Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Светозависимые реакции фотосинтеза на тилакоидной мембране
"PS I" перенаправляется сюда. Для использования в других целях, см PSI (значения) . Для PS1 см. PlayStation 1 .
Фотосистема I
PSI + LHC.png
Фотосистема растений I с LHC I
Идентификаторы
Номер ЕС1.97.1.12
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
BRENDABRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки
Местонахождение Psa генов в геноме хлоропласта из Резуховидка Таля . 21 ген, кодирующий белок, участвующий в фотосинтезе, показан в виде зеленых прямоугольников.

Фотосистемы I ( PSI или пластоцианин-ферредоксин оксидоредуктаза ) является одним из двух фотосистем в фотосинтезирующих световых реакциях от водорослей , растений и цианобактерий . Фотосистема  I [1] представляет собой интегральный мембранный белковый комплекс, который использует световую энергию для катализирования переноса электронов через тилакоидную мембрану от пластоцианина к ферредоксину.. В конечном итоге электроны, переносимые Фотосистемой I, используются для производства высокоэнергетического носителя НАДФН . [2] Совместное действие всей фотосинтетической цепи переноса электронов также создает протонодвижущую силу, которая используется для генерации АТФ . PSI состоит из более чем 110 кофакторов , что значительно больше, чем Photosystem II . [3]

История [ править ]

Эта фотосистема известна как PSI, потому что она была открыта до Фотосистемы II , хотя будущие эксперименты показали, что Фотосистема II на самом деле является первым ферментом фотосинтетической цепи транспорта электронов. Аспекты PSI были открыты в 1950-х годах, но значение этих открытий еще не было известно. [4] Луи Дуйсенс впервые предложил концепции Фотосистем I и II в 1960 году, и в том же году предложение Фэй Бендалл и Роберта Хилла объединило ранее сделанные открытия в единую теорию последовательных фотосинтетических реакций. [4] Гипотеза Хилла и Бендалла была позже подтверждена в экспериментах, проведенных в 1961 году группами Дуйсенса и Витта. [4]

Компоненты и действие [ править ]

Две основные субъединицы PSI, PsaA и PsaB, являются тесно связанными белками, участвующими в связывании жизненно важных кофакторов переноса электронов P 700 , Acc, A 0 , A 1 и F x . PsaA и PsaB являются интегральными мембранными белками из 730-750 аминокислот, которые содержат 11 трансмембранных сегментов. Кластер [4Fe-4S] железо-сера, называемый F x , координируется четырьмя цистеинами ; каждый из двух цистеинов обеспечивается PsaA и PsaB. Два цистеина в каждом проксимальны и расположены в петле между девятым и десятым.трансмембранные сегменты. Лейциновая молния мотив , кажется, присутствуем [5] ниже по течению от цистеинов и может способствовать димеризациям PSAA / PsaB. Терминал акцепторов электронов Р и Р Б , а также [4Fe-4S] кластеры железа-серы , расположены в белке 9-кДа называется PSAC , который связывается с ядром PsaA / PsaB вблизи F X . [6] [7]

Компоненты PSI (белковые субъединицы, липиды, пигменты, коферменты и кофакторы). [8]
Белковые субъединицыОписание
PsaAРодственные большие трансмембранные белки, участвующие в связывании P700, A0, A1 и Fx. Часть семейства белков фотосинтетического реакционного центра .
PsaB
PsaCЖелезно-серный центр; апопротеин для F a и F b
PsaDНеобходим для сборки, способствует связыванию ферредоксина. InterPro :  IPR003685
PsaEInterPro :  IPR003375
ПсайМожет стабилизировать PsaL. Стабилизирует связывание светособирающего комплекса II. [9] InterPro :  IPR001302
PsaJInterPro :  IPR002615
ПсакИнтерПро :  IPR035982
PsaLИнтерПро :  IPR036592
PsaMИнтерПро :  IPR010010
PsaXИнтерПро :  IPR012986
цитохром b 6 f комплексРастворимый белок
F aИз PsaC; В цепи переноса электронов (ETC)
F bИз PsaC; В ETC
F xИз PsaAB; В ETC
ФерредоксинЭлектронный носитель в ETC
ПластоцианинРастворимый белок
ЛипидыОписание
МГДГ IIЛипид моногалактозилдиглицерида
PG IФосфатидилглицерин фосфолипид
PG IIIФосфатидилглицерин фосфолипид
PG IVФосфатидилглицерин фосфолипид
ПигментыОписание
Хлорофилл а90 молекул пигмента в антенной системе
Хлорофилл а5 молекул пигмента в ETC
Хлорофилл а 0Ранний акцептор электронов модифицированного хлорофилла в ETC
Хлорофилл а '1 молекула пигмента в ETC
β-каротин22 молекулы каротиноидного пигмента
Коферменты и кофакторыОписание
Q K -AРанний акцептор электронов витамин K 1 филлохинон в ETC
Q K -BРанний акцептор электронов витамин K 1 филлохинон в ETC
FNRФерредоксин- НАДФ+ фермент оксидоредуктаза
Ca2+
Ион кальция
Mg2+
Ион магния

Фотон [ править ]

Фотовозбуждение молекул пигмента в антенном комплексе вызывает перенос электронов. [10]

Антенный комплекс [ править ]

Антенный комплекс состоит из молекул хлорофилла и каротиноидов, закрепленных на двух белках. [11] Эти молекулы пигмента передают резонансную энергию фотонов, когда они фотовозбуждены. Молекулы антенны могут поглощать все длины волн света в видимом спектре . [12] Количество этих молекул пигмента варьируется от организма к организму. Например, цианобактерия Synechococcus elongatus ( Thermosynechococcus elongatus ) содержит около 100 хлорофиллов и 20 каротиноидов, тогда как хлоропласты шпината содержат около 200 хлорофиллов и 50 каротиноидов.[12] [3] Внутри антенного комплекса PSI находятся молекулы хлорофилла, называемыереакционными центрами P700 . Энергия, передаваемая молекулами антенны, направляется в реакционный центр. В P700 может быть от 120 до 25 молекул хлорофилла. [13]

Центр реагирования P700 [ править ]

Основная статья: P700

Р700 реакционный центр состоит из модифицированного хлорофилла а , который лучше всего поглощает свет при длине волны 700  нм , с более высокими длинами волн вызывает обесцвечивание. [14] P700 получает энергию от молекул антенны и использует энергию каждого фотона, чтобы поднять электрон на более высокий энергетический уровень. Эти электроны попарно перемещаются в процессе окисления / восстановления от P700 к акцепторам электронов. P700 имеет электрический потенциал около -1,2 вольт . Реакционный центр состоит из двух молекул хлорофилла и поэтому называется димером . [11] Считается, что димер состоит из одного хлорофилла а.молекула и одна молекула хлорофилла a '(P700, webber). Однако, если P700 образует комплекс с другими молекулами антенны, он больше не может быть димером. [13]

Модифицированный хлорофилл A 0 и A 1 [ править ]

Две модифицированные молекулы хлорофилла являются ранними акцепторами электронов в PSI. Они присутствуют по одному на каждой стороне PsaA / PsaB, образуя две ветви, по которым электроны могут достичь F x . A 0 принимает электроны от P700, передает их A 1 с той же стороны, который затем передает электрон хинону с той же стороны. Кажется, что разные виды имеют разные предпочтения к той или иной ветви A / B. [15]

Филлохинон [ править ]

Phylloquinone является следующим рано акцептором электронов в PSI. Филлохинон также иногда называют витамином K 1 . [16] Филлохинон окисляет A 1 , чтобы получить электрон, и, в свою очередь, уменьшает F x , чтобы передать электрон F b и F a . [16] [17] Уменьшение F x , по-видимому, ограничивает скорость. [15]

Железо-серный комплекс [ править ]

В ФСI обнаружены три белковых реакционных центра железо-сера . Обозначенные F x , F a и F b , они служат в качестве электронных реле. [18] F a и F b связаны с белковыми субъединицами комплекса PSI, а F x связан с комплексом PSI. [18] Различные эксперименты показали некоторое несоответствие между теориями ориентации кофактора железа и серы и порядком работы. [18] Одна из моделей состоит в том, что F x передает электрон F a , который передает его F b, чтобы достичь ферредоксина. [15]

Ферредоксин [ править ]

Ферредоксин (Fd) - растворимый белок, который способствует снижению НАДФ.+
в НАДФН. [19] Fd перемещается, чтобы переносить электрон либо к одиночному тилакоиду, либо к ферменту, который восстанавливает НАДФ.+
. [19] Тилакоидные мембраны имеют по одному сайту связывания для каждой функции Fd. [19] Основная функция Fd - переносить электрон от комплекса железо-сера к ферменту ферредоксин- НАДФ.+редуктаза . [19]

Ферредоксин - НАДФ+
редуктаза (FNR) [ править ]

Этот фермент передает электрон от восстановленного ферредоксина к НАДФ.+
для завершения восстановления до НАДФН. [20] FNR также может принимать электрон от NADPH, связываясь с ним. [20]

Пластоцианин [ править ]

Пластоцианин - это переносчик электронов, который переносит электрон от цитохрома b6f к кофактору P700 PSI. [10] [21]

Белковый домен Ycf4 [ править ]

Домен Ycf4 белка находится на тилакоидах мембраны и имеет жизненно важное значение для фотосистемы I. Это тилакоиды трансмембранного белок помогает собрать компоненты фотосистемы I, без него, фотосинтез будет неэффективным. [22]

Эволюция [ править ]

Молекулярные данные показывают, что PSI, вероятно, произошла от фотосистем зеленых серных бактерий . Фотосистемы зеленых серных бактерий и цианобактерий , водорослей и высших растений не совпадают, однако существует множество аналогичных функций и похожих структур. У разных фотосистем схожи три основных свойства. [23] Во-первых, окислительно-восстановительный потенциал достаточно отрицательный, чтобы снизить уровень ферредоксина. [23] Далее, электроноакцепторные реакционные центры включают белки железо-сера. [23] Наконец, окислительно-восстановительные центры в комплексах обеих фотосистем построены на димере белковой субъединицы. [23]Фотосистема зеленых серных бактерий даже содержит все те же кофакторы цепи переноса электронов в PSI. [23] Количество и степень сходства между двумя фотосистемами убедительно указывает на то, что PSI происходит от аналогичной фотосистемы зеленых серных бактерий.

См. Также [ править ]

  • Биогибридный солнечный элемент

Ссылки [ править ]

