Мабинлины - сладкие на вкус белки, извлеченные из семян мабинланга ( Capparis masaikai Levl. ), Китайского растения, произрастающего в провинции Юньнань . Есть четыре гомолога. Мабинлин-2 был впервые выделен в 1983 году [1], охарактеризован в 1993 году [2] и является наиболее изученным из четырех. Другие варианты мабинлина-1, -3 и -4 были обнаружены и охарактеризованы в 1994 г. [3]
Мабинлин 1 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | ||||||
Организм | ? | |||||
Символ | 2SS1_CAPMA | |||||
UniProt | P80351 | |||||
|
Мабинлин 2 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | ||||||
Организм | ? | |||||
Символ | 2SS2_CAPMA | |||||
PDB | 2DS2 | |||||
UniProt | P30233 | |||||
|
Мабинлин 3 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | ||||||
Организм | ? | |||||
Символ | 2SS3_CAPMA | |||||
UniProt | P80352 | |||||
|
Мабинлин 4 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | ||||||
Организм | ? | |||||
Символ | 2SS4_CAPMA | |||||
UniProt | P80353 | |||||
|
Белковые структуры
4 мабинлина очень похожи по своим аминокислотным последовательностям (см. Ниже).
Цепочка A
M-1: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY IRRRAQRGGL VD
M-2:QLWRCQRQFL QHQRLRACQR FIHRRAQFGG QPD
M-3:EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRGGL AD
M-4:EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRG
Цепочка B
M-1:EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRQLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW
M-2:QPRRPALRQC CNQLRQVDRP CVCPVLRQAA QQVLQRQIIQ GPQQLRRLFD AARNLPNICN IPNIGACPFR AW
M-3:EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW
M-4:EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW
Аминокислотная последовательность гомологов мабинлинов адаптирована из биологической базы данных белков Swiss-Prot . [4] [5] [6] [7]
Молекулярные массы мабинлина-1, мабинлина-3 и мабинлина-4 составляют 12,3 кДа , 12,3 кДа и 11,9 кДа соответственно. [3]
Мабинлин-2 с молекулярной массой 10,4 кДа легче мабинлина-1. Это гетеродимер, состоящий из двух разных цепей A и B, полученных в результате посттрансляционного расщепления. Цепь A состоит из 33 аминокислотных остатков, а цепь B состоит из 72 аминокислотных остатков. Цепь B содержит две внутримолекулярные дисульфидные связи и связана с цепью A двумя межмолекулярными дисульфидными мостиками. [2] [8]
Mabinlin-2 является сладким вкусом белка с самой высокой известной термостабильностью , [9] , которое обусловлено наличием четырех дисульфидных мостиков. [10] Было также высказано предположение, что разница в термостабильности различных гомологов мабинлина связана с присутствием остатка аргинина (термостабильный гомолог) или глутамина (термостабильный гомолог) в положении 47 в B -цепь. [3]
Последовательности кластера Mabilins с Napins ( InterPro : IPR000617 ).
Свойства сладости
По оценкам, сладость мабинлинов была примерно в 100-400 раз больше, чем у сахарозы на молярной основе, в 10 раз больше сахарозы по массе, [2] [3], что делает их менее сладкими, чем тауматин (в 3000 раз), но дает аналогичный профиль сладости. [11]
Сладость мабинлина-2 не меняется после 48 часов инкубации при 80 ° C. [2]
Сладость мабинлина-3 и -4 не изменилась через 1 час при 80 ° C, в то время как мабинлин-1 теряет сладость через 1 час в тех же условиях. [3] [12]
Как подсластитель
Мабинлины, как белки, легко растворимы в воде и очень сладкие; однако мабинлин-2 с его высокой термостабильностью имеет больше шансов быть использован в качестве подсластителя .
В течение последнего десятилетия были предприняты попытки промышленного производства мабинлина-2. Белок сладкого вкуса был успешно синтезирован поэтапным твердофазным методом в 1998 году, однако синтетический белок имел вяжущий сладкий вкус. [8]
Мабинлин-2 был экспрессирован в клубнях трансгенного картофеля , но явных результатов пока не поступало. [13] Однако были выданы патенты на защиту производства рекомбинантного мабинлина путем клонирования и секвенирования ДНК. [14]
Смотрите также
- Brazzein
- Монеллин
- Пентадин
- Тауматин
Рекомендации
- Перейти ↑ Hu Z, He M (1983). «Исследования мабинлина, сладкого белка из семян Capparis masaikai levl. I. Экстракция, очистка и некоторые характеристики». Acta Botan. Юньнань. (5): 207–212.
- ^ а б в г Лю X, Маэда С., Ху З., Айучи Т., Накая К., Курихара Ю. (январь 1993 г.). «Очистка, полная аминокислотная последовательность и структурная характеристика термостабильного сладкого белка мабинлина II». Европейский журнал биохимии . 211 (1–2): 281–7. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1993.tb19896.x . PMID 8425538 .
- ^ а б в г д Нирасава С., Нишино Т., Катахира М., Уэсуги С., Ху З., Курихара И. (август 1994 г.). «Структуры термостабильных и нестабильных гомологов сладкого белка мабинлина. Разница в термостабильности обусловлена заменой одного аминокислотного остатка». Европейский журнал биохимии . 223 (3): 989–95. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1994.tb19077.x . PMID 8055976 .
- ^ Доступный номер универсального белкового ресурса P80351 для «Sweet protein mabinlin-1» в UniProt .
- ^ Доступный номер универсального белкового ресурса P30233 для "Sweet protein mabinlin-2" в UniProt .
- ^ Доступный номер универсального белкового ресурса P80352 для «Sweet protein mabinlin-3» в UniProt .
- ^ Доступный номер универсального белкового ресурса P80353 для «Sweet protein mabinlin-4» в UniProt .
- ^ а б Кохмура М., Ариёси Ю. (октябрь 1998 г.). «Химический синтез и характеристика сладкого белка мабинлина II». Биополимеры . 46 (4): 215–23. DOI : 10.1002 / (SICI) 1097-0282 (19981005) 46: 4 <215 :: AID-BIP3> 3.0.CO; 2-S . PMID 9715665 .
- ^ Гуань Р.Дж., Чжэн Дж.М., Ху З., Ван округ Колумбия (июль 2000 г.). «Кристаллизация и предварительный рентгеноструктурный анализ термостабильного сладкого протеина мабинлина II». Acta Crystallographica Раздел D . 56 (Pt 7): 918–9. DOI : 10.1107 / S0907444900005850 . PMID 10930844 .
- ^ Нирасава С., Лю X, Нишино Т., Курихара Y (октябрь 1993 г.). «Дисульфидная мостиковая структура термостойкого сладкого протеина мабинлина II». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1202 (2): 277–80. DOI : 10.1016 / 0167-4838 (93) 90016-K . PMID 8399391 .
- ^ Курихара Y (1992). «Характеристики антисладких веществ, сладких белков и белков, вызывающих сладость». Критические обзоры в пищевой науке и питании . 32 (3): 231–52. DOI : 10.1080 / 10408399209527598 . PMID 1418601 .
- ^ Курихара Ю., Нирасава С. (1997). «Структура и активность веществ, вызывающих сладость (миракулин, куркулин, строгин) и термостабильного сладкого белка мабинлина» (PDF) . Японский журнал о пищевых продуктах и пищевых ингредиентах (174): 67–74. Архивировано из оригинального (PDF) 12 сентября 2013 года . Проверено 1 октября 2007 .
- ^ Xiong LW, Sun S (1996). «Молекулярное клонирование и трансгенная экспрессия сладкого белка мабинлина в клубнях картофеля». Физиология растений . 111 (2): 147.
- ^ США предоставил 6051758 , вс S, Сюн L, Х Z, H Chen, "Рекомбинантный белок Сладкого Mabinlin", выданный 18 апреля 2000, назначенный Гавайский университет
Внешние ссылки
- СМИ, связанные с Мабинлином, на Викискладе?