Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Электронные микрофотографии, показывающие альфа-карбоксисомы из хемоавтотрофной бактерии Halothiobacillus neapolitanus : (A) расположены внутри клетки и (B) не повреждены после выделения. Шкала показывает 100 нм. [1]

Карбоксисомы - это бактериальные микрокомпартменты (BMC), состоящие из полиэдрических белковых оболочек, заполненных ферментами рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилаза / оксигеназа ( RuBisCO ) - преобладающим ферментом фиксации углерода и ферментом, ограничивающим скорость в цикле Кальвина, и карбоангидразой . [2]

Считается, что карбоксисомы возникли в результате увеличения концентрации кислорода в древней атмосфере; это потому, что кислород является субстратом, конкурирующим с углекислым газом в реакции RuBisCO. [3] Чтобы преодолеть неэффективность RuBisCO, карбоксисомы концентрируют двуокись углерода внутри оболочки за счет совместной локализованной активности карбоангидразы, которая производит двуокись углерода из бикарбоната, который диффундирует в карбоксисому. Результирующая концентрация диоксида углерода рядом с RuBisCO снижает долю оксигенации рибулозо-1,5-бисфосфата и, таким образом, позволяет избежать дорогостоящих фотодыхательных реакций . Окружающая оболочка является барьером для потери углекислого газа, помогая увеличить его концентрацию вокруг RuBisCO. [4] [5]Карбоксисомы являются неотъемлемой частью механизма концентрации углекислого газа (CCM).

Карбоксисомы - наиболее изученный пример бактериальных микрокомпартментов, термин для обозначения функционально разнообразных органелл, которые имеют одинаковую белковую оболочку. [6] [7]

Открытие [ править ]

Полиэдрические тела были обнаружены с помощью просвечивающей электронной микроскопии у цианобактерий Phormidium uncinatum в 1956 г. [8]. Позже они были обнаружены у других цианобактерий [9] и у некоторых хемотрофных бактерий, которые связывают углекислый газ - многие из них являются восстановителями серы или азотфиксаторами (например, например, Halothiobacillus , Acidithiobacillus , Nitrobacter и Nitrococcus ; все они принадлежат к Proteobacteria ). [2] [10] Многогранные тела были впервые очищены отThiobacillus neapolitanus (ныне Halothiobacillus neapolitanus ) в 1973 году, и было показано, что он содержит RuBisCO, удерживаемый внутри жесткой внешней оболочки. [11] Авторы предположили, что, поскольку эти органеллы участвуют в фиксации углерода, их следует называть карбоксисомами . [11]

Архитектура [ править ]

Модель строения карбоксисомы. RuBisCO и карбоангидраза расположены в ферментативном ядре (организованном различными коровыми белками) и инкапсулированы белковой оболочкой.

Конструктивно карбоксисомы являются икосаэдрическая или квази- икосаэдрическая . Электронные крио-томография исследование [12] [13] [14] подтвердил приблизительно икосаэдрическую геометрию карбоксисомы, и отображены молекулы белка внутри (предположительно Рубиско), расположенный в нескольких концентрических слоях. [12] [14] Неикосаэдрические фасеточные формы некоторых карбоксисом могут быть естественным образом объяснены в рамках теории упругости гетерогенных тонких оболочек. [15] Карбоксисома имеет внешнюю оболочку, состоящую из нескольких тысяч белковых субъединиц, которые инкапсулируют CO 2.-продуцирующий фермент (карбоангидраза) и фермент, связывающий углерод (RuBisCO). Белки, образующие оболочку, были структурно охарактеризованы с помощью рентгеновской кристаллографии . Белок, составляющий большую часть оболочки, образует циклический гексамер и принадлежит к семейству белков BMC . [16] Эти гексамеры, белки BMC-H, являются основными строительными блоками оболочки. В некоторых кристаллических формах гексамеры далее собираются бок о бок, образуя плотно упакованный молекулярный слой, что, по-видимому, и есть то, как собираются грани оболочки. Маленькие поры пронизывают множество различных типов BMC-Hгексамеры и могут служить в качестве пути диффузии небольших субстратов (например, бикарбоната) в карбоксисому и из нее. Положительно заряженные аминокислоты в порах, вероятно, способствуют диффузии отрицательно заряженных субстратов и продуктов. [16] Другие второстепенные структурные компоненты оболочки, которые были охарактеризованы, включают пентамерные белки (белки BMC-P ), которые, как предполагается, занимают вершины икосаэдрической оболочки. [17] Третьим строительным блоком карбоксисомной оболочки является белок, состоящий из двух тандемных доменов BMC ( белки BMC-T ). Структурно многие из них, как известно, образуют псевдогексамерные тримеры. [18] [19]Некоторые члены семейства белков BMC-T складываются лицом к лицу и образуют крошечные клетки. Основываясь на кристаллической структуре, эти белковые клетки имеют относительно большие закрытые поры с обеих сторон, и было предложено, чтобы открытием и закрытием поры можно было управлять аналогично воздушной пробке. Такой воздушный замок, в отличие от белков BMC-H с постоянно открытыми порами, может служить путем для более крупных субстратов (рибулозо-1,5-бисфосфат) и продуктов (3-фосфоглицерат), которые должны проходить через оболочку. . [18] [19]

