Неизвестный параметр Pfam domains
Апельсиновый каротиноид-связывающий белок | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | ||||||
Организм | ||||||
Символ | Ocp | |||||
Альт. символы | slr1963 | |||||
PDB | 1М98 | |||||
UniProt | P83689 | |||||
|
Апельсиновый каротиноидный белок ( ОКП ) - это водорастворимый белок, который играет роль в фотозащите у различных цианобактерий . [1] Это единственный Фотоактивный белок , известный использовать каротиноид в качестве фоточувствительного хромофора . Белок состоит из двух доменов, с одним кето-каротиноиды молекула не ковалентно связаны между двумя доменами. Это очень эффективный гаситель энергии возбуждения, поглощаемой первичными светособирающими антенными комплексами цианобактерий, фикобилисомами.. Тушение вызывается сине-зеленым светом. Он также способен предотвращать окислительное повреждение , непосредственно поглощая синглетный кислород ( 1 O 2 ).
История
ОСР был впервые описан в 1981 году Холт и Krogmann , которые изолированы его от одноклеточных цианобактерии Arthrospira максимумов , [2] [3] , хотя его функция будет оставаться неясным до 2006 года кристаллическая структура ОСР было сообщено в 2003 году , и белок был показан быть эффективным гасителем синглетного кислорода. [4] В 2000 году было продемонстрировано, что цианобактерии могут выполнять фотозащитное тушение флуоресценции независимо от фазовых переходов липидов, дифференциального трансмембранного pH и ингибиторов. [5] спектр действия для этого процесса закалки предложил участие каротиноидов, [6] и участие специфики ОСРА позже было продемонстрировано Kirilovsky с соавторами в 2006 году [7] В 2008 годе ОСР был показан, что требует фотоактивации от сильного сине-зеленый свет для его светозащитной функции гашения. [8]
Физиологическое значение
Долгое время считалось, что цианобактерии неспособны выполнять нефотохимическое тушение (NPQ) в качестве фотозащитного механизма, вместо этого полагаясь на механизм перераспределения энергии между двумя фотосинтетическими реакционными центрами , PSII и PSI , известный как «переходы состояний» . [9]
OCP обнаружен в большинстве геномов цианобактерий [1] с замечательной сохранностью его аминокислотной последовательности, что подразумевает эволюционные ограничения для сохранения важной функции. Мутантные клетки, созданные так, чтобы не иметь фотообесцвечивания OCP при ярком освещении [7], более быстро становятся фотоингибируемыми при флуктуирующем свете. [10] В условиях стресса, связанного с питательными веществами, которые, как ожидается, будут нормой в морской среде, фотозащитные механизмы, такие как OCP, становятся важными даже при более низкой освещенности. [11]
Этот белок не обнаружен в хлоропластах и, по-видимому, специфичен для цианобактерий. [12]
Функция
Фотоактивность
При свечении сине-зеленым светом OCP переключается с оранжевой формы (OCP O ) на красную форму (OCP R ). Превращение OCP R в OCP O не зависит от света и происходит медленно в темноте. OCP O считается темной стабильной формой белка и не способствует тушению фикобилисом. Считается, что OCP R имеет важное значение для активации механизма фотозащиты. Фотопреобразование из оранжевой в красную форму имеет низкую световую эффективность (очень низкий квантовый выход), что помогает гарантировать, что фотозащитная роль белка действует только в условиях высокой освещенности; в противном случае диссипативный процесс NPQ может непродуктивно отвлекать световую энергию от фотосинтеза в условиях ограничения света. [8]
Тушение энергии
Как свидетельствует снижение флуоресценции, ОКР в своей красной форме способен рассеивать поглощенную световую энергию антенного комплекса фикобилисом. По словам Рахимбердиевой и соавторов, около 30-40% энергии, поглощаемой фикобилисомами, не достигает реакционных центров, когда каротиноид-индуцированный NPQ активен. [13] Точный механизм и сайт тушения как в каротиноиде, так и в фикобилисоме все еще остаются неясными. Линкерный полипептид ApcE в аллофикоцианиновом (APC) ядре фикобилисом, как известно, важен [7] [14], но не является местом тушения. [15] Несколько линий доказательств указывают на то, что это 660 нм эмиссии полоса флуоресценции ядра APC , который гасят OCP R . [13] [15] [16] Температурная зависимость скорости тушения флуоресценции аналогично растворимого сворачивания белка, [17] подтверждает гипотезу о том , что ОСР О слегка разворачивает , когда она превращается в OCP R .
