• Путь передачи сигналов рецептора Fc-гамма, участвующий в фагоцитозе • позитивная регуляция нацеливания белков на мембрану • позитивная регуляция миграции клеток сигнальным путем сосудистого эндотелиального фактора роста • позитивная регуляция экспрессии генов, эпигенетика • позитивная регуляция миграции клеток • нацеливание на белок • регуляция сборки двухклеточных плотных соединений • транспорт белка • нацеливание белка на мембрану • транспорт мРНК • положительная регуляция сигнального пути фактора роста эндотелия сосудов • положительная регуляция клеточного ответа на инсулиновый стимул • положительная регуляция полимеризации актиновых филаментов • транспорт • транспорт везикул вдоль актиновых нитей • клеточный ответ на интерферон-гамма • движение на основе микротрубочек
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность
Человек
Мышь
Entrez
4641
17913
Ансамбль
ENSG00000197879
ENSMUSG00000017774
UniProt
O00159
Q9WTI7
RefSeq (мРНК)
NM_033375 NM_001080779 NM_001080950 NM_001363855
NM_001080774 NM_001080775 NM_008659 NM_001370611
RefSeq (белок)
NP_001074248 NP_001074419 NP_203693 NP_001350784
NP_001074243 NP_001074244 NP_032685 NP_001357540
Расположение (UCSC)
Chr 17: 1.46 - 1.49 Мб
н / д
PubMed поиск
[2]
[3]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека
Просмотр / редактирование мыши
Миозин-Ic представляет собой белок , который у человека кодируется MYO1C гена . [4] [5]
Этот ген кодирует член нетрадиционного семейства белков миозина , которые представляют собой молекулярные моторы на основе актина . Белок находится в цитоплазме , и одна изоформа с уникальным N-концом также обнаруживается в ядре . Ядерная изоформа связывается с РНК-полимеразой I и II и участвует в инициации транскрипции . Мышиный ортолог этого белка также участвует во внутриклеточном транспорте везикул к плазматической мембране.. Для этого гена обнаружено множество вариантов транскриптов, кодирующих разные изоформы. Родственный ген myosin IE в литературе упоминается как myosin IC, но это отдельный локус на хромосоме 19 . [5]
Ссылки [ править ]
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000197879 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Крозэ Ж, эль Amraoui А, Бланшар S, Ленуар М, Риполь С, Ваго Р, Хамель С, Fizames С, Леви-Acobas Ж, Depetris Д, Маттеи М., Вейль D, Пуйоль R, Petit С (апрель 1997 г.). «Клонирование генов, кодирующих два нетрадиционных миозина типа I у улитки мыши и человека». Геномика . 40 (2): 332–41. DOI : 10.1006 / geno.1996.4526 . PMID 9119401 .
^ а б «Энтрез Ген: MYO1C миозин IC» .
Дальнейшее чтение [ править ]
Ruppert C, Godel J, Müller RT и др. (1997). «Локализация молекул миозина I крысы myr 1 и myr 2 и нацеливание in vivo на их домены хвоста». J. Cell Sci . 108 (12): 3775–86. PMID 8719884 .
Hasson T, Skowron JF, Gilbert DJ и др. (1997). «Картирование нетрадиционных миозинов у мышей и человека». Геномика . 36 (3): 431–9. DOI : 10.1006 / geno.1996.0488 . PMID 8884266 .
Сковрон Дж. Ф., Бемент В. М., Мусекер МС (1999). «Экспрессия миозина-I и миозина-Ic на границе кисти человека в кишечнике человека и клетках Caco-2BBe». Cell Motil. Цитоскелет . 41 (4): 308–24. DOI : 10.1002 / (SICI) 1097-0169 (1998) 41: 4 <308 :: AID-CM4> 3.0.CO; 2-J . PMID 9858156 .
Пестик-Драгович Л., Стоилькович Л., Филимоненко А.А. и др. (2000). «Изоформа миозина I в ядре». Наука . 290 (5490): 337–41. DOI : 10.1126 / science.290.5490.337 . PMID 11030652 .
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). «Создание и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 99 (26): 16899–903. DOI : 10.1073 / pnas.242603899 . PMC 139241 . PMID 12477932 .
Бранденбергер Р., Вей Х., Чжан С. и др. (2005). «Характеристика транскриптома проясняет сигнальные сети, которые контролируют рост и дифференцировку человеческих ES-клеток». Nat. Biotechnol . 22 (6): 707–16. DOI : 10,1038 / NBT971 . PMID 15146197 . S2CID 27764390 .
