Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

Гидрогеназа представляет собой фермент , который катализирует обратимое окисление молекулярного водорода (H 2 ), как показано ниже:

H 2 + A бык → 2H + + A красный

 

 

 

 

( 1 )

2H + + D красный → H 2 + D ox

 

 

 

 

( 2 )

Поглощение водорода ( 1 ) связано с восстановлением акцепторов электронов, таких как кислород , нитрат , сульфат , диоксид углерода ( CO
2) и фумарат . С другой стороны, восстановление протонов ( 2 ) связано с окислением доноров электронов, таких как ферредоксин (FNR), и служит для удаления избыточных электронов в клетках (что важно при ферментации пирувата ). И низкомолекулярные соединения, и белки, такие как FNR, цитохром c 3 и цитохром c 6, могут действовать как физиологические доноры электронов или акцепторы гидрогеназ. [1]

Структурная классификация [ править ]

Было подсчитано, что 99% всех организмов используют дигидроген , H 2 . Большинство этих видов являются микробами, и их способность использовать H 2 в качестве метаболита возникает из-за экспрессии металлоферментов H 2, известных как гидрогеназы. [2] Гидрогеназы подразделяются на три различных типа в зависимости от содержания металла в активном центре: гидрогеназа железо-железо, гидрогеназа никель-железо и гидрогеназа железа.

Структуры активных центров трех типов ферментов гидрогеназы.

Все гидрогеназы катализируют обратимое поглощение H 2 , но в то время как [FeFe] и [NiFe] гидрогеназы являются истинными окислительно-восстановительными катализаторами, управляющими окислением H 2 и восстановлением протонов (H + ) (уравнение 3 ), гидрогеназы [Fe] катализируют обратимое гетеролитическое расщепление. H 2 показано реакцией ( 4 ).

H 2 ⇌ 2 H + + 2 e -

 

 

 

 

( 3 )

H 2 ⇌ H + + H -

 

 

 

 

( 4 )

До 2004 г. считалось, что гидрогеназа только [Fe] не содержит металлов. Затем Thauer et al. показали, что безметалловые гидрогеназы действительно содержат атом железа в своем активном центре. В результате те ферменты, которые ранее классифицировались как «не содержащие металлов», теперь называются только [Fe] -гидрогеназами. Этот белок содержит только одноядерный активный центр Fe и не содержит железо-серных кластеров, в отличие от [FeFe] гидрогеназ. [NiFe] и [FeFe] гидрогеназы имеют некоторые общие особенности в своих структурах: каждый фермент имеет активный центр и несколько кластеров Fe-S, которые скрыты в белке. Активный центр, который считается местом, где происходит катализ, также является металлокластером, и каждый металл координируется оксидом углерода (CO) и цианидом (CN -) лиганды. [3]

[NiFe] гидрогеназа [ править ]

Кристаллическая структура [NiFe] гидрогеназы

Гидрогеназы [NiFe] представляют собой гетеродимерные белки, состоящие из малых (S) и больших (L) субъединиц. Маленькая субъединица содержит три кластера железо-сера, тогда как большая субъединица содержит активный центр, центр никель-железо, который связан с растворителем молекулярным туннелем. [4] [5] В некоторых [NiFe] гидрогеназах один из цистеиновых остатков, связанных с Ni, заменяется селеноцистеином . Однако на основании сходства последовательностей гидрогеназы [NiFe] и [NiFeSe] следует рассматривать как единое суперсемейство. К настоящему времени обнаружены периплазматические, цитоплазматические и цитоплазматические мембраносвязанные гидрогеназы. Установлено, что гидрогеназы [NiFe] при выделении катализируют как H 2эволюция и поглощение, при этом мультигемные цитохромы с низким потенциалом, такие как цитохром c 3, действуют как доноры или акцепторы электронов, в зависимости от их степени окисления. [4] В целом, однако, [NiFe] гидрогеназы более активны в окислении H 2 . Широкий спектр сродства к Н 2 также наблюдался в гидрогеназах, окисляющих Н 2 . [6]

Известно, что, как и гидрогеназы [FeFe], гидрогеназы [NiFe] обычно дезактивируются молекулярным кислородом (O 2 ). Гидрогеназа из Ralstonia eutropha и нескольких других так называемых Knallgas-бактерий оказалась устойчивой к кислороду. [4] [7] Растворимую [NiFe] гидрогеназу из Ralstonia eutropha H16 удобно получать на гетеротрофных питательных средах. [8] [9] Это открытие увеличило надежду на то, что гидрогеназы могут быть использованы в фотосинтетическом производстве молекулярного водорода путем расщепления воды.

