Из Википедии, свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
LOX
Лизилоксидаза.png
Идентификаторы
ПсевдонимыLOX , entrez: 4015, лизилоксидаза, AAT10
Внешние идентификаторыOMIM : 153455 MGI : 96817 HomoloGene : 1741 GeneCards : LOX
Расположение гена ( человек )
Хромосома 5 (человек)
Chr.Хромосома 5 (человека) [1]
Хромосома 5 (человек)
Геномное расположение LOX
Геномное расположение LOX
Группа5q23.1Начинать122 063 195 п.н. [1]
Конец122 078 413 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Хромосома 18 (мышь)
Chr.Хромосома 18 (мышь) [2]
Хромосома 18 (мышь)
Геномное расположение LOX
Геномное расположение LOX
Группа18 D1 | 18 28,22 смНачинать52 516 067 п.н. [2]
Конец52 529 867 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК
PBB GE LOX 204298 s в формате fs.png

PBB GE LOX 215446 s в формате fs.png

PBB GE LOX 213640 s в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• оксидоредуктаза активность, действующая на группе СНА-NH2 доноров, кислород в качестве акцептора
• ион металла связывания
• GO: 0001948 связывание белка
• активности оксидоредуктаз
• иона меди связывания
• белок-лизин 6-оксидаза
Сотовый компонент• коллаген
• ядро клетки
• внеклеточная область
• внеклеточный
• внеклеточный матрикс
Биологический процесс• коллагена фибрилл организации
• Развитие легких
• реакция на стероидных гормонов
• заживления ран
• аорте развития
• развития сердца
• клеточный процесс модификации белка
• развитие кровеносных сосудов
• реакция на гормон
• эластичное волокно сборки
• окислительно-восстановительный процесс
• ответ на лекарства
• кровеносных сосудов морфогенез
• окисление пептидил-лизина
• дифференцировка остеобластов
• регуляция фосфорилирования белков
• регуляция экспрессии генов
• регуляция развития поперечно-полосатой мышечной ткани
• регуляция сигнального пути бета-рецептора трансформирующего фактора роста
• организация внеклеточного матрикса
• минерализация костей
• сигнальный путь рецептора бета-фактора роста тромбоцитов
• развитие восходящей аорты
• развитие нисходящей аорты
• регуляция апоптотический процесс
• передача сигналов протеинкиназы B
• регуляция дифференцировки мегакариоцитов
• клеточный гомеостаз мышечных клеток
• развитие мышечных волокон
• хемотаксис клеток
• развитие соединительной ткани
• клеточный ответ на органическое вещество
• процесс биосинтеза ДНК
• регуляция связывания рецепторов
• регуляция развития костей
• клеточный ответ на хемокин
• регуляция сигнального пути рецептора бета-фактора роста тромбоцитов
• окисление белков
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

4015

16948

Ансамбль

ENSG00000113083

ENSMUSG00000024529

UniProt

P28300

P28301

RefSeq (мРНК)

NM_002317
NM_001178102
NM_001317073

NM_010728
NM_001286181
NM_001286182

RefSeq (белок)

NP_001171573
NP_001304002
NP_002308

NP_001273110
NP_001273111
NP_034858

Расположение (UCSC)Chr 5: 122.06 - 122.08 МбChr 18: 52,52 - 52,53 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши
Не путать с липоксигеназой .

Лизилоксидазы ( LOX ), также известный как белок-лизина 6-оксидазы , является ферментом , который, в организме человека, кодируется LOX гена . [5] [6] Он катализирует превращение молекул лизина в высокореактивные альдегиды, которые образуют поперечные связи в белках внеклеточного матрикса . Его ингибирование может привести к osteolathyrism , но, в то же время, его повышающая регуляция на опухолевых клетках может способствовать метастазированию существующей опухоли, заставляя его стать злокачественными и раковых.

Структура [ править ]

В штамме дрожжей Pichia pastoris лизилоксидаза представляет собой гомодимерную структуру. Каждый мономер состоит из активного центра, который включает атом Cu (II), координированный с тремя остатками гистидина, а также 2,4,5-тригидроксифеналанинхинон (TPQ), важный кофактор . [7]

У человека ген LOX расположен на хромосоме 5 q23.3-31.2. Последовательность ДНК кодирует полипептид из 417 аминокислот, первые 21 остаток которого составляют сигнальный пептид [6] с массой приблизительно 32 кДа. [8] Карбокси-конец содержит активный ион меди (II), лизин, тирозин и остатки цистеина, которые составляют каталитически активный центр. [9] Трехмерная структура лизилоксидазы человека еще не решена. [10]

Механизм [ править ]

протеин-лизин-6-оксидаза
Механизм Lox
Идентификаторы
ЕС нет.1.4.3.13
№ CAS99676-44-5
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
BRENDABRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmigo / QuickGO
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки

Механизм действия лизилоксидазы происходит через модификацию ε-аминогруппы боковой цепи лизина . [8] Фермент относится к категории хинон- содержащих аминоксидаз меди, и реакция сильно зависит от кофактора лизилтирозилхинона (LTQ). Кофактор LTQ является уникальным среди хинонов благодаря своей орто / бензохиноновой структуре и нейтральному заряду при физиологическом pH. Этому можно противопоставить аналогичный повсеместно распространенный хинофактор TPQ, который существует в виде отрицательно заряженной структуры в физиологических условиях и включает орто / паракарбонильную резонансную функциональность. [11]

LTQ имеет решающее значение в катализируемом LOX превращении остатков лизина в α-аминоадипид-δ-полуальдегиды, обычно называемые аллизинами . [12] При окислении лизина ε-амин сначала превращается в основание Шиффа посредством реакции с LTQ. Хотя LTQ все еще связан с субстратом, лимитирующее удаление ε-протона дает иминное промежуточное соединение. Последующий гидролиз имина приводит к высвобождению альдегидного продукта аллизина. Молекулярный кислород и ион меди используются для повторного окисления кофактора и получения другого имина с образованием пероксида водорода в качестве побочного продукта. Дополнительный гидролиз высвобождает аммиак и исходный кофактор, завершая каталитический цикл. [13]

Биологическая функция [ править ]

Лизил - оксидазы является внеклеточным медно-зависимый фермент , который катализирует образование альдегидов из лизина остатков в коллагена и эластина предшественников. [14] [15] Эти альдегиды обладают высокой реакционной способностью и подвергаются спонтанным химическим реакциям с другими остатками альдегидов, производными лизилоксидазы, или с немодифицированными остатками лизина. Это приводит к сшиванию коллагена и эластина, что важно для стабилизации коллагеновых фибрилл, а также для целостности и эластичности зрелого эластина. [5]

Сложные поперечные связи образуются в коллагене ( пиридинолины, полученные из трех остатков лизина) и в эластине ( десмозины, полученные из четырех остатков лизина), которые различаются по структуре. [16]

Важность поперечного сшивания на основе лизилоксидазы была установлена ​​в исследованиях на животных, в которых лизилоксидаза ингибировалась либо недостаточностью пищевой меди, либо добавлением в рацион β-аминопропионитрила (BAPN), ингибитора лизилоксидазы. [17] Это привело к латиризму , характеризующемуся плохим формированием и прочностью костей, гиперрастяжимостью кожи, слабыми связками и учащенным возникновением аневризм аорты . Эти отклонения хорошо коррелировали со снижением перекрестного связывания коллагена и эластина. [18]

С точки зрения развития снижение уровня лизилоксидазы было связано с болезнью Менкеса и синдромом затылочного рога , двумя Х-сцепленными рецессивными расстройствами, характеризующимися мутацией в гене транспорта меди. Таким образом, LOX не только важен для развития сердечно-сосудистой системы, он, как полагают, играет важную роль в развитии соединительной ткани, а также может иметь важное значение для неврологической функции. [19]

Лизилоксидаза также имеет решающее значение для развития дыхательной системы и кожи, поскольку коллаген и эластин составляют 50-60% состава легких и 75% кожи. В моделях двойного нокаута LOX ( Lox - / - ) функция LOX была снижена до 80%, а фенотип легких напоминает фенотип пациентов с эмфиземой и расширенными дистальными отделами дыхательных путей. [19]

Наконец, лизилоксидаза играет решающую роль на стадии коммитирования адипоцитов , или жировых клеток, из плюрипотентных стволовых клеток во время развития. Его отсутствие может привести к дефектам в суперсемействе белков трансформирующего фактора роста бета , которые контролируют рост и дифференцировку клеток . [20]

Клиническое значение [ править ]

Экспрессия LOX регулируется факторами, индуцируемыми гипоксией (HIF), и, следовательно, экспрессия LOX часто повышается в гипоксических опухолях груди, головы и шеи. Пациенты с опухолями с высокой экспрессией LOX имеют низкую общую выживаемость. Кроме того, было продемонстрировано, что ингибирование LOX устраняет метастазы у мышей. Секретируемый LOX отвечает за инвазивные свойства гипоксических раковых клеток за счет фокальной киназной активности адгезии и адгезии между клетками и матрицей. LOX может потребоваться для создания ниши, допускающей метастатический рост, и, таким образом, может потребоваться для метастазирования, вызванного гипоксией. [21]Фактически, недавние исследования показали, что сверхэкспрессия LOX имеет решающее значение для стимулирования роста опухоли и метастазирования при некоторых видах рака, включая рак груди [22], немелкоклеточный рак легкого [23] и колоректальный рак. [24]

Экспрессия LOX также была обнаружена в мегакариоцитах или клетках костного мозга, ответственных за производство тромбоцитов. Данные, полученные на мышиной модели миелофиброза, указывают на участие LOX в фиброзе костного мозга.

В модели рака груди у грызунов низкомолекулярные ингибиторы LOX или антитела устраняли метастазирование. [25] LOX, секретируемый гипоксическими клетками опухоли молочной железы, перекрестно связывает коллаген в базальной мембране и необходим для набора CD11b + миелоидных клеток. Клетки CD11b +, в свою очередь, прикрепляются к сшитому коллагену и продуцируют матриксную металлопротеиназу-2 , которая расщепляет коллаген, усиливая инвазию метастазирующих опухолевых клеток. Напротив, ингибирование LOX предотвращает рекрутирование клеток CD11b + и метастатический рост. [26]

В клетках, лишенных рецепторов TGF-β, дефицит, характерный для рака легких , лизилоксидаза обнаруживается в высоких концентрациях. Иммуноокрашивание LOX показало, что высокая экспрессия LOX связана с высокой степенью инвазии карциномы в образцах, полученных из хирургически удаленных аденокарцином легких . Кроме того, экспрессия LOX является показателем 5-летней выживаемости пациентов с 71% вероятностью выживания для пациентов с низким уровнем LOX по сравнению с 43% для пациентов с высокими уровнями LOX. Таким образом, повышенная регуляция лизилоксидазы является предиктором плохого прогноза у пациентов с аденокарциномой на ранней стадии. [27]

Лизилоксидаза была недавно вовлечена в ангиогенез опухоли или образование кровеносных сосудов как in vivo, так и in vitro . Было показано, что подкожный LOX, полученный из опухоли, увеличивает экспрессию и секрецию фактора роста эндотелия сосудов (VEGF), который затем способствует ангиогенезу путем фосфорилирования протеинкиназы B или Akt через рецептор фактора роста тромбоцитов β ( PDGFRB ). Высокие уровни LOX были связаны с высокой плотностью кровеносных сосудов в образцах пациентов. Клинически значимые ингибиторы LOX могут помочь замедлить прогрессирование рака, подавляя важные факторы роста, которые способствуют прогрессированию солидной опухоли. [28]

Следовательно, ингибиторы фермента LOX могут быть полезны для предотвращения ангиогенеза, прогрессирования опухоли и метастазирования, а также для лечения других фиброзных заболеваний, включающих ремоделирование внеклеточного матрикса , включая нейродегенеративные и сердечно-сосудистые заболевания. [29]

См. Также [ править ]

  • LOXL1
  • LOXL2
  • LOXL3
  • LOXL4
  • Болезнь Менкеса
  • Синдром затылочного рога