Тушение синглетным кислородом
Благодаря вспомогательной функции каротиноидов в качестве тушителей синглетного кислорода, фотозащитная роль ОСР также была продемонстрирована при сильном оранжево-красном свете, в условиях, когда ОСР не может быть фотоактивирована из-за своей роли гашения энергии. [18] Это важно, потому что все оксигенные фототрофы имеют особый риск окислительного повреждения, инициированного синглетным кислородом ( 1 O 2 ), который образуется, когда их собственные светособирающие пигменты действуют как фотосенсибилизаторы. [19]
Состав
3D структура
Трехмерная белковая структура OCP (в форме OCP O ) была решена в 2003 году, до того, как была выяснена его фотозащитная роль. [4] Белок 35 кДа содержит два структурных домена : полностью α-спиральный N-концевой домен (NTD), состоящий из двух чередующихся 4-спиральных пучков, и смешанный α / β C-концевой домен (CTD). Два домена связаны расширенным линкером. В OCP O каротиноид охватывает оба домена, которые тесно связаны в этой форме белка.
Белковые взаимодействия
OCP участвует в ключевых межбелковых взаимодействиях, которые имеют решающее значение для его фотозащитной функции. Активированная форма ОСР R связывается с аллофикоцианином в ядре фикобилисомы и запускает ОСР-зависимый фотозащитный механизм тушения. Другой белок, белок восстановления флуоресценции (FRP), взаимодействует с CTD в OCP R и катализирует реакцию, которая возвращает его обратно в форму OCP O. [20] Поскольку OCP O не может связываться с антенной фикобилисом, FRP эффективно может отсоединить OCP от антенны и восстановить полную светособирающую способность.
Эволюция
Первичная структура (аминокислотная последовательность) высоко консервативна среди последовательностей ОСР, и полноразмерный белок обычно совмещен на хромосоме с FRP в соседнем локусе. [1] Часто гены биосинтеза кетокаротиноидов (например, CrtW) находятся поблизости. Эти консервативные функциональные связи подчеркивают эволюционную важность стиля фотозащиты OCP для многих цианобактерий.
Существует также множество эволюционно связанных генов, которые кодируют белки только с одним из двух доменов, присутствующих в ОСР. N-концевой домен (NTD), «Carot_N» , встречается только у цианобактерий, но демонстрирует значительную дупликацию генов. С-концевой домен (CTD), однако, гомологичен широко распространенному суперсемейству NTF2, которое разделяет белковую складку с его тезкой, фактором ядерного транспорта 2 , а также около 20 других подсемейств белков с такими разнообразными функциями, как лимонен-1. , 2-эпоксидгидролаза, поликетидциклаза SnoaL и дельта-5-3-кетостероид-изомераза (KSI). Большинство, если не все, члены суперсемейства NTF2 образуют олигомеры, часто используя поверхность своего бета-листа для взаимодействия с другим мономером или другим белком.
Приложения
Его водорастворимость, а также его статус единственного известного фотоактивного белка, содержащего каротиноид, делают OCP ценным инструментом для изучения энергетических и фотофизических свойств каротиноидов в состоянии раствора, которые представляют собой разнообразный класс молекул, встречающихся во всех сферах жизни. . Более того, каротиноиды широко исследуются на предмет их свойств в качестве антиоксидантов, и, таким образом, белок может служить в качестве матрицы для доставки каротиноидов в терапевтических целях в медицине человека.
Благодаря высокой эффективности тушения флуоресценции в сочетании с низким квантовым выходом фотоактивации световыми волнами определенной длины, OCP обладает идеальными свойствами в качестве фотопереключателя и был предложен в качестве новой системы для разработки оптогенетических технологий [1] и может иметь другие приложения. в оптофлюидике и биофотонике .
