Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Рецептор макрофагов маннозы
Идентификаторы
СимволMMR
Мембранома56
рецептор маннозы, C тип 1
Идентификаторы
СимволMRC1
Альт. символыCD206
Ген NCBI4360
HGNC7228
OMIM153618
RefSeqNM_002438
UniProtP22897
Прочие данные
LocusChr. 10 стр. 13
Ищи
СтруктурыШвейцарская модель
ДоменыИнтерПро
рецептор маннозы, C тип 2
Идентификаторы
СимволMRC2
Альт. символыCD280
Ген NCBI9902
HGNC16875
RefSeqNM_006039
UniProtQ9UBG0
Прочие данные
LocusChr. 17 q23
Ищи
СтруктурыШвейцарская модель
ДоменыИнтерПро

Маннозы рецепторы ( С лоском D ifferentiation 206, CD206 ) является С-типа лектин , прежде всего , присутствует на поверхности макрофагов , незрелые дендритные клетки и печень синусоидальной эндотелиальных клеток, но также экспрессируются на поверхности клеток кожи , такие как человеческие кожные фибробласты и кератиноциты . [1] [2] Это первый член семейства эндоцитарных рецепторов, которое включает Endo180 (CD280) , PLA2R M-типа и DEC-205 (CD205) . [3]

Рецептор распознает концевые остатки маннозы , N- ацетилглюкозамина и фукозы на гликанах, прикрепленных к белкам [4], обнаруженным на поверхности некоторых микроорганизмов , играющих роль как в врожденной, так и в адаптивной иммунной системе . Дополнительные функции включают удаление гликопротеинов из кровотока, включая сульфатированные гликопротеиновые гормоны и гликопротеины, высвобождаемые в ответ на патологические события. [5] Рецептор маннозы непрерывно циркулирует между плазматической мембраной и эндосомальнымотсеки клатрин- зависимым образом. [6]

Структура [ править ]

Организация домена [ править ]

Доменная организация рецептора маннозы, адаптированная из Introduction to Glycobiology . [7]

Рецептор маннозы представляет собой трансмембранный белок типа I с внеклеточным N-концом и внутриклеточным C-концом . Сначала он синтезируется как неактивный предшественник, но протеолитически расщепляется до активной формы в аппарате Гольджи . [8] Внеклеточная часть рецептора состоит из 8 последовательных доменов распознавания углеводов (CRD) C-типа, ближайших к плазматической мембране, за которыми следуют один повторяющийся домен фибронектина типа II и N-концевой домен, богатый цистеином . Цитоплазматический хвост не способен передавать сигнализолированно, поскольку у него отсутствуют соответствующие сигнальные мотивы. [9]

N-концевой домен, богатый цистеином [ править ]

N-концевой цистеин-богатый домен является гомологичным к рицина В - цепи и связывается с сульфатированных остатков сахаров, в частности , с высоким сродством к N -Acetylgalactosamine и галактозы остатков сульфатированных в положениях 3 и 4 из их пиранозных колец. [10]

Другие лиганды включают хондроитинсульфаты A и B, а также сульфатированные структуры Льюиса x и Льюиса a . [6] Рецептор маннозы - единственный член семейства, в котором этот домен является функциональным. [5]

N-концевой богатый цистеином домен рецептора маннозы (розовый) связан с его сульфатированным лигандом N- ацетилгалактозамина (голубой). Идентификатор PBD: 1DQO

Повторяющийся домен фибронектина типа II [ править ]

Повторяющийся домен фибронектина типа II является консервативным среди всех членов семейства рецепторов маннозы. Коллагены I-IV связывают эту область с высоким сродством, тогда как коллаген V связывается только слабо. Через этот домен рецептор маннозы усваивает коллаген в макрофагах и синусоидальных клетках печени независимо от лектиновой активности рецептора. [9] Наряду с N-концевым доменом, богатым цистеином, этот домен является наиболее консервативным среди мышей и людей (92%). [8]

Домены распознавания углеводов C-типа (CRD) [ править ]

8 тандемных CRD во внеклеточной области рецептора маннозы имеют только 30% гомологии друг с другом. Каждый из них содержит по крайней мере некоторые из аминокислотных остатков, необходимых для связывания Ca 2+ и лиганда, общих для функциональных CRD C-типа. Только CRD 4 и 5 содержат все остатки, необходимые для связывания сахара, образуя устойчивое к протеазам лиганд-связывающее ядро. Наиболее распространенным лигандом являются концевые остатки маннозы, но также связываются N- ацетилглюкозамин и фукоза. [8]

Основное взаимодействие между CRD-4 и его сахарным лигандом происходит через прямое лигирование с консервативным Ca 2+ в сайте связывания сахара аналогично механизму связывания маннан-связывающего лектина (MBL). Однако четверть свободной энергии связывания сахара связана с взаимодействиями гидрофобного стэкинга, образованными между одной стороной сахарного кольца и боковой цепью консервативного остатка тирозина в сайте связывания, что не наблюдается в MBL. Несмотря на сходство связывания маннозы между рецептором маннозы и MBL, эти различия предполагают, что связывание маннозы рецептором маннозы развивалось отдельно от связывания других лектинов С-типа. [11]

По отдельности CRD связывают маннозу со слабым сродством. Считается, что связывание с высоким сродством является результатом кластеризации нескольких CRD. Эта кластеризация позволяет связывать поливалентные разветвленные лиганды, такие как высокоманнозные N-связанные олигосахариды . [12]

Соответствие [ править ]

Было высказано предположение, что рецептор маннозы может существовать по крайней мере в двух различных структурных формах . Каждый CRD C-типа разделен линкерными областями из 10-20 аминокислот, содержащих ряд остатков пролина , циклическая боковая цепь которых довольно жесткая и способствует конформации, в которой N-концевой домен, богатый цистеином, простирается настолько далеко. от плазматической мембраны, насколько это возможно. [13]

В качестве альтернативы взаимодействия между соседними CRD могут удерживать их в непосредственной близости друг от друга и вызывать изгиб внеклеточной области рецептора, приводя N-концевой домен, богатый цистеином, в тесный контакт с CRD. Это позволит расположить CRD 4 и 5 дальше всего от мембраны, чтобы максимально увеличить их взаимодействие с потенциальными лигандами. Устойчивость к протеолизу, показанная CRD 4 и 5, предполагает, что физические взаимодействия между двумя доменами действительно происходят, тем самым подтверждая существование этой U-образной конформации. [13]

Считается, что переходы между этими двумя конформациями происходят в зависимости от pH, регулируя селективность и высвобождение лиганда во время эндоцитоза. Считается, что более низкий, более кислый pH ранних эндосом отвечает за высвобождение лиганда. [13]

Протеолитический процессинг [ править ]

Функциональная растворимая форма рецептора маннозы продуцируется протеолитическим расщеплением мембраносвязанной формы металлопротеазами, обнаруженными во внеклеточной среде. [14] [15]

Растворимый белок состоит из всей внеклеточной области рецептора и может участвовать в транспорте маннозилированных белков от участков воспаления . [9] Было показано, что выделение рецептора маннозы из макрофагов усиливается при распознавании грибковых патогенов, таких как Candida albicans и Aspergillus fumigatus , что предполагает, что растворимая форма может играть роль в распознавании грибковых патогенов. Таким образом, баланс между мембраносвязанным и растворимым рецептором маннозы может влиять на нацеливание грибковых патогенов во время инфекции. [16]

Гликозилирование [ править ]

Рецептор маннозы сильно гликозилирован, и его сайты N-связанного гликозилирования высоко консервативны между мышами и людьми, что указывает на важную роль этой посттрансляционной модификации . Присутствие остатков сиаловой кислоты на N-связанных гликанах рецептора маннозы важно для его роли в связывании как сульфатированных, так и маннозилированных гликопротеинов. Сиалирование регулирует мультимеризацию рецептора, которая, как известно, влияет на связывание с сульфатированными гликопротеинами. Также известно, что концевые остатки сиаловой кислоты необходимы для связывания с маннозилированными гликанами. Отсутствие сиаловой кислоты снижает способность рецепторов связывать и интернализовать маннозилированные гликаны, но не влияет на их локализацию на плазматической мембране или на его эндоцитарную активность. [9][17]

Функция [ править ]

Фагоцитоз патогенов [ править ]

Ряд патогенных микроорганизмов, включая C. albicans , [15] [18] Pneumocystis carinii [19] [20] и Leishmania donovani [21] [22], демонстрируют на своей поверхности гликаны с концевыми остатками маннозы, которые распознаются C- тип CRD рецептора маннозы, тем самым действуя как маркер чужого. После распознавания рецептор интернализирует связанный патоген и транспортирует его в лизосомы для деградации через фагоцитарный путь . Таким образом, рецептор маннозы действует как рецептор распознавания образов.. Присутствие мотива диароматической последовательности FENTLY (Phe-Glu-Asn-Thr-Leu-Tyr) в цитоплазматическом хвосте рецептора жизненно важно для его клатрин-опосредованной интернализации. [6] Это подтверждается данными о том, что клетки Cos-1, трансфицированные рецептором маннозы, лишенным его С-концевого хвоста, неспособны эндоцитозировать C. albicans и P. carinii . [6]

Удивительно, но мыши с нокаутом рецептора маннозы не проявляют повышенной восприимчивости к инфекции, что позволяет предположить, что рецептор не важен для фагоцитоза. Однако его участие нельзя отвергать, поскольку другие механизмы могут компенсировать это. Например, инфицирование мышей с нокаутом P. carinii привело к увеличению рекрутирования макрофагов в место заражения. Кроме того, другие рецепторы, присутствующие на поверхности фагоцитарных клеток, такие как DC-SIGN , SIGNR1 и Endo180, проявляют аналогичную способность связывания лиганда с рецептором маннозы, и поэтому вполне вероятно, что в его отсутствие эти белки способны компенсировать и вызывать фагоцитоз. . [6]

Считается, что способность рецептора маннозы способствовать интернализации патогена способствует заражению Mycobacterium tuberculosis и Mycobacterium leprae . Эти бактерии обитают и размножаются в макрофагах, предотвращая образование фаголизосом во избежание деградации. Следовательно, опосредуя их вход в макрофаг, блокирование рецептора маннозы помогает этим патогенам инфицировать и расти в своей клетке-мишени. [6] [23]

Клатрин-опосредованный эндоцитоз [ править ]

Области CRD рецептора маннозы на синусоидальных эндотелиальных клетках печени удаляют ряд отходов, начиная от растворимых макромолекул до крупных твердых частиц. [24] К ним относятся лизосомальные ферменты, [25] α-цепи коллагена, [26] С-концевые пропептиды проколлагенов типа I [27] и тканевый активатор плазминогена. [28] Исследования связывания показывают, что каждая синусоидальная эндотелиальная клетка печени экспрессирует поверхностный пул из 20 000-25 000 рецепторов маннозы. Рецептор маннозы на синусоидальной эндотелиальной клетке печени представляет собой быстро рециркулирующий рецептор с Ке (константа скорости эндоцитоза) 4,12 мин-1, что соответствует периоду полураспада 10 с для поверхностного пула комплексов рецептор-лиганд. [29]

В отличие от макрофагов, которые используют рецепторы маннозы для фагоцитоза твердых частиц> 200 нм, рецепторы маннозы на синусоидальных эндотелиальных клетках печени опосредуют клатрин-опосредованный эндоцитоз макромолекул и наночастиц <200 нм. [24]

Презентация антигена [ править ]

