Из Википедии, свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
GAL
Идентификаторы
ПсевдонимыGAL , GAL-GMAP, GALN, GLNN, GMAP, ETL8, галанин и препропептид GMAP
Внешние идентификаторыOMIM : 137035 MGI : 95637 HomoloGene : 7724 GeneCards : GAL
Расположение гена ( человек )
Хромосома 11 (человек)
Chr.Хромосома 11 (человека) [1]
Хромосома 11 (человек)
Геномное расположение GAL
Геномное расположение GAL
Группа11q13.2Начинать68 683 779 п.н. [1]
Конец68 691 175 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Хромосома 19 (мышь)
Chr.Хромосома 19 (мышь) [2]
Хромосома 19 (мышь)
Геномное расположение GAL
Геномное расположение GAL
Группа19 А | 19 3,16 смНачинать3 409 915 п.н. [2]
Конец3 414 544 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК
PBB GE GAL 214240 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• гормональной активности
• активность рецептора галанин
• тип связывания рецептора 1 Галанин
• 2 типа галанин связывания рецептора
• тип 3 Галанин связывание рецептора
• нейропептида гормона активностью
• GO: 0001948 связывание белка
Сотовый компонент• внеклеточная область
• цитоплазма
• аппарат Гольджи
• тело нейрональной клетки
• секреторная гранула
• внеклеточная
Биологический процесс• негативная регуляция клеточной пролиферации
• позитивная регуляция времени катагена
• пищевое поведение
• позитивная регуляция секреции кортизола
• позитивная регуляция активности кальций-активируемых калиевых каналов с большой проводимостью
• регуляция процесса метаболизма глюкокортикоидов
• реакция на иммобилизационный стресс
• секреция инсулина
• белок передача сигналов киназы А
• передача сигналов, опосредованная цАМФ
• позитивная регуляция апоптотического процесса
• развитие нервной системы
• негативная регуляция удлинения корневых волосков
• ответ на эстроген
• ответ на инсулин
• позитивная регуляция транскрипции с промотора РНК-полимеразы II
• ответ на лекарство
• воспалительный ответ
• негативная регуляция пролиферации лимфоцитов
• нейропептидный сигнальный путь
• регуляция активности рецептора
• сигнальный путь рецептора, связанный с G-белком
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

51083

14419

Ансамбль

ENSG00000069482

ENSMUSG00000024907

UniProt

P22466

P47212

RefSeq (мРНК)

NM_015973

NM_010253
NM_001329667

RefSeq (белок)

NP_057057

NP_001316596
NP_034383

Расположение (UCSC)Chr 11: 68.68 - 68.69 МбChr 19: 3.41 - 3.41 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши
Галанин
Идентификаторы
Количество CAS
  • 88813-36-9 ☒N
ChemSpider
  • никто
ЧЭМБЛ
  • ChEMBL501079 контрольныйY
Химические и физические данные
ФормулаС 146 H 213 N 43 O 40
Молярная масса3 210 .571  г · моль -1
 ☒NконтрольныйY (что это?) (проверить)  

Галанин является нейропептида , кодируемый GAL гена , [5] , что широко экспрессируется в головном мозге, спинном мозге и кишечнике людей, а также у других млекопитающих. Передача сигналов галанина происходит через три рецептора, связанных с G-белком . [6]

Большая часть функциональной роли галанина до сих пор не раскрыта. Галанин принимает активное участие в модуляции и ингибировании потенциалов действия в нейронах . Галанин участвует во многих биологически разнообразных функциях, включая: ноцицепцию , регулирование бодрствования и сна, познание, кормление, регулирование настроения, регуляцию артериального давления, он также играет роль в развитии, а также действует как трофический фактор . [7] Галаниновые нейроны в медиальной преоптической области гипоталамуса могут управлять родительским поведением. [8] Галанин связан с рядом заболеваний, включая болезнь Альцгеймера , эпилепсию, а также депрессию., расстройства пищевого поведения , рак и наркомания . [9] [10] Галанин, по-видимому, обладает нейропротекторной активностью, поскольку его биосинтез увеличивается в 2-10 раз после аксотомии в периферической нервной системе, а также при судорожной активности в головном мозге. Это также может способствовать нейрогенезу . [6]