Ряд вирусных капсидов также являются икосаэдрическими, состоящими из гексамерных и пентамерных белков, но в настоящее время нет доказательств, свидетельствующих о какой-либо эволюционной связи между оболочкой карбоксисомы и вирусными капсидами.

Два типа карбоксисом [ править ]

Есть два типа карбоксисом. Хотя они могут казаться похожими по внешнему виду, они различаются по составу белков, включая форму RuBisCO, которую они включают. [20] [21] Кроме того, исследования выявили фундаментальные различия в их генной организации и, возможно, в том, как они собираются.

Электронная микрофотография (A) альфа-карбоксисом в Halothiobacillus neapolitanus и (B) бета-карбоксисом в Synechococcus elongatus PCC 7942, обозначенных стрелками

Альфа-карбоксисомы [ править ]

Альфа-карбоксисома ( так называемый альфа-карбоксисома) также называется как CSO типа карбоксисомы. Они содержат Форму IA RuBisCO; они обнаружены у альфа-цианобактерий, некоторых нитрифицирующих бактерий, некоторых сероокисляющих бактерий (например, Halothiobacillus neapolitanus ) и некоторых пурпурных бактерий ; все они классифицируются как протеобактерии ). Альфа-карбоксисома была первым бактериальным микрокомпартментом, который был очищен и охарактеризован. [22] [23] Электронно-микроскопические исследования очищенных альфа-карбоксисом или срезов клеток, содержащих альфа-карбоксисомы, показали, что они обычно имеют диаметр 100-160 нм. [24]Общие строительные блоки для оболочки альфа-карбоксисом называются CsoS1A / B / C (BMC-H), CsoS4A / B (BMC-P) и CsoS1D (BMC-T). CsoS4A / B были первыми белками BMC-P, которые были экспериментально продемонстрированы как второстепенные компоненты оболочки BMC [4] (требуется только 12 пентамеров, чтобы покрыть вершины икосаэдра). CsoS1D - это первый BMC-T, который был структурно охарактеризован; это также первый пример димеризации двух строительных блоков BMC лицом к лицу для создания крошечной клетки. Клетка CsoS1D имеет закрытые поры на обоих концах, что, как предполагается, способствует прохождению через оболочку больших метаболитов. [19]Помимо специфической формы RuBisCO, другие инкапсулированные белки отличают альфа-карбоксисомы от бета-карбоксисом, таких как CsoS2 и CsoSCA. Белок CsoS2 имеет очень высокий pI и уникальную первичную структуру. Первичная структура CsoS2 выглядит трехчастной, состоящей из N-концевой, средней и C-концевой областей. [25] Повторяющиеся мотивы можно идентифицировать в N-концевых и средних областях. Недавно было предложено, чтобы это был изначально неупорядоченный белок, играющий важную роль в сборке альфа-карбоксисом. CsoSCA - это связанная с оболочкой бета-карбоангидраза. [5] [26] Исследования Halothiobacillus neapolitanusпоказали, что пустые оболочки нормальной формы и состава собираются у карбоксисомных мутантов, лишенных RuBisCO, подтверждая, что биогенез альфа-карбоксисомной оболочки и секвестрация ферментов являются двумя независимыми, но функционально связанными процессами. [27] Интересно, что в карбоксисомах Halothiobacillus neapolitanus были обнаружены химерные и гетерологичные виды RuBisCO, и именно большая субъединица RuBisCO определяет, будет ли фермент секвестрирован в карбоксисомы или нет. [27]

Бета-карбоксисомы [ править ]

Бета-карбоксисомы (также известные как β-карбоксисомы) можно найти у цианобактерий . [28]

Сигнатурные белки бета-карбоксисомы представляют собой форму IB RuBisCO и гомолог гамма-карбоангидразы. [6] Бета-карбоксисомы обычно больше, чем альфа-карбоксисомы: наблюдаемые диаметры для них варьируются от 200 до 400 нм. [25] Структурные белки, которые необходимы для образования карбоксисом, кодируются в консервативном локусе карбоксисомы [7], известном как локус ccm . Куб.см локус включает в себя гены основных белков CCMM и CcmN и белки оболочки CcmK (белок BMC-H), CCML (а BMC-Р белка) и ККМО (белок BMC-Т).

Белок CcmM полной длины состоит из домена гамма-карбоангидразы и от трех до пяти небольших субъединичных доменов (SSLD; которые напоминают RbcS, небольшую субъединицу RuBisCO) на его С-конце. [29] Ген ccmM содержит внутренний сайт трансляции, который производит короткую форму CcmM (белок, который состоит только из SSLD); как длинные, так и короткие формы CcmM необходимы для сборки карбоксисома. [30] CcmN содержит несколько доменов гексапептидных повторов на своем N-конце и короткий α-спиральный инкапсулирующий пептид на C-конце. [31]

Другие структурные компоненты карбоксисом кодируются вне локуса ccm . CcmP - это белок BMC-T, который абсолютно консервативен среди организмов, образующих бета-карбоксисомы. Псевдогексамер CcmP складывается, образуя нанокомпартмент - пример белка, образующего воздушную пробку. [18] Аналогичным образом, у некоторых штаммов цианобактерий бета-карбоксисомы содержат бета-карбоангидразу, которая не обнаруживается в локусе ccm . [32]

Бета-карбоксисома собирается изнутри наружу, сначала формируется ферментное ядро, которое затем инкапсулируется белковой оболочкой. [33] Сборка карбоксисом происходит посредством серии белок-белковых взаимодействий: фермент RuBisCO и две изоформы (полная и короткая форма) белка CcmM взаимодействуют посредством SSLD; в штаммах, содержащих CcaA, бета-карбоангидраза переносится в ядро ​​карбоксисомы за счет взаимодействия с N-концом полной длины CcmM. [34] [35] Как только прокарбоксисома (ядро карбоксисомы) сформирована, N-конец адапторного белка CcmN взаимодействует с N-концом CcmM, в то время как C-конец CcmN рекрутирует белки оболочки CcmK (BMC- H) и CcmO (BMC-T). [31]Последним шагом является добавление вершин, образованных белком BMC-P CcmL, которые затем полностью покрывают ферментативное ядро. [33]

Возможное использование карбоксисомы в биотехнологии [ править ]

