Из Википедии, бесплатной энциклопедии
  (Перенаправлено с PIKfyve )
Перейти к навигации Перейти к поиску
ПИКФЫВЕ
Идентификаторы
ПсевдонимыPIKFYVE , CFD, FAB1, HEL37, PIP5K, PIP5K3, ZFYVE29, фосфоинозитидкиназа, цинковый палец типа FYVE, содержащий
Внешние идентификаторыOMIM : 609414 MGI : 1335106 HomoloGene : 32115 GeneCards : PIKFYVE
Расположение гена ( человек )
Хромосома 2 (человек)
Chr.Хромосома 2 (человека) [1]
Хромосома 2 (человек)
Геномное расположение PIKFYVE
Геномное расположение PIKFYVE
Группа2q34Начинать208 266 255 п.н. [1]
Конец208 358 746 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Хромосома 1 (мышь)
Chr.Хромосома 1 (мышь) [2]
Хромосома 1 (мышь)
Геномное расположение PIKFYVE
Геномное расположение PIKFYVE
Группа1 | 1 C2Начинать65 186 683 п.н. [2]
Конец65 278 695 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК
PBB GE PIP5K3 213111 в формате fs.png

PBB GE PIP5K3 gnf1h04003 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• трансферазной активности
• связывание нуклеотид
• иона цинка связывания
• 1-фосфатидилинозитол-4-фосфат 5-киназы
• ион металла связывания
• активность киназы
• ГО: 0001948 связывание белка
• фосфатидилинозитол фосфат активности киназы
• АТФ связывания
• фосфатидилинозитол-3,5- активность бисфосфат-5-фосфатазы
• активность 1-фосфатидилинозитол-3-фосфат-5-киназы
• связывание белка, участвующее в укладке белка
• связывание развернутого белка
Сотовый компонент• цитозоль
• эндосома
• ранняя эндосома мембрана
• мембрана
• конец эндосома мембрана
• межклеточной узел
• пузырек мембрана
• Гольджи мембраны
• перинуклеарная область цитоплазмы
• Мембрана плот
• эндосома мембрана
• цитоплазматических везикулы
Биологический процесс• ГО: 0007243 внутриклеточной трансдукции сигнала
• фосфатидилинозитол процесс обмена веществ
• фосфорилирование
• миелина сборки
• рецептор-опосредованного эндоцитоза
• регулирование аутофагосом сборки
• фосфатидилинозитол фосфорилирования
• ретроградного транспорта, эндосома к Гольджи
• фосфатидилинозитол 5-фосфат метаболический процесс
• белок локализации в ядре
• фосфатидилинозитол процесс биосинтеза
• процесс биосинтеза фосфатидилинозитол-3-фосфата
• сворачивание белка de novo
• компаньонка-опосредованное сворачивание белка
• сворачивание белка
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

200576

18711

Ансамбль

ENSG00000115020

ENSMUSG00000025949

UniProt

Q9Y2I7

Q9Z1T6

RefSeq (мРНК)

NM_001002881
NM_001178000
NM_015040
NM_152671

NM_011086
NM_001310624

RefSeq (белок)

NP_001171471
NP_055855
NP_689884

NP_001297553
NP_035216

Расположение (UCSC)Chr 2: 208,27 - 208,36 МбChr 1: 65.19 - 65.28 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

PIKfyve , A FYVE палец отработанный фосфоинозитидного киназы, является ферментом , который в организме человека кодируется PIKFYVE гена . [5] [6]

Функция [ править ]

Основная ферментативная активность PIKfyve заключается в фосфорилировании PtdIns3P до PtdIns (3,5) P2 . Активность PIKfyve отвечает за продукцию как PtdIns (3,5) P2, так и фосфатидилинозитол-5-фосфата (PtdIns5P). [7] [8] [9] [10] PIKfyve - это большой белок, содержащий ряд функциональных доменов и экспрессирующийся в нескольких сплайсинговых формах. Сообщенные полноразмерные клоны кДНК мыши и человека кодируют белки из 2052 и 2098 аминокислотных остатков, соответственно. [6] [11] [12] [13] за счет непосредственного связывания мембраны PtdIns (3) P, [14] домен FYVE палецPIKfyve необходим для локализации белка в цитозольной створке эндосом . [6] [14] Нарушение ферментативной активности PIKfyve из-за доминантно-интерферирующих мутантов, siRNA-опосредованная абляция или фармакологическое ингибирование вызывает увеличение лизосом и цитоплазматическую вакуолизацию из-за нарушения синтеза PtdIns (3,5) P2 и нарушения процесса деления и гомеостаза лизосом. [15] Таким образом, посредством продукции PtdIns (3,5) P2, PIKfyve участвует в нескольких аспектах везикулярной динамики, [16] [17], тем самым влияя на ряд путей переноса, которые исходят из или пересекают эндосомную систему на пути к транс -Сеть Гольджи или более поздние компартменты вдоль пути эндоцитоза. [18][19] [20] [21] [22] [23]

Медицинское значение [ править ]

Мутации PIKfyve, затрагивающие один из двух аллелей PIKFYVE, обнаружены в 8 из 10 семей с дистрофией роговичных пятен Франсуа- Нитенса . [24] Нарушение обоих аллелей PIKFYVE у мыши летально на стадии доимплантационного эмбриона. [25] Роль PIKfyve в инвазии патогенов основана на данных клеточных исследований, свидетельствующих о причастности активности PIKfyve к репликации ВИЧ и сальмонелл . [21] [26] [27] Связь PIKfyve с диабетом 2 типа подтверждается наблюдениями, что пертурбация PIKfyve ингибирует регулируемое инсулином поглощение глюкозы. [28] [29] Соответственно, мыши с селективным нарушением гена Pikfyve вскелетные мышцы , ткань, в основном ответственная за снижение уровня сахара в крови после приема пищи , проявляют системную инсулинорезистентность ; непереносимость глюкозы ; гиперинсулинемия ; и повышенное ожирение , т.е. симптомы, характерные для преддиабета человека . [30]

Ингибиторы PIKfyve как потенциальные терапевтические средства при раке [ править ]

Некоторые низкомолекулярные ингибиторы PIKfyve показали себя многообещающими в качестве терапевтических средств против рака в доклинических исследованиях из-за избирательной токсичности в отношении В-клеток неходжкинской лимфомы [31] или клеток глиобластомы U-251. [32] Ингибиторы PIKfyve вызывают гибель клеток также в клетках меланомы A-375, рост и пролиферация которых зависит от аутофагии из-за нарушения гомеостаза лизосом. [33] Потенциальное терапевтическое использование ингибиторов PIKfyve ожидает клинических испытаний.

Взаимодействия [ править ]

PIKfyve физически связывается со своим регулятором ArPIKfyve, белком, кодируемым человеческим геном VAC14 , и содержащим домен Sac1 PtdIns (3,5) P2 5-фосфатазой Sac3, кодируемым на фиг.4 , с образованием стабильного тройного гетероолигомерного комплекса, который образуется каркасом с помощью ArPIKfyve гомоолигомерные взаимодействия. Присутствие двух ферментов с противоположной активностью для синтеза и обмена PtdIns (3,5) P2 в одном комплексе указывает на необходимость жесткого контроля уровней PtdIns (3,5) P2. [17] [34] [35] PIKfyve также взаимодействует с Rab9 эффекторной RABEPK и кинезин адаптера JLP, кодируемого SPAG9 . [19] [23]Эти взаимодействия связывают PIKfyve с эндосомами на основе микротрубочек с трафиком транс-сети Гольджи . При длительной активации глутаматных рецепторов PIKfyve связывается и способствует лизосомной деградации Ca v 1.2 , потенциал-зависимого кальциевого канала типа 1.2, тем самым защищая нейроны от эксайтотоксичности. [36] PIKfyve отрицательно регулирует Ca 2+ -зависимый экзоцитоз в нейроэндокринных клетках, не затрагивая потенциал-управляемые кальциевые каналы. [37]

Эволюционная биология [ править ]

PIKFYVE принадлежит к большому семейству эволюционно консервативных липидкиназ. Однокопийные гены, кодирующие аналогично структурированные фосфоинозитидкиназы, содержащие FYVE-домен, существуют в большинстве геномов от дрожжей до человека. Растение A. thaliana имеет несколько копий фермента. Высшие эукариоты (после D. melanogaster ) приобретают дополнительный домен DEP . S.cerevisiae , фермент , Fab1p требуется для PtdIns (3,5) Синтеза Р2 в условиях базальных , так и в ответ на гиперосмотический шок. PtdIns5P, продуцируемый активностью киназы PIKfyve в клетках млекопитающих, не обнаруживается у почкующихся дрожжей. [38] Fab1p дрожжей связывается с Vac14p (ортолог человеческого ArPIKfyve) и Fig4p (ортолог Sac3). [39]Комплекс дрожжевого Fab1 также включает Vac7p и, вероятно, Atg18p, белки, которые не обнаруживаются в комплексе PIKfyve млекопитающих. [40] S. cerevisiae могли выжить без Fab1. [41] Напротив, нокаут ферментов, содержащих домен FYVE, у A. thaliana , D. melanogaster , C. elegans и M. musculus приводит к эмбриональной летальности, указывая на то, что фосфоинозитидкиназы, содержащие FYVE-домен, стали важными в эмбриональном периоде. развитие многоклеточных организмов. [25] [42] [43] [44]Таким образом, в процессе эволюции фосфоинозитидкиназы, содержащие FYVE-домен, сохраняют некоторые аспекты структурной организации, ферментативной активности и белковых взаимодействий от почкующихся дрожжей. У высших эукариот ферменты приобретают один дополнительный домен, который играет роль в продукции PtdIns5P, нового набора взаимодействующих белков и становятся важными для эмбрионального развития.

