PPP2CA

Доступные конструкции

Ортолог поиск: PDBe RCSB

Список идентификационных кодов PDB
2IAE , 2IE3 , 2IE4 , 2NPP , 2NYL , 2NYM , 3C5W , 3DW8 , 3FGA , 3K7V , 3K7W , 3P71 , 4I5L , 4I5N , 4IYP , 4LAC

Идентификаторы

Псевдонимы

PPP2CA , PP2Ac, PP2CA, PP2Calpha, RP-С, фосфатаза 2 каталитической субъединицы альфа, NEDLBA

Внешние идентификаторы

OMIM : 176915 MGI : 1321159 HomoloGene : 37660 GeneCard : PPP2CA

Расположение гена ( человек )

Chr.	Хромосома 5 (человека) ^[1]

Группа	5q31.1	Начинать	134 194 332 п.н. ^[1]
Группа	5q31.1	Конец	134 226 073 п.н. ^[1]

Паттерн экспрессии РНК

Дополнительные данные эталонного выражения

Генная онтология
Молекулярная функция	• фосфопротеином фосфатазы • ГАМК связывания рецептора • связывание иона металла • белка С-конец связывания • GO: связывание белка 0001948 • гидролазы активность • гетеродимеризация активность белка • белок серин / треонин фосфатазы • связывание тау - белка
Сотовый компонент	• цитоплазма • цитозоль • полюс веретена • мембрана • цитоскелет микротрубочек • клеточная мембрана • комплекс протеинфосфатазы типа 2A • хромосома • митохондрия • хромосома, центромерная область • цитоскелет • внеклеточная экзосома • ядро клетки • мембранный плот • синапс
Биологический процесс	• апоптотический процесс • регуляция транскрипции по ДНК-шаблону • церамидный метаболический процесс • регуляция репликации ДНК • инактивация активности MAPK • дефосфорилирование протеина • ответ на органическое вещество • позитивная регуляция активности протеин-серин / треонинкиназы • регуляция сигнального пути Wnt • регуляция клеточной адгезии • GO: 0007126 мейотический клеточный цикл • негативная регуляция роста клеток • сплайсинг РНК • регуляция дифференцировки клеток • регуляция роста • митотических ядерной оболочки повторной сборка • ядерно-транскрибируются мРНК катаболического процесс, нонсенс-опосредованного распад • Развитие мезодермы • второго мессенджера-опосредованная сигнализация • отрицательное регулирование эпителиальных к мезенхимальному переходу • негативной регуляции фосфорилирования тирозина белка STAT • регуляции фосфорилирования белка • ответ на ион свинца • дефосфорилирование пептидил-треонина • дефосфорилирование пептидил-серина • регуляция связывания микротрубочек • положительная регуляция связывания микротрубочек
Источники: Amigo / QuickGO

Ортологи

Разновидность

Человек

Мышь

Entrez


5515


19052

Ансамбль


ENSG00000113575


ENSMUSG00000020349

UniProt


P67775


P63330

RefSeq (мРНК)


NM_002715 NM_001355019


NM_019411

RefSeq (белок)


NP_002706 NP_001341948


NP_062284

Расположение (UCSC)

Chr 5: 134.19 - 134.23 Мб

н / д

PubMed поиск

^[2]

^[3]

Викиданные

Просмотр / редактирование человека

Просмотр / редактирование мыши

Серин / треонин-протеин фосфатазы 2A каталитической субъединицы альфа - изоформ представляет собой фермент , который (в организме человека) кодируются PPP2CA геной . ^[4]

Функция [ править ]

Этот ген кодирует каталитическую субъединицу фосфатазы 2А. Протеиновая фосфатаза 2A является одной из четырех основных Ser / Thr фосфатаз, и она участвует в отрицательном контроле роста и деления клеток. Он состоит из обычного гетеромерного основного фермента, который состоит из каталитической субъединицы и постоянной регуляторной субъединицы, которая связана с множеством регуляторных субъединиц. Этот ген кодирует альфа-изоформу каталитической субъединицы. ^[5]

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что PPP2CA взаимодействует с:

Bcl-2 , ^[6]
Бестрофин 1 , ^[7]
CCNG2 , ^[8]
CTTNBP2NL , ^[9]
CTTNBP2 , ^[9]
Циклинзависимая киназа 2 , ^[10]
Циклинзависимая киназа 6 , ^[10]
FAM40A , ^[9]
МПГБ1 , ^[9]^[11]^[12]^[13]
MOBKL3 , ^[9]
PPP2R1A , ^[9]^[14]
PPP2R1B , ^[9]^[14]
PPP2R2A , ^[9]^[15]
PPP2R3B , ^[9]^[16]
PPP2R5A , ^[9]^[17]
PPP2R5B , ^[9]^[17]
PPP2R5C , ^[9]^[17]^[18]
PPP2R5D , ^[9]^[17]
PPP2R5E , ^[9]^[17]
STRN3 , ^[9]
STRN , ^[9] и
TLX1 . ^[19]

См. Также [ править ]

PPP2CB

Ссылки [ править ]

^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000113575 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Джонс Т.А., Баркер Х.М., да Круз и Силва Е.Ф., Майер-Якель Р.Э., Хеммингс Б.А., Сперр Н.К., Шир Д., Коэн П.Т. (апрель 1993 г.) «Локализация генов, кодирующих каталитические субъединицы протеинфосфатазы 2A, в полосах хромосом человека 5q23 -> q31 и 8p12 -> p11.2, соответственно». Цитогенетика и клеточная генетика . 63 (1): 35–41. DOI : 10.1159 / 000133497 . PMID 8383590 .
^ «Ген Entrez: протеинфосфатаза 2 PPP2CA (ранее 2A), каталитическая субъединица, альфа-изоформа» .
^ Дэн X, Ito Т, Карр B, Mumby M, май WS (декабрь 1998). «Обратимое фосфорилирование Bcl2 после интерлейкина 3 или бриостатина 1 опосредуется прямым взаимодействием с протеинфосфатазой 2A» . Журнал биологической химии . 273 (51): 34157–63. DOI : 10.1074 / jbc.273.51.34157 . PMID 9852076 .
^ Марморштейн LY, McLaughlin PJ, Stanton JB, Ян L, Крэбб JW, Марморштейн AD (август 2002). «Бестрофин физически и функционально взаимодействует с протеинфосфатазой 2А» . Журнал биологической химии . 277 (34): 30591–7. DOI : 10.1074 / jbc.M204269200 . PMID 12058047 .
^ Bennin Д.А., Дон А.С., тормозной Т, Маккензи ДЛ, Розенбаум Н, Ортис л, DePaoli-Roach А.А., Хорн МС (июль 2002). «Циклин G2 связывается с каталитическими и регуляторными субъединицами B 'протеинфосфатазы 2A в активных комплексах и вызывает ядерные аберрации и остановку клеточного цикла в фазе G1 / S» . Журнал биологической химии . 277 (30): 27449–67. DOI : 10.1074 / jbc.M111693200 . PMID 11956189 .
^ a b c d e f g h i j k l m n o p Goudreault M, D'Ambrosio LM, Kean MJ, Mullin MJ, Larsen BG, Sanchez A, Chaudhry S, Chen GI, Sicheri F, Несвижский А.И., Aebersold R, Raught B, Gingras AC (январь 2009 г.). «Сеть взаимодействия высокой плотности фосфатазы PP2A идентифицирует новый комплекс фосфатазы и киназы, взаимодействующий со стриатином, связанный с белком кавернозной мальформации 3 головного мозга (CCM3)» . Молекулярная и клеточная протеомика . 8 (1): 157–71. DOI : 10.1074 / mcp.M800266-MCP200 . PMC 2621004 . PMID 18782753 .
^ a b Cheng A, Kaldis P, Solomon MJ (ноябрь 2000 г.). «Дефосфорилирование человеческих циклинзависимых киназ с помощью изоформ протеинфосфатазы типа 2C альфа и бета 2» . Журнал биологической химии . 275 (44): 34744–9. DOI : 10.1074 / jbc.M006210200 . PMID 10934208 .
^ Жингра переменного тока, Кабальеро М, Zarske М, Санчес А, Hazbun ТР, Поля S, Sonenberg Н, Хафен Е, Raught В, Aebersold R (ноябрь 2005 г.). «Новый эволюционно консервативный комплекс протеинфосфатазы, участвующий в чувствительности к цисплатину» . Молекулярная и клеточная протеомика . 4 (11): 1725–40. DOI : 10.1074 / mcp.M500231-MCP200 . PMID 16085932 .
↑ Chen J, Peterson RT, Schreiber SL (июнь 1998 г.). «Альфа 4 связывается с протеинфосфатазами 2А, 4 и 6». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 247 (3): 827–32. DOI : 10.1006 / bbrc.1998.8792 . PMID 9647778 .
Перейти ↑ Chung H, Nairn AC, Murata K, Brautigan DL (август 1999). «Мутация Tyr307 и Leu309 в каталитической субъединице протеинфосфатазы 2А способствует ассоциации с альфа-субъединицей 4, которая способствует дефосфорилированию фактора элонгации-2». Биохимия . 38 (32): 10371–6. DOI : 10.1021 / bi990902g . PMID 10441131 .
↑ a b Чжоу Дж., Фам Х. Т., Рюдигер Р., Уолтер Дж. (январь 2003 г.). «Характеристика изоформ субъединиц Aalpha и Abeta протеинфосфатазы 2A: различия в экспрессии, взаимодействии субъединиц и эволюции» . Биохимический журнал . 369 (Pt 2): 387–98. DOI : 10.1042 / BJ20021244 . PMC 1223084 . PMID 12370081 .
^ Kamibayashi С, Lickteig RL, Эстес R, G Вальтер, Мамби MC (октябрь 1992 г.). «Экспрессия субъединицы А протеинфосфатазы 2А и характеристика ее взаимодействий с каталитическими и регуляторными субъединицами». Журнал биологической химии . 267 (30): 21864–72. PMID 1328247 .
^ Yan Z, Федоров С.А., Mumby MC, Williams RS (февраль 2000). «PR48, новая регуляторная субъединица протеинфосфатазы 2A, взаимодействует с Cdc6 и модулирует репликацию ДНК в клетках человека» . Молекулярная и клеточная биология . 20 (3): 1021–9. DOI : 10.1128 / mcb.20.3.1021-1029.2000 . PMC 85219 . PMID 10629059 .
^ a b c d e Маккрайт Б., Риверс А.М., Одлин С., Виршуп Д.М. (сентябрь 1996 г.). «Семейство B56 регуляторных субъединиц протеинфосфатазы 2A (PP2A) кодирует индуцированные дифференцировкой фосфопротеины, которые нацелены на PP2A как в ядро, так и в цитоплазму» . Журнал биологической химии . 271 (36): 22081–9. DOI : 10.1074 / jbc.271.36.22081 . PMID 8703017 .
Перейти ↑ Ito A, Kataoka TR, Watanabe M, Nishiyama K, Mazaki Y, Sabe H, Kitamura Y, Nojima H (февраль 2000). «Укороченная изоформа субъединицы PP2A B56 способствует подвижности клеток посредством фосфорилирования паксиллина» . Журнал EMBO . 19 (4): 562–71. DOI : 10.1093 / emboj / 19.4.562 . PMC 305594 . PMID 10675325 .
^ Kawabe T, Муслин AJ, Korsmeyer SJ (январь 1997). «HOX11 взаимодействует с протеинфосфатазами PP2A и PP1 и нарушает контрольную точку клеточного цикла G2 / M». Природа . 385 (6615): 454–8. DOI : 10.1038 / 385454a0 . PMID 9009195 . S2CID 608633 .

Дальнейшее чтение [ править ]

Коэн П., Коэн П. Т. (декабрь 1989 г.). «Белковые фосфатазы достигают совершеннолетия». Журнал биологической химии . 264 (36): 21435–8. PMID 2557326 .
Zolnierowicz S (октябрь 2000 г.). «Протеинфосфатаза типа 2А, комплексный регулятор многочисленных сигнальных путей». Биохимическая фармакология . 60 (8): 1225–35. DOI : 10.1016 / S0006-2952 (00) 00424-X . PMID 11007961 .
Камибаяси С., Ликтейг Р.Л., Эстес Р., Уолтер Г., Мамби М.С. (октябрь 1992 г.). «Экспрессия субъединицы А протеинфосфатазы 2А и характеристика ее взаимодействий с каталитическими и регуляторными субъединицами». Журнал биологической химии . 267 (30): 21864–72. PMID 1328247 .
Годерт М., Коэн Э.С., Джейкс Р., Коэн П. (ноябрь 1992 г.). «Сайты фосфорилирования киназы p42 MAP в ассоциированном с микротрубочками белке тау дефосфорилируются протеинфосфатазой 2A1. Последствия для болезни Альцгеймера [исправлено]» . Письма FEBS . 312 (1): 95–9. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (92) 81418-L . PMID 1330687 . S2CID 34940651 .
Хью-Гудолл Y, Mayer RE, Maurer F, Stone SR, Hemmings BA (январь 1991 г.). «Структура и регуляция транскрипции генов каталитических субъединиц протеинфосфатазы 2А». Биохимия . 30 (1): 89–97. DOI : 10.1021 / bi00215a014 . PMID 1846293 .
Scheidtmann KH, Virshup DM, Kelly TJ (апрель 1991 г.). «Протеиновая фосфатаза 2A дефосфорилирует большой Т-антиген вируса обезьяны 40, специфически по остаткам, участвующим в регуляции ДНК-связывающей активности» . Журнал вирусологии . 65 (4): 2098–101. DOI : 10,1128 / JVI.65.4.2098-2101.1991 . PMC 240073 . PMID 1848320 .
Scheidtmann KH, Mumby MC, Rundell K, Walter G (апрель 1991 г.). «Дефосфорилирование антигена big-T вируса обезьяны 40 и белка p53 протеинфосфатазой 2A: ингибирование антигеном small-t» . Молекулярная и клеточная биология . 11 (4): 1996–2003. DOI : 10.1128 / mcb.11.4.1996 . PMC 359885 . PMID 1848668 .
Виршуп Д.М., Кауфман М.Г., Келли Т.Дж. (декабрь 1989 г.). «Активация репликации ДНК SV40 in vitro клеточной протеинфосфатазой 2А» . Журнал EMBO . 8 (12): 3891–8. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1989.tb08568.x . PMC 402079 . PMID 2555176 .
Арино Дж., Вун CW, Браутиган Д.Л., Миллер Т.Б., Джонсон Г.Л. (июнь 1988 г.). «Фосфатаза 2А печени человека: кДНК и аминокислотная последовательность двух изотипов каталитических субъединиц» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 85 (12): 4252–6. DOI : 10.1073 / pnas.85.12.4252 . PMC 280405 . PMID 2837763 .
Stone SR, Mayer R, Wernet W., Maurer F, Hofsteenge J, Hemmings BA (декабрь 1988 г.). «Нуклеотидная последовательность кДНК, кодирующая альфа-каталитическую субъединицу протеина фосфатазы 2А в легких человека» . Исследования нуклеиновых кислот . 16 (23): 11365. DOI : 10,1093 / NAR / 16.23.11365 . PMC 339016 . PMID 2849764 .
Керри Е.А., Кэмпбелл Д.Г., Харди Д.Г. (декабрь 1985 г.). «Фосфорилирование и активация карбамилфосфатсинтетазы II хомяка с помощью цАМФ-зависимой протеинкиназы. Новый механизм регуляции биосинтеза пиримидиновых нуклеотидов» . Журнал EMBO . 4 (13B): 3735–42. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1985.tb04142.x . PMC 554725 . PMID 4092695 .
МакКрайт Б., Виршуп Д.М. (ноябрь 1995 г.). «Идентификация нового семейства регуляторных субъединиц протеинфосфатазы 2А» . Журнал биологической химии . 270 (44): 26123–8. DOI : 10.1074 / jbc.270.44.26123 . PMID 7592815 .
Фавр Б., Зольнерович С., Туровски П., Хеммингс Б.А. (июнь 1994 г.). «Каталитическая субъединица протеинфосфатазы 2A карбоксиметилирована in vivo». Журнал биологической химии . 269 (23): 16311–7. PMID 8206937 .
Redpath NT, Price NT, Северинов KV, Proud CG (апрель 1993 г.). «Регулирование фактора элонгации-2 за счет мультисайтового фосфорилирования» . Европейский журнал биохимии / FEBS . 213 (2): 689–99. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1993.tb17809.x . PMID 8386634 .
Мурамацу Т., Кинкейд Р.Л. (июль 1993 г.). «Молекулярное клонирование полноразмерной кДНК, кодирующей каталитическую субъединицу кальмодулин-зависимой протеинфосфатазы (кальциневрин А альфа)» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток . 1178 (1): 117–20. DOI : 10.1016 / 0167-4889 (93) 90117-8 . PMID 8392375 .
Киссинджер К.Р., Пардж Х.Э., Найтон Д.Р., Льюис К.Т., Пеллетье Л.А., Темпчик А., Калиш В.Дж., Такер К.Д., Шоуолтер Р.Э., Мумау Е.В. (декабрь 1995). «Кристаллические структуры человеческого кальциневрина и человеческого комплекса FKBP12-FK506-кальциневрин». Природа . 378 (6557): 641–4. DOI : 10.1038 / 378641a0 . PMID 8524402 . S2CID 4337105 .
Огуро Х., Рудницка-Наврот М., Бучилко Дж., Чжао Х, Тейлор Дж. А., Уолш К. А., Пальчевски К. (март 1996 г.). «Структурные и ферментативные аспекты фосфорилирования родопсина» . Журнал биологической химии . 271 (9): 5215–24. DOI : 10.1074 / jbc.271.9.5215 . PMID 8617805 .
МакКрайт Б., Риверс А.М., Одлин С., Виршуп Д.М. (сентябрь 1996 г.). «Семейство B56 регуляторных субъединиц протеинфосфатазы 2A (PP2A) кодирует индуцированные дифференцировкой фосфопротеины, которые нацелены на PP2A как в ядро, так и в цитоплазму» . Журнал биологической химии . 271 (36): 22081–9. DOI : 10.1074 / jbc.271.36.22081 . PMID 8703017 .

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000113575 - Ensembl , май 2017 г.

[2] "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[3] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid8383590-4] Джонс Т.А., Баркер Х.М., да Круз и Силва Е.Ф., Майер-Якель Р.Э., Хеммингс Б.А., Сперр Н.К., Шир Д., Коэн П.Т. (апрель 1993 г.) «Локализация генов, кодирующих каталитические субъединицы протеинфосфатазы 2A, в полосах хромосом человека 5q23 -> q31 и 8p12 -> p11.2, соответственно». Цитогенетика и клеточная генетика . 63 (1): 35–41. DOI : 10.1159 / 000133497 . PMID 8383590 .

[5] «Ген Entrez: протеинфосфатаза 2 PPP2CA (ранее 2A), каталитическая субъединица, альфа-изоформа» .

[pmid9852076-6] Дэн X, Ito Т, Карр B, Mumby M, май WS (декабрь 1998). «Обратимое фосфорилирование Bcl2 после интерлейкина 3 или бриостатина 1 опосредуется прямым взаимодействием с протеинфосфатазой 2A» . Журнал биологической химии . 273 (51): 34157–63. DOI : 10.1074 / jbc.273.51.34157 . PMID 9852076 .

[pmid12058047-7] Марморштейн LY, McLaughlin PJ, Stanton JB, Ян L, Крэбб JW, Марморштейн AD (август 2002). «Бестрофин физически и функционально взаимодействует с протеинфосфатазой 2А» . Журнал биологической химии . 277 (34): 30591–7. DOI : 10.1074 / jbc.M204269200 . PMID 12058047 .

[pmid11956189-8] Bennin Д.А., Дон А.С., тормозной Т, Маккензи ДЛ, Розенбаум Н, Ортис л, DePaoli-Roach А.А., Хорн МС (июль 2002). «Циклин G2 связывается с каталитическими и регуляторными субъединицами B 'протеинфосфатазы 2A в активных комплексах и вызывает ядерные аберрации и остановку клеточного цикла в фазе G1 / S» . Журнал биологической химии . 277 (30): 27449–67. DOI : 10.1074 / jbc.M111693200 . PMID 11956189 .

[pmid18782753-9] ^ a b c d e f g h i j k l m n o p Goudreault M, D'Ambrosio LM, Kean MJ, Mullin MJ, Larsen BG, Sanchez A, Chaudhry S, Chen GI, Sicheri F, Несвижский А.И., Aebersold R, Raught B, Gingras AC (январь 2009 г.). «Сеть взаимодействия высокой плотности фосфатазы PP2A идентифицирует новый комплекс фосфатазы и киназы, взаимодействующий со стриатином, связанный с белком кавернозной мальформации 3 головного мозга (CCM3)» . Молекулярная и клеточная протеомика . 8 (1): 157–71. DOI : 10.1074 / mcp.M800266-MCP200 . PMC 2621004 . PMID 18782753 .