Как и в случае с другими BMC, карбоксисома привлекает значительное внимание исследователей для применения в синтетической биологии . Было показано, что перенос генетического модуля, кодирующего альфа-карбоксисому, приводит к образованию карбоксисомоподобных структур в E. coli . [36] Было показано, что биоинженерия карбоксисомных оболочек возможна, и сообщалось о бета-карбоксисомах, сконструированных из химерных белков или с химерными оболочками. [37] Введение карбоксисом в хлоропласты растений как часть механизма концентрирования СО2 [38] [39] (например, у цианобактерий), по прогнозам, значительно улучшит чистую фиксацию СО2 и урожайность. [40] [41]Экспрессия бета-карбоксисомальных белков оболочки [42] и комплексов Form IB Rubisco-CcmM в хлоропластах табака была достигнута [43], но это не привело к образованию компартментов, содержащих Rubisco. Дальнейшим достижением стало создание минимальных альфа-карбоксисом из цианобактерии Cyanobium PCC7001 в хлоропластах табака [44], содержащих форму IA Rubisco и белки CsoS1A и CsoS2. Пока что идентифицируемые функциональные карбоксисомы еще не сконструированы в хлоропластах растений. Тем не менее, успешное улучшение фотосинтеза у растений с использованием этого подхода в конечном итоге зависит от работы белков-переносчиков в мембране внутренней оболочки хлоропласта, которые помогают генерировать высокую концентрацию бикарбоната внутри хлоропласта.[45]

См. Также [ править ]

  • Бактериальный микрокомпьютер
  • BMC домен
  • RuBisCO
  • Пиреноид

Ссылки [ править ]

