Коллаген, тип V, альфа 2

COL5A2

Доступные конструкции

Ортолог поиск: PDBe RCSB

Список идентификационных кодов PDB
1A9A

Идентификаторы

Псевдонимы

COL5A2 , EDSC, коллаген типа V альфа 2, коллаген типа V альфа 2 цепь, EDSCL2

Внешние идентификаторы

OMIM : 120190 MGI : 88458 HomoloGene : 20119 GeneCards : COL5A2

Расположение гена ( человек )

Chr.	Хромосома 2 (человека) ^[1]

Группа	2q32.2	Начинать	189 031 898 п.н. ^[1]
Группа	2q32.2	Конец	189,225,312 п.н. ^[1]

Расположение гена ( Мышь )

Chr.	Хромосома 1 (мышь) ^[2]

Группа	1 \| 1 C1.1	Начинать	45 374 321 п.н. ^[2]
Группа	1 \| 1 C1.1	Конец	45 503 282 п.н. ^[2]

Паттерн экспрессии РНК

Дополнительные данные эталонного выражения

Генная онтология
Молекулярная функция	• связывание ионов металлов • структурный компонент внеклеточного матрикса • связывание SMAD • молекулярная функция • структурный компонент внеклеточного матрикса, придающий прочность на разрыв
Сотовый компонент	• внеклеточная область • просвет эндоплазматического ретикулума • коллаген • тример коллагена V типа • внеклеточный матрикс • внеклеточный • внеклеточный матрикс, содержащий коллаген
Биологический процесс	• морфогенез глаза • развитие скелетной системы • катаболический процесс коллагена • оссификация • организация внеклеточного матрикса • клеточный ответ на аминокислотный стимул • негативная регуляция дифференцировки энтодермальных клеток • развитие кожи • организация коллагеновых фибрилл • развитие хорды
Источники: Amigo / QuickGO

Ортологи

Разновидность

Человек

Мышь

Entrez


1290


12832

Ансамбль


ENSG00000204262


ENSMUSG00000026042

UniProt


P05997


Q3U962

RefSeq (мРНК)


NM_000393


NM_007737

RefSeq (белок)


NP_000384


NP_031763

Расположение (UCSC)

Chr 2: 189.03 - 189.23 Мб

Chr 1: 45.37 - 45,5 Мб

PubMed поиск

^[3]

^[4]

Викиданные

Просмотр / редактирование человека

Просмотр / редактирование мыши

Коллаген альфа-2 (V) , цепь представляет собой белок , который у человека кодируется COL5A2 гена . ^[5]^[6]

Этот ген кодирует альфа-цепь одного из фибриллярных коллагенов с низким содержанием. Молекулы фибриллярного коллагена представляют собой тримеры, которые могут состоять из одного или нескольких типов альфа-цепей. Коллаген V типа обнаруживается в тканях, содержащих коллаген I типа, и, по-видимому, регулирует сборку гетеротипических волокон, состоящих как из коллагена I, так и V типа. Этот генный продукт тесно связан с коллагеном типа XI, и возможно, что цепи коллагена типов V и XI составляют один тип коллагена с тканеспецифическими комбинациями цепей. Мутации в этом гене связаны с синдромом Элерса-Данлоса, классическим типом , ранее известным как типы I и II. ^[6]

См. Также [ править ]

Коллаген типа V
TSR1

Ссылки [ править ]

^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000204262 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000026042 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
Перейти ↑ Greenspan DS, Byers MG, Eddy RL, Cheng W, Jani-Sait S, Shows TB (май 1992). «Ген коллагена человека COL5A1 отображается в области q34.2 ---- q34.3 хромосомы 9, рядом с локусом синдрома ногтя-надколенника». Геномика . 12 (4): 836–7. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (92) 90320-R . PMID 1572660 .
^ a b «Ген Энтреза: коллаген COL5A2, тип V, альфа 2» .

Дальнейшее чтение [ править ]

