Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
H2AX
Белок H2AFX PDB 1aoi.png
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

2D31 , 2DYP , 3SHV , 3SQD , 3SZM , 1YDP , 2AZM , 3U3Z

Идентификаторы
ПсевдонимыH2AX , H2A.X, H2A / X, член семейства гистонов H2A X, вариантный гистон H2A.X, H2AFX
Внешние идентификаторыOMIM: 601772 MGI: 102688 HomoloGene: 134201 Генные карты : H2AX
Расположение гена (человек)
Хромосома 11 (человек)
Chr.Хромосома 11 (человека) [1]
Хромосома 11 (человек)
Геномное расположение H2AX
Геномное расположение H2AX
Группа11q23.3Начинать119 093 854 п.н. [1]
Конец119 095 467 п.н. [1]
Расположение гена (Мышь)
Хромосома 9 (мышь)
Chr.Хромосома 9 (мышь) [2]
Хромосома 9 (мышь)
Геномное расположение H2AX
Геномное расположение H2AX
Группа9 A5.2 | 9 24,84 смНачинать44 334 694 п.н. [2]
Конец44 336 077 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК


Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• связывание ДНК
• гистона связывания
• GO: связывание белка 0001948
• гетеродимеризации активности белка
• фермент связывание
• связывание поврежденной ДНК
Сотовый компонент• нуклеоплазма
• хромосома
• хромосома, теломерная область
• нуклеосома
• внеклеточная экзосома
• ядерное пятнышко
• центросома
• ядро клетки
• ядерный хроматин
• место двухцепочечного разрыва
• хроматин
• конденсированная ядерная хромосома
• ядро мужской зародышевой клетки
• тело XY
• репликационная вилка
• место повреждения ДНК
Биологический процесс• ответ на ионизирующее излучение
• сборка нуклеосом
• рекомбинация ДНК
• подавление хроматина
• контрольная точка повреждения ДНК
• положительная регуляция репарации ДНК
• клеточный ответ на стимул повреждения ДНК
• клеточное старение
• GO: 0007126 мейотический клеточный цикл
• клеточный ответ на гамма-излучение
• сперматогенез
• развитие коры головного мозга
• клеточный цикл
• вирусный процесс GO: 0022415
• восстановление двухцепочечных разрывов за счет негомологичного соединения концов
• восстановление двухцепочечных разрывов
• репарация ДНК
• двухцепочечный ремонт разрыва посредством гомологичной рекомбинации
• хроматина организация
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

3014

15270

Ансамбль

ENSG00000188486

ENSMUSG00000049932

UniProt

P16104

P27661

RefSeq (мРНК)

NM_002105

NM_010436

RefSeq (белок)

NP_002096

NP_034566

Расположение (UCSC)Chr 11: 119.09 - 119.1 МбChr 9: 44.33 - 44.34 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Член семейства гистонов H2A X (обычно сокращенно H2AX ) представляет собой тип гистонового белка из семейства H2A, кодируемого геном H2AFX . Важной фосфорилированной формой является γH2AX (140S), которая образуется при появлении двухцепочечных разрывов.

В организме человека и других эукариот , то ДНК обернуты вокруг гистонов октамеры, состоящая из сердечника гистоны Н2А, Н , Н3 и Н4 , с образованием хроматина . H2AX способствует формированию нуклеосом , ремоделированию хроматина и репарации ДНК , а также используется in vitro в качестве анализа двухцепочечных разрывов в дцДНК .

Образование γH2AX [ править ]

H2AX фосфорилируется по серину 139, который затем называется γH2AX, в результате реакции на двухцепочечные разрывы ДНК (DSB) . Киназы семейства PI3 ( мутированная Ataxia telangiectasia , ATR и DNA-PKcs) ответственны за это фосфорилирование, особенно ATM. Модификация может произойти случайно во время коллапса репликационной вилки или в ответ на ионизирующее излучение, а также во время контролируемых физиологических процессов, таких как рекомбинация V (D) J. γH2AX является чувствительной мишенью для поиска DSB в клетках. Однако присутствие γH2AX само по себе не свидетельствует о наличии DSB. [5]Роль фосфорилированной формы гистона в репарации ДНК обсуждается, но известно, что из-за модификации ДНК становится менее конденсированной, что потенциально дает пространство для набора белков, необходимых во время репарации DSB. Эксперименты по мутагенезу показали, что модификация необходима для правильного образования индуцированных ионизирующим излучением фокусов в ответ на двухцепочечные разрывы, но не требуется для рекрутирования белков на сайт DSB.

