Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
MBP
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

1ZGL , 1BX2 , 1FV1 , 1HQR , 1K2D , 1YMM

Идентификаторы
ПсевдонимыMBP , entrez: 4155, основной белок миелина, основной белок миелина, Myelin_BP, IPR000548
Внешние идентификаторыOMIM: 159430 MGI: 96925 HomoloGene: 1788 GeneCards: MBP
Расположение гена (человек)
Хромосома 18 (человек)
Chr.Хромосома 18 (человека) [1]
Хромосома 18 (человек)
Геномное расположение MBP
Геномное расположение MBP
Группа18q23Начинать76 978 827 п.н. [1]
Конец77 133 683 п.н. [1]
Расположение гена (Мышь)
Хромосома 18 (мышь)
Chr.Хромосома 18 (мышь) [2]
Хромосома 18 (мышь)
Геномное расположение MBP
Геномное расположение MBP
Группа18 E3 | 18 55,84 смНачинать82 475 146 п.н. [2]
Конец82 585 637 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК
PBB GE MBP 209072 в формате fs.png

PBB GE MBP 207323 s в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Онтология генов
Молекулярная функция• Связывание с белками GO: 0001948
• Связывание с протеазой
• Связывание с кальмодулином
• структурная составляющая миелиновой оболочки
Сотовый компонент• ядро клетки
• клеточная проекция
• мембрана
• клеточная мембрана
• внутриклеточной
• междоузлия области аксона
• нейрональных клеток тело
• миелин
• компактной миелина
• клеток периферия
• клеточной поверхности
• макромолекулярный комплекс
Биологический процесс• химической синаптической передачи
• организация мембраны
• Развитие центральной нервной системы
• аксона ensheathment
• черной субстанции разработки
• ответ на токсичного вещества
• иммунный ответ
• чувственное восприятие звука
• МАРК каскад
• отрицательное регулирование гетеротипичной межклеточной адгезии
• поддержание проницаемости крови -мозговой барьер
• миелинизация
• положительная регуляция активности металлоэндопептидазы
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

4155

17196

Ансамбль

ENSG00000197971

ENSMUSG00000041607

UniProt

P02686

P04370

RefSeq (мРНК)
NM_001025081
NM_001025090
NM_001025092
NM_001025094
NM_001025098

NM_001025100
NM_001025101
NM_002385

NM_001025245
NM_001025251
NM_001025254
NM_001025255
NM_001025256

NM_001025258
NM_001025259
NM_010777

RefSeq (белок)
NP_001020252
NP_001020261
NP_001020263
NP_001020271
NP_001020272

NP_002376

NP_001020416
NP_001020422
NP_001020425
NP_001020426
NP_001020427

NP_001020429
NP_001020430
NP_034907

Расположение (UCSC)Chr 18: 76.98 - 77.13 МбChr 18: 82,48 - 82,59 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши
Myelin_MBP
Идентификаторы
СимволMyelin_MBP
PfamPF01669
ИнтерПроIPR000548
PROSITEPDOC00492
SCOP21bx2 / SCOPe / SUPFAM
OPM суперсемейство274
Белок OPM2lug
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumрезюме структуры

Основного белка миелина ( ОБМ ) представляет собой белок , который важен в процессе миелинизации из нервов в нервной системе . Миелиновой оболочки представляет собой многослойную мембрану, уникальной для нервной системы, которая функционирует как изолятор , чтобы значительно увеличить скорость аксонов импульсной проводимости . [5] MBP поддерживает правильную структуру миелина, взаимодействуя с липидами миелиновой мембраны. [6] [7]

MBP был первоначально секвенирован в 1971 году после выделения из миелиновых мембран крупного рогатого скота . [8] Мыши с нокаутом MBP, называемые мышами с дрожью, были впоследствии разработаны и охарактеризованы в начале 1980-х годов. У мышей Shiverer наблюдается снижение количества миелинизации ЦНС и прогрессирующее расстройство, характеризующееся тремором , судорогами и ранней смертью. Человеческий ген MBP находится на 18 хромосоме ; [9] белок локализуется в ЦНС и к различным клеткам в гемопоэтической линии .

Пул MBP в центральной нервной системе очень разнообразен, с несколькими вариантами сплайсинга и большим количеством посттрансляционных модификаций белка, которые включают фосфорилирование , метилирование , дезамидирование и цитруллинирование . Эти формы различаются наличием или отсутствием коротких (от 10 до 20 остатков) пептидов в различных внутренних местах последовательности . В общем, основная форма MBP - это белок размером около 18,5 кД (170 остатков).

В типах меланоцитарных клеток экспрессия гена MBP может регулироваться MITF . [10]

Экспрессия гена [ править ]

Белок, кодируемый классическим геном MBP, является основным компонентом миелиновой оболочки олигодендроцитов и шванновских клеток нервной системы. Однако связанные с MBP транскрипты также присутствуют в костном мозге и иммунной системе. Эти мРНК происходят из длинного гена MBP (иначе называемого «Golli-MBP»), который содержит 3 дополнительных экзона, расположенных выше классических экзонов MBP. Альтернативный сплайсинг с сайтов начала транскрипции Golli и MBP дает 2 набора связанных с MBP транскриптов и генных продуктов. МРНК Golli содержат 3 экзона, уникальные для Golli-MBP, сплайсированные в рамке считывания с 1 или более экзонами MBP. Они кодируют гибридные белки с N-концом.Последовательность Golli aa связана с последовательностью aa MBP. Второе семейство транскриптов содержит только экзоны MBP и продуцирует хорошо охарактеризованные основные белки миелина. Эта сложная структура гена является консервативной среди видов, что позволяет предположить, что единица транскрипции MBP является неотъемлемой частью единицы транскрипции Голли и что это расположение важно для функции и / или регуляции этих генов. [11]

Структура [ править ]

Заряд MBP и цитруллинирование

Основной белок миелина был классифицирован как изначально неупорядоченный белок , не имеющий стабильной вторичной структуры в растворе. [12] Как и большинство ВПЛ, он имеет высокий чистый заряд и низкую среднюю гидрофобность, что сводит к минимуму гидрофобный эффект, который управляет традиционным сворачиванием белка. Он действительно содержит некоторые исключения из нормального содержания аминокислот IDP. Например, MBP содержит больше аргинина и меньше глутаминовой кислоты, чем большинство IDP. Однако это вероятно потому, что эти изменения необходимы для того, чтобы MBP был достаточно основным и положительно заряженным для правильного взаимодействия с мембраной. [13] Примечательно, что MBP, как было показано, принимает более стабильную вторичную структуру при взаимодействии с липидами. [14] [15] ЯМРи Cys-специфические эксперименты по спиновой маркировке предсказали, что эта структура содержит бета-лист и области амфипатической спирали. [16]

Как следует из его названия, основной белок миелина является в значительной степени основным, с изоэлектрической точкой 10. Считается, что он связан с клеточной мембраной посредством электростатических взаимодействий между его положительными зарядами и отрицательно заряженными фосфолипидными головками плазматической мембраны. [17] Он может подвергаться большому количеству посттрансляционных модификаций, создавая различные изомеры заряда, известные как C1-C6 или C8. [18] Эти модификации включают фосфорилирование , метилирование , дезамидирование , цитруллинирование , АДФ-рибозилирование и N-концевое ацилирование.. C1 - наименее модифицированный, а C8 - наиболее отчетливый, содержащий 6-11 дополнительных цитруллинирований. Поскольку каждый из них уменьшает свой положительный заряд, C8 имеет наименьший суммарный положительный заряд изомеров. Изменения в этих посттрансляционных модификациях связаны с демиелинизирующими заболеваниями . Примечательно, что MBP, выделенный от людей с рассеянным склерозом , имел более высокую степень цитруллинирования и меньший положительный заряд. В редком, тяжелом случае рассеянного склероза, известном как синдром Марбурга, цитруллинирование было еще более обширным. [17]

Роль в болезни [ править ]

Интерес к MBP был сосредоточен на его роли в демиелинизирующих заболеваниях , в частности, при рассеянном склерозе (РС). Антиген-мишень аутоиммунного ответа при РС еще не идентифицирован. Однако несколько исследований показали роль антител против MBP в патогенезе рассеянного склероза. [19] Некоторые исследования связывают генетическую предрасположенность к РС с геном MBP, хотя в большинстве случаев это не так.

Была высказана гипотеза «молекулярной мимикрии» рассеянного склероза, согласно которой Т-клетки , по сути, путают МВР с вирусом герпеса-6 человека . Исследователи из США создали синтетический пептид с последовательностью, идентичной пептиду HHV-6. Повышенные уровни MBP были обнаружены в спинномозговой жидкости пациентов с ВИЧ- инфекцией и признаками энцефалопатии, и хотя MBP, по-видимому, не является чувствительным диагностическим маркером ВИЧ-энцефалопатии, было высказано предположение, что он может играть роль прогностического фактора. индикатор прогрессирования заболевания. [20] Это может показать, что Т-клетки были активированы этим пептидом. Эти активированные Т-клетки также распознают и инициируют иммунный ответ против синтетически созданной пептидной последовательности, идентичной части человеческого MBP. В ходе своего исследования они обнаружили, что уровни этих перекрестно-реактивных Т-клеток значительно повышены у пациентов с рассеянным склерозом. [21]

Некоторые исследования показали, что прививка животного MBP для генерации специфического иммунного ответа против него увеличивает проницаемость гематоэнцефалического барьера . Проницаемость повышается, когда животное инокулируют против неспецифических белков. [22]

Направленный иммунный ответ на MBP был вовлечен в летальную инфекцию бешенства . Инокуляция MBP увеличивает проницаемость гематоэнцефалического барьера (ГЭБ), позволяя иммунным клеткам проникать в мозг, являющийся основным местом репликации вируса бешенства. В исследовании мышей, инфицированных вирусом бешенства серебристых летучих мышей (SHBRV), уровень смертности мышей, получавших MBP, улучшился на 20-30% по сравнению с необработанной контрольной группой. Важно отметить, что у здоровых неинфицированных мышей, получавших MBP, уровень смертности увеличился от 0% до 40%. [23]

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что основной белок миелина взаимодействует in vivo с протеолипидным белком 1 , [24] [25] и in vitro с кальмодулином , актином , тропомиозином , тубулином , клатрином , 2 ', 3'-циклической нуклеотидной, 3'-фосфодиэстеразой и множественными молекулы иммунной системы . [26]

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000197971 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000041607 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Сакамото Y, Китамура К, Йошимура К, Т Нисидзимы, Uyemura К (март 1987). «Полная аминокислотная последовательность белка PO в миелине периферических нервов крупного рогатого скота» . Журнал биологической химии . 262 (9): 4208–14. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 61334-1 . PMID 2435734 . 
  6. ^ Deber CM Рейнольдс SJ (апрель 1991). «Миелин центральной нервной системы: структура, функции и патология» . Клиническая биохимия . 24 (2): 113–34. DOI : 10.1016 / 0009-9120 (91) 90421-A . PMC 7130177 . PMID 1710177 .  
  7. ^ Иноуай H, Киршнер DA (январь 1991). «Сворачивание и функция белков миелина из данных первичной последовательности». Журнал неврологических исследований . 28 (1): 1–17. DOI : 10.1002 / jnr.490280102 . PMID 1710279 . S2CID 8598890 .  
  8. ^ Eylar EH, Brostoff S, Хашим G, J Caccam, Бернетт P (сентябрь 1971). «Основной белок А1 миелиновой мембраны. Полная аминокислотная последовательность» . Журнал биологической химии . 246 (18): 5770–84. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 61872-1 . PMID 5096093 . 
  9. ^ Сакс DF, Takahashi N, L Hood, Саймон М. (1985). «Локализация гена основного белка миелина человека (MBP) в области 18q22 ---- qter путем гибридизации in situ». Цитогенетика и клеточная генетика . 39 (4): 246–9. DOI : 10,1159 / 000132152 . PMID 2414074 . 
  10. ^ Хук К.С., Шлегель Н.С., Эйххофф О.М., Видмер Д.С., Преториус К., Эйнарссон С.О. и др. (Декабрь 2008 г.). «Новые мишени MITF идентифицированы с использованием двухэтапной стратегии ДНК-микрочипов» . Исследование пигментных клеток и меланомы . 21 (6): 665–76. DOI : 10.1111 / j.1755-148X.2008.00505.x . PMID 19067971 . S2CID 24698373 .  
  11. ^ "Entrez Gene: основной белок миелина" .
  12. ^ Anderson TR, Slotkin TA (август 1975). «Созревание мозгового вещества надпочечников - IV. Действие морфина». Биохимическая фармакология . 24 (16): 1469–74. DOI : 10.1016 / 0006-2952 (75) 90020-9 . PMID 7 . 
  13. ^ Harauz G, Ишияма N, Hill CM, Bates IR, Libich DS, Фарес C (май 2004). «Миелиновые основные белковые конформационные состояния внутренне неструктурированного белка и его роли в сборке миелина и рассеянном склерозе». Микрон . 35 (7): 503–42. DOI : 10.1016 / s0968-4328 (04) 00096-4 . PMID 15219899 . 
  14. ^ Мора K, Сат T (август 1975). «Сравнение метаболизма прокаина и изокарбоксазида in vitro с помощью микросомальной амидазы-эстеразы печени». Биохимическая фармакология . 24 (16): 1517–21. DOI : 10.1016 / 0006-2952 (75) 90029-5 . PMID 8 . 
  15. ^ Marniemi J, Parkki MG (сентябрь 1975). «Радиохимический анализ глутатион-S-эпоксидной трансферазы и ее усиление фенобарбиталом в печени крысы in vivo». Биохимическая фармакология . 24 (17): 1569–72. DOI : 10.1016 / 0006-2952 (75) 90080-5 . PMID 9 . 
  16. ^ Bates IR, Feix JB, Боггс JM, Harauz G (февраль 2004). «Иммунодоминантный эпитоп основного белка миелина представляет собой амфипатическую альфа-спираль» . Журнал биологической химии . 279 (7): 5757–64. DOI : 10,1074 / jbc.m311504200 . PMID 14630913 . 
  17. ^ a b Boggs JM (сентябрь 2006 г.). «Основной белок миелина: многофункциональный белок». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 63 (17): 1945–61. DOI : 10.1007 / s00018-006-6094-7 . PMID 16794783 . S2CID 1076002 .  
  18. ↑ Zand R, Li MX, Jin X, Lubman D (февраль 1998 г.). «Определение участков посттрансляционных модификаций зарядовых изомеров основного белка бычьего миелина методом капиллярного электрофореза-масс-спектроскопии». Биохимия . 37 (8): 2441–9. DOI : 10.1021 / bi972347t . PMID 9485392 . 
  19. ^ Бергер Т., Рубнер П., Шауцер Ф, Яйцо Р., Ульмер Х, Майрингер И. и др. (Июль 2003 г.). «Антимиелиновые антитела как предиктор клинически определенного рассеянного склероза после первого демиелинизирующего события». Медицинский журнал Новой Англии . 349 (2): 139–45. DOI : 10.1056 / NEJMoa022328 . PMID 12853586 . 
  20. ^ Пфистер HW, Einhäupl КМ, Вика М, Фатех-Moghadam А, Huber М, Schielke Е, и др. (Июль 1989 г.). «Основной белок миелина в спинномозговой жидкости пациентов, инфицированных ВИЧ» . Журнал неврологии . 236 (5): 288–91. DOI : 10.1007 / bf00314458 . PMID 2474637 . S2CID 12178626 .  
  21. Перейти ↑ Tejada-Simon MV, Zang YC, Hong J, Rivera VM, Zhang JZ (февраль 2003 г.). «Перекрестная реактивность с основным белком миелина и вирусом герпеса-6 человека при рассеянном склерозе». Анналы неврологии . 53 (2): 189–97. DOI : 10.1002 / ana.10425 . PMID 12557285 . S2CID 43317994 .  
  22. ^ Namer IJ, Steibel J, Poulet P, Armspach JP, Mohr M, Mauss Y, Chambron J (февраль 1993 г.). «Нарушение гематоэнцефалического барьера в MBP-специфических Т-клетках, вызванных экспериментальным аллергическим энцефаломиелитом. Количественное исследование МРТ in vivo». Мозг . 116 (Pt 1) (1): 147–59. DOI : 10,1093 / мозг / 116.1.147 . PMID 7680933 . 
  23. ↑ Рой А., Хупер, округ Колумбия (август 2007 г.). «Смертельную инфекцию вируса бешенства у серебристых летучих мышей можно предотвратить, открыв гематоэнцефалический барьер» . Журнал вирусологии . 81 (15): 7993–8. DOI : 10,1128 / JVI.00710-07 . PMC 1951307 . PMID 17507463 .  
  24. ^ Wood DD, Велла GJ, Moscarello MA (октябрь 1984). «Взаимодействие между основным белком миелина человека и липофилином». Нейрохимические исследования . 9 (10): 1523–31. DOI : 10.1007 / BF00964678 . PMID 6083474 . S2CID 9751765 .  
  25. Перейти ↑ Edwards AM, Ross NW, Ulmer JB, Braun PE (январь 1989 г.). «Взаимодействие основного белка миелина и протеолипидного белка». Журнал неврологических исследований . 22 (1): 97–102. DOI : 10.1002 / jnr.490220113 . PMID 2467009 . S2CID 33666906 .  
  26. ^ Harauz G, Ишияма N, Hill CM, Bates IR, Libich DS, Фарес C (2004). «Миелиновые основные белковые конформационные состояния внутренне неструктурированного белка и его роли в сборке миелина и рассеянном склерозе». Микрон . 35 (7): 503–42. DOI : 10.1016 / j.micron.2004.04.005 . PMID 15219899 . 

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Бойлан К.Б., Эйрес Т.М., Попко Б., Такахаши Н., Худ Л.Е., Прусинер С.Б. (январь 1990 г.). «Повторяющаяся ДНК (TGGA) n 5 'к гену основного белка миелина человека: новая форма повторяющейся последовательности олигонуклеотидов, демонстрирующая полиморфизм длины». Геномика . 6 (1): 16–22. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (90) 90443-X . PMID  1689270 .
  • Кишимото А., Нишияма К., Наканиши Х., Урацудзи Й., Номура Х., Такеяма Й., Нисизука Й. (октябрь 1985 г.). «Исследования фосфорилирования основного белка миелина протеинкиназой С и аденозин-3 ': 5'-монофосфат-зависимой протеинкиназой» . Журнал биологической химии . 260 (23): 12492–9. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (17) 38898-1 . PMID  2413024 .
  • Saxe DF, Takahashi N, Hood L, Simon MI (1985). «Локализация гена основного белка миелина человека (MBP) в области 18q22 ---- qter путем гибридизации in situ». Цитогенетика и клеточная генетика . 39 (4): 246–9. DOI : 10,1159 / 000132152 . PMID  2414074 .
  • Камхольц Дж., Де Ферра Ф., Пакетт С., Лаццарини Р. (июль 1986 г.). «Идентификация трех форм основного белка миелина человека путем клонирования кДНК» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 83 (13): 4962–6. Bibcode : 1986PNAS ... 83.4962K . DOI : 10.1073 / pnas.83.13.4962 . PMC  323864 . PMID  2425357 .
  • Скобл Х.А., Уитакер Дж., Биманн К. (август 1986 г.). «Анализ первичной последовательности пептидов основного белка миелина человека 1-44 и 90-170 с помощью масс-спектрометрии с бомбардировкой быстрыми атомами». Журнал нейрохимии . 47 (2): 614–6. DOI : 10.1111 / j.1471-4159.1986.tb04544.x . PMID  2426402 . S2CID  22531833 .
  • Рот Х. Дж., Кронквист К., Преториус П. Дж., Крэндалл Б. Ф., Кампаньони А. Т. (1986). «Выделение и характеристика кДНК, кодирующей новый вариант основного белка миелина 17.3K человека (MBP)». Журнал неврологических исследований . 16 (1): 227–38. DOI : 10.1002 / jnr.490160120 . PMID  2427738 . S2CID  38277667 .
  • Попко Б., Пакетт С., Лай Е., Shine HD, Readhead C, Takahashi N и др. (Февраль 1987 г.). «Мыши с дефицитом миелина: экспрессия основного белка миелина и поколение мышей с различными уровнями миелина». Cell . 48 (4): 713–21. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (87) 90249-2 . PMID  2434243 . S2CID  25224473 .
  • Камхольц Дж., Спилман Р., Гоголин К., Моди В., О'Брайен С., Лаццарини Р. (апрель 1987 г.). «Ген основного миелина человека: хромосомная локализация и ПДРФ-анализ» . Американский журнал генетики человека . 40 (4): 365–73. PMC  1684086 . PMID  2437795 .
  • Roth HJ, Kronquist KE, Kerlero de Rosbo N, Crandall BF, Campagnoni AT (1987). «Доказательства экспрессии четырех вариантов основного белка миелина в развивающемся спинном мозге человека посредством клонирования кДНК». Журнал неврологических исследований . 17 (4): 321–8. DOI : 10.1002 / jnr.490170402 . PMID  2442403 . S2CID  37138877 .
  • Сёдзи С., Охниши Дж., Фунакоши Т., Фукунага К., Миямото Е., Уэки Х., Кубота Ю. (ноябрь 1987 г.). "Сайты фосфорилирования основного белка миелина головного мозга быка, фосфорилированного Са2 + -кальмодулин-зависимой протеинкиназой из мозга крысы" . Журнал биохимии . 102 (5): 1113–20. DOI : 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a122149 . PMID  2449425 .
  • Вуд Д.Д., Москарелло М.А. (март 1989 г.). «Выделение, характеристика и липид-агрегационные свойства цитруллина, содержащего основной белок миелина» . Журнал биологической химии . 264 (9): 5121–7. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 83707-3 . PMID  2466844 .
  • Эдвардс А.М., Росс Н.В., Улмер Дж. Б., Браун ЧП (январь 1989 г.) «Взаимодействие основного белка миелина и протеолипидного белка». Журнал неврологических исследований . 22 (1): 97–102. DOI : 10.1002 / jnr.490220113 . PMID  2467009 . S2CID  33666906 .
  • Штрейхер Р., Стоффель В. (май 1989 г.). «Организация гена основного белка миелина человека. Сравнение с геном мыши». Биологическая химия Хоппе-Зейлер . 370 (5): 503–10. DOI : 10.1515 / bchm3.1989.370.1.503 . PMID  2472816 .
  • Леннон В.А., Уилкс А.В., Карнеги ПР (ноябрь 1970 г.). «Иммунологические свойства основного энцефалитогенного пептида из основного белка миелина человека». Журнал иммунологии . 105 (5): 1223–30. PMID  4099924 .
  • Карнеги PR (июнь 1971 г.). «Аминокислотная последовательность основного энцефалитогенного белка миелина человека» . Биохимический журнал . 123 (1): 57–67. DOI : 10.1042 / bj1230057 . PMC  1176899 . PMID  4108501 .
  • Болдуин Г.С., Карнеги PR (февраль 1971 г.). «Специфическое ферментативное метилирование аргинина в экспериментальном белке аллергического энцефаломиелита из человеческого миелина». Наука . 171 (3971): 579–81. Bibcode : 1971Sci ... 171..579B . DOI : 10.1126 / science.171.3971.579 . PMID  4924231 . S2CID  36959912 .
  • Болдуин Г.С., Карнеги PR (июнь 1971 г.). «Выделение и частичная характеристика метилированных аргининов из энцефалитогенного основного белка миелина» . Биохимический журнал . 123 (1): 69–74. DOI : 10.1042 / bj1230069 . PMC  1176900 . PMID  5128665 .
  • Вуд Д.Д., Велла Г.Дж., Москарелло М.А. (октябрь 1984 г.). «Взаимодействие между основным белком миелина человека и липофилином». Нейрохимические исследования . 9 (10): 1523–31. DOI : 10.1007 / BF00964678 . PMID  6083474 . S2CID  9751765 .
  • Гибсон Б.В., Гиллиом Р.Д., Уитакер Дж. Н., Биманн К. (апрель 1984 г.). «Аминокислотная последовательность пептида основного белка миелина человека 45-89, определенная с помощью масс-спектрометрии» . Журнал биологической химии . 259 (8): 5028–31. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (17) 42950-4 . PMID  6201481 .
  • Pribyl TM, Campagnoni CW, Kampf K, Kashima T, Handley VW, McMahon J, Campagnoni AT (ноябрь 1993 г.). «Ген основного белка миелина человека включен в транскрипционную единицу длиной 179 килобаз: экспрессия в иммунной и центральной нервной системах» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (22): 10695–9. Bibcode : 1993PNAS ... 9010695P . DOI : 10.1073 / pnas.90.22.10695 . PMC  47844 . PMID  7504278 .
  • Шаншиашвили Л, Микеладзе Д (2003). «Некоторые аспекты основного белка миелина». J. Biol. Phys. Chem . 3 (3): 96–9. DOI : 10,4024 / 18SH03R.jbpc.03.03 .

Внешние ссылки [ править ]

  • СМИ, связанные с основными белками миелина на Викискладе?
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P02686 (основной белок миелина) в PDBe-KB .

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , которая находится в свободном доступе .