  1. ^ Цай Y, Sawaya MR, Cannon GC и др. (Июнь 2007 г.). «Структурный анализ CsoS1A и белковой оболочки Halothiobacillus neapolitanus Carboxysome» . PLOS Biol . 5 (6): e144. DOI : 10.1371 / journal.pbio.0050144 . PMC  1872035 . PMID  17518518 .
  2. ^ а б Йейтс, Тодд О .; Kerfeld, Cheryl A .; Хайнхорст, Сабина; Кэннон, Гордон К .; Шивели, Джессап М. (2008). «Белковые органеллы в бактериях: карбоксисомы и родственные микрокомпартменты». Обзоры природы микробиологии . 6 (9): 681–691. DOI : 10.1038 / nrmicro1913 . ISSN 1740-1526 . PMID 18679172 .  
  3. Перейти ↑ Badger, MR (2003). «Механизмы концентрации СО2 в цианобактериях: молекулярные компоненты, их разнообразие и эволюция» . Журнал экспериментальной ботаники . 54 (383): 609–622. DOI : 10.1093 / JXB / erg076 . ISSN 1460-2431 . PMID 12554704 .  
  4. ^ а б Цай, Фэй; Menon, Balaraj B .; Кэннон, Гордон К .; Карри, Кеннет Дж .; Shively, Jessup M .; Хайнхорст, Сабина (2009). «Пентамерные вертексные белки необходимы для икосаэдрической карбоксисомной оболочки, чтобы функционировать в качестве барьера утечки CO2» . PLOS ONE . 4 (10): e7521. DOI : 10.1371 / journal.pone.0007521 . ISSN 1932-6203 . PMC 2760150 . PMID 19844578 .   
  5. ^ a b Dou, Z .; Heinhorst, S .; Уильямс, EB; Мурин, КД; Shively, JM; Кэннон, GC (2008). "Кинетика фиксации CO2 мутантными карбоксисомами Halothiobacillus neapolitanus, лишенными карбоангидразы, предполагает, что оболочка действует как диффузионный барьер для CO2" . Журнал биологической химии . 283 (16): 10377–10384. DOI : 10.1074 / jbc.M709285200 . ISSN 0021-9258 . PMID 18258595 .  
  6. ^ а б Керфельд, Шерил А .; Эрбилгин, Онур (2015). «Бактериальные микрокомпартменты и модульное построение микробного метаболизма» . Тенденции в микробиологии . 23 (1): 22–34. DOI : 10.1016 / j.tim.2014.10.003 . ISSN 0966-842X . PMID 25455419 .  
  7. ^ a b Axen, Seth D .; Эрбилгин, Онур; Керфельд, Шерил А. (2014). «Таксономия бактериальных локусов микрокомпартментов, построенная с помощью нового метода подсчета очков» . PLOS Вычислительная биология . 10 (10): e1003898. DOI : 10.1371 / journal.pcbi.1003898 . ISSN 1553-7358 . PMC 4207490 . PMID 25340524 .   
  8. ^ Г. Drews & W. NIKLOWITZ (1956). «[Цитология Cyanophycea. II. Центроплазма и зернистые включения Phormidium uncinatum]». Archiv für Mikrobiologie . 24 (2): 147–162. PMID 13327992 . 
  9. Перейти ↑ E. Gantt & SF Conti (март 1969). «Ультраструктура сине-зеленых водорослей» . Журнал бактериологии . 97 (3): 1486–1493. DOI : 10.1128 / JB.97.3.1486-1493.1969 . PMC 249872 . PMID 5776533 .  
  10. ^ Шивели, JM (1974). «Органы включения прокариот». Ежегодный обзор микробиологии . 28 (1): 167–188. DOI : 10.1146 / annurev.mi.28.100174.001123 . ISSN 0066-4227 . PMID 4372937 .  
  11. ^ a b Шивли, JM; Ball, F .; Браун, DH; Сондерс, RE (1973). «Функциональные органеллы в прокариотах: многогранные включения (карбоксисомы) Thiobacillus neapolitanus». Наука . 182 (4112): 584–586. DOI : 10.1126 / science.182.4112.584 . ISSN 0036-8075 . PMID 4355679 .  
  12. ^ a b Янку, Кристина В .; Динг, Х. Джейн; Моррис, Дилан М .; Диас, Д. Прабха; Gonzales, Arlene D .; Мартино, Энтони; Дженсен, Грант Дж. (2007). "Структура карбоксисом изолированного штамма Synechococcus WH8102, выявленная с помощью электронной криотомографии" . Журнал молекулярной биологии . 372 (3): 764–773. DOI : 10.1016 / j.jmb.2007.06.059 . ISSN 0022-2836 . PMC 2453779 . PMID 17669419 .   
  13. ^ Янку, Кристина В .; Моррис, Дилан М .; Доу, Чжичэн; Хайнхорст, Сабина; Кэннон, Гордон К .; Дженсен, Грант Дж. (2010). «Организация, структура и сборка α-карбоксисом, определенных с помощью электронной криотомографии интактных клеток» . Журнал молекулярной биологии . 396 (1): 105–117. DOI : 10.1016 / j.jmb.2009.11.019 . ISSN 0022-2836 . PMC 2853366 . PMID 19925807 .   
  14. ^ a b Шмид, Майкл Ф .; Paredes, Angel M .; Khant, Htet A .; Сойер, Ферда; Олдрич, Генри С.; Чиу, Вау; Шивели, Джессап М. (2006). «Структура карбоксисом Halothiobacillus neapolitanus с помощью криоэлектронной томографии» . Журнал молекулярной биологии . 364 (3): 526–535. DOI : 10.1016 / j.jmb.2006.09.024 . ЛВП : 11147/2128 . ISSN 0022-2836 . PMC 1839851 . PMID 17028023 .   
  15. ^ Vernizzi, G .; Скнепнек, Р .; Ольвера де ла Крус, М. (2011). «Платоновы и архимедовы геометрии в многокомпонентных эластичных мембранах» . Труды Национальной академии наук . 108 (11): 4292–4296. DOI : 10.1073 / pnas.1012872108 . ISSN 0027-8424 . PMC 3060260 . PMID 21368184 .   
  16. ^ а б Керфельд, Калифорния (2005). «Белковые структуры, образующие оболочку примитивных бактериальных органелл». Наука . 309 (5736): 936–938. CiteSeerX 10.1.1.1026.896 . DOI : 10.1126 / science.1113397 . ISSN 0036-8075 . PMID 16081736 .   
  17. ^ Танака, S .; Керфельд, Калифорния; Савая, MR; Cai, F .; Heinhorst, S .; Пушка, GC; Йейтс, ТО (2008). "Модели на атомном уровне оболочки бактериальных карбоксисом". Наука . 319 (5866): 1083–1086. DOI : 10.1126 / science.1151458 . ISSN 0036-8075 . PMID 18292340 . S2CID 5734731 .   
  18. ^ a b c Cai, F .; Sutter, M .; Кэмерон, JC; Стэнли, DN; Кинни, JN; Керфельд, Калифорния (2013). «Структура CcmP, тандемного бактериального белка домена микрокомпартмента из? -Карбоксисомы, образует субкомпартмент внутри микрокомпартмента» . Журнал биологической химии . 288 (22): 16055–16063. DOI : 10.1074 / jbc.M113.456897 . ISSN 0021-9258 . PMC 3668761 . PMID 23572529 .   
  19. ^ a b c Кляйн, Майкл Дж .; Зварт, Питер; Бэгби, Сара С .; Цай, Фэй; Chisholm, Sallie W .; Хайнхорст, Сабина; Кэннон, Гордон К .; Керфельд, Шерил А. (2009). «Идентификация и структурный анализ нового карбоксисомного белка оболочки с последствиями для транспорта метаболитов» (PDF) . Журнал молекулярной биологии . 392 (2): 319–333. DOI : 10.1016 / j.jmb.2009.03.056 . hdl : 1721,1 / 61355 . ISSN 0022-2836 . PMID 19328811 .   
  20. ^ Zarzycki, J .; Axen, SD; Кинни, JN; Керфельд, Калифорния (2012). «Подходы на основе цианобактерий к улучшению фотосинтеза у растений» . Журнал экспериментальной ботаники . 64 (3): 787–798. DOI : 10.1093 / JXB / ers294 . ISSN 0022-0957 . PMID 23095996 .  
  21. ^ Рэй, BD; Лонг, BM; Барсук, MR; Прайс, GD (2013). «Функции, состав и эволюция двух типов карбоксисом: многогранные микрокомпартменты, которые способствуют фиксации CO2 у цианобактерий и некоторых протеобактерий» . Обзоры микробиологии и молекулярной биологии . 77 (3): 357–379. DOI : 10.1128 / MMBR.00061-12 . ISSN 1092-2172 . PMC 3811607 . PMID 24006469 .   
  22. ^ Шивели JM, Bock E, K Вестфаль, Cannon GC (ноябрь 1977). «Икосаэдрические включения (карбоксисомы) Nitrobacter agilis» . Журнал бактериологии . 132 (2): 673–675. DOI : 10.1128 / JB.132.2.673-675.1977 . PMC 221910 . PMID 199579 .  
  23. ^ Пушка, GC; Шивели, JM (1983). «Характеристика гомогенного препарата карбоксисом из Thiobacillus neapolitanus». Архив микробиологии . 134 (1): 52–59. DOI : 10.1007 / BF00429407 . ISSN 0302-8933 . 
  24. ^ Хайнхорст, Сабина; Кэннон, Гордон К .; Шивели, Джессап М. (2014). Карбоксисомы и их структурная организация у прокариот . Наномикробиология . С. 75–101. DOI : 10.1007 / 978-1-4939-1667-2_4 . ISBN 978-1-4939-1666-5.
  25. ^ а б Цай, Фэй; Доу, Чжичэн; Бернштейн, Сьюзен; Леверенц, Райан; Уильямс, Эрик; Хайнхорст, Сабина; Шивли, Джессап; Кэннон, Гордон; Керфельд, Шерил (2015). «Достижения в понимании сборки карбоксисом у прохлорококков и синехококков делают CsoS2 критическим компонентом» . Жизнь . 5 (2): 1141–1171. DOI : 10,3390 / life5021141 . ISSN 2075-1729 . PMC 4499774 . PMID 25826651 .   
  26. ^ Савая, MR; Пушка, GC; Heinhorst, S .; Tanaka, S .; Уильямс, EB; Йейтс, ТО; Керфельд, Калифорния (2006). «Структура бета-карбоангидразы из карбоксисомной оболочки выявляет отдельный подкласс с одним активным сайтом по цене двух» . Журнал биологической химии . 281 (11): 7546–7555. DOI : 10.1074 / jbc.M510464200 . ISSN 0021-9258 . PMID 16407248 .  
  27. ^ a b Menon, Balaraj B .; Доу, Чжичэн; Хайнхорст, Сабина; Shively, Jessup M .; Кэннон, Гордон С. (2008). "Halothiobacillus neapolitanus Carboxysomes Sequester Heterologous and Chimeric RubisCO Species" . PLOS ONE . 3 (10): e3570. DOI : 10.1371 / journal.pone.0003570 . ISSN 1932-6203 . PMC 2570492 . PMID 18974784 .   
  28. ^ Мануэль Соммер, Фей Кай, Мэтью Мельницки, Шерил Керфельд : биоинформатика β-карбоксисом: идентификация и эволюция новых классов генов бактериальных микрокомпартментов и ограничений основного локуса . В: J Exp Bot. 68 (14). 2017 г. 22 июня. С. 3841–3855. Опубликовано в Интернете 17 апреля 2017 г. doi: 10.1093 / jxb / erx115 . PMC  5853843 . PMID 28419380 
  29. ^ Лонг, BM; Барсук, MR; Уитни, С.М.; Цена, GD (2007). «Анализ карбоксисом Synechococcus PCC7942 выявляет множественные комплексы Rubisco с карбоксисомными белками CcmM и CcaA» . Журнал биологической химии . 282 (40): 29323–29335. DOI : 10.1074 / jbc.M703896200 . ISSN 0021-9258 . PMID 17675289 .  
  30. ^ Лонг, BM; Tucker, L .; Барсук, MR; Прайс, GD (2010). «Функциональные цианобактериальные? -Карбоксисомы имеют абсолютную потребность как в длинных, так и в коротких формах белка CcmM» . Физиология растений . 153 (1): 285–293. DOI : 10.1104 / pp.110.154948 . ISSN 0032-0889 . PMC 2862411 . PMID 20304968 .   
  31. ^ а б Кинни, JN; Salmeen, A .; Cai, F .; Керфельд, Калифорния (2012). «Выявление важной роли консервативного карбоксисомального белка CcmN выявляет общую особенность сборки бактериальных микрокомпартментов» . Журнал биологической химии . 287 (21): 17729–17736. DOI : 10.1074 / jbc.M112.355305 . ISSN 0021-9258 . PMC 3366800 . PMID 22461622 .   
  32. ^ Кэннон, Гордон С .; Хайнхорст, Сабина; Керфельд, Шерил А. (2010). «Карбоксисомальные углеангидразы: структура и роль в фиксации СО2 микробами» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics (Представленная рукопись). 1804 (2): 382–392. DOI : 10.1016 / j.bbapap.2009.09.026 . ISSN 1570-9639 . PMID 19818881 .  
  33. ^ a b Кэмерон, Джеффри? C .; Уилсон, Стивен? К .; Бернштейн, Сьюзен? Л .; Керфельд, Шерил? (2013). "Биогенез бактериальной органеллы: путь сборки карбоксисомы" . Cell . 155 (5): 1131–1140. DOI : 10.1016 / j.cell.2013.10.044 . ISSN 0092-8674 . PMID 24267892 .  
  34. ^ Детская кроватка, SS-W .; Итак, АК-С .; Эспи, GS (2007). «Мультибелковый комплекс дегидратации бикарбоната, необходимый для функции карбоксисом у цианобактерий» . Журнал бактериологии . 190 (3): 936–945. DOI : 10.1128 / JB.01283-07 . ISSN 0021-9193 . PMC 2223583 . PMID 17993516 .   
