Железо-серный белок
Железо-серные белки (или железо-серные белки в британском написании ) представляют собой белки , характеризующиеся наличием железо-серных кластеров , содержащих сульфид - связанные ди-, три- и тетражелезные центры в различных степенях окисления . Кластеры железо-сера обнаружены в различных металлопротеинах , таких как ферредоксины , а также в НАДН-дегидрогеназе , гидрогеназах , коферменте Q-цитохром-с-редуктазе , сукцинат-коферменте Q-редуктазе и нитрогеназе . [1]Кластеры железо-сера наиболее известны своей ролью в окислительно-восстановительных реакциях транспорта электронов в митохондриях и хлоропластах . И Комплекс I, и Комплекс II окислительного фосфорилирования имеют множественные кластеры Fe-S. У них много других функций, включая катализ , как показано на примере аконитазы , образование радикалов, как показано на примере SAM -зависимых ферментов, и как доноры серы в биосинтезе липоевой кислоты и биотина . Кроме того, некоторые белки Fe-S регулируют экспрессию генов. Белки Fe-S уязвимы для воздействия биогенного оксида азота , образуядинитрозильные комплексы железа . В большинстве белков Fe-S терминальными лигандами Fe являются тиолаты , но существуют исключения. [2]
Преобладание этих белков в метаболических путях большинства организмов приводит некоторых ученых к предположению, что соединения железа и серы сыграли значительную роль в происхождении жизни в теории мира железа и серы .
Почти во всех белках Fe–S центры Fe имеют тетраэдрическую форму, а концевые лиганды представляют собой тиолатосерные центры из остатков цистеина. Сульфидные группы бывают двух- или трехкоординированными. Наиболее распространены три различных типа кластеров Fe-S с этими особенностями.
Простейшая полиметаллическая система, кластер [Fe 2 S 2 ], состоит из двух ионов железа, соединенных мостиком с двумя ионами сульфида и координируемых четырьмя цистеинильными лигандами (в ферредоксинах Fe 2 S 2 ) или двумя цистеинами и двумя гистидинами (в белках Риске ). ). Окисленные белки содержат два иона Fe3 +, тогда как восстановленные белки содержат один ион Fe3 + и один ион Fe2 + . Эти виды существуют в двух степенях окисления, (Fe III ) 2 и Fe III Fe II .Железо-серный домен CDGSH также связан с кластерами 2Fe-2S.
Общий мотив включает четыре иона железа и четыре иона сульфида, размещенные в вершинах кластера кубанового типа . Центры Fe обычно дополнительно координируются цистеинильными лигандами. Белки [ Fe 4 S 4 ] переноса электронов ([Fe 4 S 4 ] ферредоксины ) могут быть далее подразделены на низкопотенциальные (бактериального типа) и высокопотенциальные (HiPIP) ферредоксины . Низко- и высокопотенциальные ферредоксины связаны следующей окислительно-восстановительной схемой:
В HiPIP кластер перемещается между [2Fe 3+ , 2Fe 2+ ] (Fe 4 S 4 2+ ) и [3Fe 3+ , Fe 2+ ] (Fe 4 S 4 3+ ). Потенциалы этой окислительно-восстановительной пары находятся в диапазоне от 0,4 до 0,1 В. В бактериальных ферредоксинах пара степеней окисления представляет собой [Fe 3+ , 3Fe 2+ ] (Fe 4 S 4 + ) и [2Fe 3+ , 2Fe 2+ ] (Fe 4 S 4 2+). Потенциалы этой окислительно-восстановительной пары находятся в диапазоне от -0,3 до -0,7 В. Два семейства кластеров 4Fe-4S имеют общую степень окисления Fe 4 S 4 2+ . Разница в окислительно-восстановительных парах объясняется степенью водородных связей, которая сильно изменяет основность цистеинилтиолатных лигандов. [ править ] В нитрогеназу вовлечена еще одна окислительно-восстановительная пара, которая еще более восстанавливает, чем бактериальные ферредоксины .
