Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилаза оксигеназа
SpinachRuBisCO.png
Трехмерное изображение активированного RuBisCO из шпината в открытой форме с доступным активным сайтом. Остатки Lys175 в активном центре отмечены розовым цветом, а крупный план остатка показан справа для одного из мономеров, составляющих фермент.
Идентификаторы
Номер ЕС4.1.1.39
Количество CAS9027-23-0
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
BRENDABRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmigo / QuickGO
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки

Рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилаза-оксигеназа , широко известная под аббревиатурами RuBisCo , rubisco , [1] RuBPCase или RuBPco , представляет собой фермент, участвующий в первой основной стадии фиксации углерода , процесса, посредством которого атмосферный углекислый газ превращается в превращается растениями и другими фотосинтезирующими организмами в богатые энергией молекулы, такие как глюкоза . С химической точки зрения, это катализирует карбоксилирование из рибулозо-1,5-бисфосфата (также известное как RuBP). Вероятно, это самый распространенный фермент на Земле. [2] [3] [4]

Альтернативные пути фиксации углерода [ править ]

RuBisCO важен с биологической точки зрения, поскольку он катализирует первичную химическую реакцию, посредством которой неорганический углерод попадает в биосферу . Хотя многие автотрофные бактерии и археи фиксируют углерод посредством восстановительного пути ацетил-КоА , 3-гидроксипропионатного цикла или обратного цикла Кребса , эти пути вносят относительно небольшой вклад в глобальную фиксацию углерода по сравнению с тем, что катализируется RuBisCO. Фосфоенолпируваткарбоксилаза , в отличие от RuBisCO, только временно фиксирует углерод. Отражая его важность, RuBisCO является наиболее распространенным белком в листьях , на его долю приходится 50% растворимого белка листьев в листьях.С 3 растений (20–30% от общего азота листьев) и 30% растворимого белка листьев у растений С 4 (5–9% от общего азота листьев). [4] Учитывая его важную роль в биосфере, генная инженерия RuBisCO в сельскохозяйственных культурах представляет постоянный интерес (см. Ниже ).

Структура [ править ]

Активный центр RuBisCO Galdieria sulphuraria с CO 2 . Остатки, участвующие как в активном центре, так и в стабилизации CO 2 для ферментативного катализа, показаны цветом и помечены. Расстояния взаимодействий водородных связей показаны в Ангстремах. Ион Mg 2+ (зеленая сфера) показан координированным с CO 2 , за ним следуют три молекулы воды (красные сферы). Все остальные остатки отображаются в оттенках серого.
Расположение RbCl гена в геноме хлоропласта из Резуховидка Таль (позиция приблизительно до 55-56.4 кб). rbcL - один из 21 гена, кодирующего белок, участвующего в фотосинтезе (зеленые прямоугольники).

У растений, водорослей , цианобактерий , фототрофных и хемоавтотрофных протеобактерий фермент обычно состоит из двух типов белковых субъединиц, называемых большой цепью ( L , около 55000 Да ) и малой цепочкой ( S , около 13000 Да). Ген большой цепи ( rbcL ) кодируется ДНК хлоропластов растений. [5] Есть , как правило , несколько родственных малые цепи генов в ядре растительных клеток, а также небольшие цепи импортированы в стромальномотделение хлоропластов от цитозоля , пересекая внешнюю мембрану хлоропласта . [6] [7] Ферментативно активные сайты связывания субстрата ( рибулозо- 1,5-бисфосфата) расположены в больших цепях, которые образуют димеры, в которых аминокислоты из каждой большой цепи вносят вклад в сайты связывания. В общей сложности восемь больших цепей (= 4 димера) и восемь малых цепей собираются в более крупный комплекс размером около 540 000 Да. [8] У некоторых протеобактерий и динофлагеллят были обнаружены ферменты, состоящие только из крупных субъединиц.[9]

Ионы магния ( Mg2+
) необходимы для ферментативной активности. Правильное расположение Mg2+
в активном центре фермента включает добавление «активирующей» молекулы углекислого газа ( CO2) к лизину в активном центре (образуя карбамат ). [10] Mg 2+ действует путем депротонирования остатка Lys210, заставляя остаток Lys поворачиваться на 120 градусов к транс- конформеру, уменьшая расстояние между азотом Lys и углеродом CO.2. Непосредственная близость позволяет образовывать ковалентную связь, в результате чего образуется карбамат. [11] Mg 2+ сначала получает возможность связываться с активным сайтом путем поворота His335 в альтернативную конформацию. Mg 2+ затем координируются Его остатками активного центра (His300, His302, His335), и частично нейтрализованный путем координации трех молекул воды и их конверсии в - ОН. [11] Эта координация приводит к нестабильному комплексу, но создает благоприятную среду для связывания Mg 2+ . Образованию карбамата способствует щелочной pH . PH и концентрацияионов магния в жидком компартменте (у растений строма хлоропласта [12] ) увеличивается на свету. Роль изменения pH и уровней ионов магния в регуляции активности фермента RuBisCO обсуждается ниже . После образования карбамата His335 завершает активацию, возвращаясь в свое исходное положение за счет тепловых колебаний. [11]

RuBisCO большая цепь,
каталитический домен
Идентификаторы
СимволRuBisCO_large
PfamPF00016
ИнтерПроIPR000685
PROSITEPDOC00142
SCOP23руб / ОБЪЕМ / СУПФАМ
CDDcd08148
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
PDB1aa1 , 1aus , 1bwv , 1bxn , 1ej7 , 1geh , 1gk8 , 1ir1 , 1ir2 , 1iwa , 1rba , 1rbl , 1rbo , 1rco , 1rcx , 1rld , 1rsc , 1rus , 1rxo , 1svd , 1tel , 1upm , 1upp , 1uw9 , 1uwa , 1uzd ,1uzh , 1wdd , 1ykw , 2cwx , 2cxe , 2d69 , 2qyg , 2rus , 2v63 , 2v67 , 2v68 , 2v69 , 2v6a , 3rub , 4rub , 5rub , 8ruc , 9rub
RuBisCO, N-концевой домен
Идентификаторы
СимволRuBisCO_large_N
PfamPF02788
ИнтерПроIPR017444
SCOP23руб / ОБЪЕМ / СУПФАМ
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
PDB1aa1 , 1aus , 1bwv , 1bxn , 1ej7 , 1geh , 1gk8 , 1ir1 , 1ir2 , 1iwa , 1rba , 1rbl , 1rbo , 1rco , 1rcx , 1rld , 1rsc , 1rus , 1rxo , 1svd , 1tel , 1upm , 1upp , 1uw9 , 1uwa , 1uzd ,1uzh , 1wdd , 1ykw , 2cwx , 2cxe , 2d69 , 2qyg , 2rus , 2v63 , 2v67 , 2v68 , 2v69 , 2v6a , 3rub , 4rub , 5rub , 8ruc , 9rub
RuBisCO, малая сеть
Идентификаторы
СимволRuBisCO_small
PfamPF00101
ИнтерПроIPR000894
SCOP23руб / ОБЪЕМ / СУПФАМ
CDDcd03527
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
PDB1aa1 , 1aus , 1bwv , 1bxn , 1ej7 , 1gk8 , 1ir1 , 1ir2 , 1iwa , 1rbl , 1rbo , 1rco , 1rcx , 1rlc , 1rld , 1rsc , 1rxo , 1svd , 1upm , 1upp , 1uw9 , 1uwa , 1uzd , 1uzh , 1wdd , 2v63 ,2v67 , 2v68 , 2v69 , 2v6a , 3rub , 4rub , 8ruc

Ферментативная активность [ править ]

Две основные реакции RuBisCo: фиксация CO 2 и оксигенация.

RuBisCO - один из многих ферментов цикла Кальвина . Когда Рубиско способствует атаке CO 2 на углерод C 2 RuBP и последующему разрыву связи между углеродом C 3 и C 2, образуются 2 молекулы глицерат-3-фосфата. Преобразование включает следующие стадии: енолизацию , карбоксилирование , гидратацию , разрыв связи CC и протонирование . [13] [14] [15]

Субстраты [ править ]

Субстратами для RuBisCO являются рибулозо-1,5-бисфосфат и диоксид углерода (в отличие от «активирующего» диоксида углерода). [16] RuBisCO также катализирует реакцию рибулозо-1,5-бисфосфата и молекулярного кислорода ( O
2) вместо диоксида углерода ( CO
2). Различие между CO 2 и O 2 подложек объясняется различным взаимодействием квадрупольных моментов подложки и высоким градиентом электростатического поля . [11] Этот градиент устанавливается димерной формой минимально активного RuBisCO, который с двумя своими компонентами обеспечивает комбинацию противоположно заряженных доменов, необходимых для взаимодействия фермента с O 2 и CO.
2. Эти условия помогают объяснить низкую скорость оборота, обнаруженную в RuBisCO: для увеличения напряженности электрического поля, необходимого для достаточного взаимодействия с квадрупольными моментами субстратов , C- и N-концевые сегменты фермента должны быть закрыты, что позволяет активный центр необходимо изолировать от растворителя и понизить диэлектрическую проницаемость . [17] Эта изоляция имеет значительную энтропийную стоимость и приводит к низкой текучести кадров.

Привязка RuBP [ править ]

Карбамилирование ε-аминогруппы Lys201 стабилизируется за счет координации с Mg 2+ . [18] Эта реакция включает связывание карбоксилатных концов Asp203 и Glu204 с ионом Mg 2+ . Субстрат RuBP связывает Mg 2+, вытесняя два из трех акволигандов. [13] [19] [20]

Энолизация [ править ]

Энолизация RuBP - это превращение кето-таутомера RuBP в ендиол (ат). Энолизация инициируется депротонированием на C3. Основание фермента на этой стадии обсуждалось [19] [21], но стерические ограничения, наблюдаемые в кристаллических структурах, сделали Lys201 наиболее вероятным кандидатом. [13] В частности, кислород карбамата на Lys201, который не координируется с ионом Mg, депротонирует углерод C3 RuBP с образованием 2,3-ендиолата. [19] [20]

Карбоксилирование [ править ]

Трехмерное изображение активного центра шпината RuBisCO в комплексе с ингибитором 2-карбоксиарабинитол-1,5-бисфосфатом, CO 2 и Mg 2+ . (PDB: 1IR1; Ligand View [CAP] 501: A)

Карбоксилирование 2,3-ендиолата приводит к промежуточному 3-кето-2'-карбоксиарабинитол-1,5-бисфосфату, и Lys334 позиционируется для облегчения добавления субстрата CO 2, поскольку он заменяет третью координированную воду Mg 2+. молекулу и добавляют непосредственно к эндиолу. Никакого комплекса Михаэлиса в этом процессе не образуется. [13] [21] Гидратация этого кетона приводит к образованию дополнительной гидроксигруппы на C3, образуя промежуточный гем-диол. [19] [22] Карбоксилирование и гидратация были предложены либо как один согласованный шаг [19], либо как два последовательных шага. [22]Согласованный механизм подтверждается близостью молекулы воды к C3 RuBP в нескольких кристаллических структурах. В структуре шпината другие остатки хорошо расположены для помощи на стадии гидратации, поскольку они находятся в пределах расстояния водородных связей молекулы воды. [13]

Разрыв связи CC [ править ]

Промежуточный гем-диол расщепляется по связи C2-C3 с образованием одной молекулы глицерат-3-фосфата и отрицательно заряженного карбоксилата. [13] Стереоспецифическое протонирование C2 этого карбаниона приводит к образованию другой молекулы глицерат-3-фосфата. Считается, что этому этапу способствует Lys175 или, возможно, карбамилированный Lys201. [13]

Продукты [ править ]

Когда диоксид углерода является субстратом, продуктом карбоксилазной реакции является нестабильный шестиуглеродный фосфорилированный промежуточный продукт, известный как 3-кето-2-карбоксиарабинитол-1,5-бисфосфат, который быстро распадается на две молекулы глицерат-3-фосфата. 3-фосфоглицерат можно использовать для производства более крупных молекул, таких как глюкоза .

Побочные действия Rubisco могут привести к бесполезным или тормозящим побочным продуктам; одним из таких продуктов является ксилулозо-1,5-бисфосфат , который ингибирует активность Rubisco. [23]

Когда молекулярный кислород является субстратом, продуктами оксигеназной реакции являются фосфогликолят и 3-фосфоглицерат. Фосфогликолят рециркулирует посредством последовательности реакций, называемых фотодыханием , в которых участвуют ферменты и цитохромы, расположенные в митохондриях и пероксисомах (это случай восстановления метаболитов ). В этом процессе две молекулы фосфогликолата превращаются в одну молекулу диоксида углерода и одну молекулу 3-фосфоглицерата, которые могут повторно войти в цикл Кальвина. Часть фосфогликолата, попадающего в этот путь, может удерживаться растениями для производства других молекул, таких как глицин.. При нормальных уровнях содержания углекислого газа и кислорода соотношение реакций составляет примерно 4: 1, что приводит к чистому связыванию углекислого газа только 3,5. Таким образом, неспособность фермента предотвращать реакцию с кислородом значительно снижает фотосинтетическую способность многих растений. Некоторые растения, многие водоросли и фотосинтезирующие бактерии преодолели это ограничение, разработав средства для увеличения концентрации углекислого газа вокруг фермента, включая фиксацию углерода C 4 , метаболизм крассулоидной кислоты и использование пиреноидов .

Скорость ферментативной активности [ править ]

Обзор цикла Кальвина и фиксации углерода.

Некоторые ферменты могут проводить тысячи химических реакций каждую секунду. Однако RuBisCO работает медленно, фиксируя только 3-10 молекул углекислого газа каждую секунду на молекулу фермента. [24] Реакция, катализируемая RuBisCO, таким образом, является основным фактором, ограничивающим скорость цикла Кальвина в течение дня. Тем не менее, в большинстве условий и когда свет не ограничивает фотосинтез иным образом, скорость RuBisCO положительно реагирует на увеличение концентрации углекислого газа.

RuBisCO обычно активен только в течение дня, так как рибулозо-1,5-бисфосфат не регенерируется в темноте. Это связано с регуляцией нескольких других ферментов цикла Кальвина. Кроме того, активность RuBisCO координируется с активностью других ферментов цикла Кальвина несколькими другими способами:

По ионам [ править ]

При освещении хлоропластов, то рН от стромы повышается от 7,0 до 8,0 из протонов (ионов водорода, H+
) градиент, создаваемый через тилакоидную мембрану. Перемещение протонов в тилакоиды осуществляется под действием света и является основой синтеза АТФ в хлоропластах (Дополнительная литература: Центр фотосинтетических реакций ; Светозависимые реакции ) . Чтобы сбалансировать ионный потенциал через мембрану, ионы магния ( Mg2+
) выходят из тилакоидов в ответ, увеличивая концентрацию магния в строме хлоропластов. RuBisCO имеет высокий оптимальный pH (может быть> 9,0, в зависимости от концентрации иона магния) и, таким образом, становится «активированным» при введении диоксида углерода и магния в активные центры, как описано выше.

Автор: RuBisCO activase [ править ]

У растений и некоторых водорослей для быстрого образования критического карбамата в активном центре RuBisCO требуется другой фермент, активаза RuBisCO (Rca, GO: 0046863 , P10896 ) . [25] [26] Это необходимо, потому что рибулозо-1,5-бисфосфат(RuBP) сильнее связывается с активными центрами RuBisCO, когда присутствует избыток карбамата, предотвращая развитие процессов. В свете этого, активаза RuBisCO способствует высвобождению ингибирующего (или - с некоторых точек зрения - запасающего) RuBP из каталитических центров RuBisCO. Активаза также необходима для некоторых растений (например, табака и многих бобов), потому что в темноте RuBisCO ингибируется (или защищается от гидролиза) конкурентным ингибитором, синтезируемым этими растениями, аналогом субстрата 2-карбокси-D-арабитинол 1- фосфат (CA1P). [27] CA1P прочно связывается с активным центром карбамилированного RuBisCO и в еще большей степени подавляет каталитическую активность. Также было показано, что CA1P поддерживает RuBisCO в конформации , защищенной отпротеолиз . [28] На свету, активаза RuBisCO также способствует высвобождению CA1P из каталитических сайтов. После того, как CA1P высвобождается из RuBisCO, он быстро превращается в не ингибирующую форму под действием активируемой светом CA1P-фосфатазы.. Даже без этих сильных ингибиторов один раз в несколько сотен реакций нормальные реакции с углекислым газом или кислородом не завершаются; другие ингибиторные аналоги субстрата все еще образуются в активном центре. Еще раз, активаза RuBisCO может способствовать высвобождению этих аналогов из каталитических центров и поддерживать фермент в каталитически активной форме. Однако при высоких температурах RuBisCO активирует агрегацию и больше не может активировать RuBisCO. Это способствует снижению карбоксилирующей способности, наблюдаемой при тепловом стрессе. [29] [30]

По АТФ / АДФ и состоянию восстановления / окисления стромы через активазу [ править ]

Удаление ингибирующего RuBP, CA1P и других аналогов ингибирующего субстрата с помощью активазы требует потребления АТФ . Эта реакция ингибируется присутствием АДФ , и, таким образом, активность активазы зависит от соотношения этих соединений в строме хлоропласта. Кроме того, у большинства растений чувствительность активазы к соотношению АТФ / АДФ модифицируется за счет состояния восстановления / окисления ( окислительно-восстановительного ) стромы через другой небольшой регуляторный белок, тиоредоксин . Таким образом, активность активазы и состояние активации RuBisCO можно регулировать в зависимости от интенсивности света и, таким образом, скорости образования субстрата рибулозо-1,5-бисфосфат. [31]

По фосфату [ править ]

У цианобактерий неорганический фосфат (P i ) также участвует в скоординированной регуляции фотосинтеза: P i связывается с активным сайтом RuBisCO и с другим сайтом большой цепи, где он может влиять на переходы между активированной и менее активной конформациями фермента. . Таким образом, активация бактериального RuBisCO может быть особенно чувствительной к уровням P i , что может заставить его действовать аналогично тому, как действует активаза RuBisCO у высших растений. [32]

Углекислым газом [ править ]

Поскольку углекислый газ и кислород конкурируют в активном центре RuBisCO, фиксация углерода посредством RuBisCO может быть усилена путем увеличения уровня углекислого газа в компартменте, содержащем RuBisCO ( строма хлоропласта ). Несколько раз в процессе эволюции растений возникали механизмы повышения уровня углекислого газа в строме (см. Фиксация углерода C 4 ). Использование кислорода в качестве субстрата кажется загадочным процессом, поскольку он, кажется, выбрасывает захваченную энергию. Однако это может быть механизм предотвращения перегрузки углеводами в периоды сильного светового потока. Эта слабость фермента является причиной фотодыхания., так что здоровые листья при ярком свете могут иметь нулевую чистую фиксацию углерода, когда соотношение O
2в CO
2доступный для RuBisCO смещается слишком далеко в сторону кислорода. Это явление в первую очередь зависит от температуры: высокие температуры могут снизить концентрацию CO.
2растворяется во влаге тканей листа. Это явление также связано с водным стрессом : поскольку листья растений охлаждаются испарением, недостаток воды приводит к высокой температуре листьев. Растения C 4 изначально используют фермент PEP карбоксилазу , который имеет более высокое сродство к CO.
2. В процессе сначала образуется 4-углеродное промежуточное соединение, которое перемещается в место фотосинтеза C 3, а затем декарбоксилируется, высвобождая CO.
2для повышения концентрации CO
2, отсюда и название растений C 4 .

Растения с метаболизмом крассулоидной кислоты (CAM) держат свои устьица закрытыми в течение дня, что позволяет экономить воду, но предотвращает светонезависимые реакции (также известные как цикл Кальвина ), поскольку для этих реакций требуется углекислый газ.
2проходить через эти отверстия путем газообмена. Испарение через верхнюю часть листа предотвращается слоем воска .

Генная инженерия [ править ]

Поскольку RuBisCO часто ограничивает скорость фотосинтеза у растений, можно повысить эффективность фотосинтеза , изменив гены RuBisCO в растениях для повышения каталитической активности и / или снижения скорости оксигенации. [33] [34] [35] [36] Это может улучшить биосеквестрации из CO
2и быть одновременно важной стратегией в области изменения климата и стратегией повышения урожайности сельскохозяйственных культур. [37] Рассматриваемые подходы включают перенос генов RuBisCO из одного организма в другой, создание активазы Rubisco из термофильных цианобактерий в чувствительных к температуре растений, повышение уровня экспрессии субъединиц RuBisCO, экспрессию малых цепей RuBisCO из хлоропластной ДНК и изменение генов RuBisCO для повышения специфичности диоксида углерода или иного увеличения скорости фиксации углерода. [38] [39]

Мутагенез в растениях [ править ]

В целом сайт-направленный мутагенез RuBisCO был в основном безуспешным, [37] хотя мутировавшие формы белка были получены в растениях табака с субъединицей C 4 видов [40], а RuBisCO с более C 4 -подобными кинетическими характеристиками имел был получен в рисе посредством ядерной трансформации. [41]

Один из способов - ввести в растения варианты RuBisCO с естественно высокими значениями специфичности, например, из красной водоросли Galdieria partita . Это может улучшить фотосинтетическую эффективность сельскохозяйственных культур, хотя возможные негативные воздействия еще предстоит изучить. [42] Достижения в этой области включают замену табачного фермента ферментом пурпурной фотосинтетической бактерии Rhodospirillum rubrum . [43] В 2014 г. две транспластомные линии табака с функциональным RuBisCO из цианобактерии Synechococcus elongatusPCC7942 (Se7942) были созданы путем замены RuBisCO генами большой и малой субъединиц фермента Se7942 в комбинации либо с соответствующим шапероном сборки Se7942, RbcX, либо с внутренним карбоксисомным белком, CcmM35. Оба мутанта имели повышенный уровень CO.
2скорость фиксации при измерении в молекулах углерода на RuBisCO. Однако мутантные растения росли медленнее, чем растения дикого типа. [44]

Недавняя теория исследует компромисс между относительной специфичностью (т. Е. Способностью отдавать предпочтение CO
2фиксация на O
2включение, которое приводит к энергоемким процессам фотодыхания ) и скорости, с которой образуется продукт. Авторы приходят к выводу, что RuBisCO, возможно, действительно эволюционировал, чтобы достичь точки «почти идеального» у многих растений (с широко варьирующейся доступностью субстрата и условиями окружающей среды), достигнув компромисса между специфичностью и скоростью реакции. [45] Было также высказано предположение, что оксигеназная реакция RuBisCO предотвращает истощение CO 2 вблизи его активных центров и обеспечивает поддержание окислительно-восстановительного состояния хлоропластов. [46]

Поскольку фотосинтез является единственным наиболее эффективным естественным регулятором углекислого газа в атмосфере Земли , [47] биохимическая модель реакции RuBisCO используется в качестве основного модуля моделей изменения климата. Таким образом, правильная модель этой реакции необходима для базового понимания взаимосвязей и взаимодействий моделей окружающей среды.

Экспрессия в бактериальных хозяевах [ править ]

В настоящее время существует очень мало эффективных методов экспрессии функционального растения Rubisco в бактериальных хозяевах для исследований генетических манипуляций. Это во многом связано с потребностью Рубиско в сложных клеточных механизмах для его биогенеза и поддержания метаболизма, включая кодируемые ядром субъединицы RbcS, которые обычно импортируются в хлоропласты в виде развернутых белков. [48] [49] Кроме того, серьезными проблемами также являются достаточная экспрессия и взаимодействие с активазой Rubisco. [50] Один из успешных методов экспрессии Rubisco в E. coli включает совместную экспрессию нескольких шаперонов хлоропластов, хотя это было показано только для Arabidopsis thaliana Rubisco. [51]

Истощение протеомных исследований [ править ]

Из-за его высокого содержания в растениях (обычно 40% от общего содержания белка), RuBisCO часто препятствует анализу важных сигнальных белков, таких как факторы транскрипции , киназы и регуляторные белки, обнаруженных в более низком количестве (10-100 молекул на клетку) в растениях. . [52] Например, использование масс-спектрометрии смесей растительных белков может привести к множественным интенсивным пикам субъединиц RuBisCO, которые мешают и скрывают пики других белков.

В последнее время один из эффективных методов осаждения RuBisCO включает использование раствора сульфата протамина . [53] Другие существующие методы истощения RuBisCO и изучения белков с более низким содержанием включают методы фракционирования с кальцием и фитатом, [54] гель-электрофорез с полиэтиленгликолем, [55] [56] аффинную хроматографию , [57] [58] и агрегацию с использованием DTT. , [59], хотя эти методы более трудоемки и менее эффективны по сравнению с осаждением сульфатом протамина. [52]

Филогенетические исследования [ править ]

Ген хлоропласта rbc L, который кодирует большую субъединицу RuBisCO, широко используется в качестве подходящего локуса для анализа филогенетики в систематике растений . [60]

Эволюция RuBisCO [ править ]

С эволюцией пути C 4 -фиксации у некоторых видов растений, C 3 RuBisCO эволюционировал, чтобы иметь более быстрый оборот CO
2в обмен на более низкую специфичность в результате большей локализации CO
2из клеток мезофилла в пачке клеток оболочки . [61] Это было достигнуто за счет повышения конформационной гибкости перехода «открыто-закрыто» в цикле Кальвина . Лабораторные филогенетические исследования показали, что эта эволюция сдерживалась компромиссом между стабильностью и активностью, вызванным серией необходимых мутаций для C 4 RuBisCO. [62] Кроме того, для поддержания дестабилизирующих мутаций эволюции до C 4 RuBisCO предшествовал период, в течение которого мутации обеспечивали повышенную стабильность фермента, создавая буфер для поддержания и поддержания мутаций, необходимых для C4 RuBisCO. Было обнаружено, что для облегчения этого процесса буферизации новый фермент развил серию стабилизирующих мутаций. Хотя RuBisCO всегда накапливал новые мутации, большинство из этих мутаций, которые выжили, не оказали значительного влияния на стабильность белка. Дестабилизирующие мутации C 4 на RuBisCO поддерживаются давлением окружающей среды, таким как низкий уровень CO
2концентрации, требующие принесения в жертву стабильности ради новых адаптивных функций. [62]

История термина [ править ]

Термин «RuBisCO» был придуман с юмором в 1979 году Дэвидом Айзенбергом на семинаре в честь выхода на пенсию одного из первых, выдающихся исследователей RuBisCO Сэма Уайлдмана , а также отсылка к торговому названию закусок « Nabisco » в связи с попытками Уайлдмана создать пищевая протеиновая добавка из листьев табака. [63] [64]

Использование заглавных букв в названии давно обсуждается. Это может быть заглавные для каждой буквы полного имени ( R И.Б. U проигрывает 1,5- бис фосфат с arboxylase / о xgenase), но он также утверждал , что все должно быть в нижнем регистре (RuBisCO), как и другие такие термины, как подводное плавание или лазер.

См. Также [ править ]

Ссылки [ править ]

  1. ^ Шарки, TD (2019). «Открытие канонического цикла Кальвина-Бенсона». Photosynth Res . 53 (2): 835–18. DOI : 10.1007 / s11120-018-0600-2 . ОСТИ  1607740 . PMID  30374727 . S2CID  53092349 .
  2. ^ Купер, Джеффри М. (2000). «10. Геном хлоропластов» . Клетка: молекулярный подход (2-е изд.). Вашингтон, округ Колумбия: ASM Press. ISBN 978-0-87893-106-4. , одна из субъединиц рибулозобисфосфаткарбоксилазы (рубиско) кодируется хлоропластной ДНК. Рубиско - важнейший фермент, катализирующий добавление CO.
    2    на рибулозо-1,5-бисфосфат во время цикла Кальвина. Также считается, что это самый распространенный белок на Земле, поэтому примечательно, что одна из его субъединиц кодируется геномом хлоропласта.
  3. ^ Dhingra A, Portis AR, Даниэл H (апрель 2004). «Усиленная трансляция экспрессируемого хлоропластом гена RbcS восстанавливает уровни малых субъединиц и фотосинтез в ядерных антисмысловых растениях RbcS» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (16): 6315–20. Bibcode : 2004PNAS..101.6315D . DOI : 10.1073 / pnas.0400981101 . PMC 395966 . PMID 15067115 . (Рубиско) - наиболее распространенный фермент на этой планете, составляющий 30–50% от общего количества растворимого белка в хлоропласте;  
  4. ^ a b Feller U, Anders I, Mae T (2008). «Рубисколитики: судьба Rubisco после того, как его ферментативная функция в клетке прекращена» (PDF) . Журнал экспериментальной ботаники . 59 (7): 1615–24. DOI : 10.1093 / JXB / erm242 . PMID 17975207 .  
  5. ^ ( Entrez GeneID :)
  6. ^ Dhingra A, Portis AR, Даниэл H (апрель 2004). «Усиленная трансляция экспрессируемого хлоропластом гена RbcS восстанавливает уровни малых субъединиц и фотосинтез в ядерных антисмысловых растениях RbcS» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (16): 6315–20. Bibcode : 2004PNAS..101.6315D . DOI : 10.1073 / pnas.0400981101 . PMC 395966 . PMID 15067115 .  
  7. ^ Arabidopsis thaliana имеет четыре гена малых цепей RuBisCO. Юн М., Путтерилл Дж. Дж., Росс Г. С., Лэнг Вашингтон (апрель 2001 г.). «Определение относительных уровней экспрессии генов малых субъединиц rubisco в Arabidopsis путем быстрой амплификации концов кДНК». Аналитическая биохимия . 291 (2): 237–44. DOI : 10,1006 / abio.2001.5042 . PMID 11401297 .
     
  8. ^ Страйер, Люберт; Берг, Джереми Марк; Тимочко, Джон Л. (2002). «20. Цикл Кальвина и пентозофосфатный путь» . Биохимия (5-е изд.). Сан-Франциско: WH Freeman. ISBN 978-0-7167-3051-4. Рисунок 20.3. Структура Рубиско. (Цветная диаграмма ленты)
  9. ^ Структура RuBisCO из фотосинтетической бактерии Rhodospirillum rubrum была определена с помощью рентгеновской кристаллографии , см .: PDB : 9RUB . Сравнение структур эукариотического и бактериального RuBisCO показано в специальной статье Protein Data Bank на Rubisco.
  10. ^ Молекулярная клеточная биология , 4-е издание, Харви Лодиш, Арнольд Берк, С. Лоуренс Зипурски, Пол Мацудаира, Дэвид Балтимор и Джеймс Э. Дарнелл. Опубликовано WH Freeman & Co. (2000), Нью-Йорк. Интернет-учебник. На рис. 16-48 показана структурная модель активного центра, включая участие магния. В статье Protein Data Bank на RuBisCO также есть модель магния на активном сайте. Архивировано 9 января 2006 г.на Wayback Machine .
  11. ^ a b c d Stec B (ноябрь 2012 г.). «Структурный механизм активации RuBisCO путем карбамилирования лизина активного центра» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 109 (46): 18785–90. Bibcode : 2012PNAS..10918785S . DOI : 10.1073 / pnas.1210754109 . PMC 3503183 . PMID 23112176 .  
  12. ^ Лодиш учебник описывает локализацию Рубиско в стромальных пространстве хлоропластов. Рис. 17-7 иллюстрирует, как маленькие субъединицы RuBisCO перемещаются в строму хлоропласта и собираются с большими субъединицами.
  13. ^ Б с д е е г Andersson, Ингер (май 2008 г.). «Катализ и регулирование в Рубиско» . Журнал экспериментальной ботаники . 59 (7): 1555–1568. DOI : 10.1093 / JXB / ern091 . PMID 18417482 . 
  14. ^ Эрб, Тобиас; Зажицкий, янв (февраль 2018 г.). «Краткая история RubisCO: взлеты и падения (?) Преобладающего в природе фермента, фиксирующего CO 2 » . Текущее мнение в области биотехнологии . 49 : 100–107. DOI : 10.1016 / j.copbio.2017.07.017 . PMID 28843191 . 
  15. ^ Шнайдер, Гюнтер; Лундквис, Томас (5 июля 1991 г.). «Кристаллическая структура активированной рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилазы в комплексе с ее субстратом, рибулозо-1,5-бисфосфатом *» . Журнал биологической химии . 266 (19): 12604–12611. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 98942-8 . PMID 1905726 . 
  16. ^ В химических реакциях , катализируемых Рубиско описаны в онлайн Биохимия учебника Stryerдр.
  17. ^ Satagopan S, Spreitzer RJ (июль 2008). «Растительные замены в карбокси-конце большой субъединицы Chlamydomonas Rubisco увеличивают специфичность СО2 / О2» . BMC Plant Biology . 8 : 85. DOI : 10,1186 / 1471-2229-8-85 . PMC 2527014 . PMID 18664299 .  
  18. ^ Лоример, G; Miziorko, H (1980). «Образование карбамата на c-аминогруппе лизильного остатка как основа для активации рибулозобисфосфаткарбоксилазы под действием C02 и Mg2 +». Биохимия . 19 (23): 5321–5328. DOI : 10.1021 / bi00564a027 . PMID 6778504 . 
  19. ^ а б в г д Клеланд, Вт; Лоример, G (1998). «Механизм Рубиско: Карбамат как общая основа». Химические обзоры . 98 (2): 549-561. DOI : 10.1021 / cr970010r . PMID 11848907 . 
  20. ^ а б Андерссон, I; Рыцарь, S; Шнайдер, G; Линдквист, Y; Линдквист, Т; Brändén, CI; Лоример, GH (1989). «Кристаллическая структура активного центра рибулозо-бисфосфаткарбоксилазы». Природа . 337 (6204): 229–234. Bibcode : 1989Natur.337..229A . DOI : 10.1038 / 337229a0 . S2CID 4370073 . 
  21. ^ а б Хартман, ФК; Харпель, MR (1994). «Структура, функция, регуляция и сборка D-рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилазы / оксигеназы». Ежегодный обзор биохимии . 63 : 197–232. DOI : 10.1146 / annurev.bi.63.070194.001213 . PMID 7979237 . 
  22. ^ a b Тейлор, TC; Андерссон, я (1997). «Структура комплекса между рубиско и его природным субстратом рибулозо-1,5-бисфосфатом». Журнал молекулярной биологии . 265 (4): 432–444. DOI : 10.1006 / jmbi.1996.0738 . PMID 9034362 . 
  23. ^ Pearce FG (ноябрь 2006). «Каталитическое образование побочных продуктов и связывание лигандов рибулозобисфосфаткарбоксилазами различных филогений» . Биохимический журнал . 399 (3): 525–34. DOI : 10.1042 / BJ20060430 . PMC 1615894 . PMID 16822231 .  
  24. ^ Ellis RJ (январь 2010). «Биохимия: борьба с неразумным дизайном». Природа . 463 (7278): 164–5. Bibcode : 2010Natur.463..164E . DOI : 10.1038 / 463164a . PMID 20075906 . S2CID 205052478 .  
  25. ^ Portis AR (2003). «Рубиско-активаза - каталитический шаперон Рубиско». Фотосинтез Исследования . 75 (1): 11–27. DOI : 10,1023 / A: 1022458108678 . PMID 16245090 . С2СИД 2632 .  
  26. ↑ Jin SH, Jiang DA, Li XQ, Sun JW (август 2004 г.). «Характеристики фотосинтеза в растениях риса, трансформированных антисмысловым геном активазы Rubisco» . Журнал науки Чжэцзянского университета . 5 (8): 897–9. DOI : 10,1631 / jzus.2004.0897 . PMID 15236471 . S2CID 1496584 .  
  27. ^ Andralojc PJ, Dawson GW, Парри MA, Ключи AJ (декабрь 1994). «Включение углерода из продуктов фотосинтеза в 2-карбоксиарабинитол-1-фосфат и 2-карбоксиарабинитол» . Биохимический журнал . 304 (Pt 3) (3): 781–6. DOI : 10.1042 / bj3040781 . PMC 1137402 . PMID 7818481 .  
  28. ^ Хан S, Andralojc PJ, Lea PJ, Парри MA (декабрь 1999). «2'-карбокси-D-арабитинол-1-фосфат защищает рибулозу 1,5-бисфосфаткарбоксилазу / оксигеназу от протеолитического расщепления» (PDF) . Европейский журнал биохимии . 266 (3): 840–7. DOI : 10.1046 / j.1432-1327.1999.00913.x . PMID 10583377 .  
  29. ^ Salvucci ME, Osteryoung KW, Crafts-Бранднер SJ, Vierling E (ноябрь 2001). «Исключительная чувствительность активазы Rubisco к термической денатурации in vitro и in vivo» . Физиология растений . 127 (3): 1053–64. DOI : 10.1104 / pp.010357 . PMC 129275 . PMID 11706186 .  
  30. ^ Crafts-Бранднер SJ, Salvucci ME (ноябрь 2000). «Рубиско-активаза ограничивает фотосинтетический потенциал листьев при высокой температуре и СО2» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 97 (24): 13430–5. Bibcode : 2000PNAS ... 9713430C . DOI : 10.1073 / pnas.230451497 . PMC 27241 . PMID 11069297 .  
  31. ^ Чжан N, Kallis RP, Ewy RG, Portis AR (март 2002). «Модуляция света Rubisco у Arabidopsis требует способности к окислительно-восстановительной регуляции более крупной изоформы активазы Rubisco» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (5): 3330–4. Bibcode : 2002PNAS ... 99.3330Z . DOI : 10.1073 / pnas.042529999 . PMC 122518 . PMID 11854454 .  
  32. ^ Marcus Y, Gurevitz M (октябрь 2000). «Активации цианобактериальной RuBP-карбоксилазы / оксигеназы способствует неорганический фосфат через два независимых механизма». Европейский журнал биохимии . 267 (19): 5995–6003. DOI : 10.1046 / j.1432-1327.2000.01674.x . PMID 10998060 . 
  33. ^ Spreitzer RJ, Salvucci ME (2002). «Рубиско: структура, регуляторные взаимодействия и возможности для лучшего фермента» . Ежегодный обзор биологии растений . 53 : 449–75. DOI : 10.1146 / annurev.arplant.53.100301.135233 . PMID 12221984 . S2CID 9387705 .  
  34. ^ Тиммер J (7 декабря 2017 г.). «Теперь мы можем создать самый важный паршивый фермент на планете» . Ars Technica . Проверено 5 января 2019 .
  35. ^ Тиммер J (3 января 2019). «Исправить фотосинтез, сконструировав его так, чтобы переработать токсичную ошибку» . Ars Technica . Проверено 5 января 2019 .
  36. ↑ South PF, Cavanagh AP, Liu HW, Ort DR (январь 2019). «Синтетические метаболические пути гликолата стимулируют рост сельскохозяйственных культур и урожайность на поле» . Наука . 363 (6422): eaat9077. DOI : 10.1126 / science.aat9077 . PMC 7745124 . PMID 30606819 .  
  37. ^ a b Furbank RT, Quick WP, Sirault XR (2015). «Улучшение фотосинтеза и потенциала урожайности зерновых культур с помощью целевых генетических манипуляций: перспективы, прогресс и проблемы» . Исследования полевых культур . 182 : 19–29. DOI : 10.1016 / j.fcr.2015.04.009 .
  38. ^ Парри М.А., Andralojc PJ, Mitchell RA, Madgwick PJ, Ключи AJ (май 2003). «Манипуляции Рубиско: количество, активность, функции и регуляция» . Журнал экспериментальной ботаники . 54 (386): 1321–33. DOI : 10.1093 / JXB / erg141 . PMID 12709478 . 
  39. ^ Ogbaga CC, Stepien P, Атар HU, Ашраф M (июнь 2018). «Разработка активазы Rubisco из термофильных цианобактерий в чувствительные к высоким температурам растения». Критические обзоры в биотехнологии . 38 (4): 559–572. DOI : 10.1080 / 07388551.2017.1378998 . PMID 28937283 . S2CID 4191791 .  
  40. ↑ Whitney SM, Sharwood RE, Orr D, White SJ, Alonso H, Galmés J (август 2011). «Изолейцин 309 действует как каталитический переключатель C4, который увеличивает скорость карбоксилирования рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилазы / оксигеназы (рубиско) у Flaveria» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (35): 14688–93. Bibcode : 2011PNAS..10814688W . DOI : 10.1073 / pnas.1109503108 . PMC 3167554 . PMID 21849620 .  
  41. ^ Ишикава С, Т Хатанака, Misoo S, Miyake С, Н Фукуяма (июль 2011). «Функциональное включение малой субъединицы сорго увеличивает скорость каталитического оборота Rubisco в трансгенном рисе» . Физиология растений . 156 (3): 1603–11. DOI : 10.1104 / pp.111.177030 . PMC 3135941 . PMID 21562335 .  
  42. ↑ Whitney SM, Andrews TJ (декабрь 2001 г.). «Кодируемая пластомом бактериальная рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилаза / оксигеназа (RubisCO) поддерживает фотосинтез и рост табака» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (25): 14738–43. Bibcode : 2001PNAS ... 9814738W . DOI : 10.1073 / pnas.261417298 . PMC 64751 . PMID 11724961 .  
  43. Перейти ↑ John Andrews T, Whitney SM (июнь 2003 г.). «Манипулирование рибулозобисфосфаткарбоксилазой / оксигеназой в хлоропластах высших растений». Архивы биохимии и биофизики . 414 (2): 159–69. DOI : 10.1016 / S0003-9861 (03) 00100-0 . PMID 12781767 . 
  44. ^ Lin MT, Оккиалини A, Andralojc PJ, Парри MA, Hanson MR (сентябрь 2014). «Более быстрый Rubisco с потенциалом для увеличения фотосинтеза сельскохозяйственных культур» . Природа . 513 (7519): 547–50. Bibcode : 2014Natur.513..547L . DOI : 10,1038 / природа13776 . PMC 4176977 . PMID 25231869 .  
  45. ^ Tcherkez GG, Фарквхар GD, Andrews TJ (май 2006). «Несмотря на медленный катализ и непонятную субстратную специфичность, все рибулозобифосфаткарбоксилазы могут быть почти идеально оптимизированы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 103 (19): 7246–51. Bibcode : 2006PNAS..103.7246T . DOI : 10.1073 / pnas.0600605103 . PMC 1464328 . PMID 16641091 .  
  46. ^ Игамбердыев AU (2015). «Управление функцией Rubisco посредством гомеостатического уравновешивания подачи CO2» . Границы растениеводства . 6 : 106. DOI : 10.3389 / fpls.2015.00106 . PMC 4341507 . PMID 25767475 .  
  47. ^ Игамбердыев AU, Lea PJ (февраль 2006). «Наземные растения уравновешивают концентрации O2 и CO2 в атмосфере». Фотосинтез Исследования . 87 (2): 177–94. DOI : 10.1007 / s11120-005-8388-2 . PMID 16432665 . S2CID 10709679 .  
  48. ^ Брахер A, Уитни SM, Hartl FU, Хайер-Hartl M (апрель 2017). «Биогенез и метаболическое поддержание Rubisco». Ежегодный обзор биологии растений . 68 : 29–60. DOI : 10,1146 / annurev-arplant-043015-111633 . PMID 28125284 . 
  49. ^ Sjuts I, J Солл, Bolter В (2017). «Импорт растворимых белков в хлоропласты и потенциальные регуляторные механизмы» . Границы растениеводства . 8 : 168. DOI : 10.3389 / fpls.2017.00168 . PMC 5296341 . PMID 28228773 .  
  50. ^ Парри, МАЙ (2003-05-01). «Манипуляции Рубиско: количество, активность, функции и регуляция» . Журнал экспериментальной ботаники . 54 (386): 1321–1333. DOI : 10.1093 / JXB / erg141 . ISSN 0022-0957 . PMID 12709478 .  
  51. ^ Эйгнер Н, Уилсон RH, Брахер А, Calisse л, Бхат JY, Hartl ФУ, Хайер-Hartl М (декабрь 2017 г.). «E. coli с пятью шаперонами хлоропластов, включая BSD2» . Наука . 358 (6368): 1272–1278. Bibcode : 2017Sci ... 358.1272A . DOI : 10.1126 / science.aap9221 . PMID 29217567 . 
  52. ^ a b Хизлвуд, Джошуа (2012). Протеомные приложения в биологии . Нью-Йорк: InTech Manhattan. ISBN 978-953-307-613-3.
  53. Перейти ↑ Gupta R, Kim ST (2015). Протеомное профилирование . Методы молекулярной биологии. 1295 . Humana Press, Нью-Йорк, штат Нью-Йорк. С. 225–233. DOI : 10.1007 / 978-1-4939-2550-6_17 . ISBN 9781493925490. PMID  25820725 .
  54. ↑ Кришнан Х. Б., Натараджан СС (декабрь 2009 г.). «Быстрый метод удаления Rubisco из листьев сои (Glycine max) для протеомного анализа белков с низким содержанием». Фитохимия . 70 (17–18): 1958–64. DOI : 10.1016 / j.phytochem.2009.08.020 . PMID 19766275 . 
  55. Перейти ↑ Kim ST, Cho KS, Jang YS, Kang KY (июнь 2001 г.). «Двумерный электрофоретический анализ белков риса фракционированием полиэтиленгликоля для белковых массивов». Электрофорез . 22 (10): 2103–9. DOI : 10.1002 / 1522-2683 (200106) 22:10 <2103 :: помощь-elps2103> 3.0.co; 2-ш . PMID 11465512 . 
  56. ^ Xi J, Wang X, Li S, Zhou X, Yue L, Fan J, Hao D (ноябрь 2006 г.). «Фракционирование полиэтиленгликоля улучшило обнаружение белков с низким содержанием с помощью двумерного электрофореза протеома растений». Фитохимия . 67 (21): 2341–8. DOI : 10.1016 / j.phytochem.2006.08.005 . PMID 16973185 . 
  57. ^ Cellar Н.А., Kuppannan K, Langhorst ML, Ni W, Xu P, Young SA (январь 2008). «Межвидовая применимость колонок обильного истощения белка для рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилазы / оксигеназы». Журнал хроматографии B . 861 (1): 29–39. DOI : 10.1016 / j.jchromb.2007.11.024 . PMID 18063427 . 
  58. ^ Агроэл Г.К., JWA Н.С., Rakwal R (февраль 2009). «Протеомика риса: завершение фазы I и начало фазы II». Протеомика . 9 (4): 935–63. DOI : 10.1002 / pmic.200800594 . PMID 19212951 . S2CID 2455432 .  
  59. ↑ Cho JH, Hwang H, Cho MH, Kwon YK, Jeon JS, Bhoo SH, Hahn TR (июль 2008 г.). «Эффект DTT в белковых препаратах для протеомного анализа: удаление очень распространенного растительного фермента, рибулозобисфосфаткарбоксилазы / оксигеназы». Журнал биологии растений . 51 (4): 297–301. DOI : 10.1007 / BF03036130 . ISSN 1226-9239 . S2CID 23636617 .  
  60. ^ Чейз и др. 1993 .
  61. ^ Sage РФ, шалфей TL, Kocacinar F (2012). «Фотодыхание и эволюция фотосинтеза C4» . Ежегодный обзор биологии растений . 63 : 19–47. DOI : 10,1146 / annurev-arplant-042811-105511 . PMID 22404472 . S2CID 24199852 .  
  62. ↑ a b Studer RA, Christin PA, Williams MA, Orengo CA (февраль 2014 г.). «Компромисс между стабильностью и активностью ограничивает адаптивную эволюцию RubisCO» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 111 (6): 2223–8. Bibcode : 2014PNAS..111.2223S . DOI : 10.1073 / pnas.1310811111 . PMC 3926066 . PMID 24469821 .  
  63. ^ Wildman SG (2002). «По пути от белка фракции I к Rubisco (рибулозобифосфаткарбоксилаза-оксигеназа)». Фотосинтез Исследования . 73 (1–3): 243–50. DOI : 10,1023 / A: 1020467601966 . PMID 16245127 . S2CID 7622999 .  
  64. ^ Portis AR, Парри MA (октябрь 2007). «Открытия в Рубиско (рибулоза 1,5-бисфосфаткарбоксилаза / оксигеназа): историческая перспектива». Фотосинтез Исследования . 94 (1): 121–43. DOI : 10.1007 / s11120-007-9225-6 . PMID 17665149 . S2CID 39767233 .  
Рисунок 3 . На этом рисунке каждой белковой цепи в комплексе (LS) 2 присвоен свой цвет для облегчения идентификации.

