Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
CTTN
Белок CTTN PDB 1x69.png
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

1X69 , 2D1X

Идентификаторы
ПсевдонимыCTTN , EMS1, кортактин
Внешние идентификаторыOMIM : 164765 MGI : 99695 HomoloGene : 3834 GeneCards : CTTN
Расположение гена ( человек )
Хромосома 11 (человек)
Chr.Хромосома 11 (человека) [1]
Хромосома 11 (человек)
Геномное расположение CTTN
Геномное расположение CTTN
Группа11q13.3Начинать70 398 404 п.н. [1]
Конец70 436 584 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Хромосома 7 (мышь)
Chr.Хромосома 7 (мышь) [2]
Хромосома 7 (мышь)
Геномное расположение CTTN
Геномное расположение CTTN
Группа7 | 7 F5Начинать144 435 733 п.н. [2]
Конец144 471 009 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК
PBB GE CTTN 201059 на fs.png

PBB GE CTTN 214074 s at fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• связывание с профилином
• связывание с белком GO: 0001948
• связывание с кадгерином
Сотовый компонент• цитоплазма
• аппарат Гольджи
• проекция клетки
• органелла, ограниченная внутриклеточной мембраной
• мембрана
• очаговая адгезия
• конус роста
• волнистость
• комплекс потенциалзависимых калиевых каналов
• кортикальный цитоскелет
• плазматическая мембрана
• дендритный шип
• средняя зона митотического веретена
• соединение клеток
• дендрит
• клеток коры головного мозга
• нитей актина
• podosome
• клатриновых яма
• внеклеточная экзосома
• цитоскелет
• ламеллиподиум
• цитозоль
Биологический процесс• актинового цитоскелета реорганизации
• проекции нейрон морфогенез
• эндоцитоз
• положительное регулирование полимеризации актина нитей
• регулирование расширения аксонов
• моторики клеток
• субстрат-зависимой клеточной миграции, расширение клеток
• отрицательное регулирование внешней апоптотической сигнального пути
• рецептор-опосредованного эндоцитоза
• дендритных позвоночника обслуживание
• узел фокальной адгезии
• полимеризация актиновых филаментов
• регуляция аутофагии митохондрий
• организация ламеллиподиумов
• внутриклеточный транспорт белка
• положительная регуляция сокращения гладких мышц
• мембранная организация
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

2017 г.

13043

Ансамбль

ENSG00000085733
ENSG00000288401

ENSMUSG00000031078

UniProt

Q14247

Q60598

RefSeq (мРНК)

NM_001184740
NM_005231
NM_138565

NM_001252572
NM_007803
NM_001357116

RefSeq (белок)

NP_001171669
NP_005222
NP_612632

NP_001239501
NP_031829
NP_001344045

Расположение (UCSC)Chr 11: 70,4 - 70,44 МбChr 7: 144,44 - 144,47 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Cortactin (от « Cort ческого актин - связывающего белка») представляет собой мономерный белок , расположенный в цитоплазме клеток , которые могут быть активированы с помощью внешних стимулов для содействия полимеризации и перестройки актинового цитоскелета , особенно актин коры вокруг клеточной периферии. [5] [6] Он присутствует во всех типах клеток. При активации он будет рекрутировать комплексные белки Arp2 / 3 в существующие актиновые микрофиламенты, облегчая и стабилизируя сайты нуклеации для ветвления актина. Кортактин играет важную роль в формировании ламеллиподий ,образование инвадоподий , миграция клеток и эндоцитоз .

Джин [ править ]

В организме человека, cortactin кодируется CTTN гена на хромосоме 11. [7]

Структура [ править ]

Кортактин представляет собой тонкий удлиненный мономер, который состоит из аминоконцевой кислой (NTA) области; Сегменты длиной 37 остатков, которые являются высококонсервативными среди белков кортактина всех видов и повторяются до 6,5 раз в тандеме («кортактиновые повторы»); богатая пролином область; и домен SH3 . Эта базовая структура высоко консервативна среди всех видов, экспрессирующих кортактин. [8]

Активация и привязка [ править ]

Cortactin активируется с помощью фосфорилирования , с помощью тирозинкиназ или серин / треонин киназ , в ответ на внеклеточные сигналы , такие как факторы роста , адгезии сайтов , или патогенного вторжения в эпителиальный слой .

Домен SH3 некоторых тирозинкиназ, таких как онкоген Src - киназы, связывается с богатым пролином области cortactin и фосфорилирует на него Tyr421, Tyr466 и Tyr482. Будучи активированным таким образом, он может связываться с нитчатым актином ( F-актином ) с четвертым из его кортактиновых повторов. [8] По мере того, как концентрация фосфорилированного кортактина увеличивается в определенных областях внутри клетки, каждый мономер начинает привлекать комплекс Arp2 / 3 к F-актину. Он связывается с Arp2 / 3 с помощью последовательности аспарагиновая кислота-аспарагиновая кислота-триптофан (DDW) в своей области NTA, мотив, который часто наблюдается в других факторах, способствующих нуклеации актина (NPF). [9]

Определенные серин / треониновые киназы, такие как ERK , могут фосфорилировать кортактин по Ser405 и Ser418 в домене SH3. [8] Активированный таким образом, он все еще связывается с Arp2 / 3 и F-актином, но также позволяет другим NPF актина, в первую очередь N-WASp ( белок синдрома нейронального Вискотта-Олдрича ), связываться с комплексом; при фосфорилировании тирозинкиназами другие НПФ исключаются. [10] Способность этих других NPF связывать комплекс Arp2 / 3, в то время как кортактин также связан, может происходить из-за новых взаимодействий с доменом SH3 кортактина, который находится в другой конформации при фосфорилировании киназами Ser / Thr и, таким образом, может быть более открытым. взаимодействию с другими НПФ. [10]Наличие других NPF, связывающихся с комплексом Arp2 / 3 в то же время, что и кортактин, может повысить стабильность сайта зародышеобразования. [8]

Расположение и функция в ячейке [ править ]

Неактивный кортактин диффундирует по цитоплазме, но после фосфорилирования белок начинает нацеливаться на определенные области клетки. Кортактин-ассистированные Arp2 / 3-ядерные ветви актина наиболее заметны в актиновой коре, по периферии клетки. [11] Фосфорилированный мономер кортактина связывается, активирует и стабилизирует комплекс Arp2 / 3 на уже существующем F-актине, который обеспечивает сайт зародышеобразования для новой ветви актина, образующейся из «материнского» филамента. Ветви, образованные из сайтов зародышеобразования с помощью кортактина, очень стабильны; Кортактин ингибирует расщепление ветвей. [11] Таким образом, полимеризация и разветвление актина стимулируются в тех областях клетки, где локализован кортактин.

Кортактин очень активен в ламеллиподиях, выступах клеточной мембраны, образованных полимеризацией актина и беговой дорожке, которые продвигают клетку по поверхности, когда она мигрирует к какой-то цели. [12]

Кортактин действует как связующее звено между внеклеточными сигналами и ламеллиподиальным «рулевым управлением». Когда рецепторная тирозинкиназа на клеточной мембране связывается с участком адгезии, например, кортактин будет фосфорилироваться локально в области связывания, активировать и рекрутировать Arp2 / 3 в кортекс актина в этой области и, таким образом, стимулировать кортикальную полимеризацию актина и движение клетки в этом направлении. Макрофаги , очень подвижные иммунные клетки, которые поглощают клеточный мусор и патогены , продвигаются ламеллиподиями и идентифицируют / мигрируют к цели посредством хемотаксиса ; таким образом, кортактин также должен активироваться рецепторными киназами, которые улавливают большое количество разнообразных химических сигналов. [12]

Исследования показали, что корактин участвует как в клатрин- опосредованном эндоцитозе [13], так и в клатрин-независимом эндоцитозе. [14] При обоих типах эндоцитоза давно известно, что актин локализуется в местах инвагинации пузырьков и является жизненно важной частью пути эндоцитоза, но фактические механизмы, с помощью которых актин способствует эндоцитозу, все еще неясны. Однако недавно было обнаружено, что динамин , белок, ответственный за отрыв новообразованной везикулярной почки внутри плазматической мембраны., может ассоциироваться с SH3-доменом кортактина. Поскольку кортактин рекрутирует комплексы Arp2 / 3, которые приводят к полимеризации актина, это указывает на то, что он может играть важную роль в связывании образования пузырьков с пока еще неизвестными функциями, которые актин выполняет в эндоцитозе. [15]

Клиническое значение [ править ]

Было обнаружено, что амплификация генов, кодирующих кортактин - EMS1 человека - происходит в некоторых опухолях . Сверхэкспрессия кортактина может привести к появлению высокоактивных ламеллиподий в опухолевых клетках, получивших название «инвадоподий». Эти клетки особенно инвазивны и мигрируют, что делает их очень опасными, поскольку они могут легко распространять рак по телу в другие ткани. [16]

Взаимодействия [ править ]

Кортактин взаимодействует с:

  • ACTR3 [17] [18]
  • ARPC2 , [17]
  • CTNND1 , [19]
  • ДВР , [20]
  • KCNA2 , [21]
  • ХВОСТОВИК2 , [22]
  • WASL , [23] и
  • WIPF1 . [24]

См. Также [ править ]

