• регуляция локализации белка на поверхности клетки • клеточный ответ на кислый pH • транспорт протеина • негативная регуляция секреции адипонектина • секреция инсулина, участвующая в клеточном ответе на глюкозный стимул • регулируемый экзоцитоз
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность
Человек
Мышь
Entrez
26056
52055
Ансамбль
ENSG00000135631
ENSMUSG00000051343
UniProt
Q9BXF6
Q8R361
RefSeq (мРНК)
NM_015470 NM_001371272
NM_001003955 NM_177466
RefSeq (белок)
NP_056285 NP_001358201
NP_001003955 NP_803417
Расположение (UCSC)
Chr 2: 73.07 - 73.16 Мб
Chr 6: 85.33 - 85.37 Мб
PubMed поиск
[3]
[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека
Просмотр / редактирование мыши
Rab11 семейный взаимодействующий белок 5 представляет собой белок , который у человека кодируется RAB11FIP5 гена . [5] [6] [7]
СОДЕРЖАНИЕ
1 Взаимодействие
2 Транспортировка везикул
3 Другие функции
4 ссылки
5 Дальнейшее чтение
Взаимодействия [ править ]
Было показано, что RAB11FIP5 взаимодействует с RAB11A [6] [8] [9] и RAB25 . [8] [9]
Торговля пузырьками [ править ]
Rab11FIP5 - один из многих белков, которые, как было показано, взаимодействуют с белком Rab11. [8] Rab GTPases, такие как Rab11, являются ферментами, которые участвуют в везикулярном переносе. Rab11 специфически играет ключевую роль в переносе и рециклинге эндоцитов, направляя ранние эндосомы к комплексам рециклинга эндосом. [10] Rab11FIP5, как и большинство других белков Rab11FIP, взаимодействует с Rab11, выступая в качестве адаптивного белка. Это приводит к последующим изменениям в отношении того, какие белки могут взаимодействовать. Это результат различных белков Rab11FIP, каждый из которых имеет разных партнеров по связыванию. Этот процесс позволяет координировать и организовывать эндосомный транспорт и в конечном итоге дает Rab11 его универсальную функцию в клетке. [10]Считается, что Rab11 рекрутирует определенные белки Rab11FIP на поверхность везикул, чтобы определить, как везикула будет себя вести. [11]
Исследования показали, что Rab11FIP5 локализуется в перинуклеарных эндосомах, где помогает сортировать пузырьки по пути медленной рециклинга. [11] Этот процесс включает транспорт грузовых белков, таких как эндоцитозированные рецепторы, к комплексам рециклинга эндосом, а затем к плазматической мембране. Это контрастирует с быстрым путём конститутивной рециклинга, который позволяет напрямую транспортировать груз от эндосомы к плазматической мембране. [11]Rab11FIP5 помогает в этом процессе сортировки, связываясь с кинезином II и формируя белковый комплекс для регулирования везикулярного транспорта. Некоторые из белков, которые регулируются посредством Rab11FIP5-опосредованного транспорта везикул, представляют собой белки микротрубочек и рецептор TfR. Это связывает функциональность Rab11FIP5 с клеточным цитоскелетом и захватом железа клеткой, соответственно. [11]
Другие функции [ править ]
Было показано, что Rab11FIP5 играет роль в нервной системе, потому что он функционирует в нейронах. Исследования показали, что Rab11FIP5 участвует в регуляции локализации постсинаптического рецептора глутамата AMPA-типа. Рецептор AMPA - это возбуждающий рецептор, который можно найти на плазматических мембранах нейронов. Исследования показали, что у мышей с выключенным геном Rab11FIP5 наблюдается тяжелая длительная нейрональная депрессия. Предполагается, что без присутствия Rab11FIP5 интернализованные рецепторы AMPA не могут быть рециркулированы обратно на плазматическую мембрану, потому что рецепторы не могут быть правильно перемещены во внутриклеточные органеллы, ответственные за рециркуляцию. [12]
Rab11FIP5 также участвует в качестве белка, участвующего в создании тканевой полярности во время развития. Rab11FIP5, как было показано, участвует в переносе пузырьков и деградации белков, используемых для координации эмбрионального развития. Это осуществляется способом, который помогает поддерживать полярность эктодермы у эмбриональных дрозофил. [13]
Также предполагается, что Rab11FIP5 помогает эпителиальным клеткам слюны приспосабливаться к внеклеточному pH. Было показано, что V-АТФаза, белок протонной помпы, зависит от доставки везикул, опосредованного Rab11FIP5. Когда Rab11FIP5 сбивается, клетки слюны не могут правильно перемещать V-АТФазу к плазматической мембране в ответ на внеклеточный ацидоз. Хотя этот путь остается в значительной степени неизвестным, эти результаты указывают на связь между функцией Rab11FIP5 и поддержанием буферной способности слюны. [14]
Rab11FIP5 также необходим для регулируемого экзоцитоза в нейроэндокринных клетках. Нокдаун Rab11FIP5 ингибировал стимулируемый кальцием экзоцитоз плотного ядра везикул (DCV) в клетках линии нейроэндокринных клеток BON. Белки мембраны DCV теряются в плазматической мембране во время экзоцитоза и возвращаются в Гольджи по пути ретроградного переноса. Необходимость Rab11FIP5 для регулируемого экзоцитоза DCV может быть объяснена его ролью в опосредованном эндосомами ретроградном движении. [15]
Ссылки [ править ]
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000135631 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000051343 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Нагасе Т, Ишикав К, Suyama М, Кику R, Hirosawa М, Миядзима Н, Танака А, Котань Н, Nomura N, O Охара (декабрь 1998). «Прогнозирование кодирующих последовательностей неопознанных генов человека. XII. Полные последовательности 100 новых клонов кДНК из мозга, которые кодируют большие белки in vitro» . Исследования ДНК . 5 (6): 355–64. DOI : 10.1093 / dnares / 5.6.355 . PMID 10048485 .