Галанин является преимущественно ингибирующим гиперполяризующим нейропептидом [11] и как таковой ингибирует высвобождение нейромедиатора . Галанин часто совмещен с классическими нейротрансмиттерами, такими как ацетилхолин , серотонин и норадреналин , а также с другими нейромодуляторами, такими как нейропептид Y , вещество P и вазоактивный кишечный пептид . [12]

Открытие [ править ]

Галанин был впервые идентифицирован из экстрактов кишечника свиней в 1978 году профессором Виктором Маттом и его коллегами из Каролинского института в Швеции [13] с использованием метода химического анализа, который определяет пептиды в соответствии с его С-концевой структурой амида аланина. Галанин называется так потому, что он содержит N-концевой остаток глицина и C-концевой аланин. [14] Структура галанина была определена в 1983 году той же командой, а кДНК галанина была клонирована из библиотеки передней доли гипофиза крысы в ​​1987 году. [13]

Распределение тканей [ править ]

Галанин находится преимущественно в центральной нервной системе и желудочно-кишечном тракте. В центральной нервной системе самые высокие концентрации обнаруживаются в гипоталамусе , а более низкие - в коре и стволе мозга . В гипоталамусе он, например, находится в вентролатеральном преоптическом ядре, где выполняет функцию улучшения сна. В головном мозге галанин также был обнаружен в вентральной части переднего мозга и миндалевидном теле. [15] Наряду с этим, иммунная реакция на галанин в головном мозге сосредоточена в гипоталамогипофизе. [16] Галанин из желудочно-кишечного тракта наиболее богат в двенадцатиперстной кишке., с более низкими концентрациями в желудке, тонком кишечнике и толстой кишке. [17] Галанин также экспрессируется в коже, где выполняет противовоспалительные функции. [18] В частности, он был обнаружен в кератиноцитах, эккринных потовых железах и вокруг кровеносных сосудов. [18] Галанин был обнаружен в эндокринных опухолях. [19] Было обнаружено, что в клетках рака желудка галанин оказывает подавляющее действие на опухоль, но было показано, что гиперметилирование прекращает его подавляющие опухолевые свойства. [20]

Структура [ править ]

Эндогенно встречающиеся последовательности галанина
Разновидность16111621 год26!
СвиньяGWTLNСАГИЛLGPHAIDNHRSFHDKYGLA *
ЧеловекGWTLNСАГИЛLGPHAV G NHRSF S DKN GL T S **
КороваGWTLNСАГИЛLGPHAL D S HRSF Q DKH GLA *
КрысаGWTLNСАГИЛLGPHAIDNHRSF S DKH GL T *
* С-концевой амид ** С-концевой свободная кислота

Галанин - это пептид, состоящий из цепочки из 29 аминокислот (30 аминокислот у человека), полученный в результате расщепления 123-аминокислотного белка, известного как препрогаланин, который кодируется геном GAL . [5] Последовательность этого гена является высококонсервативной среди млекопитающих, показывая более 85% гомологии между последовательностями крысы, мыши, свиньи, крупного рогатого скота и человека. [12] В этих формах животных первые 15 аминокислот от N-конца идентичны, но аминокислоты различаются в нескольких положениях на C- конце белка.

Эти небольшие различия в структуре белков имеют далеко идущие последствия для их функции. Например, свиной и крысиный галанин ингибируют индуцированную глюкозой секрецию инсулина у крыс и собак, но не влияют на секрецию инсулина у людей. Это демонстрирует важность изучения эффектов галанина и других регуляторных пептидов у их аутологичных видов. [21]

Семейство белков галанинов состоит из четырех белков, из которых GAL был идентифицирован первым. Вторым был белок, связанный с сообщением галанина (GMAP), пептид из 59 или 60 аминокислот, также образованный в результате расщепления препрогаланина. [14] Два других пептида, галанин-подобный пептид (GALP) и аларин, были идентифицированы относительно недавно и оба кодируются одним и тем же геном, геном prepro GALP. GALP и аларин продуцируются различным посттранскрипционным сплайсингом этого гена. [22]

