Парвальбумин ( PV ) представляет собой кальций- связывающий белок с низкой молекулярной массой (обычно 9-11 кДа). У человека он кодируется геном PVALB . Он не принадлежит к семейству альбуминов ; он назван из-за его размера ( parv- , от латинского parvus small) и его способности коагулировать.
PVALB | |||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||||||||||||||||||
Идентификаторы | |||||||||||||||||||||||||
Псевдонимы | ПВАЛБ , Д22С749, парвальбумин | ||||||||||||||||||||||||
Внешние идентификаторы | OMIM : 168890 MGI : 97821 HomoloGene : 2137 GeneCards : PVALB | ||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
Ортологи | |||||||||||||||||||||||||
Разновидность | Человек | Мышь | |||||||||||||||||||||||
Entrez |
|
| |||||||||||||||||||||||
Ансамбль |
|
| |||||||||||||||||||||||
UniProt |
|
| |||||||||||||||||||||||
RefSeq (мРНК) |
|
| |||||||||||||||||||||||
RefSeq (белок) |
|
| |||||||||||||||||||||||
Расположение (UCSC) | Chr 22: 36,8 - 36,82 Мб | Chr 15: 78.19 - 78.21 Мб | |||||||||||||||||||||||
PubMed поиск | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Викиданные | |||||||||||||||||||||||||
|
Парвальбумин | |
---|---|
Идентификаторы | |
Символ | ? |
ИнтерПро | IPR008080 |
Она состоит из трех EF вручную мотивов и структурно связана с кальмодулиной и тропониным C . Парвальбумин содержится в быстро сокращающихся мышцах, где его уровень наиболее высок, а также в головном мозге и некоторых эндокринных тканях.
Парвальбумин представляет собой небольшой стабильный белок, содержащий сайты связывания кальция типа EF-hand. Он участвует в передаче сигналов кальция . Обычно этот белок разбит на три домена: AB, CD и EF, каждый из которых по отдельности содержит мотив спираль-петля-спираль. [5] Домен AB содержит делецию двух аминокислот в области петли, тогда как домены CD и EF содержат N-конец и C-конец, соответственно. [5]
Белки, связывающие кальций, такие как парвальбумин, играют роль во многих физиологических процессах, а именно в регуляции клеточного цикла, производстве вторичных мессенджеров , сокращении мышц , организации микротрубочек и фототрансдукции . [6] Следовательно, кальций-связывающие белки должны различать кальций в присутствии высоких концентраций других ионов металлов. Механизм селективности по кальцию широко изучен. [6] [7]
Расположение и функции
Парвальбумин в нервной ткани
Парвальбумин присутствует в некоторых ГАМКергических интернейронах нервной системы, особенно в ретикулярном таламусе [8], и экспрессируется преимущественно люстрами и корзиночными клетками коры. В мозжечке PV экспрессируется в клетках Пуркинье и интернейронах молекулярного слоя. [9] В гиппокампе интернейроны PV + подразделяются на корзиночные, аксоаксонические и бистратифицированные клетки, каждый подтип нацелен на отдельные компартменты пирамидных клеток . [10]
Связи интернейронов ЛВ в основном перисоматические (вокруг тела клетки нейронов). Большинство интернейронов ФВ имеют быстрые всплески . Также считается, что они вызывают гамма-волны, регистрируемые на ЭЭГ .
Интернейроны, экспрессирующие PV, составляют примерно 25% ГАМКергических клеток DLPFC приматов . [11] [12] Другими маркерами кальций-связывающих белков являются кальретинин (наиболее распространенный подтип DLPFC, около 50%) и кальбиндин . Интернейроны также делятся на подгруппы по экспрессии нейропептидов, таких как соматостатин , нейропептид Y , холецистокинин .
Парвальбумин в мышечной ткани
Известно, что ПВ участвует в расслаблении быстро сокращающихся мышечных волокон. [13] [14] Эта функция связана с ролью ЛВ в секвестрации кальция.
При сокращении мышц , то потенциал действий стимулируют напряжения чувствительных белков в Т-канальцевой мембране. Эти белки стимулируют открытие каналов Ca 2+ в саркоплазматическом ретикулуме , что приводит к высвобождению Ca 2+ в саркоплазме. Ионы Ca 2+ связываются с тропонином , что вызывает вытеснение тропомиозина , белка, который препятствует движению миозина вдоль актина . Смещение тропомиозина обнажает миозин-связывающие сайты на актине, что позволяет сокращать мышцы. [15]
Таким образом, в то время как сокращение мышц происходит за счет высвобождения Са 2+ , расслабление мышц происходит за счет удаления Са 2+ из саркоплазмы. Наряду с насосами Ca 2+ , PV способствует удалению Ca 2+ из цитоплазмы: PV связывается с ионами Ca 2+ в саркоплазме, а затем перемещает его в саркоплазматический ретикулум. [16]
Роль в патологии
Снижение экспрессии PV и GAD67 было обнаружено в интернейронах PV + GABAergic при шизофрении . [17] [18]
Парвальбумин и пищевая аллергия
Парвальбумин был идентифицирован как аллерген, вызывающий аллергию на рыбу (но не аллергию на моллюсков). [19] [20] [21] [22] Костные рыбы проявляют β-парвальбумин, а хрящевые рыбы, такие как акулы, и скаты, проявляют α-парвальбумин; аллергенность к костным рыбам имеет низкую перекрестную реактивность с хрящевыми рыбами. [20]
История
Белок был открыт в 1965 году как компонент быстро сокращающихся белых мышц рыбы. Он был описан как низкомолекулярный «альбумин». [23] Неизвестно, кто ввел термин парвальбумин , но это слово уже используется к 1967 году. [24]
Рекомендации
- ^ a b c ENSG00000100362 GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000274665, ENSG00000100362 - Ensembl , май 2017 г.
- ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000005716 - Ensembl , май 2017 г.
- ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ а б Кейтс М.С., Теодоро М.Л., Филлипс Г.Н. (март 2002 г.). «Молекулярные механизмы связывания кальция и магния с парвальбумином» . Биофизический журнал . 82 (3): 1133–46. DOI : 10.1016 / S0006-3495 (02) 75472-6 . PMC 1301919 . PMID 11867433 .
- ^ а б Кейтс М.С., Берри М.Б., Хо Э.Л., Ли К., Поттер Д.Д., Филлипс Г.Н. (октябрь 1999 г.). «Сродство и специфичность к ионам металлов в EF-белках: координационная геометрия и доменная пластичность в парвальбумине». Структура . 7 (10): 1269–78. DOI : 10.1016 / S0969-2126 (00) 80060-X . PMID 10545326 .
- ^ Дудев Т., Лим С. (январь 2014 г.). «Конкуренция между ионами металлов за сайты связывания с белками: детерминанты селективности ионов металлов в белках». Химические обзоры . 114 (1): 538–56. DOI : 10.1021 / cr4004665 . PMID 24040963 .
- ^ Коуэн Р.Л., Уилсон С.Дж., Эмсон П.К., Хейцманн С.В. (декабрь 1990 г.). «Парвальбумин-содержащие ГАМКергические интернейроны в неостриатуме крысы». Журнал сравнительной неврологии . 302 (2): 197–205. DOI : 10.1002 / cne.903020202 . PMID 2289971 . S2CID 38540563 .
- ^ Шваллер Б., Мейер М., Шиффманн С. (декабрь 2002 г.). « „ Новые функции“для„старых“белков: роль в кальций-связывающих белков кальбиндин D-28k, calretinin и парвальбумина, в мозжечковой физиологии Исследования с нокаута мышей.». Мозжечок . 1 (4): 241–58. DOI : 10.1080 / 147342202320883551 . PMID 12879963 . S2CID 25917565 .
- ^ Клаусбергер Т., Мартон Л.Ф., О'Нил Дж., Хак Дж. Х., Далезиос И., Фуэнтеалба П., Суен В. Ю., Папп Е., Канеко Т., Ватанабе М., Чиксвари Дж., Сомоги П. (октябрь 2005 г.). «Дополнительные роли холецистокинин- и парвальбумин-экспрессирующих ГАМКергических нейронов в колебаниях сети гиппокампа» . Журнал неврологии . 25 (42): 9782–93. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.3269-05.2005 . PMC 6725722 . PMID 16237182 .бесплатный полный текст
- ^ Конде Ф., Лунд Дж. С., Якобовиц Д. М., Баймбридж К. Г., Льюис Д. А. (март 1994 г.). «Нейроны локальной цепи, иммунореактивные для кальретинина, кальбиндина D-28k или парвальбумина в префронтальной коре головного мозга обезьян: распределение и морфология». Журнал сравнительной неврологии . 341 (1): 95–116. DOI : 10.1002 / cne.903410109 . PMID 8006226 . S2CID 2583429 .
- ^ Габботт П.Л., Бэкон С.Дж. (январь 1996 г.). «Нейроны локальной цепи в медиальной префронтальной коре (области 24a, b, c, 25 и 32) у обезьяны: II. Количественное ареальное и ламинарное распределение». Журнал сравнительной неврологии . 364 (4): 609–36. DOI : 10.1002 / (SICI) 1096-9861 (19960122) 364: 4 <609 :: AID-CNE2> 3.0.CO; 2-7 . PMID 8821450 .
- ^ Celio MR, Heizmann CW (июнь 1982 г.). «Кальций-связывающий белок парвальбумин связан с быстро сокращающимися мышечными волокнами». Природа . 297 (5866): 504–6. DOI : 10.1038 / 297504a0 . PMID 6211622 . S2CID 4360112 .
