Радикальный SAM - это обозначение суперсемейства ферментов, которые используют кластер [4Fe-4S] + для восстановительного расщепления S- аденозил- L- метионина (SAM) с образованием радикала , обычно 5'- дезоксиаденозильного радикала , в качестве критического промежуточного соединения. . [1] [2] Эти ферменты используют этот мощный радикальный промежуточный продукт для выполнения ряда необычных (с точки зрения органической химии) превращений, часто для функционализации неактивированных связей CH. Радикальные ферменты SAM участвуют в биосинтезе кофакторов , активации ферментов, модификации пептидов , посттранскрипции.и пост-трансляционной модификации , металлопротеины образования кластеров, тРНК модификации, липидного обмена, биосинтеза антибиотиков и натуральных продуктов и т.д. Подавляющее большинство известных радикальных ферментов SAM принадлежат к радикальной SAM надсемейства , [3] [4] и имеют цистеин - богатый мотив, который соответствует или напоминает CxxxCxxC. В настоящее время считается самым крупным надсемейством ферментов. [1]
Radical_SAM | ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | ||||||||
Символ | Radical_SAM | |||||||
Pfam | PF04055 | |||||||
ИнтерПро | IPR007197 | |||||||
SCOP2 | 102114 / СФЕРА / СУПФАМ | |||||||
|
История и механизм
По состоянию на 2001 г. было идентифицировано 645 уникальных радикальных ферментов SAM у 126 видов во всех трех сферах жизни. [3] Согласно базам данных EFI и SFLD, более 220 000 радикальных ферментов SAM предположительно участвуют в 85 типах биохимических превращений. [5]
Механизм этих реакций включает перенос метильной или аденозильной группы от серы к железу. В результате organoiron комплекса затем выпускает органический радикал. Последний шаг напоминает поведение аденозила и метилкобаламинов . [6]
Номенклатура
Все ферменты, включая радикальное суперсемейство SAM, следуют простым правилам систематического наименования. Систематическое присвоение имен ферментам позволяет использовать единый процесс наименования, признанный всеми учеными, для понимания соответствующей функции. Первое слово в названии фермента часто указывает на субстрат фермента. Положение реакции на субстрате также будет в начале названия. Наконец, класс фермента будет описан в другой половине названия, которое будет заканчиваться суффиксом -ase. Класс фермента будет описывать, что фермент делает или изменяет на субстрате. Например, лигаза объединяет две молекулы, чтобы образовать новую связь. [7]
Классификация реакций
Репрезентативные / прототипные ферменты будут указаны только для каждой схемы реакции. Аудитории настоятельно рекомендуется больше исследовать текущие исследования радикальных ферментов SAM. Многие из них вызывают увлекательные, но важные реакции.
Радикальные ферменты SAM и их механизмы, известные до 2008 г., хорошо обобщены Frey et al , 2008 ( [2] ). С 2015 года для публики открыты новые обзорные статьи о радикальных ферментах SAM. Ниже приведены лишь некоторые из множества информационных ресурсов по радикальным ферментам SAM.
- Последние достижения в радикальной энзимологии SAM: новые структуры и механизмы: [3]
- Радикальные ферменты S-аденозилметионина: [4]
- Радикальные ферменты S-аденозилметионина (SAM) в биосинтезе кофакторов: сокровищница сложных органических реакций перегруппировки радикалов: [5]
- Молекулярная архитектура и функции радикальных ферментов и их (ре) активирующих белков: [6]
Метилирование углерода
Радикальные метилазы / метилтрансферазы SAM являются одной из крупнейших, но разнообразных подгрупп, способных метилировать широкий спектр нереактивных углеродных и фосфорных центров. Эти ферменты делятся на четыре класса (класс A, B, C и D) с репрезентативными механизмами метилирования. Общей характеристикой трех основных классов A, B и C является использование SAM, разделенного на две различные роли: одна как источник донора метильной группы, а вторая как источник радикала 5'-dAdo. [9] [10] Недавно задокументированный класс D использует другой механизм метилирования.
Подсемейство класса А
- Ферменты класса А метилируют специфические остатки аденозина на рРНК и / или тРНК. [11] [12] Другими словами, они являются радикальными ферментами SAM, модифицирующими основание РНК.
- Наиболее механически хорошо охарактеризованы ферменты RlmN и Cfr. Оба фермента метилируют субстрат путем добавления метиленового фрагмента, происходящего из молекулы SAM. [9] [13] Таким образом, RlmN и Cfr считаются метилсинтазами, а не метилтрансферазами.
Подсемейство класса B
- Ферменты класса B - самые крупные и универсальные, которые могут метилировать широкий спектр углеродных и фосфорных центров. [12]
- Эти ферменты требуют кофактора кобаламина ( витамина B12 ) в качестве промежуточного носителя метильной группы для переноса метильной группы от SAM к субстрату. [11]
- Одним из хорошо изученных репрезентативных ферментов является TsrM, который участвует в метилировании триптофана в биосинтезе тиострептона . [9]
Подсемейство класса C
- Сообщается, что ферменты класса C играют роль в биосинтезе сложных природных продуктов и вторичных метаболитов. Эти ферменты метилируют гетероароматические субстраты [11] [12] и не зависят от кобаламина. [14]
- Эти ферменты содержат как радикальный мотив SAM, так и демонстрируют поразительное сходство последовательностей с копропоририноген III оксидазой (HemN), радикальным ферментом SAM, участвующим в биосинтезе гема [9] [12]
- Недавно были опубликованы подробные данные о механистических исследованиях двух важных радикальных метилаз SAM класса C:
- TbtI участвует в биосинтезе мощного тиопептидного антибиотика тиомурацина. [15]
- Предполагается, что Jaw5 отвечает за модификации циклопропана . [16]
Подсемейство класса D
- Класс D был обнаружен совсем недавно, и было показано, что он не использует SAM для метилирования, что отличается от трех классов, описанных выше. [10] Вместо этого эти ферменты используют метилентетрагидрофолат в качестве донора метила.
- Предполагается, что прототип MJ0619 играет роль в биосинтезе кофактора метаноптерина, который необходим в метаногезе, важном пути производства метана, который доминирует в архейском домене. [12] [10]
Метилтиолирование тРНК
Метитиотрансферазы принадлежат к подгруппе радикальных ферментов SAM, которые содержат два кластера [4Fe-4S] + и один радикальный домен SAM. Метилтиотрансферазы играют важную роль в катализе метилтиолирования нуклеотидов или антикодонов тРНК через окислительно-восстановительный механизм. Считается, что модификация тиоляции поддерживает эффективность и точность трансляции. [17] [18] [19] [20]
MiaB и RimO являются хорошо изученными и бактериальными прототипами метилтиотрансфераз, модифицирующих тРНК.
- MiaB вводит метилтио группу в изопентенилированные производные A37 в тРНК S. Typhimurium и E. coli , используя одну молекулу SAM для генерации радикала 5'-dAdo для активации субстрата и второй SAM для передачи субстрату атома серы. [21] [22]
- RimO отвечает за посттрансляционную модификацию Asp88 рибосомного белка S12 в E. coli . [23] [24] Недавно определенная кристаллическая структура проливает свет на механистическое действие RimO. Фермент катализирует образование пентасульфидного мостика, связывающего два кластера Fe-S, чтобы обеспечить возможность введения серы в субстрат. [25]
eMtaB - это метилтиотрансфераза в эукариотических и архейных клетках. eMtaB катализирует метилтиолирование тРНК в положении 37 на N6-треонилкарбамоиладенозине. [26] Сообщалось о бактериальном гомологе eMtaB, YqeV, и предполагалось, что он действует аналогично MiaB и RimO. [26]
Включение серы в нереактивные связи CH
Сульфуртрансферазы представляют собой небольшую группу радикальных ферментов SAM. Двумя хорошо известными примерами являются BioB и LipA, которые независимо несут ответственность за синтез биотина и метаболизм липоевой кислоты соответственно. [1]
- BioB или биотин - синтазы представляет собой радикал САМ фермент , который использует один [4Fe-4S] центр для тиолатного dethiobitin, таким образом , превращая его в биотин или также известный как витамин В7. Витамин B7 - кофактор, используемый в реакциях карбоксилирования , декарбоксилирования и транскарбоксилирования у многих организмов. [1]
- Липа или lipoyl синтазы является радикалом САМ sulfurtransferase с использованием двух кластеров [4Fe-4S] , чтобы катализировать конечную стадию в биосинтезе кислоты липоевой. [1]
Карбоновая вставка
Нитрогеназа - это металлозим, выполняющий важную функцию в реакции биологической азотфиксации . М-кластер ([MoFe 7 S 9 C-гомоцитрат]) и Р-кластер ([Fe 8 S 7 ]) представляют собой уникальные металлокластеры, присутствующие в нитрогеназе. На сегодняшний день наиболее изученной нитрогеназой является Mo-нитрогеназа с M-кластером и P-кластером, играющими важную роль в восстановлении субстрата. [27] Активным центром Mo-нитрогеназы является M-кластер, кластер металл-сера, содержащий карбид в своей сердцевине. В рамках биосинтеза M-кластера, радикальный фермент SAM NifB, как было установлено, катализирует реакцию внедрения углерода, приводящую к образованию предшественника M-кластера, не содержащего Mo / гомоцитратов. [28]
Анаэробное окислительное декарбоксилирование
- Один хорошо изученный пример - HemN. HemN или анаэробная копропорфириноген III оксидаза представляет собой радикальный SAM-фермент, который катализирует окислительное декарбоксилирование копропорфириногена III до протопоририногена IX, важного промежуточного продукта в биосинтезе гема. Недавно опубликованное исследование показывает доказательства, подтверждающие, что HemN использует две молекулы SAM, чтобы опосредовать радикально-опосредованный перенос водорода для последовательного декарбоксилирования двух пропионатных групп копропорфириногена III. [29]
- Недавно сообщалось, что гипертермофильный сульфатредуцирующий архен Archaeoglobus fulgidus обеспечивает анаэробное окисление длинноцепочечных н- алканов. [30] Сообщается, что PflD отвечает за способность A. fulgidus расти на широком спектре ненасыщенных углеродов и жирных кислот. Подробная биохимическая и механистическая характеристика PflD все еще проводится, но предварительные данные предполагают, что PflD может быть радикальным ферментом SAM.
Посттрансляционная модификация белка
- Формил-глицин-зависимые сульфатазы [31] требуют критической посттрансляционной модификации цистеина [32] или остатка серина в активном центре [33] [34] в Cα-формилглицин. [35] Радикальный фермент SAM, называемый SME [36] [34], катализирует эту посттрансляционную модификацию кислородно-независимым образом. [33]
Образование белковых радикалов
Ферменты, активирующие глицилрадикальные ферменты (GRE-AE), представляют собой радикальную подгруппу SAM, которая может содержать стабильный и каталитически важный глицильный радикал в их активном состоянии. Химия, лежащая в основе, считается простейшей в радикальном суперсемействе SAM с отрывом H-атома радикалом 5'-dAdo, являющимся продуктом реакции. [1] Вот несколько примеров:
- Фермент, активирующий пируватформиат-лиазу (PFL-AE), катализирует активацию PFL, центрального фермента в анаэробном метаболизме глюкозы у микробов. [1]
- Бензилсукцинатсинтаза (BSS) является центральным ферментом в анаэробном катаболизме толуола . [1]
Модификации пептидов
Радикальные ферменты SAM, которые могут катализировать сшитые тиоэфиром серы с альфа-альфа-углеродом пептиды (сактипептиды), важны для создания основного класса пептидов со значительными антибактериальными свойствами. [37] [38] Эти пептиды принадлежат к развивающемуся классу синтезируемых рибосомами и посттрансляционно модифицированных пептидов (RiPP). [5]
Другой важной подгруппой модифицирующих пептиды радикальных ферментов SAM являются ферменты, несущие домен SPASM / Twitch. Ферменты SPASM / Twitch несут функционализированное С-концевое удлинение для связывания двух кластеров [4Fe-4S], что особенно важно в посттрансляционных модификациях пептидов. [39] [40] [41] [5]
Следующие ниже примеры представляют собой репрезентативные ферменты, которые могут катализировать модификации пептидов с образованием конкретных природных продуктов или кофакторов.
- ЦрМ в биосинтезе тиострептона [42] [43]
- PoyD [44] и PoyC [45] в биосинтезе политеонамида
- TbtI в биосинтезе тиомурацина [14]
- NosN в биосинтезе носигептидов [46]
- YydG в биосинтезе эпипептидов [47] [48]
- МоаА в биосинтезе молибдоптерина [46] [49]
- PqqE в пирролохинолинхинон биосинтезе [46]
- TunB в биосинтезе туникамицина [46]
- OxsB в биосинтезе оксетаноцина [46]
- БХЭ в анаэробном биосинтезе бактериохлорофилла [46]
- F0-синтазы в биосинтезе кофактора F420 [50] [51]
- MqnE и MqnC в биосинтезе менахинона [46] [49]
- QhpD в посттрансляционном процессинге хиногемопротеин аминдегидрогеназы [52]
- RumMC2 в биосинтезе руминококцина С [37] [53]
Эпимеризация
Радикальные эпимеразы SAM ответственны за региоселективное введение D-аминокислот в RiPP. [48] Два хорошо известных фермента были подробно описаны в путях биосинтеза RiPP. [5]
Два хорошо известных фермента были подробно описаны в путях биосинтеза RiPP. [5]
- PoyD устанавливает многочисленные D-стереоцентры в фермент PoyA, чтобы в конечном итоге облегчить биосинтез политеонамида. [44] Политеоамид - природный мощный цитотоксический агент, образующий поры в мембранах. [54] Этот пептидный цитотоксин в природе вырабатывается некультивируемыми бактериями, которые существуют как симбионты в морской губке. [55]
- Эпимераза YydG модифицирует два положения аминокислот на YydF в грамположительных Bacillus subtilis . [5] [48] В недавнем исследовании сообщалось, что добавленный извне YydF опосредует последующее рассеяние мембранного потенциала через мембранную проницаемость, что приводит к гибели организма. [47]
Сложные перестройки углеродного скелета
Другое подмножество радикального суперсемейства SAM, как было показано, катализирует перестройки углеродного скелета, особенно в областях репарации ДНК и биосинтеза кофакторов.
