• цитоплазма • комплекс ингибин-бетагликан-ActRII • внутренний сегмент фоторецептора • внешний сегмент фоторецептора • внеклеточная область • тело нервной клетки • комплекс ингибина A • комплекс ингибина B • внеклеточный
Биологический процесс
• регуляция процесса апоптоза • развитие скелетной системы • дифференцировка клеток • развитие мужских гонад • регуляция каскада MAPK • передача сигнала белка SMAD • развитие клеток • негативная регуляция дифференцировки макрофагов • передача сигналов между клетками • позитивная регуляция фосфорилирования белка SMAD, ограниченного путями • негативная регуляция клеточного цикла • позитивная регуляция секреции фолликулостимулирующего гормона • регуляция клеточного цикла • сигнальный путь рецептора клеточной поверхности • регулирование пролиферации клеток • остановка клеточного цикла • гемоглобина биосинтетического процесс • негативная регуляция дифференцировки В - клетках • Развитие яичников фолликула • эритроциты дифференциация • отрицательное регулирование секреции гормона фолликулостимулирующего • отрицательного регулирование фосфорилирования • трансдукция сигнала • BMP сигнального путь • регулирование рецепторной активности
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность
Человек
Мышь
Entrez
3623
16322
Ансамбль
ENSG00000123999
ENSMUSG00000032968
UniProt
P05111
Q04997
RefSeq (мРНК)
NM_002191
NM_010564 NM_001329843
RefSeq (белок)
NP_002182
NP_001316772 NP_034694
Расположение (UCSC)
Chr 2: 219,57 - 219,58 Мб
Chr 1: 75.51 - 75.51 Мб
PubMed поиск
[3]
[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека
Просмотр / редактирование мыши
Ингибин, альфа , также известный как Инх , является белком , который в организме человека кодируется Инх геном . [5]
СОДЕРЖАНИЕ
1 Функция
2 См. Также
3 ссылки
4 Дальнейшее чтение
Функция [ править ]
Альфа-субъединица ингибина присоединяется к бета-А или бета- субъединице с образованием ингибитора секреции ФСГ гипофизом . Было показано, что ингибин отрицательно регулирует пролиферацию стромальных клеток гонад и обладает опухолевой супрессорной активностью. Кроме того, было показано, что уровни ингибина в сыворотке отражают размер гранулезно-клеточных опухолей.и поэтому может использоваться в качестве маркера как первичного, так и рецидивирующего заболевания. Однако при раке простаты экспрессия гена альфа-субъединицы ингибина подавлялась и не определялась в низкодифференцированных опухолевых клетках. Кроме того, поскольку экспрессия в гонадных и различных внегонадных тканях может в несколько раз различаться тканеспецифическим образом, предполагается, что ингибин может быть как фактором роста / дифференцировки, так и гормоном. [6]
См. Также [ править ]
Ингибин
Ссылки [ править ]
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000123999 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000032968 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Burger HG, Игараси M (апрель 1988). «Ингибин: определение и номенклатура, включая родственные вещества». Эндокринология . 122 (4): 1701–2. DOI : 10,1210 / эндо-122-4-1701 . PMID 3345731 .
^ "Энтрез Ген: INHA ингибин, альфа" .
Дальнейшее чтение [ править ]
Меллор С.Л., Ричардс М.Г., Педерсен Дж. С. и др. (1998). «Потеря экспрессии и локализации альфа-субъединицы ингибина при раке простаты высокой степени». J. Clin. Эндокринол. Метаб . 83 (3): 969–75. DOI : 10,1210 / jc.83.3.969 . PMID 9506758 .
Munz B, Hübner G, Tretter Y, et al. (1999). «Новая роль активина в воспалении и восстановлении» . J. Endocrinol . 161 (2): 187–93. DOI : 10,1677 / joe.0.1610187 . PMID 10320815 .
Велт С, Сидис Й, Кейтманн Х, Шнейер А (2002). «Активины, ингибины и фоллистатины: от эндокринологии к передаче сигналов. Парадигма нового тысячелетия». Exp. Биол. Med. (Мэйвуд) . 227 (9): 724–52. DOI : 10.1177 / 153537020222700905 . PMID 12324653 . S2CID 19795772 .
Шав-Тал Й, Зипори Д. (2003). «Роль активина А в регуляции кроветворения» . Стволовые клетки . 20 (6): 493–500. DOI : 10.1634 / стволовые клетки.20-6-493 . PMID 12456957 . S2CID 36242096 .