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000115020 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000025949 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ «Энтрез Ген: фосфоинозитидкиназа, палец, содержащий FYVE» .
  6. ^ a b c Шишева А., Сбрисса Д., Икономов О. (январь 1999 г.). «Клонирование, характеристика и экспрессия новой Zn2 +-связывающей FYVE-пальцевой фосфоинозитидкиназы в чувствительных к инсулину клетках» . Молекулярная и клеточная биология . 19 (1): 623–34. DOI : 10,1128 / MCB.19.1.623 . PMC 83920 . PMID 9858586 .  
  7. ^ Шишева А (2001). «ПИКфыве: дорога к ПТДИНС 5-П и ПТДИНС 3,5-П (2)». Cell Biology International . 25 (12): 1201–6. DOI : 10,1006 / cbir.2001.0803 . PMID 11748912 . S2CID 29411107 .  
  8. ^ Sbrissa D, Ikonomov OC Диб R, Shisheva A (декабрь 2002). «Биосинтез фосфатидилинозитол-5-фосфата связан с PIKfyve и участвует в пути осмотического ответа в клетках млекопитающих» . Журнал биологической химии . 277 (49): 47276–84. DOI : 10.1074 / jbc.M207576200 . PMID 12270933 . 
  9. ^ Sbrissa D, Ikonomov OC, Filios C, Delvecchio K, Shisheva A (август 2012). «Функциональная диссоциация между PtdIns5P, синтезированным PIKfyve, и PtdIns (3,5) P2 с помощью ингибитора PIKfyve YM201636» . Американский журнал физиологии. Клеточная физиология . 303 (4): C436-46. DOI : 10,1152 / ajpcell.00105.2012 . PMC 3422984 . PMID 22621786 .  
  10. ^ Золов С.Н., Бриджес Д., Чжан Й., Ли В.В., Риле Э., Верма Р. и др. (Октябрь 2012 г.). «In vivo Pikfyve генерирует PI (3,5) P2, который служит как сигнальным липидом, так и основным предшественником PI5P» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 109 (43): 17472–7. DOI : 10.1073 / pnas.1203106109 . PMC 3491506 . PMID 23047693 .  
  11. ^ Sbrissa D, Ikonomov OC, Shisheva A (июль 1999). «PIKfyve, ортолог дрожжевой липидкиназы Fab1p у млекопитающих, синтезирует 5-фосфоинозитиды. Действие инсулина» . Журнал биологической химии . 274 (31): 21589–97. DOI : 10.1074 / jbc.274.31.21589 . PMID 10419465 . 
  12. ^ Sbrissa D, Ikonomov OC Диб R, Shisheva A (декабрь 2002). «Биосинтез фосфатидилинозитол-5-фосфата связан с PIKfyve и участвует в пути осмотического ответа в клетках млекопитающих» . Журнал биологической химии . 277 (49): 47276–84. DOI : 10.1074 / jbc.M207576200 . PMID 12270933 . 
  13. ^ Кабезас A, Pattni K, Stenmark H (апрель 2006). «Клонирование и субклеточная локализация человеческой фосфатидилинозитол-3-фосфат-5-киназы, PIKfyve / Fab1». Джин . 371 (1): 34–41. DOI : 10.1016 / j.gene.2005.11.009 . PMID 16448788 . 
  14. ^ a b Сбрисса Д., Иконов О.К., Шишева А. (февраль 2002 г.). «Фосфатидилинозитол-3-фосфат-взаимодействующие домены в PIKfyve. Специфичность связывания и роль в PIKfyve. Эндоменбранная локализация» . Журнал биологической химии . 277 (8): 6073–9. DOI : 10.1074 / jbc.M110194200 . PMID 11706043 . 
  15. ^ Шарма G, Guardia CM, Рой A, Василев A, Saric A, Griner LN и др. (Февраль 2019). «Семейство ингибиторов PIKFYVE с терапевтическим потенциалом против зависимых от аутофагии раковых клеток нарушает множественные события в гомеостазе лизосом» . Аутофагия . 15 (10): 1694–1718. DOI : 10.1080 / 15548627.2019.1586257 . PMC 6735543 . PMID 30806145 .  
  16. ^ Ikonomov OC, Sbrissa D, Shisheva A (август 2006). «Локальный синтез PtdIns 3,5-P2 для регулирования динамики и слияния ранних эндосом». Американский журнал физиологии. Клеточная физиология . 291 (2): C393-404. DOI : 10,1152 / ajpcell.00019.2006 . PMID 16510848 . 
  17. ^ a b Сбрисса Д., Икономов О.К., Фу З., Иджуин Т., Грюнберг Дж., Такенава Т., Шишева А. (август 2007 г.). «Аппарат основного белка для синтеза и обмена фосфатидилинозитол-3,5-бисфосфата у млекопитающих, который регулирует развитие эндосомного транспорта. Новая фосфатаза Sac присоединяется к комплексу ArPIKfyve-PIKfyve» . Журнал биологической химии . 282 (33): 23878–91. DOI : 10.1074 / jbc.M611678200 . PMID 17556371 . 
  18. ^ Ikonomov OC, Sbrissa D, Shisheva A (июль 2001). «Морфология клеток млекопитающих и гомеостаз эндоцитарных мембран требуют ферментативно активной фосфоинозитид-5-киназы PIKfyve» . Журнал биологической химии . 276 (28): 26141–7. DOI : 10.1074 / jbc.M101722200 . PMID 11285266 . 
  19. ^ a b Иконов О.К., Сбрисса Д., Млак К., Диб Р., Флиггер Дж., Соанс А. и др. (Декабрь 2003 г.). «Активный PIKfyve связывается и способствует прикреплению мембраны позднего эндосомы к транс-сети Гольджи транспортного фактора Rab9 эффектора p40» . Журнал биологической химии . 278 (51): 50863–71. DOI : 10.1074 / jbc.M307260200 . PMID 14530284 . 
  20. ^ Резерфорд AC, Traer C, Wassmer T, Pattni K, Bujny MV, Carlton JG, et al. (Октябрь 2006 г.). «Фосфатидилинозитол-3-фосфат-5-киназа (PIKfyve) млекопитающих регулирует ретроградный транспорт эндосом в TGN» . Журнал клеточной науки . 119 (Pt 19): 3944–57. DOI : 10,1242 / jcs.03153 . PMC 1904490 . PMID 16954148 .  
  21. ^ a b Джеффрис Х. Б., Кук Ф. Т., Джат П., Бушерон С., Коидзуми Т., Хаякава М. и др. (Февраль 2008 г.). «Селективный ингибитор PIKfyve блокирует продукцию PtdIns (3,5) P (2) и нарушает эндомембранный транспорт и ретровирусное почкование» . EMBO Reports . 9 (2): 164–70. DOI : 10.1038 / sj.embor.7401155 . PMC 2246419 . PMID 18188180 .  
  22. ^ Shisheva A (июнь 2008). «ПИКфыве: партнеры, значение, споры и парадоксы» . Cell Biology International . 32 (6): 591–604. DOI : 10.1016 / j.cellbi.2008.01.006 . PMC 2491398 . PMID 18304842 .  
  23. ^ a b Иконов OC, Fligger J, Sbrissa D, Dondapati R, Mlak K, Deeb R, Shisheva A (февраль 2009 г.). «Адаптер кинезина JLP связывает PIKfyve с основанным на микротрубочках трафиком из эндосом в транс-Гольджи сети фурина» . Журнал биологической химии . 284 (6): 3750–61. DOI : 10.1074 / jbc.M806539200 . PMC 2635046 . PMID 19056739 .  
  24. ^ Li S, Tiab L, Jiao X, Munier FL, Zografos L, Frueh BE и др. (Июль 2005 г.). «Мутации в PIP5K3 связаны с дистрофией роговицы mouchetée fleck François-Neetens» . Американский журнал генетики человека . 77 (1): 54–63. DOI : 10.1086 / 431346 . PMC 1226194 . PMID 15902656 .  
  25. ^ a b Иконов О.К., Сбрисса Д., Дельвеккио К., Се Й, Джин Дж. П., Рапполи Д., Шишева А. (апрель 2011 г.). «Фосфоинозитидкиназа PIKfyve жизненно важна на раннем эмбриональном развитии: доимплантационная летальность PIKfyve - / - эмбрионов, но нормальность мышей PIKfyve +/-» . Журнал биологической химии . 286 (15): 13404–13. DOI : 10.1074 / jbc.M111.222364 . PMC 3075686 . PMID 21349843 .  
  26. ^ Мюррей JL, Мавракис М, Макдональд Нью-Джерси, Йилла М, Шэн Дж, Беллини WJ и др. (Сентябрь 2005 г.). «Rab9 GTPase требуется для репликации вируса иммунодефицита человека типа 1, филовирусов и вируса кори» . Журнал вирусологии . 79 (18): 11742–51. DOI : 10,1128 / JVI.79.18.11742-11751.2005 . PMC 1212642 . PMID 16140752 .  
  27. ^ Керр MC, Ван Дж. Т., Кастро Н. А., Гамильтон Н. А., Таун Л., Браун Д. Л. и др. (Апрель 2010 г.). «Ингибирование киназы PtdIns (5) PIKfyve нарушает внутриклеточную репликацию сальмонелл» . Журнал EMBO . 29 (8): 1331–47. DOI : 10.1038 / emboj.2010.28 . PMC 2868569 . PMID 20300065 .  
  28. ^ Ikonomov OC, Sbrissa D, Mlak K, Shisheva A (декабрь 2002). «Потребность в ферментативной активности PIKfyve при острых и долгосрочных эффектах инсулина на клетках» . Эндокринология . 143 (12): 4742–54. DOI : 10.1210 / en.2002-220615 . PMID 12446602 . 
  29. ^ Ikonomov OC, Sbrissa D, Dondapati R, Shisheva A (июль 2007). «Взаимодействие ArPIKfyve-PIKfyve и роль в регулируемой инсулином транслокации GLUT4 и транспорте глюкозы в адипоцитах 3T3-L1» . Экспериментальные исследования клеток . 313 (11): 2404–16. DOI : 10.1016 / j.yexcr.2007.03.024 . PMC 2475679 . PMID 17475247 .  
