Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Капсидный портальный белок HHV
Идентификаторы
Организм?
СимволUL6
UniProtP10190
Ищи
СтруктурыШвейцарская модель
ДоменыИнтерПро

ВГЧ капсида Портал белка , или ВПГ-1 U L -6 белок , представляет собой белок , который образует цилиндрический портал в капсид из вируса простого герпеса (HSV-1) . Этот белок обычно называют белком HSV-1 U L -6, потому что он является продуктом транскрипции гена герпеса U L -6.

ДНК вируса герпеса входит и выходит из капсида через портал капсида. Портал капсида образован двенадцатью копиями портального белка, расположенными в виде кольца; белки содержат последовательность аминокислот лейциновой молнии , которая позволяет им прикрепляться друг к другу. [1] Каждый капсид икосаэдра содержит единственный портал, расположенный в одной вершине. [2] [3]

Портал формируется во время начальной сборки капсида и взаимодействует с каркасными белками, которые создают прокапсид. [4] [5] [6] Когда капсид почти готов, вирусная ДНК проникает в капсид (т.е. ДНК инкапсидируется ) посредством механизма, включающего портал и ДНК-связывающий белковый комплекс, подобный терминазе бактериофага . [7] Множественные исследования предполагают эволюционную взаимосвязь между капсидным портальным белком и портальным белком бактериофага. [2] [7]

Когда вирус поражает клетку, необходимо, чтобы вирусная ДНК высвободилась из капсида. ДНК вируса герпеса выходит через капсидный портал. [8]

Генетическая последовательность гена U L -6 HSV-1 является консервативной в семействе Herpesviridae, и это семейство генов известно как семейство генов, подобных UL6 герпесвирусу. [9] «U L -6» является номенклатурой, означающей, что белок генетически кодируется шестой (6-й) открытой рамкой считывания, обнаруженной в сегменте вирусного генома, названном «Unique-Long (U L )».

Исследования [ править ]

Исследования по расположению аминокислотной последовательности
pU L -6 Диапазон аминокислотРезюмеСсылка
E121, A618, Q621Точечные мутации придают устойчивость к ингибитору сборки воротной вены WAY-150138ван Зейл и др. , 2000 [10]
198-295Делеционный мутант образует незрелые В-капсиды без порталов.Неллиссери и др. , 2007 [3]
322-416Делеционные мутанты образуют незрелые В-капсиды, которые действительно содержат порталы.Неллиссери и др. , 2007 [3]
409-473
L429, L436Исследования мутаций предполагают, что для формирования портального кольца требуется лейциновая молния.Неллиссери и др. , 2007 [3]
R676Карбоксильный ( C ) -концевой конецПоследовательность NCBI [11]
pü л -26,5 «Леса белок» Аминокислота диапазонРезюмеСсылка
143-151Удаление препятствует сборке портала U L -6.Зингер и др. , 2005 [6]

Додекамерская структура [ править ]

Исследования, проведенные в 2004 году с использованием электронной микроскопии, позволили предсказать, что U L- 6 образует 11, 12, 13 и 14-элементные полимеры. Наиболее вероятной оказалась додекамерная форма . [2]

Уточнения электронной микроскопии в 2007 году позволили обнаружить, что портал представляет собой полимер из двенадцати (12) единиц, присутствующий в одной из двенадцати вершин капсида, вместо пентамера U L- 19, обнаруженного в непортальных вершинах. [1]

Лейциновая молния создает межбелковую адгезию [ править ]

Исследование с использованием делеции и мутации аминокислотной последовательности U L -6 продемонстрировало, что остатки лейцина в предсказанном мотиве лейциновой молнии необходимы для образования додекамерной кольцевой структуры. [3]

Раннее участие в сборке капсида [ править ]

Сборка портальных единиц - это начальный этап создания капсидов вирусного потомства. В капсидах, собранных при отсутствии порталов, порталы отсутствуют. [4]

Взаимодействие с каркасным белком капсида [ править ]

В 2003 г. исследования гель-электрофореза продемонстрировали, что интактные порталы U L -6 связываются in vitro с вирусным белком U L -26. Эта связь противодействует этим действием WAY-150138, в тиомочевины ингибитор HHV капсидирования . [5]

Дальнейшие исследования в течение 2006 года показали, что сборка капсида с порталом зависит от взаимодействия U L- 6 с « каркасным » белком U L -26,5, аминокислотами с 143 по 151 [6].

