Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Хитиназа из семян ячменя
Хитиназа
Идентификаторы
Номер ЕС3.2.1.14
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки
хитиназа, кислая
Идентификаторы
СимволCHIA
Ген NCBI27159
HGNC17432
OMIM606080
RefSeqNM_001040623
UniProtQ9BZP6
Прочие данные
LocusChr. 1 п.13.1-21.3
Ищи
СтруктурыШвейцарская модель
ДоменыИнтерПро
хитиназа 1 (хитотриозидаза)
Идентификаторы
СимволЧИТ1
Ген NCBI1118
HGNC1936 г.
OMIM600031
RefSeqNM_003465
UniProtQ13231
Прочие данные
LocusChr. 1 q31-q32
Ищи
СтруктурыШвейцарская модель
ДоменыИнтерПро

Хитиназы ( хитодекстриназа , 1,4-бета-поли-N-ацетилглюкозаминидаза , поли-бета-глюкозаминидаза , бета-1,4 -поли-N-ацетилглюкозамидиназа , поли [1,4- (N-ацетил-бета-D- глюкозаминид)] гликангидролаза , (1-> 4) -2-ацетамидо-2-дезокси-бета-D-глюкангликангидролаза ) представляют собой гидролитические ферменты, которые разрушают гликозидные связи в хитине . [1]

Как хитин является компонентом клеточных стенок из грибов и экзоскелетонных элементов некоторых животных ( в том числе моллюсков и членистоногих ), хитиназы , как правило , содержатся в организмах , которые либо потребность , чтобы изменить свой собственный хитин [2] или растворяться и переварить хитин грибов или животные.

Распространение видов [ править ]

Chitinivorous организмы включают многие бактерии [3] ( аэромонад , Bacillus , холерный , [4] среди прочих), которые могут быть патогенными или detritivorous. Они нападают на живых членистоногих , зоопланктон или грибы или могут разрушать остатки этих организмов.

Грибы, такие как Coccidioides immitis , также обладают разлагающимися хитиназами, что связано с их ролью в качестве детритиворов, а также с их потенциалом в качестве патогенов членистоногих.

Хитиназы также присутствуют в растениях (хитиназа семян ячменя: PDB : 1CNS , EC 3.2.1.14 ); некоторые из них являются белками , связанными с патогенезом (PR) , которые индуцируются как часть системной приобретенной устойчивости. Экспрессия опосредуется геном NPR1 и путем салициловой кислоты, которые участвуют в устойчивости к атакам грибков и насекомых. Для создания грибковых симбиозов могут потребоваться другие хитиназы растений. [5]

Хотя млекопитающие не продуцируют хитин, у них есть две функциональные хитиназы, хитотриозидаза (CHIT1) и кислая хитиназа млекопитающих (AMCase), а также хитиназоподобные белки (такие как YKL-40 ), которые имеют высокое сходство последовательностей, но не обладают хитиназной активностью. [6]

Классификация [ править ]

  1. Эндохитиназы ( EC 3.2.1.14 ) случайным образом расщепляют хитин на внутренних участках хитиновой микрофибриллы, образуя растворимые мультимерные продукты с низкой молекулярной массой . Мультимерные продукты включают диацетилхитобиозу, хитотриозу и хитотетраозу, причем димер является преобладающим продуктом. [7]
    Эндохитиназа расщепляет хитин на мультимерные продукты.
  2. Экзохитиназы также были разделены на две подкатегории:
    1. Хитобиозидазы ( EC 3.2.1.29 ) действуют на невосстанавливающий конец хитиновой микрофибриллы, высвобождая димер, диацетилхитобиозу, один за другим из хитиновой цепи. Следовательно, в этой реакции не происходит высвобождения моносахаридов или олигосахаридов . [8]
    2. β-1,4- N- ацетилглюкозаминидазы ( EC 3.2.1.30 ) расщепляют мультимерные продукты, такие как диацетилхитобиоза, хитотриоза и хитотетраоза, на мономеры N- ацетилглюкозамина (GlcNAc). [7]
Экзохитиназа расщепляет хитин на димеры с помощью хитобиозидазы и мономеры с помощью β-1,4 N-ацетилглюкозаминидазы.

Хитиназы также были классифицированы на основе аминокислотных последовательностей, поскольку это было бы более полезно для понимания эволюционных взаимоотношений этих ферментов друг с другом. [9] Таким образом, хитиназы были разделены на три семейства : 18 , 19 и 20 . [10] Оба семейства 18 и 19 состоят из эндохитиназ множества различных организмов, включая вирусы, бактерии, грибы, насекомые и растения. Однако семейство 19 в основном состоит из хитиназ растений. Семейство 20 включает N- ацетилглюкозаминидазу и аналогичный фермент N- ацетилгексозаминидазу . [9]

И поскольку последовательности генов хитиназ были известны, они были дополнительно классифицированы на шесть классов на основе их последовательностей. Характеристики, определяющие классы хитиназ, включают N-концевую последовательность, локализацию фермента, изоэлектрический pH , сигнальный пептид и индукторы . [9]

Хитиназы класса I имели богатый цистеином N-концевой, богатый лейцином или валином сигнальный пептид и вакуолярную локализацию. Затем хитиназы класса I были дополнительно подразделены на класс Ia и класс Ib соответственно на основе их кислотной или основной природы. [11] Было обнаружено, что хитиназы класса 1 включают только хитиназы растений и в основном эндохитиназы.

Хитиназы класса II не имели богатого цистеином N-конца, но имели последовательность, аналогичную хитиназам класса I. Хитиназы класса II были обнаружены у растений, грибов и бактерий и в основном состояли из экзохитиназ. [9]

Хитиназы класса III не имели сходных последовательностей с хитиназами класса I или класса II. [9]

Хитиназы класса IV имели сходные характеристики, включая иммунологические свойства, с хитиназами класса I. [9] Однако хитиназы класса IV были значительно меньше по размеру по сравнению с хитиназами класса I. [12]

Хитиназы классов V и VI недостаточно охарактеризованы. Однако один пример хитиназы класса V показал два хитинсвязывающих домена в тандеме, и, исходя из последовательности гена, богатый цистеином N-конец, по-видимому, был потерян в процессе эволюции, вероятно, из-за меньшего давления отбора, которое вызвало каталитический домен. потерять свою функцию. [9]

Функция [ править ]

Подобно целлюлозе, хитин представляет собой обильный биополимер, который относительно устойчив к разложению. [13] Обычно он не переваривается животными, хотя некоторые рыбы способны переваривать хитин. [14] В настоящее время предполагается, что для переваривания хитина животными требуются бактериальные симбионты и длительные ферментации, подобные перевариванию целлюлазой жвачных животных. Тем не менее хитиназы были выделены из желудков некоторых млекопитающих, включая человека. [15]

Активность хитиназы также может быть обнаружена в крови человека [16] [17] и, возможно, в хрящах . [18] Как и в случае хитиназ растений, это может быть связано с устойчивостью к патогенам. [19] [20]

Клиническое значение [ править ]

Хитиназы, продуцируемые в организме человека (известные как «хитиназы человека»), могут быть связаны с реакцией на аллергию , а астма связана с повышенным уровнем экспрессии хитиназы. [21] [22] [23] [24] [25]

Человеческие хитиназы могут объяснять связь между некоторыми из наиболее распространенных аллергий ( пылевые клещи , споры плесени - оба содержат хитин) и инфекциями, вызываемыми червями ( гельминтами ), как часть одной из версий гигиенической гипотезы [26] [27] [28 ]. ] (у червей есть хитиновый ротовой аппарат, удерживающий стенку кишечника). Наконец, связь между хитиназами и салициловой кислотой в растениях хорошо установлена [ требуется дополнительное объяснение ], но существует гипотетическая связь между салициловой кислотой и аллергией у людей. [29]

Регулирование грибов [ править ]

Регуляция варьируется от вида к виду, и внутри организма хитиназы с разными физиологическими функциями будут находиться под разными механизмами регуляции. Например, хитиназы, которые участвуют в поддержании, таком как ремоделирование клеточной стенки, экспрессируются конститутивно. Однако хитиназы, которые обладают специализированными функциями, такими как разложение экзогенного хитина или участие в делении клеток, нуждаются в пространственно-временной регуляции активности хитиназы. [30]

Регуляция эндохитиназы в Trichoderma atroviride зависит от N- ацетилглюкозаминидазы, и данные указывают на петлю обратной связи, при которой при расщеплении хитина образуется N- ацетилглюкозамин, который, возможно, будет использоваться и запускать повышающую регуляцию хитинбиозидаз. [31]

В Saccharomyces cerevisiae и регуляции ScCts1p ( хитиназа 1 S. cerevisiae ), одна из хитиназ, участвующих в разделении клеток после цитокинеза путем разложения хитина первичной перегородки . [32] Поскольку эти типы хитиназ важны для деления клеток , должна быть жесткая регуляция и активация. В частности, экспрессия Cts1 должна активироваться в дочерних клетках во время позднего митоза, и белок должен локализоваться в дочернем участке перегородки. [33] И для этого должна быть координация с другими сетями, контролирующими разные фазы соты, такими какCdc14 Early Anaphase Release (FEAR) , сеть выхода из митоза (MEN) и регуляция сигнальных сетей Ace2p (фактора транскрипции) и клеточного морфогенеза (RAM) [34] . В целом, интеграция различных регуляторных сетей позволяет разрушающей клеточную стенку хитиназе функционировать в зависимости от стадии клетки в клеточном цикле и в определенных местах среди дочерних клеток. [30]

Присутствие в пище [ править ]

Хитиназы естественным образом содержатся во многих обычных продуктах питания. Бананы, каштаны, киви, авокадо, папайя и помидоры, например, все содержат значительные уровни хитиназы в качестве защиты от нападения грибов и беспозвоночных. Стресс или сигналы окружающей среды, такие как газообразный этилен , могут стимулировать повышенное производство хитиназы.

Некоторые части молекул хитиназы, почти идентичные по структуре гевеину или другим белкам в каучуковом латексе из-за их аналогичной функции в защите растений, могут вызвать перекрестную аллергическую реакцию, известную как синдром латекс-фрукт . [35]

Приложения [ править ]

Хитиназы имеют множество применений, некоторые из которых уже реализованы в промышленности. Это включает в себя биопревращение хитина в полезные продукты, такие как удобрения , производство неаллергенных, нетоксичных, биосовместимых и биоразлагаемых материалов ( контактные линзы , искусственная кожа и швы с этими качествами уже производятся) и улучшение инсектицидов. и фунгициды . [36]

Возможные будущие применения хитиназ - это пищевые добавки для увеличения срока хранения, терапевтическое средство от астмы и хронического риносинусита , противогрибковое средство, противоопухолевое лекарство и как общий ингредиент для использования в белковой инженерии . [36]

См. Также [ править ]

  • Хитин
  • Лигниназа

Ссылки [ править ]