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000113083 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000024529 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ a b «Ген Энтреза: лизилоксидаза LOX» .
  6. ^ a b Hämäläinen ER, Jones TA, Sheer D, Taskinen K, Pihlajaniemi T, Kivirikko KI (ноябрь 1991 г.). «Молекулярное клонирование лизилоксидазы человека и отнесение гена к хромосоме 5q23.3-31.2». Геномика . 11 (3): 508–16. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (91) 90057-L . PMID 1685472 . 
  7. ^ Дафф AP, Коэн AE, Эллис PJ, Kuchar JA, Langley DB, Shepard EM, Dooley DM, Freeman HC, Guss JM (декабрь 2003 г.). «Кристаллическая структура лизилоксидазы Pichia pastoris». Биохимия . 42 (51): 15148–57. DOI : 10.1021 / bi035338v . PMID 14690425 . 
  8. ^ a b Gacheru SN, Trackman PC, Shah MA, O'Gara CY, Spacciapoli P, Greenaway FT, Kagan HM (ноябрь 1990 г.). «Структурные и каталитические свойства меди в лизилоксидазе». Журнал биологической химии . 265 (31): 19022–7. DOI : 10.1016 / 0162-0134 (89) 84532-5 . PMID 1977746 . 
  9. ^ Thomassin л, Вернький CC, Broekelmann TJ, Gleyzal С, Hornstra И.К., Мечи РП, Sommer Р (декабрь 2005 г.). «Про-области лизилоксидазы и подобной лизилоксидазе 1 необходимы для осаждения на эластичные волокна» . Журнал биологической химии . 280 (52): 42848–55. DOI : 10.1074 / jbc.M506832200 . PMID 16251195 . 
  10. ↑ Kagan HM, Li W (март 2003 г.). «Лизилоксидаза: свойства, специфичность и биологические роли внутри и вне клетки». Журнал клеточной биохимии . 88 (4): 660–72. DOI : 10.1002 / jcb.10413 . PMID 12577300 . S2CID 23651213 .  
  11. ^ Ван SX, Накамура N, Мюр М, Klinman ДП, Сандерс-Лоер J (ноябрь 1997). «Характеристика нативного лизин-тирозилхинонового кофактора в лизилоксидазе с помощью спектроскопии комбинационного рассеяния» . Журнал биологической химии . 272 (46): 28841–4. DOI : 10.1074 / jbc.272.46.28841 . PMID 9360949 . 
  12. ^ Беделлом-Хоган Д, Trackman Р, Абрамс Вт, Розенблюм Дж, Каган Н (май 1993 г.). «Окисление, сшивание и перевод в нерастворимую форму рекомбинантного тропоэластина очищенной лизилоксидазой». Журнал биологической химии . 268 (14): 10345–50. PMID 8098038 . 
  13. ^ Акагава M, Suyama K (февраль 2001). «Характеристика модельного соединения лизинтирозилхинонового кофактора лизилоксидазы». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 281 (1): 193–9. DOI : 10.1006 / bbrc.2001.4315 . PMID 11178979 . 
  14. ^ Альбертс, Брюс (2002). Молекулярная биология клетки . Нью-Йорк: Наука о гирляндах. п. 1099. ISBN 978-0-8153-3218-3.
  15. ^ Csiszár K (2001). Лизилоксидазы: новое семейство многофункциональных аминоксидаз . Прогресс в исследованиях нуклеиновых кислот и молекулярной биологии. 70 . С. 1–32. DOI : 10.1016 / S0079-6603 (01) 70012-8 . ISBN 9780125400701. PMID  11642359 .
  16. ^ Siegel RC, Fu JC, Ут N, Хориучите K, Фудзимото D (октябрь 1982). «Сшивание коллагена: зависимый от лизилоксидазы синтез пиридинолина in vitro: подтверждение того, что пиридинолин является производным коллагена». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 108 (4): 1546–50. DOI : 10.1016 / S0006-291X (82) 80083-1 . PMID 6129847 . 
  17. ^ Dawson DA, Ринальди AC, POCH G (август 2002). «Биохимическая и токсикологическая оценка реактивности агента-кофактора как механизма действия при остеолатиризме». Токсикология . 177 (2–3): 267–84. DOI : 10.1016 / S0300-483X (02) 00233-0 . PMID 12135629 . 
  18. ^ Уилмарт KR, Froines JR (ноябрь 1992). «Ингибирование лизилоксидазы in vitro и in vivo аминопропионитрилами». Журнал токсикологии и гигиены окружающей среды . 37 (3): 411–23. DOI : 10.1080 / 15287399209531680 . PMID 1359158 . 