Библиография [ править ]

  • Чейз М.В., Солтис Д.Е., Олмстед Р.Г., Морган Д., Лес Д.Х., Мишлер Б.Д. и др. (1993). "Филогенетика семенных растений: анализ нуклеотидных последовательностей пластидного гена rbc L" (PDF) . Летопись ботанического сада Миссури . 80 (3): 528–580. DOI : 10.2307 / 2399846 . JSTOR  2399846 .
  • Сугавара Х., Ямамото Х., Шибата Н., Иноуэ Т., Окада С., Мияке С., Йокота А., Кай Й. (май 1999 г.). «Кристаллическая структура ориентированной на карбоксилазную реакцию рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилазы / оксигеназы из термофильной красной водоросли Galdieria partita» . Журнал биологической химии . 274 (22): 15655–61. DOI : 10.1074 / jbc.274.22.15655 . PMID  10336462 .
  • Портис А.Р., Парри М.А. (октябрь 2007 г.). «Открытия в Рубиско (рибулоза 1,5-бисфосфаткарбоксилаза / оксигеназа): историческая перспектива». Фотосинтез Исследования . 94 (1): 121–43. DOI : 10.1007 / s11120-007-9225-6 . PMID  17665149 . S2CID  39767233 .
  • Ашида Х, Данчин А, Йокота А (2005). «Был ли фотосинтетический RuBisCO рекрутирован в результате эволюции приобретений из RuBisCO-подобных белков, участвующих в метаболизме серы?». Исследования в области микробиологии . 156 (5–6): 611–8. DOI : 10.1016 / j.resmic.2005.01.014 . PMID  15950120 .
  • Маркус Y, Альтман-Гета Х, Финклер А, Гуревиц М (июнь 2005 г.). «Мутагенез в двух разных сайтах связывания фосфатов раскрывает их различную роль в регуляции активации и катализа Rubisco» . Журнал бактериологии . 187 (12): 4222–8. DOI : 10.1128 / JB.187.12.4222-4228.2005 . PMC  1151729 . PMID  15937184 .

Внешние ссылки [ править ]

  • См. Здесь механизм реакции, катализируемой RuBisCO.
  • Rubisco: Молекула месяца RCSB PDB
  • Ленивец из Царства растений: статья Protein Spotlight о "ленивом" ферменте Рубиско