только тогда, когда центромеры всех сестринских хроматид, выстроенных в линию на метафазной пластинке, правильно прикрепляются к микротрубочкам. Контрольно-пропускной пункт активен любой неподключенной центромерой; только когда присоединятся все центромеры, начнется анафаза. APC / C Cdc20 является важной мишенью для SAC, который состоит из нескольких различных белков, включая Mad2, Mad3 (BubR1) и Bub3. Фактически, эти три белка вместе с CDC20, вероятно, образуют комплекс контрольных точек митоза (MCC), который ингибирует APC / C Cdc20, так что анафаза не может начаться преждевременно. Более того, Bub1 фосфорилирует и, таким образом, напрямую ингибирует CDC20, тогда как у дрожжейMad2 и Mad3, когда они связаны с CDC20, запускают его автоубиквитинирование. [35]

Рак [ править ]

CDC20 часто повышается в раковых тканях при нескольких видах рака. Это коррелирует с агрессивностью при раке груди: более высокие уровни связаны с худшими результатами. Сообщалось также о сверхэкспрессии CDC20 при раке легких, желудка и поджелудочной железы. Для рака желудка и поджелудочной железы более высокие уровни коррелируют с размером опухоли , гистологической степенью (аномалией клеток) и метастазами в лимфатические узлы . При колоректальном раке и немелкоклеточной карциноме легкого он связан со стадией рака и поэтому был предложен в качестве биомаркера для прогнозирования прогноза для людей с любым из этих видов рака. [36]

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000117399 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000006398 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. Перейти ↑ Weinstein J, Jacobsen FW, Hsu-Chen J, Wu T, Baum LG (май 1994). «Новый белок млекопитающих, p55CDC, присутствующий в делящихся клетках, связан с активностью протеинкиназы и имеет гомологию с белками цикла деления клеток Saccharomyces cerevisiae Cdc20 и Cdc4» . Mol Cell Biol . 14 (5): 3350–63. DOI : 10,1128 / MCB.14.5.3350 . PMC 358701 . PMID 7513050 .  
  6. Перейти ↑ Weinstein J (декабрь 1997 г.). «Регулируемая клеточным циклом экспрессия, фосфорилирование и деградация p55Cdc. Гомолог CDC20 / Fizzy / slp1 у млекопитающих» . J Biol Chem . 272 (45): 28501–11. DOI : 10.1074 / jbc.272.45.28501 . PMID 9353311 . 
  7. ^ "Ген Entrez: CDC20 гомолог цикла деления клеток 20 (S. cerevisiae)" .
  8. ^ Хартуэлл ЛГ, Culotti Дж, Рид Б (июнь 1970). "Генетический контроль цикла деления клеток в дрожжах, I. Обнаружение мутантов" . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 66 (2): 352–9. Bibcode : 1970PNAS ... 66..352H . DOI : 10.1073 / pnas.66.2.352 . PMC 283051 . PMID 5271168 .  
  9. ^ Хартуэлл ЛГ, Мортимер РК, Culotti Дж, Culotti М (июнь 1973 г.). "Генетический контроль цикла деления клеток в дрожжах: V. Генетический анализ мутантов cdc" . Генетика . 74 (2): 267–286. DOI : 10.1093 / генетика / 74.2.267 . PMC 1212945 . PMID 17248617 .  
  10. ^ Король RW, Петерс JM, Tugendreich S, M Рольфе, Hieter P, Киршнер МВт (апрель 1995). «Комплекс 20S, содержащий CDC27 и CDC16, катализирует митоз-специфическую конъюгацию убиквитина с циклином B». Cell . 81 (2): 279–88. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (95) 90338-0 . PMID 7736580 . S2CID 16958690 .  
  11. ^ Sudakin В, D Ganoth, Даан А, Геллер Н, Хершко Дж, Лука ФК, рудерман СП, Хершко А (февраль 1995 года). «Циклосома, большой комплекс, содержащий циклин-селективную убиквитинлигазную активность, нацелен на разрушение циклинов в конце митоза» . Мол. Биол. Cell . 6 (2): 185–97. DOI : 10.1091 / mbc.6.2.185 . PMC 275828 . PMID 7787245 .  
  12. ^ a b c Vodermaier HC, Gieffers C, Maurer-Stroh S, Eisenhaber F, Peters JM (сентябрь 2003 г.). «Субъединицы TPR комплекса, способствующего анафазе, опосредуют связывание с белком-активатором CDH1». Curr. Биол . 13 (17): 1459–68. DOI : 10.1016 / S0960-9822 (03) 00581-5 . ISSN 0960-9822 . PMID 12956947 . S2CID 5942532 .   
  13. ^ a b c d e Nilsson J, Yekezare M, Minshull J, Pines J (декабрь 2008 г.). «APC / C поддерживает контрольную точку сборки шпинделя, нацеливаясь на Cdc20 для разрушения» . Nat. Cell Biol . 10 (12): 1411–20. DOI : 10.1038 / ncb1799 . PMC 2635557 . PMID 18997788 .  
  14. ↑ Fang G (март 2002 г.). «Белок контрольной точки BubR1 действует синергетически с Mad2, подавляя комплекс, стимулирующий анафазу» . Мол. Биол. Cell . 13 (3): 755–66. DOI : 10.1091 / mbc.01-09-0437 . ISSN 1059-1524 . PMC 99596 . PMID 11907259 .   
  15. ↑ Wu H, Lan Z, Li W, Wu S, Weinstein J, Sakamoto KM, Dai W (сентябрь 2000 г.). «p55CDC / hCDC20 связан с BUBR1 и может быть нижестоящей мишенью киназы контрольной точки веретена» . Онкоген . 19 (40): 4557–62. DOI : 10.1038 / sj.onc.1203803 . ISSN 0950-9232 . PMID 11030144 .  
  16. ^ a b c d Каллио MJ, Бирдмор VA, Weinstein J, Gorbsky GJ (сентябрь 2002 г.). «Быстрая независимая от микротрубочек динамика Cdc20 на кинетохорах и центросомах в клетках млекопитающих» . J. Cell Biol . 158 (5): 841–7. DOI : 10,1083 / jcb.200201135 . ISSN 0021-9525 . PMC 2173153 . PMID 12196507 .   
  17. ^ Sudakin V, Chan GK, Yen TJ (сентябрь 2001). «Ингибирование контрольной точки APC / C в клетках HeLa опосредуется комплексом BUBR1, BUB3, CDC20 и MAD2» . J. Cell Biol . 154 (5): 925–36. DOI : 10.1083 / jcb.200102093 . ISSN 0021-9525 . PMC 2196190 . PMID 11535616 .   
  18. ^ a b Скуфиас Д.А., Андреассен П.Р., Лакруа Ф. Б., Уилсон Л., Марголис Р. Л. (апрель 2001 г.). «Млекопитающие mad2 и bub1 / bubR1 распознают различные контрольные точки прикрепления веретена и натяжения кинетохор» . Proc. Natl. Акад. Sci. США 98 (8): 4492–7. Bibcode : 2001PNAS ... 98.4492S . DOI : 10.1073 / pnas.081076898 . PMC 31862 . PMID 11274370 .   
  19. ^ a b c Каллио М., Вайнштейн Дж., Даум Дж. Р., Берк Д. Д., Горбский Г. Дж. (июнь 1998 г.). «P55CDC млекопитающих опосредует ассоциацию белка Mad2 контрольной точки веретена с комплексом, стимулирующим циклосомы / анафазу, и участвует в регуляции начала анафазы и поздних митотических событий» . J. Cell Biol . 141 (6): 1393–406. DOI : 10.1083 / jcb.141.6.1393 . ISSN 0021-9525 . PMC 2132789 . PMID 9628895 .   
  20. ^ a b D'Angiolella V, Mari C, Nocera D, Rametti L, Grieco D (октябрь 2003 г.). «Контрольная точка веретена требует активности циклин-зависимой киназы» . Genes Dev . 17 (20): 2520–5. DOI : 10,1101 / gad.267603 . ISSN 0890-9369 . PMC 218146 . PMID 14561775 .   
  21. ^ Б Вассманн K, Benezra R (сентябрь 1998). «Mad2 временно связывается с комплексом APC / p55Cdc во время митоза» . Proc. Natl. Акад. Sci. США 95 (19): 11193–8. Bibcode : 1998PNAS ... 9511193W . DOI : 10.1073 / pnas.95.19.11193 . ISSN 0027-8424 . PMC 21618 . PMID 9736712 .    
  22. ^ Крамер ЭР, Gieffers С, Hölzl G, Hengstschläger М, Петерс JM (ноябрь 1998 года). «Активация комплекса, способствующего анафазе человека, белками семейства CDC20 / Fizzy». Curr. Биол . 8 (22): 1207–10. DOI : 10.1016 / S0960-9822 (07) 00510-6 . ISSN 0960-9822 . PMID 9811605 . S2CID 17181162 .   
  23. ^ Ohtoshi А, Маэда Т, Higashi Н, Ashizawa S, Хатакэяма М (февраль 2000 г.). «Человеческий p55 (CDC) / Cdc20 связывается с циклином A и фосфорилируется комплексом циклин A-Cdk2». Биохим. Биофиз. Res. Commun . 268 (2): 530–4. DOI : 10.1006 / bbrc.2000.2167 . ISSN 0006-291X . PMID 10679238 .  
  24. ^ Hsu JY, Рейман JD, Соренсен CS, Lukas J, Джексон PK (май 2002). «E2F-зависимое накопление hEmi1 регулирует вступление в S-фазу путем ингибирования APC / C (Cdh1)». Nat. Cell Biol . 4 (5): 358–66. DOI : 10,1038 / ncb785 . ISSN 1465-7392 . PMID 11988738 . S2CID 25403043 .   
  25. ↑ a b Yoon YM, Baek KH, Jeong SJ, Shin HJ, Ha GH, Jeon AH, Hwang SG, Chun JS, Lee CW (сентябрь 2004 г.). «Белки митотических контрольных точек, содержащие повторы WD, действуют как репрессоры транскрипции во время интерфазы». FEBS Lett . 575 (1–3): 23–9. DOI : 10.1016 / j.febslet.2004.07.089 . ISSN 0014-5793 . PMID 15388328 . S2CID 21762011 .   
  26. ↑ Zhang Y, Lees E (август 2001). «Идентификация перекрывающегося связывающего домена на Cdc20 для Mad2 и комплекса, способствующего анафазе: модель регулирования контрольной точки шпинделя» . Мол. Клетка. Биол . 21 (15): 5190–9. DOI : 10.1128 / MCB.21.15.5190-5199.2001 . ISSN 0270-7306 . PMC 87243 . PMID 11438673 .   
  27. ^ Sihn CR, Suh EJ, Ли Х., Ким TY, Ким SH (ноябрь 2003). «Мутант p55CDC / hCDC20 вызывает митотическую катастрофу путем ингибирования MAD2-зависимой активности контрольной точки веретена в опухолевых клетках». Cancer Lett . 201 (2): 203–10. DOI : 10.1016 / S0304-3835 (03) 00465-8 . ISSN 0304-3835 . PMID 14607335 .  
  28. ^ Ло X, Fang G, Coldiron M, Y Lin, Ю Н, Киршнер МВт, Вагнер G (март 2000). «Структура белка контрольной точки сборки веретена Mad2 и его взаимодействие с Cdc20». Nat. Struct. Биол . 7 (3): 224–9. DOI : 10.1038 / 73338 . ISSN 1072-8368 . PMID 10700282 . S2CID 1721494 .   
  29. ^ Сирони л, Melixetian М, Faretta М, Просперини Е, Хэлинь К, Музаккьо А (ноябрь 2001 года). «Связывание Mad2 с Mad1 и Cdc20, а не олигомеризация, требуется для контрольной точки веретена» . EMBO J . 20 (22): 6371–82. DOI : 10.1093 / emboj / 20.22.6371 . ISSN 0261-4189 . PMC 125308 . PMID 11707408 .   
  30. ↑ Fang G, Yu H, Kirschner MW (июнь 1998 г.). «Белок контрольной точки MAD2 и митотический регулятор CDC20 образуют тройной комплекс с комплексом, стимулирующим анафазу, для контроля инициации анафазы» . Genes Dev . 12 (12): 1871–83. DOI : 10.1101 / gad.12.12.1871 . ISSN 0890-9369 . PMC 316912 . PMID 9637688 .   
