Лейкоантоцианидин редуктаза

В энзимологии , A leucoanthocyanidin редуктазы ( ЕС 1.17.1.3 ) (LAR, иначе leucocyanidin редуктазы или LCR) представляет собой фермент , который катализирует в химическую реакцию

(2R, 3S) -катехин + НАДФ ⁺ + H ₂ O 2,3-транс-3,4-цис-лейкоцианидин + НАДФН + H ⁺

{\ displaystyle \ rightleftharpoons}

Три субстрата этого фермента - это (2R, 3S) -катехин , НАДФ ⁺ и H ₂ O , тогда как его 3 продуктами являются 2,3-транс-3,4-цис-лейкоцианидином , НАДФН и Н ⁺ .

Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , особенно тех, которые действуют на группы CH или CH ₂ с NAD ⁺ или NADP ^{+ в} качестве акцептора. Систематическое название данного фермента класса (2R, 3S) -catechin: НАДФ ⁺ 4-оксидоредуктазы . Этот фермент также называют лейкоцианидинредуктазой . Этот фермент участвует в биосинтезе флавоноидов .

Фермент содержится в растении Hedysarum sulphurescens и Vitis vinifera (виноград). ^[1]

Ссылки [ править ]

^ Maugé С, Гранье Т, д Estaintot Б.Л., Gargouri М, Manigand С, Шмиттер Ю.М., Chaudière Дж, Галуа В (апрель 2010 г.). «Кристаллическая структура и каталитический механизм лейкоантоцианидинредуктазы из Vitis vinifera ». J. Mol. Биол . 397 (4): 1079–91. DOI : 10.1016 / j.jmb.2010.02.002 . PMID 20138891 .

Дальнейшее чтение [ править ]

Таннер GJ, Кристиансен KN (1993). «Синтез 3,4-цис- [3H] лейкоцианидина и ферментативное восстановление до катехина». Анальный. Биохим . 209 (2): 274–7. DOI : 10.1006 / abio.1993.1119 . PMID 8470799 .
Таннер GJ, Francki KT, Abrahams S, Watson JM, Larkin PJ, Ashton AR (2003). «Биосинтез проантоцианидина в растениях. Очистка лейкоантоцианидинредуктазы бобовых растений и молекулярное клонирование ее кДНК» . J. Biol. Chem . 278 (34): 31647–56. DOI : 10.1074 / jbc.M302783200 . PMID 12788945 .

Эта статья о ферменте EC 1.17 является незавершенной . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[pmid20138891-1] Maugé С, Гранье Т, д Estaintot Б.Л., Gargouri М, Manigand С, Шмиттер Ю.М., Chaudière Дж, Галуа В (апрель 2010 г.). «Кристаллическая структура и каталитический механизм лейкоантоцианидинредуктазы из Vitis vinifera ». J. Mol. Биол . 397 (4): 1079–91. DOI : 10.1016 / j.jmb.2010.02.002 . PMID 20138891 .

[1]

vтеДругие оксидоредуктазы ( EC 1.15-1.21)
1.15 : Действие супероксида как акцептора	Супероксиддисмутаза SOD1 SOD2 SOD3
1.16 : Ионы окисляющих металлов	Церулоплазмин (Метионинсинтаза) редуктаза
1.17 : Воздействие на группы CH или CH2	Ксантиноксидаза Рибонуклеотидредуктаза 4-гидрокси-3-метилбут-2-енилдифосфатредуктаза
1.18 : Воздействие на железо-серные белки в качестве доноров	Нитрогеназа
1.19 : Действие на восстановленный флаводоксин в качестве донора	Нитрогеназа (флаводоксин)
1.20 : Воздействие на фосфор или мышьяк у доноров	Глутаредоксин GLRX GLRX2 GLRX3 GLRX5
1.21 : Воздействие на XH и YH для образования связи XY	Изопенициллин-N-синтаза Колумбаминоксидаза Ретикулиноксидаза Сулохриноксидаза (+) - бисдехлоргеодинобразующий (-) - бисдехлоргеодинобразующий Ауреузидинсинтаза Синтаза тетрагидроканнабиноловой кислоты Синтаза каннабидиоловой кислоты Дихлорхромопирролатсинтаза

vтеФерменты
Активность	Активный сайт Связывающий сайт Каталитическая триада Оксианионная дыра Ферментная неразборчивость Каталитически совершенный фермент Коэнзим Кофактор Ферментный катализ
Регулирование	Аллостерическая регуляция Сотрудничество Ингибитор ферментов Активатор ферментов
Классификация	Номер ЕС Ферментное суперсемейство Семейство ферментов Список ферментов
Кинетика	Кинетика ферментов Диаграмма Иди – Хофсти Заговор Ханеса – Вульфа Заговор Лайнуивера – Берка Кинетика Михаэлиса – Ментен
Типы	EC1 Оксидоредуктазы ( список ) EC2 Трансферазы ( список ) EC3 Гидролазы ( список ) EC4 Lyases ( список ) EC5 Изомеразы ( список ) Лигазы EC6 ( список ) EC7 Translocases ( список )