Галанин
Идентификаторы
Условное обозначениеГаланин
PfamPF01296
ИнтерПроIPR008174
ПРОФИЛЬPDOC00673
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
Пептид, связанный с сообщением галанина (GMAP)
Идентификаторы
Условное обозначениеGMAP
PfamPF06540
ИнтерПроIPR013068
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры

Рецепторы [ править ]

Передача сигналов галанина происходит через три класса рецепторов, GALR1 , GALR2 и GALR3 , которые все являются частью суперсемейства рецепторов, связанных с G-белком (GPCR). Рецепторы галанина экспрессируются в центральной нервной системе , поджелудочной железе и солидных опухолях . Уровень экспрессии различных рецепторов варьируется в каждом месте, и это распределение изменяется после повреждения нейронов. [6] Эксперименты по изучению функции подтипов рецепторов включают в основном генетический нокаут.мышей. Расположение рецептора и комбинация рецепторов, которые ингибируются или стимулируются, сильно влияют на результат передачи сигналов галанина. [6]

Клинические характеристики [ править ]

Аппетит [ править ]

Инъекции галанина в боковой желудочек или непосредственно в гипоталамус вызывают потребность в еде с предпочтением поедания жиров. [19] Галанин также регулирует метаболизм глюкозы и потенциально может облегчить симптомы диабета типа II из-за его взаимодействия с инсулинорезистентностью. [23] Галанин является ингибитором секреции инсулина поджелудочной железой. [19]

Зависимость [ править ]

Галанин играет важную роль в регулировании зависимости. [24] Он участвует в многократном приеме алкоголя. [19] Наряду с пристрастием к алкоголю, галанин играет роль в зависимости от никотина и опиатов. [24]

Болезнь Альцгеймера [ править ]

Одной из патологических особенностей мозга на поздних стадиях болезни Альцгеймера является наличие разросшихся GAL-содержащих волокон, иннервирующих выжившие холинергические нейроны. [25] Другой особенностью является увеличение экспрессии рецепторов GAL и GAL, увеличение которых до 200% наблюдалось в посмертном мозге пациентов с болезнью Альцгеймера. [6] [22] Причина и роль этого увеличения плохо изучены. [25] [26]

Было высказано предположение, что гипериннервация способствует гибели этих нейронов и что ингибирующий эффект галанина на холинергические нейроны ухудшает дегенерацию когнитивной функции у пациентов за счет уменьшения количества ацетилхолина, доступного этим нейронам. [6] [25]

Вторая гипотеза была сформирована на основании данных, которые предполагают, что GAL участвует в защите гиппокампа от эксайтотоксического повреждения, а нейроны холинергического базального переднего мозга - от токсичности амилоида . [27]

Познавательная деятельность [ править ]

Галанин участвует в когнитивной деятельности и, как было показано, ослабляет обучение и познание. [19]

Депрессия [ править ]

Норадреналин и серотонин , два нейромедиатора, участвующие в депрессии, коэкспрессируются и модулируются галанином, что позволяет предположить, что галанин играет роль в регуляции депрессии. [15] Стимуляция рецепторов Gal1 и Gal3 приводит к депрессивному поведению, тогда как стимуляция рецептора Gal2 приводит к снижению депрессивно-подобного поведения. [15] В настоящее время одним из потенциальных механизмов этого является то, что галанин стимулирует гипоталамус-гипофиз-надпочечники, что приводит к увеличению секреции глюкокортикоидов . [15] Повышенный уровень глюкокортикоидных гормонов часто встречается у людей, страдающих депрессией. [28]

Эпилепсия [ править ]

Галанин в гиппокампе является ингибитором глутамата, но не ГАМК . Это означает, что галанин способен повышать судорожный порог [6] и, следовательно, должен действовать как противосудорожное средство . Чтобы быть конкретным, GalR1 был связан с подавлением спонтанных припадков. [29] [30] Кандидат в агонисты противоэпилептических препаратов - NAX 5055. [31] [32]

В разработке [ править ]

Было показано , что Галанин играет роль в контроле раннего послеродового развития нервной системы в спинальный ганглий (DRG). [13] Галанин-мутантных животных показывают снижение на 13% числа клеток DRG взрослых, а также снижение процента клеток , экспрессирующих 24% вещества P . Это предполагает, что потеря клеток в результате апоптоза, который обычно происходит в развивающейся DRG, регулируется галанином и что отсутствие галанина приводит к увеличению числа погибающих клеток.

Боль и нейрозащита [ править ]

Галанин играет ингибирующую роль в обработке боли [33], при этом было показано, что высокие дозы уменьшают боль. [19] Когда галанин добавляется в спинной мозг, нейропатическая боль уменьшается. [34] Наряду с этим считается, что галанин снижает повышенную возбудимость позвоночника. [34] Сенсорные нейроны все больше выделяют галанин при повреждении. [34] Считается, что увеличение концентрации галанина связано с нейропротективными причинами и приводит к усилению нейрогенеза . [19] Активация GalR2, как полагают, опосредует роль, которую галанин играет в выживании в ганглиях дорсального корешка. [33]

Родительская роль у мышей [ править ]

Отчет показал, что нейроны, экспрессирующие галанин в медиальной преоптической области мозга, отвечают за регулирование агрессии мышей-самцов по отношению к детенышам. [8]

См. Также [ править ]

  • Рецептор галанина

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000069482 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000024907 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ a b Evans H, Baumgartner M, Shine J, Herzog H (декабрь 1993 г.). «Геномная организация и локализация гена, кодирующего препрогаланин человека». Геномика . 18 (3): 473–7. DOI : 10.1016 / S0888-7543 (11) 80002-9 . PMID 7508413 . 
  6. ^ a b c d e f g Мицукава К., Лу X, Бартфай Т. (июнь 2008 г.). «Галанин, рецепторы галанина и мишени для лекарств». Клетка. Мол. Life Sci . 65 (12): 1796–805. DOI : 10.1007 / s00018-008-8153-8 . PMID 18500647 . 
  7. ^ Mechenthaler I (июнь 2008). «Галанин и нейроэндокринные оси». Клетка. Мол. Life Sci . 65 (12): 1826–35. DOI : 10.1007 / s00018-008-8157-4 . PMID 18500643 . 
  8. ↑ a b Wu Z, Autry AE, Bergan JF, Watabe-Uchida M, Dulac CG (май 2014 г.). «Галаниновые нейроны в медиальной преоптической области управляют родительским поведением» . Природа . 509 (7500): 325–30. Bibcode : 2014Natur.509..325W . DOI : 10,1038 / природа13307 . PMC 4105201 . PMID 24828191 .  
  9. ^ Ландстр л, Elmquist А, Т Bartfai, Langel U (2005). «Галанин и его рецепторы при неврологических расстройствах». Neuromolecular Med . 7 (1-2): 157–80. DOI : 10.1385 / NMM: 7: 1-2: 157 . PMID 16052044 . S2CID 19729607 .  
  10. ^ Бергер А., Сантик Р., Хаузер-Кронбергер С., Шиллинг Ф. Х., Когнер П., Ратчек М., Гампер А., Джонс Н., Сперл В., Кофлер Б. (июнь 2005 г.). «Рецепторы галанина и галанина при раке человека». Нейропептиды . 39 (3): 353–9. DOI : 10.1016 / j.npep.2004.12.016 . PMID 15944034 . S2CID 1108702 .  
  11. ↑ Ито М (сентябрь 2009 г.). «Функциональные роли нейропептидов в цепях мозжечка». Неврология . 162 (3): 666–72. DOI : 10.1016 / j.neuroscience.2009.01.019 . PMID 19361475 . S2CID 207245197 .  
  12. ^ а б Бартфай Т. (2000). «Галанин - нейропептид, имеющий важное значение для центральной нервной системы» . Архивировано из оригинала на 2 декабря 2010 года . Проверено 19 ноября 2009 года .
  13. ^ a b c Wynick D, Thompson SW, McMahon SB (февраль 2001 г.). «Роль галанина как многофункционального нейропептида в нервной системе». Текущее мнение в фармакологии . 1 (1): 73–7. DOI : 10.1016 / S1471-4892 (01) 00006-6 . PMID 11712539 . 