Босолей С.А., Едриховски М., Шварц Д. и др. (2004). «Широкомасштабная характеристика ядерных фосфопротеинов клеток HeLa» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 101 (33): 12130–5. DOI : 10.1073 / pnas.0404720101 . PMC 514446 . PMID 15302935 .
Судзуки Ю., Ямасита Р., Широта М. и др. (2004). «Сравнение последовательностей генов человека и мыши выявляет гомологичную блочную структуру в промоторных областях» . Genome Res . 14 (9): 1711–8. DOI : 10.1101 / gr.2435604 . PMC 515316 . PMID 15342556 .
Филимоненко В.В., Чжао Дж., Ибен С. и др. (2005). «Ядерный актин и миозин I необходимы для транскрипции РНК-полимеразы I. Nat. Cell Biol . 6 (12): 1165–72. DOI : 10.1038 / ncb1190 . PMID 15558034 . S2CID 6633625 .
Кисела К., Филимоненко А.А., Филимоненко В.В. и др. (2005). «Ядерное распределение актина и миозина I зависит от транскрипционной активности клетки». Histochem. Cell Biol . 124 (5): 347–58. DOI : 10.1007 / s00418-005-0042-8 . PMID 16133118 . S2CID 28731167 .
Кимура К., Вакамацу А., Сузуки Ю. и др. (2006). «Диверсификация транскрипционной модуляции: широкомасштабная идентификация и характеристика предполагаемых альтернативных промоторов генов человека» . Genome Res . 16 (1): 55–65. DOI : 10.1101 / gr.4039406 . PMC 1356129 . PMID 16344560 .
Кавеллан Э., Асп П, Перципалле П, Фарранц АК (2006). «Комплекс ремоделирования хроматина WSTF-SNF2h взаимодействует с несколькими ядерными белками при транскрипции» . J. Biol. Chem . 281 (24): 16264–71. DOI : 10.1074 / jbc.M600233200 . PMID 16603771 .
Cisterna B, Necchi D, Prosperi E, Biggiogera M (2006). «Маленькие рибосомные субъединицы связываются с ядерным миозином и актином при переходе к ядерным порам». FASEB J . 20 (11): 1901–3. DOI : 10,1096 / fj.05-5278fje . PMID 16877530 . S2CID 24892289 .
Кале М., Придалова Дж., Спейсек М. и др. (2007). «Ядерный миозин повсеместно экспрессируется и эволюционно сохраняется у позвоночных». Histochem. Cell Biol . 127 (2): 139–48. DOI : 10.1007 / s00418-006-0231-0 . PMID 16957816 . S2CID 23325557 .
Хофманн В.А., Варгас Г.М., Рамчандран Р. и др. (2006). «Ядерный миозин I необходим для образования первой фосфодиэфирной связи во время инициации транскрипции РНК-полимеразой II». J. Cell. Биохим . 99 (4): 1001–9. DOI : 10.1002 / jcb.21035 . PMID 16960872 . S2CID 39237955 .
Олсен Дж. В., Благоев Б., Гнад Ф. и др. (2006). «Глобальная, in vivo и сайт-специфическая динамика фосфорилирования в сигнальных сетях». Cell . 127 (3): 635–48. DOI : 10.1016 / j.cell.2006.09.026 . PMID 17081983 . S2CID 7827573 .
Юинг Р.М., Чу П., Элизма Ф. и др. (2007). «Крупномасштабное картирование белок-белковых взаимодействий человека с помощью масс-спектрометрии» . Мол. Syst. Биол . 3 (1): 89. DOI : 10.1038 / msb4100134 . PMC 1847948 . PMID 17353931 .
Внешние ссылки [ править ]
Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : O00159 (Нетрадиционный миозин-Ic) в PDBe-KB .
vтеБелки по цитоскелета
Человек
Микрофиламенты и АБП
Миофиламент
Актины
A1
A2
B
C1
G1
G2
Миозины
я
MYO1A
MYO1B
MYO1C
MYO1D
MYO1E
MYO1F
MYO1G
MYO1H )
II
MYH1
MYH2
MYH3
MYH4
MYH6
MYH7
MYH7B
MYH8
MYH9
MYH10
MYH11
MYH13
MYH14
MYH15
MYH16
III
MYO3A
MYO3B
V
MYO5A
MYO5B
MYO5C
VI
MYO6
VII
MYO7A
MYO7B
IX
MYO9A
MYO9B
Икс
MYO10
XV
MYO15A
XVIII
MYO18A
MYO18B
LC
MYL1
MYL2
MYL3
MYL4
MYL5
MYL6
MYL6B
MYL7
MYL9
MYLIP
MYLK
MYLK2
MYLL1
Другой
Тропомодулин
1
2
3
4
Тропонин
Т 1 2 3
С 1 2
Я 1 2 3
Тропомиозин
1
2
3
4
Актинин
1
2
3
4
Комплекс Арп2 / 3
факторы деполимеризации актина
Кофилин
1
2
Дестрин
Гельсолин
Профилин
1
2
Титин
Другой
Белок синдрома Вискотта – Олдрича
Фибриллин
Филамин
FLNA
ЛНБ
FLNC
Эспин
TRIOBP
Промежуточные волокна
Тип 1/2 ( Кератин , Цитокератин )
Эпителиальные кератины (мягкие альфа-кератины)
тип I / хромосома 17
9
10
12
13
14
15
16
17
19
20
хромосома 12
18
никто
21 год
тип II / хромосома 12
1
2А
3
4
5
6А
6B
6C
7
8
Кератины волос (твердые альфа-кератины)
тип I / хромосома 17
31 год
32
33А
33B
34
35 год
36
37
38
тип II / хромосома 12
81 год
82
83
84
85
86
Разгруппированная альфа
хромосома 17
23
24
25
26 год
27
28 год
39
40
хромосома 12
71
72
73
74
75
76
77
78
79
80
Не альфа
Бета-кератин
Тип 3
Desmin
GFAP
Периферин
Виментин
Тип 4
Интернексин
Нестин
Нейрофиламент
NEFL
NEFM
NEFH
Synemin
Синкойлин
Тип 5
Ядерные ламины : A / C
B1
Би 2
Микротрубочки и MAP
Тубулины
TUBA1A
TUBA1B
TUBA1C
TUBA3C
TUBA3D
TUBA3E
TUBA4A
TUBA8
Кинезины
KIF1A
KIF1B
KIF2A
KIF2C
KIF3B
KIF3C
KIF4A
KIF4B
KIF5A
KIF5B
KIF5C
KIF6
KIF7
KIF9
KIF11
KIF12
KIF13A
KIF13B
KIF14
KIF15
KIF16B
KIF17
KIF18A
KIF18B
KIF19
KIF20A
KIF20B
KIF21A
KIF21B
KIF22
KIF23
KIF24
KIF25
KIF26A
KIF26B
KIF27
KIFC1
KIFC2
KIFC3
Динеины
аксонема: ДНКH1
ДНКH2
ДНКH3
ДНКH5
ДНКH6
ДНКH7
ДНКH8
ДНКH9
ДНКH10
ДНКH11
ДНКH12
ДНКH13
ДНКH14
ДНКH17
ДНКI1
ДНКI2
ДНАЛИ1
DNAL1
DNAL4
цитоплазматический: DYNC1H1
DYNC2H1
DYNC1I1
DYNC1I2
DYNC1LI1
DYNC1LI2
DYNC2LI1
DYNLL1
DYNLL2
DYNLRB1
DYNLRB2
DYNLT1
DYNLT3
Другой
Белок тау
Динактин
DCTN1
Stathmin
Тектин
ТЕКТ1
ТЕКТ2
ТЕКТ3
ТЕКТ4
ТЕКТ5
Dynamin
DNM1
DNM2
DNM3
Катенины
Альфа катенин
Бета катенин
БТР
Плакоглобин (гамма-катенин)
Дельта катенин
GAN
Мембрана
Дистрофин
Дистрогликан
Утрофин
Анкирин
ANK1
ANK2
ANK3
Спектрин
ЗИП1
SPTAN1
СПТБ
СПТБН1
СПТБН2
СПТБН4
СПТБН5
Другой
Плакинс
Корнеодесмозин
Десмоплакин
Дистонин
Енвоплакин
MACF1
Периплакин
Плектин
Талин
TLN1
Винкулин
Плакофилин
ПКП1
ПКП2
Нечеловеческий
Основные белки сперматозоидов
Прокариотический цитоскелет
Crescentin
FtsZ
MreB
ParM
См. Также: дефекты цитоскелета
Эта статья о гене в 17-й хромосоме человека - незавершенная . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .