Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
SERPINB2
Белок SERPINB2 PDB 1by7.png
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

2ARR , 1BY7 , 1JRR , 2ARQ

Идентификаторы
ПсевдонимыSERPINB2 , HsT1201, PAI, PAI-2, PAI2, PLANH2, член 2 семейства серпинов B
Внешние идентификаторыOMIM : 173390 MGI : 97609 HomoloGene : 20571 GeneCards : SERPINB2
Расположение гена ( человек )
Хромосома 18 (человек)
Chr.Хромосома 18 (человека) [1]
Хромосома 18 (человек)
Геномное расположение SERPINB2
Геномное расположение SERPINB2
Группа18q21.33-q22.1Начинать63 871 692 п.н. [1]
Конец63 903 888 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Хромосома 1 (мышь)
Chr.Хромосома 1 (мышь) [2]
Хромосома 1 (мышь)
Геномное расположение SERPINB2
Геномное расположение SERPINB2
Группа1 E2.1 | 1 50,34 смНачинать107 511 423 п.н. [2]
Конец107 535 478 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК
PBB GE SERPINB2 204614 в fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• активность ингибитора пептидазы
• активность ингибитора эндопептидазы серинового типа
Сотовый компонент• внеклеточная область
• клеточная мембрана
• внеклеточная
• цитоплазма
Биологический процесс• негативная регуляция активности пептидазы
• заживление ран
• негативная регуляция апоптотического процесса
• фибринолиз
• негативная регуляция активности эндопептидазы
• сигнальный путь, опосредованный интерлейкином-12
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

5055

18788

Ансамбль

ENSG00000197632

ENSMUSG00000062345

UniProt

P05120

P12388

RefSeq (мРНК)

NM_002575
NM_001143818

NM_001174170
NM_011111

RefSeq (белок)

NP_001137290
NP_002566

NP_001167641
NP_035241

Расположение (UCSC)Chr 18: 63,87 - 63,9 МбChr 1: 107,51 - 107,54 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Ингибитор активатора плазминогена-2 (плацентарный PAI, SerpinB2, PAI-2), ингибитор сериновой протеазы суперсемейства серпинов , является фактором свертывания крови, который инактивирует tPA и урокиназу . Он присутствует в большинстве клеток, особенно в моноцитах / макрофагах . PAI-2 существует в двух формах: внеклеточной гликозилированной форме 60 кДа и внутриклеточной форме 43 кДа.

Фибринолиз (упрощенно). Синие стрелки обозначают стимуляцию, а красные стрелки - ингибирование.

Он присутствует только в обнаруживаемых количествах в крови во время беременности , так как вырабатывается плацентой , и может частично объяснять повышенную частоту тромбозов во время беременности. Большая часть экспрессированного PAI-2 остается несекретированной из-за присутствия неэффективного внутреннего сигнального пептида.

Взаимодействия [ править ]

Сообщалось, что PAI-2 связывает ряд внутриклеточных и внеклеточных белков. Является ли физиологическая функция PAI-2 ингибированием внеклеточной протеазы урокиназы и / или имеет ли PAI-2 внутриклеточную активность, остается спорным. По крайней мере, одна из физиологических функций PAI-2 может включать регуляцию адаптивного иммунитета. [5]

Структура и полимеризация [ править ]

Как и другие серпины, PAI-2 имеет три бета-листа (A, B, C) и девять альфа-спиралей (hA-hI). [6] [7] Структура мутантов PAI-2 была решена, в которой 33-аминокислотная петля, соединяющая спирали C и D, удалена. Эта CD-петля особенно гибкая и ее трудно стабилизировать, поскольку известно, что петля перемещается на расстояние до 54 Å во время образования внутримолекулярных дисульфидных связей. [8] Помимо CD-петли, примечательные мотивы включают петлю реактивного центра (RCL), охватывающую аминокислоты 379-383, и N-концевую гидрофобную сигнальную последовательность.

Петля реактивного центра (RCL) ингибитора активатора плазминогена-2. PyMol рендеринг PDB 2ARR.