  14. ^ a b Hökfelt T, Tatemoto K (июнь 2008 г.). «Галанин - 25 лет с разносторонним нейропептидом». Клетка. Мол. Life Sci . 65 (12): 1793–5. DOI : 10.1007 / s00018-008-8152-9 . PMID 18500648 . S2CID 19878753 .  
  15. ^ а б в г Кутеева Э, Хёкфельт Т, Варди Т, Огрен СО (2010). Hökfelt T (ред.). «Галанин, подтипы рецепторов галанина и депрессивное поведение». Experientia Supplementum . Базель: Springer. 102 : 163–81. DOI : 10.1007 / 978-3-0346-0228-0_12 . ISBN 978-3-0346-0227-3. PMID  21299068 .
  16. ^ Ch'ng JL, Christofides ND, Anand P, Gibson SJ, Allen YS, Su HC, et al. (Октябрь 1985 г.). «Распределение иммунореактивности галанина в центральной нервной системе и ответы галанин-содержащих нейрональных путей на повреждение». Неврология . 16 (2): 343–54. DOI : 10.1016 / 0306-4522 (85) 90007-7 . PMID 2417156 . S2CID 32774212 .  
  17. ^ Каплан Л.М., Шпиндель ER, Isselbacher KJ, Chin WW (февраль 1988). «Ткань-специфическая экспрессия гена галанина крысы» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 85 (4): 1065–9. Bibcode : 1988PNAS ... 85.1065K . DOI : 10.1073 / pnas.85.4.1065 . PMC 279702 . PMID 2448788 .  
  18. ^ а б Бауэр Дж. У., Ланг Р., Якаб М., Кофлер Б. (2010). Hökfelt T (ред.). «Пептиды семейства галанинов в функции кожи». Experientia Supplementum . Базель: Springer. 102 : 51–9. DOI : 10.1007 / 978-3-0346-0228-0_5 . ISBN 978-3-0346-0227-3. PMID  21299061 .
  19. ^ Б с д е е г Mitsukawa K, X, Lu Bartfai T (2010). Hökfelt T (ред.). «Галанин, рецепторы галанина и мишени для лекарств». Experientia Supplementum . Базель: Springer. 102 : 7–23. DOI : 10.1007 / 978-3-0346-0228-0_2 . ISBN 978-3-0346-0227-3. PMID  21299058 .
  20. ↑ Yoon D, Bae K, Lee MK, Kim JH, Yoon KA (20.02.2018). Suzuki H (ред.). «Галанин является эпигенетически подавленным геном-супрессором опухоли в клетках рака желудка» . PLOS ONE . 13 (2): e0193275. Bibcode : 2018PLoSO..1393275Y . DOI : 10.1371 / journal.pone.0193275 . PMC 5819827 . PMID 29462183 .  
  21. ^ Берсани M, Johnsen AH, Højrup P, Даннинг BE, Андрисен JJ, Holst JJ (июнь 1991). «Галанин человека: первичная структура и идентификация двух молекулярных форм». FEBS Lett . 283 (2): 189–94. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (91) 80585-Q . PMID 1710578 . S2CID 19148582 .  
  22. ^ а б Ланг Р., Гундлах А.Л., Кофлер Б. (август 2007 г.). «Семейство пептидов галанина: фармакология рецепторов, плейотропные биологические действия и последствия для здоровья и болезней». Pharmacol. Ther . 115 (2): 177–207. DOI : 10.1016 / j.pharmthera.2007.05.009 . PMID 17604107 . 
  23. ↑ Fang P, Yu M, Shi M, Bo P, Zhang Z (январь 2020 г.). «Регуляция метаболизма глюкозы в семействе пептидов галанина» . Границы нейроэндокринологии . 56 : 100801. DOI : 10.1016 / j.yfrne.2019.100801 . PMID 31705911 . 
  24. ^ a b Genders SG, Scheller KJ, Djouma E (март 2020 г.). «Нейропептидная модуляция зависимости: фокус на галанин». Неврология и биоповеденческие обзоры . 110 : 133–149. DOI : 10.1016 / j.neubiorev.2018.06.021 . PMID 29949733 . S2CID 49486365 .  