[pmid10934208-10] Cheng A, Kaldis P, Solomon MJ (ноябрь 2000 г.). «Дефосфорилирование человеческих циклинзависимых киназ с помощью изоформ протеинфосфатазы типа 2C альфа и бета 2» . Журнал биологической химии . 275 (44): 34744–9. DOI : 10.1074 / jbc.M006210200 . PMID 10934208 .

[pmid16085932-11] Жингра переменного тока, Кабальеро М, Zarske М, Санчес А, Hazbun ТР, Поля S, Sonenberg Н, Хафен Е, Raught В, Aebersold R (ноябрь 2005 г.). «Новый эволюционно консервативный комплекс протеинфосфатазы, участвующий в чувствительности к цисплатину» . Молекулярная и клеточная протеомика . 4 (11): 1725–40. DOI : 10.1074 / mcp.M500231-MCP200 . PMID 16085932 .

[pmid9647778-12] Chen J, Peterson RT, Schreiber SL (июнь 1998 г.). «Альфа 4 связывается с протеинфосфатазами 2А, 4 и 6». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 247 (3): 827–32. DOI : 10.1006 / bbrc.1998.8792 . PMID 9647778 .

[pmid10441131-13] Перейти ↑ Chung H, Nairn AC, Murata K, Brautigan DL (август 1999). «Мутация Tyr307 и Leu309 в каталитической субъединице протеинфосфатазы 2А способствует ассоциации с альфа-субъединицей 4, которая способствует дефосфорилированию фактора элонгации-2». Биохимия . 38 (32): 10371–6. DOI : 10.1021 / bi990902g . PMID 10441131 .

[pmid12370081-14] Чжоу Дж., Фам Х. Т., Рюдигер Р., Уолтер Дж. (январь 2003 г.). «Характеристика изоформ субъединиц Aalpha и Abeta протеинфосфатазы 2A: различия в экспрессии, взаимодействии субъединиц и эволюции» . Биохимический журнал . 369 (Pt 2): 387–98. DOI : 10.1042 / BJ20021244 . PMC 1223084 . PMID 12370081 .

[pmid1328247-15] Kamibayashi С, Lickteig RL, Эстес R, G Вальтер, Мамби MC (октябрь 1992 г.). «Экспрессия субъединицы А протеинфосфатазы 2А и характеристика ее взаимодействий с каталитическими и регуляторными субъединицами». Журнал биологической химии . 267 (30): 21864–72. PMID 1328247 .

[pmid10629059-16] Yan Z, Федоров С.А., Mumby MC, Williams RS (февраль 2000). «PR48, новая регуляторная субъединица протеинфосфатазы 2A, взаимодействует с Cdc6 и модулирует репликацию ДНК в клетках человека» . Молекулярная и клеточная биология . 20 (3): 1021–9. DOI : 10.1128 / mcb.20.3.1021-1029.2000 . PMC 85219 . PMID 10629059 .

[pmid8703017-17] Маккрайт Б., Риверс А.М., Одлин С., Виршуп Д.М. (сентябрь 1996 г.). «Семейство B56 регуляторных субъединиц протеинфосфатазы 2A (PP2A) кодирует индуцированные дифференцировкой фосфопротеины, которые нацелены на PP2A как в ядро, так и в цитоплазму» . Журнал биологической химии . 271 (36): 22081–9. DOI : 10.1074 / jbc.271.36.22081 . PMID 8703017 .

[pmid10675325-18] Перейти ↑ Ito A, Kataoka TR, Watanabe M, Nishiyama K, Mazaki Y, Sabe H, Kitamura Y, Nojima H (февраль 2000). «Укороченная изоформа субъединицы PP2A B56 способствует подвижности клеток посредством фосфорилирования паксиллина» . Журнал EMBO . 19 (4): 562–71. DOI : 10.1093 / emboj / 19.4.562 . PMC 305594 . PMID 10675325 .

[pmid9009195-19] Kawabe T, Муслин AJ, Korsmeyer SJ (январь 1997). «HOX11 взаимодействует с протеинфосфатазами PP2A и PP1 и нарушает контрольную точку клеточного цикла G2 / M». Природа . 385 (6615): 454–8. DOI : 10.1038 / 385454a0 . PMID 9009195 . S2CID 608633 .

[1]