| нитратредуктаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 1.7.99.4 | ||||||||
| Количество CAS | 9013-03-0 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| BRENDA | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | Amigo / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| Молибдоптерин оксидоредуктаза (альфа-субъединица нитратредуктазы) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Молибдоптерин | ||||||||
| Pfam | PF00384 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR006656 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00392 | ||||||||
| SCOP2 | 1cxs / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| OPM суперсемейство | 3 | ||||||||
| Белок OPM | 1ккф | ||||||||
| |||||||||
| Дикластерный домен 4Fe-4S (бета-субъединица нитратредуктазы) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Fer4_11 | ||||||||
| Pfam | PF13247 | ||||||||
| |||||||||
| Гамма-субъединица нитратредуктазы | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Nitrate_red_gam | ||||||||
| Pfam | PF02665 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR003816 | ||||||||
| SCOP2 | 1q16 / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| TCDB | 5.A.3 | ||||||||
| OPM суперсемейство | 3 | ||||||||
| Белок OPM | 1q16 | ||||||||
| |||||||||
| Дельта-субъединица нитратредуктазы | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Nitrate_red_del | ||||||||
| Pfam | PF02613 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR003765 | ||||||||
| |||||||||
| Субъединица цитохрома с нитратредуктазы (NapB) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | NapB | ||||||||
| Pfam | PF03892 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR005591 | ||||||||
| SCOP2 | 1jni / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| Периплазматический протеин нитратредуктазы NapE | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | NapE | ||||||||
| Pfam | PF06796 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR010649 | ||||||||
| |||||||||
Нитратредуктазы - это молибдоэнзимы, снижающие содержание нитратов (NO-
3) в нитрит (NO-
2). Эта реакция имеет решающее значение для производства белка в большинстве сельскохозяйственных культур, поскольку нитраты являются основным источником азота в удобренных почвах. [2]
Типы [ править ]
Эукариотический [ править ]
Нитратредуктазы эукариот являются частью семейства молибдоферментов сульфитоксидазы. Они переносят электроны от НАДН или НАДФН к нитратам.
Прокариотический [ править ]
Прокариотические нитратредуктазы принадлежат к семейству молибдоферментов ДМСО-редуктазы и были разделены на три группы: ассимиляционные нитратредуктазы (Nas), респираторные нитратредуктазы (Nar) и периплазматические нитратредуктазы (Nap). [3] Активным центром этих ферментов является ион Мо, который связан с четырьмя тиолатными функциями двух молекул птерина. Координационная сфера Мо завершена одной боковой цепью аминокислоты и кислородными и / или серными лигандами. Точное окружение иона Мо в некоторых из этих ферментов (кислород по сравнению с серой в качестве шестого молибденового лиганда) все еще обсуждается. Mo ковалентно присоединен к белку цистеиновым лигандом в Nap и аспартатом в Nar. [4]
Структура [ править ]
Прокариотические нитратредуктазы бывают двух основных типов: трансмембранные нитратредуктазы и периплазматические нитратредуктазы. Трансмембранная нитратредуктаза (NAR) осуществляет транслокацию протонов и может способствовать генерации АТФ под действием протонной движущей силы . Периплазматическая нитратредуктаза (NAP) не осуществляет транслокацию протонов и не влияет на движущую силу протонов. [5]
Трансмембранная респираторная нитратредуктаза [6] состоит из трех субъединиц; 1 альфа, 1 бета и 2 гаммы. Это второй фермент нитратредуктазы, который он может заменить фермент NRA в Escherichia coli, позволяя использовать нитрат в качестве акцептора электронов во время анаэробного дыхания. [7] Трансмембранная нитратредуктаза, которая может функционировать как протонный насос (аналогично случаю анаэробного дыхания ), была обнаружена у диатомовых водорослей Thalassiosira weissflogii . [8]
Нитратредуктаза высших растений, водорослей и грибов представляет собой гомодимерный цитозольный белок с пятью консервативными доменами в каждом мономере: 1) домен Mo-MPT, содержащий единственный кофактор молибдоптерина, 2) интерфейсный домен димера, 3) цитохром b домен, и 4) домен NADH, который объединяется с 5) доменом FAD с образованием фрагмента цитохром b редуктазы. [9] Существует вариант, заякоренный GPI, который находится на внешней стороне плазматической мембраны. Его точная функция до сих пор не ясна. [10]
Механизм [ править ]
В прокариотической периплазматической нитратредуктазе нитрат-анион связывается с Mo (IV). Перенос кислорода дает оксо-промежуточный продукт Mo (VI) с выделением нитрита. Восстановление оксида Мо и протонолиз удаляют оксогруппу, регенерируя Мо (IV). [11]
Подобно прокариотическому механизму восстановления нитрата, в эукариотической нитратредуктазе кислород в нитрате связывается с Мо в состоянии окисления (IV), вытесняя гидроксид-ион. Затем электроны d-орбиты Мо переворачиваются, создавая множественную связь между Мо (VI) и этим кислородом, выбрасывая нитрит. Двойная связь Mo (VI) с кислородом восстанавливается NAD (P) H, проходящим через внутримолекулярную транспортную цепь. [12]
Регламент [ править ]
Нитратредуктаза (NR) регулируется на уровнях транскрипции и трансляции, индуцируемых светом, нитратами и, возможно, механизмом отрицательной обратной связи. Сначала ассимиляция нитратов инициируется поглощением нитрата корневой системой, которое восстанавливается до нитрита нитратредуктазой, а затем нитрит восстанавливается до аммиака нитритредуктазой. Затем аммиак переходит в путь GS-GOGAT для включения в аминокислоты. [13] Когда растение находится в состоянии стресса, вместо того, чтобы восстанавливать нитраты посредством NR для включения в аминокислоты, нитрат восстанавливается до оксида азота, который может иметь множество разрушительных эффектов для растений. Таким образом, важность регулирования активности нитратредуктазы заключается в ограничении количества производимого оксида азота.
Инактивация нитратредуктазы [ править ]
Инактивация нитратредуктазы включает множество этапов и множество различных сигналов, которые помогают инактивации фермента. В частности, в шпинате самой первой стадией инактивации нитратредуктазы является фосфорилирование NR по остатку 543-серина. Самым последним этапом инактивации нитратредуктазы является связывание адаптерного белка 14-3-3, которое инициируется присутствием Mg 2+ и Ca 2+ . [14] Высшие растения и некоторые водоросли посттрансляционно регулируют NR путем фосфорилирования сериновых остатков и последующего связывания белка 14-3-3. [15]
Аноксические условия [ править ]
Были проведены исследования по измерению поглощения нитратов и активности нитратредуктазы в условиях аноксии, чтобы увидеть, есть ли разница в уровне активности и толерантности к аноксии. Эти исследования показали, что нитратредуктаза в бескислородных условиях улучшает устойчивость растений к меньшей аэрации. [14] Эта повышенная активность нитратредуктазы также была связана с увеличением высвобождения нитрита в корнях. Результаты этого исследования показали, что резкое повышение уровня нитратредуктазы в аноксических условиях может быть напрямую связано с бескислородными условиями, вызывающими диссоциацию белка 14-3-3 от NR и дефосфорилирование нитратредуктазы. [14]
Приложения [ править ]
Активность нитратредуктазы может быть использована в качестве биохимического инструмента для прогнозирования урожайности зерна и продукции зернового белка. [16] [17]
Нитратредуктазу можно использовать для проверки концентрации нитратов в биологических жидкостях. [18]
Нитратредуктаза способствует производству аминокислот в чайных листьях. [19] Сообщается, что в условиях южной Индии опрыскивание чайных растений различными микроэлементами (такими как Zn, Mn и B) вместе с Mo увеличивало содержание аминокислот в чайных побегах, а также увеличивало урожайность. [20]
Ссылки [ править ]
- ^ PDB : 1Q16 ; Бертеро М.Г., Ротери Р.А., Палак М., Хоу С., Лим Д., Бласко Ф., Вайнер Дж. Х., Стринадка, Северная Каролина (сентябрь 2003 г.). «Понимание пути респираторного переноса электронов из структуры нитратредуктазы А». Структурная биология природы . 10 (9): 681–7. DOI : 10.1038 / nsb969 . PMID 12910261 . S2CID 33272416 .
- ^ Маршнер, Петра, изд. (2012). Минеральное питание высших растений Маршнера (3-е изд.). Амстердам: Elsevier / Academic Press. п. 135. ISBN 9780123849052.
- ^ Moreno-Вивьен, Conrado Cabello, Пурификасьон Мартинес-Луке, Мануэль Бласко, Рафаэль Кастильо, Франциско. Снижение прокариотических нитратов: молекулярные свойства и функциональные различия между бактериальными нитратредуктазами . Американское общество микробиологии. OCLC 678511191 . CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
- Перейти ↑ Tavares P, Pereira AS, Moura JJ, Moura I (декабрь 2006 г.). «Металлоферменты пути денитрификации». Журнал неорганической биохимии . 100 (12): 2087–100. DOI : 10.1016 / j.jinorgbio.2006.09.003 . PMID 17070915 .
- ^ Kuypers MM, Маршан HK, Картал B (май 2018). «Микробная сеть круговорота азота». Обзоры природы. Микробиология . 16 (5): 263–276. DOI : 10.1038 / nrmicro.2018.9 . PMID 29398704 . S2CID 3948918 .
- ^ "Запись ENZYME: EC 1.7.99.4" . ENZYME База данных номенклатуры ферментов . Проверено 25 апреля 2019 года .
- ^ Бласко Р, Iobbi С, Ratouchniak Дж, Bonnefoy В, Chippaux М (июнь 1990 г.). «Нитратредуктазы Escherichia coli: последовательность второй нитратредуктазы и сравнение с последовательностью, кодируемой опероном narGHJI». Молекулярная и общая генетика . 222 (1): 104–11. DOI : 10.1007 / BF00283030 . PMID 2233673 . S2CID 22797628 .
- Перейти ↑ Jones GJ, Morel FM (май 1988 г.). «Окислительно-восстановительная активность плазмалеммы в диатомовых водорослях талассиозира: возможная роль нитратредуктазы» . Физиология растений . 87 (1): 143–7. DOI : 10.1104 / pp.87.1.143 . PMC 1054714 . PMID 16666090 .
- ^ Кэмпбелл WH (июнь 1999). «Структура, функция и регуляция нитратредуктазы: устранение разрыва между биохимией и физиологией» . Ежегодный обзор физиологии растений и молекулярной биологии растений . 50 (1): 277–303. DOI : 10.1146 / annurev.arplant.50.1.277 . PMID 15012211 . S2CID 22029078 .
- ^ Тишнер R (октябрь 2000). «Поглощение нитратов и снижение у высших и низших растений» . Растение, клетка и окружающая среда . 23 (10): 1005–1024. DOI : 10.1046 / j.1365-3040.2000.00595.x .
- ^ Хилле, Русс; Холл, Джеймс; Басу, Партха (2014). «Одноядерные ферменты молибдена» . Химические обзоры . 114 (7): 3963–4038. DOI : 10.1021 / cr400443z . PMC 4080432 . PMID 24467397 .
- ↑ Fischer K, Barbier GG, Hecht HJ, Mendel RR, Campbell WH, Schwarz G (апрель 2005 г.). «Структурные основы восстановления нитрата эукариот: кристаллические структуры активного центра нитратредуктазы» . Растительная клетка . 17 (4): 1167–79. DOI : 10.1105 / tpc.104.029694 . PMC 1087994 . PMID 15772287 .
- ^ Таиз л, Зеиджер Е, Moller И.М., Мерфи А (2014). Физиология и развитие растений (6 изд.). Массачусетс: Sinauer Associates, Inc., стр. 356. ISBN. 978-1-60535-353-1.
- ^ a b c Allègre A, Silvestre J, Morard P, Kallerhoff J, Pinelli E (декабрь 2004 г.). «Регулирование нитратредуктазы в корнях томатов экзогенным нитратом: возможная роль в устойчивости к длительной аноксии корней» (PDF) . Журнал экспериментальной ботаники . 55 (408): 2625–34. DOI : 10.1093 / JXB / erh258 . PMID 15475378 .
- Перейти ↑ Wang Y, Bouchard JN, Coyne KJ (сентябрь 2018 г.). «Экспрессия новых генов нитратредуктазы в вредных водорослях Chattonella subsalsa» . Научные отчеты . 8 (1): 13417. Bibcode : 2018NatSR ... 813417W . DOI : 10.1038 / s41598-018-31735-5 . PMC 6128913 . PMID 30194416 .
- ^ Крой LI, Хагеман RH (1970). «Связь активности нитратредуктазы с производством белка из зерна пшеницы». Наука о растениеводстве . 10 (3): 280–285. DOI : 10.2135 / cropsci1970.0011183X001000030021x .
- ^ Dalling MJ, Loyn RH (1977). «Уровень активности нитратредуктазы на стадии проростков как предиктор урожайности азота в зернах пшеницы (Triticum aestivum L.)». Австралийский журнал сельскохозяйственных исследований . 28 (1): 1–4. DOI : 10,1071 / AR9770001 .
- ↑ Мори, Хисакадзу (2001). «Определение нитрата в биологических жидкостях с использованием нитратредуктазы в проточной системе» . Журнал науки о здоровье . 47 (1): 65–67. DOI : 10,1248 / jhs.47.65 . ISSN 1344-9702 .
- ^ Жуань Дж, В Х, У Е., Härdter R (1988). «Влияние калия, магния и серы, применяемых в различных формах удобрений, на содержание свободных аминокислот в листьях чая (Camellia sinensis L». J. Sci. Food Agric . 76 (3): 389–396. Doi : 10.1002 / ( SICI) 1097-0010 (199803) 76: 3 <389 :: AID-JSFA963> 3.0.CO; 2-X .
- ↑ Venkatesan S (ноябрь 2005 г.). «Влияние применения генотипа и микронутриентов на активность нитратредуктазы чайных листьев». J. Sci. Продовольственное сельское хозяйство . 85 (3): 513–516. DOI : 10.1002 / jsfa.1986 .
Внешние ссылки [ править ]
- UMich Ориентация белков в мембранах белок / pdbid-1q16
- Нитрат + редуктазы по медицинским предметным рубрикам Национальной медицинской библиотеки США (MeSH)