Функция [ править ]

Ответ на повреждение ДНК [ править ]

Гистона вариант Н2 составляют около 2-25% от H2A гистонов в хроматине млекопитающих. [6] Когда в ДНК происходит двухцепочечный разрыв, происходит последовательность событий, в которых изменяется H2AX.

Очень рано после двухцепочечного разрыва специфический белок, который взаимодействует и влияет на архитектуру хроматина, фосфорилируется, а затем высвобождается из хроматина. Этот белок, гетерохроматиновый белок 1 (HP1) -бета ( CBX1 ), связан с гистоном H3, метилированным по лизину 9 (H3K9me). Половина максимального высвобождения HP1-бета из поврежденной ДНК происходит в течение одной секунды. [7] Динамическое изменение структуры хроматина запускается высвобождением HP1-бета. Это изменение в структуре хроматина способствует H2AX фосфорилирования ATM , ATR и ДНК-PK , [8]позволяя образование γH2AX (H2AX, фосфорилированный по серину 139). γH2AX может быть обнаружен уже через 20 секунд после облучения клеток (с образованием двухцепочечного разрыва ДНК), а половина максимального накопления γH2AX происходит за одну минуту. [6] Хроматин с фосфорилированным γH2AX простирается примерно до миллиона пар оснований на каждой стороне двухцепочечного разрыва ДНК. [6]

MDC1 (медиатор белка 1 контрольной точки повреждения ДНК) затем связывается с γH2AX и комплексом γH2AX / MDC1, а затем регулирует дальнейшие взаимодействия при репарации двухцепочечных разрывов. [9] Убиквитинлигазы RNF8 и RNF168 связываются с комплексом γH2AX / MDC1, убиквитилируя другие компоненты хроматина. Это позволяет рекрутировать BRCA1 и 53BP1 в длинный модифицированный хроматин γH2AX / MDC1. [9] Другими белками, которые стабильно собираются на обширном хроматине, модифицированном γH2AX, являются комплекс MRN ( белковый комплекс, состоящий из Mre11 , Rad50 и Nbs1 ), RAD51 и киназа ATM . [10] [11] Дополнительные компоненты репарации ДНК, такие как RAD52 и RAD54, быстро и обратимо взаимодействуют с основными компонентами, стабильно связанными с хроматином, модифицированным γH2AX. [11] Основной уровень экспрессии γH2AX в живых клетках, не обработанных экзогенными агентами, вероятно, представляет собой повреждение ДНК эндогенными оксидантами, образующимися во время клеточного дыхания. [12]

В ремоделировании хроматина [ править ]

Упаковка эукариотической ДНК в хроматин представляет собой барьер для всех основанных на ДНК процессов, которые требуют привлечения ферментов к участкам их действия. Чтобы позволить репарацию ДНК, хроматин должен быть реконструирован .

γH2AX, фосфорилированная форма H2AX, участвует в стадиях, ведущих к деконденсации хроматина после двухцепочечных разрывов ДНК. γH2AX не делает, сам по себе, причине хроматина деконденсации, но в течение 30 секунд ионизирующего излучения , RNF8 белок может быть обнаружен в ассоциации с γH2AX. [13] RNF8 обеспечивает обширную деконденсацию хроматина посредством его последующего взаимодействия с CHD4 , [14] компонентом ремоделирования нуклеосом и деацетилазного комплекса NuRD .

γH2AX как тест на двухцепочечные разрывы [ править ]

Анализ на γH2AX обычно отражает наличие двухцепочечных разрывов ДНК, хотя анализ может указывать и на другие второстепенные явления. [15] С одной стороны, неопровержимые доказательства подтверждают сильную количественную корреляцию между образованием фокусов γH2AX и индукцией двухцепочечных разрывов ДНК после воздействия ионизирующего излучения , основанные на абсолютных выходах и распределениях, индуцированных на единицу дозы. [15] С другой стороны, сообщалось, что не только образование отдельных очагов γH2AX, но и индукция панъядерных сигналов γH2AX является клеточной реакцией на различные стрессоры, отличные от ионизирующего излучения. [16] Сигнал γH2AX всегда сильнее при двухцепочечных разрывах ДНК, чем при неповрежденном хроматине. [16] Считается, что γH2AX в неповрежденном хроматине, возможно, генерируется путем прямого фосфорилирования H2AX активированными киназами, наиболее вероятно диффундирующими из участков повреждения ДНК.

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что H2AX взаимодействует с:

  • BARD1 , [17] [18]
  • BRCA1 [17] [18] [19]
  • Белок синдрома Блума , [20]
  • MDC1 , [21] [22]
  • Нибрин , [23] и
  • TP53BP1 . [20] [24] [25]

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000188486 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000049932 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Кливер JE, Фини L, облицовывают I (2011). «Фосфорилированный H2Ax не является однозначным маркером двухцепочечных разрывов ДНК» . Клеточный цикл . 10 (19): 3223–4. DOI : 10.4161 / cc.10.19.17448 . PMID 21921674 . 
  6. ^ a b c Rogakou EP, Pilch DR, Orr AH, Иванова VS, Боннер WM (1998). «Двухцепочечные разрывы ДНК вызывают фосфорилирование гистона H2AX по серину 139» . J. Biol. Chem . 273 (10): 5858–68. DOI : 10.1074 / jbc.273.10.5858 . PMID 9488723 . 
  7. ^ Аюб N, Jeyasekharan Д. Бернал JA, Venkitaraman AR (2008). «Мобилизация HP1-бета способствует изменениям хроматина, которые запускают ответ на повреждение ДНК». Природа . 453 (7195): 682–6. Bibcode : 2008Natur.453..682A . DOI : 10,1038 / природа06875 . PMID 18438399 . S2CID 4348736 .  
  8. ^ Furuta T, Takemura H, Liao ZY, Aune GJ, Redon C, Sedelnikova OA, Pilch DR, Rogakou EP, Celeste A, Chen HT, Nussenzweig A, Aladjem MI, Bonner WM, Pommier Y (2003). «Фосфорилирование гистона H2AX и активация Mre11, Rad50 и Nbs1 в ответ на зависимые от репликации двухцепочечные разрывы ДНК, индуцированные комплексами расщепления топоизомеразой I ДНК млекопитающих» . J. Biol. Chem . 278 (22): 20303–12. DOI : 10.1074 / jbc.M300198200 . PMID 12660252 . 
  9. ^ a b Скалли Р., Се А. (2013). «Функции репарации двухцепочечных разрывов гистона H2AX» . Мутат. Res . 750 (1–2): 5–14. DOI : 10.1016 / j.mrfmmm.2013.07.007 . PMC 3818383 . PMID 23916969 .  
  10. Перейти ↑ Bekker-Jensen S, Lukas C, Kitagawa R, Melander F, Kastan MB, Bartek J, Lukas J (2006). «Пространственная организация механизма наблюдения за геномом млекопитающих в ответ на разрывы цепи ДНК» . J. Cell Biol . 173 (2): 195–206. DOI : 10,1083 / jcb.200510130 . PMC 2063811 . PMID 16618811 .  
  11. ^ a b Essers J, Houtsmuller AB, van Veelen L, Paulusma C, Nigg AL, Pastink A, Vermeulen W, Hoeijmakers JH, Kanaar R (2002). «Ядерная динамика белков рекомбинации группы RAD52 в ответ на повреждение ДНК» . EMBO J . 21 (8): 2030–207. DOI : 10.1093 / emboj / 21.8.2030 . PMC 125370 . PMID 11953322 .  
  12. ^ Танака Т, Halicka HD, Хуанг Х, Traganos F, Darzynkiewicz Z (2006). «Конститутивное фосфорилирование гистона H2AX и активация ATM, репортеры повреждения ДНК эндогенными оксидантами» . Клеточный цикл . 5 (17): 1940–5. DOI : 10.4161 / cc.5.17.3191 . PMC 3488278 . PMID 16940754 .  
  13. ^ Mailand N, Беккер-Йенсен S, Faustrup Н, Меландер Ж, Bartek J, Лукас С, Лукас J (2007). «RNF8 убиквитилирует гистоны в двухцепочечных разрывах ДНК и способствует сборке белков репарации». Cell . 131 (5): 887–900. DOI : 10.1016 / j.cell.2007.09.040 . PMID 18001824 . S2CID 14232192 .  
  14. ^ Luijsterburg МС, Acs К, Аккерман л, Wiegant WW, Беккер-Йенсен S, Ларсен DH, Кханна К.К., ван Attikum Н, Н Mailand, Dantuma Н.П. (2012). «Новая некаталитическая роль убиквитинлигазы RNF8 в раскрытии структуры хроматина более высокого порядка» . EMBO J . 31 (11): 2511–27. DOI : 10.1038 / emboj.2012.104 . PMC 3365417 . PMID 22531782 .  
  15. ^ a b Роткамм К., Барнард С., Мокет Дж., Эллендер М., Рана З., Бурдак-Роткамм С. (2015). «Очаги повреждения ДНК: значение и значение». Environ. Мол. Мутаген . 56 (6): 491–504. DOI : 10.1002 / em.21944 . PMID 25773265 . S2CID 32371215 .  
  16. ^ а б Мейер Б., Фосс К.О., Тобиас Ф, Якоб Б., Дюранте М., Таучер-Шольц Г. (2013). «Кластерное повреждение ДНК вызывает панъядерное фосфорилирование H2AX, опосредованное АТМ и ДНК-ПК» . Nucleic Acids Res . 41 (12): 6109–18. DOI : 10.1093 / NAR / gkt304 . PMC 3695524 . PMID 23620287 .  
  17. ^ a b Маллери DL, Ванденберг CJ, Hiom K (декабрь 2002 г.). «Активация функции E3 лигазы комплекса BRCA1 / BARD1 полиубиквитиновыми цепями» . Журнал EMBO . 21 (24): 6755–62. DOI : 10,1093 / emboj / cdf691 . PMC 139111 . PMID 12485996 .  
  18. ^ a b Чен А., Клейман Ф. Е., Мэнли Дж. Л., Оучи Т., Пан З. К. (июнь 2002 г.). «Аутоубиквитинирование убиквитинлигазы BRCA1 * BARD1 RING» . Журнал биологической химии . 277 (24): 22085–92. DOI : 10.1074 / jbc.M201252200 . PMID 11927591 . 
  19. ^ Полл ТТ, Rogakou Е.П., Ямадзаки В, Kirchgessner CU, Геллерт М, Боннер WM (2000). «Критическая роль гистона H2AX в рекрутировании факторов репарации в ядерные фокусы после повреждения ДНК». Текущая биология . 10 (15): 886–95. DOI : 10.1016 / s0960-9822 (00) 00610-2 . PMID 10959836 . S2CID 16108315 .  
  20. ^ a b Сенгупта С., Роблес А.И., Линке С.П., Синогеева Н.И., Чжан Р., Педе Р., Уорд И.М., Селеста А., Нуссенцвейг А., Чен Дж., Халазонетис Т.Д., Харрис С.К. (сентябрь 2004 г.). «Функциональное взаимодействие между геликазой BLM и 53BP1 в Chk1-опосредованном пути во время остановки S-фазы» . Журнал клеточной биологии . 166 (6): 801–13. DOI : 10.1083 / jcb.200405128 . PMC 2172115 . PMID 15364958 .  
  21. ^ Стюарт GS, Ван B, Bignell CR, Тейлор М., Elledge SJ (февраль 2003). «MDC1 является медиатором контрольной точки повреждения ДНК млекопитающих». Природа . 421 (6926): 961–6. Bibcode : 2003Natur.421..961S . DOI : 10,1038 / природа01446 . PMID 12607005 . S2CID 4410773 .  
  22. ↑ Xu X, Stern DF (октябрь 2003 г.). «NFBD1 / MDC1 регулирует индуцированное ионизирующим излучением формирование фокуса посредством передачи сигналов контрольной точки ДНК и факторов восстановления». Журнал FASEB . 17 (13): 1842–8. DOI : 10,1096 / fj.03-0310com . PMID 14519663 . S2CID 24870579 .  
  23. ^ Кобаяши Дж, Tauchi Н, Сакамото S, Накамура А, Морисима К, Матсуура S, Т Кобаяши, Тамаи К, Танимото К, Komatsu К (октябрь 2002 г.). «NBS1 локализуется в фокусах γH2AX посредством взаимодействия с доменом FHA / BRCT». Текущая биология . 12 (21): 1846–51. DOI : 10.1016 / s0960-9822 (02) 01259-9 . PMID 12419185 . S2CID 10686827 .  
  24. ↑ Fernandez-Capetillo O, Chen HT, Celeste A, Ward I, Romanienko PJ, Morales JC, Naka K, Xia Z, Camerini-Otero RD, Motoyama N, Carpenter PB, Bonner WM, Chen J, Nussenzweig A (декабрь 2002 г.) . «Активация контрольной точки G2-M, вызванная повреждением ДНК, гистоном H2AX и 53BP1». Природа клеточной биологии . 4 (12): 993–7. DOI : 10.1038 / ncb884 . PMID 12447390 . S2CID 12380387 .  
  25. ↑ Ward IM, Minn K, Jorda KG, Chen J (май 2003 г.). «Накопление белка контрольной точки 53BP1 в разрывах ДНК включает его связывание с фосфорилированным гистоном H2AX» . Журнал биологической химии . 278 (22): 19579–82. DOI : 10.1074 / jbc.C300117200 . PMID 12697768 . 

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Редон С., Пильч Д., Рогаку Е., Седельникова О., Ньюрок К., Боннер В. (апрель 2002 г.). «Варианты гистона H2A H2AX и H2AZ». Текущее мнение в области генетики и развития . 12 (2): 162–9. DOI : 10.1016 / S0959-437X (02) 00282-4 . PMID  11893489 .
  • Фернандес-Капетильо О., Ли А., Нуссенцвейг М., Нуссенцвейг А. (2005). «H2AX: хранитель гистонов генома» . Ремонт ДНК . 3 (8–9): 959–67. DOI : 10.1016 / j.dnarep.2004.03.024 . PMID  15279782 .
  • Маннирони К., Боннер В.М., Hatch CL (ноябрь 1989 г.). «H2A.X. изопротеин гистона с консервативной С-концевой последовательностью, кодируемый новой мРНК как с типом репликации ДНК, так и с сигналами процессинга полиА 3 '» . Исследования нуклеиновых кислот . 17 (22): 9113–26. DOI : 10.1093 / NAR / 17.22.9113 . PMC  335118 . PMID  2587254 .
  • Банерджи С., Смоллвуд А., Халтен М. (февраль 1995 г.). «АТФ-зависимая реорганизация ядерного хроматина сперматозоидов человека». Журнал клеточной науки . 108 (2): 755–65. PMID  7769017 .
  • Иванова В.С., Люк CL, Боннер В.М. (сентябрь 1994 г.). «Характеристика гена гистона H2A.X человека. Сравнение его промотора с другими промоторами гена H2A». Журнал биологической химии . 269 (39): 24189–94. PMID  7929075 .
  • Иванова В.С., Зимоньич Д., Попеску Н., Боннер В.М. (сентябрь 1994 г.). «Хромосомная локализация гена гистона H2A.X человека в 11q23.2-q23.3 путем флуоресцентной гибридизации in situ». Генетика человека . 94 (3): 303–6. DOI : 10.1007 / BF00208289 . PMID  8076949 . S2CID  21293682 .
  • Rogakou EP, Pilch DR, Orr AH, Иванова VS, Bonner WM (март 1998 г.). «Двухцепочечные разрывы ДНК вызывают фосфорилирование гистона H2AX на серине 139» . Журнал биологической химии . 273 (10): 5858–68. DOI : 10.1074 / jbc.273.10.5858 . PMID  9488723 .
  • Эль Харруби А., Пирас Г., Зенсен Р., Мартин М.А. (май 1998 г.). «Активация транскрипции интегрированного промотора вируса иммунодефицита человека типа 1, ассоциированного с хроматином» . Молекулярная и клеточная биология . 18 (5): 2535–44. DOI : 10.1128 / mcb.18.5.2535 . PMC  110633 . PMID  9566873 .
  • Rogakou EP, Boon C, Redon C, Bonner WM (сентябрь 1999 г.). «Мегабазные домены хроматина, участвующие в двухцепочечных разрывах ДНК in vivo» . Журнал клеточной биологии . 146 (5): 905–16. DOI : 10.1083 / jcb.146.5.905 . PMC  2169482 . PMID  10477747 .
  • Rogakou EP, Nieves-Neira W, Boon C, Pommier Y, Bonner WM (март 2000 г.). «Инициирование фрагментации ДНК во время апоптоза индуцирует фосфорилирование гистона H2AX по серину 139» . Журнал биологической химии . 275 (13): 9390–5. DOI : 10.1074 / jbc.275.13.9390 . PMID  10734083 .