  19. ^ a b Мяки Дж. М., Сормунен Р., Липпо С., Каартенахо-Вийк Р., Сойнинен Р., Мюллюхарью Дж. (октябрь 2005 г.). «Лизилоксидаза необходима для нормального развития и функционирования дыхательной системы, а также для целостности эластичных и коллагеновых волокон в различных тканях» . Американский журнал патологии . 167 (4): 927–36. DOI : 10.1016 / S0002-9440 (10) 61183-2 . PMC 1603668 . PMID 16192629 .  
  20. ^ Хуанг Х.Й., Чен С.З., Чжан В.Т., Ван С.С., Лю И, Ли Х, Сунь Х, Ли Ю.М., Вэнь Б., Лей Цюй, Тан Ц.К. (май 2013 г.) «Индукция ЕМТ-подобного ответа посредством BMP4 посредством активации лизилоксидазы необходима для фиксации адипоцитов клонов» . Исследования стволовых клеток . 10 (3): 278–287. DOI : 10.1016 / j.scr.2012.12.005 . PMID 23395997 . 
  21. ^ Эрлер JT, Bennewith KL, Николау M, Dornhöfer N, C Kong, Le QT, JT Chi, Джеффри С., Giaccia AJ (апрель 2006). «Лизилоксидаза необходима для метастазирования, вызванного гипоксией». Природа . 440 (7088): 1222–6. DOI : 10,1038 / природа04695 . PMID 16642001 . S2CID 4429932 .  
  22. ^ Эль-Haibi СР, Белл GW, Чжан Дж, Collmann А.Ю., Вуд Д, Scherber СМ, Csizmadia Е, Мариани О, Чжу С, Кампань А, тонер М, Бхатья С.Н., Irimia Д, Винсент-Salomon А, Karnoub АЕ ( Октябрь 2012 г.). «Критическая роль лизилоксидазы в злокачественных новообразованиях, вызванных мезенхимальными стволовыми клетками» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 109 (43): 17460–5. DOI : 10.1073 / pnas.1206653109 . PMC 3491529 . PMID 23033492 .  
  23. Перейти ↑ Shi W, Yang B, Li X, Sun S, Wang L, Jiao S (декабрь 2012 г.). «Влияние полиморфизма лизилоксидазы на предрасположенность и прогноз немелкоклеточного рака легкого». Биология опухоли . 33 (6): 2379–83. DOI : 10.1007 / s13277-012-0501-5 . PMID 22948781 . S2CID 14633716 .  
  24. ↑ Baker AM, Cox TR, Bird D, Lang G, Murray GI, Sun XF, Southall SM, Wilson JR, Erler JT (март 2011 г.). «Роль лизилоксидазы в SRC-зависимой пролиферации и метастазировании колоректального рака» . Журнал Национального института рака . 103 (5): 407–24. DOI : 10,1093 / JNCI / djq569 . PMID 21282564 . 
  25. ^ Эрлер JT, Giaccia AJ (ноябрь 2006). «Лизилоксидаза опосредует гипоксический контроль метастазов» . Исследования рака . 66 (21): 10238–41. DOI : 10.1158 / 0008-5472.CAN-06-3197 . PMID 17079439 . 
  26. ↑ Эрлер Дж. Т., Бенневит К. Л., Кокс Т. Р., Ланг G, Птица Д., Кунг А., Ле QT, Джакия А. Дж. (Январь 2009 г.). «Лизилоксидаза, индуцированная гипоксией, является критическим медиатором рекрутирования клеток костного мозга для формирования преметастатической ниши» . Раковая клетка . 15 (1): 35–44. DOI : 10.1016 / j.ccr.2008.11.012 . PMC 3050620 . PMID 19111879 .  
  27. ^ Wilgus ML, Borczuk AC, Stoopler М, Гинзбург M, L Горенштейн, Sonett JR, Пауэлл CA (май 2011). «Лизилоксидаза: биомаркер инвазии и выживания аденокарциномы легких» . Рак . 117 (10): 2186–91. DOI : 10.1002 / cncr.25768 . PMID 21523732 . S2CID 25144943 .  
  28. ^ Бэйкер AM, Bird D, Вельти JC, Gourlaouen M, Lang G, Мюррей GI, Рейнольдс AR, Cox TR, Эрлер JT (январь 2013). «Лизилоксидаза играет решающую роль в стимуляции эндотелиальных клеток, чтобы управлять ангиогенезом опухоли» . Исследования рака . 73 (2): 583–94. DOI : 10.1158 / 0008-5472.CAN-12-2447 . PMC 3548904 . PMID 23188504 .  
  29. ^ Родригес С, Родригес-Sinovas А, Мартинес-Гонсалес J (май 2008 г.). «Лизилоксидаза как потенциальная терапевтическая мишень». Новости и перспективы наркотиков . 21 (4): 218–24. DOI : 10.1358 / dnp.2008.21.4.1213351 . PMID 18560621 . 

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Цисар К (2001). Лизилоксидазы: новое семейство многофункциональных аминоксидаз . Прогресс в исследованиях нуклеиновых кислот и молекулярной биологии. 70 . С. 1–32. DOI : 10.1016 / S0079-6603 (01) 70012-8 . ISBN 9780125400701. PMID  11642359 .
  • Каган Х.М., Ли В. (март 2003 г.). «Лизилоксидаза: свойства, специфичность и биологические роли внутри и вне клетки». Журнал клеточной биохимии . 88 (4): 660–72. DOI : 10.1002 / jcb.10413 . PMID  12577300 . S2CID  23651213 .
  • Свинарич Д.М., Туми Т.А., Маколи С.П., Кребс С.Дж., Ян Т.П., Кравец С.А. (июль 1992 г.). «Характеристика локуса гена лизилоксидазы человека». Журнал биологической химии . 267 (20): 14382–7. PMID  1352776 .
  • Mariani TJ, Trackman PC, Kagan HM, Eddy RL, Shows TB, Boyd CD, Deak SB (июнь 1992 г.). «Полная производная аминокислотная последовательность лизилоксидазы человека и отнесение гена к хромосоме 5 (обширная гомология последовательности с геном рецидива ras мыши)». Матрица . 12 (3): 242–8. DOI : 10.1016 / S0934-8832 (11) 80067-3 . PMID  1357535 .
  • Мураваки Ю., Кусакабэ Ю., Хираяма С. (декабрь 1991 г.). «Сывороточная активность лизилоксидазы при хроническом заболевании печени по сравнению с сывороточными уровнями пролилгидроксилазы и ламинина». Гепатология . 14 (6): 1167–73. DOI : 10.1002 / hep.1840140635 . PMID  1683640 . S2CID  25820738 .
  • Хямяляйнен Э. Р., Джонс Т. А., Шеер Д., Таскинен К., Пихлаяниеми Т., Кивирикко К. И. (ноябрь 1991 г.). «Молекулярное клонирование лизилоксидазы человека и отнесение гена к хромосоме 5q23.3-31.2». Геномика . 11 (3): 508–16. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (91) 90057-L . PMID  1685472 .
  • Кониси А., Игучи Х., Очи Дж., Киношита Р., Миура К., Утино Х. (октябрь 1985 г.). «Повышенная активность лизилоксидазы в культуральной среде непаренхимных клеток фиброзной печени». Гастроэнтерология . 89 (4): 709–15. DOI : 10.1016 / 0016-5085 (85) 90563-3 . PMID  2863189 .
  • Куйваниеми Х., Ала-Кокко Л., Кивирикко К.И. (сентябрь 1986 г.). «Секреция лизилоксидазы культивированными фибробластами кожи человека и эффекты монензина, нигерицина, туникамицина и колхицина». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие предметы . 883 (2): 326–34. DOI : 10.1016 / 0304-4165 (86) 90325-9 . PMID  2874833 .
  • Райзер К.М., Хеннесси С.М., Last JA (декабрь 1987 г.). «Анализ возрастных изменений сшивания коллагена в коже и легких у обезьян и крыс». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие предметы . 926 (3): 339–48. DOI : 10.1016 / 0304-4165 (87) 90220-0 . PMID  3120785 .
  • Ярвеляйнен Х, Халме Т, Рённемаа Т (1982). «Влияние кортизола на пролиферацию и синтез белка гладкомышечных клеток аорты человека в культуре». Acta Medica Scandinavica. Дополнение . 660 : 114–22. DOI : 10.1111 / j.0954-6820.1982.tb00367.x . PMID  6127904 .
  • Куйваниеми Х., Саволайнен Э.Р., Кивирикко К.И. (июнь 1984 г.). «Человеческая плацентарная лизилоксидаза. Очистка, частичная характеристика и приготовление двух специфических антисывороток к ферменту». Журнал биологической химии . 259 (11): 6996–7002. PMID  6144680 .
  • Льен Ю. Х., Стерн Р., Фу Дж. К., Сигель Р. К. (сентябрь 1984 г.). «Ингибирование образования фибрилл коллагена in vitro и последующее сшивание глюкозой». Наука . 225 (4669): 1489–91. DOI : 10.1126 / science.6147899 . PMID  6147899 .
  • Ясутакэ А., Пауэрс Дж. С. (июнь 1981 г.). «Реактивность эластазы лейкоцитов человека и эластазы поджелудочной железы свиньи по отношению к пептидным 4-нитроанилидам, содержащим модельные остатки десмозина. Доказательства того, что эластаза лейкоцитов человека является селективной в отношении сшитых областей эластина». Биохимия . 20 (13): 3675–9. DOI : 10.1021 / bi00516a002 . PMID  6912069 .
  • Kim Y, Boyd CD, Csiszar K (март 1995 г.). «Новый ген с последовательностью и структурным сходством с геном, кодирующим лизилоксидазу человека» . Журнал биологической химии . 270 (13): 7176–82. DOI : 10.1074 / jbc.270.13.7176 . PMID  7706256 .
  • Хямяляйнен Э.Р., Кемппайнен Р., Пихлаяниеми Т., Кивирикко К.И. (сентябрь 1993 г.). «Структура гена лизилоксидазы человека». Геномика . 17 (3): 544–8. DOI : 10.1006 / geno.1993.1369 . PMID  7902322 .
  • Forbes EG, Cronshaw AD, MacBeath JR, Hulmes DJ (сентябрь 1994 г.). «Богатый тирозином кислотный матричный белок (TRAMP) представляет собой сульфатированный тирозином и широко распространенный белок внеклеточного матрикса» . Письма FEBS . 351 (3): 433–6. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (94) 00907-4 . PMID  8082810 . S2CID  23360856 .
  • Csiszar K, Mariani TJ, Gosin JS, Deak SB, Boyd CD (май 1993 г.). «Полиморфизм длины рестрикционного фрагмента приводит к неконсервативной аминокислотной замене, кодируемой в первом экзоне гена лизилоксидазы человека». Геномика . 16 (2): 401–6. DOI : 10.1006 / geno.1993.1203 . PMID  8100215 .
  • Веттер У., Вайс М.А., Мерике М., Эанес Э.Д., Эйр Д.Р. (февраль 1993 г.). «Сшивки коллагена и минеральная кристалличность в костях пациентов с несовершенным остеогенезом». Журнал исследований костей и минералов . 8 (2): 133–7. DOI : 10.1002 / jbmr.5650080203 . PMID  8442432 . S2CID  21904627 .
  • Панченко М.В., Стетлер-Стивенсон В.Г., Трубецкой О.В., Гачеру С.Н., Каган Х.М. (март 1996 г.). «Активность металлопротеиназы, секретируемой фиброгенными клетками в процессинге пролизилоксидазы. Возможная роль проколлагеновой С-протеиназы» . Журнал биологической химии . 271 (12): 7113–9. DOI : 10.1074 / jbc.271.12.7113 . PMID  8636146 .
  • Khakoo A, Thomas R, Trompeter R, Duffy P, Price R, Pope FM (февраль 1997 г.). «Врожденная кутислакса и недостаточность лизилоксидазы». Клиническая генетика . 51 (2): 109–14. DOI : 10.1111 / j.1399-0004.1997.tb02430.x . PMID  9111998 . S2CID  36246895 .
  • Смитен, Д.А., Люнг, LMH, Чаллинор, М., Лоуренс, Р., Танг, Х., Никулеску-Дуваз, Д., ... и Браун, М. (март 2020 г.). «2-аминометилен-5-сульфонилтиазольные ингибиторы лизилоксидазы (LOX) и LOXL2 демонстрируют значительную эффективность в задержке роста опухоли». Журнал медицинской химии. 63 (5): 2308–2324 doi : 10.1021 / acs.jmedchem.9b01112 PMC  7073924 PMID 31430136 

Внешние ссылки [ править ]

  • Лизил + оксидаза в Национальных медицинских предметных рубриках США (MeSH)