• связывание нуклеотидов • каталитическая активность • активность оксидоредуктазы • связывание АТФ • связывание с белком GO: 0001948 • активность рибонуклеозид-дифосфатредуктазы, тиоредоксин дисульфид в качестве акцептора • идентичное связывание с белками • связывание пуриновых нуклеотидов • неупорядоченное специфическое связывание домена
Сотовый компонент
• цитоплазма • цитозоль • ядерная оболочка • комплекс рибонуклеозид-дифосфатредуктазы • проекция клетки • тело нейрональной клетки
Биологический процесс
• репликации ДНК • метаболизм • окислительно-восстановительный процесс • GO: 0007067 митотического клеточного цикла • пиримидина нуклеотидных процесс обмена веществ • Развитие мужской гонады • дезоксирибонуклеотида биосинтетических процесс • ответ на ионизирующее излучение • пролиферацию клеток в переднем мозге • белка олигомеризации • Белок heterotetramerization • развитие сетчатки в глаз типа камеры • взаимное превращение малых молекул, содержащих азотистые основания
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность
Человек
Мышь
Entrez
6240
20133
Ансамбль
ENSG00000167325
ENSMUSG00000030978
UniProt
P23921
P07742
RefSeq (мРНК)
NM_001033 NM_001318064 NM_001318065 NM_001330193
NM_009103
RefSeq (белок)
NP_001024 NP_001304993 NP_001304994 NP_001317122
NP_033129
Расположение (UCSC)
Chr 11: 4.09 - 4.14 Мб
Chr 7: 102,44 - 102,47 Мб
PubMed поиск
[3]
[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека
Просмотр / редактирование мыши
Рибонуклеозид-дифосфат редуктазы большая субъединица является ферментом , который в организме человека кодируется RRM1 гена . [5] [6]
Этот ген кодирует одну из двух неидентичных субъединиц, которые составляют рибонуклеозид-дифосфатредуктазу, фермент, необходимый для продукции дезоксирибонуклеотидов до синтеза ДНК в S-фазе делящихся клеток. Это один из нескольких генов, расположенных в импринтированном генном домене 11p15.5, важной области гена-супрессора опухоли. Изменения в этой области были связаны с синдромом Беквита-Видемана, опухолью Вильмса, рабдомиосаркомой, карциномой коры надпочечников и раком легких, яичников и груди. Этот ген может играть роль в злокачественных новообразованиях и заболеваниях, поражающих этот регион. Этот ген ориентирован в конфигурации «голова к хвосту» с геном молекулы 1 взаимодействия стромы (STIM1), причем 3'-конец STIM1 расположен в 1,6 т.п.н. от 5'-конца этого гена. [6]
СОДЕРЖАНИЕ
1 Интерактивная карта проезда
2 См. Также
3 ссылки
4 Дальнейшее чтение
Интерактивная карта проезда [ править ]
Нажмите на гены, белки и метаболиты ниже, чтобы ссылки на соответствующие статьи. [§ 1]
^ Интерактивную карту путей можно редактировать на WikiPathways: "FluoropyrimidineActivity_WP1601" .
См. Также [ править ]
Рибонуклеотидредуктаза
Ссылки [ править ]
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000167325 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000030978 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Parker NJ, Бегли CG, Fox RM (ноябрь 1995). «Человеческий ген большой субъединицы рибонуклеотидредуктазы (RRM1): функциональный анализ промотора». Геномика . 27 (2): 280–5. DOI : 10.1006 / geno.1995.1043 . PMID 7557993 .
^ a b «Ген Entrez: полипептид RRM1 рибонуклеотидредуктазы M1» .
Дальнейшее чтение [ править ]
Павлов Н., Ривард Д., Массон С. и др. (1992). «Анализ последовательности больших и малых субъединиц рибонуклеотидредуктазы человека». ДНК Seq . 2 (4): 227–34. DOI : 10.3109 / 10425179209020807 . PMID 1627826 .
