• кавеолин-опосредованный эндоцитоз • позитивная регуляция транспорта ионов кальция в цитозоль • сужение сосудов • ответ на прогестерон • инактивация активности MAPK • негативная регуляция связывания с белками • регуляция активности пептидазы • локализация протеина в рафте плазматической мембраны • развитие молочной железы • васкулогенез • отрицательная регуляция пиноцитоза • ответ на ишемию • ангиогенез • апоптотический сигнальный путь • положительная регуляция внешнего апоптотического сигнального пути • гомеостаз холестерина • метаболический процесс триглицеридов • отрицательная регуляция канонического сигнального пути Wnt • транспорт ионов кальция • отрицательная регуляция пролиферации клеток • клеточный ответ на стимул трансформирующего фактора роста бета • положительная регуляция толл-подобного рецептора 3 сигнальный путь • регуляция концентрации ионов кальция в цитозоле • регуляция сокращения гладких мышц • организация пузырьков • негативная регуляция аутофосфорилирования пептидилтирозина • регуляция потенциала действия клеток сердечной мышцы, участвующих в регуляции сокращения • негативная регуляция сигнального пути бета-рецептора трансформирующего фактора роста • локализация белка в базолатеральной плазматической мембране • интернализация рецептора, участвующая в каноническом сигнальном пути Wnt • регуляция реполяризации мембраны во время потенциала действия • положительная регуляция фосфорилирования пептидил-серина • негативная регуляция активности протеинтирозинкиназы • регуляция проникновения бактерии в клетку-хозяин • негативная регуляция активности MAP-киназы • позитивная регуляция сужения сосудов • отрицательная регуляция трансмембранного транспорта ионов калия • лактация • рецептор-опосредованный эндоцитоз вируса клеткой-хозяином • регуляция свертывания крови • регуляция потенциала действия клеток сердечной мышцы желудочка • гомоолигомеризация белков • вирусный процесс GO: 0022415 • позитивная регуляция внутреннего апоптотического сигнального пути • негативная регуляция каскада JAK-STAT • инволюция молочной железы • гомеостаз ионов кальция • негативная регуляция некроптозного процесса • регуляция силы сердечных сокращений • накопление липидов • гомеостаз оксида азота • деполяризация мембраны • негативная регуляция цитокин-опосредованного сигнального пути • клеточный гомеостаз ионов кальция • негативная регуляция транскрипции с промотора РНК-полимеразы II • ответ на эстроген • ответ на ион кальция • регуляция метаболического процесса жирных кислот • клеточный ответ на экзогенную дцРНК • негативная регуляция каскада MAPK • регуляция сборки складок • позитивная регуляция связывания белка • позитивная регуляция убиквитинирования протеина • негативная регуляция аноикиса • миграция лейкоцитов • локализация белка • позитивная регуляция выработки молекул клеточной адгезии • ответ на гипоксию • негативная регуляция активности синтазы оксида азота • ответ на бактерии • сборка кавеол • клеточный ответ на гипероксию • транспорт холестерина • клеточный ответ к голоданию • костимуляция Т-клеток • регулирование активности синтазы оксида азота • интернализация рецептора • положительная регуляция активности пептидазы • позитивная регуляция связанного с ER убиквитин-зависимого катаболического процесса белков • негативная регуляция пролиферации эндотелиальных клеток • негативная регуляция сигнального пути BMP • негативная регуляция убиквитинирования белка • клеточный ответ на стимул пептидного гормона • позитивная регуляция экспрессии генов • негативная регуляция процесс биосинтеза оксида азота • активируемый ангиотензином сигнальный путь, участвующий в сердечном процессе • олигомеризация белков • негативная регуляция фосфорилирования пептидил-серина • посттранскрипционная регуляция экспрессии генов • положительная регуляция сборки щелевого соединения • поддержание местоположения белка в клетке • негативная регуляция передачи сигнала • регулирование силы сердечных сокращений с помощью химического сигнала • регулирование клеточной коммуникации посредством электрического взаимодействия, участвующего в сердечной проводимости • регулирование частоты сердечных сокращений сердцем проведение • негативная регуляция дифференцировки эпителиальных клеток • развитие скелетной мышечной ткани • разборка комплекса деструкции бета-катенина • GO: 0048554 позитивная регуляция каталитической активности • позитивная регуляция канонического пути передачи сигналов Wnt • негативная регуляция фосфорилирования тирозина белка STAT • негативная регуляция активности внутреннего выпрямляющего калиевого канала • дифференцировка клеток • позитивная регуляция миграции клеток • позитивная регуляция индуцированного холодом термогенеза • позитивная регуляция активности фактора транскрипции NF-kappaB
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность
Человек
Мышь
Entrez
857
12389
Ансамбль
ENSG00000105974
ENSMUSG00000007655
UniProt
Q03135
P49817
RefSeq (мРНК)
NM_001753 NM_001172895 NM_001172896 NM_001172897
NM_001243064 NM_007616
RefSeq (белок)
NP_001166366 NP_001166367 NP_001166368 NP_001744
NP_001229993 NP_031642
Расположение (UCSC)
Chr 7: 116,52 - 116,56 Мб
Chr 6: 17.31 - 17.34 Мб
PubMed поиск
[3]
[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека
Просмотр / редактирование мыши
Кавеолин-1 представляет собой белок , который у человека кодируется CAV1 гена . [5]
СОДЕРЖАНИЕ
1 Функция
2 взаимодействия
3 См. Также
4 ссылки
5 Дальнейшее чтение
Функция [ править ]
Каркасный белок, кодируемый этим геном, является основным компонентом плазматических мембран кавеол, обнаруженных в большинстве типов клеток. Белок связывает субъединицы интегрина с тирозинкиназой FYN, инициируя этап связывания интегринов с путем Ras-ERK и способствуя прогрессированию клеточного цикла. Ген является кандидатом гена- супрессора опухоли и негативным регулятором каскада киназ Ras-p42 / 44 MAP. CAV1 и CAV2 расположены рядом друг с другом на хромосоме 7 и экспрессируют колокализующиеся белки, которые образуют стабильный гетероолигомерный комплекс. Используя альтернативные кодоны инициациив одной и той же рамке считывания две изоформы (альфа и бета) кодируются одним транскриптом этого гена. [6]
Взаимодействия [ править ]
Было показано, что кавеолин 1 взаимодействует с гетеротримерными G-белками , [7]
тирозинкиназами Src ( Src , Lyn ) и H-Ras, [8] холестерином , [9] бета-рецептором 1 TGF , [10] эндотелиальной NOS , [11] рецептор андрогена , [12] белок-предшественник амилоида , [13] белок щелевого соединения, альфа-1 , [14] синтаза оксида азота 2А , [15] рецептор эпидермального фактора роста , [16] рецептор эндотелина типа B ,[17] PDGFRB , [18] PDGFRA , [18] PTGS2 , [19] TRAF2 , [20] [21] рецептор эстрогена альфа , [22] кавеолин 2 , [23] [24] PLD2 , [25] [26] Тирозинкиназа Брутона [27] и SCP2 . [28] Все эти взаимодействия происходят через кавеолин-каркасный домен (CSD) в молекуле кавеолина-1. [8] Молекулы, которые взаимодействуют с кавеолином-1, содержат кавеолин-связывающие мотивы (CBM). [29]
См. Также [ править ]
Кавеолин
Ссылки [ править ]
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000105974 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000007655 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Fra AM, Mastroianni N, Mancini M, Pasqualetto E, Sitia R (март 1999). «Кавеолин-1 и кавеолин-2 человека - это тесно связанные гены, колокализованные с WI-5336 в области 7q31, часто делетированной в опухолях». Геномика . 56 (3): 355–6. DOI : 10.1006 / geno.1998.5723 . PMID 10087206 .
^ Ли С., Окамото Т., Чун М., Сарджакомо М., Казанова Дж. Э., Хансен С.Х., Нишимото И., Лисанти МП (июнь 1995 г.). «Доказательства регулируемого взаимодействия между гетеротримерными белками G и кавеолином» . Журнал биологической химии . 270 (26): 15693–701. DOI : 10.1074 / jbc.270.26.15693 . PMID 7797570 .
^ a b Li S, Couet J, Lisanti MP (ноябрь 1996 г.). «Тирозинкиназы Src, субъединицы Galpha и H-Ras имеют общий заякоренный в мембране каркасный белок, кавеолин. Связывание кавеолина отрицательно регулирует аутоактивацию тирозинкиназ Src» . Журнал биологической химии . 271 (46): 29182–90. DOI : 10.1074 / jbc.271.46.29182 . PMC 6687395 . PMID 8910575 .
^ Ли S, песни К.С., Lisanti MP (январь 1996). «Экспрессия и характеристика рекомбинантного кавеолина. Очистка с помощью полигистидиновой маркировки и холестерин-зависимого включения в определенные липидные мембраны» . Журнал биологической химии . 271 (1): 568–73. DOI : 10.1074 / jbc.271.1.568 . PMID 8550621 .
^ Razani B, Чжан XL, Bitzer M, фон Герсдорф G, Böttinger EP, Lisanti MP (март 2001). «Кавеолин-1 регулирует передачу сигналов трансформирующего фактора роста (TGF) -бета / SMAD посредством взаимодействия с рецептором TGF-бета I типа» . Журнал биологической химии . 276 (9): 6727–38. DOI : 10.1074 / jbc.M008340200 . PMID 11102446 .
↑ Гарсия-Кардена Г., Фан Р., Стерн Д.Ф., Лю Дж., Сесса В.К. (ноябрь 1996 г.). «Эндотелиальная синтаза оксида азота регулируется фосфорилированием тирозина и взаимодействует с кавеолином-1» . Журнал биологической химии . 271 (44): 27237–40. DOI : 10.1074 / jbc.271.44.27237 . PMID 8910295 .
Перейти ↑ Lu ML, Schneider MC, Zheng Y, Zhang X, Richie JP (апрель 2001 г.). «Кавеолин-1 взаимодействует с рецептором андрогена. Положительный модулятор трансактивации, опосредованной рецептором андрогена» . Журнал биологической химии . 276 (16): 13442–51. DOI : 10.1074 / jbc.M006598200 . PMID 11278309 .
^ Ikezu T, Trapp BD, песни К.С., Schlegel A, Lisanti MP, Okamoto T (апрель 1998). «Кавеолы, микродомены плазматической мембраны для опосредованного альфа-секретазой процессинга белка-предшественника амилоида» . Журнал биологической химии . 273 (17): 10485–95. DOI : 10.1074 / jbc.273.17.10485 . PMID 9553108 .
^ Schubert AL, Шуберта W, Spray DC, Lisanti MP (май 2002 г.). «Члены семейства коннексинов нацелены на домены липидного рафта и взаимодействуют с кавеолином-1». Биохимия . 41 (18): 5754–64. DOI : 10.1021 / bi0121656 . PMID 11980479 .
^ Felley-Bosco E, Бендеры FC, Courjault-Готье F, Брон C, Quest AF (декабрь 2000). «Кавеолин-1 подавляет индуцибельную синтазу оксида азота через протеасомный путь в клетках карциномы толстой кишки человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 97 (26): 14334–9. Bibcode : 2000PNAS ... 9714334F . DOI : 10.1073 / pnas.250406797 . PMC 18919 . PMID 11114180 .
^ Couet Дж, Sargiacomo М, Lisanti МП (ноябрь 1997 года). «Взаимодействие рецепторной тирозинкиназы EGF-R с кавеолинами. Связывание кавеолина отрицательно регулирует тирозин и серин / треонинкиназную активность» . Журнал биологической химии . 272 (48): 30429–38. DOI : 10.1074 / jbc.272.48.30429 . PMID 9374534 .
Перейти ↑ Yamaguchi T, Murata Y, Fujiyoshi Y, Doi T (апрель 2003 г.). «Регулируемое взаимодействие рецептора эндотелина B с кавеолином-1». Европейский журнал биохимии . 270 (8): 1816–27. DOI : 10.1046 / j.1432-1033.2003.03544.x . PMID 12694195 .
^ a b Ямамото М., Тоя Ю., Дженсен Р.А., Исикава Ю. (март 1999 г.). «Кавеолин является ингибитором передачи сигналов рецептора фактора роста тромбоцитов». Экспериментальные исследования клеток . 247 (2): 380–8. DOI : 10.1006 / excr.1998.4379 . PMID 10066366 .
^ Liou JY, Дэн WG Гилрой DW, Shyue SK, Wu KK (сентябрь 2001). «Колокализация и взаимодействие циклооксигеназы-2 с кавеолином-1 в человеческих фибробластах» . Журнал биологической химии . 276 (37): 34975–82. DOI : 10.1074 / jbc.M105946200 . PMID 11432874 .
^ Feng X, Гаэта М.Л., Мэдж Л.А., Янг Д.Х., Брэдли JR, Pober JS (март 2001). «Кавеолин-1 связывается с TRAF2 с образованием комплекса, который задействован в рецепторах фактора некроза опухоли» . Журнал биологической химии . 276 (11): 8341–9. DOI : 10.1074 / jbc.M007116200 . PMID 11112773 .
^ Cao H, Courchesne WE, Mastick CC (март 2002). «Скрининг фосфотирозин-зависимого взаимодействия белков показывает роль фосфорилирования кавеолина-1 по тирозину 14: рекрутирование С-концевой Src-киназы» . Журнал биологической химии . 277 (11): 8771–4. DOI : 10.1074 / jbc.C100661200 . PMID 11805080 .
^ Schlegel А, Ван С Pestell RG, Lisanti MP (октябрь 2001). «Лиганд-независимая активация рецептора эстрогена альфа кавеолином-1» . Биохимический журнал . 359 (Pt 1): 203–10. DOI : 10.1042 / 0264-6021: 3590203 . PMC 1222136 . PMID 11563984 .
^ Breuza L, Corby S, Arsanto JP, Delgrossi MH, Scheiffele P, Le Bivic A (декабрь 2002). «Каркасный домен кавеолина 2 отвечает за его локализацию по Гольджи в клетках Caco-2» . Журнал клеточной науки . 115 (Pt 23): 4457–67. DOI : 10,1242 / jcs.00130 . PMID 12414992 .
^ Scherer PE, Льюис RY, Волонте D, Engelman JA, Galbiati F, Couet J, Kohtz DS, van Donselaar E, Peters P, Lisanti MP (ноябрь 1997 г.). «Тип клетки и тканеспецифическая экспрессия кавеолина-2. Кавеолины 1 и 2 совместно локализуются и образуют стабильный гетероолигомерный комплекс in vivo» . Журнал биологической химии . 272 (46): 29337–46. DOI : 10.1074 / jbc.272.46.29337 . PMID 9361015 .
^ Zheng X, Bollinger Боллаг W (декабрь 2003). «Аквапорин 3 взаимодействует с фосфолипазой d2 в богатых кавеолином мембранных микродоменах и подавляется при дифференцировке кератиноцитов» . Журнал следственной дерматологии . 121 (6): 1487–95. DOI : 10.1111 / j.1523-1747.2003.12614.x . PMID 14675200 .
^ Чарны M, Fiucci G, Лави Y, Y Банно, Nozawa Y, Liscovitch M (февраль 2000). «Фосфолипаза D2: функциональное взаимодействие с кавеолином в микродоменах мембраны низкой плотности» . Письма FEBS . 467 (2–3): 326–32. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (00) 01174-1 . PMID 10675563 . S2CID 21891748 .
↑ Vargas L, Nore BF, Berglof A, Heinonen JE, Mattsson PT, Smith CI, Mohamed AJ (март 2002 г.). «Функциональное взаимодействие кавеолина-1 с тирозинкиназой Брутона и Bmx» . Журнал биологической химии . 277 (11): 9351–7. DOI : 10.1074 / jbc.M108537200 . PMID 11751885 .
↑ Zhou M, Parr RD, Petrescu AD, Payne HR, Atshaves BP, Kier AB, Ball JM, Schroeder F (июнь 2004 г.). «Белок-носитель стерола-2 напрямую взаимодействует с кавеолином-1 in vitro и in vivo» . Биохимия . 43 (23): 7288–306. DOI : 10.1021 / bi035914n . PMID 15182174 .
^ Couet J, Li S, Okamoto T, T Ikezu, Lisanti MP (март 1997). «Идентификация пептидов и белковых лигандов для кавеолин-каркасного домена. Последствия для взаимодействия кавеолина с белками, связанными с кавеолами» . Журнал биологической химии . 272 (10): 6525–33. DOI : 10.1074 / jbc.272.10.6525 . PMID 9045678 .
Дальнейшее чтение [ править ]
Энгельман Дж. А., Чжан Х, Гальбиати Ф, Волонте Д., Сотгия Ф., Пестелл Р. Г., Минетти С., Шерер П. Е., Окамото Т., Лисанти М. П. (декабрь 1998 г.). «Молекулярная генетика семейства генов кавеолина: последствия для рака человека, диабета, болезни Альцгеймера и мышечной дистрофии» . Американский журнал генетики человека . 63 (6): 1578–87. DOI : 10.1086 / 302172 . PMC 1377628 . PMID 9837809 .
Разани Б., Шлегель А., Лю Дж., Лисанти депутат (август 2001 г.). «Кавеолин-1, предполагаемый ген-супрессор опухоли». Труды биохимического общества . 29 (Pt 4): 494–9. DOI : 10.1042 / BST0290494 . PMID 11498016 .
Фудзимото Т., Кого Х., Накамура Н., Озеки С. (март 2002 г.). «[Микродомены и кавеолин]». Танпакушицу Какусан Косо. Белок, нуклеиновая кислота, фермент . 47 (4 Suppl): 326–32. PMID 11915322 .
Шац М., Лискович М. (сентябрь 2004 г.). «Кавеолин-1 и множественная лекарственная устойчивость рака: координирующая регуляция белков, способствующих выживанию?». Исследование лейкемии . 28 (9): 907–8. DOI : 10.1016 / j.leukres.2004.03.013 . PMID 15234566 .
Франк П.Г., Лисанти депутат (январь 2007 г.). «Кавеолин-1 и регенерация печени: роль в пролиферации и липогенезе» . Клеточный цикл . 6 (2): 115–6. DOI : 10.4161 / cc.6.2.3722 . PMID 17314510 .
