Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
GFAP
Идентификаторы
ПсевдонимыGFAP , ALXDRD, глиальный фибриллярный кислый белок
Внешние идентификаторыOMIM : 137780 MGI : 95697 HomoloGene : 1554 GeneCards : GFAP
Расположение гена ( человек )
Хромосома 17 (человек)
Chr.Хромосома 17 (человека) [1]
Хромосома 17 (человек)
Геномное местоположение для GFAP
Геномное местоположение для GFAP
Группа17q21.31Начинать44 903 161 п.н. [1]
Конец44 916 937 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Хромосома 11 (мышь)
Chr.Хромосома 11 (мышь) [2]
Хромосома 11 (мышь)
Геномное местоположение для GFAP
Геномное местоположение для GFAP
Группа11 E1 | 11 66,48 смНачинать102 887 336 п.н. [2]
Конец102 900 912 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК
PBB GE GFAP 203540 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• структурная активность молекулы
• связывание с белком GO: 0001948
• идентичное связывание с белками
• связывание с интегрином
• структурный компонент цитоскелета
• связывание с киназой
Сотовый компонент• цитоплазма
• цитозоль
• лизосом
• промежуточные филаменты
• внутриклеточная
• мембраны
• проекции клеток
• миелиновой оболочки
• тело клетки
• глиальных клеток проекции
• астроцитов проекция
• астроцитов конца стопы
• цитоплазматической стороне мембраны лизосомальных
• цитоскелета
Биологический процесс• регуляция сборки белкового комплекса
• реакция на ранение
• позитивная регуляция пролиферации шванновских клеток
• негативная регуляция развития проекций нейронов
• развитие астроцитов
• организация внеклеточного матрикса
• регенерация проекций нейронов
• процесс на основе промежуточных филаментов
• регуляция захвата нейротрансмиттеров
• глиальные клетки Бергмана дифференцировка
• положительная регуляция пролиферации глиальных клеток
• длительная синаптическая потенциация
• регуляция опосредованной шапероном аутофагии
• организация промежуточной нити
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

2670

14580

Ансамбль

ENSG00000131095

ENSMUSG00000020932

UniProt

P14136

P03995

RefSeq (мРНК)

NM_002055
NM_001131019
NM_001242376

NM_001131020
NM_010277

RefSeq (белок)

NP_001124491
NP_001229305
NP_002046
NP_001350775

NP_001124492
NP_034407

Расположение (UCSC)Chr 17: 44.9 - 44.92 МбChr 11: 102,89 - 102,9 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Глиальная фибриллярный кислый белок ( GFAP ) представляет собой белка , который кодируется GFAP гена в организме человека. [5] Это белок промежуточного филамента (IF) типа III, который экспрессируется многими типами клеток центральной нервной системы (ЦНС), включая астроциты [6] и эпендимные клетки во время развития. [7] GFAP также экспрессируется в клубочках и перитубулярных фибробластах, взятых из почек крыс, [8] клетках Лейдига семенников обоих хомяков [9]и люди, [10] человека кератиноциты , [11] человека остеоцитов и хондроцитов [12] и звездчатые клетки в поджелудочной железе и печени у крыс. [13]

GFAP тесно связан с тремя другими членами семейства неэпителиальных IF типа III, виментином , десмином и периферином , которые все участвуют в структуре и функции цитоскелета клетки . Считается, что GFAP помогает поддерживать механическую прочность астроцитов [14], а также форму клеток, но его точная функция остается плохо изученной, несмотря на количество исследований, в которых он используется в качестве клеточного маркера . Белок был назван и впервые выделен и охарактеризован Лоуренсом Ф. Энгом в 1969 году. [15] У человека он расположен на длинном плече 17 хромосомы . [16]

Структура [ править ]

Промежуточные филаменты типа III содержат три домена, называемые доменами головки, стержня и хвоста. Конкретная последовательность ДНК для стержневого домена может различаться между различными промежуточными филаментами типа III, но структура белка очень консервативна. Этот стержневой домен наматывается вокруг другой нити, образуя димер , при этом N-конец и С-конец каждой нити выровнены. Филаменты типа III, такие как GFAP, способны образовывать как гомодимеры, так и гетеродимеры ; GFAP может полимеризоваться с другими белками типа III. [17] GFAP и другие белки ПФ типа III не могут собираться с кератинами., промежуточные филаменты типа I и II : в клетках, которые экспрессируют оба белка, образуются две отдельные сети промежуточных филаментов [18], которые могут обеспечивать специализацию и повышенную вариабельность.

Для формирования сетей, начальные GFAP димеры объединяются , чтобы сделать в шахматном порядке тетрамеры , [19] , которые являются основными субъединиц с промежуточной нити . Поскольку сами по себе стержневые домены in vitro не образуют филаментов, неспиральные домены головки и хвоста необходимы для образования филаментов. [17] Области головы и хвоста имеют большую вариабельность последовательности и структуры. Несмотря на эту повышенную вариабельность, головка GFAP содержит два консервативных аргинина и ароматический остаток, которые, как было показано, необходимы для правильной сборки. [20]

Функция в центральной нервной системе [ править ]

GFAP экспрессируется в центральной нервной системе в клетках астроцитов. [6] [21] Он участвует во многих важных процессах ЦНС, в том числе в клеточной коммуникации и функционировании гематоэнцефалического барьера .

Было показано, что GFAP играет роль в митозе , регулируя сеть нитей, присутствующих в клетке. Во время митоза происходит увеличение количества фосфорилированного GFAP и перемещение этого модифицированного белка к борозде дробления. [22] Действуют разные наборы киназ; Киназа cdc2 действует только при фазовом переходе G2 , тогда как другие киназы GFAP активны только в борозде дробления . Эта специфичность расположения позволяет точно регулировать распределение GFAP в дочерних клетках. Исследования также показали, что мыши с нокаутом GFAP подвергаются множественным дегенеративным процессам, включая аномальную миелинизацию., ухудшение структуры белого вещества и функциональное / структурное нарушение гематоэнцефалического барьера . [23] Эти данные предполагают, что GFAP необходим для выполнения многих критических ролей в ЦНС .

GFAP предлагается сыграть роль в астроциты - нейрон взаимодействий, а также межклеточной коммуникации . In vitro , используя антисмысловую РНК , астроциты, лишенные GFAP, не образуют отростков, обычно присутствующих с нейронами. [24] Исследования также показали, что клетки Пуркинье у мышей с нокаутом GFAP не обладают нормальной структурой, и эти мыши демонстрируют дефицит в экспериментах по кондиционированию, таких как задача моргания глаз. [25] Биохимические исследования GFAP показали MgCl 2 и / или кальций / кальмодулин- зависимое фосфорилирование.на различные остатки серина или треонина посредством PKC и PKA [26], которые представляют собой две киназы , которые важны для цитоплазматической передачи сигналов. Эти данные подчеркивают важность GFAP для связи между ячейками.

Также было показано, что GFAP играет важную роль в восстановлении после повреждения ЦНС. В частности, из-за его роли в формировании глиальных рубцов во множестве участков ЦНС, включая глаз [27] и мозг . [28]

Аутоиммунная астроцитопатия GFAP [ править ]

В 2016 году было описано воспалительное заболевание ЦНС, связанное с антителами против GFAP . У пациентов с аутоиммунной астроцитопатией GFAP развился менингоэнцефаломиелит с воспалением мозговых оболочек , паренхимы головного мозга и спинного мозга . Около одной трети случаев были связаны с различными видами рака, и многие также экспрессировали другие аутоантитела ЦНС .

Менингоэнцефалит является преобладающим клиническим проявлением аутоиммунной астроцитопатии GFAP в опубликованных сериях случаев. [29] Это также может быть связано с энцефаломиелитом и паркинсонизмом. [30]

Состояния болезни [ править ]

GFAP иммунный в глиальной опухоли ( анапластическая астроцитома ).
GFAP иммунный из астроцитов в культуре клеток в красном и контрастен для виментины в зеленом цвете. GFAP и виментин совместно локализуются в цитоплазматических промежуточных филаментах , поэтому астроцит выглядит желтым. Ядерная ДНК окрашена в синий цвет с помощью DAPI . Антитела, препараты клеток и изображения, созданные EnCor Biotechnology Inc.

Существует множество нарушений, связанных с неправильной регуляцией GFAP, и повреждение может вызвать пагубную реакцию глиальных клеток . Рубцевание глии является следствием нескольких нейродегенеративных состояний, а также травмы, которая приводит к разрыву нервного материала. Рубец образован астроцитами, взаимодействующими с фиброзной тканью, чтобы восстановить глиальные края вокруг центральной части повреждения [31] и частично вызван повышающей регуляцией GFAP. [32]

Еще одно заболевание, напрямую связанное с GFAP, - болезнь Александра , редкое генетическое заболевание. Его симптомы включают умственную и физическую отсталость, слабоумие , увеличение мозга и головы, спастичность (жесткость рук и / или ног) и судороги . [33] Клеточный механизм заболевания заключается в наличии скоплений цитоплазмы, содержащих GFAP и белки теплового шока , известные как волокна Розенталя . [34] Было показано, что мутации в кодирующей области GFAP вносят вклад в накопление волокон Розенталя. [35] Некоторые из этих мутаций были предложены как вредные дляформирование цитоскелета, а также увеличение активности каспазы 3 [36], что может привести к усилению апоптоза клеток с этими мутациями. Таким образом, GFAP играет важную роль в патогенезе болезни Александра.

В частности, сообщалось о снижении экспрессии некоторых изоформ GFAP в ответ на острую инфекцию или нейродегенерацию . [37] Кроме того, при энцефалопатии Вернике также сообщалось о снижении экспрессии GFAP . [38] ВИЧ-1 оболочка вирус гликопротеин gp120 , может непосредственно ингибировать фосфорилирование уровней GFAP и GFAP может быть уменьшено в ответ на хронические инфекции ВИЧ-1, [39] ветряная оспа , [40] и псевдобешенство . [41]Снижение экспрессии GFAP было зарегистрировано при синдроме Дауна , шизофрении , биполярном расстройстве и депрессии . [37]

В исследовании 22 детей-пациентов, подвергающихся экстракорпоральной мембранной оксигенации ( ЭКМО ), дети с аномально высокими уровнями GFAP в 13 раз чаще умирают и в 11 раз чаще страдают черепно-мозговой травмой, чем дети с нормальным уровнем GFAP. [42] Уровни GFAP уже используются в качестве маркера неврологического повреждения у взрослых, перенесших инсульт и черепно-мозговые травмы. [42]

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что глиальный фибриллярный кислый белок взаимодействует с MEN1 [43] и PSEN1 . [44]

Изоформы [ править ]

Хотя GFAP альфа является единственной изоформой, которая способна гомомерно собираться, GFAP имеет 8 различных изоформ, которые маркируют отдельные субпопуляции астроцитов в головном мозге человека и грызунов. Эти изоформы включают GFAP каппа, GFAP +1 и наиболее изученную в настоящее время дельту GFAP. Дельта GFAP, по-видимому, связана с нервными стволовыми клетками (NSC) и может участвовать в миграции. GFAP + 1 - это антитело, которое метит две изоформы. Хотя GFAP + 1 положительные астроциты предположительно не являются реактивными астроцитами, они имеют широкий спектр морфологии, включая отростки размером до 0,95 мм (наблюдаемые в мозге человека). Экспрессия GFAP + 1 положительных астроцитов связана со старостью и началом патологии БА .[45]

См. Также [ править ]

  • Синдром микроделеции 17q21.31 ( синдром Кулена – де Фриза)
  • Пятно GFAP

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000131095 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000020932 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Айзекс A, Baker M, Wavrant-Де Vrieze F, Hutton M (июль 1998). «Определение структуры гена GFAP человека и отсутствие мутаций кодирующей области, связанных с лобно-височной деменцией с паркинсонизмом, связанным с хромосомой 17». Геномика . 51 (1): 152–4. DOI : 10.1006 / geno.1998.5360 . PMID 9693047 . 
  6. ^ a b Жак CM, Виннер C, Kujas M, Raoul M, Racadot J, Baumann NA (январь 1978 г.). «Определение глиального фибриллярного кислого белка (GFAP) в опухолях головного мозга человека». Журнал неврологических наук . 35 (1): 147–55. DOI : 10.1016 / 0022-510x (78) 90107-7 . PMID 624958 . S2CID 10224197 .  
  7. ^ Roessmann U, Веласко ME, Sindely SD, Gambetti P (октябрь 1980). «Глиальный фибриллярный кислый белок (GFAP) в эпендимных клетках во время развития. Иммуноцитохимическое исследование». Исследование мозга . 200 (1): 13–21. DOI : 10.1016 / 0006-8993 (80) 91090-2 . PMID 6998542 . S2CID 38131934 .  
  8. ^ Буниатян G, Трауб Р, Альбинус М, Бекерс G, Бухманн А, Джебхардт Р, Osswald Н (январь 1998). «Иммунореактивность глиального фибриллярного кислого белка в мезангиальных клетках и подоцитах клубочков почки крысы in vivo и в культуре». Биология клетки . 90 (1): 53–61. DOI : 10.1016 / s0248-4900 (98) 80232-3 . PMID 9691426 . S2CID 31851422 .  
  9. ^ Монури R, Portier MM, Леонар N, McCormick D (декабрь 1991). «Иммунореактивность глиального фибриллярного кислого белка в надпочечниках и клетках Лейдига сирийского золотого хомячка (Mesocricetus auratus)». Журнал нейроиммунологии . 35 (1–3): 119–29. DOI : 10.1016 / 0165-5728 (91) 90167-6 . PMID 1720132 . S2CID 3766335 .  
  10. ^ Davidoff MS, Middendorff R, Köfüncü E, Müller D, Jezek D, Holstein AF (2002). «Клетки Лейдига яичка человека обладают астроцитами и молекулами-маркерами олигодендроцитов». Acta Histochemica . 104 (1): 39–49. DOI : 10.1078 / 0065-1281-00630 . PMID 11993850 . 
  11. ^ фон Коскулл H (1984). «Быстрая идентификация глиальных клеток в околоплодных водах человека с помощью непрямой иммунофлуоресценции». Acta Cytologica . 28 (4): 393–400. PMID 6205529 . 
  12. ^ Kasantikul V, Shuangshoti S (май 1989). «Положительная реакция на глиальный фибриллярный кислый белок в костях, хрящах и хордомах». Журнал хирургической онкологии . 41 (1): 22–6. DOI : 10.1002 / jso.2930410109 . PMID 2654484 . S2CID 34069861 .  
  13. ^ Apte MV, Haber PS, Applegate TL, Norton ID, McCaughan GW, Korsten MA и др. (Июль 1998 г.). «Периацинарные звездчатые клетки в поджелудочной железе крысы: идентификация, выделение и культура» . Кишечник . 43 (1): 128–33. DOI : 10.1136 / gut.43.1.128 . PMC 1727174 . PMID 9771417 .  
  14. Перейти ↑ Cullen DK, Simon CM, LaPlaca MC (июль 2007 г.). «Штамм зависимой от скорости индукции реактивного астроглиоза и гибели клеток в трехмерных совместных культурах нейронов и астроцитов» . Исследование мозга . 1158 : 103–15. DOI : 10.1016 / j.brainres.2007.04.070 . PMC 3179863 . PMID 17555726 .  
  15. ^ Eng LF, Ghirnikar RS, Ли YL (октябрь 2000). «Глиальный фибриллярный кислый белок: GFAP-тридцать один год (1969-2000)». Нейрохимические исследования . 25 (9–10): 1439–51. DOI : 10,1023 / A: 1007677003387 . PMID 11059815 . S2CID 9221868 .  
  16. ^ Bongcam-Радлофф Е, Нистер М, Betsholtz С, Ван ДЛ, Стенман G, Хюбнер К., и др. (Март 1991 г.). «Человеческий глиальный фибриллярный кислый белок: комплементарное клонирование ДНК, хромосомная локализация и экспрессия информационной РНК в клеточных линиях глиомы человека различных фенотипов». Исследования рака . 51 (5): 1553–60. PMID 1847665 . 
  17. ^ a b Ривз С.А., Хельман Л.Дж., Эллисон А., Израиль Массачусетс (июль 1989 г.) «Молекулярное клонирование и первичная структура глиального фибриллярного кислого белка человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 86 (13): 5178–82. Bibcode : 1989PNAS ... 86.5178R . DOI : 10.1073 / pnas.86.13.5178 . PMC 297581 . PMID 2740350 .  
  18. ↑ McCormick MB, Coulombe PA, Fuchs E (июнь 1991). «Сортировка IF-сетей: последствия перестановки доменов на распознавание и сборку IF-сетей» . Журнал клеточной биологии . 113 (5): 1111–24. DOI : 10,1083 / jcb.113.5.1111 . PMC 2289006 . PMID 1710225 .  
  19. Перейти ↑ Stewart M, Quinlan RA, Moir RD (июль 1989). «Молекулярные взаимодействия в паракристаллах фрагмента, соответствующего альфа-спиральной части стержня спиральной спирали глиального фибриллярного кислого белка: свидетельство антипараллельной упаковки молекул и полиморфизма, связанного со структурой промежуточных филаментов» . Журнал клеточной биологии . 109 (1): 225–34. DOI : 10,1083 / jcb.109.1.225 . PMC 2115473 . PMID 2745549 .  
  20. Перейти ↑ Fuchs E, Weber K (1994). «Промежуточные филаменты: структура, динамика, функция и болезнь». Ежегодный обзор биохимии . 63 : 345–82. DOI : 10.1146 / annurev.bi.63.070194.002021 . PMID 7979242 . 
  21. ^ Venkatesh К, Srikanth л, Vengamma В, Чандрасекхар С, Санджив Кумар А, Mouleshwara Прасад до н.э., Сарма П. В. (2013). «Дифференциация in vitro культивируемых человеческих CD34 + клеток в астроциты». Неврология Индии . 61 (4): 383–8. DOI : 10.4103 / 0028-3886.117615 . PMID 24005729 . 
  22. ^ Tardy М, Fages С, Le Prince G, Роллан В, Нунез J (1990). «Регулирование глиального фибриллярного кислого белка (GFAP) и его кодирующей мРНК в развивающемся головном мозге и в культивируемых астроцитах». Успехи экспериментальной медицины и биологии . 265 : 41–52. DOI : 10.1007 / 978-1-4757-5876-4_4 . ISBN 978-1-4757-5878-8. PMID  2165732 .
  23. ^ Liedtke W, Эдельман W, Bieri PL, Чиу FC, Коуэн NJ, Kucherlapati R, Raine CS (октябрь 1996). «GFAP необходим для целостности архитектуры белого вещества ЦНС и длительного поддержания миелинизации». Нейрон . 17 (4): 607–15. DOI : 10.1016 / S0896-6273 (00) 80194-4 . PMID 8893019 . S2CID 14714870 .  
  24. ^ Weinstein DE, Shelanski ML, Liem РК (март 1991). «Подавление антисмысловой мРНК демонстрирует потребность в глиальном фибриллярном кислотном белке для образования стабильных астроцитарных процессов в ответ на нейроны» . Журнал клеточной биологии . 112 (6): 1205–13. DOI : 10,1083 / jcb.112.6.1205 . PMC 2288905 . PMID 1999469 .  
  25. ^ Интернет Менделирующее наследование у человека (OMIM): глиальный фибриллярно-кислотный белок, GFAP - 137780
  26. ↑ Harrison BC, Mobley PL (январь 1992 г.). «Фосфорилирование глиального фибриллярного кислого белка и виментина за счет цитоскелетно-ассоциированной активности протеинкиназы промежуточных филаментов в астроцитах». Журнал нейрохимии . 58 (1): 320–7. DOI : 10.1111 / j.1471-4159.1992.tb09313.x . PMID 1727439 . S2CID 28248825 .  
  27. ^ Tuccari G, Trombetta C, Giardinelli MM, Арена F, G Barresi (1986). «Распределение глиального фибриллярного кислого белка в нормальной и глиотической сетчатке человека». Фундаментальная и прикладная гистохимия . 30 (4): 425–32. PMID 3548695 . 
  28. ^ Paetau А, Elovaara я, Paasivuo R, Виртанен я, Пало - J, Haltia М (1985). «Глиальные нити являются основной фракцией головного мозга при цероид-липофусцинозе нейронов у младенцев». Acta Neuropathologica . 65 (3–4): 190–94. DOI : 10.1007 / bf00686997 . PMID 4038838 . S2CID 1411700 .  
  29. ^ Аллен А., Гулхар С., Хайдари Р., Мартинес Дж. П., Бекенштейн Дж., ДеЛоренцо Р. и др. (Январь 2020 г.). «Аутоиммунная глиальная фибриллярная астроцитопатия с кислым белком, приводящая к рефрактерному к лечению вялому параличу». Рассеянный склероз и связанные с ним заболевания . 39 : 101924. дои : 10.1016 / j.msard.2019.101924 . PMID 31927153 . 
  30. ^ Tomczak А, Су Е, Tugizova М, Карлсон AM, Kipp LB, Feng H, Han MH (декабрь 2019). «Случай GFAP-астроглиального аутоиммунитета с обратимым паркинсонизмом». Рассеянный склероз и связанные с ним заболевания . 39 : 101900. дои : 10.1016 / j.msard.2019.101900 . PMID 31881522 . 
  31. Перейти ↑ Bunge MB, Bunge RP, Ris H (май 1961). «Ультраструктурное исследование ремиелинизации в экспериментальном поражении спинного мозга взрослой кошки» . Журнал биофизической и биохимической цитологии . 10 (1): 67–94. DOI : 10,1083 / jcb.10.1.67 . PMC 2225064 . PMID 13688845 .  
  32. Перейти ↑ Smith ME, Eng LF (1987). «Глиальный фибриллярный кислый белок при хроническом рецидивирующем экспериментальном аллергическом энцефаломиелите у мышей SJL / J». Журнал неврологических исследований . 18 (1): 203–8. DOI : 10.1002 / jnr.490180129 . PMID 3682026 . S2CID 25610288 .  
  33. ^ HealthLink (25 ноября 2007 г.). «Александровская болезнь» . Медицинский колледж Висконсина.
  34. ^ Хагеман TL, Коннор JX, Мессинг A (октябрь 2006). «Связанные с болезнью Александра мутации глиального фибриллярного кислого белка у мышей вызывают образование волокон Розенталя и стрессовую реакцию белого вещества» . Журнал неврологии . 26 (43): 11162–73. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.3260-06.2006 . PMC 6674663 . PMID 17065456 .  
  35. ^ Бреннер М, Джонсон А.Б., Boespflug-Танга О, Родригес Д, Голдман JE, Мессинг А (январь 2001 года). «Мутации в GFAP, кодирующем глиальный фибриллярный кислый белок, связаны с болезнью Александера» . Генетика природы . 27 (1): 117–20. DOI : 10.1038 / 83679 . PMID 11138011 . S2CID 10159452 .  
  36. ↑ Chen YS, Lim SC, Chen MH, Quinlan RA, Perng MD (октябрь 2011 г.). «Мутации, вызывающие болезнь Александера в С-концевом домене GFAP, вредны как для сборки, так и для формирования сети, с потенциалом как для активации каспазы 3, так и для снижения жизнеспособности клеток» . Экспериментальные исследования клеток . 317 (16): 2252–66. DOI : 10.1016 / j.yexcr.2011.06.017 . PMC 4308095 . PMID 21756903 .  
  37. ^ a b Johnston-Wilson NL, Sims CD, Hofmann JP, Anderson L, Shore AD, Torrey EF, Yolken RH (март 2000 г.). «Болезненно-специфические изменения белков лобной коры головного мозга при шизофрении, биполярном расстройстве и большом депрессивном расстройстве. Консорциум невропатологии Стэнли» . Молекулярная психиатрия . 5 (2): 142–9. DOI : 10.1038 / sj.mp.4000696 . PMID 10822341 . 
  38. Перейти ↑ Cullen KM, Halliday GM (1994). «Хронические алкоголики имеют существенную глиальную патологию в переднем и промежуточном мозге». Алкоголь и алкоголизм . 2 : 253–7. PMID 8974344 . 
  39. Перейти ↑ Levi G, Patrizio M, Bernardo A, Petrucci TC, Agresti C (февраль 1993 г.). «Белок оболочки вируса иммунодефицита человека gp120 ингибирует бета-адренергическую регуляцию астроглиальных и микроглиальных функций» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (4): 1541–5. Bibcode : 1993PNAS ... 90.1541L . DOI : 10.1073 / pnas.90.4.1541 . PMC 45910 . PMID 8381971 .  
  40. Перейти ↑ Kennedy PG, Major EO, ​​Williams RK, Straus SE (декабрь 1994). «Подавление экспрессии глиального фибриллярного кислого белка во время острой литической инфекции вирусом ветряной оспы и опоясывающего лишая культивируемых астроцитов человека» . Вирусология . 205 (2): 558–62. DOI : 10.1006 / viro.1994.1679 . PMID 7975257 . 
  41. ^ Rinaman L, карта JP, Энквист LW (февраль 1993). «Пространственно-временные ответы астроцитов, разветвленной микроглии и макрофагов мозга на инфекцию центральных нейронов вирусом псевдобешенства» . Журнал неврологии . 13 (2): 685–702. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.13-02-00685.1993 . PMC 6576625 . PMID 8381171 .  
  42. ^ a b «Протеин, обнаруженный для прогнозирования травм головного мозга у детей на системе жизнеобеспечения ЭКМО» . Детский центр Джона Хопкинса . 19 ноября 2010 . Проверено 11 декабря 2010 года .
  43. ^ Лопес-Egido Дж, Каннингем J, Берг М, Оберг К, Bongcam-Радлофф Е, гоблинов А (август 2002 г.). «Взаимодействие менина с глиальным фибриллярным кислым белком и виментином предполагает роль сети промежуточных филаментов в регуляции активности менина». Экспериментальные исследования клеток . 278 (2): 175–83. DOI : 10.1006 / excr.2002.5575 . PMID 12169273 . 
  44. ^ Нильсен А. Л., Холм И. Е., Йохансен М., Бонвен Б., Йоргенсен П., Йоргенсен А. Л. (август 2002 г.). «Новый вариант сплайсинга глиального фибриллярного кислого белка, GFAP-эпсилон, взаимодействует с белками пресенилина» . Журнал биологической химии . 277 (33): 29983–91. DOI : 10.1074 / jbc.M112121200 . PMID 12058025 . 
  45. ^ Middeldorp J, Hol EM (март 2011). «GFAP в здоровье и болезни». Прогресс нейробиологии . 93 (3): 421–43. DOI : 10.1016 / j.pneurobio.2011.01.005 . PMID 21219963 . S2CID 41192525 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Касерес-Марзал С., Вакерисо Дж., Галан Е., Фернандес С. (октябрь 2006 г.). «Ранняя митохондриальная дисфункция у младенца с болезнью Александра». Детская неврология . 35 (4): 293–6. DOI : 10.1016 / j.pediatrneurol.2006.03.010 . PMID  16996408 .

Внешние ссылки [ править ]

  • GeneReviews / NCBI / NIH / UW запись о болезни Александра
  • Записи OMIM о болезни Александра
  • Глиальный фибриллярно-кислотный белок в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P14136 (глиальный фибриллярный кислотный белок) в PDBe-KB .