  25. ^ a b c Counts SE, Perez SE, Mufson EJ (июнь 2008 г.). "Галанин при болезни Альцгеймера: нейроингибирующее или нейропротекторное?" . Клетка. Мол. Life Sci . 65 (12): 1842–53. DOI : 10.1007 / s00018-008-8159-2 . PMC 2911017 . PMID 18500641 .  
  26. ^ Counts SE, Perez SE, Ginsberg SD, De Lacalle S, Mufson EJ (май 2003 г.). «Галанин при болезни Альцгеймера». Мол. Интерв . 3 (3): 137–56. DOI : 10.1124 / mi.3.3.137 . PMID 14993421 . 
  27. ^ Дин X, MacTavish D, Кар S, Jhamandas JH (февраль 2006). «Галанин снижает токсичность бета-амилоида (Abeta) в холинергических базальных нейронах переднего мозга крысы». Neurobiol. Дис . 21 (2): 413–20. DOI : 10.1016 / j.nbd.2005.08.016 . PMID 16246567 . S2CID 53192040 .  
  28. ^ Anacker C, Zunszain PA, Carvalho LA, Pariante CM (апрель 2011). "Глюкокортикоидный рецептор: стержень депрессии и лечения антидепрессантами?" . Психонейроэндокринология . 36 (3): 415–25. DOI : 10.1016 / j.psyneuen.2010.03.007 . PMC 3513407 . PMID 20399565 .  
  29. ^ Mazarati А, Лу Х, Shinmei S, Бади-Mahdavi Н, Bartfai Т (2004). «Паттерны судорог, повреждения гиппокампа и нейрогенеза в трех моделях эпилептического статуса у мышей с нокаутом рецептора галанина типа 1 (GalR1)» . Неврология . 128 (2): 431–41. DOI : 10.1016 / j.neuroscience.2004.06.052 . PMC 1360211 . PMID 15350653 .  
  30. ^ Zhang L, Robertson CR, зеленый BR, Pruess TH, White HS, Bulaj G (март 2009). «Структурные требования к липоаминокислоте в модуляции противосудорожной активности системно активных аналогов галанина» . Журнал медицинской химии . 52 (5): 1310–6. DOI : 10.1021 / jm801397w . PMC 2765488 . PMID 19199479 .  
  31. ^ Bulaj G, зеленый BR, Lee HK, Robertson CR, Белый K, Чжан L, M Sochanska, Флинн С.П., Scholl Е.А., Pruess TH, Smith MD, White HS (декабрь 2008). «Разработка, синтез и характеристика высокоаффинных, системно-активных аналогов галанина с сильной противосудорожной активностью». Журнал медицинской химии . 51 (24): 8038–47. DOI : 10.1021 / jm801088x . PMID 19053761 . 
  32. ↑ White HS, Scholl EA, Klein BD, Flynn SP, Pruess TH, Green BR, Zhang L, Bulaj G (апрель 2009 г.). «Разработка новых противоэпилептических препаратов: характеристика системно-активного аналога галанина NAX 5055 на моделях эпилепсии» . Нейротерапия . 6 (2): 372–80. DOI : 10.1016 / j.nurt.2009.01.001 . PMC 4402707 . PMID 19332332 .  
  33. ^ a b Хобсон С.А., Бэкон А., Эллиот-Хант С.Р., Холмс Ф.И., Керр Н.С., Поуп Р. (2010). Hökfelt T (ред.). «Галанин действует как трофический фактор для центральной и периферической нервной системы». Experientia Supplementum . Базель: Springer. 102 : 25–38. DOI : 10.1007 / 978-3-0346-0228-0_3 . ISBN 978-3-0346-0227-3. PMID  21299059 .
  34. ^ a b c Сюй XJ, Hökfelt T, Wiesenfeld-Hallin Z (2010). Hökfelt T (ред.). «Галанин и механизмы боли в позвоночнике: прошлое, настоящее и будущее». Experientia Supplementum . Базель: Springer. 102 : 39–50. DOI : 10.1007 / 978-3-0346-0228-0_4 . ISBN 978-3-0346-0227-3. PMID  21299060 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Галанина в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)