  1. ^ Jollès P, Muzzarelli RA (1999). Хитин и хитиназы . Базель: Биркхойзер. ISBN 978-3-7643-5815-0.
  2. ^ Саамы л, Pusztahelyi Т, Т EMRI, Varecza Z, Фекете А, Grallert А, Karanyi Z, Поцелуй L, Pócsi I (август 2001 г.). «Автолиз и старение культур Penicillium chrysogenum в условиях углеродного голодания: продукция хитиназы и противогрибковое действие аллозамидина» . Журнал общей и прикладной микробиологии . 47 (4): 201–211. DOI : 10,2323 / jgam.47.201 . PMID 12483620 . 
  3. ^ Сяо X, Инь X, Линь J, Sun L, You Z, Wang P, Wang F (декабрь 2005 г.). «Гены хитиназы в озерных отложениях острова Ардли, Антарктида» . Прикладная и экологическая микробиология . 71 (12): 7904–9. DOI : 10,1128 / AEM.71.12.7904-7909.2005 . PMC 1317360 . PMID 16332766 .  
  4. ^ Hunt DE, Gevers D, Vahora Н.М., Polz MF (январь 2008). «Сохранение пути использования хитина у Vibrionaceae» . Прикладная и экологическая микробиология . 74 (1): 44–51. DOI : 10,1128 / AEM.01412-07 . PMC 2223224 . PMID 17933912 .  
  5. ^ Зальцер Р, Bonanomi А, Бейер К, Vögeli-Ланге R, Aeschbacher Р.А., Ланге Дж, Wiemken А, Ким Д, Кук ДР, Боллер Т (июль 2000 г.). «Дифференциальная экспрессия восьми генов хитиназы в корнях Medicago truncatula во время образования микоризы, клубеньков и инфекции патогена» . Молекулярные взаимодействия растений и микробов . 13 (7): 763–77. DOI : 10.1094 / MPMI.2000.13.7.763 . PMID 10875337 . 
  6. ^ Eurich К, Сегава М, Тоэй-Shimizu S, Мизогучи Е (ноябрь 2009 г.). «Возможная роль хитиназы 3-подобного-1 в связанных с воспалением канцерогенных изменениях эпителиальных клеток» . Всемирный журнал гастроэнтерологии . 15 (42): 5249–59. DOI : 10,3748 / wjg.15.5249 . PMC 2776850 . PMID 19908331 .  
  7. ^ а б Сахай А.С., Маноча М.С. (1 августа 1993 г.). «Хитиназы грибов и растений: их участие в морфогенезе и взаимодействие хозяин-паразит». FEMS Microbiology Reviews . 11 (4): 317–338. DOI : 10.1111 / j.1574-6976.1993.tb00004.x .
  8. Перейти ↑ Harman GE (1993). «Хитинолитические ферменты Trichoderma harzianum: очистка хитобиозидазы и эндохитиназы». Фитопатология . 83 (3): 313. DOI : 10,1094 / фито-83-313 .
  9. ^ a b c d e f g Патил Р.С., Гормад В., Дешпанде М.В. (апрель 2000 г.). «Хитинолитические ферменты: исследование». Ферментные и микробные технологии . 26 (7): 473–483. DOI : 10.1016 / s0141-0229 (00) 00134-4 .
  10. ^ Henrissat B (декабрь 1991). «Классификация гликозилгидролаз на основе сходства аминокислотных последовательностей» . Биохимический журнал . 280 (2): 309–16. DOI : 10.1042 / bj2800309 . PMC 1130547 . PMID 1747104 .  
  11. ^ Флэч Дж, Pilet РЕ, Jollès Р (август 1992 г.). «Что нового в исследованиях хитиназы?». Experientia . 48 (8): 701–716. DOI : 10.1007 / BF02124285 . PMID 1516675 . 
  12. ^ Collinge DB, Kragh KM, Mikkelsen JD, Nielsen KK, Rasmussen U, Vad K (1993-01-01). «Растительные хитиназы» . Заводской журнал . 3 (1): 31–40. DOI : 10.1046 / j.1365-313x.1993.t01-1-00999.x . PMID 8401605 . 
  13. Перейти ↑ Akaki C, Duke GE (2005). «Очевидная перевариваемость хитина у восточной совы ( Otus asio ) и американской пустельги ( Falco sparverius )». Журнал экспериментальной зоологии . 283 (4–5): 387–393. DOI : 10.1002 / (SICI) 1097-010X (19990301/01) 283: 4/5 <387 :: AID-JEZ8> 3.0.CO; 2-W .