  31. ^ Privette Л.М., Вейер JF, Нгуен HN, Ю. X, Петти EM (июль 2008). «Потеря CHFR в эпителиальных клетках молочной железы человека вызывает геномную нестабильность, нарушая контрольную точку сборки митотического веретена» . Неоплазия . 10 (7): 643–52. DOI : 10.1593 / neo.08176 . PMC 2435002 . PMID 18592005 .  
  32. ^ Vodermaier HC (октябрь 2001). «Клеточный цикл: официанты, обслуживающие машины разрушения». Curr. Биол . 11 (20): R834–7. DOI : 10.1016 / S0960-9822 (01) 00498-5 . PMID 11676939 . S2CID 11277828 .  
  33. ^ Kraft C, Vodermaier HC, Maurer-Stroh S, Eisenhaber F, Петерс JM (май 2005). «Пропеллерный домен WD40 Cdh1 функционирует как рецептор деструктивного бокса для субстратов APC / C». Мол. Cell . 18 (5): 543–53. DOI : 10.1016 / j.molcel.2005.04.023 . PMID 15916961 . 
  34. ^ a b c Морган DL (2007). Клеточный цикл: принципы управления . Лондон: Издается New Science Press совместно с Oxford University Press. ISBN 978-0-87893-508-6.
  35. ↑ Yu H (июль 2007 г.). «Cdc20: активатор WD40 для машины деградации клеточного цикла». Мол. Cell . 27 (1): 3–16. DOI : 10.1016 / j.molcel.2007.06.009 . PMID 17612486 . 
  36. ^ Кертис, Натали Л .; Руда, Джан Филиппо; Бреннан, Пол; Боланос-Гарсия, Виктор М. (2020). «Дерегуляция хромосомной сегрегации и рака» . Ежегодный обзор биологии рака . 4 : 257–278. DOI : 10,1146 / annurev-cancerbio-030419-033541 .

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Маруяма К., Сугано С. (1994). «Олиго-кэппинг: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Джин . 138 (1–2): 171–4. DOI : 10.1016 / 0378-1119 (94) 90802-8 . PMID  8125298 .
  • Судзуки Ю., Ёситомо-Накагава К., Маруяма К., Суяма А., Сугано С. (1997). «Конструирование и характеристика полноразмерной библиотеки кДНК, обогащенной по 5'-концу». Джин . 200 (1–2): 149–56. DOI : 10.1016 / S0378-1119 (97) 00411-3 . PMID  9373149 .
  • Каллио М., Вайнштейн Дж., Даум Дж. Р., Берк Д. Д., Горбский Г. Дж. (1998). «P55CDC млекопитающих опосредует ассоциацию белка Mad2 контрольной точки веретена с комплексом, стимулирующим циклосомы / анафазу, и участвует в регуляции начала анафазы и поздних митотических событий» . J. Cell Biol . 141 (6): 1393–406. DOI : 10.1083 / jcb.141.6.1393 . PMC  2132789 . PMID  9628895 .
  • Fang G, Yu H, Kirschner MW (1998). «Белок контрольной точки MAD2 и митотический регулятор CDC20 образуют тройной комплекс с комплексом, стимулирующим анафазу, для контроля инициации анафазы» . Genes Dev . 12 (12): 1871–83. DOI : 10.1101 / gad.12.12.1871 . PMC  316912 . PMID  9637688 .
  • Вайнштейн Дж., Карим Дж., Гешвинд Д.Х., Нельсон С.Ф., Крумм Дж., Сакамото К.М. (1998). «Геномная организация, 5'-фланкирующая энхансерная область и хромосомная принадлежность гена клеточного цикла, p55Cdc». Мол. Genet. Метаб . 64 (1): 52–7. DOI : 10.1006 / mgme.1998.2698 . PMID  9682218 .
  • Fang G, Yu H, Kirschner MW (1998). «Прямое связывание членов семейства белков CDC20 активирует комплекс, способствующий анафазе в митозе и G1». Мол. Cell . 2 (2): 163–71. DOI : 10.1016 / S1097-2765 (00) 80126-4 . PMID  9734353 .