- Лизаза фотопродукта спор ДНК (SPL) представляет собой радикальный SAM, который может восстанавливать димеры тимина ДНК (продукт спор, SP), вызванные УФ-излучением. [56] Несмотря на то, что остается неизвестным и противоречивым, связанным с реакцией, катализируемой SPL, несомненно, что SPL использует SAM в качестве кофактора для генерации радикала 5'-dAdo для превращения SP в два остатка тимина. [57] [17] [58] [59] [60]
- HydG представляет собой радикал SAM, ответственный за образование лигандов CO и CN - в [Fe-Fe] -гидрогеназе (HydA) у различных анаэробных бактерий. [17]
- Радикальные SAM MoaA и MoaC участвуют в превращении GTP в циклический пираноптеринмонофосфат (cPMP). В целом, оба они играют важную роль в биосинтезе молибдоптерина . [17]
Другие реакции
- В недавнем исследовании сообщалось о новом радикальном ферменте SAM с внутренней лиазной активностью, который способен катализировать реакцию переноса лизина, генерируя специфичные для архей архаозинсодержащие тРНК. [61]
- Виперин представляет собой стимулируемый интерфероном радикальный фермент SAM, который превращает CTP в ddhCTP (3ʹ-дезокси-3 ', 4ʹ-дидегидро-CTP), который является терминатором цепи для вирусного RdRps и, следовательно, естественным противовирусным соединением. [62]
Клинические соображения
- Было показано, что дефицит человеческой тРНК-метилтиотрансферазы eMtaB ответственен за аномальный синтез инсулина и предрасположенность к диабету 2 типа . [63]
- Сообщалось, что мутации в человеческой GTP-циклазе MoaA приводят к дефициту кофактора молибдена, обычно смертельному заболеванию, сопровождающемуся тяжелыми неврологическими симптомами. [64]
- Мутации в ферменте Tyw1, модифицирующем вибутозин-тРНК человека, способствуют ретровирусной инфекции. [65]
- Изменения в человеческом ферменте, модифицирующем тРНК, Elp3 приводят к прогрессированию бокового амиотрофического склероза (БАС). [65]
- Было показано, что мутации в человеческом противовирусном RSAD1 связаны с врожденными пороками сердца. [65]
- Мутации в человеческой серотрансферазе LipA участвуют в глициновой энцефалопатии , дефиците пируватдегидрогеназы и синтетазы липоевой кислоты. [65]
- Мутации в метилтиотрансферазе MiaB человека связаны с нарушением сердечной и дыхательной функций. [65]
Терапевтические приложения
Микробы широко использовались для открытия новых антибиотиков. Однако в последние несколько десятилетий растет беспокойство общественности по поводу патогенов с множественной лекарственной устойчивостью. Таким образом, крайне востребованы недавно разработанные или новые антибиотики. Синтезированные рибосомами и посттрансляционно модифицированные пептиды (RiPP) привлекают все большее внимание как новая и основная группа антибиотиков благодаря очень узкому спектру активности, который может принести пользу пациентам, поскольку их побочные эффекты будут меньше, чем у широкого спектра антибиотики. [66] [67] Ниже приведены несколько примеров радикальных ферментов SAM, которые оказались многообещающими мишенями для разработки антибиотиков и противовирусных препаратов.
- Сообщается, что ингибирование радикального SAM-фермента MnqE в биосинтезе менаохинона является эффективной антибактериальной стратегией против H. pylori . [68]
- Радикальный SAM-фермент BlsE недавно был обнаружен как центральный фермент в пути биосинтеза бластицидина S. Бластицидин S, продуцируемый Streptomyces griseochromogenes, проявляет сильную ингибирующую активность против рисового взрыва, вызванного Pyricularia oryzae Cavara. Это соединение специфически ингибирует синтез белка как у прокариот, так и у эукариот за счет ингибирования образования пептидных связей в рибосомном аппарате. [69]
- Также недавно сообщалось о новом грибковом радикальном ферменте SAM, который облегчает биокаталитические пути синтеза 3'-дезоксинуклеотидов / нуклеозидов. 3'-дезоксинуклеотиды представляют собой важный класс лекарственных средств, поскольку они препятствуют метаболизму нуклеотидов, и их включение в ДНК или РНК прекращает деление и репликацию клеток. Эта активность объясняет, почему это соединение является важной группой противовирусных, антибактериальных или противораковых препаратов. [70]
Примеры
Примеры радикальных ферментов SAM, обнаруженных в радикальном суперсемействе SAM, включают:
- AblA - лизин-2,3-аминомутаза ( биосинтез осмолита - N-эпсилон-ацетил-бета-лизин)
- AlbA - субтилозин матураза (пептидная модификация)
- AtsB - анаэробная сульфатазная активаза (активация фермента)
- БХЭ - анаэробная оксидативная циклаза протопорфирин-IX магния (кофактор биосинтеза - хлорофилл )
- BioB - биотин - синтазы (кофактор Биосинтез - биотин )
- BlsE - декарбоксилаза цитозилглюкуроновой кислоты - биосинтез бластицидина S
- BtrN - оксидоредуктаза пути биосинтеза бутирозина (биосинтез аминогликозидных антибиотиков)
- BzaF - синтез 5-гидроксибензимидазола (5-HBI) (кобальт-связывающий лиганд кобаламина)
- Cfr - 23S рРНК (аденин (2503) -C (8)) - метилтрансфераза - модификация рРНК для устойчивости к антибиотикам
- CofG - FO-синтаза, субъединица CofG (биосинтез кофактора - F420 )
- CofH - FO-синтаза, субъединица CofH (биосинтез кофактора - F420)
- CutD - фермент, активирующий триметиламинлиазу
- DarE - матураза даробактина
