• связывающего белка, преодоление • связывание каркасного белка • структурной активности молекулы • структурной составляющей цитоскелета • GO: 0001948 связывания белка • клеточного адгезивного белка связывание участвует в пучке Его клетки Пуркинье миоцитов связи • молекулы клеточной адгезии связывания • протеинкиназа С связыванием • Связывание РНК
Сотовый компонент
• цитоплазма • мембрана • интеркалированный диск • межклеточное соединение • клеточная мембрана • десмосома • соединение клеток • базолатеральная плазматическая мембрана • прикрепленная фасция • внеклеточная экзосома • цитоскелет • промежуточный филамент • ядро клетки • внеклеточный матрикс • ороговевшая оболочка • гранулярная мембрана, богатая фиколином
Биологический процесс
• промежуточная организация нити • десмосома организация • желудочковая компактного миокарда морфогенеза • заживления ран • пучок Гиса клеток Пуркинье миоцитов адгезии , участвующих в сотовой связи • дифференциация кератиноцитов • пептидный сшивающий • белок локализации на адгезионные контакты • эпидермис развитие • промежуточные филаменты цитоскелета организации • организация сращения соединения • регуляция частоты сердечных сокращений посредством сердечной проводимости • регуляция потенциала действия клеток желудочковой сердечной мышцы • развитие кожи • ороговение • дегрануляция нейтрофилов • ороговение • межклеточная адгезия
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность
Человек
Мышь
Entrez
1832 г.
109620
Ансамбль
ENSG00000096696
ENSMUSG00000054889
UniProt
P15924
E9Q557
RefSeq (мРНК)
NM_001008844 NM_004415 NM_001319034
NM_023842
RefSeq (белок)
NP_001008844 NP_001305963 NP_004406
NP_076331
Расположение (UCSC)
Chr 6: 7.54 - 7.59 Мб
Chr 13: 38.15 - 38,2 Мб
PubMed поиск
[3]
[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека
Просмотр / редактирование мыши
Адгезия клеток в десмосомах
Desmoplakin является белком в организме человека , который кодируется с помощью DSP гена . [5] [6] [7] Десмоплакин является критическим компонентом структур десмосом в клетках сердечной мышцы и эпидермиса , которые функционируют для поддержания структурной целостности в контактах соседних клеток. В сердечной мышце десмоплакин локализован на интеркалированных дисках, которые механически соединяют сердечные клетки для функционирования в скоординированной синцитиальной структуре. Было показано, что мутации десмоплакина играют роль в дилатационной кардиомиопатии , аритмогенной кардиомиопатии правого желудочка., полосатая ладонно-подошвенная кератодермия , синдром Карвахаля и паранеопластическая пузырчатка .
Содержание
1 Структура
2 Функция
3 Клиническое значение
4 взаимодействия
5 См. Также
6 Ссылки
7 Дальнейшее чтение
8 Внешние ссылки
Структура [ править ]
Десмоплакин существует в виде двух преобладающих изоформ; первая, известная как «DPII», имеет молекулярную массу 260,0 кДа (2272 аминокислоты), а вторая, известная как «DPI», имеет молекулярную массу 332,0 кДа (2871 аминокислоту). [8] [9] Эти изоформы идентичны, за исключением более короткого стержневого домена в DPII. DPI является преобладающей изоформой, экспрессируемой в сердечной мышце . [10] Ген DSP расположен на хромосоме 6p 24.3, содержит 24 экзона и охватывает примерно 45 кДа геномной ДНК . [11] Десмоплакин представляет собой белок большой десмосомной бляшки, который гомодимеризуети принимает форму гантели. [11] N-концевые шаровидные головки домен desmoplakin состоит из серии альфа - спиральных пучков, и требуется как для локализации в десмосому и взаимодействие с N-концевой областью plakophilin 1 и plakoglobin , а также desmocollin и десмоглеин. [12] Это дополнительно подразделено на область, называемую «доменом Плакина», состоящую из шести доменов повторов спектрина, разделенных доменом SH3 . [13] Кристаллическая структура части домена плакина была разрешена, [14]в то время как весь домен плакина был выяснен с использованием малоуглового рассеяния рентгеновских лучей, которое выявило нелинейную структуру, неожиданный результат, учитывая спектриновые повторы , наблюдаются в линейной ориентации. [15] С-концевая область desmoplakin состоит из трех повторных plakin областей, называемых А, В и С, которые необходимы для coalignment и связывание промежуточных филаментов . [12] [16] [17] Расположенный в наиболее дистальном С-конце из desmoplakin представляет собой область богат глицин - серин - аргинин ; было продемонстрировано, что серин фосфорилирование этого домена может модифицировать взаимодействия десмоплакин- промежуточные филаменты . [18] В средней части десмоплакина за гомодимеризацию отвечает домен спиральной спирали . [19]
Функция [ править ]
Десмосомы - это межклеточные соединения, которые плотно связывают соседние клетки. Десмоплакин является облигатным компонентом функциональных десмосом, который прикрепляет промежуточные волокна к десмосомным бляшкам. В кардиомиоцитах десмоплакин образует десмосомные бляшки с десмином промежуточного филамента , тогда как в эндотелиальных клетках задействуются промежуточные филаменты цитокератинового типа , а в дендритных клетках арахноидального и фолликулярного типов - виментин . [19] [20] Оба типа промежуточных филаментов латерально прикрепляются к десмоплакину с образованием бляшки. [21] В В сердечной мышце десмоплакин локализован в десмосомах во вставочных дисках . Изоформа десмоплакина DPI сильно экспрессируется и, как полагают, играет роль как в сборке, так и в стабилизации десмосом ; его роль критична, поскольку мыши с нокаутом десмоплакина демонстрируют эмбриональную летальность. [22] У мышей, сверхэкспрессирующих С-концевой мутированный белок десмоплакин, связывание десмоплакина с десмином нарушается в сердечной мышце, и в сердце наблюдается аномальное формирование и структура интеркалированного диска . [23] Многое было изучено относительно функции десмоплакина из мутаций у пациентов саритмогенная кардиомиопатия правого желудочка , при которой мутации в специфических связывающих доменах изменяют связывание десмоплакина с плакоглобином или десмином и приводят к гибели и дисфункции клеток. [24]
Клиническое значение [ править ]
Мутации в этом гене являются причиной нескольких кардиомиопатий , включая дилатационную кардиомиопатию [25] [26] и аритмогенную кардиомиопатию правого желудочка . [23] [27] [28] [29] [30] [15] Мутации в DSP также были связаны с полосатой ладонно-подошвенной кератодермией . [25] [29] [31] [32] [33] Синдром Карвахала возникает в результате аутосомно-рецессивной мутации сдвига рамки считывания (7901delG) в DSP, что приводит к комбинации вышеуказанных состояний, включая дилатационную кардиомиопатию., кератодермия и шерстистые волосы . [34] Пациенты с синдромом Карвахала часто страдают сердечной недостаточностью в подростковом возрасте. Сообщается о случае сложной гетерозиготности по двум нонсенс-мутациям DSP, приводящей к летальному буллезному акантолитическому эпидермолизу . [35] [36] Аутоантитела к DSP являются признаком паранеопластической пузырчатки аутоиммунного заболевания . [37] [38] У пациентов с раком ротоглотки и молочной железы обнаружено снижение экспрессии десмоплакина., которые могут изменять свойства межклеточной адгезии и распространять метастазы . [39] [40]
Взаимодействия [ править ]
Было показано, что десмоплакин взаимодействует с:
Десмин , [41]
Кератин 1 , [41]
ПКП1 [42]
ПКП2 , [43]
Плакоглобин , [44] [45] и
Виментин . [41]
См. Также [ править ]
Список антигенов-мишеней при пузырчатке
Список состояний, вызванных проблемами с соединительными белками
Ссылки [ править ]
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000096696 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000054889 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Arnemann J, Spurr Н. К., Уилер Г.Н., Паркер А.Е., Бакстон RS (октябрь 1991). «Хромосомное определение генов человека, кодирующих основные белки соединения десмосом, десмоглеин DGI (DSG), десмоколлины DGII / III (DSC), десмоплакины DPI / II (DSP) и плакоглобин DPIII (JUP)». Геномика . 10 (3): 640–5. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (91) 90446-L . PMID 1889810 .
^ "Entrez Gene: DSP десмоплакин" .
^ Bornslaeger Е.А., Corcoran CM, Stappenbeck TS, Зеленый KJ (август 1996). «Разрыв связи: вытеснение десмосомального белка десмоплакина из межклеточной границы раздела клеток нарушает закрепление пучков промежуточных филаментов и изменяет сборку межклеточных соединений» . J. Cell Biol . 134 (4): 985–1001. DOI : 10,1083 / jcb.134.4.985 . PMC 2120955 . PMID 8769422 .
^ «Белковая последовательность десмоплакина человека (Uniprot ID: P15924)» . Сердечный органелларный протеиновый атлас Knowledgabase (COPaKB) . Архивировано из оригинала 27 июня 2015 года . Проверено 26 июня 2015 года .
^ «Белковая последовательность десмоплакина человека (Uniprot ID: P15924-2)» . Атлас кардиоорганических белков (COPaKB) . Архивировано из оригинала 27 июня 2015 года . Проверено 26 июня 2015 года .
^ Аль-Jassar С, Bikker Н, Overduin М, М Chidgey (ноябрь 2013 г. ). «Механические основы заболеваний, нацеленных на десмосомы» . Журнал молекулярной биологии . 425 (21): 4006–22. DOI : 10.1016 / j.jmb.2013.07.035 . PMC 3807649 . PMID 23911551 .
^ a b Грин KJ, Парри Д.А., Steinert PM, Virata ML, Wagner RM, Angst BD, Nilles LA (февраль 1990 г.). «Структура десмоплакинов человека. Значение функции десмосомальной бляшки». Журнал биологической химии . 265 (5): 2603–12. PMID 1689290 .
^ a b Смит EA, Fuchs E (1998). «Определение взаимодействий между промежуточными филаментами и десмосомами» . J. Cell Biol . 141 (5): 1229–41. DOI : 10.1083 / jcb.141.5.1229 . PMC 2137181 . PMID 9606214 .
^ Джефферсон JJ, Ciatto C, Шапиро L, Liem РК (февраль 2007). «Структурный анализ домена плакина буллезного пемфигоидного антигена 1 (BPAG1) предполагает, что плакины являются членами суперсемейства спектринов» . Журнал молекулярной биологии . 366 (1): 244–57. DOI : 10.1016 / j.jmb.2006.11.036 . PMC 1850962 . PMID 17161423 .
^ Choi HJ, Вайс WI (2011). «Кристаллическая структура жесткого фрагмента с четырьмя спектриновыми повторами человеческого десмоплакинового домена плакина» . J. Mol. Биол . 409 (5): 800–12. DOI : 10.1016 / j.jmb.2011.04.046 . PMC 3107870 . PMID 21536047 .
^ Б Аль-Jassar C, T Knowles, Дживс М, Ки К, Е, Behr Bikker H, M, Overduin Chidgey M (2011). «Нелинейная структура домена десмоплакина и плакина и эффекты мутаций, связанных с кардиомиопатией». J. Mol. Биол . 411 (5): 1049–61. DOI : 10.1016 / j.jmb.2011.06.047 . PMID 21756917 .
↑ Choi HJ, Park-Snyder S, Pascoe LT, Green KJ, Weis WI (август 2002 г.). «Структуры двух промежуточных филамент-связывающих фрагментов десмоплакина обнаруживают уникальную структуру повторяющегося мотива». Структурная биология природы . 9 (8): 612–20. DOI : 10.1038 / nsb818 . PMID 12101406 . S2CID 10611026 .
^ Stappenbeck TS, Bornslaeger Е.А., Corcoran CM, Luu HH, Вирата ML, зеленый KJ (ноябрь 1993). «Функциональный анализ доменов десмоплакина: спецификация взаимодействия с кератином по сравнению с сетями промежуточных филаментов виментина» . Журнал клеточной биологии . 123 (3): 691–705. DOI : 10,1083 / jcb.123.3.691 . PMC 2200123 . PMID 7693716 .
^ Stappenbeck TS, Lamb JA, Corcoran CM, зеленый KJ (ноябрь 1994). «Фосфорилирование СООН-конца десмоплакина отрицательно регулирует его взаимодействие с сетями промежуточных филаментов кератина». Журнал биологической химии . 269 (47): 29351–4. PMID 7525582 .
^ a b Гаррод Д., Чиджи М. (март 2008 г.). «Структура, состав и функции десмосом». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 1778 (3): 572–87. DOI : 10.1016 / j.bbamem.2007.07.014 . PMID 17854763 .
^ Kartenbeck Дж, Schwechheimer К, Р Моль, Франк WW (март 1984). «Присоединение филаментов виментина к десмосомным бляшкам в человеческих менингиомных клетках и паутинной ткани» . Журнал клеточной биологии . 98 (3): 1072–81. DOI : 10,1083 / jcb.98.3.1072 . PMC 2113124 . PMID 6365927 .
^ Kartenbeck Дж, Франк WW, Moser Ю.Г., Стоффелс U (1983). «Специфическое прикрепление десминовых нитей к десмосомным бляшкам в сердечных миоцитах» . Журнал EMBO . 2 (5): 735–42. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1983.tb01493.x . PMC 555178 . PMID 6416832 .
^ Галликано Г.И., Kouklis Р, Бауэр С, Инь М, Vasioukhin В, Degenstein л, Фукс Е (декабрь 1998). «Десмоплакин необходим на ранней стадии развития для сборки десмосом и цитоскелетных связей» . Журнал клеточной биологии . 143 (7): 2009–22. DOI : 10.1083 / jcb.143.7.2009 . PMC 2175222 . PMID 9864371 .
^ a b Yang Z, Bowles NE, Scherer SE, Taylor MD, Kearney DL, Ge S, Nadvoretskiy VV, DeFreitas G, Carabello B, Brandon LI, Godsel LM, Green KJ, Saffitz JE, Li H, Danieli GA, Calkins H , Маркус Ф., Таубин Дж. А. (сентябрь 2006 г.). «Десмосомная дисфункция из-за мутаций в десмоплакине вызывает аритмогенную дисплазию / кардиомиопатию правого желудочка» . Циркуляционные исследования . 99 (6): 646–55. DOI : 10.1161 / 01.RES.0000241482.19382.c6 . PMID 16917092 .
^ a b Norgett EE, Hatsell SJ, Carvajal-Huerta L, Cabezas JC, Common J, Purkis PE, Whittock N, Leigh IM, Stevens HP, Kelsell DP (ноябрь 2000 г.). «Рецессивная мутация десмоплакина нарушает взаимодействие десмоплакина с промежуточными филаментами и вызывает дилатационную кардиомиопатию, появление шерстяных волос и кератодермию» . Молекулярная генетика человека . 9 (18): 2761–6. DOI : 10.1093 / HMG / 9.18.2761 . PMID 11063735 .
↑ Carvajal-Huerta L (сентябрь 1998 г.). «Эпидермолитическая ладонно-подошвенная кератодермия с густыми волосами и дилатационной кардиомиопатией». Журнал Американской академии дерматологии . 39 (3): 418–21. DOI : 10.1016 / s0190-9622 (98) 70317-2 . PMID 9738775 .
^ Rampazzo А, Нава А, Малакрида S, Beffagna G, Bauce В, Росси В, Zimbello R, Simionati В, С Бассо, Тиене G, Towbin JA, Danieli Г.А. (ноябрь 2002 г.). «Мутация в связывании домена десмоплакина человека с плакоглобином вызывает доминантную форму аритмогенной кардиомиопатии правого желудочка» . Американский журнал генетики человека . 71 (5): 1200–6. DOI : 10.1086 / 344208 . PMC 385098 . PMID 12373648 .
^ Alcalai R, S Metzger, Rosenheck S, Майнер В, Chajek-Шауль Т (июль 2003). «Рецессивная мутация десмоплакина вызывает аритмогенную дисплазию правого желудочка, кожное заболевание и появление шерстяных волос». Журнал Американского колледжа кардиологии . 42 (2): 319–27. DOI : 10.1016 / s0735-1097 (03) 00628-4 . PMID 12875771 .