Паркер Н.Дж., Бегли К.Г., Фокс Р.М. (1991). «Человеческая субъединица M1 рибонуклеотидредуктазы: последовательность кДНК и экспрессия в стимулированных лимфоцитах» . Nucleic Acids Res . 19 (13): 3741. DOI : 10,1093 / NAR / 19.13.3741 . PMC 328406 . PMID 1840662 .
Манн Г.Дж., Масгроув Е.А., Фокс Р.М., Теландер Л. (1988). «Субъединица Рибонуклеотидредуктазы M1 в клеточной пролиферации, покое и дифференцировке». Cancer Res . 48 (18): 5151–6. PMID 3044582 .
Бриссенден Дж. Э., Карас И., Теландер Л., Франк Ю. (1988). «Структурный ген субъединицы M1 рибонуклеотидредуктазы отображается на хромосоме 11, полосе p15 у человека и на хромосоме 7 у мыши». Exp. Cell Res . 174 (1): 302–8. DOI : 10.1016 / 0014-4827 (88) 90165-6 . PMID 3275546 .
Энгстрём Y, Франк У (1985). «Присвоение структурного гена субъединицы M1 рибонуклеотидредуктазы человека короткому плечу хромосомы 11». Exp. Cell Res . 158 (2): 477–83. DOI : 10.1016 / 0014-4827 (85) 90470-7 . PMID 3891388 .
Маруяма К., Сугано С. (1994). «Олиго-кэппинг: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Джин . 138 (1–2): 171–4. DOI : 10.1016 / 0378-1119 (94) 90802-8 . PMID 8125298 .
Паркер Нью-Джерси, Бегли К.Г., Фокс Р.М. (1994). «Субъединица R1 человека рибонуклеотидредуктазы (RRM1): 5'-фланкирующая область гена». Геномика . 19 (1): 91–6. DOI : 10.1006 / geno.1994.1017 . PMID 8188248 .
Бирн Дж. А., Смит П. Дж. (1993). «Локус субъединицы M1 рибонуклеотидредуктазы 11p15.5 не импринтируется в опухоли Вильмса и гепатобластоме». Гм. Genet . 91 (3): 275–7. DOI : 10.1007 / BF00218271 . PMID 8386696 . S2CID 22372180 .
Судзуки Ю., Ёситомо-Накагава К., Маруяма К. и др. (1997). «Создание и характеристика полноразмерной библиотеки кДНК, обогащенной по 5'-концу». Джин . 200 (1–2): 149–56. DOI : 10.1016 / S0378-1119 (97) 00411-3 . PMID 9373149 .
Беплер Г., Обрайант К.С., Ким Ю.С. и др. (1999). «Физическая карта с высоким разрешением 1,4 Мб и контиг хромосомного сегмента 11p15.5 и генов в области супрессора метастазов LOH11A». Геномика . 55 (2): 164–75. DOI : 10.1006 / geno.1998.5659 . PMID 9933563 .
Питтерл Д.М., Ким Ю.С., Жоликер Э.М. и др. (1999). «Рак легких и человеческий ген субъединицы M1 рибонуклеотидредуктазы (RRM1)». Мамм. Геном . 10 (9): 916–22. DOI : 10.1007 / s003359901114 . PMID 10441745 . S2CID 22700595 .
Guittet O, Håkansson P, Voevodskaya N, et al. (2001). «Белок p53R2 млекопитающих образует активную рибонуклеотидредуктазу in vitro с белком R1, который экспрессируется как в покоящихся клетках в ответ на повреждение ДНК, так и в пролиферирующих клетках» (PDF) . J. Biol. Chem . 276 (44): 40647–51. DOI : 10.1074 / jbc.M106088200 . PMID 11517226 . S2CID 25065915 .
Кашлан О.Б., Скотт С.П., Лир Д.Д., Куперман Б.С. (2002). «Комплексная модель аллостерической регуляции рибонуклеотидредуктазы млекопитающих. Функциональные последствия АТФ- и дАТФ-индуцированной олигомеризации большой субъединицы». Биохимия . 41 (2): 462–74. DOI : 10.1021 / bi011653a . PMID 11781084 .
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). «Создание и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 99 (26): 16899–903. DOI : 10.1073 / pnas.242603899 . PMC 139241 . PMID 12477932 .
Кашлан О.Б., Куперман Б.С. (2003). «Комплексная модель аллостерической регуляции рибонуклеотидредуктазы млекопитающих: уточнения и последствия». Биохимия . 42 (6): 1696–706. DOI : 10.1021 / bi020634d . PMID 12578384 .
Сюэ Л., Чжоу Б., Лю X и др. (2003). «Р53 дикого типа регулирует рибонуклеотидредуктазу человека посредством белок-белкового взаимодействия с p53R2, а также субъединицами hRRM2». Cancer Res . 63 (5): 980–6. PMID 12615712 .
Гаутам А., Ли З. Р., Беплер Г. (2003). «RRM1-индуцированное подавление метастазов через пути, регулируемые PTEN» . Онкоген . 22 (14): 2135–42. DOI : 10.1038 / sj.onc.1206232 . PMID 12687015 .
Rosell R, Scagliotti G, Danenberg KD и др. (2003). «Транскрипты в биопсиях перед лечением из трех рандомизированных исследований метастатического немелкоклеточного рака легкого» . Онкоген . 22 (23): 3548–53. DOI : 10.1038 / sj.onc.1206419 . PMID 12789263 .
vтеДругие оксидоредуктазы ( EC 1.15-1.21)
1.15 : Действие супероксида как акцептора
Супероксиддисмутаза
SOD1
SOD2
SOD3
1.16 : Ионы окисляющих металлов
Церулоплазмин
(Метионинсинтаза) редуктаза
1.17 : Воздействие на группы CH или CH2
Ксантиноксидаза
Рибонуклеотидредуктаза
4-гидрокси-3-метилбут-2-енилдифосфатредуктаза
1.18 : Воздействие на железо-серные белки в качестве доноров
Нитрогеназа
1.19 : Действие на восстановленный флаводоксин в качестве донора
Нитрогеназа (флаводоксин)
1.20 : Воздействие на фосфор или мышьяк у доноров
Глутаредоксин
GLRX
GLRX2
GLRX3
GLRX5
1.21 : Воздействие на XH и YH для образования связи XY
Изопенициллин-N-синтаза
Колумбаминоксидаза
Ретикулиноксидаза
Сулохриноксидаза
(+) - бисдехлоргеодинобразующий
(-) - бисдехлоргеодинобразующий
Ауреузидинсинтаза
Синтаза тетрагидроканнабиноловой кислоты
Синтаза каннабидиоловой кислоты
Дихлорхромопирролатсинтаза
vтеФерменты
Мероприятия
Активный сайт
Связывающий сайт
Каталитическая триада
Оксианионная дыра
Ферментная неразборчивость
Каталитически совершенный фермент
Коэнзим
Кофактор
Ферментный катализ
Регулирование
Аллостерическая регуляция
Сотрудничество
Ингибитор ферментов
Активатор ферментов
Классификация
Номер ЕС
Ферментное суперсемейство
Семейство ферментов
Список ферментов
Кинетика
Кинетика ферментов
Диаграмма Иди – Хофсти
Заговор Ханеса – Вульфа
Заговор Лайнуивера – Берка
Кинетика Михаэлиса – Ментен
Типы
EC1 Оксидоредуктазы ( список )
EC2 Трансферазы ( список )
EC3 Гидролазы ( список )
EC4 Lyases ( список )
EC5 Изомеразы ( список )
Лигазы EC6 ( список )
EC7 Translocases ( список )
Биологический портал
Эта статья о гене в хромосоме 11 человека - незавершенная . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .