Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
редуктаза закиси азота
Кристаллическая структура редуктазы оксида азота P. Denitrificans.png
Идентификаторы
Номер ЕС1.7.2.4
Количество CAS55576-44-8
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmigo / QuickGO
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки

В энзимологии , A закись азот редуктаза , также известный как азот: акцептор оксидоредуктаза (N 2 O-образующие) представляет собой фермент , который катализирует заключительный шаг в бактериальной денитрификации , снижение закиси азота к диазоту . [1] [2]

N 2 O + 2 восстановленный цитохом c ⇌ N 2 + H 2 O + 2 цитохрома c

Он играет решающую роль в предотвращении выброса сильнодействующего парникового газа в атмосферу.

Функция [ править ]

N 2 O - неорганический метаболит прокариотической клетки во время денитрификации. Таким образом, денитрификаторы составляют основную группу продуцентов N 2 O, в которых также играют роль нитрификаторы, метанотрофные бактерии и грибы . Среди них только денитрифицирующие прокариоты обладают способностью превращать N 2 O в N 2 . [3] Превращение N 2 O в N 2 является последней стадией полного процесса денитрификации нитратов и является автономной формой дыхания. N 2 O образуется в денитрифицирующей клетке под действием дыхательной NO редуктазы.. [4] Некоторые микробные сообщества обладают способностью только восстанавливать N 2 O до N 2 и не имеют других путей денитрификации, такие сообщества известны как восстановители закиси азота. [5] Некоторые денитрификаторы не обеспечивают полной денитрификации с конечным продуктом N 2 O [6]

Структура [ править ]

Редуктаза оксида азота представляет собой гомодимер , расположенный в периплазме бактерий. Рентгеновские структуры ферментов из Pseudomonas nautica и Paracoccus denitrificans показали, что каждая субъединица (MW = 65 кДа) организована в два домена. [7] Один cupredoxin-подобный домен содержит биядерные белка меди , известные как Cu A .

Второй домен представляет собой 7-лопастной пропеллер из β-листов, который содержит каталитический центр, называемый Cu Z , который представляет собой четырехъядерный кластер сульфида меди . [8] Расстояние между центрами Cu A и Cu Z в пределах одной субъединицы превышает 30 Å, расстояние, которое препятствует физиологически значимым скоростям переноса электронов внутри субъединицы . Однако две субъединицы ориентированы «голова к хвосту», так что центр Cu A в одной субъединице находится всего в 10 Å от центра Cu Z во второй, обеспечивая, что пары окислительно-восстановительных центров в противоположных субъединицах образуют каталитически компетентную единицу. [9]Центр Cu A может подвергаться одноэлектронному окислительно - восстановительному изменению и, следовательно, имеет функцию, аналогичную функции хорошо известных цитохром с оксидаз аа 3 -типа ( EC 1.9.3.1 ), где он служит для получения электронов от растворимых цитохромов с . [10]

Ингибиторы [ править ]

Ацетилен - наиболее специфический ингибитор редуктазы закиси азота . [11] Другие ингибиторы включают азид- анион, [12] тиоцианат , монооксид углерода , йодид и цианид . [13]

Ссылки [ править ]

  1. ^ Шнайдер, Лиза К .; Вюст, Аня; Помовский, Аня; Чжан, Линь; Эйнсл, Оливер (2014). «Глава 8. Без шуток: удаление оксида азота из парникового газа редуктазой оксида азота ». В Питере М. Х. Кронеке и Марте Э. Соса Торрес (ред.). Металлическая биогеохимия газообразных соединений окружающей среды . Ионы металлов в науках о жизни. 14 . Springer. С. 177–210. DOI : 10.1007 / 978-94-017-9269-1_8 . PMID 25416395 . 
  2. ^ Berks BC, Фергюсон SJ, Мойр JW, Ричардсон DJ (декабрь 1995). «Ферменты и связанные с ними системы транспорта электронов, которые катализируют респираторное восстановление оксидов азота и оксианионов». Биохим. Биофиз. Acta . 1232 (3): 97–173. DOI : 10.1016 / 0005-2728 (95) 00092-5 . PMID 8534676 . 
  3. Перейти ↑ Bothe H (2006). Биология цикла азота . Elsevier Science. ISBN 978-0-444-52857-5.
  4. ^ Zumft WG (январь 2005). «Редуктазы оксида азота прокариот с акцентом на респираторный, гем-медно-оксидазный тип». J. Inorg. Biochem . 99 (1): 194–215. DOI : 10.1016 / j.jinorgbio.2004.09.024 . PMID 15598502 . 
  5. ^ Domeignoz-Horta, Луис А .; Spor, Aymé; Бру, Дэвид; Брей, Мари-Кристин; Бизуар, Флориан; Леонар, Жоэль; Филиппот, Лоран (2015-09-24). «Разнообразие восстановителей N 2 O имеет значение для соотношения конечных продуктов денитрификации N 2 O: N 2 в системе однолетних и многолетних культур» . Границы микробиологии . 6 : 971. DOI : 10,3389 / fmicb.2015.00971 . ISSN 1664-302X . PMC 4585238 . PMID 26441904 .   
  6. ^ http://hdl.handle.net/10919/48086
  7. ^ Haltia T, Brown K, M Tegoni, Cambillau C, M Сарасте, Mattila K, Djinovic-Carugo K (январь 2003). «Кристаллическая структура редуктазы закиси азота из Paracoccus denitrificans при разрешении 1,6 A» . Biochem. Дж . 369 (Pt 1): 77–88. DOI : 10.1042 / BJ20020782 . PMC 1223067 . PMID 12356332 .  
  8. ^ Помовски, А., Зумфт, В.Г., Кронек, PMH, Эйнсл, О., «Связывание N2O в кластере медь-сера [lsqb] 4Cu: 2S в редуктазе закиси азота», Nature 2011, 477, 234. doi : 10.1038 / природа10332
  9. ^ Расмуссен T, Бриттен T, Berks BC, Watmough NJ, Thomson AJ (ноябрь 2005). «Образование комплекса цитохром c-закись азота является обязательным для восстановления N2O паракокком pantotrophus» (PDF) . Дальтон Транс (21): 3501–6. DOI : 10.1039 / b501846c . PMID 16234931 .  
  10. ↑ Hill BC (апрель 1993 г.). «Последовательность переносчиков электронов в реакции цитохром с оксидазы с кислородом». J. Bioenerg. Биомембр . 25 (2): 115–20. DOI : 10.1007 / bf00762853 . PMID 8389744 . S2CID 45975377 .  
  11. ^ Balderston WL, Шерр B, Payne WJ (апрель 1976). «Блокировка ацетиленом восстановления закиси азота у Pseudomonas perfectomarinus» . Appl. Environ. Microbiol . 31 (4): 504–8. DOI : 10,1128 / AEM.31.4.504-508.1976 . PMC 169812 . PMID 1267447 .  
  12. ^ Мацубара, Т; Мори Т. (декабрь 1968 г.). «Исследования по денитрификации. IX. Закись азота, ее образование и восстановление до азота». J Biochem . 64 (6): 863–71. DOI : 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a128968 . PMID 5718551 . 
  13. ^ Кристьянссон JK, Hollocher TC (январь 1980). «Первый практический анализ растворимой редуктазы закиси азота денитрифицирующих бактерий и частичная кинетическая характеристика». J. Biol. Chem . 255 (2): 704–7. PMID 7356639 .