^ a b Prekeris R, Klumperman J, Scheller RH (декабрь 2000 г.). «Белковый комплекс Rab11 / Rip11 регулирует перемещение апикальной мембраны посредством рециклирования эндосом». Молекулярная клетка . 6 (6): 1437–48. DOI : 10.1016 / S1097-2765 (00) 00140-4 . PMID 11163216 .
^ a b c Хейлз К.М., Гринер Р., Хобди-Хендерсон К.С., Дорн М.С., Харди Д., Кумар Р., Наварра Дж., Чан Е.К., Лапьер Л.А., Голденринг-младший (октябрь 2001 г.). «Идентификация и характеристика семейства Rab11-взаимодействующих белков» . Журнал биологической химии . 276 (42): 39067–75. DOI : 10.1074 / jbc.M104831200 . PMID 11495908 .
^ a b Прекерис Р., Дэвис Дж. М., Шеллер Р. Х. (октябрь 2001 г.). «Идентификация нового связывающего домена Rab11 / 25, присутствующего в белках Eferin и Rip» . Журнал биологической химии . 276 (42): 38966–70. DOI : 10.1074 / jbc.M106133200 . PMID 11481332 .
^ а б Грант Б.Д., Дональдсон Дж. Г. (2009). «Пути и механизмы рециклинга эндоцитов» . Обзоры природы Молекулярная клеточная биология . 10 (9): 597–608. DOI : 10.1038 / nrm2755 . PMC 3038567 . PMID 19696797 .
^ a b c d Schonteich E, Wilson GM, Burden J, Hopkins CR, Anderson K, Goldenring JR, Prekeris R (ноябрь 2008 г.). «Комплекс Rip11 / Rab11-FIP5 и кинезин II регулирует рециклинг эндоцитарного белка» . Журнал клеточной науки . 121 (Pt 22): 3824–33. DOI : 10,1242 / jcs.032441 . PMC 4365997 . PMID 18957512 .
^ Bacaj Т, М Ахмад, Хурадо S, Malenka RC, Südhof ТС (май 2015 г.). «Синаптическая функция Rab11Fip5: избирательная потребность в долговременной депрессии гиппокампа» . Журнал неврологии . 35 (19): 7460–74. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.1581-14.2015 . PMC 4429152 . PMID 25972173 .
^ Калеру Cuenca FJ, Sotillos S (сентябрь 2016). «Требования Nuf и Rip11 для рециклинга детерминант полярности во время развития дрозофилы» . Малые GTPases . 9 (4): 352–359. DOI : 10.1080 / 21541248.2016.1235386 . PMC 5997155 . PMID 27687567 .
^ Oehlke O, Мартин HW, Osterberg N, Roussa E (март 2011). «Rab11b и его эффектор Rip11 регулируют индуцированный ацидозом трафик V-АТФазы в слюнных протоках». Журнал клеточной физиологии . 226 (3): 638–51. DOI : 10.1002 / jcp.22388 . PMID 20717956 . S2CID 10428914 .
↑ Zhang X, Jiang S, Mitok KA, Li L, Attie AD, Martin TFJ (июль 2017 г.). «BAIAP3, белок Munc13, содержащий домен C2, контролирует судьбу везикул с плотным ядром в нейроэндокринных клетках» . Журнал клеточной биологии . 216 (7): 2151–2166. DOI : 10,1083 / jcb.201702099 . PMC 5496627 . PMID 28626000 .
Дальнейшее чтение [ править ]
Ван Д., Буйон Дж. П., Чжу В., Чан Е. К. (ноябрь 1999 г.). «Определение нового фосфопротеина массой 75 кДа, связанного с SS-A / Ro, и идентификация отдельных человеческих аутоантител» . Журнал клинических исследований . 104 (9): 1265–75. DOI : 10.1172 / JCI8003 . PMC 409828 . PMID 10545525 .
Чен Д., Сюй В., Хэ П, Медрано Э. Э., Уайтхарт ЮЗ (апрель 2001 г.). «Gaf-1, гамма-SNAP-связывающий белок, связанный с митохондриями» . Журнал биологической химии . 276 (16): 13127–35. DOI : 10.1074 / jbc.M009424200 . PMID 11278501 .
Прекерис Р., Дэвис Дж. М., Шеллер Р. Х. (октябрь 2001 г.). «Идентификация нового связывающего домена Rab11 / 25, присутствующего в белках Eferin и Rip» . Журнал биологической химии . 276 (42): 38966–70. DOI : 10.1074 / jbc.M106133200 . PMID 11481332 .
Хейлз С.М., Гринер Р., Хобди-Хендерсон К.С., Дорн М.К., Харди Д., Кумар Р., Наварра Дж., Чан Е.К., Лапьер Л.А., Голденринг-младший (октябрь 2001 г.). «Идентификация и характеристика семейства Rab11-взаимодействующих белков» . Журнал биологической химии . 276 (42): 39067–75. DOI : 10.1074 / jbc.M104831200 . PMID 11495908 .
Уоллес Д.М., Линдсей А.Дж., Хендрик А.Г., Маккаффри М.В. (декабрь 2002 г.). «Rab11-FIP4 взаимодействует с Rab11 GTP-зависимым образом, и его сверхэкспрессия конденсирует позитивный компартмент Rab11 в клетках HeLa». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 299 (5): 770–9. DOI : 10.1016 / S0006-291X (02) 02720-1 . PMID 12470645 .
Тани К., Сибата М., Кавасе К., Кавасима Х., Хацудзава К., Нагахама М., Тагая М. (апрель 2003 г.). «Отображение функциональных доменов гамма-SNAP» . Журнал биологической химии . 278 (15): 13531–8. DOI : 10.1074 / jbc.M213205200 . PMID 12554740 .
Кавасе К., Сибата М., Кавасима Х., Хацудзава К., Нагахама М., Тагая М., Тани К. (апрель 2003 г.). «Gaf-1b - это альтернативный вариант соединения Gaf-1 / Rip11». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 303 (4): 1042–6. DOI : 10.1016 / S0006-291X (03) 00486-8 . PMID 12684040 .
Brill LM, Salomon AR, Ficarro SB, Mukherji M, Stettler-Gill M, Peters EC (май 2004 г.). «Надежное фосфопротеомное профилирование сайтов фосфорилирования тирозина из Т-клеток человека с использованием аффинной хроматографии с иммобилизованным металлом и тандемной масс-спектрометрии». Аналитическая химия . 76 (10): 2763–72. DOI : 10.1021 / ac035352d . PMID 15144186 .
Джин Дж., Смит Ф. Д., Старк К., Уэллс К. Д., Фосетт Дж. П., Кулкарни С., Метальников П., О'Доннелл П., Тейлор П., Тейлор Л., Зугман А., Вудгетт-младший, Лангеберг Л. . «Протеомный, функциональный и доменный анализ in vivo 14-3-3 связывающих белков, участвующих в регуляции цитоскелета и клеточной организации». Текущая биология . 14 (16): 1436–50. DOI : 10.1016 / j.cub.2004.07.051 . PMID 15324660 . S2CID 2371325 .
Олсен Дж. В., Благоев Б., Гнад Ф, Мацек Б., Кумар С., Мортенсен П., Манн М. (ноябрь 2006 г.). «Глобальная, in vivo и сайт-специфическая динамика фосфорилирования в сигнальных сетях». Cell . 127 (3): 635–48. DOI : 10.1016 / j.cell.2006.09.026 . PMID 17081983 . S2CID 7827573 .
Швенк Р.В., Луйкен Дж. Дж., Экель Дж. (Ноябрь 2007 г.). «FIP2 и Rip11 определяют Rab11a-опосредованное клеточное распределение GLUT4 и FAT / CD36 в клетках H9c2-hIR». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 363 (1): 119–25. DOI : 10.1016 / j.bbrc.2007.08.111 . PMID 17854769 .
