Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
пероксидаза марганца
Идентификаторы
ЕС нет.1.11.1.13
№ CAS114995-15-2
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
BRENDABRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmigo / QuickGO
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки

В энзимологии , А марганца пероксидаза ( ЕС 1.11.1.13 ) представляет собой фермент , который катализирует в химическую реакцию

2 Mn (II) + 2 H + + H 2 O 2 2 Mn (III) + 2 H 2 O

В 3 субстратов этого фермента Mn (II) , Н + и Н 2 О 2 , в то время как две его продукты являются Mn (III) и H 2 O .

Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , а именно к тем, которые действуют на пероксид в качестве акцептора (пероксидазы). Систематическое название данного фермента класс Mn (II) пероксид водорода-оксидоредуктаза . Другие широко используемые названия включают пероксидазу-M2 и Mn-зависимую (NADH-окисляющую) пероксидазу . В нем используется один кофактор - гем . Этот фермент нуждается в Ca 2+ для активности.

Грибы белой гнили выделяют этот фермент, способствуя разложению лигнина .

Открытие и характеристика [ править ]

Пероксидаза марганца (обычно называемая MnP) была открыта в 1985 году одновременно исследовательскими группами Майкла Х. Голда [1] и Рональда Кроуфорда [2] у гриба Phanerochaete chrysosporium . Этот белок был генетически секвенирован у P. chrysoporium в 1989 году. [3] Считается, что этот фермент является уникальным для Basidiomycota, поскольку еще не обнаружены бактерии , дрожжи или плесени, которые его продуцируют естественным образом.

Механизм реакции [ править ]

Схема механизма пероксидазы марганца, показывающая исходное состояние, комплекс пероксида железа и соединения I и II. Здесь кофактор гема представлен в виде комплекса железо-азот. Оксопорфириновый радикал Fe (IV) резонирует по всему гему.

Катализ MnP происходит в серии необратимых окислительно-восстановительных ( окислительно-восстановительных ) реакций, которые следуют механизму пинг-понга с кинетикой второго порядка . [4] На первой стадии каталитического цикла H 2 O 2 или органический пероксид попадает в активный центр MnP. Там кислород в H 2 O 2 связывается с ионом Fe (III) в кофакторе гема с образованием комплекса пероксида железа. Два электрона переходят от Fe 3+ к пероксиду, разрывая связь кислород-пероксид с образованием H 2 O и Fe (IV).оксо-порфириновый радикальный комплекс. Этот окисленный промежуточный продукт известен как MnP-соединение I. Затем MnP-соединение I связывается с монохелатированным ионом Mn (II), который отдает электрон для гашения радикала и образует Mn (III) и MnP-соединение II, оксо-оксид Fe (IV). порфириновый комплекс. MnP Соединение II окисляет другой ион Mn (II) до Mn (III) и восстанавливается в результате реакции двух ионов H + и связанного с железом кислорода. Это преобразовывает ион Fe (III) в гем и высвобождает вторую молекулу воды. [5] Есть много отклонений от этого традиционного каталитического цикла. MnP Соединение I можно использовать для окисления свободного Mn (II), ферроцианида , а также фенольных соединений и других ароматических соединений . [6]

Челаторы [ править ]

Mn (III) нестабилен в водной среде, поэтому MnP выделяет его в виде хелата Mn (III) - карбоновой кислоты . Существует множество хелаторов карбоновых кислот, включая оксалат , малонат , тартрат и лактат , однако оксалат является наиболее распространенным. Структура пероксидазы отдает предпочтение хелатам Mn (III) по сравнению со свободными ионами Mn (III). Хелат Mn (III) взаимодействует с активным центром, облегчая высвобождение продукта из фермента. [7] Хелатор может влиять на кинетическую скорость и даже на катализируемую реакцию. Если субстрат Mn (II) хелатирован с лактатом, MnP вместо этого катализирует выделение O 2. Однако эта побочная реакция мало влияет на ферментативную активность, потому что она следует более медленной кинетике третьего порядка. [4]

Структурные исследования [ править ]

Структура пероксидазы марганца. Связанные ионы марганца и кальция выделены фиолетовым и розовым цветом соответственно.

По состоянию на конец 2007 г. было решено 6 структур для этого класса ферментов с кодами доступа PDB 1MN1 , 1MN2 , 1YYD , 1YYG , 1YZP и 1YZR .

Хотя МпР, как и другие лигнина пероксидаз , является класс II пероксидазы , она имеет аналогичную третичную структуру к прокариотическим пероксидазам класса I, но содержит дисульфидные мостики , как пероксидазы класса III в растениях. [8] MnP имеет глобулярную структуру, содержащую 11-12 α-спиралей, в зависимости от вида, в котором он продуцируется. Он стабилизирован 10 аминокислотными остатками цистина, которые образуют 5 дисульфидных мостиков, один из которых находится рядом с С-концевой областью. . Активный центр содержит кофактор гема, который связан двумя ионами Ca 2+ , одним выше и одним ниже гема. Рядом с внутренним пропионатом гема находятся трикислотные остатки, которые используются для стабилизации Mn (II) или Mn (III), когда он связан с ферментом. Конкретные остатки различаются между видами, но их количество и относительное расположение в свернутом белке сохраняется. Всего имеется 357 аминокислотных остатков в MnP P. chrysosoporium и такое же количество в ферментах, продуцируемых другими базидомицетами. [9]

Биохимическое значение [ править ]

Основная функция ионов Mn (III), продуцируемых MnP, - это окисление и разложение лигнина. [10] Для этой цели базидомицеты секретируют MnP, а не Mn (III), и этот фермент функционирует вне клетки гриба. Ионы Mn (III) из MnP могут непосредственно окислять фенольные соединения в лигнине, но они также могут окислять некоторые органические соединения серы и ненасыщенные жирные кислоты . Это окисление образует тиильный и пероксильный радикалы, которые в присутствии O 2 могут окислять лигнин или реагировать с водой с образованием H 2 O 2 . [11] [12] сам по себе ион Mn3 + может ухудшить лигнин с помощью катализирующего алкила - арили расколы иОкисление α-углерода в фенолах. [13]

Регламент [ править ]

Активность MnP контролируется посредством регуляции транскрипции . MnP активируется увеличением внеклеточных концентраций Mn (II) [14] и H 2 O 2 . Было обнаружено, что повышенная концентрация O 2 и тепловой стресс также активируют MnP. [15]

Ссылки [ править ]

  1. ^ Гленн JK, Gold MH (ноябрь 1985). «Очистка и характеристика внеклеточной Mn (II) -зависимой пероксидазы из лигнин-деградирующего базидиомицета Phanerochaete chrysosporium». Arch. Биохим. Биофиз . 242 (2): 329–41. DOI : 10.1016 / 0003-9861 (85) 90217-6 . PMID  4062285 .
  2. ^ Paszcynski A, Хюинь VB, Кроуфорд R (август 1985). «Ферментативная активность внеклеточной марганец-зависимой пероксидазы Phanerochaete chrysosporium » . FEMS Microbiol. Lett . 29 (1–2): 37–41. DOI : 10.1111 / j.1574-6968.1985.tb00831.x .
  3. ^ Pribnow D, Мэйфилд MB, Щипцы VJ, Brown JA, Gold MH (март 1989). «Характеристика кДНК, кодирующей пероксидазу марганца, из разлагающего лигнин базидиомицета Phanerochaete chrysosporium» . J. Biol. Chem . 264 (9): 5036–40. PMID 2925681 . 
  4. ^ a b Wariishi H, Valli K, Gold MH (ноябрь 1992 г.). «Окисление марганца (II) пероксидазой марганца из базидиомицета Phanerochaete chrysosporium . Кинетический механизм и роль хелаторов» . J. Biol. Chem . 267 (33): 23688–95. PMID 1429709 . 
  5. ^ Hofrichter M (апрель 2002). « Обзор: преобразование лигнина пероксидазой марганца (MnP). ». Ферментные и микробные технологии . 30 (4): 454–66. DOI : 10.1016 / S0141-0229 (01) 00528-2 .
  6. ^ Heinfling A, Ruiz-Dueñas FJ, Мартинес MJ, Bergbauer M, Szewzyk U, AT Мартинеса (май 1998). «Исследование по восстановлению субстратов окисляющих марганец пероксидаз из Pleurotus eryngii и Bjerkandera adusta» . FEBS Lett . 428 (3): 141–6. DOI : 10.1016 / s0014-5793 (98) 00512-2 . PMID 9654123 . S2CID 39842460 .  
  7. ^ Banci L, Bertini I, Даль Поццо L, Del Conte R, Tien M (июнь 1998). «Мониторинг роли оксалата в пероксидазе марганца». Биохимия . 37 (25): 9009–15. DOI : 10.1021 / bi972879 + . PMID 9636044 . 
  8. ^ Welinder KG (июнь 1992). « Надсемейство растительных, грибковых и бактериальных пероксидаз ». Текущее мнение в структурной биологии . 2 (3): 388–93. DOI : 10.1016 / 0959-440X (92) 90230-5 .
  9. Перейти ↑ Martinez A (апрель 2002 г.). « Молекулярная биология и структура-функция лигнин-деградирующих пероксидаз гема ». Ферментные и микробные технологии . 30 (4): 425–444. DOI : 10.1016 / S0141-0229 (01) 00521-X .
  10. ^ Forrester IT, Grabski AC, Burgess RR, Leatham GF (декабрь 1988 г.). «Марганец, Mn-зависимые пероксидазы и биодеградация лигнина». Биохим. Биофиз. Res. Commun . 157 (3): 992–9. DOI : 10.1016 / S0006-291X (88) 80972-0 . PMID 3207431 . 
  11. ^ Wariishi H, K Valli, Renganathan V, Gold MH (август 1989). «Опосредованное тиолом окисление модельных соединений нефенольного лигнина пероксидазой марганца Phanerochaete chrysosporium» . J. Biol. Chem . 264 (24): 14185–91. PMID 2760063 . 
  12. ^ Kapich А.Н., Йенсен К., Лама KE (ноябрь 1999). «Пероксильные радикалы - потенциальные агенты биоразложения лигнина» . FEBS Lett . 461 (1–2): 115–9. DOI : 10.1016 / s0014-5793 (99) 01432-5 . PMID 10561507 . S2CID 25335594 .  
  13. ^ Туор U, Wariishi H, Шумейкер HE, Gold MH (июнь 1992). «Окисление модельных соединений фенольного арилглицерина бета-арилового эфира лигнина пероксидазой марганца из Phanerochaete chrysosporium : окислительное расщепление модельного соединения альфа-карбонила». Биохимия . 31 (21): 4986–95. DOI : 10.1021 / bi00136a011 . PMID 1599925 . 
  14. ^ Коричневый JA, Alic M, Gold MH (июль 1991). «Транскрипция гена пероксидазы марганца в Phanerochaete chrysosporium: активация марганцем» . J. Bacteriol . 173 (13): 4101–6. DOI : 10.1128 / jb.173.13.4101-4106.1991 . PMC 208059 . PMID 2061289 .  
  15. ↑ Li D, Alic M, Brown JA, Gold MH (январь 1995 г.). «Регулирование транскрипции гена пероксидазы марганца перекисью водорода, химическим стрессом и молекулярным кислородом» . Прил. Environ. Microbiol . 61 (1): 341–5. DOI : 10,1128 / AEM.61.1.341-345.1995 . PMC 167287 . PMID 7887613 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Гленн Дж. К., Акилесваран Л., Голд М. Х. (1986). «Окисление Mn (II) является основной функцией внеклеточной Mn-пероксидазы Phanerochaete chrysosporium». Arch. Биохим. Биофиз . 251 (2): 688–96. DOI : 10.1016 / 0003-9861 (86) 90378-4 . PMID  3800395 .
  • Пащинский А., Хюйн В.Б., Кроуфорд Р. (1986). «Сравнение лигниназы-I и пероксидазы-М2 из гриба белой гнили Phanerochaete chrysosporium». Arch. Биохим. Биофиз . 244 (2): 750–65. DOI : 10.1016 / 0003-9861 (86) 90644-2 . PMID  3080953 .
  • Варииши Х., Акилесваран Л., Голд М. Х. (1988). «Пероксидаза марганца из базидиомицета Phanerochaete chrysosporium: спектральная характеристика окисленных состояний и каталитического цикла». Биохимия . 27 (14): 5365–5370. DOI : 10.1021 / bi00414a061 . PMID  3167051 .