^ а б Лим, Крис М; Обслужить Майкла А; Mercer Julian FB; Ла Фонтен Шарон (сентябрь 2006 г.). «Медь-зависимое взаимодействие глутаредоксина с N-концами медь-АТФаз (ATP7A и ATP7B), дефектных при болезнях Менкеса и Вильсона». Biochem. Биофиз. Res. Commun . 348 (2): 428–36. DOI : 10.1016 / j.bbrc.2006.07.067 . hdl : 10536 / DRO / DU: 30003772 . ISSN 0006-291X . PMID 16884690 .
Дальнейшее чтение [ править ]
Лу М.Ф. (2003). «Редокс-регулирование в линзе». Прогресс в исследованиях сетчатки и глаз . 22 (5): 657–82. DOI : 10.1016 / S1350-9462 (03) 00050-8 . PMID 12892645 . S2CID 40914153 .
Сайкс М.С., Моубрей А.Л., Джо Х. (2007). «Обратимая глутатиоляция каспазы-3 глутаредоксином как новый механизм передачи сигналов окислительно-восстановительного потенциала при гибели клеток, вызванной фактором некроза опухоли альфа» . Circ. Res . 100 (2): 152–4. DOI : 10.1161 / 01.RES.0000258171.08020.72 . PMID 17272816 .
Падилья CA, Мартинес-Галистео Э., Барсена Дж. А. и др. (1995). «Очистка от плаценты, аминокислотная последовательность, сравнение структур и клонирование кДНК человеческого глутаредоксина» . Евро. J. Biochem . 227 (1–2): 27–34. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1995.tb20356.x . PMID 7851394 .
Bandyopadhyay S, Gronostajski RM (1994). «Идентификация консервативного чувствительного к окислению остатка цистеина в семействе ДНК-связывающих белков NFI». J. Biol. Chem . 269 (47): 29949–55. PMID 7961993 .
Фернандо М.Р., Сумимото Х., Нанри Х. и др. (1994). «Клонирование и секвенирование кДНК, кодирующей глутаредоксин человека». Биохим. Биофиз. Acta . 1218 (2): 229–31. DOI : 10.1016 / 0167-4781 (94) 90019-1 . PMID 8018729 .
Папов В.В., Гравина С.А., Миеял Дж.Дж., Биманн К. (1994). «Первичная структура и свойства тиолтрансферазы (глутаредоксина) из красных кровяных телец человека» . Protein Sci . 3 (3): 428–34. DOI : 10.1002 / pro.5560030307 . PMC 2142694 . PMID 8019414 .
Padilla CA, Spyrou G, Holmgren A (1996). «Высокий уровень экспрессии полностью активного человеческого глутаредоксина (тиолтрансферазы) в E. coli и характеристика мутантного белка Cys7 в Ser» . FEBS Lett . 378 (1): 69–73. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (95) 01413-6 . PMID 8549805 . S2CID 37604224 .
Парк JB, Левин М. (1996). «Очистка, клонирование и экспрессия активности по снижению дегидроаскорбиновой кислоты из нейтрофилов человека: идентификация как глутаредоксин» . Biochem. Дж . 315. (Pt 3) (3): 931–8. DOI : 10.1042 / bj3150931 . PMC 1217296 . PMID 8645179 .
Дэвис Д.А., Ньюкомб Ф.М., Старк Д.В. и др. (1997). «Тиолтрансфераза (глутаредоксин) обнаруживается в ВИЧ-1 и может регулировать активность глутатионилированной протеазы ВИЧ-1 in vitro» . J. Biol. Chem . 272 (41): 25935–40. DOI : 10.1074 / jbc.272.41.25935 . PMID 9325327 .
Парк JB, Левин М. (1997). «Ген глутаредоксина человека: определение его организации, точки начала транскрипции и анализ промотора». Джин . 197 (1-2): 189–93. DOI : 10.1016 / S0378-1119 (97) 00262-X . PMID 9332366 .
Сан С., Берарди М.Дж., Бушвеллер Д.Х. (1998). «Структура раствора ЯМР человеческого глутаредоксина в полностью восстановленной форме». J. Mol. Биол . 280 (4): 687–701. CiteSeerX 10.1.1.156.1182 . DOI : 10.1006 / jmbi.1998.1913 . PMID 9677297 .
Ян И, Джао С., Нандури С. и др. (1999). «Реакционная способность человеческой тиолтрансферазы (глутаредоксина) C7S, C25S, C78S, C82S и структура раствора ЯМР его глутатионил-смешанного дисульфидного промежуточного соединения отражают каталитическую специфичность». Биохимия . 37 (49): 17145–56. DOI : 10.1021 / bi9806504 . PMID 9860827 .
Балиджепалли С., Тирумалай П.С., Свами К.В. и др. (1999). «Тиолтрансфераза головного мозга крысы: региональное распределение, иммунологическая характеристика и локализация с помощью флуоресцентной гибридизации in situ» . J. Neurochem . 72 (3): 1170–8. DOI : 10.1046 / j.1471-4159.1999.0721170.x . PMID 10037490 . S2CID 13507470 .
Барретт У.С., ДеГноре Дж. П., Кениг С. и др. (1999). «Регулирование PTP1B посредством глутатионилирования цистеина 215 активного сайта». Биохимия . 38 (20): 6699–705. DOI : 10.1021 / bi990240v . PMID 10350489 .
Гарсия-Пардо Л., Гранадос, доктор медицины, Гайтан Ф. и др. (1999). «Иммунолокализация глутаредоксина в желтом теле человека» . Мол. Гм. Репродукция . 5 (10): 914–9. DOI : 10.1093 / molehr / 5.10.914 . PMID 10508218 .
Маллис Р.Дж., Польша Б.В., Чаттерджи Т.К. и др. (2000). «Кристаллическая структура S-глутатиолированной карбоангидразы III» . FEBS Lett . 482 (3): 237–41. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (00) 02022-6 . PMID 11024467 . S2CID 8235342 .
Балиджепалли С., Бойд М.Р., Равиндранат V (2001). «Тиолтрансфераза головного мозга человека: конститутивная экспрессия и локализация флуоресцентной гибридизацией in situ». Brain Res. Мол. Brain Res . 85 (1–2): 123–32. DOI : 10.1016 / S0169-328X (00) 00206-0 . PMID 11146114 .
Цяо Ф, Син К., Лю А. и др. (2001). «Тиолтрансфераза хрусталика человека: клонирование, очистка и функции». Вкладывать деньги. Офтальмол. Vis. Sci . 42 (3): 743–51. PMID 11222536 .
vтеPDB галерея
1b4q : СТРУКТУРА РЕШЕНИЯ КОМПЛЕКСА ТИОЛТРАНСФЕРАЗЫ ЧЕЛОВЕКА С ГЛУТАТИОНОМ
1jhb : ГЛУТАРЕДОКСИН ЧЕЛОВЕКА В ПОЛНОСТЬЮ ОБРАБОТАННОЙ ФОРМЕ, ЯМР, 20 СТРУКТУР
vтеДругие оксидоредуктазы ( EC 1.15-1.21)
1.15 : Действие супероксида как акцептора
Супероксиддисмутаза
SOD1
SOD2
SOD3
1.16 : Ионы окисляющих металлов
Церулоплазмин
(Метионинсинтаза) редуктаза
1.17 : Воздействие на группы CH или CH2
Ксантиноксидаза
Рибонуклеотидредуктаза
4-гидрокси-3-метилбут-2-енилдифосфатредуктаза
1.18 : Воздействие на железо-серные белки в качестве доноров
Нитрогеназа
1.19 : Действие на восстановленный флаводоксин в качестве донора
Нитрогеназа (флаводоксин)
1.20 : Воздействие на фосфор или мышьяк у доноров
Глутаредоксин
GLRX
GLRX2
GLRX3
GLRX5
1.21 : Воздействие на XH и YH для образования связи XY
Изопенициллин-N-синтаза
Колумбаминоксидаза
Ретикулиноксидаза
Сулохриноксидаза
(+) - бисдехлоргеодинобразующий
(-) - бисдехлоргеодинобразующий
Ауреузидинсинтаза
Синтаза тетрагидроканнабиноловой кислоты
Синтаза каннабидиоловой кислоты
Дихлорхромопирролатсинтаза
Эта статья о гене в хромосоме 5 человека - незавершенная . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .