Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
CYP2E1
Белок CYP2E1 PDB 3E4E.png
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

3E4E , 3E6I , 3GPH , 3KOH , 3LC4 , 3T3Z

Идентификаторы
ПсевдонимыCYP2E1 , CPE1, CYP2E, P450-J, P450C2E, цитохром P450, семейство 2, подсемейство E, член 1
Внешние идентификаторыOMIM : 124040 MGI : 88607 HomoloGene : 68089 GeneCards : CYP2E1
Номер ЕС1.14.13.n7
Расположение гена ( человек )
Хромосома 10 (человек)
Chr.Хромосома 10 (человека) [1]
Хромосома 10 (человек)
Геномное расположение CYP2E1
Геномное расположение CYP2E1
Группа10q26.3Начинать133 520 406 п.н. [1]
Конец133 561 220 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Хромосома 7 (мышь)
Chr.Хромосома 7 (мышь) [2]
Хромосома 7 (мышь)
Геномное расположение CYP2E1
Геномное расположение CYP2E1
Группа7 F4 | 7 85.94 смНачинать140 763 739 п.н. [2]
Конец140 774 987 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК




Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• ион железа связывания
• связывание кислорода
• арахидоновая кислоты эпоксигеназы активности
• оксидоредуктазы активности, действуя на спаренных донорах, с включением или восстановлением молекулярного кислорода, восстановленным флавином или флавопротеидом в качестве одного донора, и включения одного атома кислорода
• связывание иона металла
• монооксигеназной активность
• связывание гема
• активность оксидоредуктазы, действующая на парных доноров, с включением или восстановлением молекулярного кислорода
• связывание ферментов
• активность оксидоредуктазы
• оксидоредуктазная активность, действующая на парных доноров, с включением или восстановлением молекулярного кислорода, NAD (P) H в качестве одного донора и включением одного атома кислорода
• активность стероид-гидроксилазы
• связывание с белком Hsp70
• связывание с белком Hsp90
Сотовый компонент• органеллы мембраны
• эндоплазматический ретикулум мембраны
• внутриклеточная мембрана-ограниченная органеллы
• мембрана
• неотъемлемый компонент эндоплазматический ретикулум мембраны
• Гольджи мембраны
• эндоплазматический ретикулум
• митохондрия
• цитоплазма
• внутренней митохондриальной мембраны
Биологический процесс• стероидный метаболический процесс
• эпоксигеназный путь P450
• реакция на озон
• гетероциклический метаболический процесс
• ответ на азоторганическое соединение
• монотерпеноидный метаболический процесс
• ксенобиотический метаболический процесс
• ответ на этанол
• окислительно-восстановительный процесс
• метаболический процесс триглицеридов
• ответ на лекарственное средство
• метаболизм тетрахлорида углерода процесс
• препарат метаболический процесс
• галогенированные метаболический процесс углеводорода
• бензол метаболического процесса
• процесс биосинтеза длинноцепочечных жирных кислот
• реакция на бактерии
• метаболический процесс органических кислот
• катаболический процесс экзогенного лекарства
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

1571

13106

Ансамбль

ENSG00000130649

ENSMUSG00000025479

UniProt

P05181

Q05421

RefSeq (мРНК)

NM_000773

NM_021282

RefSeq (белок)

NP_000764

NP_067257

Расположение (UCSC)Chr 10: 133,52 - 133,56 МбChr 7: 140,76 - 140,77 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Цитохром P450 2E1 (сокращенно CYP2E1 , EC 1.14.13.n7 ) является членом многофункциональной оксидазной системы цитохрома P450 , которая участвует в метаболизме ксенобиотиков в организме. Этот класс ферментов разделен на несколько подкатегорий, включая CYP1, CYP2 и CYP3, которые как группа в значительной степени ответственны за расщепление чужеродных соединений у млекопитающих. [5]

Хотя сам CYP2E1 выполняет относительно небольшое количество этих реакций (~ 4% известных окислений лекарств, опосредованных P450), он и связанные с ним ферменты CYP1A2 и CYP3A4 несут ответственность за распад многих токсичных химических веществ окружающей среды и канцерогенов, попадающих в организм дополнение к основным метаболическим реакциям, таким как окисление жирных кислот. [6]

Функция [ править ]

CYP2E1 - это мембранный белок, экспрессирующийся в больших количествах в печени, где он составляет почти 50% всей мРНК печеночного цитохрома P450 [7] и 7% белка цитохрома P450 печени. [8] Таким образом, в печени происходит деактивация большинства лекарств под действием CYP2E1 либо напрямую, либо путем облегчения выведения из организма.

CYP2E1 метаболизирует в основном небольшие полярные молекулы, включая токсичные лабораторные химические вещества, такие как диметилформамид , анилин и галогенированные углеводороды (см. Таблицу ниже) . В то время как эти окисления часто являются полезным для организма, некоторые канцерогены и токсины , которые биоактивированные от CYP2E1, вовлекая фермент в возникновении гепатотоксичности , вызванном некоторыми классами лекарственных средств (см раздел актуальности болезни ниже).

CYP2E1 также играет роль в нескольких важных метаболических реакциях, включая превращение этанола в ацетальдегид и ацетат у людей [9], где он работает вместе с алкогольдегидрогеназой и альдегиддегидрогеназой . В последовательности преобразования ацетил-КоА в глюкозу CYP2E1 превращает ацетон через гидроксиацетон (ацетол) в пропиленгликоль и метилглиоксаль , предшественники пирувата , ацетата и лактата . [10] [11] [12]

CYP2E1 также осуществляет метаболизм эндогенных жирных кислот, таких как ω-1-гидроксилирование жирных кислот, таких как арахидоновая кислота , вовлекая его в важные сигнальные пути, которые могут связывать его с диабетом и ожирением. [13] Таким образом, он действует как монооксигеназа, метаболизируя арахидоновую кислоту до 19-гидроксиэйкозатетраеновой кислоты (19-HETE) (см. 20-гидроксиэйкозатетраеновая кислота ). Однако он также действует как эпоксигеназная активность по метаболизму докозагексаеновой кислоты до эпоксидов , в первую очередь 19 R , 20 S- эпоксиэйкозапентаеновой кислоты и 19 S , 20 Rизомеры -эпоксиэйкозапентаеновой кислоты (обозначенные как 19,20-EDP) и эйкозапентаеновой кислоты до эпоксидов, в основном изомеры 17 R , 18 S -эйкозатетраеновой кислоты и 17 S , 18 R -эйкозатетраеновой кислоты (обозначенные 17,18-EEQ). [14] 19-HETE является ингибитором 20-HETE, широко активной сигнальной молекулы, например, он сужает артериолы , повышает кровяное давление, способствует воспалительным реакциям и стимулирует рост различных типов опухолевых клеток; однако in vivo способность и значение 19-HETE в ингибировании 20-HETE не были продемонстрированы (см. 20-гидроксиэйкозатетраеновая кислота ). EDP ​​(см.Метаболиты эпоксидокозапентаеновой кислоты и EEQ (см. Эпоксиэйкозатетраеновая кислота ) обладают широким спектром активности. В различных моделях на животных и исследованиях in vitro тканей животных и человека они снижают гипертонию и восприятие боли; подавить воспаление; подавляют ангиогенез , миграцию эндотелиальных клеток и пролиферацию эндотелиальных клеток; и подавляют рост и метастазирование клеточных линий рака груди и простаты человека. [15] [16] [17] [18] Предполагается, что метаболиты EDP и EEQ функционируют у людей так же, как и в моделях на животных, и что они являются продуктами омега-3 жирных кислот., докозагексаеновая кислота и эйкозапентаеновая кислота, метаболиты EDP и EEQ способствуют многим из положительных эффектов, связанных с диетическими жирными кислотами омега-3. [15] [18] [19] Метаболиты EDP и EEQ недолговечны, они инактивируются в течение секунд или минут после образования эпоксидными гидролазами , особенно растворимой эпоксидгидролазой , и поэтому действуют локально. CYP2E1 не считается основным участником образования указанных эпоксидов [18], но для этого может действовать локально в определенных тканях.

Субстраты [ править ]

Ниже представлена ​​таблица выбранных субстратов CYP2E1. Если классы агентов перечислены, внутри класса могут быть исключения.

Избранные субстраты CYP2E1
Субстраты
  • анестетики :
    • галотан [20] [21]
    • энфлуран [20] [21]
    • изофлуран [21]
    • метоксифлуран [21]
    • севофлуран [21]
  • парацетамола [20] ( ацетаминофен ) - используется в качестве анальгезирующего , жаропонижающего - токсикации по CYP2E1 [21]
  • этанол [20] [21] ( психоактивный )
  • Промышленные потенциально токсичные вещества
    • анилин [21]
    • бензол [21]
    • диметилформамид [21]
  • теофиллин [21] ( стимулятор , активный метаболит из кофеина )
  • хлорзоксазон [21] ( миорелаксант )
  • зопиклон [22] и эзопиклон ( седативные / снотворные )
  • верапамил (субстраты с незначительной / умеренной чувствительностью [23] )

Структура [ править ]

CYP2E1 демонстрирует структурные мотивы, общие для других человеческих мембраносвязанных ферментов цитохрома P450 , и состоит из 12 основных α-спиралей и 4 β-листов с короткими промежуточными спиралями, перемежающимися между ними. [13] Как и другие ферменты этого класса, активный сайт из CYP2E1 содержит железный атом , связанный с помощью гема центра , который опосредует перенос электронов шаги необходимо проводить окислениеего субстратов. Активный сайт CYP2E1 является наименьшим из наблюдаемых у ферментов P450 человека, с его небольшой емкостью, частично связанной с введением изолейцина в положение 115. Боковая цепь этого остатка выступает над центром гема, ограничивая объем активного сайта по сравнению с к родственным ферментам, которые имеют менее объемные остатки в этом положении. [13] T 303 , который также выступает в активный центр, особенно важен для позиционирования субстрата над реактивным железным центром и, следовательно, является высоко консервативным для многих ферментов цитохрома P450. [13] Его гидроксильная группа может предоставлять водородную связь.к потенциальным акцепторам на субстрате, и его метильная группа также участвует в позиционировании жирных кислот в активном центре. [24] , [25] Ряд остатков, проксимальных к активному центру, включая L 368, помогают создать суженный гидрофобный канал доступа, который также может быть важен для определения специфичности фермента в отношении малых молекул и ω-1-гидроксилирования жирных кислот. [13]

Выбранные остатки в активном центре CYP2E1. Создан с использованием 3E4E (связан с ингибитором 4-метилпиразола)

.

Регламент [ править ]

Генетическая регуляция [ править ]

У людей, CYP2E1 фермент , кодируемый CYP2E1 гена . [26] Фермент был обнаружен в печени плода, где он считается преобладающим ферментом, метаболизирующим этанол, и может быть связан с этанол-опосредованным тератогенезом . [27] У крыс в течение одного дня после рождения ген печеночного CYP2E1 активируется транскрипционно.

Экспрессия CYP2E1 легко индуцируется и может происходить в присутствии ряда его субстратов, включая этанол , [21] изониазид , [21] табак , [28] изопропанол , [6] бензол , [6] толуол , [6] и ацетон . [6] В частности, для этанола, похоже, существует две стадии индукции: посттрансляционный механизм повышения стабильности белка при низких уровнях этанола и дополнительная индукция транскрипции при высоких уровнях этанола. [29]

Химическое регулирование [ править ]

CYP2E1 ингибируется множеством небольших молекул, многие из которых действуют конкурентно . Два таких ингибитора, индазол и 4-метилпиразол, координируются с атомом железа активного центра и были кристаллизованы с рекомбинантным человеческим CYP2E1 в 2008 году, что дало первые истинные кристаллические структуры фермента. [13] Другие ингибиторы включают диэтилдитиокарбамат [20] (при раке ) и дисульфирам [21] (при алкоголизме ).

Актуальность болезни [ править ]

CYP2E1 в больших количествах экспрессируется в печени, где он помогает выводить токсины из организма. [7] [8] При этом CYP2E1 биоактивирует множество обычных анестетиков, включая ацетаминофен , галотан , энфлуран и изофлуран. [6] Окисление этих молекул CYP2E1 может производить вредные вещества, такие как хлорид трифторуксусной кислоты из галотана [30] или NAPQI из парацетамола (ацетаминофена), и является основной причиной наблюдаемой ими гепатотоксичности у пациентов.

CYP2E1 и другие ферменты цитохрома P450 могут непреднамеренно продуцировать активные формы кислорода (ROS) в своем активном центре, когда катализ не скоординирован правильно, что приводит к потенциальному перекисному окислению липидов, а также к окислению белков и ДНК. [13] CYP2E1 особенно подвержен этому явлению по сравнению с другими ферментами P450, что позволяет предположить, что уровни его экспрессии могут иметь важное значение для негативных физиологических эффектов, наблюдаемых при ряде болезненных состояний. [13]

Уровни экспрессии CYP2E1 коррелировали с различными диетическими и физиологическими факторами, такими как потребление этанола, [31] диабет, [32] голодание, [33] и ожирение. [34] Похоже, что клеточные уровни фермента могут контролироваться молекулярным шапероном HSP90 , который при ассоциации с CYP2E1 позволяет переноситься в протеасому и последующую деградацию. Этанол и другие субстраты могут нарушить эту ассоциацию, что приведет к более высоким уровням экспрессии, наблюдаемым в их присутствии. [35] Следовательно, повышенная экспрессия CYP2E1, сопровождающая эти состояния здоровья, может способствовать их патогенезу.за счет увеличения скорости производства АФК в организме. [13]

Согласно публикации Y Hu et al., Опубликованной в 1995 году, исследование на крысах выявило 8-9-кратное повышение уровня CYP2E1 только при голодании по сравнению с 20-кратным увеличением уровня фермента, сопровождаемым 16-кратным увеличением общего каталитического емкость у крыс, которые голодали и получали большое количество этанола в течение 3 дней подряд. Голодание, по-видимому, усиливает выработку мРНК CYP2E1 в клетках печени, в то время как алкоголь, по-видимому, стабилизирует сам фермент после трансляции и, таким образом, защищает его от деградации нормальными клеточными протеолитическими процессами, давая им независимый синергетический эффект.

Приложения [ править ]

Деревья были генетически сконструированы для сверхэкспрессии фермента CYP2E1. Эти трансгенные деревья использовались для удаления загрязняющих веществ из грунтовых вод - процесс, известный как фиторемедиация . [36]

См. Также [ править ]

  • Цитохром
  • Метаболизм
  • Список модуляторов цитохрома P450

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000130649 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000025479 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Льюис DF, озеро BG, Bird MG, Loizou GD, Диккинс M, Гольдфарб PS (февраль 2003). «Гомологическое моделирование человеческого CYP2E1 на основе кристаллической структуры CYP2C5: исследование взаимодействий фермент-субстрат и фермент-ингибитор». Токсикология in vitro . 17 (1): 93–105. DOI : 10.1016 / s0887-2333 (02) 00098-X . PMID 12537967 . 
  6. ^ Б с д е е Rendic S, Di Carlo FJ (1997). «Ферменты цитохрома Р450 человека: отчет о состоянии, обобщающий их реакции, субстраты, индукторы и ингибиторы». Обзоры метаболизма лекарств . 29 (1–2): 413–580. DOI : 10.3109 / 03602539709037591 . PMID 9187528 . 
  7. ^ a b Bièche I, Narjoz C, Asselah T, Vacher S, Marcellin P, Lidereau R, Beaune P, de Waziers I (сентябрь 2007 г.). «Количественное определение уровней мРНК с помощью обратной транскриптазы-ПЦР из семейств цитохрома (CYP) 1, CYP2 и CYP3 в 22 различных тканях человека». Фармакогенетика и геномика . 17 (9): 731–42. DOI : 10.1097 / FPC.0b013e32810f2e58 . PMID 17700362 . S2CID 23317899 .  
  8. ^ a b Шимада Т., Ямазаки Х., Мимура М., Инуи Ю., Генгерих Ф. П. (июль 1994 г.). «Индивидуальные вариации ферментов цитохрома Р-450 печени человека, участвующих в окислении лекарств, канцерогенов и токсичных химикатов: исследования микросом печени 30 японцев и 30 кавказцев». Журнал фармакологии и экспериментальной терапии . 270 (1): 414–23. PMID 8035341 . 
  9. ^ Hayashi S, Ватанабе J, K Kawajiri (октябрь 1991). «Генетические полиморфизмы в 5'-фланкирующей области изменяют регуляцию транскрипции гена цитохрома P450IIE1 человека». Журнал биохимии . 110 (4): 559–65. DOI : 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a123619 . PMID 1778977 . 
  10. ^ Глю, Роберт Х. «Вы можете добраться отсюда: ацетон, анионные кетоны и даже углеродные жирные кислоты могут обеспечить субстраты для глюконеогенеза» . Архивировано из оригинального 26 сентября 2013 года . Проверено 8 марта 2014 года .
  11. ↑ Miller ON, Bazzano G (июль 1965 г.). «Метаболизм пропандиола и его связь с метаболизмом молочной кислоты». Летопись Нью-Йоркской академии наук . 119 (3): 957–73. Bibcode : 1965NYASA.119..957M . DOI : 10.1111 / j.1749-6632.1965.tb47455.x . PMID 4285478 . S2CID 37769342 .  
  12. ^ Ruddick JA (1972). «Токсикология, метаболизм и биохимия 1,2-пропандиола». Toxicol Appl Pharmacol . 21 : 102–111. DOI : 10.1016 / 0041-008X (72) 90032-4 . PMID 4553872 . 
  13. ^ a b c d e f g h i Порубский П. Р., Менели К. М., Скотт Э. Э. (ноябрь 2008 г.). «Структуры человеческого цитохрома P-450 2E1. Понимание связывания ингибиторов и субстратов малой молекулярной массы и жирных кислот» . Журнал биологической химии . 283 (48): 33698–707. DOI : 10.1074 / jbc.M805999200 . PMC 2586265 . PMID 18818195 .  
  14. ^ Вестфаль C, Konkel A, Шунка WH (ноябрь 2011). «CYP-эйкозаноиды - новое звено между омега-3 жирными кислотами и сердечными заболеваниями?». Простагландины и другие липидные медиаторы . 96 (1–4): 99–108. DOI : 10.1016 / j.prostaglandins.2011.09.001 . PMID 21945326 . 
  15. ^ a b Флеминг I (октябрь 2014 г.). «Фармакология оси цитохрома P450 эпоксигеназа / растворимая эпоксидгидролаза в сосудистой сети и сердечно-сосудистых заболеваниях» . Фармакологические обзоры . 66 (4): 1106–40. DOI : 10,1124 / pr.113.007781 . PMID 25244930 . 
  16. ↑ Zhang G, Kodani S, Hammock BD (январь 2014 г.). «Стабилизированные эпоксигенированные жирные кислоты регулируют воспаление, боль, ангиогенез и рак» . Прогресс в исследованиях липидов . 53 : 108–23. DOI : 10.1016 / j.plipres.2013.11.003 . PMC 3914417 . PMID 24345640 .  
  17. ↑ He J, Wang C, Zhu Y, Ai D (декабрь 2015 г.). «Растворимая эпоксидгидролаза: потенциальная мишень для метаболических заболеваний» . Журнал диабета . 8 (3): 305–13. DOI : 10.1111 / 1753-0407.12358 . PMID 26621325 . 
  18. ^ a b c Вагнер К., Вито С., Инчеоглу Б., Hammock BD (октябрь 2014 г.). «Роль длинноцепочечных жирных кислот и их эпоксидных метаболитов в ноцицептивной передаче сигналов» . Простагландины и другие липидные медиаторы . 113–115: 2–12. DOI : 10.1016 / j.prostaglandins.2014.09.001 . PMC 4254344 . PMID 25240260 .  
  19. ^ Фишер Р, Konkel А, Mehling Н, Blossey К, Gapelyuk А, Wessel Н, фон Schacky С, Дехендом R, Мюллер Д., Рота М, Люфт ФК, Weylandt К, Шунка WH (март 2014). «Диетические жирные кислоты омега-3 модулируют профиль эйкозаноидов у человека, главным образом, через путь CYP-эпоксигеназы» . Журнал липидных исследований . 55 (6): 1150–1164. DOI : 10.1194 / jlr.M047357 . PMC 4031946 . PMID 24634501 .  
  20. ^ a b c d e Шведская экологическая классификация фармацевтических препаратов Факты для лиц, назначающих лекарства (Fakta för förskrivare)
  21. ^ Б с д е е г ч я J к л м п о Flockhart DA (2007). «Взаимодействие с лекарствами: таблица взаимодействия с лекарствами цитохрома Р 450 » . Медицинский факультет Университета Индианы . Проверено июль 2011 г.
  22. ^ «Оценка зопиклона» (PDF) . Всемирная организация здоровья. Основные лекарства и товары для здоровья . Всемирная организация здоровья. 2006. с. 9 (Раздел 5. Фармакокинетика) . Дата обращения 5 декабря 2015 .
  23. ^ «Верапамил: информация о лекарствах. Lexicomp» . UpToDate . Проверено 13 января 2019 .
  24. ↑ Fukuda T, Imai Y, Komori M, Nakamura M, Kusunose E, Satouchi K, Kusunose M (январь 1993). «Замена Thr-303 из P450 2E1 серином изменяет региоселективность его активности гидроксилазы жирных кислот». Журнал биохимии . 113 (1): 7–12. DOI : 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a124006 . PMID 8454577 . 
  25. ↑ Fukuda T, Imai Y, Komori M, Nakamura M, Kusunose E, Satouchi K, Kusunose M (февраль 1994). «Различные механизмы региоселекции гидроксилирования жирных кислот лаурат (омега-1) -гидроксилированием P450s, P450 2C2 и P450 2E1». Журнал биохимии . 115 (2): 338–44. DOI : 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a124339 . PMID 8206883 . 
  26. ^ Kölble K (декабрь 1993). «Региональное картирование коротких тандемных повторов на хромосоме 10 человека: ген цитохрома P450 CYP2E, D10S196, D10S220 и D10S225». Геномика . 18 (3): 702–4. DOI : 10.1016 / S0888-7543 (05) 80378-7 . PMID 8307581 . 
  27. ^ Raucy JL, Schultz ED, Wester MR, Arora S, Джонстон DE, Omdahl JL, Карпентер SP (декабрь 1997). «Человеческий цитохром лимфоцитов P450 2E1, предполагаемый маркер алкогольных изменений активности хлорзоксазона в печени». Метаболизм и утилизация лекарств . 25 (12): 1429–35. PMID 9394034 . 
  28. ^ Десаи HD, Seabolt Дж, Янн МВт (2001). «Курение у пациентов, получающих психотропные препараты: фармакокинетические перспективы». Наркотики ЦНС . 15 (6): 469–94. DOI : 10.2165 / 00023210-200115060-00005 . PMID 11524025 . S2CID 13197188 .  
  29. ^ Либер CS (июнь 1999). «Микросомальная этанол-окислительная система (MEOS): первые 30 лет (1968-1998) - обзор». Алкоголизм, клинические и экспериментальные исследования . 23 (6): 991–1007. DOI : 10.1111 / j.1530-0277.1999.tb04217.x . PMID 10397283 . 
  30. ↑ Ray DC, Drummond GB (июль 1991 г.). «Галотановый гепатит». Британский журнал анестезии . 67 (1): 84–99. DOI : 10.1093 / ВпМ / 67.1.84 . PMID 1859766 . 
  31. ^ Nanji AA, Чжао S, Sadrzadeh С.М., Данненберг AJ, Тахан SR, Ваксман DJ (октябрь 1994). «Заметно усиленная индукция цитохрома P450 2E1 и перекисное окисление липидов связаны с тяжелым поражением печени у крыс, получавших рыбий жир, получавших этанол». Алкоголизм, клинические и экспериментальные исследования . 18 (5): 1280–5. DOI : 10.1111 / j.1530-0277.1994.tb00119.x . PMID 7847620 . 
  32. ^ Коиде CL, Collier AC, Berry MJ, Panee J (январь 2011). «Влияние экстракта бамбука на печеночные биотрансформирующие ферменты - результаты исследования мышей с ожирением и диабетом» . Журнал этнофармакологии . 133 (1): 37–45. DOI : 10.1016 / j.jep.2010.08.062 . PMC 3471658 . PMID 20832461 .  
  33. ^ Йоханссон я, Экстрем G, Шольте В, D Puzycki, Jörnvall Н, Ingelman-Сандберг М (март 1988). "Цитохромы Р-450, индуцируемые этанолом, натощак и ацетоном в печени крыс: регуляция и характеристики ферментов, принадлежащих к подсемействам генов IIB и IIE". Биохимия . 27 (6): 1925–34. DOI : 10.1021 / bi00406a019 . PMID 3378038 . 
  34. ^ Raucy JL, Lasker JM, Kraner JC, Salazar DE, Lieber CS, Corcoran GB (март 1991). «Индукция цитохрома P450IIE1 у тучных перекормленных крыс». Молекулярная фармакология . 39 (3): 275–80. PMID 2005876 . 
  35. ^ Китам В.О., Максимчук О.В., Чащин М.О. (2012-12-17). «Возможные механизмы взаимодействия CYP2E1 с HSP90 и влияние этанола на них» . BMC Структурная биология . 12 (1): 33. DOI : 10,1186 / 1472-6807-12-33 . PMC 3544703 . PMID 23241420 .  
  36. ^ Doty SL, Джеймс CA, Мур AL, Vajzovic A, Singleton GL, Ma C, Khan Z, Xin G, Kang JW, Park JY, Meilan R, Strauss SH, Wilkerson J, Farin F, Strand SE (октябрь 2007 г.). «Улучшенная фиторемедиация летучих загрязнителей окружающей среды с помощью трансгенных деревьев» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 104 (43): 16816–21. Bibcode : 2007PNAS..10416816D . DOI : 10.1073 / pnas.0703276104 . PMC 2040402 . PMID 17940038 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Смит Дж., Стаббинс М.Дж., Харрис Л.В., Вольф CR (декабрь 1998 г.). «Молекулярная генетика суперсемейства цитохрома Р450 монооксигеназы человека». Xenobiotica . 28 (12): 1129–65. DOI : 10.1080 / 004982598238868 . PMID  9890157 .
  • Кесова И., Цедербаум А.И. (сентябрь 2003 г.). «CYP2E1: биохимия, токсикология, регуляция и функция при повреждении печени, вызванном этанолом». Современная молекулярная медицина . 3 (6): 509–18. DOI : 10.2174 / 1566524033479609 . PMID  14527082 .
  • Webb A, Lind PA, Kalmijn J, Feiler HS, Smith TL, Schuckit MA, Wilhelmsen K (январь 2011 г.). «Исследование CYP2E1 в зависимости от уровня реакции на алкоголь посредством комбинации анализа сцепления и ассоциации» . Алкоголизм, клинические и экспериментальные исследования . 35 (1): 10–8. DOI : 10.1111 / j.1530-0277.2010.01317.x . PMC  3005010 . PMID  20958328 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Расположение генома человека CYP2E1 и страница сведений о гене CYP2E1 в браузере генома UCSC .