Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Не путать с кальретинином .
CALR
Белок CALR PDB 1hhn.png
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

3POW , 2CLR , 3DOW , 3POS

Идентификаторы
ПсевдонимыCALR , CRT, HEL-S-99n, RO, SSA, cC1qR, кальретикулин
Внешние идентификаторыOMIM : 109091 MGI : 88252 HomoloGene : 37911 GeneCards : CALR
Расположение гена ( человек )
Хромосома 19 (человек)
Chr.Хромосома 19 (человека) [1]
Хромосома 19 (человек)
Геномное расположение CALR
Геномное расположение CALR
Группа19п13.13Начинать12 938 578 п.н. [1]
Конец12 944 489 п.н. [1]
Паттерн экспрессии РНК
PBB GE CALR 214315 x в формате fs.png

PBB GE CALR 212953 x at fs.png

PBB GE CALR 200935 на fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• ион кальция связывания
• белок связывания участвует в сворачивания белка
• связывание углеводов
• гормона связывания
• связывание иона металла
• дополняют связующий компонент C1q
• связывание мРНК
• связывания ионов железа
• развернутый связывание белка
• иона цинка связывания
• интегрин связывания
• ДНК связывания
• связывание шаперона
• пептидсвязывающий
• андрогенного рецептора связывания
• убиквитин белка лигазы связывания
• связывания РНК
• GO: связывание белка 0001948
Сотовый компонент• цитоплазма
• цитозоль
• эндоплазматического ретикулум просвет
• мембраны
• фокальной адгезия
• внеклеточная область
• перинуклеарной области цитоплазмы
• саркоплазматической ретикулум люмен
• клетки ядро
• эндоцитоз везикулы люмен
• клеточной поверхность
• эндоплазматический ретикулум
• внеклеточного экзос
• Гольджи
• внутриклеточной мембрана ограниченных органеллы
• внеклеточный матрикс
• внутриклеточный
• неотъемлемым компонентом люменальной стороны эндоплазматический ретикулум мембраны
• саркоплазматического ретикулума
• гладкой эндоплазматической сети
• МНС класса I пептида погрузочный комплекс
• акросомой
• внешнюю сторону плазменной мембраны
• полисом
• фагоцитарной везикул мембраны
• эндоплазматического ретикулума-Гольджи промежуточного отсека мембраны
• внеклеточного
• ядерной оболочки
• макромолекулярный комплекс
• отделение контроля качества эндоплазматического ретикулума
• внеклеточный матрикс, содержащий коллаген
Биологический процесс• негативная регуляция дифференцировки нейронов
• сворачивание белков в эндоплазматическом ретикулуме
• рецептор-опосредованный эндоцитоз
• ответ на органическое вещество
• клеточное старение
• сперматогенез
• позитивная регуляция хемотаксиса дендритных клеток
• регуляция апоптотического процесса
• клеточный ответ на органическое вещество
• позитивная регуляция фагоцитоза
• отрицательная регуляция сигнального пути внутриклеточного рецептора стероидного гормона
• регуляция транскрипции, ДНК-шаблон
• отрицательная регуляция сигнального пути рецептора ретиноевой кислоты
• дифференциация клеток сердечной мышцы
• регуляция мейотического деления ядра
• созревание белка за счет сворачивания белка
• позитивная регуляция клеточного цикла
• экспорт белка из ядра
• клеточный ответ на ион лития
• сборка пептидного антигена с MHC класса I белковый комплекс
• процессинг антигена и презентация пептидного антигена через MHC класса I
• стабилизация белка
• клеточный гомеостаз ионов кальция
• негативная регуляция транскрипции с промотора РНК-полимеразы II
• положительная регуляция репликации ДНК
• фолдинг белка
• негативная регуляция транскрипции, ДНК-шаблон
• GO: 0033109 организация кортикального актинового цитоскелета
• шаперон-опосредованное сворачивание протеина
• ответ на эстрадиол
• ответ на тестостерон
• опосредованный ATF6 ответ развернутого протеина
• позитивная регуляция распространение клеток, зависящее от адгезии субстрата
• изоляция иона кальция
• положительная регуляция экспрессии генов
• положительная регуляция пролиферации клеток
• локализация белка в ядре
• ответ на лекарство
• сигнальный путь рецептора глюкокортикоидов
• положительная регуляция передачи сигналов NIK / NF-kappaB
• процессинг антигена и презентация экзогенного пептидного антигена через MHC класса I, TAP-зависимый
• отрицательная регуляция трансляции
• отрицательная регуляция остановки клеточного цикла
• слияние везикул с эндоплазматическим ретикулумом -Мембрана промежуточного компартмента Гольджи (ERGIC)
• положительная регуляция миграции эндотелиальных клеток
• отрицательная регуляция миграции клеток трофобласта
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

811

12317

Ансамбль

ENSG00000179218

ENSMUSG00000003814

UniProt

P27797

P14211

RefSeq (мРНК)

NM_004343

NM_007591

RefSeq (белок)

NP_004334

NP_031617

Расположение (UCSC)Chr 19: 12.94 - 12.94 Мбн / д
PubMed поиск[2][3]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Калретикулин также известный как calregulin , CRP55 , CaBP3 , calsequestrin-подобный белок , и эндоплазматического ретикулума житель белка 60 (ERp60) представляет собой белок , который у человека кодируется CALR гена . [4] [5]

Кальретикулин - это многофункциональный растворимый белок, который связывает ионы Ca 2+ ( второй посредник в передаче сигналов ), делая его неактивным. Ca 2+ связан с низким сродством , но с высокой емкостью и может высвобождаться по сигналу (см. Трифосфат инозита ). Кальретикулин находится в отсеках хранения, связанных с эндоплазматическим ретикулумом, и считается резидентным белком ER. [5]

Термин «мобилферрин» [6] в некоторых источниках считается тем же, что и кальретикулин. [7]

Функция [ править ]

Кальретикулин связывается с неправильно свернутыми белками и предотвращает их экспорт из эндоплазматического ретикулума в аппарат Гольджи .

Аналогичный контролирующий качество молекулярный шаперон , калнексин , выполняет ту же функцию для растворимых белков, что и кальретикулин, однако это мембраносвязанный белок. Оба белка, калнексин и кальретикулин, обладают функцией связывания с олигосахаридами, содержащими концевые остатки глюкозы, тем самым направляя их на разложение. Способность кальретикулина и кальнексина связывать углеводы связывает их с семейством лектиновых белков. При нормальном функционировании клеток удаление остатков глюкозы из основного олигосахарида, добавленного во время N-связанного гликозилирования, является частью процессинга белка. Если ферменты-надзиратели замечают, что остатки неправильно свернуты , белки в rERповторно добавит остатки глюкозы, чтобы другой кальретикулин / калнексин мог связываться с этими белками и предотвращать их попадание в Гольджи. Это приводит эти аберрантно свернутые белки по пути, по которому они становятся мишенью для деградации.

Исследования на трансгенных мышах показывают, что кальретикулин является геном сердечного эмбриона, который важен во время развития. [8]

Калретикулин и калнексин также интегральные белки в производстве MHC класса I белки. Когда вновь синтезированные α-цепи MHC класса I попадают в эндоплазматический ретикулум, калнексин связывается с ними, сохраняя их в частично свернутом состоянии. [9] После того, как β2-микроглобулин связывается с пептидным загрузочным комплексом (PLC), кальретикулин (вместе с ERp57 ) берет на себя работу по шаперонированию белка MHC класса I, в то время как тапасин связывает комплекс с транспортером, связанным с процессингом антигена ( ТАП) комплекс. Эта ассоциация подготавливает MHC класса I к связыванию антигена для презентации на поверхности клетки.

Регулирование транскрипции [ править ]

Кальретикулин также находится в ядре, что позволяет предположить, что он может играть роль в регуляции транскрипции. Кальретикулин связывается с синтетическим пептидом KLGFFKR, который почти идентичен аминокислотной последовательности в ДНК-связывающем домене суперсемейства ядерных рецепторов . Аминоконцы из калретикулина взаимодействует с ДНК-связывающим доменом рецептора глюкокортикоидов и предотвращает от рецептора связывания с его конкретным элементом ответа глюкокортикоида . Кальретикулин может ингибировать связывание рецептора андрогена с его гормон-чувствительным элементом ДНК и может ингибировать рецептор андрогена и рецептор ретиноевой кислоты.транскрипционная активность in vivo, а также индуцированная ретиноевой кислотой дифференцировка нейронов. Таким образом, кальретикулин может действовать как важный модулятор регуляции транскрипции генов рецепторами ядерных гормонов.

Клиническое значение [ править ]

Кальретикулин связывается с антителами в определенных областях системной волчанки и у пациентов с синдромом Шегрена, которые содержат антитела против Ro / SSA . Системная красная волчанка связана с повышенными титрами аутоантител против кальретикулина, но кальретикулин не является антигеном Ro / SS-A. В более ранних работах кальретикулин упоминался как антиген Ro / SS-A, но позже это было опровергнуто. Повышенный титр аутоантител против человеческого кальретикулина обнаруживается у младенцев с полной врожденной блокадой сердца как класса IgG, так и класса IgM . [10]

В 2013 году две группы обнаружили мутации кальретикулина у большинства пациентов с JAK2- отрицательным / MPL- отрицательным с эссенциальной тромбоцитемией и первичным миелофиброзом , что делает мутации CALR вторыми по частоте среди миелопролиферативных новообразований . Все мутации (вставки или делеции) затронули последний экзон, вызывая сдвиг рамки считывания результирующего белка, который создает новый концевой пептид и вызывает потерю сигнала удерживания KDEL эндоплазматического ретикулума . [11] [12]

Роль в раке [ править ]

Кальретикулин (CRT) экспрессируется во многих раковых клетках и играет роль, способствуя поглощению макрофагами опасных раковых клеток. Причина, по которой большинство клеток не разрушается, - это присутствие другой молекулы с сигналом CD47 , которая блокирует CRT. Следовательно, антитела, блокирующие CD47, могут быть полезны для лечения рака. В моделях миелоидного лейкоза и неходжкинской лимфомы на мышах анти-CD47 были эффективны в очищении от раковых клеток, в то время как нормальные клетки не были затронуты. [13]

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что кальретикулин взаимодействует с перфорином [14] и гомеобоксом 1 NK2 . [15]

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000179218 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  3. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ McCauliffe ДП, Zappi Е, Лью Т. С., Михаляк М, Sontheimer РД, Капра JD (июль 1990). «Аутоантиген Ro / SS-A человека является гомологом кальретикулина и высоко гомологичен онхоцеркальному антигену RAL-1 и аплизической« молекуле памяти » » . Журнал клинических исследований . 86 (1): 332–5. DOI : 10.1172 / JCI114704 . PMC 296725 . PMID 2365822 .  
  5. ^ а б «Энтрез Джин: кальретикулин» .
  6. ^ Мобилферрин в Национальной медицинской библиотеке США по предметным заголовкам по медицинским предметам (MeSH)
  7. ^ Бойтлера Е, Запад C, Gelbart T (июнь 1997). «HLA-H и ассоциированные белки у пациентов с гемохроматозом» . Молекулярная медицина (Кембридж, Массачусетс) . 3 (6): 397–402. PMC 2230203 . PMID 9234244 .  
  8. ^ Michalak M, J Lynch, Groenendyk J, Го L, Роберт Паркер JM, Opas M (ноябрь 2002). «Кальретикулин в сердечном развитии и патологии». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1600 (1–2): 32–7. DOI : 10.1016 / S1570-9639 (02) 00441-7 . PMID 12445456 . 
  9. ^ Мерфи К (2011). Иммунобиология Джейнвей (8-е изд.). Оксфорд: Тейлор и Фрэнсис. ISBN 978-0815342434.
  10. ^ "Entrez Gene: CALR кальретикулин" .
  11. ^ Nangalia J, Масси CE, Baxter EJ, Ницца FL, gündem G, Клин DC, Авезов E, Li J, Кольман K, Kent DG, Aziz A, Годфри AL, Хинтон J, Martincorena I, Ван Лоо P, Джонс А.В., Гульелмелли П., Тарпи П., Хардинг Х.П., Фицпатрик Дж. Д., Гуди К. Т., Ортманн, Калифорния, Лофран С. Дж., Рейн К., Джонс Д. Р., Батлер А. П., Тиг Дж. В., О'Мира С., Макларен С., Бьянки М., Зильбер И., Димитропулу Д., Bloxham D, Mudie L, Maddison M, Robinson B, Keohane C, Maclean C, Hill K, Orchard K, Tauro S, Du MQ, Greaves M, Bowen D, Huntly BJ, Harrison CN, Cross NC, Ron D, Vannucchi AM , Папаэммануил Э., Кэмпбелл П.Дж., Green AR (декабрь 2013 г.). «Соматические мутации CALR в миелопролиферативных новообразованиях с немутантным JAK2» . Медицинский журнал Новой Англии . 369 (25): 2391–405. doi :10.1056 / NEJMoa1312542 . PMC  3966280 . PMID  24325359 .
  12. ^ Klampfl T, Gisslinger H, Арутюнян AS, Nivarthi H, Rumi E, Milosevic JD, Them NC, Berg T, Gisslinger B, Pietra D, Chen D, Vladimer GI, Bagienski K, Milanesi C, Casetti IC, Sant'Antonio E , Ferretti V, Elena C, Schischlik F, Cleary C, Six M, Schalling M, Schönegger A, Bock C, Malcovati L, Pascutto C, Superti-Furga G, Cazzola M, Kralovics R (декабрь 2013 г.). «Соматические мутации кальретикулина при миелопролиферативных новообразованиях». Медицинский журнал Новой Англии . 369 (25): 2379–90. DOI : 10.1056 / NEJMoa1311347 . PMID 24325356 . 
  13. ↑ Chao MP, Jaiswal S, Weissman-Tsukamoto R, Alizadeh AA, Gentles AJ, Volkmer J, Weiskopf K, Willingham SB, Raveh T, Park CY, Majeti R, Weissman IL (декабрь 2010 г.). «Кальретикулин является доминирующим профагоцитарным сигналом при множественных раковых заболеваниях человека и уравновешивается CD47» . Трансляционная медицина науки . 2 (63): 63ra94. DOI : 10.1126 / scitranslmed.3001375 . PMC 4126904 . PMID 21178137 . Краткое содержание - Стэнфордская медицинская школа .  
  14. ^ Andrin С, Pinkoski МДж, Бернс К, Аткинсон Е.А., Кренбюля О, Hudig Д, Фрейзер С. А., Винклер U, Чопп Дж, Opas М, Bleackley RC, Михаляк М (июль 1998). «Взаимодействие между Са2 +-связывающим белком кальретикулином и перфорином, компонентом цитотоксических Т-клеточных гранул». Биохимия . 37 (29): 10386–94. DOI : 10.1021 / bi980595z . PMID 9671507 . 
  15. ^ Перрон L, Сообщи G, Di Lauro R (Feb 1999). «Кальретикулин усиливает транскрипционную активность фактора транскрипции щитовидной железы-1, связываясь с его гомеодоменом» . Журнал биологической химии . 274 (8): 4640–5. DOI : 10.1074 / jbc.274.8.4640 . PMID 9988700 . 

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Del Bem LE (февраль 2011 г.). «Эволюционная история генов кальретикулина и кальнексина у зеленых растений». Genetica . 139 (2): 225–9. DOI : 10.1007 / s10709-010-9544-у . PMID  21222018 . S2CID  9228786 .
  • Копполино М.Г., Дедхар С. (май 1998 г.). «Кальретикулин». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 30 (5): 553–8. DOI : 10.1016 / S1357-2725 (97) 00153-2 . PMID  9693955 .
  • Брукато А., Грава С., Бортолати М., Икеда К., Миланези О, Симаз Р., Рамони В., Виньяти Дж., Мартинелли С., Садоу И., Борги А., Тинкани А., Чан Е. К., Руффатти А. (август 2009 г.). «Врожденная блокада сердца, не связанная с анти-Ro / La-антителами: сравнение с анти-Ro / La-положительными случаями» . Журнал ревматологии . 36 (8): 1744–8. DOI : 10,3899 / jrheum.080737 . PMC  2798588 . PMID  19567621 .
  • Peng RQ, Chen YB, Ding Y, Zhang R, Zhang X, Yu XJ, Zhou ZW, Zeng YX, Zhang XS (май 2010 г.). «Экспрессия кальретикулина связана с инфильтрацией Т-клеток при раке толстой кишки стадии IIIB» . Всемирный журнал гастроэнтерологии . 16 (19): 2428–34. DOI : 10,3748 / wjg.v16.i19.2428 . PMC  2874150 . PMID  20480531 .
  • Tarr JM, Young PJ, Morse R, Shaw DJ, Haigh R, Petrov PG, Johnson SJ, Winyard PG, Eggleton P (сентябрь 2010 г.). «Механизм высвобождения кальретикулина из клеток при апоптозе». Журнал молекулярной биологии . 401 (5): 799–812. DOI : 10.1016 / j.jmb.2010.06.064 . hdl : 10871/20264 . PMID  20624402 .
  • Абд Алла Дж., Рик К., Лангер А., Штрайхерт Т., Квиттерер Ю. (сентябрь 2009 г.). «Кальретикулин усиливает созревание и гетеродимеризацию рецептора брадикинина B2» (PDF) . Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 387 (1): 186–90. DOI : 10.1016 / j.bbrc.2009.07.011 . PMID  19580784 .
  • Карамело Дж. Дж., Пароди А. Дж. (Апрель 2008 г.). «Вход и выход из цикла калнексин / кальретикулин» . Журнал биологической химии . 283 (16): 10221–5. DOI : 10.1074 / jbc.R700048200 . PMC  2447651 . PMID  18303019 .
  • Ду XL, Ян Х, Лю С.Г., Ло М.Л., Хао Дж.Дж., Чжан И, Линь Д.К., Сюй Х, Цай Y, Чжан К.М., Ван М.Р. (октябрь 2009 г.). «Кальретикулин способствует подвижности клеток и повышает сопротивляемость аноикису через путь STAT3-CTTN-Akt при плоскоклеточном раке пищевода» . Онкоген . 28 (42): 3714–22. DOI : 10.1038 / onc.2009.237 . PMID  19684620 .
  • Гелебарт П., Опас М., Михалак М. (февраль 2005 г.). «Кальретикулин, Са2 + -связывающий шаперон эндоплазматического ретикулума». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 37 (2): 260–6. DOI : 10.1016 / j.biocel.2004.02.030 . PMID  15474971 .
  • Цю Ю., Михалак М. (март 2009 г.). «Транскрипционный контроль гена кальретикулина в здоровье и болезни». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 41 (3): 531–8. DOI : 10.1016 / j.biocel.2008.06.020 . PMID  18765291 .
  • Чжу Ю., Чжан В., Вирапен Н., Бесра Г., Крессвелл П. (декабрь 2010 г.). «Кальретикулин контролирует скорость сборки молекул CD1d в эндоплазматическом ретикулуме» . Журнал биологической химии . 285 (49): 38283–92. DOI : 10.1074 / jbc.M110.170530 . PMC  2992262 . PMID  20861015 .
  • Талмуд П.Дж., Дренос Ф., Шах С., Шах Т., Палмен Дж., Верзилли К., Гаунт Т.Р., Паллас Дж., Ловеринг Р., Ли К., Касас Дж. П., Софат Р., Кумари М., Родригес С., Джонсон Т., Ньюхаус С.Дж., Доминикзак А. , Samani NJ, Caulfield M, Sever P, Stanton A, Shields DC, Padmanabhan S, Melander O, Hastie C, Delles C, Ebrahim S, Marmot MG, Smith GD, Lawlor DA, Munroe PB, Day IN, Kivimaki M, Whittaker Дж., Хамфрис С.Е., Хингорани А.Д. (ноябрь 2009 г.). «Геноцентрические ассоциативные сигналы для липидов и аполипопротеинов, идентифицированные с помощью HumanCVD BeadChip» . Американский журнал генетики человека . 85 (5): 628–42. DOI : 10.1016 / j.ajhg.2009.10.014 . PMC  2775832 . PMID  19913121 .