Шао Л., Фригон Н. Л., Янг А. Л. и др. (1992). «Влияние активина А на экспрессию гена глобина в очищенных предшественниках эритроидов человека» . Кровь . 79 (3): 773–81. DOI : 10.1182 / blood.V79.3.773.bloodjournal793773 . PMID 1310063 .
Ваннелли Г.Б., Барни Т., Форти Г. и др. (1992). «Иммунолокализация альфа-субъединицы ингибина в яичках человека. Исследование с помощью световой и электронной микроскопии». Cell Tissue Res . 269 (2): 221–7. DOI : 10.1007 / bf00319612 . PMID 1423490 .
Мацук М.М., Finegold MJ, Su JG и др. (1992). «Альфа-ингибин - это ген-супрессор опухолей с гонадной специфичностью у мышей». Природа . 360 (6402): 313–9. DOI : 10.1038 / 360313a0 . PMID 1448148 . S2CID 4327163 .
Шимонака М., Иноуэ С., Шимасаки С., Линг Н. (1991). «Фоллистатин связывается как с активином, так и с ингибином через общую субъединицу». Эндокринология . 128 (6): 3313–5. DOI : 10,1210 / эндо-128-6-3313 . PMID 2036994 .
Мейсон А.Дж., Беркемайер Л.М., Шмельцер С.Х., Швалл Р.Х. (1990). «Активин B: последовательности-предшественники, геномная структура и активность in vitro». Мол. Эндокринол . 3 (9): 1352–8. DOI : 10.1210 / Менд-3-9-1352 . PMID 2575216 .
Бартон Д.Е., Ян-Фэн Т.Л., Мейсон А.Дж. и др. (1989). «Картирование генов субъединиц ингибина альфа, бета A и бета B на хромосомах человека и мыши и исследования мышей jsd». Геномика . 5 (1): 91–9. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (89) 90091-8 . PMID 2767687 .
Лаппон RE, Burger HG, Bouma J и др. (1989). «Ингибин как маркер гранулезно-клеточных опухолей». N. Engl. J. Med . 321 (12): 790–3. DOI : 10.1056 / NEJM198909213211204 . PMID 2770810 .
Майо К.Э., Серелли Г.М., Списс Дж. И др. (1986). «КДНК А-субъединицы ингибина из яичника свиньи и плаценты человека» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 83 (16): 5849–53. DOI : 10.1073 / pnas.83.16.5849 . PMC 386393 . PMID 3016724 .
Рамашарма К., Ли СН (1987). «Характеристики связывания человеческого семенного альфа-ингибина-92 с мембранами гипофиза человека» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 84 (11): 3595–8. DOI : 10.1073 / pnas.84.11.3595 . PMC 304921 . PMID 3035540 .
Мурата М., Это Й., Шибай Х. и др. (1988). «Фактор дифференцировки эритроидов кодируется той же мРНК, что и бета-цепь ингибина А» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 85 (8): 2434–8. DOI : 10.1073 / pnas.85.8.2434 . PMC 280011 . PMID 3267209 .
Бургер Х.Г., Игараси М. (1988). «Ингибин: определение и номенклатура, включая родственные вещества». Эндокринология . 122 (4): 1701–2. DOI : 10,1210 / эндо-122-4-1701 . PMID 3345731 .
Стюарт А.Г., Милборроу Х.М., Ринг Дж. М. и др. (1986). «Гены ингибина человека. Геномная характеристика и секвенирование». FEBS Lett . 206 (2): 329–34. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (86) 81006-7 . PMID 3758355 . S2CID 21261385 .
Сюй Дж., МакКихан К., Мацузаки К., Маккихан В.Л. (1995). «Ингибин противодействует подавлению роста клеток печени активином по доминантно-отрицательному механизму» . J. Biol. Chem . 270 (11): 6308–13. DOI : 10.1074 / jbc.270.11.6308 . PMID 7890768 .
Нисихара Т., Окахаши Н., Уэда Н. (1994). «Активин А вызывает апоптотическую гибель клеток». Биохим. Биофиз. Res. Commun . 197 (2): 985–91. DOI : 10.1006 / bbrc.1993.2576 . PMID 8267637 .
Мейсон А.Дж., Фарнворт П.Г., Салливан Дж. (1997). «Характеристика и определение биологической активности нерасщепляемых высокомолекулярных форм ингибина А и активина А». Мол. Эндокринол . 10 (9): 1055–65. DOI : 10,1210 / me.10.9.1055 . PMID 8885240 .