  • Пол ТТ, Рогаку Е.П., Ямазаки В., Кирхгесснер К.Ю., Геллерт М., Боннер В.М. (2001). «Критическая роль гистона H2AX в рекрутировании факторов репарации в ядерные фокусы после повреждения ДНК». Текущая биология . 10 (15): 886–95. DOI : 10.1016 / S0960-9822 (00) 00610-2 . PMID  10959836 . S2CID  16108315 .
  • Дэн Л., де ла Фуэнте С., Фу П., Ван Л., Доннелли Р., Уэйд Д. Д., Ламберт П., Ли Х., Ли К. Г., Кашанчи Ф. (ноябрь 2000 г.). «Ацетилирование Tat ВИЧ-1 с помощью CBP / P300 увеличивает транскрипцию интегрированного генома ВИЧ-1 и усиливает связывание с коровыми гистонами». Вирусология . 277 (2): 278–95. DOI : 10.1006 / viro.2000.0593 . PMID  11080476 .
  • Chen HT, Bhandoola A, Difilippantonio MJ, Zhu J, Brown MJ, Tai X, Rogakou EP, Brotz TM, Bonner WM, Ried T, Nussenzweig A (декабрь 2000 г.). «Ответ на RAG-опосредованное расщепление VDJ NBS1 и γH2AX» . Наука . 290 (5498): 1962–5. Bibcode : 2000Sci ... 290.1962C . DOI : 10.1126 / science.290.5498.1962 . PMC  4721589 . PMID  11110662 .
  • Чедвик Б.П., Уиллард Х.Ф. (май 2001 г.). «Варианты гистона H2A и неактивная Х-хромосома: идентификация второго варианта macroH2A» . Молекулярная генетика человека . 10 (10): 1101–13. DOI : 10.1093 / hmg / 10.10.1101 . PMID  11331621 .
  • Бирма С., Чен Б. П., Мерфи М., Куримаса А., Чен Д. Д. (ноябрь 2001 г.). «ATM фосфорилирует гистон H2AX в ответ на разрывы двухцепочечной ДНК» . Журнал биологической химии . 276 (45): 42462–7. DOI : 10.1074 / jbc.C100466200 . PMID  11571274 .
  • Ward IM, Chen J (декабрь 2001 г.). «Гистон H2AX фосфорилируется ATR-зависимым образом в ответ на репликационный стресс» . Журнал биологической химии . 276 (51): 47759–62. DOI : 10.1074 / jbc.C100569200 . PMID  11673449 .
  • Дэн Л., Ван Д., де ла Фуэнте С., Ван Л., Ли Х., Ли К. Г., Доннелли Р., Уэйд Д. Д., Ламберт П., Кашанчи Ф. (октябрь 2001 г.). «Повышение активности HAT p300 с помощью Tat ВИЧ-1 на ДНК хроматина». Вирусология . 289 (2): 312–26. DOI : 10.1006 / viro.2001.1129 . PMID  11689053 .
  • Чен А., Клейман Ф. Е., Мэнли Дж. Л., Оучи Т., Пан З. К. (июнь 2002 г.). «Аутоубиквитинирование убиквитинлигазы BRCA1 * BARD1 RING» . Журнал биологической химии . 277 (24): 22085–92. DOI : 10.1074 / jbc.M201252200 . PMID  11927591 .
  • Чжу Х., Хантер Т.С., Пан С., Яу П.М., Брэдбери Е.М., Чен Х (апрель 2002 г.). «Массовые сигнатуры, специфичные для остатков для эффективного обнаружения модификаций белка с помощью масс-спектрометрии» . Аналитическая химия . 74 (7): 1687–94. DOI : 10.1021 / ac010853p . PMID  12033261 . S2CID  26392831 .