[FeFe] гидрогеназа [ править ]

Кристаллическая структура [FeFe] гидрогеназы

Гидрогеназы, содержащие двухжелезный центр с мостиковым дитиолатным кофактором , называются [FeFe] гидрогеназами. [10] Различают три семейства [FeFe] гидрогеназ:

  • цитоплазматические растворимые мономерные гидрогеназы, обнаруженные у строгих анаэробов, таких как Clostridium pasteurianum и Megasphaera elsdenii . Они катализируют как выделение, так и поглощение H 2 .
  • периплазматические гетеродимерные гидрогеназы из Desulfovibrio spp., которые можно очищать аэробно.
  • растворимые мономерные гидрогеназы, обнаруженные в хлоропластах зеленой водоросли Scenedesmus obliquus , катализируют выделение H 2 . Ферредоксин [Fe 2 S 2 ] действует как естественный донор электронов, связывая фермент с фотосинтетической цепью переноса электронов .

В отличие от [NiFe] гидрогеназ, [FeFe] гидрогеназы обычно более активны в производстве молекулярного водорода. В литературе сообщалось о частоте оборота (TOF) порядка 10 000 с -1 для [FeFe] гидрогеназ из Clostridium pasteurianum . [11] Это привело к интенсивным исследованиям, направленным на использование [FeFe] гидрогеназы для устойчивого производства H 2 . [12]

Активный центр диироногидрогеназы известен как H-кластер. H-кластер состоит из структуры [4Fe4S] кубановой формы, связанной с низковалентным сопутствующим железом тиолом, производным от цистеина. Кофактор дижелеза включает два атома железа, соединенных мостиковым азадитиолатным лигандом (-SCH 2 -NH-CH 2 S-, adt), атомы железа координированы карбонильными и цианидными лигандами. [13]

[FeFe] -гидрогеназы можно разделить на четыре отдельные филогенетические группы A-D. [14] Группа A состоит из прототипных и разветвляющихся [FeFe] -гидрогеназ. В природе прототипные [FeFe] -гидрогеназы осуществляют оборот водорода, используя ферредоксин в качестве окислительно-восстановительного партнера, в то время как бифуркационные типы проводят ту же реакцию, используя как ферредоксин, так и НАД (H) в качестве донора или акцептора электронов. [15] В целях экономии энергии анаэробные бактерии используют бифуркацию электронов, при которой экзергонические и эндергонические окислительно-восстановительные реакции объединяются для обхода термодинамических барьеров.. Группа A включает наиболее изученные и наиболее каталитически активные ферменты, такие как [FeFe] -гидрогеназа из Chlamydomonas reinhardtii ( Cr HydA1), [16] Desulfovibrio desulfuricans ( Dd HydAB или Dd H), [17] и Clostridium pasteurianum и Clostridium acetobutylicum ( Cp HydA1 и Ca HydA1, обозначаемые как Cp I и Ca I). [18] Никаких репрезентативных примеров группы B еще не было охарактеризовано, но она отличается филогенетически, даже если имеет сходные аминокислотные мотивы.вокруг H-кластера в виде [FeFe] -гидрогеназ группы A. Группа C была классифицирована как «сенсорная» на основании наличия домена Per-Arnt-Sim . [19] [20] Один из примеров [FeFe] -гидрогеназы группы C получен из Thermotoga maritima ( Tm HydS), который демонстрирует лишь умеренные каталитические скорости по сравнению с ферментами группы A и очевидную высокую чувствительность к водороду (H 2 ). [21] Близкородственный подкласс из группы D имеет аналогичное расположение на бактериальном гене и разделяет структуру домена, аналогичную подклассу из группы E, но в нем отсутствует домен PAS. [14] [19]

[Fe] -только гидрогеназа [ править ]

Кристаллическая структура [Fe] гидрогеназы

5,10-метенилтетрагидрометаноптерин гидрогеназа (EC 1.12.98.2 ), обнаруженная у метаногенных архей, не содержит ни никелевых, ни железо-серных кластеров, а содержит железосодержащий кофактор, который недавно был охарактеризован методом рентгеновской дифракции. [22]

В отличие от двух других типов [Fe] -гидрогеназы обнаруживаются только у некоторых гидрогенотрофных метаногенных архей. Они также обладают принципиально другим ферментативным механизмом с точки зрения окислительно-восстановительных партнеров и того, как электроны доставляются в активный центр. В гидрогеназах [NiFe] и [FeFe] электроны проходят через ряд металлоорганических кластеров, составляющих большое расстояние; структуры активных сайтов остаются неизменными в течение всего процесса. Однако в гидрогеназах, содержащих только [Fe], электроны доставляются прямо к активному центру на короткое расстояние. Метенил-H4MPT + , кофактор, непосредственно принимает гидрид из H 2 в процессе. [Fe] -гидрогеназа также известна как H 2-формирование метилентетрагидрометаноптерин (метилен-H4MPT) дегидрогеназы, потому что его функция - обратимое восстановление метенил-H4MPT + до метилен-H4MPT. [23] Гидрирование метенил-H4MPT + происходит вместо окисления / образования H 2 , как в случае двух других типов гидрогеназ. Хотя точный механизм катализа все еще изучается, недавние открытия предполагают, что молекулярный водород сначала гетеролитически расщепляется Fe (II) с последующим переносом гидрида на карбокатион акцептора. [24]

Механизм [ править ]

Молекулярный механизм, с помощью которого протоны превращаются в молекулы водорода в гидрогеназах, все еще широко изучается. Один популярный подход использует мутагенез для выяснения роли аминокислот и / или лигандов на различных стадиях катализа, таких как внутримолекулярный транспорт субстратов. Например, Корниш и др. провели исследования мутагенеза и выяснили, что четыре аминокислоты, расположенные вдоль предполагаемого канала, соединяющего активный центр и поверхность белка, имеют решающее значение для ферментативной функции [FeFe] гидрогеназы из Clostridium pasteurianum (CpI). [25]С другой стороны, можно также положиться на вычислительный анализ и моделирование. Nilsson Lill и Siegbahn недавно применили этот подход при исследовании механизма, с помощью которого [NiFe] гидрогеназы катализируют расщепление H 2 . [26] Эти два подхода дополняют друг друга и могут принести пользу друг другу. Фактически, Сао и Холл объединили оба подхода при разработке модели, описывающей, как молекулы водорода окисляются или образуются в активном центре [FeFe] гидрогеназ. [27] Хотя для полного понимания механизма требуются дополнительные исследования и экспериментальные данные, эти открытия позволили ученым применить полученные знания, например, при создании искусственных катализаторов, имитирующих активные центры гидрогеназ. [28]

Биологическая функция [ править ]

Предполагая, что атмосфера Земли изначально была богата водородом, ученые выдвигают гипотезу, что гидрогеназы эволюционировали для выработки энергии из / в виде молекулярного H 2 . Соответственно, гидрогеназы могут либо способствовать размножению микроорганизмов в таких условиях, либо создавать экосистемы, наделенные H 2 . [29] Микробные сообщества, управляемые молекулярным водородом, на самом деле были обнаружены в глубоководных районах, где другие источники энергии от фотосинтеза недоступны. На основании этих оснований считается, что основная роль гидрогеназ заключается в выработке энергии, и этого может быть достаточно для поддержания экосистемы.

Недавние исследования выявили другие биологические функции гидрогеназ. Начнем с того, что двунаправленные гидрогеназы могут также действовать как «клапаны» для контроля избыточных восстановительных эквивалентов, особенно у фотосинтезирующих микроорганизмов. Такая роль заставляет гидрогеназы играть жизненно важную роль в анаэробном метаболизме . [30] [31] Кроме того, гидрогеназы могут также участвовать в связанном с мембраной сохранении энергии за счет генерации трансмембранной протонодвигательной силы. [15] Есть вероятность, что гидрогеназы ответственны за биоремедиацию хлорированных соединений. Гидрогеназы, владеющие H 2поглощение может помочь восстановить загрязненные тяжелые металлы в отравленных формах. Эти поглощающие гидрогеназы были недавно обнаружены у патогенных бактерий и паразитов и, как полагают, участвуют в их вирулентности. [15]

Приложения [ править ]

Впервые гидрогеназы были обнаружены в 1930-х годах [32], и с тех пор они привлекли интерес многих исследователей, включая химиков-неоргаников , которые синтезировали множество имитаторов гидрогеназы . Растворимая [NiFe] гидрогеназа из Ralstonia eutropha H16 является многообещающим ферментом-кандидатом для применения в биотопливе на основе H 2, поскольку она способствует окислению H 2 и является относительно устойчивой к кислороду. Он может быть получен на гетеротрофных питательных средах [8] и очищен с помощью анионообменных и эксклюзионных хроматографических матриц. [9]Понимание каталитического механизма гидрогеназы может помочь ученым разработать чистые источники биологической энергии, такие как водоросли, производящие водород. [33]