Рецептор маннозы также может играть роль в захвате и презентации антигена незрелыми дендритными клетками в адаптивной иммунной системе. После связывания с рецептором маннозилированные антигены интернализуются и транспортируются в эндоцитарные компартменты внутри клетки для загрузки на молекулы главного комплекса гистосовместимости (MHC) или другие родственные молекулы, представляющие антиген. Косвенным примером этого является процессинг липоарабиноманнана гликолипидного антигена , полученного из Mycobacteria . Липоарабиноманнан (LAM) представлен Т-клеткам в комплексе с CD1b, но также способен связываться с рецептором маннозы. Поскольку присутствие маннана, альтернативный лиганд, ингибирует LAM-зависимую пролиферацию Т-клеток, предполагается, что рецептор связывает внеклеточный LAM, интернализует его, а затем транспортирует в эндоцитарные везикулы для загрузки на CD1b. [8]

Зрелые дендритные клетки и макрофаги по-разному используют рецептор маннозы для презентации антигена. Расщепленный растворимый рецептор связывается с циркулирующими антигенами и направляет их к эффекторным клеткам в лимфоидных органах через свой богатый цистеином домен, тем самым активируя адаптивную иммунную систему. [8]

Внутриклеточная передача сигналов [ править ]

Цитоплазматический хвост рецептора маннозы не содержит каких-либо сигнальных мотивов, однако рецептор оказался важным для продукции как про-, так и противовоспалительных цитокинов , что указывает на более пассивную роль рецептора в фагоцитозе патогенов. [6] [8] Это предполагает, что рецептору маннозы помогают другие рецепторы клеточной поверхности, чтобы запустить сигнальный каскад. Например, было показано, что клетки НЕК 293, котрансфицированные человеческим рецептором маннозы и кДНК человеческого Toll-подобного рецептора 2 , способны секретировать IL-8 в ответ на инфекцию P. carinii , тогда как клетки , трансфицированные одним рецептором, не .[30] Возможно, что два рецептора образуют комплекс на поверхности клетки, который облегчает передачу сигнала при заражении патогенами.

Разрешение воспаления [ править ]

Другая ключевая роль рецептора маннозы - регулировать уровни молекул, высвобождаемых в кровоток во время воспалительной реакции. В ответ на патологические явления высвобождаются гликопротеины, включая лизосомальные гидролазы , тканевый активатор плазминогена и миелопероксидазу нейтрофилов , чтобы помочь бороться с любыми вторгающимися микроорганизмами. Как только угроза утихнет, эти гликопротеины могут повредить ткани хозяина, поэтому их уровень в кровотоке необходимо строго контролировать. [6]

Олигосахариды с высоким содержанием маннозы, присутствующие на поверхности этих гликопротеинов, указывают на их временный характер, поскольку они в конечном итоге распознаются рецептором маннозы и удаляются из кровотока. Мыши с нокаутом рецептора маннозы менее способны очищать эти белки и демонстрируют повышенные концентрации ряда лизосомальных гидролаз в крови. [5]

В соответствии с этой функцией рецептор маннозы экспрессируется на низких уровнях во время воспаления и на высоких уровнях во время разрешения воспаления, чтобы гарантировать удаление воспалительных агентов из кровотока только в подходящее время. [5]

Удаление гликопротеиновых гормонов [ править ]

N-концевой богатый цистеином домен рецептора маннозы играет важную роль в распознавании сульфатированных гликопротеиновых гормонов и их удалении из кровотока. [8]

Гликопротеиновые гормоны, такие как лутропин , который запускает высвобождение яйцеклетки во время овуляции , должны стимулировать свои рецепторы импульсами, чтобы избежать десенсибилизации рецепторов . Гликаны на их поверхности покрыты сульфатированным N- ацетилгалактозамином (GalNAc), что делает их лигандами для богатого цистеином домена гомологии рицина рецептора маннозы. Этот тег обеспечивает цикл высвобождения, стимуляции и удаления из кровотока. [7]

Нокаут-мыши, у которых отсутствует фермент, необходимый для добавления кэпирующей структуры сульфатированного GalNAc, демонстрируют более длительный период полураспада лутропина, что приводит к повышенной активации рецепторов и продукции эстрогена . Самки мышей с нокаутом достигают половой зрелости быстрее, чем их коллеги дикого типа, имеют более длительный цикл эструса и производят больше пометов. Таким образом, сульфатированная метка GalNAc очень важна для регуляции сывороточных концентраций некоторых гликопротеиновых гормонов. [7]

Типы [ править ]

Люди экспрессируют два типа рецепторов маннозы, каждый из которых кодируется собственным геном:

ГенПротеинАльтернативные названия
MRC1Рецептор маннозы макрофагов 1Рецептор маннозы C-типа 1,
член D семейства лектиновых доменов C-типа 13 (CLEC13D),
CD206, MMR
MRC2Рецептор маннозы макрофагов 2Рецептор маннозы С-типа 2,
белок, ассоциированный с рецептором активатора плазминогена урокиназного типа,
CD280

Приложения для здоровья и болезней [ править ]

Свойства селективной интернализации рецептора маннозы указывают на ряд потенциальных применений для здоровья и болезней. Манипулируя гликозилированием важных биоактивных белков до высокоманнозилированного состояния, их сывороточные уровни можно жестко регулировать, и они могут быть нацелены конкретно на клетки, экспрессирующие рецептор маннозы. Также существует возможность использования рецептора маннозы в качестве мишени для улучшенной активации макрофагов и презентации антигена. [5] [8] [31]

MRC2 / Endo180 [32] взаимодействует с Basigin / CD147 через его четвертую C-тип лектин домена с образованием молекулярного перехода эпителиально-мезенхимального супрессором комплекса , который , если нарушена приводит к индукции инвазивной простаты эпителиальных клеток поведения , связанному с плохим раком простаты выживанием. [33] Повышенная жесткость базальной мембраны из-за ее гликирования также может запускать Endo180- зависимую инвазию эпителиальных клеток простаты, и этот биомеханический механизм связан с плохой выживаемостью при раке простаты .[34] Было высказано предположение, что стабилизация комплекса супрессора эпителиально-мезенхимального перехода Endo180-CD147и нацеливание на некомплексную форму Endo180 в инвазивных клетках может иметь терапевтический эффект в предотвращении прогрессирования рака и метастазирования . [35]

Ссылки [ править ]

  1. ^ Сольноки G, Бата-Csörgö Z, Kenderessy AS, Kiss M, Pivarcsi A, Novák Z, Nagy Newman K, Michel G, Ruzicka T, Maródi L, Dobozy A, Kemény L (август 2001). «Рецептор, связывающий маннозу, экспрессируется на кератиноцитах человека и опосредует уничтожение Candida albicans ». Журнал следственной дерматологии . 117 (2): 205–13. DOI : 10.1046 / j.1523-1747.2001.14071.x . PMID  11511295 .
  2. ^ Шейх H, Ярвуд H, Ашуорт A, Isacke CM (март 2000). «Endo180, гликопротеин рециркуляции эндоцитов, связанный с рецептором маннозы макрофагов, экспрессируется на фибробластах, эндотелиальных клетках и макрофагах и функционирует как рецептор лектина». Журнал клеточной науки . 113 (6): 1021–32. PMID 10683150 . 
  3. ^ East L, Isacke CM (2002). «Семейство рецепторов маннозы». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие вопросы . 1572 (2–3): 364–86. DOI : 10.1016 / S0304-4165 (02) 00319-7 . PMID 12223280 . 
  4. ^ Шлезинджер PH, Doebber TW, Мэнделл Б.Ф., Белый R, DeSchryver С, Родман JS, Миллер МДж, Stahl P (1978). «Плазменный клиренс гликопротеинов с терминальной маннозой и N-ацетилглюкозамином непаренхимальными клетками печени. Исследования с бета-глюкуронидазой, N-ацетил-β-D-глюкозаминидазой, рибонуклеазой B и агалакто-оросомукоидом» . Биохимический журнал . 176 (1): 103–9. DOI : 10.1042 / bj1760103 . PMC 1186209 . PMID 728098 .  
  5. ^ а б в г д Ли SJ, Эверс С., Рёдер Д., Парлоу А.Ф., Ристели Дж., Ристели Л., Ли Ю.С., Фейзи Т., Ланген Х., Нуссенцвейг М.С. (2002). «Регулирование гомеостаза сывороточных гликопротеинов с помощью рецептора маннозы». Наука . 295 (5561): 1898–901. Bibcode : 2002Sci ... 295.1898L . DOI : 10.1126 / science.1069540 . PMID 11884756 . S2CID 31432874 .  
  6. ^ a b c d e f g h Гази У., Мартинес-Помарес Л. (2009). «Влияние рецептора маннозы на иммунные ответы хозяина». Иммунобиология . 214 (7): 554–61. DOI : 10.1016 / j.imbio.2008.11.004 . PMID 19162368 . 
  7. ^ a b c Тейлор М., Дрикамер К. (2011). Введение в гликобиологию . Издательство Оксфордского университета. ISBN 978-0-19-956911-3.
  8. ^ a b c d e f g h Stahl PD, Ezekowitz RA (1998). «Рецептор маннозы - это рецептор распознавания образов, участвующий в защите хозяина». Текущее мнение в иммунологии . 10 (1): 50–5. DOI : 10.1016 / S0952-7915 (98) 80031-9 . PMID 9523111 . 
  9. ^ а б в г Мартинес-Помарес L (2012). «Рецептор маннозы» . Журнал биологии лейкоцитов . 92 (6): 1177–86. DOI : 10,1189 / jlb.0512231 . PMID 22966131 . S2CID 27512588 .  
  10. ^ Fiete DJ, MC Beranek, Baenziger JU (март 1998). «Богатый цистеином домен рецептора маннозы опосредует связывание GalNAc-4-SO 4 » . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (5): 2089–93. Bibcode : 1998PNAS ... 95.2089F . DOI : 10.1073 / pnas.95.5.2089 . PMC 19259 . PMID 9482843 .  
  11. ^ Маллина Н.П., Хитчен П., Тейлор Е. (1997). «Механизм связывания Ca 2+ и моносахарида с доменом распознавания углеводов C-типа макрофагального рецептора маннозы» . Журнал биологической химии . 272 (9): 5668–81. DOI : 10.1074 / jbc.272.9.5668 . PMID 9038177 . 
  12. ^ Вайс WI, Дрикамеры K (1996). «Структурные основы распознавания лектино-углеводов». Ежегодный обзор биохимии . 65 : 441–73. DOI : 10.1146 / annurev.bi.65.070196.002301 . PMID 8811186 . 
  13. ^ а б в Льорка О. (2008). «Расширенные и изогнутые конформации семейства рецепторов маннозы». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 65 (9): 1302–10. DOI : 10.1007 / s00018-007-7497-9 . PMID 18193159 . S2CID 5038725 .  
  14. ^ Jordens R, Томпсон, Amons R, Конинг F (1999). «Дендритные клетки человека выделяют функциональную растворимую форму рецептора маннозы» . Международная иммунология . 11 (11): 1775–80. DOI : 10.1093 / intimm / 11.11.1775 . PMID 10545481 . 
  15. ^ a b Мартинес-Помарес Л., Махони Дж. А., Капоста Р., Линехан С. А., Шталь П. Д., Гордон С. (1998). «Функциональная растворимая форма мышиного рецептора маннозы продуцируется макрофагами in vitro и присутствует в сыворотке мышей» . Журнал биологической химии . 273 (36): 23376–80. DOI : 10.1074 / jbc.273.36.23376 . PMID 9722572 . 
  16. ^ Гази У, Росас М, Сингх С, Хайнсбрук С, Хак I, Джонсон С, Браун Г.Д., Уильямс Д.Л., Тейлор ПР, Мартинес-Помарес Л. (2011). «Распознавание грибов усиливает выделение рецепторов маннозы за счет взаимодействия с дектином-1» . Журнал биологической химии . 286 (10): 7822–9. DOI : 10.1074 / jbc.M110.185025 . PMC 3048669 . PMID 21205820 .  
  17. ↑ Su Y, Bakker T, Harris J, Tsang C, Brown GD, Wormald MR, Gordon S, Dwek RA, Rudd PM, Martinez-Pomares L (2005). «Гликозилирование влияет на лектиновую активность рецептора маннозы макрофагов» . Журнал биологической химии . 280 (38): 32811–20. DOI : 10.1074 / jbc.M503457200 . PMID 15983039 . 
  18. ^ Maródi L, Корчак HM, Джонстон RB (1991). «Механизмы защиты хозяина от видов Candida . I. Фагоцитоз моноцитами и макрофагами, происходящими из моноцитов». Журнал иммунологии . 146 (8): 2783–9. PMID 1901885 . 
  19. ^ Ezekowitz RA, Williams DJ, Козел H, Armstrong MY, Warner A, Ричардс FF, Rose RM (1991). «Поглощение Pneumocystis carinii, опосредованное рецептором маннозы макрофагов». Природа . 351 (6322): 155–8. DOI : 10.1038 / 351155a0 . PMID 1903183 . S2CID 1763804 .  
  20. Перейти ↑ O'Riordan DM, Standing JE, Limper AH (1995). « Гликопротеин А Pneumocystis carinii связывает рецепторы маннозы макрофагов» . Инфекция и иммунитет . 63 (3): 779–84. DOI : 10.1128 / IAI.63.3.779-784.1995 . PMC 173070 . PMID 7868247 .  
  21. Перейти ↑ Chakraborty R, Chakraborty P, Basu MK (1998). "Макрофаги маннозил фукозил рецептор: его роль в инвазии вирулентных и авирулентных промастигот L. donovani ". Отчеты по биологии . 18 (3): 129–42. DOI : 10,1023 / A: 1020192512001 . PMID 9798785 . S2CID 4903749 .  
  22. Перейти ↑ Chakraborty P, Ghosh D, Basu MK (2001). «Модуляция рецептора маннозы макрофагов влияет на поглощение вирулентных и авирулентных промастиготов Leishmania donovani ». Журнал паразитологии . 87 (5): 1023–7. DOI : 10,1645 / 0022-3395 (2001) 087 [1 023: MOMMRA] 2.0.CO; 2 . PMID 11695359 . 
  23. ^ Кан ПБ, Азад А.К., Торрельес JB, Кауфман ТМ, Beharka А, Tibesar Е, Десжардин Л.Е., Шлезинджер Л. (2005). «Рецептор маннозы макрофага человека управляет биогенезом фагосом, опосредованным липоарабиноманнаном Mycobacterium tuberculosis» . Журнал экспериментальной медицины . 202 (7): 987–99. DOI : 10,1084 / jem.20051239 . PMC 2213176 . PMID 16203868 .  
  24. ^ а б Соренсен, KK; Симон-Сантамария, Дж .; Маккаски, РС; Смедсред, Б. (20 сентября 2015 г.). «Синусоидальные эндотелиальные клетки печени» . Комплексная физиология . 5 (4): 1751–74. DOI : 10.1002 / cphy.c140078 . PMID 26426467 . 
  25. ^ Эльвевольд, К; Симон-Сантамария, Дж .; Hasvold, H; McCourt, P; Смедсред, Б; Соренсен, К.К. (декабрь 2008 г.). «Синусоидальные эндотелиальные клетки печени зависят от опосредованного рецептором маннозы рекрутирования лизосомальных ферментов для нормальной способности к деградации» . Гепатология . 48 (6): 2007–15. DOI : 10.1002 / hep.22527 . PMID 19026003 . S2CID 29069000 .  
  26. ^ Малович, я; Соренсен, К.К .; Эльвевольд, KH; Недредал, Г.И.; Паулсен, S; Ерофеев А.В.; Smedsrød, BH; Маккорт, Пенсильвания (июнь 2007 г.). «Рецептор маннозы на синусоидальных эндотелиальных клетках печени мыши является основным рецептором клиренса денатурированного коллагена» . Гепатология . 45 (6): 1454–61. DOI : 10.1002 / hep.21639 . PMID 17518370 . S2CID 26022255 .  
  27. ^ Смедсред, B; Мелкко, Дж; Ристели, L; Ристели, Дж. (15 октября 1990 г.). «Циркулирующий С-концевой пропептид проколлагена типа I выводится в основном через рецептор маннозы в эндотелиальных клетках печени» . Биохимический журнал . 271 (2): 345–50. DOI : 10.1042 / bj2710345 . PMC 1149560 . PMID 2241919 .  
  28. ^ Смедсред, B; Эйнарссон, М; Pertoft, H (16 июня 1988 г.). «Тканевый активатор плазминогена подвергается эндоцитозу рецепторами маннозы и галактозы клеток печени крысы». Тромбоз и гемостаз . 59 (3): 480–4. DOI : 10,1055 / с-0038-1647519 . PMID 2847350 . 
  29. ^ Магнуссон, S; Берг, Т. (1 февраля 1989 г.). «Чрезвычайно быстрый эндоцитоз, опосредованный рецептором маннозы синусоидальных эндотелиальных клеток печени крыс» . Биохимический журнал . 257 (3): 651–6. DOI : 10.1042 / bj2570651 . PMC 1135637 . PMID 2930475 .  
  30. ^ Tachado С.Д., Чжан J, J Чжу, Пател Н, Подушка М, Koziel Н (2007). «Опосредованное пневмоцистами высвобождение IL-8 макрофагами требует совместной экспрессии рецепторов маннозы и TLR2» . Журнал биологии лейкоцитов . 81 (1): 205–11. DOI : 10,1189 / jlb.1005580 . PMID 17020928 . S2CID 15056895 .  
  31. ↑ Chang CF, Wan J, Li Q, Renfroe SC, Heller NM, Wang J (июль 2017 г.). «Альтернативные искаженные активацией микроглии / макрофаги способствуют разрешению гематомы при экспериментальном внутримозговом кровоизлиянии» . Нейробиология болезней . 103 : 54–69. DOI : 10.1016 / j.nbd.2017.03.016 . PMC 5540140 . PMID 28365213 .  
  32. ^ "WikiGenes: MRC2 - рецептор маннозы C, тип 2 Homo sapiens" .
  33. ^ Родригес-Тежа М, Гронау Дж. Х., Минамидат А, Дарби С., Гоган Л., Робсон С. и др. (Март 2015 г.). «Результат выживания и подавление EMT, опосредованное взаимодействием лектинового домена Endo180 и CD147» . Молекулярное исследование рака . 13 (3): 538–47. DOI : 10.1158 / 1541-7786.MCR-14-0344-T . PMID 25381222 . 
  34. ^ Родригес-Тежа М, Гронау Дж. Х., Брейт С., Чжан Ю. З., Минамидат А, Кейли М. П. и др. (Март 2015 г.). «Базальная мембрана, модифицированная AGE, взаимодействует с Endo180, способствуя инвазивности эпителиальных клеток и уменьшая выживаемость при раке простаты» (PDF) . Журнал патологии . 235 (4): 581–92. DOI : 10.1002 / path.4485 . PMID 25408555 . S2CID 40735796 .   
  35. ^ Стердж Дж (март 2016 г.). «Endo180 на переднем крае лечения рака костей и не только» . Журнал патологии . 238 (4): 485–8. DOI : 10.1002 / path.4673 . PMC 4819699 . PMID 26576691 .  

Внешние ссылки [ править ]

  • рецептор маннозы + по медицинским предметным рубрикам Национальной медицинской библиотеки США (MeSH)
  • Макрофагиальный рецептор маннозы