Взаимодействие с комплексом терминации [ править ]

U L -6 связывается с белковым комплексом U L -15 / U L -28 во время сборки капсида. Считается, что U L -15 / U L -28 связывается с вирусной ДНК и служит той же цели, что и терминаза , упаковывая вирусную ДНК в капсид во время сборки капсида. [7]

Функция во время выхода ДНК [ править ]

ДНК выходит из капсида в виде одного линейного сегмента. Выход ДНК может контролироваться U L -6 и зависеть от температуры или белков окружающей среды. [8]

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b Cardone G, Winkler DC, Trus BL, Cheng N, Heuser JE, Newcomb WW, Brown JC, Steven AC (2007-05-10). «Визуализация портала вируса простого герпеса in situ с помощью криоэлектронной томографии» . Вирусология . 361 (2): 426–34. DOI : 10.1016 / j.virol.2006.10.047 . PMC 1930 166 . PMID 17188319 .  
  2. ^ a b c Трус Б.Л., Ченг Н., Ньюкомб В.В., Хома, Флорида, Браун Д.С., Стивен А.С. (ноябрь 2004 г.). «Структура и полиморфизм портального белка UL6 вируса простого герпеса типа 1» . Журнал вирусологии . 78 (22): 12668–71. DOI : 10,1128 / JVI.78.22.12668-12671.2004 . PMC 525097 . PMID 15507654 .  (Статья: [1] )
  3. ^ а б в г д Неллиссери Дж. К., Щепаниак Р., Ламберти С., Веллер С. К. (2007-06-20). «Предполагаемая лейциновая застежка-молния в белке UL6 HSV-1 необходима для формирования портального кольца» . Журнал вирусологии . 81 (17): 8868–77. DOI : 10,1128 / JVI.00739-07 . PMC 1951442 . PMID 17581990 .  
  4. ^ a b Ньюкомб WW, Хома, Флорида, Браун JC (август 2005 г.). «Вовлечение портала на раннем этапе сборки капсида вируса простого герпеса» . Журнал вирусологии . 79 (16): 10540–6. DOI : 10,1128 / JVI.79.16.10540-10546.2005 . PMC 1182615 . PMID 16051846 .  
  5. ^ a b Ньюкомб WW, Томсен Д.Р., Хома, Флорида, Браун Дж.С. (сентябрь 2003 г.). «Сборка капсида вируса простого герпеса: идентификация растворимых комплексов каркас-портал и их роль в формировании капсидов, содержащих портал» . Журнал вирусологии . 77 (18): 9862–71. DOI : 10,1128 / JVI.77.18.9862-9871.2003 . PMC 224603 . PMID 12941896 .  (Статья: [2] )
  6. ^ a b c Singer GP, Newcomb WW, Thomsen DR, Homa FL, Brown JC (2005). «Идентификация области в каркасном белке вируса простого герпеса, необходимой для взаимодействия с порталом» . Журнал вирусологии . 79 (1): 132–9. DOI : 10,1128 / JVI.79.1.132-139.2005 . PMC 538710 . PMID 15596809 .  
  7. ^ a b c White CA, Stow ND, Patel AH, Hughes M, Preston VG (июнь 2003 г.). «Портальный белок UL6 вируса простого герпеса типа 1 взаимодействует с предполагаемыми субъединицами терминазы UL15 и UL28» . Журнал вирусологии . 77 (11): 6351–8. DOI : 10,1128 / JVI.77.11.6351-6358.2003 . PMC 154995 . PMID 12743292 .  
  8. ^ a b Ньюкомб WW, Booy FP, Brown JC (2007-05-13). «Раскрытие генома вируса простого герпеса» . Журнал молекулярной биологии . 370 (4): 633–42. DOI : 10.1016 / j.jmb.2007.05.023 . PMC 1975772 . PMID 17540405 .  
  9. ^ Просмотр герпесвируса UL6 как консервативные домены в NCBI
  10. ^ Марья ван Зейл; Жанетт Фэрхерст; Томас Р. Джонс; Стивен К. Вернон; Джон Морин; Джеймс ЛаРок; Борис Фельд; Брайан О'Хара; Джонатан Д. Блум; Стивен В. Иоганн (октябрь 2000 г.). «Новый класс соединений тиомочевины, которые ингибируют расщепление и инкапсидацию ДНК вируса простого герпеса типа 1: карты устойчивости к гену UL6» . Журнал вирусологии . 74 (19): 9054–9061. DOI : 10,1128 / JVI.74.19.9054-9061.2000 . PMC 102102 . PMID 10982350 .  
  11. ^ Аминокислотная последовательность U L -6 HSV-1 в NCBI