Смотрите также
- Фотозащита
- Ксантофиллы
- Биологические пигменты
- N-концевой домен оранжевого каротиноида
- Фикобилисома
- Белок восстановления флуоресценции
- Фотосинтетический переход состояния
- Кетокаротиноиды
Рекомендации
- ^ a b c d Кириловский Д., Керфельд CA (июль 2013 г.). «Апельсиновый каротиноидный белок: светочувствительный белок сине-зеленого света». Фотохимические и фотобиологические науки . 12 (7): 1135–43. DOI : 10.1039 / c3pp25406b . PMID 23396391 .
- ^ Кей Холт Т., Крогманн Д.В. (1981). «Каротиноид-белок из цианобактерий». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 637 (3): 408–414. DOI : 10.1016 / 0005-2728 (81) 90045-1 . ISSN 0005-2728 .
- ^ Керфельд, Шерил А. "Дэвид В. Крогманн: 1934-2016" . Новости АСПБ . 43 (4): 25–27.
- ^ а б Kerfeld CA, Sawaya MR, Brahmandam V, Cascio D, Ho KK, Trevithick-Sutton CC, Krogmann DW, Yeates TO (январь 2003 г.). «Кристаллическая структура цианобактериального водорастворимого каротиноид-связывающего белка». Структура . 11 (1): 55–65. DOI : 10.1016 / S0969-2126 (02) 00936-X . PMID 12517340 .
- ^ Эль Биссати К., Дельфин Э., Мурата Н., Этьен А., Кириловский Д. (апрель 2000 г.). «Тушение флуоресценции фотосистемы II в цианобактериях Synechocystis PCC 6803: участие двух различных механизмов». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1457 (3): 229–42. DOI : 10.1016 / S0005-2728 (00) 00104-3 . PMID 10773167 .
- ^ Рахимбердиева М.Г., Стадничук И.Н., Еланская И.В., Карапетян Н.В. (сентябрь 2004 г.). "Каротиноид-индуцированное тушение флуоресценции фикобилисом у мутанта Synechocystis sp, дефицитного по фотосистеме II". Письма FEBS . 574 (1–3): 85–8. DOI : 10.1016 / j.febslet.2004.07.087 . PMID 15358544 .
- ^ а б в Уилсон А., Айлани Дж., Вербавац Дж. М., Васс I, Керфельд К.А., Кириловский Д. (апрель 2006 г.). «Растворимый каротиноидный белок, участвующий в диссипации энергии, связанной с фикобилисомами, у цианобактерий» . Растительная клетка . 18 (4): 992–1007. DOI : 10.1105 / tpc.105.040121 . PMC 1425857 . PMID 16531492 .
- ^ а б Уилсон А., Пунгинелли С., Галл А., Бонетти С., Александр М., Раутабул Дж. М., Керфельд, Калифорния, ван Гронделл Р., Роберт Б., Кеннис Дж. Т., Кириловский Д. (август 2008 г.). «Фотоактивный каротиноидный белок, действующий как датчик интенсивности света» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (33): 12075–80. DOI : 10.1073 / pnas.0804636105 . PMC 2575289 . PMID 18687902 .
- ^ Биггинс Дж., Брюс Д. (апрель 1989 г.). «Регулирование передачи энергии возбуждения в организмах, содержащих фикобилины». Фотосинтез Исследования . 20 (1): 1–34. DOI : 10.1007 / BF00028620 . PMID 24425462 .
- ^ Boulay C, Abasova L, Six C, Vass I, Kirilovsky D (октябрь 2008 г.). «Возникновение и функция оранжевого каротиноидного белка в фотозащитных механизмах у различных цианобактерий». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1777 (10): 1344–54. DOI : 10.1016 / j.bbabio.2008.07.002 . PMID 18694721 .
- ^ Уилсон А., Боулай С., Уайлд А., Керфельд К.А., Кириловский Д. (февраль 2007 г.). «Вызванное светом рассеяние энергии у цианобактерий, лишенных железа: роль белков ОСР и IsiA» . Растительная клетка . 19 (2): 656–72. DOI : 10.1105 / tpc.106.045351 . PMC 1867334 . PMID 17307930 .