  14. ^ Gutowska М.А., Drazen JC, Робисона BH (ноябрь 2004). «Пищеварительная хитинолитическая активность морских рыб в заливе Монтерей, Калифорния». Сравнительная биохимия и физиология. Часть A, Молекулярная и интегративная физиология . 139 (3): 351–8. CiteSeerX 10.1.1.318.6544 . DOI : 10.1016 / j.cbpb.2004.09.020 . PMID 15556391 .  
  15. ^ Paoletti MG, Норберто L, R Дамини, Musumeci S (2007). «Человеческий желудочный сок содержит хитиназу, которая может расщеплять хитин». Анналы питания и метаболизма . 51 (3): 244–51. DOI : 10.1159 / 000104144 . PMID 17587796 . 
  16. ^ Renkema GH, Загрузочный RG, Muijsers АО, Donker-Купман WE, Аэртс JM (февраль 1995). «Очистка и характеристика человеческой хитотриозидазы, нового члена семейства белков хитиназы» . Журнал биологической химии . 270 (5): 2198–202. DOI : 10.1074 / jbc.270.5.2198 . PMID 7836450 . 
  17. ^ Эскотт GM, Adams DJ (декабрь 1995). «Хитиназная активность в сыворотке и лейкоцитах человека» . Инфекция и иммунитет . 63 (12): 4770–3. PMC 173683 . PMID 7591134 .  
  18. ^ Хакала BE, белый C, Recklies AD (декабрь 1993). «Человеческий хрящ gp-39, главный секреторный продукт суставных хондроцитов и синовиальных клеток, является членом семейства хитиназных белков у млекопитающих». Журнал биологической химии . 268 (34): 25803–10. PMID 8245017 . 
  19. ^ Recklies AD, Белый С, Лин Н (июль 2002). «Хитиназа-3-подобный белок гликопротеин 39 хряща человека (HC-gp39) стимулирует пролиферацию клеток соединительной ткани человека и активирует пути передачи сигналов, опосредованные как киназой, так и протеинкиназой B, регулируемой внеклеточными сигналами» . Биохимический журнал . 365 (Pt 1): 119–26. DOI : 10.1042 / BJ20020075 . PMC 1222662 . PMID 12071845 .  
  20. ^ Ван Эйк М, ван Roomen CP, Renkema GH, Bussink AP, Andrews L, Blommaart EF, сахар A, Верховен AJ, Загрузочный RG, Аэртс JM (ноябрь 2005). «Характеристика фагоцитарной хитотриозидазы человека, компонента врожденного иммунитета» . Международная иммунология . 17 (11): 1505–12. DOI : 10,1093 / intimm / dxh328 . PMID 16214810 . 
  21. ^ Bierbaum S, никель R, Koch A, S Lau, Дайхманн К.А., Wahn U, Superti-Furga A, Heinzmann A (декабрь 2005). «Полиморфизмы и гаплотипы кислой хитиназы млекопитающих связаны с бронхиальной астмой» . Американский журнал респираторной медицины и реанимации . 172 (12): 1505–9. DOI : 10,1164 / rccm.200506-890OC . PMC 2718453 . PMID 16179638 .  
  22. Перейти ↑ Zhao J, Zhu H, Wong CH, Leung KY, Wong WS (июль 2005 г.). «Повышенные уровни лунгкинов и хитиназы при аллергическом воспалении дыхательных путей: подход протеомики». Протеомика . 5 (11): 2799–807. DOI : 10.1002 / pmic.200401169 . PMID 15996009 . 
  23. ^ Элиас JA, Homer RJ Хамид Q, Ли CG (сентябрь 2005). «Хитиназы и хитиназоподобные белки при воспалении T (H) 2 и астме». Журнал аллергии и клинической иммунологии . 116 (3): 497–500. DOI : 10.1016 / j.jaci.2005.06.028 . PMID 16159614 . 
  24. ↑ Zhu Z, Zheng T, Homer RJ, Kim YK, Chen NY, Cohn L, Hamid Q, Elias JA (июнь 2004 г.). «Кислая хитиназа млекопитающих при астматическом воспалении Th2 и активации пути IL-13». Наука . 304 (5677): 1678–82. DOI : 10.1126 / science.1095336 . PMID 15192232 . 
  25. ^ Chupp Г.Л., Ли CG, Jarjour N, Shim YM, Holm CT, Он S, Dziura JD, Рид J, Койл AJ, Kiener P, Cullen M, Грансень M, Dombret MC, Aubier M, Pretolani M, Элиас JA (ноябрь 2007). «Хитиназоподобный белок в легких и кровообращении у пациентов с тяжелой астмой». Медицинский журнал Новой Англии . 357 (20): 2016–27. DOI : 10.1056 / NEJMoa073600 . PMID 18003958 . 
  26. ^ Maizels RM (декабрь 2005). «Инфекции и аллергия - гельминты, гигиена и регуляция иммунитета хозяина». Текущее мнение в иммунологии . 17 (6): 656–61. DOI : 10.1016 / j.coi.2005.09.001 . PMID 16202576 . 
  27. Перейти ↑ Hunter MM, McKay DM (январь 2004 г.). «Обзорная статья: гельминты как лечебные средства при воспалительных заболеваниях кишечника». Пищевая фармакология и терапия . 19 (2): 167–77. DOI : 10.1111 / j.0269-2813.2004.01803.x . PMID 14723608 . 
  28. ^ Palmas C, Габриэле F, Conchedda M, Bortoletti G, ЕАПКИ AR (июнь 2003). «Причинная связь или совпадение: может ли медленное исчезновение гельминтов быть причиной дисбаланса в механизмах иммунного контроля?». Журнал гельминтологии . 77 (2): 147–53. DOI : 10,1079 / JOH2003176 . PMID 12756068 . 
  29. ^ Феинголд BF (март 1975). «Пищевые добавки в клинической медицине». Международный журнал дерматологии . 14 (2): 112–4. DOI : 10.1111 / j.1365-4362.1975.tb01426.x . PMID 1123257 . 
  30. ^ a b Langner T, Göhre V (май 2016 г.). «Грибковые хитиназы: функции, регуляция и потенциальные роли во взаимодействиях растений / патогенов». Текущая генетика . 62 (2): 243–54. DOI : 10.1007 / s00294-015-0530-х . PMID 26527115 . 
  31. ^ Brunner K, Peterbauer CK, Мах RL, Lorito M, S Zeilinger, Кубичек CP (июль 2003). «Nag1 N-ацетилглюкозаминидаза Trichoderma atroviride необходима для индукции хитиназы хитином и имеет большое значение для биоконтроля». Текущая генетика . 43 (4): 289–95. DOI : 10.1007 / s00294-003-0399-у . PMID 12748812 . 
  32. ^ Куранда MJ, Роббинс PW (октябрь 1991). «Хитиназа необходима для разделения клеток во время роста Saccharomyces cerevisiae». Журнал биологической химии . 266 (29): 19758–67. PMID 1918080 . 
  33. Перейти ↑ Colman-Lerner A, Chin TE, Brent R (декабрь 2001 г.). «Дрожжи Cbk1 и Mob2 активируют дочерние генетические программы, чтобы вызвать асимметричные клеточные судьбы». Cell . 107 (6): 739–50. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (01) 00596-7 . PMID 11747810 . 
  34. ^ Нельсон В, Kurischko С, Horecka Дж, Моди М, Нэйр Р, Пратт л, Zougman А, McBroom Л.Д., Хьюз TR, Буна С, Лука ФК (сентябрь 2003 г.). «RAM: консервативная сигнальная сеть, которая регулирует транскрипционную активность Ace2p и поляризованный морфогенез» . Молекулярная биология клетки . 14 (9): 3782–803. DOI : 10,1091 / mbc.E03-01-0018 . PMC 196567 . PMID 12972564 .  
  35. ^ "Синдром латекса-фрукта и пищевая аллергия 2 класса" . Подразделение медицинского оборудования, Япония .
  36. ^ a b Хамид Р., Хан М.А., Ахмад М., Ахмад М.М., Абдин М.З., Мусаррат Дж., Джавед С. (январь 2013 г.). «Хитиназы: обновление» . Журнал фармации и биологических наук . 5 (1): 21–9. DOI : 10.4103 / 0975-7406.106559 . PMC 3612335 . PMID 23559820 .  

Внешние ссылки [ править ]

  • Хитиназа в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
  • Рентгеноструктура хитиназы патогенного гриба Coccidioides immitis