  30. ^ Икономов, О.К .; Сбрисса, Д .; Delvecchio, K .; Feng, HZ; Cartee, GD; Джин, JP; Шишева, А. (2013). «Мышечно-специфическое нарушение гена Pikfyve вызывает непереносимость глюкозы, инсулинорезистентность, ожирение и гиперинсулинемию, но не переключение мышечных волокон» . Американский журнал физиологии. Эндокринология и обмен веществ . 305 (1): E119-31. DOI : 10,1152 / ajpendo.00030.2013 . PMC 3725567 . PMID 23673157 .  
  31. ^ Гейл, S; Ландретт, S; Бихарри, N; Конрад, C; Эрнандес, М.; Beckett, P; Фергюсон, С.М. Менделькерн, Т; Чжэн, М; Сюй, Т; Ротберг, Дж; Лихенштейн, Х (2017). «Идентификация апилимода как первого в своем классе ингибитора киназы PIKfyve для лечения В-клеточной неходжкинской лимфомы» . Кровь . 129 (13): 1768–1778. DOI : 10,1182 / кровь 2016-09-736892 . PMC 5766845 . PMID 28104689 .  
  32. ^ Ли, Z; Мбах, NE; Овермейер, JH; Сарвер, JG; Джордж, S; Trabbic, CJ; Erhardt, PW; Мальтийский, Вашингтон (2019). «Путь передачи сигналов JNK играет ключевую роль в метуозе (неапоптотической гибели клеток), индуцированном MOMIPP в глиобластоме» . BMC Рак . 19 (1): 77. DOI : 10,1186 / s12885-019-5288-у . PMC 6335761 . PMID 30651087 .  
  33. ^ Шарма G, Guardia CM, Рой A, Василев A, Saric A, Griner LN и др. (Февраль 2019). «Семейство ингибиторов PIKFYVE с терапевтическим потенциалом против зависимых от аутофагии раковых клеток нарушает множественные события в гомеостазе лизосом» . Аутофагия . 15 (10): 1694–1718. DOI : 10.1080 / 15548627.2019.1586257 . PMC 6735543 . PMID 30806145 .  
  34. ^ Sbrissa D, Ikonomov OC, Феннер H, Shisheva A (декабрь 2008). «Гомомерные и гетеромерные взаимодействия ArPIKfyve создают основу для PIKfyve и Sac3 в комплексе, чтобы способствовать активности и функциональности PIKfyve» . Журнал молекулярной биологии . 384 (4): 766–79. DOI : 10.1016 / j.jmb.2008.10.009 . PMC 2756758 . PMID 18950639 .  
  35. ^ Ikonomov OC, Sbrissa D, Феннер H, Shisheva A (декабрь 2009). «Ядровый комплекс PIKfyve-ArPIKfyve-Sac3: сайты контактов и их последствия для активности фосфатазы Sac3 и гомеостаза эндоцитарной мембраны» . Журнал биологической химии . 284 (51): 35794–806. DOI : 10.1074 / jbc.M109.037515 . PMC 2791009 . PMID 19840946 .  
  36. ^ Tsuruta F, зеленый EM, Руссе M, Dolmetsch RE (октябрь 2009). «PIKfyve регулирует деградацию CaV1.2 и предотвращает эксайтотоксическую гибель клеток» . Журнал клеточной биологии . 187 (2): 279–94. DOI : 10,1083 / jcb.200903028 . PMC 2768838 . PMID 19841139 .  
  37. ↑ Osborne SL, Wen PJ, Boucheron C, Nguyen HN, Hayakawa M, Kaizawa H и др. (Февраль 2008 г.). «ПИКфив отрицательно регулирует экзоцитоз в нейросекреторных клетках» . Журнал биологической химии . 283 (5): 2804–13. DOI : 10.1074 / jbc.M704856200 . PMID 18039667 . 
  38. ^ Мичелл RH, Heath В.Л., Леммон М.А., Dove SK (январь 2006). «Фосфатидилинозитол-3,5-бисфосфат: метаболизм и клеточные функции». Направления биохимических наук . 31 (1): 52–63. DOI : 10.1016 / j.tibs.2005.11.013 . PMID 16364647 . 
  39. ^ Ботело RJ, Efe JA, Теис D, Emr SD (октябрь 2008). «Для сборки сигнального комплекса фосфоинозитидкиназы Fab1 требуется фосфоинозитидфосфатаза на фиг.4» . Молекулярная биология клетки . 19 (10): 4273–86. DOI : 10,1091 / mbc.E08-04-0405 . PMC 2555960 . PMID 18653468 .  
  40. ↑ Jin N, Chow CY, Liu L, Zolov SN, Bronson R, Davisson M и др. (Декабрь 2008 г.). «VAC14 образует ядро ​​белкового комплекса, необходимого для острой взаимной конверсии PI3P и PI (3,5) P (2) у дрожжей и мышей» . Журнал EMBO . 27 (24): 3221–34. DOI : 10.1038 / emboj.2008.248 . PMC 2600653 . PMID 19037259 .  
  41. ^ Yamamoto A, Dewald DB, Бороненков IV, Андерсон Р., Emr SD, Кошланда D (май 1995). «Новый гомолог PI (4) P 5-киназы, Fab1p, необходимый для нормальной функции и морфологии вакуолей у дрожжей» . Молекулярная биология клетки . 6 (5): 525–39. DOI : 10.1091 / mbc.6.5.525 . PMC 301213 . PMID 7663021 .  
  42. ^ Рустен Т.Э., Родаль Л.М., Паттни К., Энглунд С., Самаковлис С., Голубь С. и др. (Сентябрь 2006 г.). «Fab1-фосфатидилинозитол-3-фосфат-5-киназа контролирует перемещение, но не подавление эндоцитозированных рецепторов» . Молекулярная биология клетки . 17 (9): 3989–4001. DOI : 10,1091 / mbc.E06-03-0239 . PMC 1556381 . PMID 16837550 .  
  43. ^ Nicot А.С., Фарес H, Payrastre B, Чишолм AD, Labouesse M, J Лапорта (июль 2006 г.). «Фосфоинозитидкиназа PIKfyve / Fab1p регулирует созревание терминальных лизосом у Caenorhabditis elegans» . Молекулярная биология клетки . 17 (7): 3062–74. DOI : 10,1091 / mbc.E05-12-1120 . PMC 1483040 . PMID 16801682 .  
  44. ↑ Whitley P, Hinz S, Doughty J (декабрь 2009 г.). «Белки Arabidopsis FAB1 / PIKfyve необходимы для развития жизнеспособной пыльцы» . Физиология растений . 151 (4): 1812–22. DOI : 10.1104 / pp.109.146159 . PMC 2785992 . PMID 19846542 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Нагасе Т., Исикава К., Суяма М., Кикуно Р., Хиросава М., Миядзима Н. и др. (Февраль 1999 г.). «Прогнозирование кодирующих последовательностей неидентифицированных генов человека. XIII. Полные последовательности 100 новых клонов кДНК из мозга, которые кодируют большие белки in vitro» . Исследования ДНК . 6 (1): 63–70. DOI : 10.1093 / dnares / 6.1.63 . PMID  10231032 .
  • Цзяо X, Мунье Флорида, Шордерет Д.Ф., Зографос Л., Смит Дж., Рубин Б., Хейтманчик Дж. Ф. (май 2003 г.). «Генетическая связь пятнистости Франсуа-Нитена (mouchetée) дистрофии роговицы с хромосомой 2q35». Генетика человека . 112 (5–6): 593–9. DOI : 10.1007 / s00439-002-0905-1 . PMID  12607114 . S2CID  1338901 .
  • Иконов О.К., Сбрисса Д., Фоти М., Карпентье Ю.Л., Шишева А. (ноябрь 2003 г.). «PIKfyve контролирует эндоцитоз жидкой фазы, но не рециркуляцию / деградацию эндоцитозированных рецепторов или сортировку прокатепсина D, регулируя многовезикулярный морфогенез тела» . Молекулярная биология клетки . 14 (11): 4581–91. DOI : 10,1091 / mbc.E03-04-0222 . PMC  266774 . PMID  14551253 .
  • Brill LM, Salomon AR, Ficarro SB, Mukherji M, Stettler-Gill M, Peters EC (май 2004 г.). «Надежное фосфопротеомное профилирование сайтов фосфорилирования тирозина из Т-клеток человека с использованием аффинной хроматографии с иммобилизованным металлом и тандемной масс-спектрометрии». Аналитическая химия . 76 (10): 2763–72. DOI : 10.1021 / ac035352d . PMID  15144186 .
  • Сбрисса Д., Иконов О.К., Шишева А. (февраль 2002 г.). «Фосфатидилинозитол-3-фосфат-взаимодействующие домены в PIKfyve. Специфичность связывания и роль в PIKfyve. Эндоменбранная локализация» . Журнал биологической химии . 277 (8): 6073–9. DOI : 10.1074 / jbc.M110194200 . PMID  11706043 .
  • Сбрисса Д., Иконов О.К., Стракова Дж., Дондапати Р., Млак К., Диб Р. и др. (Декабрь 2004 г.). «Ортолог Saccharomyces cerevisiae Vac14 млекопитающих, который ассоциирует и регулирует активность фосфоинозитид-5-киназы PIKfyve» . Молекулярная и клеточная биология . 24 (23): 10437–47. DOI : 10.1128 / MCB.24.23.10437-10447.2004 . PMC  529046 . PMID  15542851 .
  • Раш Дж., Мориц А., Ли К.А., Го А., Госс В.Л., Спек Э.Дж. и др. (Январь 2005 г.). «Иммуноаффинное профилирование фосфорилирования тирозина в раковых клетках». Природа Биотехнологии . 23 (1): 94–101. DOI : 10.1038 / nbt1046 . PMID  15592455 . S2CID  7200157 .
  • Олсен Дж. В., Благоев Б., Гнад Ф, Мацек Б., Кумар С., Мортенсен П., Манн М. (ноябрь 2006 г.). «Глобальная, in vivo и сайт-специфическая динамика фосфорилирования в сигнальных сетях». Cell . 127 (3): 635–48. DOI : 10.1016 / j.cell.2006.09.026 . PMID  17081983 . S2CID  7827573 .