- ^ Melnicki MR, Leverenz RL, Sutter M, López-Igual R, Wilson A, Pawlowski EG, Perreau F, Kirilovsky D, Kerfeld CA (июль 2016 г.). «Структура, разнообразие и эволюция нового семейства растворимых каротиноид-связывающих белков в цианобактериях» . Молекулярный завод . 9 (10): 1379–1394. DOI : 10.1016 / j.molp.2016.06.009 . PMID 27392608 .
- ^ а б Рахимбердиева М.Г., Еланская И.В., Вермаас В.Ф., Карапетян Н.В. (февраль 2010 г.). «Вызванное каротиноидом рассеяние энергии в фикобилисомах Synechocystis sp. PCC 6803 отводит возбуждение от реакционных центров обеих фотосистем». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1797 (2): 241–9. DOI : 10.1016 / j.bbabio.2009.10.008 . PMID 19879235 .
- ^ Рахимбердиева М.Г., Вавилин Д.В., Вермаас В.Ф., Еланская И.В., Карапетян Н.В. (июнь 2007 г.). «Уравновешивание возбуждения фикобилин / хлорофилл при индуцированном каротиноидом нефотохимическом тушении флуоресценции в фикобилисомах цианобактерий Synechocystis sp. PCC 6803» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1767 (6): 757–65. DOI : 10.1016 / j.bbabio.2006.12.007 . PMID 17240350 .
- ^ а б Жаллет Д, Гвиздала М, Кириловский Д (август 2012). «ApcD, ApcF и ApcE не требуются для тушения флуоресценции фикобилисомы, связанной с оранжевым каротиноидным белком, в цианобактериях Synechocystis PCC 6803» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1817 (8): 1418–27. DOI : 10.1016 / j.bbabio.2011.11.020 . PMID 22172739 .
- ^ Кузьминов Ф.И., Болычевцева Ю.В., Еланская И.В., Карапетян Н.В. (апрель 2014 г.). «Влияние истощения субъединиц APCD и APCF на флуоресценцию фикобилисом цианобактерий Synechocystis PCC 6803». Журнал фотохимии и фотобиологии. B, Биология . 133 : 153–60. DOI : 10.1016 / j.jphotobiol.2014.03.012 . PMID 24727864 .
- ^ Рахимбердиева М.Г., Болычевцева Ю.В., Еланская И.В., Карапетян Н.В. (май 2007 г.). «Белковые взаимодействия в каротиноидах вызывают тушение флуоресценции фикобилисом у Synechocystis sp. PCC 6803» . Письма FEBS . 581 (13): 2429–33. DOI : 10.1016 / j.febslet.2007.04.056 . PMID 17485085 .
- ^ Седуд А., Лопес-Игуаль Р., Ур Рехман А., Уилсон А., Перро Ф., Буле С., Васс I, Кригер-Лишкай А., Кириловский Д. (апрель 2014 г.). «Цианобактериальный фотоактивный белок каротиноидов апельсина - отличный синглетный гаситель кислорода» . Растительная клетка . 26 (4): 1781–1791. DOI : 10.1105 / tpc.114.123802 . PMC 4036585 . PMID 24748041 .
- ^ Krieger-Liszkay A, Fufezan C, Trebst A (2008). «Производство синглетного кислорода в фотосистеме II и соответствующий защитный механизм». Фотосинтез Исследования . 98 (1–3): 551–64. DOI : 10.1007 / s11120-008-9349-3 . PMID 18780159 .
- ^ Саттер М., Уилсон А., Леверенц Р.Л., Лопес-Игуаль Р., Туротта А., Салмин А.Е., Кириловский Д., Керфельд, Калифорния (июнь 2013 г.). «Кристаллическая структура FRP и идентификация активного сайта для модуляции OCP-опосредованной фотозащиты у цианобактерий» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (24): 10022–7. DOI : 10.1073 / pnas.1303673110 . PMC 3683793 . PMID 23716688 .