- ^ Хейцманн К.В., Берхтольд М.В., Роулерсон А.М. (декабрь 1982 г.). «Корреляция концентрации парвальбумина со скоростью расслабления в мышцах млекопитающих» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 79 (23): 7243–7. DOI : 10.1073 / pnas.79.23.7243 . PMC 347315 . PMID 6961404 .
- ^ Альбертс Б., Джонсон, Льюис, Рафф, Робертс, Уолтер (2002). «Молекулярные моторы» . Молекулярная биология клетки (4-е изд.). Нью-Йорк: Наука о гирляндах. ISBN 0-8153-3218-1.
- ^ Ариф Ш. (апрель 2009 г.). «Са (2 +) - связывающий белок с множеством ролей и применений: парвальбумин в молекулярной биологии и физиологии». BioEssays . 31 (4): 410–21. DOI : 10.1002 / bies.200800170 . PMID 19274659 . S2CID 42448973 .
- ^ Хашимото Т., Фольк Д.В., Эгган С.М., Мирникс К., Пьерри Дж. Н., Сан З., Сэмпсон А.Р., Льюис Д.А. (июль 2003 г.). «Дефицит экспрессии генов в подклассе нейронов ГАМК в префронтальной коре головного мозга субъектов с шизофренией» . Журнал неврологии . 23 (15): 6315–26. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.23-15-06315.2003 . PMC 6740534 . PMID 12867516 .
- ^ Накадзава К., Зсирос В., Цзян З., Накао К., Колата С., Чжан С., Белфорте Дж. Э. (март 2012 г.). «ГАМКергическое интернейронное происхождение патофизиологии шизофрении» . Нейрофармакология . 62 (3): 1574–83. DOI : 10.1016 / j.neuropharm.2011.01.022 . PMC 3090452 . PMID 21277876 .
- ^ Леунг Нью-Йорк, Вай Си, Шу С., Ван Дж., Кенни Т.П., Чу К.Х., Люн П.С. (июнь 2014 г.). «Современные иммунологические и молекулярно-биологические взгляды на аллергию на морепродукты: всесторонний обзор». Clin Rev Allergy Immunol . 46 (3): 180–97. DOI : 10.1007 / s12016-012-8336-9 . PMID 23242979 . S2CID 29615377 .
- ^ а б Стивен Дж. Н., Шарп М. Ф., Рютерс Т., Таки А., Кэмпбелл Д. Е., Лопата А. Л. (март 2017 г.). «Аллергенность костных и хрящевых рыб - молекулярные и иммунологические свойства». Clin. Exp. Аллергия . 47 (3): 300–12. DOI : 10.1111 / cea.12892 . PMID 28117510 . S2CID 22539836 .
- ^ Шарп М.Ф., Стивен Дж. Н., Крафт Л., Вайс Т., Камат С. Д., Лопата А. Л. (февраль 2015 г.). «Иммунологическая перекрестная реактивность между четырьмя удаленными парвальбуминами - Влияние на обнаружение и диагностику аллергенов». Мол. Иммунол . 63 (2): 437–48. DOI : 10.1016 / j.molimm.2014.09.019 . PMID 25451973 .
- ^ Фернандес Т.Дж., Коста Дж., Каррапатосо I, Оливейра МБ, Мафра I (октябрь 2017 г.). «Достижения в области молекулярной характеристики, клинической значимости и методов обнаружения аллергенов парвальбумина Gadiform». Crit Rev Food Sci Nutr . 57 (15): 3281–296. DOI : 10.1080 / 10408398.2015.1113157 . PMID 26714098 . S2CID 22118352 .
- ^ Hamoir, G; Коносу, S (1 июля 1965 г.). «Миогены белых и красных мышц карпа. Общий состав и выделение низкомолекулярных компонентов аномального аминокислотного состава» . Биохимический журнал . 96 (1): 85–97. DOI : 10.1042 / bj0960085 . PMC 1206910 . PMID 14343157 .
- ^ Печер, Дж. Ф. (январь 1968 г.). «Мышечные парвальбумины как гомологичные белки». Сравнительная биохимия и физиология . 24 (1): 289–95. DOI : 10.1016 / 0010-406x (68) 90978-X . PMID 5645516 .
Внешние ссылки
- Парвальбумины в Национальной медицинской библиотеке США по предметным заголовкам по медицинским предметам (MeSH)
- Baig I, Bertini I, Del Bianco C, Gupta YK, Lee YM, Luchinat C, Quattrone A (май 2004 г.). «Стратегия уточнения на основе парамагнетизма для структуры раствора альфа-парвальбумина человека». Биохимия . 43 (18): 5562–73. DOI : 10.1021 / bi035879k . PMID 15122922 .