- DesII - дезаминаза биосинтеза D-дезозамина (модификация сахара для биосинтеза макролидных антибиотиков)
- EpmB - фактор элонгации Р белка бета-лизилирования (модификация белка)
- HemN - кислороднезависимая оксидаза копропорфириноген III (кофактор биосинтеза - гем )
- HmdB - белок биосинтеза кофактора гидрогеназы 5,10-метенилтетрагидрометаноптерина HmdB (обратите внимание на необычный мотив CX5CX2C)
- HpnR - гопаноид С-3 метилаза (биосинтез липидов - производство 3-метилгопаноидов)
- HydE - [FeFe] гидрогеназа H-кластерный радикал SAM maturase (сборка металлокластеров)
- HydG - [FeFe] гидрогеназа H-кластерный радикал SAM maturase (сборка металлокластеров)
- LipA - липоилсинтаза (кофактор биосинтеза - липоил)
- MftC - микофактоциновая система матураса (пептидная модификация / биосинтез кофактора - прогнозируется)
- MiaB - тРНК метилтиотрансфераза ( модификация тРНК )
- MoaA - GTP 3 ', 8-циклаза (кофактор биосинтеза - молибдоптерин )
- MqnC - дегипоксантин футалозинциклаза (биосинтез кофактора - менахинон через футалозин)
- MqnE - аминофуталозинсинтаза (биосинтез кофактора - менахинон через футалозин)
- NifB - кофактор биосинтеза белка NifB (кофактор биосинтеза - кофактор FeMo)
- NirJ - биосинтез гема d1 радикального белка SAM NirJ (кофактор биосинтеза - гем d1)
- NosL - комплексная перегруппировка триптофана до 3-метил-2-индоловой кислоты - биосинтез нозигептида [71]
- NrdG - анаэробная активаза рибонуклеозид-трифосфатредуктазы (активация фермента)
- PflA - фермент, активирующий пируватформиат-лиазу (активация фермента)
- PhpK - радикальная SAM P-метилтрансфераза - биосинтез антибиотика
- PqqE - фермент биосинтеза PQQ (пептидная модификация / биосинтез кофактора - PQQ )
- PylB - methylornithine синтазы , пирролизин биосинтеза белка PylB (аминокислота Биосинтез - пирролизин )
- QhpD (PeaB) - белок созревания хиногемопротеина аминдегидрогеназы (активация фермента)
- QueE - 7-карбокси-7-дезазагуанин (CDG) синтаза
- RimO - рибосомный протеин S12 метилтиотрансфераза
- RlmN - 23S рРНК (аденин (2503) -C (2)) - метилтрансфераза ( модификация рРНК )
- ScfB - матураза SCIFF (модификация пептида путем образования тиоэфирной поперечной связи) [72]
- SkfB - фактор, убивающий споруляцию maturase
- SplB - лиаза фотопродукта спор ( репарация ДНК )
- Биосинтез ThiC - 4-амино-5-гидроксиметил-2-метилпиримидинфосфата (HMP-P) (биосинтез кофактора - тиамин)
- ThiH - биосинтез тиазолфосфата (биосинтез кофактора - тиамин )
- TrnC - биосинтез турицина
- TrnD - биосинтез турицина
- ЦрТ - триптофан 2-С-метилтрансфераза (аминокислотная модификация - биосинтез антибиотика)
- TYW1 - 4-деметилвиозинсинтаза ( модификация тРНК )
- YqeV - тРНК метилтиотрансфераза ( модификация тРНК )
Неканонический
Кроме того, описано несколько неканонических радикальных ферментов SAM. Они не могут быть распознаны Pfam скрытой марковской моделью PF04055, но все же используют три остатка Cys в качестве лигандов для кластера 4Fe4S и производят радикал из S-аденозилметионина. Это включает
- ThiC (PF01964) - белок биосинтеза тиамина ThiC (кофактор биосинтеза - тиамин) (остатки Cys около крайнего С-конца) [73]
- Dph2 (PF01866) - фермент биосинтеза дифтамида Dph2 (модификация белка - дифтамид в коэффициенте удлинения трансляции 2) (обратите внимание на образование другого радикала, 3-амино-3-карбоксипропильный радикал) [74]
- PhnJ (PF06007) - белок фосфонатного метаболизма PhnJ (разрыв CP- фосфонатной связи) [75]
Рекомендации
- ^ Б с д е е г Бродерик JB, Duffus BR, Duschene KS, Shepard EM (апрель 2014). «Радикальные S-аденозилметиониновые ферменты» . Химические обзоры . 114 (8): 4229–317. DOI : 10.1021 / cr4004709 . PMC 4002137 . PMID 24476342 .
- ^ Холлидей Г.Л., Акива Э., Мэн Э.С., Браун С.Д., Калхун С., Пипер У. и др. (2018). "Атлас радикального суперсемейства SAM: дивергентная эволюция функций с использованием домена Plug and Play" . Методы в энзимологии . 606 : 1–71. DOI : 10.1016 / bs.mie.2018.06.004 . ISBN 978-0-12-812794-0. PMC 6445391 . PMID 30097089 .
- ^ а б София Х. Дж., Чен Дж., Хетцлер Б. Г., Рейес-Спиндола Дж. Ф., Миллер Н. Э. (март 2001 г.). «Радикальный SAM, новое суперсемейство белков, связывающее неразрешенные этапы знакомых биосинтетических путей с радикальными механизмами: функциональная характеристика с использованием новых методов анализа и визуализации информации» . Исследования нуклеиновых кислот . 29 (5): 1097–106. DOI : 10.1093 / NAR / 29.5.1097 . PMC 29726 . PMID 11222759 .
- ^ Фрей PA, Hegeman AD, Ruzicka FJ (2008). "Радикальное суперсемейство SAM". Критические обзоры в биохимии и молекулярной биологии . 43 (1): 63–88. DOI : 10.1080 / 10409230701829169 . PMID 18307109 . S2CID 86816844 .
- ^ а б в г д е Бенджиа А., Балти С., Берто О. (2017). «Радикальные ферменты SAM в биосинтезе синтезированных рибосомами и посттрансляционно модифицированных пептидов (RiPP)» . Границы химии . 5 : 87. DOI : 10,3389 / fchem.2017.00087 . PMC 5682303 . PMID 29167789 .
- ^ Бродерик В.Е., Хоффман Б.М., Бродерик Дж.Б. (ноябрь 2018 г.). "Механизм инициирования радикалов в суперсемействе радикалов S-аденозил-1-метионина" . Счета химических исследований . 51 (11): 2611–2619. DOI : 10.1021 / acs.accounts.8b00356 . PMC 6324848 . PMID 30346729 .
- ^ «Классификация ферментов» . www.qmul.ac.uk . Проверено 27 марта 2020 .
- ^ Вей Дж. Л., Дреннан С. Л. (апрель 2011 г.). «Структурное понимание радикального поколения радикальным суперсемейством SAM» . Химические обзоры . 111 (4): 2487–506. DOI : 10.1021 / cr9002616 . PMC 5930932 . PMID 21370834 .
- ^ а б в г Fujimori DG (август 2013 г.). «Радикальные реакции метилирования, опосредованные SAM» . Текущее мнение в химической биологии . 17 (4): 597–604. DOI : 10.1016 / j.cbpa.2013.05.032 . PMC 3799849 . PMID 23835516 .
- ^ а б в Аллен К.Д., Сюй Х., Уайт Р.Х. (сентябрь 2014 г.). «Идентификация уникальной радикальной S-аденозилметионинметилазы, которая, вероятно, участвует в биосинтезе метаноптерина у Methanocaldococcus jannaschii» . Журнал бактериологии . 196 (18): 3315–23. DOI : 10.1128 / jb.01903-14 . PMC 4135684 . PMID 25002541 .
- ^ а б в Бенитес-Паес А., Вильярройя М., Арменгод МЭ (октябрь 2012 г.). «Метилтрансфераза RlmN Escherichia coli представляет собой фермент с двойной специфичностью, который модифицирует как рРНК, так и тРНК и контролирует точность трансляции» . РНК . 18 (10): 1783–95. DOI : 10,1261 / rna.033266.112 . PMC 3446703 . PMID 22891362 .
- ^ а б в г д Bauerle MR, Schwalm EL, Booker SJ (февраль 2015 г.). «Механическое разнообразие радикального S-аденозилметионин (SAM) -зависимого метилирования» . Журнал биологической химии . 290 (7): 3995–4002. DOI : 10,1074 / jbc.r114.607044 . PMC 4326810 . PMID 25477520 .
- ^ Ян Ф., Фухимори Д. Г. (март 2011 г.). «Метилирование РНК радикальными ферментами SAM RlmN и Cfr происходит через перенос метилена и гидридный сдвиг» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (10): 3930–4. Bibcode : 2011PNAS..108.3930Y . DOI : 10.1073 / pnas.1017781108 . PMC 3054002 . PMID 21368151 .
- ^ а б Маханта Н., Хадсон Г.А., Митчелл Д.А. (октябрь 2017 г.). «Радикальные ферменты S-аденозилметионина, участвующие в биосинтезе RiPP» . Биохимия . 56 (40): 5229–5244. DOI : 10.1021 / acs.biochem.7b00771 . PMC 5634935 . PMID 28895719 .
- ^ Zhang Z, Mahanta N, Hudson GA, Mitchell DA, van der Donk WA (декабрь 2017 г.). «Механизм радикальной S-аденозил-1-метионин-тиазол-метилтрансферазы класса C» . Журнал Американского химического общества . 139 (51): 18623–18631. DOI : 10.1021 / jacs.7b10203 . PMC 5748327 . PMID 29190095 .
- ^ Jin WB, Wu S, Jian XH, Yuan H, Tang GL (июль 2018 г.). «Радикальный фермент S-аденозил-L-метионин и метилтрансфераза катализируют образование циклопропана в биосинтезе природного продукта» . Nature Communications . 9 (1): 2771. Bibcode : 2018NatCo ... 9.2771J . DOI : 10.1038 / s41467-018-05217-1 . PMC 6050322 . PMID 30018376 .
- ^ а б в г Ван Дж., Уолдринг Р.П., Роман-Мелендес Г.Д., Макклейн А.М., Альзуа Б.Р., Марш EN (сентябрь 2014 г.). «Последние достижения радикальной энзимологии SAM: новые структуры и механизмы» . ACS Химическая биология . 9 (9): 1929–38. DOI : 10.1021 / cb5004674 . PMC 4168785 . PMID 25009947 .
- ^ Агрис П.Ф. (1996). «Важность модификации: роль модифицированных нуклеозидов и Mg2 + в структуре и функции РНК». Прогресс в исследованиях нуклеиновых кислот и молекулярной биологии . Эльзевир. 53 : 79–129. DOI : 10.1016 / s0079-6603 (08) 60143-9 . ISBN 978-0-12-540053-4. PMID 8650309 .
- ^ Урбонавичюс Дж., Цянь К., Дюран Дж. М., Хагерваль Т. Г., Бьорк Г. Р. (сентябрь 2001 г.). «Улучшение поддержания рамки считывания - обычная функция для нескольких модификаций тРНК» . Журнал EMBO . 20 (17): 4863–73. DOI : 10.1093 / emboj / 20.17.4863 . PMC 125605 . PMID 11532950 .
- ^ Лейпувиене Р., Цянь Кью, Бьорк Г.Р. (февраль 2004 г.). «Образование тиолированных нуклеозидов, присутствующих в тРНК из серовара Typhimurium Salmonella enterica, происходит двумя принципиально разными путями» . Журнал бактериологии . 186 (3): 758–66. DOI : 10.1128 / jb.186.3.758-766.2004 . PMC 321476 . PMID 14729702 .
- ^ Пьерель Ф., Дуки Т., Фонтекаве М, Атта М (ноябрь 2004 г.). «Белок MiaB представляет собой бифункциональный фермент радикал-S-аденозилметионин, участвующий в тиолировании и метилировании тРНК» . Журнал биологической химии . 279 (46): 47555–63. DOI : 10,1074 / jbc.m408562200 . PMID 15339930 .
- ^ Эсберг Б., Леунг Х.С., Цуй Х.С., Бьорк Г.Р., Винклер М.Э. (декабрь 1999 г.). «Идентификация гена miaB, участвующего в метилтиолировании изопентенилированных производных A37 в тРНК Salmonella typhimurium и Escherichia coli» . Журнал бактериологии . 181 (23): 7256–65. DOI : 10.1128 / jb.181.23.7256-7265.1999 . PMC 103688 . PMID 10572129 .
- ^ Ковалак Дж. А., Уолш К. А. (август 1996 г.). «Бета-метилтио-аспарагиновая кислота: идентификация новой посттрансляционной модификации рибосомного белка S12 из Escherichia coli» . Белковая наука . 5 (8): 1625–32. DOI : 10.1002 / pro.5560050816 . PMC 2143476 . PMID 8844851 .
- ^ Антон Б. П., Салех Л., Беннер Дж. С., Роли Е. А., Касиф С., Робертс Р. Дж. (Февраль 2008 г.). «RimO, фермент, подобный MiaB, метилтиолатирует универсально консервативный остаток Asp88 рибосомного белка S12 в Escherichia coli» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (6): 1826–31. Bibcode : 2008PNAS..105.1826A . DOI : 10.1073 / pnas.0708608105 . PMC 2538847 . PMID 18252828 .
