Из Википедии, бесплатной энциклопедии
  (Перенаправлено с белковых доменов )
Перейти к навигации Перейти к поиску
Сравните мотивы последовательностей и структурные мотивы .
Пируваткиназа , белок с тремя доменами ( PDB : 1PKN ).

Домен белка является областью белка в полипептидной цепи , что сам собой стабилизирующее и складки , которые независимо друг от друга от остальные. Каждый домен образует компактную сложенную трехмерную структуру. Многие белки состоят из нескольких доменов. Один домен может присутствовать во множестве разных белков. Молекулярная эволюция использует домены в качестве строительных блоков, и они могут быть рекомбинированы в различных схемах для создания белков с разными функциями. В целом, домены различаются по длине от около 50 аминокислот до 250 аминокислот в длину. [1] Самые короткие домены, такие как цинковые пальцы , стабилизируются ионами металлов илидисульфидные мостики . Домены часто образуют функциональные единицы, такие как кальций-связывающего EF ручного домен из кальмодулина . Поскольку они независимы друг от друга, домены могут быть «обменены» с помощью генной инженерии между одним белком и другим для образования химерных белков .

Фон [ править ]

Концепция домена была впервые предложена в 1973 г. Ветлауфером после рентгеноструктурных исследований лизоцима [2] и папаина [3] курицы и ограниченных исследований протеолиза иммуноглобулинов . [4] [5] Ветлауфер определил домены как стабильные единицы структуры белка, которые могут сворачиваться автономно. В прошлом домены описывались как единицы:

  • компактная конструкция [6]
  • функция и эволюция [7]
  • складной. [8]

Каждое определение действительно и часто перекрывается, то есть компактный структурный домен, который находится среди различных белков, вероятно, независимо сворачивается в пределах своего структурного окружения. Природа часто объединяет несколько доменов вместе, чтобы сформировать мультидоменные и многофункциональные белки с огромным количеством возможностей. [9] В многодоменном белке каждый домен может выполнять свою функцию независимо или согласованно со своими соседями. Домены могут служить модулями для создания больших сборок, таких как вирусные частицы или мышечные волокна, или могут обеспечивать специфические каталитические или связывающие сайты, обнаруженные в ферментах или регуляторных белках.

Пример: пируваткиназа [ править ]

Подходящим примером является пируваткиназа (см. Первый рисунок), гликолитический фермент, который играет важную роль в регулировании перехода от фруктозо-1,6-бифосфата к пирувату. Он содержит полностью β-нуклеотидный связывающий домен (синий), α / β-субстратный связывающий домен (серый) и α / β-регуляторный домен (оливково-зеленый) [10], соединенные несколькими полипептидными линкерами. [11] Каждый домен в этом белке встречается в различных наборах семейств белков. [12]

Центральный домен связывания субстрата α / β-цилиндра является одной из наиболее распространенных ферментных складок. Это наблюдается во многих различных семействах ферментов, катализирующих совершенно несвязанные реакции. [13] α / β-цилиндр обычно называют TIM-цилиндром в честь триозофосфат-изомеразы, которая была первой такой структурой, которая была решена. [14] В настоящее время он разделен на 26 гомологичных семейств в базе данных домена CATH. [15]Цилиндр TIM образован из последовательности мотивов β-α-β, замкнутых водородными связями первой и последней цепей вместе, образуя восьмицепочечный цилиндр. Есть дебаты об эволюционном происхождении этой области. Одно исследование показало, что один предковый фермент мог разделиться на несколько семейств, [16] в то время как другое предполагает, что стабильная структура TIM-бочки возникла в результате конвергентной эволюции. [17]

ТИМ-ствол в пируваткиназе является «прерывистым», что означает, что для образования домена требуется более одного сегмента полипептида. Вероятно, это результат встраивания одного домена в другой во время эволюции белка. На известных структурах показано, что около четверти структурных доменов являются прерывистыми. [18] [19] Встроенный регуляторный домен β-ствола является «непрерывным», он состоит из одного участка полипептида.

Единицы белковой структуры [ править ]

Основная статья: Белковая структура

Первичная структура (строка аминокислот) из белка в конечном счете , кодирует его однозначно сложенное трехмерное (3D) конформацию. [20] Наиболее важным фактором, управляющим сворачиванием белка в трехмерную структуру, является распределение полярных и неполярных боковых цепей. [21] Сворачивание происходит за счет погружения гидрофобных боковых цепей внутрь молекулы, чтобы избежать контакта с водной средой. Обычно белки имеют ядро ​​из гидрофобных остатков.окружен оболочкой из гидрофильных остатков. Поскольку сами пептидные связи полярны, они нейтрализуются водородными связями друг с другом в гидрофобной среде. Это дает начало участкам полипептида, которые образуют регулярные трехмерные структурные паттерны, называемые вторичной структурой . Существует два основных типа вторичной структуры: α-спирали и β-листы .

Было обнаружено, что некоторые простые комбинации элементов вторичной структуры часто встречаются в структуре белка и называются супервторичной структурой или мотивами . Например, мотив β-шпильки состоит из двух соседних антипараллельных β-тяжей, соединенных небольшой петлей. Он присутствует в большинстве антипараллельных β-структур как в виде изолированной ленты, так и в составе более сложных β-листов. Другой распространенной супервторичной структурой является мотив β-α-β, который часто используется для соединения двух параллельных β-цепей. Центральная α-спираль соединяет C-концы первой цепи с N-концами второй цепи, упаковывая ее боковые цепи против β-листа и, таким образом, экранируя гидрофобные остатки β-цепей от поверхности.

Ковалентная ассоциация двух доменов представляет собой функциональное и структурное преимущество, поскольку наблюдается повышение стабильности по сравнению с такими же нековалентно связанными структурами. [22] Другими преимуществами являются защита промежуточных продуктов внутри междоменных ферментных щелей, которые в противном случае могут быть нестабильными в водной среде, и фиксированное стехиометрическое соотношение ферментативной активности, необходимое для последовательного набора реакций. [23]

Структурное выравнивание - важный инструмент для определения доменов.

Третичная структура [ править ]

Несколько мотивов объединяются, образуя компактные, локальные, полунезависимые единицы, называемые доменами. [6] Общая трехмерная структура полипептидной цепи называется третичной структурой белка . Домены - это фундаментальные единицы третичной структуры, каждый домен содержит индивидуальное гидрофобное ядро, построенное из вторичных структурных единиц, соединенных участками петель. Упаковка полипептида обычно намного плотнее внутри, чем снаружи домена, образуя твердое ядро ​​и жидкую поверхность. [24] Остатки ядра часто консервативны в семействе белков, тогда как остатки в петлях менее консервативны, если только они не участвуют в функции белка. Третичную структуру белков можно разделить на четыре основных класса.исходя из вторичного структурного содержания домена. [25]

  • Все -домены имеют доменное ядро, построенное исключительно из -спиралей. В этом классе преобладают небольшие складки, многие из которых образуют простой пучок со спиралями, бегущими вверх и вниз.
  • Все -домены имеют ядро, состоящее из антипараллельных β-листов, обычно два листа, упакованных друг против друга. В расположении нитей можно идентифицировать различные узоры, часто приводящие к идентификации повторяющихся мотивов, например, ключевого греческого мотива. [26]
  • α + β домены представляют собой смесь всех-α и всех-β мотивов. Классификация белков в этот класс затруднена из-за перекрытия с другими тремя классами и поэтому не используется в базе данных домена CATH . [15]
  • Домены α / β состоят из комбинации мотивов β-α-β, которые преимущественно образуют параллельный β-лист, окруженный амфипатическими α-спиралями. Вторичные структуры располагаются слоями или бочками.

Ограничения на размер [ править ]

У доменов есть ограничения по размеру. [27] Размер отдельных структурных доменов варьируется от 36 остатков в E-селектине до 692 остатков в липоксигеназе-1 [18], но большинство, 90%, имеют менее 200 остатков [28] в среднем примерно 100 остатков. . [29] Очень короткие домены, менее 40 остатков, часто стабилизируются ионами металлов или дисульфидными связями. Более крупные домены, более 300 остатков, вероятно, состоят из нескольких гидрофобных ядер. [30]

Четвертичная структура [ править ]

Многие белки имеют четвертичную структуру , которая состоит из нескольких полипептидных цепей, которые объединяются в олигомерную молекулу. Каждая полипептидная цепь в таком белке называется субъединицей. Гемоглобин, например, состоит из двух субъединиц α и двух β. Каждая из четырех цепей имеет α-глобиновую складку с гемовым карманом.

Обмен доменов - это механизм формирования олигомерных сборок. [31] При обмене доменов вторичный или третичный элемент мономерного белка заменяется таким же элементом другого белка. Обмен доменов может варьироваться от элементов вторичной структуры до целых структурных доменов. Он также представляет собой модель эволюции функциональной адаптации путем олигомеризации, например, олигомерные ферменты, которые имеют свой активный сайт на границах раздела субъединиц. [32]

Домены как эволюционные модули [ править ]

Природа - мастерица, а не изобретатель , [33] новые последовательности адаптированы из уже существующих последовательностей, а не изобретены. Домены - это обычный материал, используемый природой для создания новых последовательностей; их можно рассматривать как генетически мобильные единицы, называемые «модулями». Часто С- и N-концы доменов расположены близко друг к другу в пространстве, что позволяет им легко «вставляться» в родительские структуры в процессе эволюции. Многие доменные семейства встречаются во всех трех формах жизни: архее , бактерии и эукарии . [34]Белковые модули - это подмножество белковых доменов, которые встречаются в ряде различных белков с особенно универсальной структурой. Примеры можно найти среди внеклеточных белков, связанных со свертыванием, фибринолизом, комплементом, внеклеточным матриксом, молекулами адгезии на поверхности клетки и рецепторами цитокинов. [35] Четыре конкретных примера широко распространенных белковых модулей - это следующие домены: SH2 , иммуноглобулин , фибронектин типа 3 и крингл . [36]

Молекулярная эволюция дает начало семействам родственных белков со сходной последовательностью и структурой. Однако сходство последовательностей между белками, имеющими одинаковую структуру, может быть чрезвычайно низким. Белковые структуры могут быть похожими, потому что белки ушли от общего предка. В качестве альтернативы, некоторые складки могут быть более предпочтительными, чем другие, поскольку они представляют собой стабильное расположение вторичных структур, и некоторые белки могут сходиться к этим складкам в ходе эволюции. В настоящее время в базе данных Protein Data Bank (PDB) хранится около 110 000 экспериментально определенных трехмерных структур белков . [37]Однако в этом наборе много идентичных или очень похожих структур. Все белки следует классифицировать по структурным семействам, чтобы понять их эволюционные отношения. Структурные сравнения лучше всего проводить на уровне предметной области. По этой причине было разработано множество алгоритмов для автоматического назначения доменов в белках с известной трехмерной структурой; см. « Определение домена по структурным координатам ».

База данных доменов CATH классифицирует домены примерно на 800 семейств; десять из этих складок густо заселены и называются «суперскладками». Суперсгибы определяются как складки, для которых существует по крайней мере три структуры без значительного сходства последовательностей. [38] Наиболее распространенной является суперсгибка α / β-бочки, как описано ранее.

Мультидоменные белки [ править ]

Большинство белков, две трети у одноклеточных организмов и более 80% у многоклеточных, являются мультидоменными белками. [39] Однако другие исследования пришли к выводу, что 40% прокариотических белков состоят из нескольких доменов, в то время как эукариоты имеют примерно 65% многодоменных белков. [40]

Многие домены в мультидоменных белках эукариот могут быть обнаружены как независимые белки у прокариот [41], предполагая, что домены в мультидоменных белках когда-то существовали как независимые белки. Например, у позвоночных есть мультиферментный полипептид, содержащий домены GAR-синтетазы , AIR-синтетазы и GAR-трансформилазы (GARs-AIRs-GARt; GAR: глицинамидрибонуклеотидсинтетаза / трансфераза; AIR: аминоимидазолрибонуклеотидсинтетаза). У насекомых полипептид выглядит как GARs- (AIRs) 2-GARt, у дрожжей GARs-AIR кодируется отдельно от GARt, а у бактерий каждый домен кодируется отдельно. [42]

(прокручиваемое изображение) Аттрактин-подобный белок 1 (ATRNL1) - это многодоменный белок, обнаруженный у животных, включая человека. [43] [44] Каждая единица представляет собой один домен, например, домены EGF или Kelch .

Происхождение [ править ]

Мультидоменные белки, вероятно, возникли из-за давления отбора во время эволюции, чтобы создать новые функции. Различные белки отличаются от общих предков различными комбинациями и ассоциациями доменов. Модульные единицы часто перемещаются внутри биологических систем и между ними посредством механизмов генетической перетасовки:

  • перемещение подвижных элементов, в том числе горизонтальные переходы (между видами); [45]
  • грубые перестройки, такие как инверсии, транслокации, делеции и дупликации;
  • гомологичная рекомбинация ;
  • проскальзывание ДНК-полимеразы во время репликации.

Типы организаций [ править ]

Вставки одинаковых модулей домена PH (бордового цвета) в два разных белка.

Простейшая многодоменная организация, наблюдаемая в белках, - это организация одного домена, повторяющегося в тандеме. [46] Домены могут взаимодействовать друг с другом ( взаимодействие домен-домен ) или оставаться изолированными, как бусинки на нитке. Гигантский мышечный белок из 30 000 остатков тайтин включает около 120 доменов фибронектина III-типа и Ig-типа. [47] В сериновых протеазах событие дупликации гена привело к образованию фермента с двумя β-цилиндрическими доменами. [48]Повторы разошлись настолько широко, что между ними нет очевидного сходства последовательностей. Активный сайт расположен в щели между двумя доменами β-бочонка, в которые функционально важные остатки вносятся от каждого домена. Было показано, что генно-инженерные мутанты сериновой протеазы химотрипсина обладают некоторой протеиназной активностью, даже несмотря на то, что их остатки в активном центре были отменены, и поэтому было высказано предположение, что событие дупликации усиливает активность фермента. [48]

Модули часто демонстрируют различные отношения связности, как показано на кинезинах и транспортерах ABC . Моторный домен кинезина может находиться на любом конце полипептидной цепи, которая включает область спиральной спирали и грузовой домен. [49] ABC-транспортеры состоят из четырех доменов, состоящих из двух несвязанных модулей, АТФ-связывающей кассеты и интегрального мембранного модуля, скомпонованных в различных комбинациях.

Мало того, что домены рекомбинируют, существует множество примеров того, как домен был вставлен в другой. Последовательности или структурное сходство с другими доменами демонстрируют, что гомологи встроенного и родительского доменов могут существовать независимо. Примером могут служить «пальцы», вставленные в домен «ладонь» в полимеразах семейства Pol I. [50]Поскольку один домен может быть вставлен в другой, в многодоменном белке всегда должен быть хотя бы один непрерывный домен. Это основное различие между определениями структурных доменов и эволюционных / функциональных доменов. Эволюционный домен будет ограничен одной или двумя связями между доменами, тогда как структурные домены могут иметь неограниченное количество связей в рамках заданного критерия существования общего ядра. К эволюционному домену можно отнести несколько структурных доменов.

Супердомен состоит из двух или более консервативных доменов номинально независимого происхождения, но впоследствии унаследованных как единая структурная / функциональная единица. [51] Этот комбинированный супердомен может встречаться в различных белках, которые не связаны только дупликацией генов. Примером суперобласти является протеин - тирозин - фосфатазы - С2 домена пара в PTEN , тензина , auxilin и мембранного белка TPTE2. Этот супердомен содержится в белках животных, растений и грибов. Ключевой особенностью супердомена PTP-C2 является сохранение аминокислотных остатков на границе домена.

Домены - это автономные складывающиеся единицы [ править ]

Складывание [ править ]

Дополнительная информация: Сворачивание белка

Сворачивание белка - нерешенная проблема  : начиная с основополагающей работы Анфинсена в начале 1960-х [20], цель полностью понять механизм, с помощью которого полипептид быстро сворачивается в свою стабильную нативную конформацию, остается неуловимой. Многие экспериментальные исследования сворачивания внесли большой вклад в наше понимание, но принципы, управляющие сворачиванием белков, по-прежнему основаны на тех, которые были обнаружены в самых первых исследованиях сворачивания. Анфинсен показал, что нативное состояние белка термодинамически стабильно, конформация находится в глобальном минимуме его свободной энергии.

Сворачивание - это направленный поиск конформационного пространства, позволяющий белку сворачиваться в биологически возможном масштабе времени. В Levinthal парадокс гласит , что если в среднем размер белка будет выбирать все возможные конформации , прежде чем найти один с наименьшей энергией, весь процесс займет миллиарды лет. [52] Белки обычно сворачиваются в пределах от 0,1 до 1000 секунд. Следовательно, процесс сворачивания белка должен осуществляться каким-то образом через определенный путь сворачивания. Силы, направляющие этот поиск, скорее всего, будут сочетанием локальных и глобальных влияний, последствия которых ощущаются на различных этапах реакции. [53]

Успехи экспериментальных и теоретических исследований показали, что сворачивание можно рассматривать с точки зрения энергетических ландшафтов [54] [55], где кинетика сворачивания рассматривается как прогрессивная организация ансамбля частично свернутых структур, через которые белок проходит на своем пути к сложенная конструкция. Это было описано в терминах складной воронки., в котором развернутый белок имеет большое количество доступных конформационных состояний, а свернутому белку доступно меньше состояний. Воронка означает, что для сворачивания белка происходит уменьшение энергии и потеря энтропии с увеличением образования третичной структуры. Локальная шероховатость воронки отражает кинетические ловушки, соответствующие накоплению неправильно свернутых промежуточных продуктов. Складывающаяся цепь продвигается к более низким внутрицепочечным свободным энергиям за счет увеличения своей компактности. Конформационные возможности цепочки в конечном итоге все более сужаются к одной нативной структуре.

Преимущество доменов в сворачивании белков [ править ]

Организация больших белков структурными доменами представляет собой преимущество для сворачивания белков, при этом каждый домен может сворачиваться индивидуально, ускоряя процесс сворачивания и уменьшая потенциально большую комбинацию взаимодействий остатков. Более того, учитывая наблюдаемое случайное распределение гидрофобных остатков в белках, образование домена [56] , по-видимому, является оптимальным решением для крупного белка, чтобы похоронить его гидрофобные остатки, сохраняя при этом гидрофильные остатки на поверхности. [57] [58]

Однако роль междоменных взаимодействий в сворачивании белков и в энергетике стабилизации нативной структуры, вероятно, различна для каждого белка. В лизоциме Т4 влияние одного домена на другой настолько сильно, что вся молекула устойчива к протеолитическому расщеплению. В этом случае сворачивание представляет собой последовательный процесс, при котором С-концевой домен требуется для независимого сворачивания на ранней стадии, а другой домен требует наличия свернутого С-концевого домена для сворачивания и стабилизации. [59]

Было обнаружено, что сворачивание изолированного домена может происходить с той же скоростью, а иногда и быстрее, чем сворачивание интегрированного домена [60], предполагая, что во время сворачивания могут происходить неблагоприятные взаимодействия с остальной частью белка. Некоторые аргументы предполагают, что самый медленный шаг в сворачивании больших белков - это спаривание свернутых доменов. [30] Это происходит либо потому, что домены сложены не совсем правильно, либо потому, что небольшие корректировки, необходимые для их взаимодействия, являются энергетически невыгодными, [61] например, удаление воды из границы раздела доменов.

Домены и гибкость белков [ править ]

Основная статья: Динамика белков § Глобальная гибкость: несколько доменов

Динамика белковых доменов играет ключевую роль во множестве молекулярных процессов распознавания и передачи сигналов. Белковые домены, соединенные внутренне неупорядоченными гибкими линкерными доменами, индуцируют дальнодействующую аллостерию через динамику белковых доменов . Результирующие динамические режимы обычно не могут быть предсказаны из статических структур ни всего белка, ни отдельных доменов. Однако они могут быть выведены путем сравнения различных структур белка (как в базе данных молекулярных движений ). Они также могут быть предложены путем отбора проб на обширных траекториях молекулярной динамики [62] и анализа главных компонент [63], или их можно непосредственно наблюдать с помощью спектров [64].[65], измеренные методом нейтронной спектроскопии спинового эха .

Определение домена по структурным координатам [ править ]

Важность доменов как структурных строительных блоков и элементов эволюции привела к появлению множества автоматизированных методов их идентификации и классификации в белках известной структуры. Автоматические процедуры для надежного присвоения доменов необходимы для создания баз данных доменов, особенно в связи с увеличением числа известных белковых структур. Хотя границы области могут быть определены визуальным осмотром, создание автоматизированного метода непросто. Проблемы возникают, когда вы сталкиваетесь с доменами, которые прерываются или сильно связаны. [66] Тот факт, что не существует стандартного определения того, что на самом деле является предметной областью, означает, что назначение предметной области сильно различается, и каждый исследователь использует уникальный набор критериев. [67]

Структурный домен - это компактная глобулярная субструктура с большим количеством взаимодействий внутри нее, чем с остальной частью белка. [68] Таким образом, структурный домен можно определить по двум визуальным характеристикам: его компактности и степени изолированности. [69] Меры локальной компактности в белках использовались во многих ранних методах присвоения доменов [70] [71] [72] [73] и в некоторых более поздних методах. [28] [74] [75] [76] [77]

Методы [ править ]

Один из первых алгоритмов [70] использовал карту расстояний Cα-Cα вместе с процедурой иерархической кластеризации, которая рассматривала белки как несколько небольших сегментов длиной 10 остатков. Начальные сегменты были сгруппированы один за другим на основе расстояний между сегментами; сегменты с наименьшими расстояниями были сгруппированы и впоследствии рассмотрены как отдельные сегменты. Наконец, пошаговая кластеризация включала полный белок. Го [73] также использовал тот факт, что расстояния между доменами обычно больше, чем расстояния внутри домена; все возможные расстояния Cα-Cα были представлены в виде диагональных графиков, на которых были отчетливые паттерны для спиралей, протяженных цепей и комбинаций вторичных структур.

Метод Sowdhamini и Blundell кластеризует вторичные структуры в белке на основе их расстояний Cα-Cα и идентифицирует домены по образцу в их дендрограммах . [66] Поскольку процедура не рассматривает белок как непрерывную цепочку аминокислот, нет проблем с лечением прерывистых доменов. Конкретные узлы на этих дендрограммах идентифицируются как третичные структурные кластеры белка, они включают как супервторичные структуры, так и домены. Алгоритм DOMAK используется для создания базы данных домена 3Dee. [75] Он вычисляет «значение разделения» по количеству контактов каждого типа, когда белок произвольно делится на две части. Это значение разделения велико, когда две части структуры различны.

Метод Wodak и Janin [78] был основан на расчетных площадях поверхности раздела между двумя сегментами цепи, многократно расщепленными в различных положениях остатков. Площадь поверхности раздела рассчитывалась путем сравнения площадей поверхностей сколотых сегментов с площадями нативной структуры. Возможные границы домена можно определить на сайте, где площадь интерфейса была минимальной. В других методах для расчета компактности использовались меры доступности растворителя. [28] [79] [80]

Алгоритм PUU [19] включает гармоническую модель, используемую для аппроксимации междоменной динамики. Основная физическая концепция заключается в том, что внутри каждого домена будет происходить множество жестких взаимодействий, а между доменами будут происходить свободные взаимодействия. Этот алгоритм используется для определения доменов в базе данных доменов FSSP . [74]

Swindells (1995) разработал метод DETECTIVE для идентификации доменов в белковых структурах, основанный на идее, что домены имеют гидрофобную внутреннюю часть. Было обнаружено, что недостатки возникают, когда гидрофобные ядра из разных доменов проходят через область интерфейса.

RigidFinder - это новый метод идентификации жестких блоков белков (доменов и петель) из двух различных конформаций. Жесткие блоки определяются как блоки, в которых все расстояния между остатками сохраняются в разных конформациях.

Метод RIBFIND, разработанный Pandurangan и Topf, позволяет идентифицировать твердые тела в белковых структурах, выполняя пространственную кластеризацию вторичных структурных элементов в белках. [81] Твердые тела RIBFIND использовались для гибкого приспособления белковых структур к картам плотности, полученным при криоэлектронной микроскопии . [82]

Общий метод идентификации динамических доменов , то есть участков белка, которые ведут себя примерно как жесткие единицы в ходе структурных флуктуаций, был предложен Potestio et al. [62] и, среди других приложений, также использовался для сравнения согласованности основанных на динамике подразделений доменов со стандартными основанными на структуре. Метод, получивший название PiSQRD , общедоступен в виде веб-сервера. [83] Последний позволяет пользователям оптимально подразделить одноцепочечные или мультимерные белки на квазижесткие домены [62] [83] на основе коллективных режимов флуктуации системы. По умолчанию последние рассчитываются с помощью модели эластичной сети; [84]в качестве альтернативы пользователь может загрузить предварительно рассчитанные существенные динамические пространства.

Примеры доменов [ править ]

  • Armadillo повторяет : назван в честь β-катенин-подобного белка Armadillo плодовой мушки Drosophila melanogaster .
  • Основной домен лейциновой молнии (домен bZIP ): обнаружен во многих ДНК-связывающих эукариотических белках. Одна часть домена содержит область, которая обеспечивает свойства связывания ДНК, специфичные для последовательности, и лейциновую молнию, необходимую для димеризации двух ДНК-связывающих областей. ДНК-связывающая область включает ряд основных аминокислот, таких как аргинин и лизин .
  • Кадгериновые повторы: кадгерины действуют как Ca 2+ -зависимые белки межклеточной адгезии . Кадгериновые домены представляют собой внеклеточные области, которые опосредуют гомофильное связывание между клетками между кадгеринами на поверхности соседних клеток.
  • Эффекторный домен смерти (DED): позволяет связывать белок-белок за счет гомотипических взаимодействий (DED-DED). Каспазные протеазы запускают апоптоз посредством протеолитических каскадов. Про-каспаза-8 и прокаспаза-9 связываются со специфическими адапторными молекулами через домены DED, что приводит к аутоактивации каспаз.
  • EF рука : а спираль-поворот-спираль структурный мотив найден в каждой структурной области от сигнального белка кальмодулина и мышечного белка тропонина-С .
  • Иммуноглобулиноподобные домены: обнаружены в белках суперсемейства иммуноглобулинов (IgSF). [85] Они содержат около 70-110 аминокислот и классифицируются по различным категориям (IgV, IgC1, IgC2 и IgI) в зависимости от их размера и функции. Они обладают характерной складкой, в которой два бета-листа образуют «сэндвич», который стабилизируется взаимодействиями между консервативными цистеинами и другими заряженными аминокислотами . Они важны для белок-белковых взаимодействий в процессах клеточной адгезии , активации клеток и молекулярного распознавания. Эти домены обычно находятся в молекулах, играющих роль в иммунной системе .
  • Фосфотирозин-связывающий домен (PTB): домены PTB обычно связываются с фосфорилированными остатками тирозина. Они часто встречаются в белках сигнальной трансдукции. Специфичность связывания с PTB-доменом определяется остатками на аминоконцевой стороне фосфотирозина. Примеры: домены PTB как SHC, так и IRS-1 связываются с последовательностью NPXpY . PTB-содержащие белки, такие как SHC и IRS-1, важны для инсулиновых реакций клеток человека.
  • Домен гомологии плэкстрина (PH): домены PH связывают фосфоинозитиды с высоким сродством. Наблюдалась специфичность для PtdIns (3) P , PtdIns (4) P , PtdIns (3,4) P2 , PtdIns (4,5) P2 и PtdIns (3,4,5) P3 . Учитывая тот факт, что фосфоинозитиды секвестрируются в различные клеточные мембраны (из-за их длинного липофильного хвоста), домены PH обычно вызывают рекрутирование рассматриваемого белка в мембрану, где белок может выполнять определенную функцию в передаче сигналов клеток, реорганизации цитоскелета или перемещении через мембрану. .
  • Домен Src гомологии 2 (SH2): домены SH2 часто обнаруживаются в белках передачи сигнала. Домены SH2 связывают фосфорилированный тирозин (pTyr). Назван в честь фосфотирозинсвязывающего домена вирусного онкогена src , который сам по себе является тирозинкиназой . См. Также : домен SH3 .
  • ДНК-связывающий домен цинкового пальца (ZnF_GATA): белки, содержащие домен ZnF_GATA, обычно являются факторами транскрипции, которые обычно связываются с последовательностью ДНК [AT] GATA [AG] промоторов .

Домены неизвестной функции [ править ]

Основная статья: Область неизвестной функции

Значительная часть доменов имеет неизвестное назначение. Область неизвестной функции  (DUF) представляет собой домен белка , который не имеет охарактеризованную функции. Эти семейства были собраны вместе в  базе данных Pfam с использованием префикса DUF, за которым следует номер, примерами являются DUF2992 и DUF1220. В настоящее время в базе данных Pfam содержится более 3000 семей DUF, что составляет более 20% известных семей. [86] Удивительно, но количество DUF в Pfam увеличилось с 20% (в 2010 г.) до 22% (в 2019 г.), в основном из-за увеличения числа новых последовательностей генома . Версия Pfam 32.0 (2019) содержала 3961 DUF. [87]

См. Также [ править ]

  • Связывающий домен
  • Короткий линейный мотив
  • Pfam : база данных белковых доменов
  • Протеин
    • Белковая структура
    • Прогноз структуры белка
    • Программное обеспечение для предсказания структуры белка
    • Белковое суперсемейство
    • Белковые тандемные повторы
    • Семейство белков
    • Подсемейство белков
  • Структурная биология
  • Структурная классификация белков (SCOP)
  • CATH

Ссылки [ править ]

Эта статья включает текст и рисунки из диссертации Джорджа Р.А. (2002) «Предсказание структурных доменов в белках», Университетский колледж Лондона, которые были предоставлены ее автором.

  1. ^ Xu D, Нуссинова R (1 февраля 1998). «Благоприятный размер домена в белках» . Складывание и дизайн . 3 (1): 11–7. DOI : 10.1016 / S1359-0278 (98) 00004-2 . PMID  9502316 .
  2. Перейти ↑ Phillips DC (ноябрь 1966 г.). «Трехмерная структура молекулы фермента» . Scientific American . 215 (5): 78–90. Bibcode : 1966SciAm.215e..78P . DOI : 10.1038 / Scientificamerican1166-78 . PMID 5978599 . S2CID 39959172 .  
  3. ^ Drenth Дж, Jansonius Ю.Н., Koekoek R, Свен НМ, Волтерс БГ (июнь 1968). «Состав папаина». Природа . 218 (5145): 929–32. Bibcode : 1968Natur.218..929D . DOI : 10.1038 / 218929a0 . PMID 5681232 . S2CID 4169127 .  
  4. ↑ Портер Р. Р. (май 1973 г.). «Структурные исследования иммуноглобулинов». Наука . 180 (4087): 713–6. Bibcode : 1973Sci ... 180..713P . DOI : 10.1126 / science.180.4087.713 . PMID 4122075 . 
  5. ^ Эдельман GM (май 1973). «Строение антител и молекулярная иммунология». Наука . 180 (4088): 830–40. Bibcode : 1973Sci ... 180..830E . DOI : 10.1126 / science.180.4088.830 . PMID 4540988 . 
  6. ^ a b Ричардсон Дж. С. (1981). «Анатомия и систематика структуры белка» . Достижения в химии белков . 34 : 167–339. DOI : 10.1016 / S0065-3233 (08) 60520-3 . ISBN 9780120342341. PMID  7020376 .
  7. ↑ Bork P (июль 1991 г.). «Перетасованные домены во внеклеточных белках» . Письма FEBS . 286 (1-2): 47-54. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (91) 80937-X . PMID 1864378 . S2CID 22126481 .  
  8. ^ Wetlaufer DB (март 1973). «Зарождение зародышей, быстрое сворачивание и глобулярные внутрицепочечные области в белках» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 70 (3): 697–701. Bibcode : 1973PNAS ... 70..697W . DOI : 10.1073 / pnas.70.3.697 . PMC 433338 . PMID 4351801 .  
  9. ^ Chothia C (июнь 1992). «Белки. Тысяча семей для молекулярного биолога». Природа . 357 (6379): 543–4. Bibcode : 1992Natur.357..543C . DOI : 10.1038 / 357543a0 . PMID 1608464 . S2CID 4355476 .  
  10. ^ Bakszt R, Wernimont A, Allali-Хасани A, Мок МВт, холмы T, Hui R, Писарро JC (сентябрь 2010). «Кристаллическая структура пируваткиназы 1 Toxoplasma gondii» . PLOS ONE . 5 (9): e12736. Bibcode : 2010PLoSO ... 512736B . DOI : 10.1371 / journal.pone.0012736 . PMC 2939071 . PMID 20856875 .  
  11. ^ Джордж Р., Херинга J (ноябрь 2002). «Анализ линкеров белковых доменов: их классификация и роль в сворачивании белков» . Белковая инженерия . 15 (11): 871–9. DOI : 10,1093 / белок / 15.11.871 . PMID 12538906 . 
  12. ^ «Белковые домены, назначение доменов, идентификация и классификация согласно базам данных CATH и SCOP» . Proteinstructures.com . Проверено 14 октября 2018 года .
  13. ^ Hegyi H, Герштейн M (апрель 1999). «Взаимосвязь между структурой и функцией белка: всесторонний обзор с применением к геному дрожжей». Журнал молекулярной биологии . 288 (1): 147–64. CiteSeerX 10.1.1.217.9806 . DOI : 10.1006 / jmbi.1999.2661 . PMID 10329133 .  
  14. ↑ Banner DW, Bloomer AC, Petsko GA, Phillips DC, Pogson CI, Wilson IA, et al. (Июнь 1975 г.). «Структура триозофосфатизомеразы мускулов курицы определена кристаллографически с разрешением 2,5 ангстрем с использованием данных аминокислотной последовательности». Природа . 255 (5510): 609–14. Bibcode : 1975Natur.255..609B . DOI : 10.1038 / 255609a0 . PMID 1134550 . S2CID 4195346 .  
  15. ^ а б Оренго Калифорния, Мичи А.Д., Джонс С., Джонс Д.Т., Суинделлс МБ, Торнтон Дж. М. (август 1997 г.). «CATH - иерархическая классификация доменных структур белков». Структура . 5 (8): 1093–108. DOI : 10.1016 / S0969-2126 (97) 00260-8 . PMID 9309224 . 
  16. ↑ Копли Р. Р., Борк П. (ноябрь 2000 г.). «Гомология среди (бета-альфа) (8) бочек: последствия для эволюции метаболических путей». Журнал молекулярной биологии . 303 (4): 627–41. DOI : 10.1006 / jmbi.2000.4152 . PMID 11054297 . 
  17. ^ Lesk AM, Branden CI, Chothia C (1989). «Структурные принципы альфа / бета стволовых белков: упаковка внутренней части листа» . Белки . 5 (2): 139–48. DOI : 10.1002 / prot.340050208 . PMID 2664768 . S2CID 15340449 .  
  18. ^ a b Джонс С., Стюарт М., Мичи А., Суинделлс МБ, Оренго С., Торнтон Дж. М. (февраль 1998 г.). «Назначение доменов для белковых структур с использованием консенсусного подхода: характеристика и анализ» . Белковая наука . 7 (2): 233–42. DOI : 10.1002 / pro.5560070202 . PMC 2143930 . PMID 9521098 .  
  19. ^ a b Holm L, Sander C (июль 1994 г.). «Парсер для блоков сворачивания белков» . Белки . 19 (3): 256–68. DOI : 10.1002 / prot.340190309 . PMID 7937738 . S2CID 525264 .  
  20. ^ a b Anfinsen CB, Haber E, Sela M, White FH (сентябрь 1961 г.). «Кинетика образования нативной рибонуклеазы при окислении восстановленной полипептидной цепи» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 47 (9): 1309–14. Bibcode : 1961PNAS ... 47.1309A . DOI : 10.1073 / pnas.47.9.1309 . PMC 223141 . PMID 13683522 .  
  21. ↑ Cordes MH, Davidson AR, Sauer RT (февраль 1996 г.). «Пространство последовательностей, фолдинг и дизайн белка». Текущее мнение в структурной биологии . 6 (1): 3–10. DOI : 10.1016 / S0959-440X (96) 80088-1 . PMID 8696970 . 
  22. ^ Ghélis C, Йон JM (июль 1979). «[Конформационная связь между структурными единицами. Решающий шаг в формировании функциональной структуры]». Comptes Rendus де сеансы де l'Академия наук, Série D . 289 (2): 197–9. PMID 117925 . 
  23. ^ Ostermeier M, Benkovic SJ (2000). «Эволюция функции белка путем замены домена». Эволюционный дизайн белков . Adv Protein Chem . Достижения в химии белков. 55 . С. 29–77. DOI : 10.1016 / s0065-3233 (01) 55002-0 . ISBN 9780120342556. PMID  11050932 .
  24. ^ Чжоу Y, Vitkup D, Карплус M (январь 1999). «Нативные белки представляют собой расплавленные твердые тела: применение критерия Линдеманна для твердого и жидкого состояния» . Журнал молекулярной биологии . 285 (4): 1371–5. DOI : 10.1006 / jmbi.1998.2374 . PMID 9917381 . S2CID 8702994 .  
  25. ↑ Levitt M, Chothia C (июнь 1976 г.). «Структурные образцы в глобулярных белках». Природа . 261 (5561): 552–8. Bibcode : 1976Natur.261..552L . DOI : 10.1038 / 261552a0 . PMID 934293 . S2CID 4154884 .  
  26. Перейти ↑ Hutchinson EG, Thornton JM (апрель 1993). «Греческий ключевой мотив: извлечение, классификация и анализ». Белковая инженерия . 6 (3): 233–45. DOI : 10,1093 / белок / 6.3.233 . PMID 8506258 . 
  27. ^ Savageau MA (март 1986). «Белки Escherichia coli имеют размеры, кратные 14 кДа: концепции домена и эволюционные последствия» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 83 (5): 1198–202. Bibcode : 1986PNAS ... 83.1198S . DOI : 10.1073 / pnas.83.5.1198 . PMC 323042 . PMID 3513170 .  
  28. ^ a b c Islam SA, Luo J, Sternberg MJ (июнь 1995 г.). «Идентификация и анализ доменов в белках». Белковая инженерия . 8 (6): 513–25. DOI : 10,1093 / белок / 8.6.513 . PMID 8532675 . 
  29. ^ Wheelan SJ, Marchler-Bauer A, Bryant SH (июль 2000). «Распределение размера домена может предсказать границы домена» . Биоинформатика . 16 (7): 613–8. DOI : 10.1093 / биоинформатики / 16.7.613 . PMID 11038331 . 
  30. ^ a b Гарель Дж. (1992). «Сворачивание больших белков: мультидоменные и мультисубъединичные белки». В Крейтон, Т. (ред.). Protein Folding (Первое издание). Нью-Йорк: WH Freeman and Company. С. 405–454. ISBN 978-0-7167-7027-5.
  31. ^ Bennett MJ, Schlunegger М.П., Айзенберг D (декабрь 1995). «Обмен 3D-доменами: механизм сборки олигомеров» . Белковая наука . 4 (12): 2455–68. DOI : 10.1002 / pro.5560041202 . PMC 2143041 . PMID 8580836 .  
  32. ^ Херинга J, Тейлор WR (июнь 1997). «Трехмерное дублирование, подмена и кража доменов». Текущее мнение в структурной биологии . 7 (3): 416–21. DOI : 10.1016 / S0959-440X (97) 80060-7 . PMID 9204285 . 
  33. ^ Джейкоб Ф (июнь 1977 г.). «Эволюция и ковыряние» . Наука . 196 (4295): 1161–6. Bibcode : 1977Sci ... 196.1161J . DOI : 10.1126 / science.860134 . PMID 860134 . S2CID 29756896 .  
  34. ↑ Ren S, Yang G, He Y, Wang Y, Li Y, Chen Z (октябрь 2008 г.). «Паттерн сохранения коротких линейных мотивов сильно коррелирует с функцией взаимодействующих белковых доменов» . BMC Genomics . 9 : 452. DOI : 10.1186 / 1471-2164-9-452 . PMC 2576256 . PMID 18828911 .  
  35. Перейти ↑ Campbell ID, Downing AK (май 1994). «Построение структуры и функции белка из модульных единиц». Тенденции в биотехнологии . 12 (5): 168–72. DOI : 10.1016 / 0167-7799 (94) 90078-7 . PMID 7764899 . 
  36. ↑ Брюс, Альбертс (18 ноября 2014 г.). Молекулярная биология клетки (Шестое изд.). Нью-Йорк, штат Нью-Йорк. ISBN 9780815344322. OCLC  887605755 .
  37. ^ wwPDB.org. «wwPDB: Всемирный банк данных по белкам» . www.pdb.org . Архивировано из оригинального 7 -го апреля 2015 года . Проверено 25 июля 2007 года .
  38. ^ Orengo CA, Джонс DT, Thornton JM (декабрь 1994). «Белковые суперсемейства и доменные суперкладушки». Природа . 372 (6507): 631–4. Bibcode : 1994Natur.372..631O . DOI : 10.1038 / 372631a0 . PMID 7990952 . S2CID 4330359 .  
  39. ^ Apic G, J Gough, Teichmann SA (июль 2001). «Комбинации доменов в протеомах архей, эубактерий и эукариот» . Журнал молекулярной биологии . 310 (2): 311–25. DOI : 10.1006 / jmbi.2001.4776 . PMID 11428892 . S2CID 11894663 .  
  40. ^ Экман D, Björklund А.К., Frey-Skott J, Elofsson A (апрель 2005). «Мультидоменные белки в трех царствах жизни: сиротские домены и другие неназначенные области». Журнал молекулярной биологии . 348 (1): 231–43. DOI : 10.1016 / j.jmb.2005.02.007 . PMID 15808866 . 
  41. ^ Davidson JN, Chen KC, Джемисон RS, Musmanno LA, Керн CB (март 1993). «История эволюции первых трех ферментов биосинтеза пиримидина». BioEssays . 15 (3): 157–64. DOI : 10.1002 / bies.950150303 . PMID 8098212 . S2CID 24897614 .  
  42. ^ Henikoff S, Greene Е.А., Pietrokovski S, Bork P, Этвуд TK, Hood L (октябрь 1997). «Семейства генов: систематика белковых паралогов и химер». Наука . 278 (5338): 609–14. Bibcode : 1997Sci ... 278..609H . CiteSeerX 10.1.1.562.2262 . DOI : 10.1126 / science.278.5338.609 . PMID 9381171 .  
  43. ^ Walker WP, Aradhya S, Hu CL, Shen S, Zhang W, Azarani A и др. (Декабрь 2007 г.). «Генетический анализ гомологов аттрактина». Бытие . 45 (12): 744–56. DOI : 10.1002 / dvg.20351 . PMID 18064672 . S2CID 20878849 .  
  44. ^ «SMART: Главная страница» . smart.embl.de . Проверено 1 января 2017 года .
  45. ↑ Bork P, Doolittle RF (октябрь 1992 г.). «Предлагаемое приобретение домена животного белка бактериями» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 89 (19): 8990–4. Bibcode : 1992PNAS ... 89.8990B . DOI : 10.1073 / pnas.89.19.8990 . PMC 50050 . PMID 1409594 .  
  46. ^ Херинга J (июнь 1998). «Обнаружение внутренних повторов: насколько они распространены?». Текущее мнение в структурной биологии . 8 (3): 338–45. DOI : 10.1016 / S0959-440X (98) 80068-7 . PMID 9666330 . 
  47. ^ Politou А.С., Gautel МЫ, Improta S, Vangelista л, Пастор А (февраль 1996 года). «Область эластичной I-полосы тайтина собрана по" модульному "принципу посредством слабо взаимодействующих Ig-подобных доменов». Журнал молекулярной биологии . 255 (4): 604–16. DOI : 10.1006 / jmbi.1996.0050 . PMID 8568900 . 
  48. ^ a b McLachlan AD (февраль 1979 г.). «Дупликации генов в структурной эволюции химотрипсина». Журнал молекулярной биологии . 128 (1): 49–79. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (79) 90308-5 . PMID 430571 . 
  49. ^ Мур JD, Endow SA (март 1996). «Кинезиновые белки: тип двигателей для подвижности на основе микротрубочек». BioEssays . 18 (3): 207–19. DOI : 10.1002 / bies.950180308 . PMID 8867735 . S2CID 46012215 .  
  50. ^ Рассел РБ (декабрь 1994). «Вставка домена». Белковая инженерия . 7 (12): 1407–10. DOI : 10,1093 / белок / 7.12.1407 . PMID 7716150 . 
  51. ^ Хейни DT, Xue B (май 2015). «Супердомены в иерархии белковой структуры: случай PTP-C2» . Белковая наука . 24 (5): 874–82. DOI : 10.1002 / pro.2664 . PMC 4420535 . PMID 25694109 .  
  52. ^ Левинталь C (1968). "Есть ли пути для сворачивания белков?" (PDF) . J Chim Phys . 65 : 44–45. Bibcode : 1968JCP .... 65 ... 44L . DOI : 10.1051 / JCP / 1968650044 . Архивировано 2 сентября 2009 года из оригинального (PDF) .
  53. Перейти ↑ Dill KA (июнь 1999). «Полимерные принципы и сворачивание белков» . Белковая наука . 8 (6): 1166–80. DOI : 10.1110 / ps.8.6.1166 . PMC 2144345 . PMID 10386867 .  
  54. ^ Leopold PE, Montal M, Onuchic JN (сентябрь 1992). «Белковые воронки сворачивания: кинетический подход к взаимосвязи структуры и последовательности» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 89 (18): 8721–5. Bibcode : 1992PNAS ... 89.8721L . DOI : 10.1073 / pnas.89.18.8721 . PMC 49992 . PMID 1528885 .  
  55. Перейти ↑ Dill KA, Chan HS (январь 1997 г.). «От Левинталя к тропам к воронкам». Структурная биология природы . 4 (1): 10–9. DOI : 10.1038 / nsb0197-10 . PMID 8989315 . S2CID 11557990 .  
  56. ↑ White SH, Jacobs RE (апрель 1990 г.). «Статистическое распределение гидрофобных остатков по длине белковых цепей. Последствия для укладки и эволюции белков» . Биофизический журнал . 57 (4): 911–21. Bibcode : 1990BpJ .... 57..911W . DOI : 10.1016 / S0006-3495 (90) 82611-4 . PMC 1280792 . PMID 2188687 .  
  57. ^ Джордж Р., Херинга J (февраль 2002). «SnapDRAGON: метод определения структурных доменов белков на основе данных о последовательностях». Журнал молекулярной биологии . 316 (3): 839–51. CiteSeerX 10.1.1.329.2921 . DOI : 10.1006 / jmbi.2001.5387 . PMID 11866536 .  
  58. ^ Джордж Р.А., Лин К, Херинга Дж (июль 2005 г.). «Скуби-домен: предсказание глобулярных доменов в последовательности белка» . Исследования нуклеиновых кислот . 33 (проблема с веб-сервером): W160-3. DOI : 10.1093 / NAR / gki381 . PMC 1160142 . PMID 15980446 .  
  59. ^ Desmadril МЫ, Йон JM (июль 1981). «Существование промежуточных продуктов в рефолдинге лизоцима Т4 при pH 7,4». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 101 (2): 563–9. DOI : 10.1016 / 0006-291X (81) 91296-1 . PMID 7306096 . 
  60. ^ Teale JM, Benjamin DC (июль 1977). «Антитело как иммунологический зонд для изучения рефолдинга бычьего сывороточного альбумина. Рефолдинг в каждом домене». Журнал биологической химии . 252 (13): 4521–6. PMID 873903 . 
  61. Перейти ↑ Creighton, TE (1983). Белки: структуры и молекулярные свойства . Фриман, Нью-Йорк. Второе издание.
  62. ^ a b c Potestio R, Pontiggia F, Micheletti C (июнь 2009 г.). «Грубое описание внутренней динамики белков: оптимальная стратегия разложения белков на жесткие субъединицы» . Биофизический журнал . 96 (12): 4993–5002. Bibcode : 2009BpJ .... 96.4993P . DOI : 10.1016 / j.bpj.2009.03.051 . PMC 2712024 . PMID 19527659 .  
  63. ↑ Baron R, Vellore NA (июль 2012 г.). «LSD1 / CoREST - это аллостерический наноразмерный зажим, регулируемый молекулярным распознаванием H3-гистонового хвоста» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 109 (31): 12509–14. Bibcode : 2012PNAS..10912509B . DOI : 10.1073 / pnas.1207892109 . PMC 3411975 . PMID 22802671 .  
  64. ^ Farago B, Li J, Cornilescu G, Callaway DJ, Bu Z (ноябрь 2010). «Активация движения наноразмерных аллостерических белковых доменов, обнаруженная с помощью спектроскопии спинового эха нейтронов» . Биофизический журнал . 99 (10): 3473–82. Bibcode : 2010BpJ .... 99.3473F . DOI : 10.1016 / j.bpj.2010.09.058 . PMC 2980739 . PMID 21081097 .  
  65. ^ Bu Z, Biehl R, Monkenbusch M, Рихтер D, Callaway DJ (декабрь 2005). «Движение связанных белковых доменов в полимеразе Taq обнаружено с помощью нейтронной спин-эхо-спектроскопии» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (49): 17646–51. Bibcode : 2005PNAS..10217646B . DOI : 10.1073 / pnas.0503388102 . PMC 1345721 . PMID 16306270 .  
  66. ^ a b Соудхамини Р., Бланделл Т.Л. (март 1995 г.). «Автоматический метод, включающий кластерный анализ вторичных структур для идентификации доменов в белках» . Белковая наука . 4 (3): 506–20. DOI : 10.1002 / pro.5560040317 . PMC 2143076 . PMID 7795532 .  
  67. ^ Swindells MB (январь 1995). «Процедура обнаружения структурных доменов в белках» . Белковая наука . 4 (1): 103–12. DOI : 10.1002 / pro.5560040113 . PMC 2142966 . PMID 7773168 .  
  68. ^ Янин Дж, Водак SJ (1983). «Структурные домены в белках и их роль в динамике функции белков» . Прогресс в биофизике и молекулярной биологии . 42 (1): 21–78. DOI : 10.1016 / 0079-6107 (83) 90003-2 . PMID 6353481 . 
  69. ^ Tsai CJ, Нуссинова R (январь 1997). «Гидрофобные складчатые единицы, полученные из разнородных мономерных структур, и их взаимодействия» . Белковая наука . 6 (1): 24–42. DOI : 10.1002 / pro.5560060104 . PMC 2143523 . PMID 9007974 .  
  70. ^ a b Crippen GM (декабрь 1978 г.). «Древовидная структурная организация белков». Журнал молекулярной биологии . 126 (3): 315–32. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (78) 90043-8 . PMID 745231 . 
  71. ^ Rossmann MG, Moras D, Olsen KW (июль 1974). «Химическая и биологическая эволюция нуклеотид-связывающего белка». Природа . 250 (463): 194–9. Bibcode : 1974Natur.250..194R . DOI : 10.1038 / 250194a0 . PMID 4368490 . S2CID 4273028 .  
  72. ↑ Rose GD (ноябрь 1979 г.). «Иерархическая организация доменов в глобулярных белках». Журнал молекулярной биологии . 134 (3): 447–70. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (79) 90363-2 . PMID 537072 . 
  73. ^ a b Go N, Taketomi H (февраль 1978 г.). «Соответствующие роли коротких и дальних взаимодействий в сворачивании белков» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 75 (2): 559–63. Bibcode : 1978PNAS ... 75..559G . DOI : 10.1073 / pnas.75.2.559 . PMC 411294 . PMID 273218 .  
  74. ^ a b Holm L, Sander C (январь 1997 г.). «Классификация трехмерных белковых складок по Дали / FSSP» . Исследования нуклеиновых кислот . 25 (1): 231–4. DOI : 10.1093 / NAR / 25.1.231 . PMC 146389 . PMID 9016542 .  
  75. ^ a b Сиддики А.С., Бартон Г.Дж. (май 1995 г.). «Непрерывные и прерывистые домены: алгоритм автоматического создания надежных определений белковых доменов» . Белковая наука . 4 (5): 872–84. DOI : 10.1002 / pro.5560040507 . PMC 2143117 . PMID 7663343 .  
  76. ^ Zehfus MH (июнь 1997). «Идентификация компактных, гидрофобно стабилизированных доменов и модулей, содержащих несколько пептидных цепей» . Белковая наука . 6 (6): 1210–9. DOI : 10.1002 / pro.5560060609 . PMC 2143719 . PMID 9194181 .  
  77. ↑ Тейлор WR (март 1999 г.). «Идентификация структурного домена белка» . Белковая инженерия . 12 (3): 203–16. DOI : 10,1093 / белок / 12.3.203 . PMID 10235621 . 
  78. ^ Водак SJ, Янин J (ноябрь 1981). «Расположение структурных доменов в белке». Биохимия . 20 (23): 6544–52. DOI : 10.1021 / bi00526a005 . PMID 7306523 . 
  79. ^ Рашин, 1985
  80. ^ Zehfus MH, Rose GD (сентябрь 1986). «Компактные единицы в белках». Биохимия . 25 (19): 5759–65. DOI : 10.1021 / bi00367a062 . PMID 3778881 . 
  81. ^ Pandurangan AP, Topf M (сентябрь 2012). «RIBFIND: веб-сервер для идентификации твердых тел в белковых структурах и помощи в гибком приспособлении к крио-ЭМ картам» (PDF) . Биоинформатика . 28 (18): 2391–3. DOI : 10.1093 / биоинформатики / bts446 . PMID 22796953 .  
  82. ^ Pandurangan AP, Topf M (февраль 2012). «Обнаружение твердых тел в белковых структурах: приложение для гибкой подгонки к криоЭМ картам». Журнал структурной биологии . 177 (2): 520–31. DOI : 10.1016 / j.jsb.2011.10.011 . PMID 22079400 . 
  83. ^ a b Алексиев Т., Потестио Р., Понтиджиа Ф, Коццини С., Микелетти С. (октябрь 2009 г.). «PiSQRD: веб-сервер для разложения белков на квазижесткие динамические домены» . Биоинформатика . 25 (20): 2743–4. DOI : 10.1093 / биоинформатики / btp512 . PMID 19696046 . S2CID 28106759 .  
  84. ^ Micheletti, C., Carloni, P. и Maritan, A. Точное и эффективное описание колебательной динамики белков: сравнение молекулярной динамики и гауссовых моделей, Proteins, 55, 635, 2004.
  85. ↑ Barclay AN (август 2003 г.). «Мембранные белки с иммуноглобулиноподобными доменами - главное суперсемейство молекул взаимодействия». Семинары по иммунологии . 15 (4): 215–23. DOI : 10.1016 / S1044-5323 (03) 00047-2 . PMID 14690046 . 
  86. ^ Bateman A, Coggill P, Finn RD (октябрь 2010). «DUFs: семьи в поисках функции» . Acta Crystallographica. Раздел F, Структурная биология и сообщения о кристаллизации . 66 (Pt 10): 1148–52. DOI : 10.1107 / S1744309110001685 . PMC 2954198 . PMID 20944204 .  
  87. ^ Эль-Gebali S, Мистри Дж, Бэтемэн А, Eddy С.Р., Лучиани А, Поттер СК, и др. (Январь 2019). «База данных семейств белков Pfam в 2019 году» . Исследования нуклеиновых кислот . 47 (D1): D427 – D432. DOI : 10.1093 / NAR / gky995 . PMC 6324024 . PMID 30357350 .  

Ключевые документы [ править ]

  • Berman HM, Westbrook J, Feng Z, Gilliland G, Bhat TN, Weissig H, et al. (Январь 2000 г.). «Банк данных о белках» . Исследования нуклеиновых кислот . 28 (1): 235–42. DOI : 10.1093 / NAR / 28.1.235 . PMC  102472 . PMID  10592235 .
  • Туз Дж., Брандин С. (1999). Введение в структуру белка . Нью-Йорк: Garland Pub. ISBN 978-0-8153-2305-1.
  • Дас С., Смит Т.Ф. (2000). «Идентификация набора Lego из протеина природы». Достижения в химии белков . 54 : 159–83. DOI : 10.1016 / S0065-3233 (00) 54006-6 . ISBN 978-0-12-034254-9. PMID  10829228 .
  • Dietmann S, Park J, Notredame C, Heger A, Lappe M, Holm L (январь 2001 г.). «Полностью автоматическая эволюционная классификация белковых складок: Словарь домена Дали, версия 3» . Исследования нуклеиновых кислот . 29 (1): 55–7. DOI : 10.1093 / NAR / 29.1.55 . PMC  29815 . PMID  11125048 .
  • Дайсон Х. Дж., Сэйр Дж. Р., Мерутка Дж., Шин Х. С., Лернер Р. А., Райт ЧП (август 1992 г.). «Сворачивание пептидных фрагментов, составляющих полную последовательность белков. Модели для инициации сворачивания белков. II. Пластоцианин». Журнал молекулярной биологии . 226 (3): 819–35. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (92) 90634-V . PMID  1507228 .
  • Фершт А.Р. (февраль 1997 г.). «Механизмы зародышеобразования в сворачивании белков». Текущее мнение в структурной биологии . 7 (1): 3–9. DOI : 10.1016 / S0959-440X (97) 80002-4 . PMID  9032066 .
  • Джордж Д.Г., Хант LT, Баркер В.К. (1996). «Международная база данных белковых последовательностей PIR» . Методы в энзимологии . 266 : 41–59. DOI : 10.1016 / S0076-6879 (96) 66005-4 . ISBN 978-0-12-182167-8. PMC  145575 . PMID  8743676 .
  • Go M (май 1981 г.). «Корреляция экзонных областей ДНК со структурными единицами белка в гемоглобине». Природа . 291 (5810): 90–2. Bibcode : 1981Natur.291 ... 90G . DOI : 10.1038 / 291090a0 . PMID  7231530 . S2CID  4313732 .
  • Хэдли К., Джонс Д. Т. (сентябрь 1999 г.). «Систематическое сравнение классификаций структуры белков: SCOP, CATH и FSSP». Структура . 7 (9): 1099–112. DOI : 10.1016 / S0969-2126 (99) 80177-4 . PMID  10508779 .
  • Хейворд С. (сентябрь 1999 г.). «Структурные принципы, управляющие движением доменов в белках». Белки . 36 (4): 425–35. DOI : 10.1002 / (SICI) 1097-0134 (19990901) 36: 4 <425 :: AID-PROT6> 3.0.CO; 2-S . PMID  10450084 .
  • Херинга Дж., Аргос П. (июль 1991 г.). «Кластеры боковых цепей в структурах белка и их роль в сворачивании белков». Журнал молекулярной биологии . 220 (1): 151–71. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (91) 90388-M . PMID  2067014 .
  • Хониг Б. (октябрь 1999 г.). «Сворачивание белков: от парадокса левинталя к предсказанию структуры». Журнал молекулярной биологии . 293 (2): 283–93. CiteSeerX  10.1.1.332.955 . DOI : 10.1006 / jmbi.1999.3006 . PMID  10550209 .
  • Ким PS, Болдуин RL (1990). «Промежуточные продукты в реакциях сворачивания малых белков». Ежегодный обзор биохимии . 59 (1): 631–60. DOI : 10.1146 / annurev.bi.59.070190.003215 . PMID  2197986 .
  • Murvai J, Vlahovicek K, Barta E, Cataletto B, Pongor S (январь 2000 г.). «Библиотека белковых доменов SBASE, выпуск 7.0: коллекция аннотированных сегментов белковой последовательности» . Исследования нуклеиновых кислот . 28 (1): 260–2. DOI : 10.1093 / NAR / 28.1.260 . PMC  102474 . PMID  10592241 .
  • Мурзин А.Г., Бреннер С.Е. , Хаббард Т. , Чотия С. (апрель 1995 г.). «SCOP: структурная классификация базы данных белков для исследования последовательностей и структур» (PDF) . Журнал молекулярной биологии . 247 (4): 536–40. DOI : 10.1016 / S0022-2836 (05) 80134-2 . PMID  7723011 . Архивировано из оригинального (PDF) 26 апреля 2012 года.
  • Джанин Дж., Чотия С. (1985). «Домены в белках: определения, расположение и структурные принципы» . Методы в энзимологии . 115 : 420–30. DOI : 10.1016 / 0076-6879 (85) 15030-5 . ISBN 978-0-12-182015-2. PMID  4079796 .
  • Шульц Дж., Копли Р. Р., Дёркс Т., Понтинг С. П., Борк П. (январь 2000 г.). «SMART: веб-инструмент для изучения генетически мобильных доменов» . Исследования нуклеиновых кислот . 28 (1): 231–4. DOI : 10.1093 / NAR / 28.1.231 . PMC  102444 . PMID  10592234 .
  • Сиддики А.С., Денглер У., Бартон Г.Дж. (февраль 2001 г.). «3Dee: база данных структурных доменов белков» . Биоинформатика . 17 (2): 200–1. DOI : 10.1093 / биоинформатика / 17.2.200 . PMID  11238081 .
  • Сринивасарао GY, Yeh LS, Marzec CR, Orcutt BC, Barker WC, Pfeiffer F (январь 1999 г.). «База данных выравнивания последовательностей белков: PIR-ALN» . Исследования нуклеиновых кислот . 27 (1): 284–5. DOI : 10.1093 / NAR / 27.1.284 . PMC  148157 . PMID  9847202 .
  • Татусов Р.Л., Натале Д.А., Гаркавцев И.В., Татусова Т.А., Шанкаварам Ю.Т., Рао Б.С. и др. (Январь 2001 г.). «База данных COG: новые разработки в филогенетической классификации белков полных геномов» . Исследования нуклеиновых кислот . 29 (1): 22–8. DOI : 10.1093 / NAR / 29.1.22 . PMC  29819 . PMID  11125040 .
  • Тейлор В. Р., Оренго, Калифорния (июль 1989 г.). «Выравнивание структуры белков». Журнал молекулярной биологии . 208 (1): 1-22. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (89) 90084-3 . PMID  2769748 .
  • Ян А.С., Хониг Б. (сентябрь 1995 г.). «Детерминанты свободной энергии образования вторичной структуры: I. альфа-спирали». Журнал молекулярной биологии . 252 (3): 351–65. DOI : 10.1006 / jmbi.1995.0502 . PMID  7563056 .
  • Ян А.С., Хониг Б. (сентябрь 1995 г.). «Детерминанты свободной энергии образования вторичной структуры: II. Антипараллельные бета-листы». Журнал молекулярной биологии . 252 (3): 366–76. DOI : 10.1006 / jmbi.1995.0503 . PMID  7563057 .
  • Гоф Дж. , Чотия С. (январь 2002 г.). «SUPERFAMILY: HMMs, представляющие все белки известной структуры. Поиск последовательностей SCOP, выравнивание и назначение генома» . Исследования нуклеиновых кислот . 30 (1): 268–72. DOI : 10.1093 / NAR / 30.1.268 . PMC  99153 . PMID  11752312 .

Внешние ссылки [ править ]

Структурные базы данных домена [ править ]

  • Сохраненные домены на сайте Национального центра биотехнологии
  • 3Dee
  • CATH
  • ДАЛИ
  • Определение и назначение структурных доменов в белках на Wayback Machine (архивировано 11 сентября 2006 г.)
  • Браузер клана PFAM

Базы данных домена последовательности [ править ]

  • ИнтерПро
  • Pfam в веб-архивах Библиотеки Конгресса (архивировано 06 мая 2011 г.)
  • PROSITE
  • ProDom [ постоянная мертвая ссылка ]
  • УМНАЯ
  • База данных сохраненных доменов NCBI
  • SUPERFAMILY Библиотека HMM, представляющая суперсемейства, и база данных аннотаций (суперсемейства и семейства) для всех полностью секвенированных организмов

Базы данных функционального домена [ править ]

  • dcGO Обширная база данных онтологий, ориентированных на предметную область, по функциям, фенотипам и заболеваниям.