  35. ^ Лонг, Бенедикт М .; Рэй, Бенджамин Д.; Badger, Murray R .; Дин Прайс, Г. (2011). «Сверхэкспрессия β-карбоксисомного белка CcmM в Synechococcus PCC7942 показывает тесную совместную регуляцию карбоксисомальной карбоангидразы (CcaA) и содержания M58». Фотосинтез Исследования . 109 (1–3): 33–45. DOI : 10.1007 / s11120-011-9659-8 . ISSN 0166-8595 . PMID 21597987 .  
  36. ^ Bonacci, W .; Teng, PK; Афонсу, Б .; Niederholtmeyer, H .; Grob, P .; Серебро, PA; Сэвидж, Д.Ф. (2011). «Модульность углерод-фиксирующей белковой органеллы» . Труды Национальной академии наук . 109 (2): 478–483. DOI : 10.1073 / pnas.1108557109 . ISSN 0027-8424 . PMC 3258634 . PMID 22184212 .   
  37. ^ Цай, Фэй; Саттер, Маркус; Бернштейн, Сьюзен Л .; Кинни, Джеймс Н .; Керфельд, Шерил А. (2015). "Инженерные бактериальные оболочки микрокомпонентов: химерные белки оболочки и химерные оболочки карбоксисом". Синтетическая биология ACS . 4 (4): 444–453. DOI : 10.1021 / sb500226j . ISSN 2161-5063 . PMID 25117559 .  
  38. ^ Цена, GD; Барсук, MR (2008). «Достижения в понимании механизма концентрации CO2 цианобактериями (CCM): функциональные компоненты, переносчики Ci, разнообразие, генетическая регуляция и перспективы инженерии в растения» . Журнал экспериментальной ботаники . 59 (7): 1441–1461. DOI : 10.1093 / JXB / erm112 . PMID 17578868 . 
  39. ^ Цена, GD; Пенджелли, Дж. Дж. (2013). «CCM цианобактерий как источник генов для улучшения фотосинтетической фиксации CO2 у сельскохозяйственных культур» . Журнал экспериментальной ботаники . 64 (3): 753–768. DOI : 10.1093 / JXB / ers257 . PMID 23028015 .  
  40. ^ McGrath, JM; Лонг, СП (2014). «Может ли цианобактериальный механизм концентрирования углерода увеличить фотосинтез у сельскохозяйственных культур? Теоретический анализ» . Физиология растений . 164 (4): 2247–61. DOI : 10.1104 / pp.113.232611 . PMC 3982776 . PMID 24550242 .   
  41. ^ Инь, X; Струик, ПК (2017). «Можно ли преобразовать усиленный фотосинтез листьев в более высокое массовое производство сельскохозяйственных культур? Имитационное исследование риса с использованием модели культуры GECROS» . Журнал экспериментальной ботаники . 68 (9): 2345–2360. DOI : 10.1093 / JXB / erx085 . PMC 5447886 . PMID 28379522 .  
  42. ^ Лин, Мят Т .; Оккиалини, Алессандро; Андралойк, П. Джон; Девоншир, Жан; Хайнс, Кевин М .; Парри, Мартин AJ; Хэнсон, Морин Р. (2014). «α-Карбоксисомальные белки собираются в высокоорганизованные структуры в никотианахлоропластах» . Заводской журнал . 79 (1): 1–12. DOI : 10.1111 / tpj.12536 . ISSN 0960-7412 . PMC 4080790 . PMID 24810513 .   
  43. ^ Лин, Мят Т .; Оккиалини, Алессандро; Андралойк, П. Джон; Парри, Мартин AJ; Хэнсон, Морин Р. (2014). «Более быстрый Rubisco с потенциалом для увеличения фотосинтеза сельскохозяйственных культур» . Природа . 513 (7519): 547–550. DOI : 10,1038 / природа13776 . ISSN 0028-0836 . PMC 4176977 . PMID 25231869 .   
  44. ^ Лонг, BM; Хи, Вайоминг (2018). «Карбоксисомная инкапсуляция фермента, фиксирующего CO2, Rubisco в хлоропластах табака» . Nature Communications . 9 (1): 3570. DOI : 10.1038 / s41467-018-06044-0 . PMC 6120970 . PMID 30177711 .   
  45. ^ Рэй, BD; Лонг, БМ (2017). «Прогресс и проблемы разработки биофизического механизма концентрации углекислого газа в высших растениях» . Журнал экспериментальной ботаники . 68 (14): 717–3737. DOI : 10.1093 / JXB / erx133 . PMID 28444330 .  .

Внешние ссылки [ править ]

  • Биохимики обнаружили загадочные бактериальные микрокомпоненты
  • В конце концов, не все так просто. Возрождение исследований эволюции прокариот и клеточной структуры