^ a b Узумку А., Норгетт Е.Е., Диндар А., Уйгунер О, Нисли К., Кайсерили Х., Сахин С.Е., Дюпон Е., Северс, Нью-Джерси, Ли И.М., Юксель-Апак М., Келселл Д.П., Волльник Б. (февраль 2006 г.). «Потеря изоформы I десмоплакина вызывает раннее начало кардиомиопатии и сердечную недостаточность при Наксос-подобном синдроме» . Журнал медицинской генетики . 43 (2): e5. DOI : 10.1136 / jmg.2005.032904 . PMC 2564645 . PMID 16467215 .
^ Ван дер Zwaag ПА, Jongbloed JD, ван ден Берг М.П., ван дер Smagt JJ, Jongbloed R, Bikker H, Hofstra Р.М., ван Tintelen JP (сентябрь 2009 г.). «База данных генетических вариантов аритмогенной дисплазии / кардиомиопатии правого желудочка» . Мутация человека . 30 (9): 1278–83. DOI : 10.1002 / humu.21064 . PMID 19569224 . S2CID 7138963 .
↑ Armstrong DK, McKenna KE, Purkis PE, Green KJ, Eady RA, Leigh IM, Hughes AE (январь 1999 г.). «Гаплонедостаточность десмоплакина вызывает полосатый подтип ладонно-подошвенной кератодермии» . Молекулярная генетика человека . 8 (1): 143–8. DOI : 10.1093 / HMG / 8.1.143 . PMID 9887343 .
^ Whittock Н.В., Ashton GH, Dopping-Hepenstal PJ, Грациан MJ, Keane FM, Eady RA, McGrath JA (декабрь 1999). «Стриарная ладонно-подошвенная кератодермия в результате гаплонедостаточности десмоплакина». Журнал следственной дерматологии . 113 (6): 940–6. DOI : 10.1046 / j.1523-1747.1999.00783.x . PMID 10594734 .
^ Whittock Н.В., Ван Н, Морли С.М., Гарсон МС, Кристал л, Hyde Р, McLean WH, Pulkkinen л, Uitto Дж, Кристиано А.М., Eady Р.А., Макгрэт JA (февраль 2002 г.). «Сложная гетерозиготность по несмысловым и неверно воспринимаемым мутациям в десмоплакине лежит в основе синдрома ломкости кожи / шерстяных волос». Журнал следственной дерматологии . 118 (2): 232–8. DOI : 10,1046 / j.0022-202x.2001.01664.x . PMID 11841538 .
↑ Carvajal-Huerta L (сентябрь 1998 г.). «Эпидермолитическая ладонно-подошвенная кератодермия с густыми волосами и дилатационной кардиомиопатией». Журнал Американской академии дерматологии . 39 (3): 418–21. DOI : 10.1016 / s0190-9622 (98) 70317-2 . PMID 9738775 .
^ Йонкман MF, Pasmooij А.М., Pasmans С.Г., ван ден Берг, депутат Тер Хорст HJ, Timmer A, Pas HH (октябрь 2005). «Потеря десмоплакинового хвоста вызывает летальный буллезный акантолитический эпидермолиз» . Американский журнал генетики человека . 77 (4): 653–60. DOI : 10.1086 / 496901 . PMC 1275614 . PMID 16175511 .
↑ Anhalt GJ, Kim SC, Stanley JR, Korman NJ, Jabs DA, Kory M, Izumi H, Ratrie H, Mutasim D, Ariss-Abdo L (декабрь 1990 г.). «Паранеопластическая пузырчатка. Аутоиммунное кожно-слизистое заболевание, связанное с неоплазией». Медицинский журнал Новой Англии . 323 (25): 1729–35. DOI : 10.1056 / NEJM199012203232503 . PMID 2247105 .
^ Оурслер JR, Лабиб RS, Ariss-Абдо L, T Берк, О'Киф EJ, Ангальт ГДж (Jun 1992). «Человеческие аутоантитела против десмоплакинов при паранеопластической пузырчатке» . Журнал клинических исследований . 89 (6): 1775–82. DOI : 10.1172 / JCI115781 . PMC 295873 . PMID 1601988 .
^ Papagerakis S, Шабана АГ, Поллок ВН, Papagerakis Р, Depondt Дж, Berdal А (сентябрь 2009). «Измененная экспрессия десмоплакина на уровне транскрипции и белка обеспечивает прогностическую информацию при раке ротоглотки человека». Патология человека . 40 (9): 1320–9. DOI : 10.1016 / j.humpath.2009.02.002 . PMID 19386346 .
^ Pang Н, Роуэн Б., Аль-Dhaheri М, Фабер Л. (2004). «Эпидермальный фактор роста подавляет индукцию прогестином адгезионного белка десмоплакина в клетках рака молочной железы T47D» . Исследование рака груди . 6 (3): R239–45. DOI : 10.1186 / bcr780 . PMC 400677 . PMID 15084247 .
^ a b c Meng JJ, Bornslaeger EA, Green KJ, Steinert PM, IP W. (август 1997 г.). «Двухгибридный анализ показывает фундаментальные различия в прямых взаимодействиях между десмоплакином и промежуточными филаментами, специфичными для определенного типа клеток» . J. Biol. Chem . 272 (34): 21495–503. DOI : 10.1074 / jbc.272.34.21495 . PMID 9261168 .
^ Хофман Я, Мертенс С, Brettel М, Nimmrich В, Schnölzer М, Херрмэнны Н (июль 2000 г.). «Взаимодействие плакофилинов с десмоплакином и белками промежуточных филаментов: анализ in vitro». J. Cell Sci . 113 (13): 2471–83. PMID 10852826 .
Перейти ↑ Chen X, Bonne S, Hatzfeld M, van Roy F, Green KJ (март 2002). «Связывание с белками и функциональная характеристика плакофилина 2. Доказательства его разнообразных ролей в десмосомах и передаче сигналов бета-катенина» . J. Biol. Chem . 277 (12): 10512–22. DOI : 10.1074 / jbc.M108765200 . PMID 11790773 .
^ Ковальчик AP, Navarro P, E Dejana, Bornslaeger Е.А., Зеленый KJ, Копп DS, Borgwardt JE (октябрь 1998). «VE-кадгерин и десмоплакин собираются в дермальные микрососудистые эндотелиальные межклеточные соединения: основная роль плакоглобина в привлечении десмоплакина к межклеточным соединениям». J. Cell Sci . 111 (20): 3045–57. PMID 9739078 .
^ Ковальчик А.П., Борнслэгер Э.А., Боргвардт Дж. Э., Палка Х. Л., Дхаливал А. С., Коркоран С. М., Деннинг М. Ф., Грин KJ (ноябрь 1997 г.) «Аминоконцевой домен десмоплакина связывается с плакоглобином и образует кластеры десмосомных комплексов кадгерин-плакоглобин» . J. Cell Biol . 139 (3): 773–84. DOI : 10,1083 / jcb.139.3.773 . PMC 2141713 . PMID 9348293 .
Дальнейшее чтение [ править ]
Пресленд РБ, Дейл Б.А. (2000). «Эпителиальные структурные белки кожи и полости рта: функции при здоровье и болезни». Крит. Rev. Oral Biol. Med . 11 (4): 383–408. DOI : 10.1177 / 10454411000110040101 . PMID 11132762 .
Just M, Herbst H, Hummel M, Dürkop H, Tripier D, Stein H, Schuppan D (1991). «Ундулин является новым членом семейства гликопротеинов внеклеточного матрикса фибронектин-тенасцин». J. Biol. Chem . 266 (26): 17326–32. PMID 1716629 .
Вирата М.Л., Вагнер Р.М., Парри Д.А., Грин К.Дж. (1992). «Молекулярная структура аминоконца десмоплакина I и II человека» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 89 (2): 544–8. Bibcode : 1992PNAS ... 89..544V . DOI : 10.1073 / pnas.89.2.544 . PMC 48275 . PMID 1731325 .
Грин KJ, Parry DA, Steinert PM, Virata ML, Wagner RM, Angst BD, Nilles LA (1990). «Структура десмоплакинов человека. Значение функции десмосомальной бляшки». J. Biol. Chem . 265 (19): 11406–7. PMID 2391353 .
Куклис П.Д., Хаттон Э., Фукс Э. (1994). «Установление связи: прямое связывание между промежуточными филаментами кератина и десмосомальными белками» . J. Cell Biol . 127 (4): 1049–60. DOI : 10,1083 / jcb.127.4.1049 . PMC 2200061 . PMID 7525601 .
Штайнерт П.М., Мареков Л.Н. (1997). «Прямое доказательство того, что инволюкрин является одним из основных сшитых изопептидами компонентов оболочки ороговевших клеток кератиноцитов» . J. Biol. Chem . 272 (3): 2021–30. DOI : 10.1074 / jbc.272.3.2021 . PMID 8999895 .
Олавесен М.Г., Бентли Э., Мейсон Р.В., Стивенс Р.Дж., Рагусси Дж. (1997). «Точное картирование 39 EST на хромосоме человека 6p23-p25». Геномика . 46 (2): 303–6. DOI : 10.1006 / geno.1997.5032 . PMID 9417921 .
Мареков Л.Н., Штайнерт П.М. (1998). «Церамиды связаны со структурными белками оболочки ороговевших эпидермальных клеток крайней плоти человека» . J. Biol. Chem . 273 (28): 17763–70. DOI : 10.1074 / jbc.273.28.17763 . PMID 9651377 .
Судзуки М., Окуяма С., Окамото С., Ширасуна К., Накадзима Т., Хачия Т., Нодзима Х., Секия С., Ода К. (1998). «Новый связывающий E2F белок с мотивом HLH Myc-типа стимулирует E2F-зависимую транскрипцию путем образования гетеродимера» . Онкоген . 17 (7): 853–65. DOI : 10.1038 / sj.onc.1202163 . PMID 9780002 .
Диас Нето Е., Корреа Р.Г., Верджовски-Алмейда С., Брионес М.Р., Нагаи М.А., да Силва В., Заго М.А., Бордин С., Коста Ф.Ф., Голдман Г.Х., Карвалью А.Ф., Мацукума А., Байя Г.С., Симпсон Д.Х., Брунштейн А., де Оливейра П.С., Бучер П., Джонженил К.В., О'Хара MJ, Соарес Ф., Брентани Р.Р., Рейс Л.Ф., де Соуза С.Дж., Симпсон А.Дж. (2000). «Дробовое секвенирование человеческого транскриптома с помощью тегов последовательности, экспрессируемой ORF» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 97 (7): 3491–6. Bibcode : 2000PNAS ... 97.3491D . DOI : 10.1073 / pnas.97.7.3491 . PMC 16267 . PMID 10737800 .
Внешние ссылки [ править ]
GeneReviews / NCBI / NIH / UW запись об аритмогенной дисплазии правого желудочка / кардиомиопатии, аутосомно-доминантной
Записи OMIM об аритмогенной дисплазии правого желудочка / кардиомиопатии, аутосомно-доминантной
Desmoplakins в Национальной медицинской библиотеке США по предметным медицинским рубрикам (MeSH)
Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P15924 (Desmoplakin) в PDBe-KB .
vтеPDB галерея
1lm5 : структуры двух промежуточных филамент-связывающих фрагментов десмоплакина обнаруживают уникальную структуру повторяющегося мотива
1lm7 : структуры двух промежуточных филамент-связывающих фрагментов десмоплакина обнаруживают уникальную структуру повторяющегося мотива
vтеБелки по цитоскелета
Человек
Микрофиламенты и АБП
Миофиламент
Актины
A1
A2
B
C1
G1
G2
Миозины
я
MYO1A
MYO1B
MYO1C
MYO1D
MYO1E
MYO1F
MYO1G
MYO1H )
II
MYH1
MYH2
MYH3
MYH4
MYH6
MYH7
MYH7B
MYH8
MYH9
MYH10
MYH11
MYH13
MYH14
MYH15
MYH16
III
MYO3A
MYO3B
V
MYO5A
MYO5B
MYO5C
VI
MYO6
VII
MYO7A
MYO7B
IX
MYO9A
MYO9B
Икс
MYO10
XV
MYO15A
XVIII
MYO18A
MYO18B
LC
MYL1
MYL2
MYL3
MYL4
MYL5
MYL6
MYL6B
MYL7
MYL9
MYLIP
MYLK
MYLK2
MYLL1
Другой
Тропомодулин
1
2
3
4
Тропонин
Т 1 2 3
С 1 2
Я 1 2 3
Тропомиозин
1
2
3
4
Актинин
1
2
3
4
Комплекс Арп2 / 3
факторы деполимеризации актина
Кофилин
1
2
Дестрин
Гельсолин
Профилин
1
2
Титин
Другой
Белок синдрома Вискотта – Олдрича
Фибриллин
Филамин
FLNA
ЛНБ
FLNC
Эспин
TRIOBP
Промежуточные нити
Тип 1/2 ( Кератин , Цитокератин )
Эпителиальные кератины (мягкие альфа-кератины)
тип I / хромосома 17
9
10
12
13
14
15
16
17
19
20
хромосома 12
18
никто
21 год
тип II / хромосома 12
1
2А
3
4
5
6А
6B
6C
7
8
Кератины волос (твердые альфа-кератины)
тип I / хромосома 17
31 год
32
33А
33B
34
35 год
36
37
38
тип II / хромосома 12
81 год
82
83
84
85
86
Разгруппированная альфа
хромосома 17
23
24
25
26
27
28
39
40
хромосома 12
71
72
73
74
75
76
77
78
79
80
Не альфа
Бета-кератин
Тип 3
Desmin
GFAP
Периферин
Виментин
Тип 4
Интернексин
Нестин
Нейрофиламент
NEFL
NEFM
NEFH
Synemin
Синкойлин
Тип 5
Ядерные ламины : A / C
B1
Би 2
Микротрубочки и MAP
Тубулины
TUBA1A
TUBA1B
TUBA1C
TUBA3C
TUBA3D
TUBA3E
TUBA4A
TUBA8
Кинезины
KIF1A
KIF1B
KIF2A
KIF2C
KIF3B
KIF3C
KIF4A
KIF4B
KIF5A
KIF5B
KIF5C
KIF6
KIF7
KIF9
KIF11
KIF12
KIF13A
KIF13B
KIF14
KIF15
KIF16B
KIF17
KIF18A
KIF18B
KIF19
KIF20A
KIF20B
KIF21A
KIF21B
KIF22
KIF23
KIF24
KIF25
KIF26A
KIF26B
KIF27
KIFC1
KIFC2
KIFC3
Динеины
аксонема: ДНКH1
ДНКH2
ДНКH3
ДНКH5
ДНКH6
ДНКH7
ДНКH8
ДНКH9
ДНКH10
ДНКH11
ДНКH12
ДНКH13
ДНКH14
ДНКH17
ДНКI1
ДНКI2
ДНАЛИ1
DNAL1
DNAL4
цитоплазматический: DYNC1H1
DYNC2H1
DYNC1I1
DYNC1I2
DYNC1LI1
DYNC1LI2
DYNC2LI1
DYNLL1
DYNLL2
DYNLRB1
DYNLRB2
DYNLT1
DYNLT3
Другой
Белок тау
Динактин
DCTN1
Stathmin
Тектин
ТЕКТ1
ТЕКТ2
ТЕКТ3
ТЕКТ4
ТЕКТ5
Dynamin
DNM1
DNM2
DNM3
Катенины
Альфа катенин
Бета катенин
APC
Плакоглобин (гамма-катенин)
Дельта катенин
GAN
Мембрана
Дистрофин
Дистрогликан
Утрофин
Анкирин
ANK1
ANK2
ANK3
Спектрин
ЗИП1
SPTAN1
СПТБ
СПТБН1
СПТБН2
СПТБН4
СПТБН5
Другой
Плакинс
Корнеодесмозин
Десмоплакин
Дистонин
Енвоплакин
MACF1
Периплакин
Плектин
Талин
TLN1
Винкулин
Плакофилин
ПКП1
ПКП2
Нечеловеческий
Основные белки спермы
Прокариотический цитоскелет
Crescentin
FtsZ
MreB
ParM
См. Также: дефекты цитоскелета
vтеБелки эпителия
Боковой / клеточно-клеточный
Молекулы клеточной адгезии : адгезивное соединение