- ^ Forouhar F, Arragain S, Atta M, Gambarelli S, Mouesca JM, Hussain M и др. (Май 2013). «Два кластера Fe-S катализируют внедрение серы радикальными метилтиотрансферазами SAM» . Природа Химическая биология . 9 (5): 333–8. DOI : 10.1038 / nchembio.1229 . PMC 4118475 . PMID 23542644 .
- ^ а б Arragain S, Handelman SK, Forouhar F, Wei FY, Tomizawa K, Hunt JF и др. (Сентябрь 2010 г.). «Идентификация эукариотической и прокариотической метилтиотрансферазы для биосинтеза 2-метилтио-N6-треонилкарбамоладенозина в тРНК» . Журнал биологической химии . 285 (37): 28425–33. DOI : 10,1074 / jbc.m110.106831 . PMC 2937867 . PMID 20584901 .
- ^ Риббе М.В., Ху Й., Ходжсон К.О., Хедман Б. (апрель 2014 г.). «Биосинтез металлокластеров нитрогеназ» . Химические обзоры . 114 (8): 4063–80. DOI : 10.1021 / cr400463x . PMC 3999185 . PMID 24328215 .
- ^ Wiig JA, Hu Y, Chung Lee C, Ribbe MW (сентябрь 2012 г.). «Радикальное SAM-зависимое включение углерода в М-кластер нитрогеназы» . Наука . 337 (6102): 1672–5. Bibcode : 2012Sci ... 337.1672W . DOI : 10.1126 / science.1224603 . PMC 3836454 . PMID 23019652 .
- ^ Цзи X, Мо Т., Лю В.К., Дин В., Дэн З., Чжан Ц. (май 2019 г.). "Пересмотр механизма анаэробной оксидазы Coproporphyrinogen III HemN". Angewandte Chemie . 58 (19): 6235–6238. DOI : 10.1002 / anie.201814708 . PMID 30884058 .
- ^ Хелифи Н., Амин Али О., Рош П., Гросси В., Брошье-Армане С., Валетт О. и др. (Ноябрь 2014 г.). «Анаэробное окисление длинноцепочечных н-алканов гипертермофильным сульфатредуцирующим археоном, Archaeoglobus fulgidus» . Журнал ISME . 8 (11): 2153–66. DOI : 10.1038 / ismej.2014.58 . PMC 4992073 . PMID 24763368 .
- ^ Бенджиа А., Берто О. (февраль 2016 г.). «Сульфатазы и радикальные ферменты SAM: новые темы в метаболизме гликозаминогликанов и микробиоте человека». Труды биохимического общества . 44 (1): 109–15. DOI : 10.1042 / BST20150191 . PMID 26862195 .
- ^ Берто О., Гийо А., Бенждиа А., Работа С. (август 2006 г.). «Новый тип бактериальной сульфатазы раскрывает новый путь созревания прокариот» . Журнал биологической химии . 281 (32): 22464–70. DOI : 10.1074 / jbc.M602504200 . PMID 16766528 .
- ^ а б Benjdia A, Dehò G, Rabot S, Berteau O (март 2007 г.). «Первые доказательства наличия третьей системы созревания сульфатазы у прокариот из мутантов с делецией aslB и ydeM E. coli». Письма FEBS . 581 (5): 1009–14. DOI : 10.1016 / j.febslet.2007.01.076 . PMID 17303125 . S2CID 43188362 .
- ^ а б Benjdia A, Subramanian S, Leprince J, Vaudry H, Johnson MK, Berteau O (июнь 2008 г.). «Анаэробные ферменты созревания сульфатазы, первые ферменты с двойным субстратом радикального S-аденозилметионина» . Журнал биологической химии . 283 (26): 17815–26. DOI : 10.1074 / jbc.M710074200 . PMC 2440623 . PMID 18408004 .
- ^ Диркс Т., Шмидт Б., Борисенко Л.В., Пенг Дж., Преуссер А., Мариаппан М., фон Фигура К. (май 2003 г.). «Множественный дефицит сульфатазы вызван мутациями в гене, кодирующем человеческий фермент, вырабатывающий C (альфа) -формилглицин». Cell . 113 (4): 435–44. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (03) 00347-7 . PMID 12757705 . S2CID 11571659 .
- ^ Benjdia A, Leprince J, Guillot A, Vaudry H, Rabot S, Berteau O (март 2007 г.). «Анаэробные ферменты созревания сульфатазы: радикальные ферменты SAM, способные катализировать посттрансляционную модификацию сульфатазы in vitro». Журнал Американского химического общества . 129 (12): 3462–3. DOI : 10.1021 / ja067175e . PMID 17335281 .
- ^ а б Балти С., Гийо А., Фрадейл Л., Бреви С., Булай М., Кубьяк Х и др. (Октябрь 2019 г.). «Руминококцин C, антиклостридиальный сактипептид, продуцируемый известным представителем человеческой микробиоты Ruminococcus gnavus » . Журнал биологической химии . 294 (40): 14512–14525. DOI : 10.1074 / jbc.RA119.009416 . PMC 6779426 . PMID 31337708 .
- ^ Flühe L, Marahiel MA (август 2013 г.). "Радикальный фермент S-аденозилметионин катализирует образование тиоэфирной связи в биосинтезе сактипептида". Текущее мнение в химической биологии . 17 (4): 605–12. DOI : 10.1016 / j.cbpa.2013.06.031 . PMID 23891473 .
- ^ Haft DH (январь 2011 г.). «Биоинформатические доказательства широко распространенного предшественника электронного носителя, продуцируемого рибосомами, его белков созревания и его никотинопротеиновых окислительно-восстановительных партнеров» . BMC Genomics . 12 (1): 21. DOI : 10.1186 / 1471-2164-12-21 . PMC 3023750 . PMID 21223593 .
- ^ Хафт Д.Х., Басу М.К. (июнь 2011 г.). «Открытие биологических систем in silico: радикальные семейства белков S-аденозилметионина и их целевые пептиды для посттрансляционной модификации» . Журнал бактериологии . 193 (11): 2745–55. DOI : 10.1128 / jb.00040-11 . PMC 3133131 . PMID 21478363 .
- ^ Грелль Т.А., Голдман П.Дж., Дреннан С.Л. (февраль 2015 г.). «СПАЗМ и дергающиеся домены в радикальных ферментах S-аденозилметионина (SAM)» . Журнал биологической химии . 290 (7): 3964–71. DOI : 10.1074 / jbc.R114.581249 . PMC 4326806 . PMID 25477505 .
- ^ Пьер С., Гийо А., Бенждиа А., Сандстрём С., Лангелла П., Берто О. (декабрь 2012 г.). «Тиострептон-триптофанметилтрансфераза расширяет химию радикальных ферментов SAM». Природа Химическая биология . 8 (12): 957–9. DOI : 10.1038 / nchembio.1091 . PMID 23064318 .
- ^ Benjdia A, Pierre S, Gherasim C, Guillot A, Carmona M, Amara P и др. (Октябрь 2015 г.). «Тиострептон А-триптофанметилтрансфераза TsrM катализирует cob (II) аламин-зависимую реакцию переноса метила» . Nature Communications . 6 (1): 8377. Bibcode : 2015NatCo ... 6.8377B . DOI : 10.1038 / ncomms9377 . PMC 4632189 . PMID 26456915 .
- ^ а б Родитель A, Benjdia A, Guillot A, Kubiak X, Balty C, Lefranc B и др. (Февраль 2018). «Механистические исследования PoyD, радикального фермента S-аденозил-1-метионина, катализирующего итеративную и направленную эпимеризацию в биосинтезе политеонамида A» . Журнал Американского химического общества . 140 (7): 2469–2477. DOI : 10.1021 / jacs.7b08402 . PMC 5824343 . PMID 29253341 .
- ^ Родитель А., Гийо А., Бенджиа А., Шартье Г., Лепринс Дж., Берто О. (декабрь 2016 г.). «B 12 -радикальный фермент SAM PoyC катализирует β- метилирование валина C во время биосинтеза политеонамида» . Журнал Американского химического общества . 138 (48): 15515–15518. DOI : 10.1021 / jacs.6b06697 . PMC 5410653 . PMID 27934015 .
- ^ Б с д е е г Ёкояма К., Лилла Е.А. (июль 2018 г.). «СС связь, образующая радикальные ферменты SAM, участвующие в построении углеродных скелетов кофакторов и природных продуктов» . Отчеты о натуральных продуктах . 35 (7): 660–694. DOI : 10.1039 / c8np00006a . PMC 6051890 . PMID 29633774 .
- ^ а б Popp PF, Benjdia A, Strahl H, Berteau O, Mascher T (февраль 2020 г.). «Эпипептид YydF внутренне запускает стрессовую реакцию клеточной оболочки Bacillus subtilis и вызывает серьезные мембранные нарушения» . Границы микробиологии . 11 : 151. DOI : 10,3389 / fmicb.2020.00151 . PMC 7026026 . PMID 32117169 .
- ^ а б в Benjdia A, Guillot A, Ruffié P, Leprince J, Berteau O (июль 2017 г.). «Посттрансляционная модификация пептидов, синтезированных рибосомами, радикальной эпимеразой SAM в Bacillus subtilis» . Химия природы . 9 (7): 698–707. Bibcode : 2017NatCh ... 9..698B . DOI : 10.1038 / nchem.2714 . PMC 6485343 . PMID 28644475 .
- ^ а б Мехта А.П., Абдельвахед С.Х., Маханта Н., Федосеенко Д., Филмус Б., Купер Л.Е. и др. (Февраль 2015 г.). "Радикальные ферменты S-аденозилметионина (SAM) в биосинтезе кофакторов: сокровищница сложных реакций перегруппировки органических радикалов" . Журнал биологической химии . 290 (7): 3980–6. DOI : 10.1074 / jbc.R114.623793 . PMC 4326808 . PMID 25477515 .
- ^ Филмус Б., Декамп Л., Берто О., Бегли Т.П. (апрель 2015 г.). «Биосинтетическая универсальность и скоординированное действие 5'-дезоксиаденозильных радикалов в биосинтезе деазафлавина» . Журнал Американского химического общества . 137 (16): 5406–13. DOI : 10.1021 / ja513287k . PMC 4416281 . PMID 25781338 .
- ^ Decamps L, Philmus B, Benjdia A, White R, Begley TP, Berteau O (ноябрь 2012 г.). «Биосинтез F0, предшественника кофактора F420, требует уникального фермента с двумя радикальными доменами SAM и тирозина в качестве субстрата». Журнал Американского химического общества . 134 (44): 18173–6. DOI : 10.1021 / ja307762b . PMID 23072415 .
- ^ Накай Т., Ито Х., Кобаяши К., Такахаши Й., Хори Х., Цубаки М. и др. (Апрель 2015 г.). «Радикальный S-аденозил-L-метиониновый фермент QhpD катализирует последовательное образование внутрибелковых связей серы и метиленового эфира углерода тиоэфира» . Журнал биологической химии . 290 (17): 11144–66. DOI : 10.1074 / jbc.M115.638320 . PMC 4409272 . PMID 25778402 .
- ^ Балти С, Гийо А, Фрадале Л, Бреви С, Лефранк Б, Эрреро С и др. (Декабрь 2020 г.). «Биосинтез сактипептида руминококцина C человеческим микробиомом: механистическое понимание образования тиоэфирной связи радикальными ферментами SAM» . Журнал биологической химии . 295 (49): 16665–16677. DOI : 10.1074 / jbc.RA120.015371 . PMID 32972973 .
- ^ Ито Х, Иноуэ М. (январь 2013 г.). «Структурная перестановка мощного цитотоксина, политеонамида B: открытие цитотоксического пептида с измененной активностью» . Письма по медицинской химии ACS . 4 (1): 52–6. DOI : 10.1021 / ml300264c . PMC 4027433 . PMID 24900563 .
- ^ Фриман М.Ф., Хелф М.Дж., Бхушан А., Моринака Б.И., Пил Дж. (Апрель 2017 г.). «Семь ферментов создают необычайную молекулярную сложность в некультивируемой бактерии». Химия природы . 9 (4): 387–395. Bibcode : 2017NatCh ... 9..387F . DOI : 10.1038 / nchem.2666 . PMID 28338684 .
- ^ Benjdia A, Heil K, Barends TR, Carell T, Schlichting I (октябрь 2012 г.). «Структурные сведения о распознавании и восстановлении повреждений УФ-ДНК с помощью Spore Photoproduct Lyase, радикального фермента SAM» . Исследования нуклеиновых кислот . 40 (18): 9308–18. DOI : 10.1093 / NAR / gks603 . PMC 3467042 . PMID 22761404 .
- ^ Чандор А., Берто О, Дуки Т., Гаспаруто Д., Санакис Ю., Олланье-де-Шуденс С. и др. (Сентябрь 2006 г.). «Динуклеотидный фотопродукт спор, минимальный субстрат фермента лиазы фотопродукта спор репарации ДНК из Bacillus subtilis» . Журнал биологической химии . 281 (37): 26922–31. DOI : 10.1074 / jbc.M602297200 . PMID 16829676 .
- ^ Ян Л., Ли Л. (февраль 2015 г.). «Споровая фотопродукция лиаза: известное, спорное и неизвестное» . Журнал биологической химии . 290 (7): 4003–9. DOI : 10.1074 / jbc.R114.573675 . PMC 4326811 . PMID 25477522 .
- ^ Chandor-Proust A, Berteau O, Douki T, Gasparutto D, Ollagnier-de-Choudens S, Fontecave M, Atta M (декабрь 2008 г.). «Реставрация ДНК и свободные радикалы, новое понимание механизма лиазы фотопродукта спор, выявленное при замене одной аминокислоты» . Журнал биологической химии . 283 (52): 36361–8. DOI : 10.1074 / jbc.M806503200 . PMC 2662300 . PMID 18957420 .
- ^ Benjdia A (декабрь 2012 г.). «ДНК-фотолиазы и SP-лиаза: структура и механизм светозависимых и независимых ДНК-лиаз». Текущее мнение в структурной биологии . 22 (6): 711–20. DOI : 10.1016 / j.sbi.2012.10.002 . PMID 23164663 .
- ^ Йокогава Т., Номура Ю., Ясуда А., Огино Х., Хиура К., Накада С. и др. (Декабрь 2019 г.). «Идентификация радикального фермента SAM, участвующего в синтезе археозина» . Природа Химическая биология . 15 (12): 1148–1155. DOI : 10.1038 / s41589-019-0390-7 . PMID 31740832 .
- ^ Хонарманд Эбрахими К. (апрель 2018 г.). «Единый взгляд на противовирусную активность широкого спектра RSAD2 (виперина), основанный на его радикальной химии SAM». Металломика . 10 (4): 539–552. DOI : 10.1039 / C7MT00341B . PMID 29568838 .
- ^ Вэй Ф.Й., Сузуки Т., Ватанабе С., Кимура С., Кайцука Т., Фудзимура А. и др. (Сентябрь 2011 г.). «Дефицит модификации тРНК (Lys) с помощью Cdkal1 вызывает развитие диабета 2 типа у мышей» . Журнал клинических исследований . 121 (9): 3598–608. DOI : 10.1172 / JCI58056 . PMC 3163968 . PMID 21841312 .
- ^ Hänzelmann P, Schindelin H (август 2004 г.). «Кристаллическая структура S-аденозилметионин-зависимого фермента MoaA и ее значение для дефицита кофактора молибдена у людей» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (35): 12870–5. Bibcode : 2004PNAS..10112870H . DOI : 10.1073 / pnas.0404624101 . PMC 516487 . PMID 15317939 .
- ^ а б в г д Ландграф Б.Дж., Маккарти Е.Л., Букер С.Дж. (июнь 2016 г.). «Радикальные ферменты S-аденозилметионина в здоровье и болезнях человека». Ежегодный обзор биохимии . 85 (1): 485–514. DOI : 10.1146 / annurev-biochem-060713-035504 . PMID 27145839 .
- ^ Letzel AC, Pidot SJ, Hertweck C (ноябрь 2014 г.). «Разработка генома для синтезированных рибосомами и посттрансляционно модифицированных пептидов (RiPP) в анаэробных бактериях» . BMC Genomics . 15 (1): 983. DOI : 10.1186 / 1471-2164-15-983 . PMC 4289311 . PMID 25407095 .
- ^ Папагианни М (сентябрь 2003 г.). «Синтезированные рибосомами пептиды с антимикробными свойствами: биосинтез, структура, функции и применение». Достижения биотехнологии . 21 (6): 465–99. DOI : 10.1016 / s0734-9750 (03) 00077-6 . PMID 14499150 .
- ^ Джоши С., Федосеенко Д., Маханта Н., Дукати Р.Г., Фенг М., Шрамм В.Л., Бегли Т.П. (март 2019 г.). «Антибактериальная стратегия против H. pylori : ингибирование радикального фермента SAM MqnE в биосинтезе менахинона» . Письма по медицинской химии ACS . 10 (3): 363–366. DOI : 10.1021 / acsmedchemlett.8b00649 . PMC 6421580 . PMID 30891141 .
- ^ Фэн Дж, Ву Дж, Дай Н, Лин С., Сюй ХХ, Дэн З., Хэ Х (2013-07-18). «Открытие и характеристика BlsE, радикальной S-аденозил-L-метионинкарбоксилазы, участвующей в пути биосинтеза бластицидина S» . PLOS ONE . 8 (7): e68545. Bibcode : 2013PLoSO ... 868545F . DOI : 10.1371 / journal.pone.0068545 . PMC 3715490 . PMID 23874663 .
- ^ Хонарманд Эбрахими К., Роуботэм Дж. С., МакКуллах Дж., Джеймс У. С. (июнь 2020 г.). «Механизм дегидратации диола с помощью гомолога смешанного радикала-SAM фермента противовирусного фермента виперина (RSAD2)» . ChemBioChem . 21 (11): 1605–1612. DOI : 10.1002 / cbic.201900776 . PMID 31951306 . S2CID 210698395 .
- ^ Чжан Ц., Ли И, Чен Д., Ю И, Дуань Л., Шэнь Б., Лю В. (март 2011 г.). «Радикально-опосредованная ферментативная фрагментация-рекомбинация углеродной цепи» . Природа Химическая биология . 7 (3): 154–60. DOI : 10,1038 / nchembio.512 . PMC 3079562 . PMID 21240261 .
- ^ Bruender NA, Wilcoxen J, Britt RD, Bandarian V (апрель 2016 г.). «Биохимические и спектроскопические характеристики радикального фермента S-аденозил-L-метионина, участвующего в образовании пептидной тиоэфирной поперечной связи» . Биохимия . 55 (14): 2122–34. DOI : 10.1021 / acs.biochem.6b00145 . PMC 4829460 . PMID 27007615 .
- ^ Чаттерджи А., Ли И, Чжан И, Гроув Т.Л., Ли М., Кребс С. и др. (Декабрь 2008 г.). «Восстановление ThiC в биосинтезе тиаминпиримидина расширяет радикальное суперсемейство SAM» . Природа Химическая биология . 4 (12): 758–65. DOI : 10.1038 / nchembio.121 . PMC 2587053 . PMID 18953358 .
- ^ Zhang Y, Zhu X, Torelli AT, Lee M, Dzikovski B, Koralewski RM и др. (Июнь 2010 г.). «Для биосинтеза дифтамида необходим органический радикал, генерируемый ферментом железо-сера» . Природа . 465 (7300): 891–6. Bibcode : 2010Natur.465..891Z . DOI : 10,1038 / природа09138 . PMC 3006227 . PMID 20559380 .
- ^ Камат СС, Уильямс Х. Дж., Раушель FM (ноябрь 2011 г.). «Промежуточные продукты в превращении фосфонатов в фосфат бактериями» . Природа . 480 (7378): 570–3. Bibcode : 2011Natur.480..570K . DOI : 10,1038 / природа10622 . PMC 3245791 . PMID 22089136 .
Внешние ссылки
- База данных по связям с функцией структуры (SFLD) Список реакций