  • Вассманн К., Бенезра Р. (1998). «Mad2 временно связывается с комплексом APC / p55Cdc во время митоза» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 95 (19): 11193–8. Bibcode : 1998PNAS ... 9511193W . DOI : 10.1073 / pnas.95.19.11193 . PMC  21618 . PMID  9736712 .
  • Kramer ER, Gieffers C, Hölzl G, Hengstschläger M, Peters JM (1999). «Активация комплекса, способствующего анафазе человека, белками семейства CDC20 / Fizzy». Curr. Биол . 8 (22): 1207–10. DOI : 10.1016 / S0960-9822 (07) 00510-6 . PMID  9811605 . S2CID  17181162 .
  • Кэхилл Д.П., да Коста Л.Т., Карсон-Вальтер Э.Б., Кинзлер К.В., Фогельштейн Б., Ленгауэр С. (1999). «Характеристика MAD2B и других генов контрольных точек митотического веретена». Геномика . 58 (2): 181–7. DOI : 10.1006 / geno.1999.5831 . PMID  10366450 .
  • Фарруджио, округ Колумбия, Таунсли FM, СП Рудерман (1999). «Cdc20 связывается с киназой aurora2 / Aik» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 96 (13): 7306–11. Bibcode : 1999PNAS ... 96.7306F . DOI : 10.1073 / pnas.96.13.7306 . PMC  22081 . PMID  10377410 .
  • Отоши А., Маэда Т., Хигаши Х, Ашизава С., Хатакеяма М. (2000). «Человеческий p55 (CDC) / Cdc20 связывается с циклином A и фосфорилируется комплексом циклин A-Cdk2». Биохим. Биофиз. Res. Commun . 268 (2): 530–4. DOI : 10.1006 / bbrc.2000.2167 . PMID  10679238 .
  • Ло Х, Фанг Дж., Колдирон М, Лин И, Ю Х, Киршнер М. В., Вагнер Дж. (2000). «Структура белка контрольной точки сборки веретена Mad2 и его взаимодействие с Cdc20». Nat. Struct. Биол . 7 (3): 224–9. DOI : 10.1038 / 73338 . PMID  10700282 . S2CID  1721494 .
  • Ву Х, Лан З, Ли В., Ву С., Вайнштейн Дж., Сакамото К.М., Дай В. (2000). «p55CDC / hCDC20 связан с BUBR1 и может быть нижестоящей мишенью киназы контрольной точки веретена» . Онкоген . 19 (40): 4557–62. DOI : 10.1038 / sj.onc.1203803 . PMID  11030144 .
  • Скуфиас Д.А., Андреассен П.Р., Лакруа Ф.Б., Уилсон Л., Марголис Р.Л. (2001). «Млекопитающие mad2 и bub1 / bubR1 распознают различные контрольные точки прикрепления веретена и натяжения кинетохор» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 98 (8): 4492–7. Bibcode : 2001PNAS ... 98.4492S . DOI : 10.1073 / pnas.081076898 . PMC  31862 . PMID  11274370 .
  • Рейманн Дж. Д., Фрид Е., Сюй Дж. Ю., Крамер Э. Р., Петерс Дж. М., Джексон П. К. (2001). «Emi1 - это митотический регулятор, который взаимодействует с Cdc20 и ингибирует комплекс, способствующий анафазе». Cell . 105 (5): 645–55. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (01) 00361-0 . PMID  11389834 . S2CID  16366514 .
  • Чжан И, Лис Э (2001). «Идентификация перекрывающегося связывающего домена на Cdc20 для Mad2 и комплекса, способствующего анафазе: модель регулирования контрольной точки шпинделя» . Мол. Клетка. Биол . 21 (15): 5190–9. DOI : 10.1128 / MCB.21.15.5190-5199.2001 . PMC  87243 . PMID  11438673 .
  • Чен Дж, Фанг Дж (2001). «MAD2B является ингибитором комплекса, способствующего анафазе» . Genes Dev . 15 (14): 1765–70. DOI : 10.1101 / gad.898701 . PMC  312737 . PMID  11459826 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Расположение генома человека CDC20 и страница сведений о гене CDC20 в браузере генома UCSC .