  • актин
  • гельзолин
  • трансферрин
  • Виллин

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c ENSG00000288401 GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000085733, ENSG00000288401 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000031078 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Cosen-Binker LI, Kapus A (октябрь 2006). «Кортактин: серое возвышение цитоскелета». Физиология . 21 (5): 352–61. DOI : 10.1152 / physiol.00012.2006 . PMID 16990456 . 
  6. ^ Ammer AG, Weed SA (сентябрь 2008). «Кортактин разветвляется: роли в регуляции динамики протрузивного актина» . Cell Motil. Цитоскелет . 65 (9): 687–707. DOI : 10.1002 / cm.20296 . PMC 2561250 . PMID 18615630 .  
  7. ^ Brookes S, Lammie Г.А., Schuuring Е, де Бур C, Michalides R, Dickson C, Петерс G (апрель 1993). «Амплифицированная область полосы хромосомы 11q13 в карциномах молочной железы и плоскоклеточного рака включает три теломерных CpG-островка FGF3, включая экспрессированный ген EMS1». Гены Хромосомы Рак . 6 (4): 222–31. DOI : 10.1002 / gcc.2870060406 . PMID 7685625 . S2CID 36282099 .  
  8. ^ a b c d Дэйли Р.Дж. (август 2004 г.). «Передача сигналов кортактина и динамические актиновые сети» . Биохим. Дж . 382 (Pt 1): 13–25. DOI : 10.1042 / BJ20040737 . PMC 1133910 . PMID 15186216 .  
  9. ^ Weed С.А., Каргинов А.В., Шафер Д.А., Уивер А.М., Кинли AW, Cooper JA, Парсонс JT (октябрь 2000). «Локализация кортактина в сайтах сборки актина в ламеллиподиях требует взаимодействия с F-actin и комплексом Arp2 / 3» . J. Cell Biol . 151 (1): 29–40. DOI : 10,1083 / jcb.151.1.29 . PMC 2189811 . PMID 11018051 .  
  10. ^ a b Мартинес-Куилс Н., Хо Х.Й., Киршнер М.В., Рамеш Н., Геха Р.С. (июнь 2004 г.). «Фосфорилирование кортактина Erk / Src действует как механизм включения-выключения, который контролирует его способность активировать N-WASP» . Мол. Клетка. Биол . 24 (12): 5269–80. DOI : 10.1128 / MCB.24.12.5269-5280.2004 . PMC 419870 . PMID 15169891 .  
  11. ^ a b Уивер А.М., Каргинов А.В., Кинли А.В., Виид С.А., Ли Ю., Парсонс Дж. Т., Купер Дж. А. (март 2001 г.). «Кортактин способствует и стабилизирует Arp2 / 3-индуцированное образование сети актиновых филаментов». Curr. Биол . 11 (5): 370–4. DOI : 10.1016 / S0960-9822 (01) 00098-7 . PMID 11267876 . S2CID 18931911 .  
  12. ^ a b Weed SA, Parsons JT (октябрь 2001 г.). «Кортактин: динамика мембраны сцепления с сборкой кортикального актина» . Онкоген . 20 (44): 6418–34. DOI : 10.1038 / sj.onc.1204783 . PMID 11607842 . 
  13. ^ Самадж Дж, Baluska Р, Воигт В, Schlicht М, Фолькмана D, Менцель D (июль 2004 г.). «Эндоцитоз, актиновый цитоскелет и передача сигналов» . Plant Physiol . 135 (3): 1150–61. DOI : 10.1104 / pp.104.040683 . PMC 519036 . PMID 15266049 .  
  14. ^ Sauvonnet N, Dujeancourt A, Dautry-Varsat A (январь 2005). «Кортактин и динамин необходимы для клатриннезависимого эндоцитоза рецептора гамма-цитокинов» . J. Cell Biol . 168 (1): 155–63. DOI : 10.1083 / jcb.200406174 . PMC 2171671 . PMID 15623579 .  
  15. Перейти ↑ Zhu J, Zhou K, Hao JJ, Liu J, Smith N, Zhan X (февраль 2005 г.). «Регулирование взаимодействия кортактин / динамин путем полимеризации актина во время деления ямок, покрытых клатрином» . J. Cell Sci . 118 (Pt 4): 807–17. DOI : 10,1242 / jcs.01668 . PMID 15671060 . S2CID 25923754 .  
  16. Перейти ↑ Weaver AM (2006). «Инвадоподии: специализированные клеточные структуры для инвазии рака». Clin. Exp. Метастаз . 23 (2): 97–105. DOI : 10.1007 / s10585-006-9014-1 . PMID 16830222 . S2CID 41198210 .  
  17. ^ a b Виид С.А., Каргинов А.В., Шафер Д.А., Уивер А.М., Кинли А.В., Купер Дж. А., Парсонс Дж. Т. (октябрь 2000 г.). «Локализация кортактина в сайтах сборки актина в ламеллиподиях требует взаимодействия с F-actin и комплексом Arp2 / 3» . J. Cell Biol . 151 (1): 29–40. DOI : 10,1083 / jcb.151.1.29 . PMC 2189811 . PMID 11018051 .  
  18. ^ Ди Чиано С, Nie Z, Szászi К, Льюис А, Uruno Т, Жан Х, Ротштейн О. Д., Мак А, Kapus А (сентябрь 2002 г.). «Ремоделирование кортикального цитоскелета, вызванное осмотическим стрессом». Являюсь. J. Physiol., Cell Physiol . 283 (3): C850-65. DOI : 10,1152 / ajpcell.00018.2002 . PMID 12176742 . 
  19. ^ Martinez MC, Ochiishi T, Маевский M, Косик KS (июль 2003). «Двойная регуляция морфогенеза нейронов с помощью комплекса дельта-катенин-кортактин и Rho» . J. Cell Biol . 162 (1): 99–111. DOI : 10,1083 / jcb.200211025 . PMC 2172717 . PMID 12835311 .  
  20. Перейти ↑ Kim L, Wong TW (сентябрь 1998 г.). «Зависимое от фактора роста фосфорилирование актин-связывающего протеина кортактина опосредуется цитоплазматической тирозинкиназой FER» . J. Biol. Chem . 273 (36): 23542–8. DOI : 10.1074 / jbc.273.36.23542 . PMID 9722593 . 
  21. ^ Хаттан D, E Нести, Cachero TG, Morielli AD (октябрь 2002). «Фосфорилирование тирозина Kv1.2 модулирует его взаимодействие с актин-связывающим белком кортактином» . J. Biol. Chem . 277 (41): 38596–606. DOI : 10.1074 / jbc.M205005200 . PMID 12151401 . 
  22. ^ Du Y, Weed SA, Xiong WC, Marshall TD, Parsons JT (октябрь 1998 г.). «Идентификация нового белка, связывающего домен SH3 кортактина, и его локализация в ростовых конусах культивируемых нейронов» . Мол. Клетка. Биол . 18 (10): 5838–51. DOI : 10,1128 / MCB.18.10.5838 . PMC 109170 . PMID 9742101 .  
  23. ^ Mizutani K, Miki H, He H, Maruta H, Takenawa T (февраль 2002). «Существенная роль нейрального белка синдрома Вискотта-Олдрича в формировании подосом и деградации внеклеточного матрикса в src-трансформированных фибробластах». Cancer Res . 62 (3): 669–74. PMID 11830518 . 
  24. ^ Кинли AW, Weed С.А., Weaver А.М., Каргин А.В., Bissonette E, Cooper JA, Парсонс JT (март 2003). «Кортактин взаимодействует с WIP, регулируя активацию Arp2 / 3 и выступание мембраны». Curr. Биол . 13 (5): 384–93. DOI : 10.1016 / s0960-9822 (03) 00107-6 . PMID 12620186 . S2CID 17357571 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Сорняк С.А., Парсонс Дж. Т. (2001). «Кортактин: динамика мембраны сцепления с сборкой кортикального актина» . Онкоген . 20 (44): 6418–34. DOI : 10.1038 / sj.onc.1204783 . PMID  11607842 .
  • Будай Л., Вниз Дж. (2007). «Роль кортактина в патогенезе опухолей». Биохим. Биофиз. Acta . 1775 (2): 263–73. DOI : 10.1016 / j.bbcan.2006.12.002 . PMID  17292556 .
  • Schuuring E, Verhoeven E, Mooi WJ, Michalides RJ (1992). «Идентификация и клонирование двух сверхэкспрессированных генов, U21B31 / PRAD1 и EMS1, в амплифицированной области хромосомы 11q13 в карциномах человека». Онкоген . 7 (2): 355–61. PMID  1532244 .
  • Ву Х, Парсонс Дж. Т. (1993). «Кортактин, субстрат pp60src размером 80/85 килодальтон, представляет собой нитчатый актин-связывающий белок, обогащенный в коре клеток» . J. Cell Biol . 120 (6): 1417–26. DOI : 10,1083 / jcb.120.6.1417 . PMC  2119758 . PMID  7680654 .
  • Brookes S, Lammie GA, Schuuring E, de Boer C, Michalides R, Dickson C, Peters G (1993). «Амплифицированная область полосы хромосомы 11q13 в карциномах молочной железы и плоскоклеточного рака включает три теломерных CpG-островка FGF3, включая экспрессированный ген EMS1». Гены Хромосомы Рак . 6 (4): 222–31. DOI : 10.1002 / gcc.2870060406 . PMID  7685625 . S2CID  36282099 .
  • Маруяма К., Сугано С. (1994). «Олиго-кэппинг: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Джин . 138 (1–2): 171–4. DOI : 10.1016 / 0378-1119 (94) 90802-8 . PMID  8125298 .
  • Schuuring E, Verhoeven E, Литвинов S, Михалидес RJ (1993). «Продукт гена EMS1, амплифицированный и сверхэкспрессируемый в карциномах человека, гомологичен субстрату v-src и находится в местах контакта клетки с субстратом» . Мол. Клетка. Биол . 13 (5): 2891–98. DOI : 10,1128 / MCB.13.5.2891 . PMC  359682 . PMID  8474448 .
