• цитоплазма • цитозоль • нуклеоплазма • нуклеотид-активированный протеинкиназный комплекс • ядро клетки • аппарат Гольджи • ядерное пятнышко • стрессовая гранула • аксон • дендрит • тело нейрональной клетки
Биологический процесс
• карнитин трансфер • стероидного процесс обмена веществ • GO: 0007243 внутриклеточной трансдукции сигнала • клеточного ответ на глюкозу голодание • стеролы биосинтетического процесса • липидной биосинтетический процесс • регуляция транскрипции ДНК-шаблонный • гомеостаз глюкоза • положительная регуляция аутофагии • фосфорилирование • ритмичного процесс • метаболизм липидов • реакция на стресс • негативная регуляция процесса апоптоза • процесс метаболизма холестерина • сигнальный путь Wnt • регулирование жирной кислоты биосинтетического процесса • жирных кислот метаболический процесс • транскрипции ДНК-шаблонных • клеточный ответ простагландина Е стимул • аутофагия • фосфорилирование белка • отрицательное регулирование сигнализации TOR • положительное регулирование macroautophagy • клеточный ответ на лекарства • жирных кислот биосинтетических процесс • гомеостаз жирных кислот • регуляция циркадного ритма • остановка клеточного цикла • клеточный ответ на уровни питательных веществ • регуляция экспрессии генов • холестерин биосинтетического процесс • ответ на мышечную активность • положительного регулирование гликолитического процесса • macroautophagy • трансдукции сигнала • стероидного биосинтетические процессы • регулирование трансдукции сигнала посредством р53 класса медиатора • гистона-фосфорилирование серина • регулирование macroautophagy • хроматин организация • негативную регуляцию экспрессии генов • клеточный ответ на окислительный стресс • регуляция сборки стрессовых гранул • регуляция организации цитоскелета микротрубочек • клеточный ответ на ион кальция • клеточный ответ на стимул глюкозы • энергетический гомеостаз • положительное регулирование локализации клеточного белка • отрицательное регулирование деацетилирования тубулина • положительное регулирование ацетилирования пептидил-лизина
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность
Человек
Мышь
Entrez
5563
108079
Ансамбль
ENSG00000162409
ENSMUSG00000028518
UniProt
P54646
Q8BRK8
RefSeq (мРНК)
NM_006252
NM_178143 NM_001356568
RefSeq (белок)
NP_006243
NP_835279 NP_001343497
Расположение (UCSC)
Chr 1: 56.65 - 56.72 Мб
Chr 4: 105.03 - 105.11 Мб
PubMed поиск
[3]
[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека
Просмотр / редактирование мыши
5'-АМФ-активируемая протеинкиназа каталитической субъединица альфа-2 представляет собой фермент , который у человека кодируется PRKAA2 геном . [5] [6]
Функция [ править ]
Белок , кодируемый этим геном является каталитической субъединицей AMP-активируемой протеинкиназы (AMPK). AMPK представляет собой гетеротример, состоящий из альфа-каталитической субъединицы и некаталитических бета- и гамма-субъединиц. AMPK - важный чувствительный к энергии фермент, который контролирует энергетический статус клеток. В ответ на клеточные метаболические напряжения, AMPK активируется, и , таким образом , фосфорилирует и инактивирует ацетил-СоА - карбоксилаза (АСС) и бета-гидрокси бета-метилглутарил-КоА - редуктазу ( HMGCR ), ключевые ферменты , участвующие в регуляции De Novo биосинтеза из жирных кислот и холестерина. Исследования на мышах предполагают, что эта каталитическая субъединица может контролировать чувствительность к инсулину всего тела и необходима для поддержания энергетического гомеостаза миокарда во время ишемии . [6]
Ссылки [ править ]
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000162409 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000028518 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Aguan K, Scott J, см CG, Саркар NH (декабрь 1994). «Характеристика и хромосомная локализация человеческого гомолога крысиного AMP-активированного гена, кодирующего протеинкиназу: главный регулятор липидного обмена у млекопитающих». Джин . 149 (2): 345–50. DOI : 10.1016 / 0378-1119 (94) 90174-0 . PMID 7959015 .
^ a b «Ген Entrez: протеинкиназа PRKAA2, AMP-активированная, альфа-2 каталитическая субъединица» .
Харди Д.Г. (1992). «Регулирование метаболизма жирных кислот и холестерина с помощью AMP-активированной протеинкиназы». Биохим. Биофиз. Acta . 1123 (3): 231–8. DOI : 10.1016 / 0005-2760 (92) 90001-с . PMID 1536860 .
Карлинг Д. (2004). «Каскад AMP-активируемых протеинкиназ - объединяющая система для контроля энергии». Trends Biochem. Sci . 29 (1): 18–24. DOI : 10.1016 / j.tibs.2003.11.005 . PMID 14729328 .
Бери Р.К., Марли А.Е., См. К.Г., Сопвит В.Ф., Агуан К., Карлинг Д., Скотт Дж., Кэри Ф. (1995). «Молекулярное клонирование, экспрессия и хромосомная локализация человеческой AMP-активированной протеинкиназы» . FEBS Lett . 356 (1): 117–21. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (94) 01247-4 . PMID 7988703 .
Боналдо М.Ф., Леннон Г., Соарес МБ (1997). «Нормализация и вычитание: два подхода к облегчению открытия генов» . Genome Res . 6 (9): 791–806. DOI : 10.1101 / gr.6.9.791 . PMID 8889548 .
Ваввас Д., Апазидис А., Саха А. К., Гэмбл Дж., Патель А., Кемп Б. Э., Виттерс Л. А., Рудерман Н. Б. (1997). «Вызванные сокращением изменения ацетил-КоА-карбоксилазы и 5'-AMP-активированной киназы в скелетных мышцах» . J. Biol. Chem . 272 (20): 13255–61. DOI : 10.1074 / jbc.272.20.13255 . PMID 9148944 .
Стэплтон Д., Вуллатт Э, Митчелхилл К.И., Николл Дж. К., Фернандес С.С., Мичелл Б.Дж., Виттерс Л.А., Пауэр Д.А., Сазерленд Г.Р., Кемп Б.Е. (1997). «Семейство изоферментов AMP-активированной протеинкиназы: субъединичная структура и расположение в хромосоме». FEBS Lett . 409 (3): 452–6. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (97) 00569-3 . PMID 9224708 . S2CID 39329574 .
Стейн SC, Вудс A, Джонс Н.А., Дэвисон MD, Карлинг Д. (2000). «Регулирование AMP-активированной протеинкиназы путем фосфорилирования» . Биохим. Дж . 345 (3): 437–43. DOI : 10.1042 / 0264-6021: 3450437 . PMC 1220775 . PMID 10642499 .
да Силва, Ксавье Дж., Леклерк И., Соль И.П., Дуарон Б., Харди Д.Г., Кан А., Руттер Г.А. (2000). «Роль AMP-активированной протеинкиназы в регуляции глюкозой экспрессии гена островковых бета-клеток» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 97 (8): 4023–8. Bibcode : 2000PNAS ... 97.4023D . DOI : 10.1073 / pnas.97.8.4023 . PMC 18135 . PMID 10760274 .
Му Дж, Брозиник Дж. Т., Валладарес О., Букан М., Бирнбаум М. Дж. (2001). «Роль AMP-активированной протеинкиназы в регулируемом сокращением и гипоксией транспорте глюкозы в скелетных мышцах». Мол. Cell . 7 (5): 1085–94. DOI : 10.1016 / S1097-2765 (01) 00251-9 . PMID 11389854 .
Минокоши Ю., Ким Ю. Б., Перони О. Д., Фрайер Л. Г., Мюллер С., Карлинг Д., Кан BB (2002). «Лептин стимулирует окисление жирных кислот, активируя АМФ-активированную протеинкиназу». Природа . 415 (6869): 339–43. Bibcode : 2002Natur.415..339M . DOI : 10.1038 / 415339a . PMID 11797013 . S2CID 4409274 .
Dubbelhuis PF, Meijer AJ (2002). «Аминокислотно-зависимая передача сигналов в печени находится под контролем АМФ-зависимой протеинкиназы». FEBS Lett . 521 (1–3): 39–42. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (02) 02815-6 . PMID 12067722 . S2CID 32171292 .
Эсуми Х., Изуиси К., Като К., Хашимото К., Курашима Ю., Кишимото А., Огура Т., Одзава Т. (2002). «Гипоксия и лечение оксидом азота придают толерантность к глюкозному голоданию зависимым от 5'-АМФ протеинкиназным способом» . J. Biol. Chem . 277 (36): 32791–8. DOI : 10.1074 / jbc.M112270200 . PMID 12091379 .
Нильсен Дж. Н., Горчица К. Дж., Грэм Д. А., Ю Х., Макдональд С. С., Пилегаард Н., Гудиер Л. Дж., Харди Д. Г., Рихтер Е. А., Войташевский Дж. Ф. (2003). «Активность 5'-АМФ-активированной протеинкиназы и экспрессия субъединиц в скелетных мышцах человека, тренируемых с помощью упражнений». J. Appl. Physiol . 94 (2): 631–41. DOI : 10.1152 / japplphysiol.00642.2002 . PMID 12391032 .
Войташевский JF, Mourtzakis M, Hillig T, Saltin B, Pilegaard H (2002). «Диссоциация активности AMPK и фосфорилирования ACCbeta в мышцах человека во время длительных упражнений». Биохим. Биофиз. Res. Commun . 298 (3): 309–16. DOI : 10.1016 / S0006-291X (02) 02465-8 . PMID 12413941 .
Hallows KR, McCane JE, Kemp BE, Witters LA, Foskett JK (2003). «Регулирование стробирования каналов с помощью AMP-активированной протеинкиназы модулирует активность регулятора трансмембранной проводимости при муковисцидозе в подслизистых клетках легких» . J. Biol. Chem . 278 (2): 998–1004. DOI : 10.1074 / jbc.M210621200 . PMID 12427743 .
Zong H, Ren JM, Young LH, Pypaert M, Mu J, Birnbaum MJ, Shulman GI (2003). «АМФ-киназа необходима для митохондриального биогенеза в скелетных мышцах в ответ на хроническую депривацию энергии» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 99 (25): 15983–7. DOI : 10.1073 / pnas.252625599 . PMC 138551 . PMID 12444247 .