Биологическое производство водорода [ править ]

Различные системы способны расщеплять воду на O 2 и H + под воздействием падающего солнечного света. Точно так же многочисленные катализаторы, химические или биологические, могут восстанавливать образующийся H + до H 2 . Для протекания реакции восстановления для разных катализаторов требуется неравное перенапряжение. Гидрогеназы привлекательны тем, что требуют относительно низкого перенапряжения . Фактически, его каталитическая активность более эффективна, чем у платины, которая является наиболее известным катализатором реакции выделения H 2 . [34] Среди трех различных типов гидрогеназ, [FeFe] гидрогеназы считаются сильным кандидатом на роль неотъемлемой части солнечного H 2.производственной системы, поскольку они предлагают дополнительное преимущество высокой TOF (более 9000 с −1 ) [6] .

Низкое перенапряжение и высокая каталитическая активность [FeFe] гидрогеназ сопровождаются высокой чувствительностью к O 2 . Необходимо разработать их O 2 -толерантные для использования в солнечном производстве H 2, поскольку O 2 является побочным продуктом реакции расщепления воды. Предыдущие исследовательские усилия различных групп по всему миру были сосредоточены на понимании механизмов, участвующих в O 2 -инактивации гидрогеназ. [5] [35] Например, Stripp et al. опирался на электрохимию белковой пленки и обнаружил, что O 2 сначала превращается в реактивные частицы в активном центре [FeFe] гидрогеназ, а затем повреждает его домен [4Fe-4S]. [36]Cohen et al. исследовали, как кислород может достичь активного центра, который находится внутри белкового тела, с помощью метода моделирования молекулярной динамики; их результаты показывают, что O 2 диффундирует в основном двумя путями, которые образуются в результате увеличения полостей и взаимосвязи между ними во время динамического движения. [37] Эти работы, в сочетании с другими сообщениями, предполагают, что инактивация регулируется двумя явлениями: диффузией O 2 в активный сайт и деструктивной модификацией активного сайта.

Несмотря на эти результаты, исследования по разработке толерантности к кислороду при гидрогеназах еще продолжаются. Хотя исследователи обнаружили устойчивые к кислороду [NiFe] гидрогеназы, они эффективны только в поглощении водорода, но не в его производстве [21] . Недавний успех Bingham et al. В разработке [FeFe] гидрогеназы из clostridium pasteurianum также был ограничен сохранением активности (во время воздействия кислорода) только на потребление H 2 . [38]

Биотопливные элементы на основе гидрогеназы [ править ]

Типичные ферментные биотопливные элементы включают использование ферментов в качестве электрокатализаторов как на катоде, так и на аноде или на одном электроде. В биотопливных элементах на основе гидрогеназы ферменты гидрогеназы присутствуют на аноде для окисления H 2 . [9] [4] [39]

Принцип [ править ]

Двунаправленная или обратимая реакция, катализируемая гидрогеназой, позволяет улавливать и хранить возобновляемую энергию в качестве топлива с использованием по требованию. Это может быть продемонстрировано посредством химического хранения электроэнергии, полученной из возобновляемых источников (например, солнечной, ветровой, гидротермальной ) в виде H 2 в периоды низкой потребности в энергии. Когда требуется энергия, H 2 может быть окислен с образованием электричества. [39]

Преимущества [ править ]

Это одно из решений проблемы разработки технологий улавливания и хранения возобновляемой энергии в качестве топлива с использованием по требованию. Производство электричества из H 2 сравнимо с аналогичной функциональностью платиновых катализаторов за вычетом отравления катализатора и, следовательно, очень эффективно. В случае топливных элементов H 2 / O 2 , где продуктом является вода, парниковые газы не образуются. [39]

Биохимическая классификация [ править ]

EC 1.12.1.2

водороддегидрогеназа (водород: НАД + оксидоредуктаза)

Н 2 + НАД + ⇌ Н + + НАДН
EC 1.12.1.3

водороддегидрогеназа (НАДФ) (водород: НАДФН + оксидоредуктаза)

H 2 + НАДФ + ⇌ H + + НАДФН
EC 1.12.2.1

цитохром- с 3 гидрогеназа (водород: феррицитохром- с 3 оксидоредуктаза)

2H 2 + феррицитохром c 3 ⇌ 4H + + ферроцитохром c 3
EC 1.12.5.1

водород: хинон оксидоредуктаза

H 2 + менахинон ⇌ менахинол
EC 1.12.7.2

ферредоксин гидрогеназа (водород: ферредоксин оксидоредуктаза)

H 2 + окисленный ферредоксин ⇌ 2H + + восстановленный ферредоксин
EC 1.12.98.1

коэнзим F 420 гидрогеназа (водород: кофермент F 420 оксидоредуктаза)

H 2 + кофермент F 420 ⇌ восстановленный кофермент F 420
EC 1.12.99.6

гидрогеназа (акцептор) (водород: акцептор оксидоредуктаза)

H 2 + A ⇌ AH 2
EC 1.12.98.2

5,10-метенилтетрагидрометаноптерин гидрогеназа (водород: 5,10-метенилтетрагидрометаноптерин оксидоредуктаза)

H 2 + 5,10-метенилтетрагидрометаноптерин ⇌ H + + 5,10-метилентетрагидрометаноптерин
EC 1.12.98.3

Methanosarcina -phenazine гидрогеназа [водород: 2- (2,3-dihydropentaprenyloxy) феназин оксидоредуктаза]

H 2 + 2- (2,3-дигидропентапренилокси) феназин ⇌ 2-дигидропентапренилоксифеназин

Ссылки [ править ]

  1. ^ Vignais, PM; Billoud, B .; Мейер, Дж. (2001). «Классификация и филогения гидрогеназ» . FEMS Microbiol. Ред . 25 (4): 455–501. DOI : 10.1111 / j.1574-6976.2001.tb00587.x . PMID  11524134 .
  2. ^ Любиц, Вольфганг ; Огата, Хидеаки; Рюдигер, Олаф; Рейджерс, Эдвард (2014). «Гидрогеназы». Химические обзоры . 114 (8): 4081–148. DOI : 10.1021 / cr4005814 . PMID 24655035 . 
  3. ^ Fontecilla-Camps, JC; Volbeda, A .; Cavazza, C .; Николет Ю. (2007). «Структура / функциональные отношения [NiFe] - и [FeFe] -гидрогеназ». Chem Ред . 107 (10): 4273–4303. DOI : 10.1021 / cr050195z . PMID 17850165 . 
  4. ^ a b c d Югдер, Бат-Эрдэн; Уэлч, Джеффри; Агей-Зинсу, Кондо-Франсуа; Маркиз, Кристофер П. (2013-05-14). «Основы и электрохимические применения [Ni – Fe] -поглощающих гидрогеназ». RSC Advances . 3 (22): 8142. DOI : 10.1039 / c3ra22668a . ISSN 2046-2069 . 
  5. ^ a b Либготт, PP; Leroux, F .; Бурлат, Б .; Дементин, С .; Baffert, C .; Lautier, T .; Fourmond, V .; Ceccaldi, P .; Cavazza, C .; Meynial-Salles, I .; Soucaille, P .; Fontecilla-Camps, JC; Guigliarelli, B .; Bertrand, P .; Rousset, M .; Леже, К. (2010). «Связь диффузии по туннелю подложки и чувствительности к кислороду в гидрогеназе». Nat. Chem. Биол . 6 (1): 63–70. DOI : 10.1038 / nchembio.276 . PMID 19966788 . 
  6. ^ Экологизация С, Berney М, Hards К, Кук Г. М., Конрад R (2014). «Почвенная актинобактерия поглощает атмосферный H 2 с помощью двух мембраносвязанных кислородзависимых гидрогеназ» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 111 (11): 4257–61. Bibcode : 2014PNAS..111.4257G . DOI : 10.1073 / pnas.1320586111 . PMC 3964045 . PMID 24591586 .  
  7. ^ Burgdorf, T .; Buhrke, T .; van der Linden, E .; Jones, A .; Albracht, S .; Фридрих, Б. (2005). «[NiFe] -гидрогеназы Ralstonia eutropha H16: модульные ферменты для устойчивого к кислороду биологического окисления водорода». J. Mol. Microbiol. Biotechnol . 10 (2–4): 181–196. DOI : 10.1159 / 000091564 . PMID 16645314 . 
  8. ^ a b Джагдер, Бат-Эрдене; Чен, Чжилян; Пинг, Даррен Тан Тек; Лебхар, Элен; Уэлч, Джеффри; Маркиз, Кристофер П. (2015-03-25). «Анализ изменений растворимой гидрогеназы и глобальной экспрессии генов в Cupriavidus necator (Ralstonia eutropha) H16, выращенном в гетеротрофной диауксической периодической культуре» . Фабрики микробных клеток . 14 (1): 42. DOI : 10,1186 / s12934-015-0226-4 . ISSN 1475-2859 . PMC 4377017 . PMID 25880663 .   
  9. ^ a b c Jugder, Bat-Erdene; Лебхар, Элен; Агей-Зинсу, Кондо-Франсуа; Маркиз, Кристофер П. (01.01.2016). «Производство и очистка растворимой гидрогеназы из Ralstonia eutropha H16 для потенциальных применений водородных топливных элементов» . МетодыX . 3 : 242–250. DOI : 10.1016 / j.mex.2016.03.005 . PMC 4816682 . PMID 27077052 .  
  10. ^ Берггрен, G .; Адамска, А .; Lambertz, C .; Симмонс, TR; Esselborn, J .; Атта, А .; Gambarelli, S .; Mouesca, J.-M .; Reijerse, E .; Lubitz, W .; Happe, T .; Artero, V .; Фонтекаве, М. (2013). «Биомиметическая сборка и активация [FeFe] -гидрогеназ» . Природа . 499 (7456): 66–69. Bibcode : 2013Natur.499 ... 66B . DOI : 10,1038 / природа12239 . PMC 3793303 . PMID 23803769 .  
  11. ↑ Madden C, Vaughn MD, Díez-Pérez I, Brown KA, King PW, Gust D, Moore AL, Moore TA (январь 2012). «Каталитический оборот [FeFe] -гидрогеназы на основе визуализации одной молекулы». Журнал Американского химического общества . 134 (3): 1577–82. DOI : 10.1021 / ja207461t . PMID 21916466 . 
  12. Перейти ↑ Smith PR, Bingham AS, Swartz JR (2012). «Производство водорода из НАДФН с использованием [FeFe] гидрогеназы». Международный журнал водородной энергетики . 37 (3): 2977–2983. DOI : 10.1016 / j.ijhydene.2011.03.172 .
  13. ^ Немет, Бригитта; Эсмиё, Шарлен; Редман, Холли Дж .; Берггрен, Густав (2019). «Мониторинг сборки H-кластера с использованием полусинтетического белка HydF» . Сделки Далтона . 48 (18): 5978–5986. DOI : 10.1039 / C8DT04294B . ISSN 1477-9226 . PMID 30632592 .  
  14. ^ a b Земля, Хенрик; Зенгер, Мориц; Берггрен, Густав; Стрипп, Свен Т. (28 мая 2020 г.). «Текущее состояние исследований [FeFe] -гидрогеназы: биоразнообразие и спектроскопические исследования» . Катализ ACS . 10 (13): 7069–7086. DOI : 10.1021 / acscatal.0c01614 . ISSN 2155-5435 . 
  15. ^ Шухманн, Кай; Чоудхури, Ниланджан Пал; Мюллер, Фолькер (2018-12-04). «Комплексные мультимерные [FeFe] гидрогеназы: биохимия, физиология и новые возможности водородной экономики» . Границы микробиологии . 9 . DOI : 10.3389 / fmicb.2018.02911 . ISSN 1664-302X . 
  16. ^ HAPPE, Томас; НАБЕР, Дж. Дирк (июнь 1993 г.). «Выделение, характеристика и N-концевая аминокислотная последовательность гидрогеназы из зеленой водоросли Chlamydomonas reinhardtii» . Европейский журнал биохимии . 214 (2): 475–481. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1993.tb17944.x . ISSN 0014-2956 . 
  17. ^ Глик, Бернард Р .; Мартин, Уильям Дж .; Мартин, Стэнли М. (1980-10-01). «Очистка и свойства периплазматической гидрогеназы из Desulfovibrio desulfuricans» . Канадский журнал микробиологии . 26 (10): 1214–1223. DOI : 10.1139 / m80-203 . ISSN 0008-4166 . 
  18. ^ Накос, Джордж; Мортенсон, Леонард (март 1971). «Очистка и свойства гидрогеназы, белка серы железа, из Clostridium pasteurianum W5» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Энзимология . 227 (3): 576–583. DOI : 10.1016 / 0005-2744 (71) 90008-8 . ISSN 0005-2744 . 
  19. ^ a b Калушинская, Магдалена; Хаппе, Томас; Джорис, Бернард; Уилмотт, Анник (01.06.2010). «Удивительное разнообразие клостридиальных гидрогеназ: сравнительная геномная перспектива» . Микробиология . 156 (6): 1575–1588. DOI : 10.1099 / mic.0.032771-0 . ISSN 1350-0872 . 
  20. ^ Гриннинг, Крис; Бисвас, Амбариш; Карере, Карло Р.; Джексон, Колин Дж; Тейлор, Мэтью С; Стотт, Мэтью Б; Кук, Грегори М; Моралес, Серхио Э. (25 сентября 2015 г.). «Геномные и метагеномные исследования распределения гидрогеназы показывают, что H2 - широко используемый источник энергии для роста и выживания микробов» . Журнал ISME . 10 (3): 761–777. DOI : 10.1038 / ismej.2015.153 . ISSN 1751-7362 . PMC 4817680 .  
  21. ^ Чонгдар, Нипа; Birrell, James A .; Павляк, Кшиштоф; Соммер, Констанце; Reijerse, Эдвард Дж .; Рюдигер, Олаф; Любиц, Вольфганг; Огата, Хидеаки (9 января 2018). «Уникальные спектроскопические свойства H-кластера в предполагаемой сенсорной [FeFe] гидрогеназе» . Журнал Американского химического общества . 140 (3): 1057–1068. DOI : 10.1021 / jacs.7b11287 . ISSN 0002-7863 . 
  22. ^ Шима С., Пилак О., Фогт С., Шик М., Стагни М. С., Мейер-Клауке В., Варкентин Е., Тауэр Р. К., Эрмлер Ю. (июль 2008 г.). «Кристаллическая структура [Fe] -гидрогеназы показывает геометрию активного центра». Наука . 321 (5888): 572–5. Bibcode : 2008Sci ... 321..572S . DOI : 10.1126 / science.1158978 . PMID 18653896 . 
  23. ^ Salomone-Stagnia, M .; Stellatob, F .; Whaleyc, CM; Vogtd, S .; Moranteb, S .; Shimad, S .; Раухфус, ТБ; Meyer-Klaucke, W .; модельные системы: исследование спектроскопии поглощения рентгеновских лучей вблизи края (2010). "Железо-сайт структуры [Fe] -гидрогеназы" . Сделки Далтона . 39 (12): 3057–3064. DOI : 10.1039 / b922557a . PMC 3465567 . PMID 20221540 .  
  24. ^ Hiromoto, T .; Warkentin, E .; Moll, J .; Ermler, U .; Шима, С. (2009). «Железо-хромофорный круговой дихроизм [Fe] -гидрогеназы: изменение конформации, необходимое для активации H2». Энгью. Chem. Int. Эд . 49 (51): 9917–9921. DOI : 10.1002 / anie.201006255 . PMID 21105038 . 
  25. ^ Корниш, AJ; Gärtner, K .; Ян, H .; Питерс, JW; Хегг, EL (2011). «Механизм переноса протона в [FeFe] -гидрогеназе из Clostridium Pasteurianum» . J. Biol. Chem . 286 (44): 38341–38347. DOI : 10.1074 / jbc.M111.254664 . PMC 3207428 . PMID 21900241 .  
  26. ^ Лилль, СЫН; Зигбан, PEM (2009). «Автокаталитический механизм для NiFe-гидрогеназы: восстановление до Ni (I) с последующим окислительным добавлением». Биохимия . 48 (5): 1056–1066. DOI : 10.1021 / bi801218n . PMID 19138102 . 
  27. ^ Цао, З .; Холл, МБ (2001). «Моделирование активных центров металлоферментов. 3. Функциональные расчеты плотности на моделях для [Fe] -гидрогеназы: структуры и частоты колебаний наблюдаемых окислительно-восстановительных форм и механизм реакции в активном центре Diiron». Варенье. Chem. Soc . 123 (16): 3734–3742. DOI : 10.1021 / ja000116v . PMID 11457105 . 
  28. ^ Тард, C .; Лю, X .; Ибрагим, СК; Bruschi, M .; Gioia, LD; Дэвис, Южная Каролина; Ян, X .; Ван, LS; Sawers, G .; Пикетт, CJ (2005). «Синтез H-кластерного каркаса железо-только гидрогеназы». Природа . 433 (7026): 610–613. Bibcode : 2005Natur.433..610T . DOI : 10,1038 / природа03298 . PMID 15703741 . 
  29. ^ Vignais, PM; Биллу, Б. (2007). «Возникновение, классификация и биологическая функция гидрогеназ: обзор». Chem. Ред . 107 (10): 4206–4272. DOI : 10.1021 / cr050196r . PMID 17927159 . 
  30. ^ Адамс, MWW; Штифель, Э.И. (1998). «Биологическое производство водорода: не так уж и элементарно». Наука . 282 (5395): 1842–1843. DOI : 10.1126 / science.282.5395.1842 . PMID 9874636 . 
  31. Перейти ↑ Frey, M. (2002). «Гидрогеназы: водород-активирующие ферменты». ChemBioChem . 3 (2–3): 153–160. DOI : 10.1002 / 1439-7633 (20020301) 3: 2/3 <153 :: АИД-CBIC153> 3.0.CO; 2-Б . PMID 11921392 . 
  32. ^ Thauer, RK, "Биохимия метаногенеза: дань Марджори Stephenson", микробиология, 1998, 144, 2377-2406.
  33. ^ Флорин, L .; Цокоглоу, А .; Хаппе, Т. (2001). «Новый тип гидрогеназы железа в зеленой водоросли Scenedesmus obliquus связан с фотосинтетической цепью переноса электронов» . J. Biol. Chem . 276 (9): 6125–6132. DOI : 10.1074 / jbc.M008470200 . PMID 11096090 . 
  34. ^ Hinnemann, B .; Моисей, П.Г .; Bonde, J .; Йоргенсен, КП; Нильсен, JH; Horch, S .; Chorkendorff, I .; Нёрсков, JK (2005). «Биомиметическое выделение водорода: наночастицы MoS2 как катализатор выделения водорода» . Варенье. Chem. Soc . 127 (15): 5308–5309. DOI : 10.1021 / ja0504690 . PMID 15826154 . 
  35. ^ Горис, Т .; Подождите, AF; Saggu, M .; Fritsch, J .; Heidary, N .; Stein, M .; Zebger, I .; Lendzian, F .; Армстронг, ФА; Фридрих, Б .; Ленц, О. (2011). «Уникальный железо-серный кластер имеет решающее значение для устойчивости [NiFe] -гидрогеназы к кислороду». Nat. Chem. Биол . 7 (5): 310–318. DOI : 10,1038 / nchembio.555 . PMID 21390036 . 
  36. ^ Stripp, ST; Goldet, G .; Brandmayr, C .; Sanganas, O .; Винсент, штат Калифорния; Haumann, M .; Армстронг, ФА; Хаппе, Т. (2009). «Как кислород атакует [FeFe] гидрогеназы фотосинтезирующих организмов» . Proc. Natl. Акад. Sci . 106 (41): 17331–17336. Bibcode : 2009PNAS..10617331S . DOI : 10.1073 / pnas.0905343106 . PMC 2765078 . PMID 19805068 .  
  37. ^ Коэн, Дж .; Kim, K .; King, P .; Зайберт, М .; Шультен, К. (2005). «Поиск путей диффузии газа в белках: приложение к транспорту O2 и H2 в CpI [FeFe] -гидрогеназе и роль дефектов упаковки». Структура . 13 (9): 1321–1329. DOI : 10.1016 / j.str.2005.05.013 . PMID 16154089 . 
  38. ^ Bingham, AS; Смит, PR; Шварц, младший (2012). «Эволюция [FeFe] гидрогеназы с пониженной чувствительностью к кислороду». Международный журнал водородной энергетики . 37 (3): 2965–2976. DOI : 10.1016 / j.ijhydene.2011.02.048 .
  39. ^ a b c Lubitz, W .; Ogata, H .; Rudiger, O .; Рейджерс, Э. (2014). «Гидрогеназы». Chem. Ред . 114 (8): 2081–4148. DOI : 10.1021 / cr4005814 . PMID 24655035 . 

Внешние ссылки [ править ]

  • 2B0J - PDB Структура апофермента железо-серной бескластерной гидрогеназы из Methanothermococcus jannaschii
  • 1HFE - структура PDB [FeFe] -гидрогеназы из Desulfovibrio desulfuricans
  • 1C4A - структура PDB [FeFe] -гидрогеназы из Clostridium pasteurianum
  • 1UBR - структура PDB [NiFe] -гидрогеназы из Desulfovibrio vulgaris
  • 1CC1 - структура PDB [NiFeSe] -гидрогеназы из Desulfomicrobium baculatum
  • Анимация - Механизм [NiFe] -гидрогеназы