  • Танер С.Б., Пандо М.Дж., Робертс А., Шеллекенс Дж., Марш С.Г., Малмберг К.Дж., Пархам П., Бродский FM (январь 2011 г.). «Взаимодействие рецептора NK-клеток KIR3DL1 * 004 с шаперонами и конформационно-специфическими антителами выявляет функциональное складчатое состояние, а также преобладающую внутриклеточную ретенцию» . Журнал иммунологии . 186 (1): 62–72. DOI : 10.4049 / jimmunol.0903657 . PMC  3129036 . PMID  21115737 .
  • Тарр Дж. М., Виньярд П. Г., Райан Б., Харрис Л. В., Хей Р., Винер Н., Эгглтон П. (октябрь 2010 г.). «Внеклеточный кальретикулин присутствует в суставах пациентов с ревматоидным артритом и ингибирует FasL (CD95L) -опосредованный апоптоз Т-клеток» (PDF) . Артрит и ревматизм . 62 (10): 2919–29. DOI : 10.1002 / art.27602 . ЛВП : 10871/13850 . PMID  20533543 .
  • Кепп О., Гдура А., Мартинс И., Панаретакис Т., Шлеммер Ф., Тесниер А., Фимиа Дж. М., Чиккосанти Ф., Буржевен А., Пьячентини М., Эгглтон П., Янг П. Дж., Зитвогель Л., ван Эндерт П., Кремер Г. (август 2010 г.). «Лизил тРНК синтетаза необходима для транслокации кальретикулина на поверхность клетки при иммуногенной гибели» . Клеточный цикл . 9 (15): 3072–7. DOI : 10.4161 / cc.9.15.12459 . PMID  20699648 .
  • Сато Х., Адзума Й., Хигай К., Мацумото К. (октябрь 2009 г.). «Измененная экспрессия гликопротеинов на клеточной поверхности клеток Jurkat во время апоптоза, вызванного этопозидом: шеддинг и внутриклеточная транслокация гликопротеинов». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие предметы . 1790 (10): 1198–205. DOI : 10.1016 / j.bbagen.2009.05.019 . PMID  19524015 .
  • Хун Си, Цю Х, Ли И, Хуанг Цзинь, Чжун З, Чжан И, Лю Х, Сунь Л, Лр П, Гао ХМ (октябрь 2010 г.). «Функциональный анализ рекомбинантного фрагмента кальретикулина 39-272: последствия для иммунобиологической активности кальретикулина в отношении здоровья и болезни» . Журнал иммунологии . 185 (8): 4561–9. DOI : 10.4049 / jimmunol.1000536 . PMID  20855873 .
  • Алур М., Нгуен М.М., Эггенер С.Е., Цзян Ф., Дадрас С.С., Стерн Дж., Кимм С., Рол К., Козловски Дж., Пинс М., Михалак М., Дхир Р., Ван З. (август 2009 г.). «Подавляющая роль кальретикулина в росте и метастазировании рака простаты» . Американский журнал патологии . 175 (2): 882–90. DOI : 10,2353 / ajpath.2009.080417 . PMC  2716982 . PMID  19608864 .
  • Бейли С.Д., Се Си, До Р., Монпетит А., Диас Р., Мохан В., Кивни Б., Юсуф С., Герштейн ХК, Энгерт Дж. К., Ананд С. (октябрь 2010 г.). «Вариация в локусе NFATC2 увеличивает риск отека, вызванного тиазолидиндионом, в исследовании« Оценка снижения диабета с применением рамиприла и розиглитазона »(DREAM)» . Уход за диабетом . 33 (10): 2250–3. DOI : 10.2337 / dc10-0452 . PMC  2945168 . PMID  20628086 .
  • Наби М.О., Мирабзаде А., Фейзаде Г., Хоршид Х.Р., Каримлоу М., Еганех М.З., Асгарян А.М., Наджмабади Х., Охади М. (март 2010 г.). «Новые мутации в основном промоторе гена кальретикулина и кодирующей последовательности при шизоаффективном расстройстве». Американский журнал медицинской генетики Часть B . 153B (2): 706–9. DOI : 10.1002 / ajmg.b.31036 . PMID  19760677 . S2CID  6959934 .
  • Schardt JA, Eyholzer M, Timchenko NA, Mueller BU, Pabst T (июнь 2010 г.). «Ответ развернутого белка подавляет CEBPA за счет индукции кальретикулина при остром миелоидном лейкозе» . Журнал клеточной и молекулярной медицины . 14 (6B): 1509–19. DOI : 10.1111 / j.1582-4934.2009.00870.x . PMC  3829017 . PMID  19659458 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Кальретикулин в Национальной медицинской библиотеке США по предметным заголовкам по медицинским предметам (MeSH)