  • Маруяма С., Куросаки Т., Сада К., Яманаши Ю., Ямамото Т., Ямамура Х. (1996). «Физическая и функциональная ассоциация кортактина с Syk в линии лейкозных клеток человека K562» . J. Biol. Chem . 271 (12): 6631–5. DOI : 10.1074 / jbc.271.26.15615 . PMID  8636079 .
  • ван Дамм Х, Брок Х, Schuuring-Scholtes E, Schuuring E (1997). «Перераспределение кортактина в сайты контакта клетки с матрицей в клетках карциномы человека с амплификацией 11q13 связано как с избыточной экспрессией, так и с посттрансляционной модификацией» . J. Biol. Chem . 272 (11): 7374–80. DOI : 10.1074 / jbc.272.11.7374 . PMID  9054437 .
  • Судзуки Ю., Ёситомо-Накагава К., Маруяма К., Суяма А., Сугано С. (1997). «Создание и характеристика полноразмерной библиотеки кДНК, обогащенной по 5'-концу». Джин . 200 (1–2): 149–56. DOI : 10.1016 / S0378-1119 (97) 00411-3 . PMID  9373149 .
  • Киннунен Т., Каксонен М., Сааринен Дж., Калккинен Н., Пэн Х.Б., Раувала Х. (1998). «Кортактин-Src-киназный сигнальный путь участвует в N-синдекан-зависимом разрастании нейритов» . J. Biol. Chem . 273 (17): 10702–8. DOI : 10.1074 / jbc.273.17.10702 . PMID  9553134 .
  • Ким Л., Вонг Т.В. (1998). «Зависимое от фактора роста фосфорилирование актин-связывающего протеина кортактина опосредуется цитоплазматической тирозинкиназой FER» . J. Biol. Chem . 273 (36): 23542–8. DOI : 10.1074 / jbc.273.36.23542 . PMID  9722593 .
  • Du Y, Weed SA, Xiong WC, Marshall TD, Parsons JT (1998). «Идентификация нового белка, связывающего домен SH3 кортактина, и его локализация в ростовых конусах культивируемых нейронов» . Мол. Клетка. Биол . 18 (10): 5838–51. DOI : 10,1128 / MCB.18.10.5838 . PMC  109170 . PMID  9742101 .
  • Хуан Ц., Лю Дж., Ходеншильд СС, Чжань Х (1998). «Роль тирозинового фосфорилирования кортактина в перемещении эндотелиальных клеток» . J. Biol. Chem . 273 (40): 25770–6. DOI : 10.1074 / jbc.273.40.25770 . PMID  9748248 .
  • Кацубе Т., Такахиса М., Уэда Р., Хашимото Н., Кобаяси М., Тогаши С. (1998). «Кортактин связывается с белком межклеточного соединения ZO-1 как у дрозофилы, так и у мышей» . J. Biol. Chem . 273 (45): 29672–7. DOI : 10.1074 / jbc.273.45.29672 . PMID  9792678 .
  • Охока Й, Такай Й (1998). «Выделение и характеристика изоформ кортактина и нового белка, связывающего кортактин, CBP90». Гены Клетки . 3 (9): 603–12. DOI : 10.1046 / j.1365-2443.1998.00216.x . PMID  9813110 . S2CID  22413036 .
  • Schuuring E, van Damme H, Schuuring-Scholtes E, Verhoeven E, Michalides R, Geelen E, de Boer C, Brok H, van Buuren V, Kluin P (1999). «Характеристика гена EMS1 и его продукта, человеческого кортактина» . Сотовые клеи. Commun . 6 (2–3): 185–209. DOI : 10.3109 / 15419069809004475 . PMID  9823470 .
  • Кэмпбелл Д.Х., Сазерленд Р.Л., Дейли Р.Дж. (1999). «Сигнальные пути и структурные домены, необходимые для фосфорилирования EMS1 / кортактина». Cancer Res . 59 (20): 5376–85. PMID  10537323 .
  • Капус А., Ди Чиано С., Сун Дж., Чжан Х, Ким Л., Вонг Т.В., Ротштейн О.Д. (2000). «Зависимое от объема клетки фосфорилирование белков кортикального цитоскелета и сайтов межклеточного контакта. Роль киназ Fyn и FER» . J. Biol. Chem . 275 (41): 32289–98. DOI : 10.1074 / jbc.M003172200 . PMID  10921917 .
  • Виид С.А., Каргинов А.В., Шафер Д.А., Уивер А.М., Кинли А.В., Купер Дж. А., Парсонс Дж. Т. (2000). «Локализация кортактина в сайтах сборки актина в ламеллиподиях требует взаимодействия с F-actin и комплексом Arp2 / 3» . J. Cell Biol . 151 (1): 29–40. DOI : 10,1083 / jcb.151.1.29 . PMC  2189811 . PMID  11018051 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Кортактин в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)