Белок теплового шока Hsp20 семья , также известная как малые белки теплового шока ( sHSPs ), представляет собой семейство из белков теплового шока .
Семейство Hsp20 / альфа-кристаллинов | ||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | ||||||||||
Символ | HSP20 | |||||||||
Pfam | PF00011 | |||||||||
ИнтерПро | IPR002068 | |||||||||
ПРОФИЛЬ | PDOC00791 | |||||||||
SCOP2 | 1ШС / СФЕРА / СУПФАМ | |||||||||
CDD | cd06464 | |||||||||
|
Прокариотические и эукариотические организмы реагируют на тепловой шок или другой стресс окружающей среды , индуцируя синтез белков, известных как белки теплового шока (БТШ). [1] Среди них семейство белков со средней молекулярной массой 20 кДа, известных как белки hsp20. [2] Похоже, они действуют как белковые шапероны, которые могут защищать другие белки от денатурации и агрегации, вызванной нагреванием. Белки Hsp20, по-видимому, образуют большие гетероолигомерные агрегаты. Структурно это семейство характеризуется наличием консервативного С-концевого домена, альфа-кристаллиновый домен, состоящий примерно из 100 остатков. Недавно небольшие белки теплового шока (sHSP) были обнаружены в морских вирусах ( цианофагах ). [3]
Функция и регулирование
Hsp20, как и все белки теплового шока, присутствует в изобилии, когда клетки находятся в стрессовых условиях. [4] Известно, что Hsp20 экспрессируется во многих тканях человека, включая мозг и сердце. [5] Hsp20 широко изучался в сердечных миоцитах и, как известно, действует как белок-шаперон, связываясь с протеинкиназой 1 (PDK1) и обеспечивая его ядерный транспорт. [6] Кроме того, было показано, что фосфорилирование hsp20 влияет на структуру цитоскелета клеток. [7] Из-за того, что hsp20 обычно образует димеры при нагревании, его функция шаперонирования может быть сильно нарушена. [8]
Малые белки теплового шока человека
Рекомендации
- ^ Линдквист S, Craig EA (1988). «Белки теплового шока». Анну. Преподобный Жене . 22 : 631–677. DOI : 10.1146 / annurev.ge.22.120188.003215 . PMID 2853609 .
- ^ Merck KB, de Jong WW, Bloemendal H, Groenen PJ (1994). «Структура и модификации младшего шаперона альфа-кристаллина. От прозрачности хрусталика до молекулярной патологии» . Евро. J. Biochem . 225 (1): 1–9. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1994.00001.x . PMID 7925426 .
- ^ Мааруфи Х., Тангуай Р.М. (2013). «Анализ и филогения малых белков теплового шока морских вирусов и их цианобактерий-хозяев» . PLoS ONE . 8 (11): e81207. Bibcode : 2013PLoSO ... 881207M . DOI : 10.1371 / journal.pone.0081207 . PMC 3827213 . PMID 24265841 .
- ^ LI, DC; Лан, Фан; Чен, Дянь-Фу; Ян, Вэй-Цзюнь; Лу, Бо (2012). «Термотолерантность и функция молекулярного шаперона небольшого белка теплового шока HSP20 из гипертермофильных архей, Sulfolobus solfataricus P2» . Шапероны клеточного стресса . 17 (1): 103–8. DOI : 10.1007 / s12192-011-0289-Z . PMC 3227843 . PMID 21853411 .
- ^ GC, Fan; G, Чу; EG, Kranies (май 2005 г.). «Hsp20 и его кардиозащита». Тенденции Кардиоваск. Med . 15 (4): 138–41. DOI : 10.1016 / j.tcm.2005.05.004 . PMID 16099377 .
- ^ Ян Син, Юань; Карри, Сьюзен; П. Мартин, Лорен; Завещания, Тамара; S Бэйли, Джордж (2015). «Малый белок теплового шока 20 (Hsp20) облегчает ядерный импорт протеинкиназы D 1 (PKD1) во время гипертрофии сердца» . Сигнал сотовой связи . 13 : 16. DOI : 10,1186 / s12964-015-0094-х . PMC 4356135 . PMID 25889640 .
- ^ М. Дрейза, Екатерина; М. Брофи, Коллин; Комалавилас, Падмини; Дж. Ферниш, Элизабет; Джоши, Локеш; А. Паллеро, Мануэль; Э. Мерфи-Ульрих, Джоанн; фон Рехенберг, Мориц; Дж. Хо, Ю-Сенг; Ричардсон, Бонни; Сюй, Нафей; Чжэнь, Юэцзюнь; М. Пельтье, Джон; Панич, Алисса (2005). «Трансдуцибельный фосфопептид белка теплового шока 20 (HSP20) изменяет динамику цитоскелета». Журнал FASEB . 19 (2): 261–263. DOI : 10,1096 / fj.04-2911fje . PMID 15598710 .
- ^ ван Монфор, Р.Л .; Баша, Э; Фридрих, KL; Slingsby, C; Фирлинг, Э (2001). «Кристаллическая структура и сборка эукариотического малого белка теплового шока». Структурная биология природы . 8 (12): 1025–1030. DOI : 10.1038 / nsb722 . PMID 11702068 .