Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Иннексин
Идентификаторы
СимволИннексин
PfamPF00876
ИнтерПроIPR000990
TCDB1.A.25
OPM суперсемейство194
Белок OPM5ч1р
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры

Иннексины - это трансмембранные белки, которые образуют щелевые соединения у беспозвоночных . Щелевые соединения состоят из мембранных белков, которые образуют канал, проницаемый для ионов и небольших молекул, соединяющий цитоплазму соседних клеток. Хотя щелевые соединения обеспечивают сходные функции во всех многоклеточных организмах, до конца 1990-х годов не было известно, какие белки использовали для этой цели беспозвоночные. В то время как семейство коннексинов белков щелевых соединений было хорошо охарактеризовано у позвоночных , гомологи не были обнаружены у нехордовых .

Иннексины или родственные им белки широко распространены среди Eumetazoa , за исключением иглокожих . [1]

Открытие [ править ]

Белки щелевых соединений, не имеющие гомологии последовательности с коннексинами, были первоначально идентифицированы у плодовых мушек . Было высказано предположение, что эти белки являются специфическими щелевыми соединениями беспозвоночных, и поэтому они были названы «иннексинами» (аналог коннексинов у беспозвоночных). [2] Позже они были обнаружены у различных беспозвоночных. Геномы беспозвоночных могут содержать более десятка генов иннексина. После секвенирования генома человека гомологи иннексина были идентифицированы у людей, а затем и у других позвоночных, что указывает на их повсеместное распространение в животном мире. Эти гомологи получили название « паннексины » (от греч. Pan - все, повсюду и латинского nexus - связь, связь). [3][4] Однако появляется все больше данных, свидетельствующих о том, что паннексины не образуют щелевых контактов, если не сверхэкспрессируются в ткани и, таким образом, функционально отличаются от иннексинов. [5]

Структура [ править ]

Иннексины имеют четыре трансмембранных сегмента (TMS) и, подобно белку щелевого соединения коннексина позвоночных , субъединицы иннексина вместе образуют канал («иннексон») в плазматической мембране клетки. [6] Два иннексона в прилегающих друг к другу плазматических мембранах могут образовывать щелевой контакт. Иннексоны состоят из восьми субъединиц вместо шести субъединиц коннексонов. [7] Структурно иннексины и коннексины очень похожи и состоят из 4 трансмембранных доменов, 2 внеклеточных и 1 внутриклеточной петли, а также внутриклеточных N- и C-концевых хвостов. Несмотря на эту общую топологию, белковые семейства не обладают достаточным сходством последовательностей, чтобы с уверенностью сделать вывод об общем происхождении.

Паннексины похожи на иннексины и обычно считаются подгруппой, но они не участвуют в образовании щелевых контактов, а каналы состоят из семи субъединиц. [8] [9]

Виннексины, вирусные гомологи иннексинов, были идентифицированы у полиднавирусов, которые встречаются в облигатных симбиотических ассоциациях с паразитоидными осами. Было высказано предположение, что виннексины могут функционировать, изменяя белки щелевых соединений в инфицированных клетках-хозяевах, возможно, изменяя межклеточную коммуникацию во время инкапсуляционных реакций у паразитированных насекомых. [10] [11] [12]

Функция [ править ]

Иннексины образуют щелевые соединения, обнаруженные у беспозвоночных. Они также образуют несоединительные мембранные каналы со свойствами, аналогичными свойствам паннексонов. [13] Удлиненные на N-конце иннексины могут действовать как заглушка для манипулирования закрытием гемиканала и обеспечивать механизм, связывающий эффект закрытия гемиканала непосредственно с передачей апоптотического сигнала из внутриклеточного во внеклеточный компартмент. [14]

Паннексин, гомолог позвоночных, не образует щелевых соединений. Они только образуют полуканальные «паннексоны». Эти полуканалы могут присутствовать в плазме, мембранах ER и Гольджи. Они транспортируют Ca 2+ , АТФ, инозитолтрифосфат и другие небольшие молекулы и могут образовывать полуканалы с большей легкостью, чем субъединицы коннексина. [15]

Транспортная реакция [ править ]

Транспортные реакции, катализируемые щелевыми контактами иннексина:

Малые молекулы (цитоплазма клетки 1) ⇌ малые молекулы (цитоплазма клетки 2)

Или для полуканалов:

Малые молекулы (цитоплазма клетки) ⇌ малые молекулы (вне)

Примеры [ править ]

  • Caenorhabditis elegans
    • unc-7
    • unc-9
    • inx-3
  • Дрозофила меланогастер
    • Inx2
    • Дюймx3
    • Inx4 (нулевой прирост населения, zpg)
    • Огре
    • тряска-B
  • Hirudo medicinalis
    • Hm-inx1
    • Hm-inx2
    • Hm-inx3
    • Hm-inx6

См. Также [ править ]

  • коннексин
  • паннексин

Ссылки [ править ]

  1. Перейти ↑ Hasegawa DK, Turnbull MW (апрель 2014 г.). «Недавние открытия в эволюции и функции иннексинов насекомых» . Письма FEBS . 588 (8): 1403–10. DOI : 10.1016 / j.febslet.2014.03.006 . PMID  24631533 . S2CID  25970503 .
  2. ^ Фелан P, Stebbings Л.А., Бейнс Р.А., Бэкон JP, Davies JA, Ford C (январь 1998). «Белок Drosophila Shaking-B образует щелевые соединения в парных ооцитах Xenopus». Природа . 391 (6663): 181–4. Bibcode : 1998Natur.391..181P . DOI : 10,1038 / 34426 . PMID 9428764 . S2CID 205003383 .  
  3. ^ Panchin Y, Kelmanson я, Мац М, Лукьянов К, Усман N, S Лукьянов (июнь 2000 г.). «Вездесущее семейство предполагаемых молекул щелевых контактов». Текущая биология . 10 (13): R473-4. DOI : 10.1016 / S0960-9822 (00) 00576-5 . PMID 10898987 . S2CID 20001454 .  
  4. ^ Kelmanson IV, Шагин Д.А., Усман N, Мац М.В., Лукьянов С.А., Panchin Ю.В. (декабрь 2002). «Изменение электрических связей в нервной системе крылоногого моллюска Clione limacina путем нейрональных инъекций мРНК щелевого соединения». Европейский журнал нейробиологии . 16 (12): 2475–6. DOI : 10,1046 / j.1460-9568.2002.02423.x . PMID 12492443 . S2CID 41324492 .  
  5. ^ Даль Г. & Харрис А. 2009. Паннексины или коннексины? Глава 12. В: А. Харрис, Д. Локк (ред.), Connexins: A Guide doi : 10.1007 / 978-1-59745-489-6_12
  6. ^ Бао L, S Сэмюэлс, Locovei S, Macagno ER, Мюллер KJ, Даль G (декабрь 2007). «Иннексины образуют каналы двух типов» . Письма FEBS . 581 (29): 5703–8. DOI : 10.1016 / j.febslet.2007.11.030 . PMC 2489203 . PMID 18035059 .  
  7. ^ Осима А, Мацузава Т, Murata К, Tani К, Fujiyoshi Y (март 2016). «Гексадекамерная структура канала щелевого соединения беспозвоночных» . Журнал молекулярной биологии . 428 (6): 1227–1236. DOI : 10.1016 / j.jmb.2016.02.011 . PMID 26883891 . 
  8. ^ Михальский К, Syrjanen ДЛ, Хенз Е, Kumpf Дж, Furukawa Н, Kawate Т (февраль 2020). «Крио-ЭМ структура паннексина 1 раскрывает уникальные мотивы отбора и ингибирования ионов» . eLife . 9 : e54670. DOI : 10.7554 / eLife.54670 . PMC 7108861 . PMID 32048993 .  
  9. ↑ Qu R, Dong L, Zhang J, Yu X, Wang L, Zhu S (март 2020 г.). «Крио-ЭМ структура человеческого гептамерного канала Паннексина 1» . Клеточные исследования . 30 (5): 446–448. DOI : 10.1038 / s41422-020-0298-5 . PMC 7196123 . PMID 32203128 .  
  10. Перейти ↑ Turnbull M, Webb B (2002). Перспективы происхождения и эволюции полиднавирусов . Достижения в вирусных исследованиях. 58 . С. 203–54. DOI : 10.1016 / S0065-3527 (02) 58006-4 . ISBN 9780120398584. PMID  12205780 .
  11. ^ Kroemer JA, Уэбб BA (2004). «Гены и геномы полиднавирусов: новые семейства генов и новые взгляды на репликацию полиднавирусов». Ежегодный обзор энтомологии . 49 (1): 431–56. DOI : 10.1146 / annurev.ento.49.072103.120132 . PMID 14651471 . 
  12. ^ Marziano НК; Hasegawa DK; Фелан П .; Тернбулл М.В. (октябрь 2011 г.). «Функциональные взаимодействия между полиднавирусом и клеточными иннексинами-хозяевами» . Журнал вирусологии . 85 (19): 10222–9. DOI : 10.1128 / jvi.00691-11 . PMC 3196458 . PMID 21813607 .  
  13. ^ Бао L, S Сэмюэлс, Locovei S, Macagno ER, Мюллер KJ, Даль G (декабрь 2007). «Иннексины образуют каналы двух типов» . Письма FEBS . 581 (29): 5703–8. DOI : 10.1016 / j.febslet.2007.11.030 . PMC 2489203 . PMID 18035059 .  
  14. ↑ Chen YB, Xiao W, Li M, Zhang Y, Yang Y, Hu JS, Luo KJ (май 2016 г.). «N-КОНЕЧНО УДЛИНЕННЫЕ SpliInx2 и SpliInx3 уменьшают вызванный бакуловирусом апоптоз через закрытие полуканала». Архивы биохимии и физиологии насекомых . 92 (1): 24–37. DOI : 10.1002 / arch.21328 . PMID 27030553 . 
  15. ↑ Шестопалов В.И., Панчин Ю.В. (февраль 2008 г.). «Паннексины и разнообразие белков щелевых контактов». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 65 (3): 376–94. DOI : 10.1007 / s00018-007-7200-1 . PMID 17982731 . S2CID 23181471 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Фелан П., Бэкон Дж. П., Дэвис Дж. А., Стеббингс Л. А., Тодман М. Г., Эйвери Л. и др. (Сентябрь 1998 г.). «Иннексины: семейство белков щелевых соединений беспозвоночных» . Тенденции в генетике . 14 (9): 348–9. DOI : 10.1016 / S0168-9525 (98) 01547-9 . PMC  4442478 . PMID  9769729 .
  • Фелан П., Стеббингс Л.А., Бейнс Р.А., Бэкон Дж. П., Дэвис Дж. А., Форд С. (январь 1998 г.). «Белок Drosophila Shaking-B образует щелевые соединения в парных ооцитах Xenopus». Природа . 391 (6663): 181–4. Bibcode : 1998Natur.391..181P . DOI : 10,1038 / 34426 . PMID  9428764 . S2CID  205003383 .
  • Дайкс И.М., Маканьо Э.Р. (апрель 2006 г.). «Молекулярная характеристика и эмбриональная экспрессия иннексинов у пиявки Hirudo medicinalis». Гены развития и эволюция . 216 (4): 185–97. DOI : 10.1007 / s00427-005-0048-1 . PMID  16440200 . S2CID  21780341 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Описание на wustl.edu [ постоянная мертвая ссылка ]
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR000990

На момент редактирования в этой статье используется контент из "1.A.25 Семейство Innexin (Innexin), образующее разрывное соединение" , которое лицензировано таким образом, чтобы разрешить повторное использование в соответствии с непортированной лицензией Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 , но не под GFDL . Все соответствующие условия должны быть соблюдены.