Манн К. (1992). «Выделение альфа-3-цепи человеческого коллагена V типа и характеристика путем частичного секвенирования». Биол. Chem. Хоппе-Зейлер . 373 (2): 69–75. DOI : 10.1515 / bchm3.1992.373.1.69 . PMID 1571108 .
Гринспен Д.С., Ли С.Т., Ли Б.С., Хоффман Г.Г. (1992). «Гомология между промоторами коллагена альфа 2 (V) и альфа 1 (III) и доказательства отрицательно действующих элементов в первом интроне альфа 2 (V) и 5 'фланкирующих последовательностях» . Gene Expr . 1 (1): 29–39. PMC 5952197 . PMID 1820205 .
Майерс Дж. К., Лоидл Х. Р., Сейер Дж. М., Дион А.С. (1985). «Полная первичная структура COOH-концевого пропептида проколлагена альфа 2 типа V человека». J. Biol. Chem . 260 (20): 11216–22. PMID 2411731 .
Вудбери Д., Бенсон-Чанда В., Рамирес Ф. (1989). «Амино-концевой пропептид про-альфа 2 (V) коллагена человека соответствует структурным критериям фибриллярной молекулы проколлагена». J. Biol. Chem . 264 (5): 2735–8. PMID 2914927 .
Myers JC, Loidl HR, Stolle CA, Seyer JM (1985). «Частичная ковалентная структура цепи коллагена альфа 2 типа V человека». J. Biol. Chem . 260 (9): 5533–41. PMID 2985598 .
Вейл Д., Бернард М., Гаргано С., Рамирес Ф. (1987). «Ген коллагена про альфа 2 (V) эволюционно связан с основными фибриллообразующими коллагенами» . Nucleic Acids Res . 15 (1): 181–98. DOI : 10.1093 / NAR / 15.1.181 . PMC 340404 . PMID 3029669 .
Ципурас П., Шварц Р.К., Лидделл А.С. и др. (1989). «Генетическое расстояние двух фибриллярных коллагеновых локусов, COL3A1 и COL5A2, расположенных на длинном плече хромосомы 2 человека». Геномика . 3 (3): 275–7. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (88) 90089-4 . PMID 3224983 .
Эмануэль Б.С., Канниццаро Л.А., Сейер Дж. М., Майерс Дж. С. (1985). «Человеческие гены проколлагена альфа 1 (III) и альфа 2 (V) расположены на длинном плече хромосомы 2» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 82 (10): 3385–9. DOI : 10.1073 / pnas.82.10.3385 . PMC 397780 . PMID 3858826 .
Моради-Амели М., Руссо Дж. К., Клеман Дж. П. и др. (1994). «Разнообразие процессов обработки на N-конце коллагена типа V» . Евро. J. Biochem . 221 (3): 987–95. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1994.tb18815.x . PMID 8181482 .
Райт Г.Д., Хьюз А.Е., Риган М., Доэрти М. (1996). «Ассоциация двух локусов на хромосоме 2q с узловым остеоартритом» . Аня. Реум. Дис . 55 (5): 317–9. DOI : 10.1136 / ard.55.5.317 . PMC 1010169 . PMID 8660106 .
Михаликова К., Сусич М., Виллинг М.С. и др. (1998). «Мутации альфа2 (V) цепи коллагена типа V нарушают сборку матрикса и вызывают синдром Элерса-Данлоса типа I» . Гм. Мол. Genet . 7 (2): 249–55. DOI : 10.1093 / HMG / 7.2.249 . PMID 9425231 .
Бертелли Р., Валенти Ф., Оледжини Р. и др. (1998). «Клеточно-специфическая регуляция альфа1 (III) и альфа2 (V) коллагена с помощью TGF-beta1 в моделях тубулоинтерстициальных клеток». Нефрол. Набирать номер. Пересадка . 13 (3): 573–9. DOI : 10.1093 / NDT / 13.3.573 . PMID 9550630 .
Шривастава А., Радзеевский С., Кэмпбелл Е. и др. (1998). «Семейство сиротских рецепторов тирозинкиназ, члены которого служат в качестве рецепторов неинтегринового коллагена». Мол. Cell . 1 (1): 25–34. DOI : 10.1016 / S1097-2765 (00) 80004-0 . PMID 9659900 .
Ричардс А.Дж., Мартин С., Николлс А.С. и др. (1999). «Одноосновная мутация в COL5A2 вызывает синдром Элерса-Данлоса типа II» . J. Med. Genet . 35 (10): 846–8. DOI : 10.1136 / jmg.35.10.846 . PMC 1051462 . PMID 9783710 .
Венструп Р.Дж., Флорер Дж.Б., Виллинг М.С. и др. (2001). «Гаплонедостаточность COL5A1 - это общий молекулярный механизм, лежащий в основе классической формы EDS» . Являюсь. J. Hum. Genet . 66 (6): 1766–76. DOI : 10.1086 / 302930 . PMC 1378044 . PMID 10777716 .
Välkkilä M, Melkoniemi M, Kvist L, et al. (2002). «Геномная организация человеческих генов COL3A1 и COL5A2: COL5A2 эволюционировала иначе, чем другие второстепенные гены фибриллярного коллагена». Matrix Biol . 20 (5–6): 357–66. DOI : 10.1016 / S0945-053X (01) 00145-7 . PMID 11566270 .
Unsöld C, Pappano WN, Imamura Y, et al. (2002). «Биосинтетический процессинг гетеротримера коллагена про-альфа 1 (V) 2 про-альфа 2 (V) с помощью костного морфогенетического белка-1 и фурин-подобных пропротеиновых конвертаз» . J. Biol. Chem . 277 (7): 5596–602. DOI : 10.1074 / jbc.M110003200 . PMID 11741999 .
Гронд-Гинсбах С., Виггер Ф., Морчер М. и др. (2002). «Анализ последовательности гена COL5A2 у пациентов со спонтанным расслоением шейной артерии». Неврология . 58 (7): 1103–5. DOI : 10,1212 / wnl.58.7.1103 . PMID 11940702 . S2CID 11310943 .
Такахара К., Шварце Ю., Имамура Ю. и др. (2002). «Порядок удаления интрона влияет на множественные результаты сплайсинга, включая пропуск двух экзонов, в мутации акцепторного сайта COL5A1, которая приводит к аномальным про-α1 (V) N-пропептидам и синдрому Элерса-Данлоса типа I» . Являюсь. J. Hum. Genet . 71 (3): 451–65. DOI : 10.1086 / 342099 . PMC 379186 . PMID 12145749 .
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). «Создание и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 99 (26): 16899–903. DOI : 10.1073 / pnas.242603899 . PMC 139241 . PMID 12477932 .

Внешние ссылки [ править ]

Синдром Элерса-Данлоса, классический тип. Включает: синдром Элерса-Данлоса типа I, синдром Элерса-Данлоса типа II

Эта статья о гене на хромосоме 2 человека - незавершенная . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000204262 - Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000026042 - Ensembl , май 2017 г.

[3] "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid1572660-5] Перейти ↑ Greenspan DS, Byers MG, Eddy RL, Cheng W, Jani-Sait S, Shows TB (май 1992). «Ген коллагена человека COL5A1 отображается в области q34.2 ---- q34.3 хромосомы 9, рядом с локусом синдрома ногтя-надколенника». Геномика . 12 (4): 836–7. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (92) 90320-R . PMID 1572660 .

[entrez-6] «Ген Энтреза: коллаген COL5A2, тип V, альфа 2» .

[1]