Несмотря на сходные мишени ингибирования, PAI-2 филогенетически далеки от своего аналога ингибитора активатора плазминогена-1 (PAI-1). Как член семейства серпинов, связанных с овальбумином, PAI-2 генетически подобен куриному овальбумину ( Gallus gallus ) и является близким гомологом млекопитающих. [9] И яичный альбумин, и PAI-2 подвергаются секреции через нерасщепленные секреторные сигнальные пептиды, хотя секреция PAI-2 относительно менее эффективна. [10]

PAI-2 существует в трех полимерных состояниях: мономерном, полимеригенном и полимерном (неактивное состояние). Полимеризация происходит по так называемому механизму «петлевой лист», при котором RCL одной молекулы последовательно вставляется в A-бета-лист следующей молекулы. Этот процесс происходит предпочтительно, когда PAI-2 находится в своей полимергенной форме, которая стабилизируется дисульфидной связью между Cys-79 (расположенный в CD-петле) и Cys-161. [11]Когда PAI-2 находится в своей мономерной форме, CD-петля значительно не в своем положении для этой дисульфидной связи, и она должна перемещаться на расстояние 54 Å, чтобы стать достаточно близкой к Cys-161. Тем не менее, поскольку CD-петля достаточно гибкая, мономерная и полимергенная формы полностью взаимопревращаемы, и одно состояние может быть предпочтительнее другого, изменяя окислительно-восстановительное окружение белка. [8] Полимеризация PAI-2 происходит спонтанно в физиологических условиях, например, в цитозоле плацентарных клеток. [12] Цитозольный PAI-2 имеет тенденцию быть мономерным, в то время как PAI-2 в секреторных органеллах (которые имеют тенденцию быть более окисляющими, чем цитозоль) более склонен к полимеризации. [11]По этим совокупным причинам считается, что PAI-2 может воспринимать окислительно-восстановительный потенциал окружающей среды и реагировать на него. [8]

Механизм [ править ]

PAI-2 использует механизм подавления суицида (общий механизм для серпинов) для необратимой инактивации tPA и урокиназы. [6] Во-первых, целевая сериновая протеаза присоединяется к PAI-2 и катализирует расщепление RCL между остатками Arg-380 и Thr-381. На этом этапе возможны два исхода: протеаза ускользает, оставляя неактивный PAI-2; или протеаза образует постоянный ковалентно связанный комплекс с PAI-2, в котором протеаза значительно искажена.

Биологические функции [ править ]

Хотя внеклеточный (гликозилированный) PAI-2 регулирует фибринолиз, остается неясным, является ли эта ингибирующая роль основной функцией PAI-2. PAI-2 преимущественно внутриклеточный. Секреторный сигнальный пептид PAI-2 относительно неэффективен, возможно, из-за эволюционного дизайна, поскольку различные мутации сигнальной последовательности могут значительно повысить эффективность секреции. [10] PAI-2 не обнаруживается в плазме взрослых и, как правило, обнаруживается только во время беременности, при миеломоноцитарных лейкозах или в десневой трещинной жидкости; более того, PAI-2 является более медленным ингибитором, чем его аналог PAI-1 на порядки величины (на основе констант скорости второго порядка). [13] С другой стороны, подробные внутриклеточные роли PAI-2 окончательно не установлены.

PAI-2 активируется как во время беременности, так и во время иммунных реакций. Во время беременности PAI-2 особенно присутствует в децидуальной оболочке и околоплодных водах , где он может защищать мембраны от пищеварения и способствовать ремоделированию тканей плода и матки. [14] PAI-2 помогает PAI-1 в регулировании фибринолиза и может помочь предотвратить сверхэкспрессию PAI-1, что увеличивает риск тромбоза. [14] [15] В течение беременности концентрация PAI-2 в плазме повышается с почти неопределяемых уровней до 250 нг / мл (в основном в гликозилированной форме). [13]

Среди иммунных клеток макрофаги являются основными продуцентами PAI-2, поскольку и В-клетки, и Т-клетки не производят значительных количеств. [16] PAI-2 играет роль в воспалительных реакциях и инфекциях, потенциально в подавлении регуляции Т-клеток, которые секретируют IgG2c и интерферон типа II . [16]

Из-за его положения на хромосоме 18 рядом с протоонкогеном bcl-2 и некоторыми другими серпинами роль PAI-2 в апоптозе была исследована, но текущие данные остаются неубедительными. [13] [17] Недавнее исследование предполагает, что PAI-2 может быть прямой мишенью и активатором p53 и может напрямую стабилизировать p21 ; кроме того, экспрессия PAI-2 увеличивается в стареющих фибробластах и ​​может задерживать рост молодых фибропластов. [18]

Возможная роль в развитии рака [ править ]

Роль PAI-2 в росте и метастазировании рака сложна, поскольку PAI-2 может оказывать опухолевое и ингибирующее действие. Примечательно, что именно высокая экспрессия PAI-2 опухолевыми клетками, а не организмом-хозяином, влияет на рост рака. [19] Раковые клетки могут способствовать экспорту PAI-2 через микрочастицы . [19]

PAI-2 обеспечивает защиту раковых клеток от гибели клеток, вызванной плазмином, которая может оказывать летальное воздействие на опухоли. Эта защита особенно заметна при метастазах в головной мозг, которые имеют тенденцию выражать высокие уровни PAI-2 и нейросерпина и рост которых может быть частично ингибирован нокаутом PAI-2. [20] Благодаря высокой экспрессии в опухолевых клетках PAI-2 использовался для отслеживания и изучения распространения ангиотропных клеток меланомы. [21]

Хотя экспрессия PAI-2 может способствовать метастазированию в мозг, в других случаях высокая экспрессия PAI-2 значительно снижает метастазирование в легкие и другие органы. [19] [22] Конкретные эффекты PAI-2 на метастазирование могут зависеть от типа рака и его местоположения в организме.

См. Также [ править ]

  • Ингибитор активатора плазминогена-1
  • Серпин

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000197632 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000062345 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Schroder WA, Major L, Suhrbier A (2011). «Роль SerpinB2 в иммунитете». Критические обзоры в иммунологии . 31 (1): 15–30. DOI : 10,1615 / critrevimmunol.v31.i1.20 . PMID 21395508 . 
  6. ^ а б Ло Р. Х., Чжан К., МакГоуэн С., Пряжка А. М., Сильверман Г. А., Вонг В., Розадо С. Дж., Лангендорф К. Г., Пайк Р. Н., Берд П. И., Виссток Дж. К. (2006). «Обзор надсемейства серпинов» . Геномная биология . 7 (5): 216. DOI : 10,1186 / GB-2006-7-5-216 . PMC 1779521 . PMID 16737556 .  
  7. ^ Ди Джусто DA, Sutherland AP, Jankova L, Harrop SJ, Curmi PM, King GC (ноябрь 2005). «Ингибитор активатора плазминогена-2 обладает высокой толерантностью к замене остатка P8 - значение для серпиновой механистической модели и прогнозирования активности nsSNP». Журнал молекулярной биологии . 353 (5): 1069–80. DOI : 10.1016 / j.jmb.2005.09.008 . PMID 16214170 . 
  8. ^ a b c Лобов С., Вильчинска М., Бергстрём Ф., Йоханссон Л. Б., Нью-Йорк (декабрь 2004 г.). «Структурные основы редокс-зависимого конформационного переключателя в серпине PAI-2». Журнал молекулярной биологии . 344 (5): 1359–68. DOI : 10.1016 / j.jmb.2004.10.010 . PMID 15561148 . 
  9. Перейти ↑ Ye RD, Ahern SM, Le Beau MM, Lebo RV, Sadler JE (апрель 1989 г.). "Структура гена ингибитора активатора плазминогена человека-2. Ближайший гомолог куриного овальбумина у млекопитающих". Журнал биологической химии . 264 (10): 5495–502. PMID 2494165 . 
  10. ^ a b Белин Д., Гусман Л. М., Бост С., Конакова М., Сильва Ф, Беквит Дж. (январь 2004 г.). «Функциональная активность эукариотических сигнальных последовательностей в Escherichia coli: семейство овальбумина ингибиторов сериновой протеазы». Журнал молекулярной биологии . 335 (2): 437–53. DOI : 10.1016 / j.jmb.2003.10.076 . PMID 14672654 . 
  11. ^ a b Wilczynska M, Lobov S, Ohlsson PI, Ny T (апрель 2003 г.). «Петля, чувствительная к окислительно-восстановлению, регулирует полимеризацию ингибитора активатора плазминогена типа 2 (PAI-2)» . Журнал EMBO . 22 (8): 1753–61. DOI : 10,1093 / emboj / cdg178 . PMC 154470 . PMID 12682008 .  
  12. ^ Mikus P, Ny T (апрель 1996). «Внутриклеточная полимеризация ингибитора серпинового активатора плазминогена типа 2» . Журнал биологической химии . 271 (17): 10048–53. DOI : 10.1074 / jbc.271.17.10048 . PMID 8626560 . 
  13. ^ a b c Kruithof EK, Baker MS, Bunn CL (декабрь 1995 г.). «Биологические и клинические аспекты ингибитора активатора плазминогена типа 2» . Кровь . 86 (11): 4007–24. DOI : 10.1182 / blood.v86.11.4007.bloodjournal86114007 . PMID 7492756 . 
  14. ^ а б Астедт Б, Линдофф С, Лекандер I (1998). «Значение ингибитора активатора плазминогена плацентарного типа (PAI-2) при беременности». Семинары по тромбозу и гемостазу . 24 (5): 431–5. DOI : 10,1055 / с-2007-996035 . PMID 9834009 . 
  15. Перейти ↑ Thompson PN, Cho E, Blumenstock FA, Shah DM, Saba TM (октябрь 1992). «Отскок повышения фибронектина после повреждения тканей и ишемии: роль синтеза фибронектина». Американский журнал физиологии . 263 (4, часть 1): G437–45. DOI : 10.1152 / ajpgi.1992.263.4.G437 . PMID 1415704 . 
  16. ^ a b Шредер WA, Le TT, Major L, Street S, Gardner J, Lambley E, Markey K, MacDonald KP, Fish RJ, Thomas R, Suhrbier A (март 2010 г.). «Физиологическая функция связанного с воспалением SerpinB2 - регуляция адаптивного иммунитета» . Журнал иммунологии . 184 (5): 2663–70. DOI : 10.4049 / jimmunol.0902187 . PMID 20130210 . 
  17. Перейти ↑ Lee JA, Cochran BJ, Lobov S, Ranson M (июнь 2011 г.). «Сорок лет спустя роль ингибитора активатора плазминогена типа 2 / SERPINB2 все еще остается загадкой». Семинары по тромбозу и гемостазу . 37 (4): 395–407. DOI : 10,1055 / с-0031-1276589 . PMID 21805446 . 
  18. ^ Се HH, Чэнь YC, Jhan JR, Лин JJ (октябрь 2017). «Ингибитор сериновой протеазы serpinB2 связывает и стабилизирует p21 в стареющих клетках» . Журнал клеточной науки . 130 (19): 3272–3281. DOI : 10,1242 / jcs.204974 . PMID 28794016 . 
  19. ^ a b c Шредер WA, Major LD, Le TT, Gardner J, Sweet MJ, Janciauskiene S, Suhrbier A (июнь 2014 г.). «SerpinB2, экспрессируемый опухолевыми клетками, присутствует на микрочастицах и подавляет метастазирование» . Онкологическая медицина . 3 (3): 500–13. DOI : 10.1002 / cam4.229 . PMC 4101741 . PMID 24644264 .  
  20. ^ Валиенте M, Obenauf AC, Jin X, Chen Q, Чжан XH, Lee DJ, Chaft JE, Kris М.Г., Хас JT, Brogi E, Массаге J (февраль 2014). «Серпины способствуют выживанию раковых клеток и сосудистой кооптации при метастазах в мозг» . Cell . 156 (5): 1002–16. DOI : 10.1016 / j.cell.2014.01.040 . PMC 3988473 . PMID 24581498 .  
  21. ^ Bentolila Л.А., Пракаш R, Mihic-Пробст Д, Wadehra М, Кляйнман HK, Кармайкл TS, Péault В, Барнхилл RL, Lugassy С (апрель 2016). «Визуализация ангиотропизма / сосудистой ко-опции в мышиной модели меланомы головного мозга: последствия для прогрессирования меланомы по внесосудистым путям» . Научные отчеты . 6 : 23834. DOI : 10.1038 / srep23834 . PMC 4822155 . PMID 27048955 .  
  22. Перейти ↑ Mueller BM, Yu YB, Laug WE (январь 1995 г.). «Сверхэкспрессия ингибитора активатора плазминогена 2 в клетках меланомы человека подавляет спонтанные метастазы у мышей scid / scid» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 92 (1): 205–9. DOI : 10.1073 / pnas.92.1.205 . PMC 42846 . PMID 7816818 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Расмуссен Х. Х., ван Дамм Дж., Пуйпе М., Гессер Б., Селис Дж. Э., Вандекеркхов Дж. (Декабрь 1992 г.). «Микропоследовательности 145 белков, записанные в двумерной базе данных гелевых белков нормальных эпидермальных кератиноцитов человека». Электрофорез . 13 (12): 960–9. DOI : 10.1002 / elps.11501301199 . PMID  1286667 . S2CID  41855774 .
  • Эллис В., Вун Т.С., Берендт Н., Рённе Э., Данё К. (июнь 1990 г.). «Ингибирование рецептор-связанной урокиназы ингибиторами активатора плазминогена». Журнал биологической химии . 265 (17): 9904–8. PMID  2161846 .
  • Estreicher A, Mühlhauser J, Carpentier JL, Orci L, Vassalli JD (август 1990 г.). «Рецептор активатора плазминогена урокиназного типа поляризует экспрессию протеазы на переднем крае мигрирующих моноцитов и способствует деградации комплексов ингибиторов ферментов» . Журнал клеточной биологии . 111 (2): 783–92. DOI : 10,1083 / jcb.111.2.783 . PMC  2116194 . PMID  2166055 .
  • Samia JA, Александр SJ, Horton KW, Auron PE, Byers MG, Shows TB, Webb AC (январь 1990). «Хромосомная организация и локализация гена ингибитора урокиназы человека: идеальная структурная консервация с овальбумином». Геномика . 6 (1): 159–67. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (90) 90461-3 . PMID  2303256 .
  • Шварц Б.С., Монро М.С., Брэдшоу Д.Д. (июнь 1989 г.). «Индуцированная эндотоксином продукция ингибитора активатора плазминогена моноцитами человека является автономной и может подавляться липидом X» . Кровь . 73 (8): 2188–95. DOI : 10.1182 / blood.V73.8.2188.2188 . PMID  2471561 .
  • Е. Р. Д., Ахерн С. М., Ле Бо М. М., Лебо Р. В., Сэдлер Дж. Э. (апрель 1989 г.). "Структура гена ингибитора активатора плазминогена человека-2. Ближайший гомолог куриного овальбумина у млекопитающих". Журнал биологической химии . 264 (10): 5495–502. PMID  2494165 .
  • Laug WE, Aebersold R, Jong A, Rideout W, Bergman BL, Baker J (июнь 1989 г.). «Выделение нескольких типов ингибиторов активатора плазминогена из гладкомышечных клеток сосудов». Тромбоз и гемостаз . 61 (3): 517–21. DOI : 10,1055 / с-0038-1646626 . PMID  2799763 .
  • Круитхоф Э.К., двоюродный брат Э. (октябрь 1988 г.). «Ингибитор активатора плазминогена 2. Выделение и характеристика промоторной области гена». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 156 (1): 383–8. DOI : 10.1016 / S0006-291X (88) 80852-0 . PMID  2845977 .
  • Е РД, Вун Т.С., Сэдлер Дж. Э. (март 1987 г.). «Клонирование кДНК и экспрессия в Escherichia coli ингибитора активатора плазминогена из плаценты человека». Журнал биологической химии . 262 (8): 3718–25. PMID  3029122 .
  • Antalis TM, Clark MA, Barnes T, Lehrbach PR, Devine PL, Schevzov G, Goss NH, Stephens RW, Tolstoshev P (февраль 1988 г.). «Клонирование и экспрессия кДНК, кодирующей ингибитор активатора плазминогена человеческого моноцита» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 85 (4): 985–9. DOI : 10.1073 / pnas.85.4.985 . PMC  279685 . PMID  3257578 .
  • Schleuning WD, Medcalf RL, Hession C, Rothenbühler R, Shaw A, Kruithof EK (декабрь 1987 г.). «Ингибитор активатора плазминогена 2: регуляция транскрипции гена во время дифференцировки клеток гистиоцитарной лимфомы человека U-937, опосредованной сложным эфиром форбола» . Молекулярная и клеточная биология . 7 (12): 4564–7. DOI : 10.1128 / mcb.7.12.4564 . PMC  368144 . PMID  3325828 .
  • Уэбб А.С., Коллинз К.Л., Снайдер С.Е., Александр С.Дж., Розенвассер Л.Дж., Эдди Р.Л., Shows TB, Auron PE (июль 1987 г.). "КДНК Arg-серпина моноцитов человека. Последовательность, хромосомное назначение и гомология активатора-ингибитора плазминогена" . Журнал экспериментальной медицины . 166 (1): 77–94. DOI : 10,1084 / jem.166.1.77 . PMC  2188630 . PMID  3496414 .
  • Дикинсон Дж. Л., Бейтс Э. Дж., Ферранте А., Antalis TM (ноябрь 1995 г.). «Ингибитор активатора плазминогена типа 2 ингибирует апоптоз, индуцированный фактором некроза опухоли альфа. Доказательства альтернативной биологической функции» . Журнал биологической химии . 270 (46): 27894–904. DOI : 10.1074 / jbc.270.46.27894 . PMID  7499264 .
  • Микус П., Урано Т., Лильестрем П., Нью-Йорк (декабрь 1993 г.). «Ингибитор активатора плазминогена типа 2 (PAI-2) представляет собой спонтанно полимеризуемый SERPIN. Биохимическая характеристика рекомбинантных внутриклеточных и внеклеточных форм». Европейский журнал биохимии . 218 (3): 1071–82. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1993.tb18467.x . PMID  7506655 .
  • Дженсен П.Дж., Ву К., Яновиц П., Андо И., Шехтер Н.М. (март 1995 г.). «Ингибитор активатора плазминогена типа 2: продукт дифференцировки внутриклеточных кератиноцитов, который включен в ороговевшую оболочку». Экспериментальные исследования клеток . 217 (1): 65–71. DOI : 10.1006 / excr.1995.1064 . PMID  7867722 .
  • Акияма Х., Икеда К., Кондо Х., Като М., МакГир П.Л. (декабрь 1993 г.). «Микроглия экспрессирует ингибитор активатора плазминогена 2 типа в головном мозге контрольных субъектов и пациентов с болезнью Альцгеймера». Письма неврологии . 164 (1–2): 233–5. DOI : 10.1016 / 0304-3940 (93) 90899-V . PMID  8152607 . S2CID  40620114 .
  • Рагно П., Монтуори Н., Вассалли Д. Д., Росси Г. (июнь 1993 г.). «Обработка комплекса между урокиназой и ее ингибитором 2-го типа на поверхности клетки. Возможный механизм регуляции активности урокиназы». Письма FEBS . 323 (3): 279–84. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (93) 81357-6 . PMID  8388810 . S2CID  1822666 .
  • Бартуски А.Дж., Камачи Ю., Шик С., Оверхаузер Дж., Сильверман Г.А. (август 1997 г.). «Цитоплазматическая антипротеиназа 2 (PI8) и бомапин (PI10) отображаются в серпиновом кластере в 18q21.3». Геномика . 43 (3): 321–8. DOI : 10.1006 / geno.1997.4827 . PMID  9268635 .
  • Махони Д., Стрингер Б.В., Дикинсон Дж. Л., Antalis TM (сентябрь 1998 г.). «Сайты гиперчувствительности к ДНКазе I в 5'-фланкирующей области гена ингибитора активатора плазминогена человека типа 2 (PAI-2) связаны с базальной и индуцированной фактором некроза опухоли-альфа транскрипцией в моноцитах» . Европейский журнал биохимии . 256 (3): 550–9. DOI : 10.1046 / j.1432-1327.1998.2560550.x . PMID  9780231 .
  • Нисида Й, Хаяси Й, Имаи Й, Ито Х (февраль 1998 г.). «Экспрессия и локализация рецептора активатора плазминогена урокиназного типа (uPAR) в плаценте человека». Журнал медицинских наук Кобе . 44 (1): 31–43. PMID  9846056 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Merops онлайновой базы данных для пептидазы и их ингибиторов: I04.007
  • Плазминоген + активатор + ингибитор + 2 в Национальных медицинских предметных рубриках США (MeSH)