  1. ^ Golbeck JH (1987). «Структура, функции и организация комплекса реакционного центра Фотосистемы I». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Обзоры по биоэнергетике . 895 (3): 167–204. DOI : 10.1016 / s0304-4173 (87) 80002-2 . PMID  3333014 .
  2. ^ Yamori W, Shikanai T (апрель 2016). «Физиологические функции циклического транспорта электронов вокруг фотосистемы I в поддержании фотосинтеза и роста растений». Ежегодный обзор биологии растений . 67 : 81–106. DOI : 10,1146 / annurev-arplant-043015-112002 . PMID 26927905 . 
  3. ^ a b Nelson N, Yocum CF (2006). «Строение и функции фотосистем I и II». Ежегодный обзор биологии растений . 57 : 521–65. DOI : 10.1146 / annurev.arplant.57.032905.105350 . PMID 16669773 . 
  4. ^ a b c Фромм П., Матис П. (2004). «Раскрытие реакционного центра фотосистемы I: история или сумма многих усилий». Фотосинтез Исследования . 80 (1–3): 109–24. DOI : 10,1023 / Б: PRES.0000030657.88242.e1 . PMID 16328814 . S2CID 13832448 .  
  5. Перейти ↑ Webber AN, Malkin R (май 1990 г.). «Белки реакционного центра Фотосистемы I содержат мотивы лейциновой молнии. Предполагаемая роль в образовании димеров» . Письма FEBS . 264 (1): 1–4. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (90) 80749-9 . PMID 2186925 . S2CID 42294700 .  
  6. ^ Jagannathan B, Golbeck JH (апрель 2009). «Нарушение биологической симметрии в мембранных белках: асимметричная ориентация PsaC на псевдо-C2 симметричном ядре Фотосистемы I». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 66 (7): 1257–70. DOI : 10.1007 / s00018-009-8673-х . PMID 19132290 . S2CID 32418758 .  
  7. ^ Jagannathan B, Golbeck JH (июнь 2009). «Понимание интерфейса связывания между PsaC и гетеродимером PsaA / PsaB в фотосистеме I». Биохимия . 48 (23): 5405–16. DOI : 10.1021 / bi900243f . PMID 19432395 . 
  8. ^ Saenger W, Jordan P, Krauss N (апрель 2002). «Сборка белковых субъединиц и кофакторов в фотосистеме I». Текущее мнение в структурной биологии . 12 (2): 244–54. DOI : 10.1016 / S0959-440X (02) 00317-2 . PMID 11959504 . 
  9. ^ Плехингер, Магдалена; Тораби, Салар; Рантала, Марджаана; Тикканен, Микко; Суорса, Марджаана; Дженсен, Пол-Эрик; Аро, Ева Мари; Мерер, Йорг (сентябрь 2016 г.). «Белок с низким молекулярным весом PsaI стабилизирует сайт фиксации светособирающего комплекса II фотосистемы I» . Физиология растений . 172 (1): 450–463. DOI : 10.1104 / pp.16.00647 . PMC 5074619 . PMID 27406169 .  
  10. ^ a b Raven PH, Evert RF, Eichhorn SE (2005). «Фотосинтез, свет и жизнь». Биология растений (7-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman. С.  121–127 . ISBN 978-0-7167-1007-3.
  11. ^ а б Zeiger E, Taiz L (2006). «Глава 7: Тема 7.8: Фотосистема I» . Физиология растений (4-е изд.). Сандерленд, Массачусетс: Sinauer Associates. ISBN 0-87893-856-7.
  12. ^ а б «Фотосинтетический процесс» . Архивировано из оригинала на 2009-02-19.
  13. ^ a b Шубин В.В., Карапетян Н.В., Красновский А.А. (январь 1986 г.). «Молекулярное устройство пигментно-белкового комплекса фотосистемы 1». Фотосинтез Исследования . 9 (1–2): 3–12. DOI : 10.1007 / BF00029726 . PMID 24442279 . S2CID 26158482 .  
  14. ^ Rutherford AW, Heathcote P (декабрь 1985). «Первичная фотохимия в фотосистеме-I». Фотосинтез Исследования . 6 (4): 295–316. DOI : 10.1007 / BF00054105 . PMID 24442951 . S2CID 21845584 .  
  15. ^ a b c Grotjohann, I; Фромм, П. (2013). «Фотосистема I». Энциклопедия биологической химии (Второе изд.). Лондон. С. 503–507. DOI : 10.1016 / B978-0-12-378630-2.00287-5 . ISBN 978-0-12-378630-2.
  16. ^ а б Ито С, Иваки М (1989). «Витамин К 1 (филлохинон) восстанавливает обмен FeS-центров в частицах PSI шпината, экстрагированных эфиром» . Письма FEBS . 243 (1): 47–52. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (89) 81215-3 . S2CID 84602152 . 
  17. ↑ Palace GP, Franke JE, Warden JT (май 1987). «Является ли филлохинон облигатным переносчиком электронов в фотосистеме I?» . Письма FEBS . 215 (1): 58–62. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (87) 80113-8 . PMID 3552735 . S2CID 42983611 .  
  18. ^ a b c Васильев И.Р., Антонкин М.Л., Голбек Дж. Х. (октябрь 2001 г.). «Кластеры железо-сера в реакционных центрах I типа». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1507 (1–3): 139–60. DOI : 10.1016 / S0005-2728 (01) 00197-9 . PMID 11687212 . 
  19. ^ a b c d Forti G, Мария П., Грубас Г. (1985). «Два сайта взаимодействия ферредоксина с тилакоидами». Письма FEBS . 186 (2): 149–152. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (85) 80698-0 . S2CID 83495051 . 
  20. ^ a b Мадос Дж, Фернандес Ресио Дж, Гомес Морено С., Фернандес В.М. (ноябрь 1998 г.). «Исследование диафоразной реакции ферредоксина- НАДФ.+Редуктазы с помощью электрохимических методов» (PDF) . Биоэлектрохимия и биоэнергетики . 47 (1):. 179-183 DOI : 10.1016 / S0302-4598 (98) 00175-5 .
  21. ↑ Надежда AB (январь 2000 г.). «Электронные переходы между цитохромом f, пластоцианином и фотосистемой I: кинетика и механизмы». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1456 (1): 5–26. DOI : 10.1016 / S0005-2728 (99) 00101-2 . PMID 10611452 . 
  22. ^ Будро E, Takahashi Y, Лемье C, M Turmel, Роше JD (октябрь 1997). «Открытые рамки считывания хлоропластов ycf3 и ycf4 Chlamydomonas reinhardtii необходимы для накопления комплекса фотосистемы I» . Журнал EMBO . 16 (20): 6095–104. DOI : 10.1093 / emboj / 16.20.6095 . PMC 1326293 . PMID 9321389 .  
  23. ^ a b c d e Lockau W, Nitschke W (1993). «Фотосистема I и ее бактериальные аналоги». Physiologia Plantarum . 88 (2): 372–381. DOI : 10.1111 / j.1399-3054.1993.tb05512.x .

Внешние ссылки [ править ]

  • Фотосистема I: молекула месяца в банке данных о белках
  • Фотосистема I в дополнении к физиологии растений
  • Джеймс Барбер FRS Photosystems I и II